专利名称：：酒糟脱水的制作方法
技术领域：
：本发明涉及酒糟(wholestillage)酶法脱水的方法，所述酒糟源自发酵产物的生产过程。
背景技术：
：发酵产物例如酒精如下生产首先通过液化和糖化将含有淀粉的材料降解成可发酵的糖，其后使用发酵生物将糖直接或间接转化成期望的发酵产物。从发酵醪(通常称作"啤酒醪(beermash)")中回收液体发酵产物，例如通过蒸馏，其将期望的发酵产物与其它液体和/或固体分开。剩余的级分称作"酒糟"，将其脱水并且分离成固相和液相，例如通过离心进行。将固相称作"湿饼(wetcake)"(或"湿谷物(wetgrain)")，并且将液相(上清)称作"稀釜馏物(thinstillage)"。将脱水的湿饼干燥以提供作为动物饲料中的营养物使用的"干酒糟(DistillersDriedGrains)"(DDG)。通常将稀釜馏物蒸发脱水以提供浓缩物和糖浆(symp),或者可以直接再循环至浆料罐(slurrytank)作为"逆流(backset)"。可将浓缩物送至曱烷转化器然后排出或可以再循环至浆料罐。可将主要由极限糊精和不可发酵的糖组成的糖浆混入DDG或添加至湿饼然后干燥以产生DDGS(DistillersDriedGrainwithSolubles;带有可溶物的干酒糟)。美国专利申请号2005/0079270Al公开了将玉米釜馏物固体脱水的方法，其包括向所述固体添加包含丙烯酸钠盐、曱基丙烯酸钠盐或2-丙烯酰胺基-2-曱基-l-丙磺酸钠盐的阴离子共聚物以形成水与凝固和絮凝的固体的混合物；和使用脱水设备将水从凝固和絮凝的固体分离。酒糟的脱水需要能量，并且可消耗制造乙醇或类似发酵产物的工厂多至三分之一的能量需要。因此，需要改进酒糟脱水中涉及的方法。附图简述图1示意性显示乙醇生产方法。发明描述本发明的目的是提供使酒糟脱水的方法。本发明的发明人令人惊讶地发现，使酒糟经过能够降解酒糟成分的酶的处理使固-液分离得到改进，并且由此使离心之后湿饼中的固体含量与不存在酶时进行的相应方法相比增加。用于降解酒糟成分的酶包括糖酶例如a-淀粉酶，葡糖淀粉酶，纤维素酶和/或半纤维素酶，例如木聚糖酶和p-葡聚糖酶，果胶酶和蛋白酶，或它们的混合物。实施例1显示使酒糟经过能够降解酒糟成分的一种或多种酶的处理使离心之后湿饼中固体的百分比增加。这是有利的，因为在制造DDG或DDGS时将干燥湿饼的能源成本降低。还降低了将湿饼从一地运至另一地的成本。此外，还降低了维护和修理离心机、干燥机和使用的其它设备的需要。总而言之，将生产成本降低。实施例2和3也公开使用能够降解至少一种酒糟成分的酶的酶法脱水。因此，本发明的第一个方面涉及将酒糟脱水的方法，其包括步骤i)使酒糟经过能够降解一种或多种酒糟成分的一种或多种酶的处理，ii)将材料分离成固体级分和液体级分。所述固体级分通常称作"湿饼"，而所迷液体级分通常称作"稀釜馏物"。步骤i)和ii)可同时或顺序进行。酒糟和发酵产物的制造本发明的方法可用于源自任何合适发酵产物的生产中的酒糟。用于生产发酵产物的原料可以是任何含淀粉的材料，优选含淀粉的植物材料，包括块茎、根、整谷粒(wholegrain);和它们的任何组合。含淀粉的材料可以从谷物获得。合适的含淀粉材料包括玉米(玉蜀黍(maize))、小麦、大麦、木薯、高粱、黑麦、马铃薯，或它们的任何组合。玉米是优选的原料，尤其当发酵产物是乙醇时。含淀粉的材料还可包含例如来自淀粉加工的侧流(sidestream)或由其组成，所述侧流例如可能不适于制造糖浆的含有Cs糖的工业生产液流(processstream)。酒糟通常含有大约10-15wt-。/。干固体。酒糟成分包括来自含淀粉原料的纤维、壳(hull)、胚(germ)、油和蛋白成分以及未发酵的淀粉。通常将发酵产物的生产分为以下主要加工阶段a)降低含淀粉材料的颗粒大小，例如，通过干磨或湿磨进行；b)在含水浆料(aqueousslurry)中烹制含淀粉材料以使淀粉糊化(gelatinize),c)将含糊化淀粉的材料液化以将淀粉(通过水解)分解为麦芽糊精(糊精)；d)将麦芽糊精(糊精)糖化以产生发酵生物能够代谢的低分子糖(例如，DP卜2);e)使用合适的发酵生物发酵糖化的材料，所述发酵生物直接或间接地将低分子糖转化成期望的发酵产物；f)回收发酵产物，例如，通过蒸馏回收发酵产物以从发酵醪分离发酵产物。如在上文的"背景"部分所解释，酒糟是由从发酵醪(啤酒醪)回收(例如通过蒸馏回收)期望的发酵产物之后剩余的液体和固体组成的副产品。根据本发明发酵产物可以是任何发酵产物，包括醇(例如，乙醇、曱醇、丁醇、1,3-丙二醇)；有机酸(例如，柠檬酸、乙酸、衣康酸、乳酸、葡萄糖酸、葡糖酸酯、琥珀酸、2,S-二酮-D-葡萄糖酸)；酮(例如，丙酮)；氨基酸(例如，谷氨酸)；气体(例如，H2和C02),和更复杂的化合物，包括，例如，抗生素(例如，青霉素和四环素)；酶；维生素(例如，核黄素、B12、P-胡萝卜素)；和激素。发酵还通常用在可消费醇(consumablealcohol)(例如，啤酒和葡萄酒)、乳制品(例如，在酸奶和干酪的制造中)、皮革和烟草工业中。在优选的实施方式中，发酵产物是液体，优选是醇，特别是乙醇。根据本发明预期的酒糟可以是从发酵产物生产过程产生的副产品，所述生产过程包括上述步骤a)至f)。然而，酒糟还可以是从其它发酵产物生产过程产生的副产品，所述其它发酵产物生产过程以含淀粉的起始物料为基础。酒糟的脱水为了去除大部分的液体/水，可使用任何合适的分离技术根据本发明(步骤ii)来进行酒糟的脱水，所述分离技术包括离心、压制和过滤。在实施方式中，将酒糟加热至大约20-60°C的温度或大约所述酶的最适温度。pH范围是3-7，优选pH3-6。通常在适合于所述酶的条件下进行酒糟的酶法处理。在优选的实施方式中，通过离心进4亍脱水。目前在工业上优选的离心才几是沉降式离心机，优选高速沉降式离心机。合适的离心机的实例是来自AlfaLaval的NX400steepcone系列，其是高效沉降机。在另一个优选的实施方式中，使用其它常规分离设备来进行分离，例如板框式滤压机(plate/framefilterpresses)、带式滤压机(bdtfilterpresses)、螺旋压制才几(screwpresses)、重力；农缩才几(gravitythickeners)牙口Mi7K才几(deckers)，或类似设备。湿饼的干燥在将含有大约30-35wt-。/。干固体的湿饼脱水之后，可将其在鼓式干燥机(drumdryer)、喷雾干燥才几(spraydryer)、环式干燥4几(ringdrier)、流化床干燥机(fluidbeddrier)等中干燥以产生"干酒糟"(DDG)。DDG是有价值的用于家畜、家禽和鱼类的饲料成分。优选提供的DDG具有少于大约10-12wt.-。/。的湿含量以避免霉菌和微生物分解并且增加存放期。此外，高湿含量还使得运输DDG更加昂贵。优选在不使湿饼中的蛋白质变性的条件下干燥湿饼。可将湿饼与分离自稀釜馏物级分的糖浆混合并且干燥成带有可溶物的DDG(DDGS)。用于处理酒糟的酶活性根据本发明可以使用以下酶活性的一种或多种来处理酒糟，从而增加湿饼中的固体含量。在优选的实施方式中，酶包括一种或多种糖酶。a-淀粉酶可以使用任何合适的a-淀粉酶来进行本发明的方法，包括步骤i)。在优选的实施方式中，可以使用细菌ot-淀粉酶和/或真菌a-淀粉酶。可以将a-淀粉酶以有效量添加，优选范围为0.001-1mg酶蛋白每克DS(酒糟中)，优选0.01-0.5mg酶蛋白每克DS。细菌a-淀粉酶合适的a-淀粉酶的实例包括以下所述。步骤i)中使用的优选的细菌ct-淀粉酶可以源自芽孢杆菌属(genusBa"7/w)(某些情况下称作土芽孢杆菌属(Gk^7/w》)的菌抹，包括地衣芽孢杆菌(Sacz7/ws/z'c/zem/o"w'力、解淀粉芽孢才干菌(J(3C〃/m(3Wy/o/z々Wey2c/em1)、嗜热月旨肪芽孑包才干菌jfeara决ew70//2z7"力或枯草芽孑包杆菌(5ac/〃m1jw(^7/力的菌才朱。其它纟田菌a-淀粉酶包括源自芽孢杆菌属菌种NCIB12289、NCIB12512、NCIB12513或DSM9375的菌抹的a-淀粉酶，其全部在WO95/26397中详细描述，和由Tsukamotoetal.，BiochemicalandBiophysicalResearchCommunications,151(1988),pp.25-31(其作为参考并入本文)描述的a-淀粉酶。芽孢杆菌属a-淀粉酶还可以是变体和/或杂合体，特别是在WO96/23873、WO96/23874、WO97/41213、WO99/19467、WO00/60059和WO02/10355(将全部文件通过参考并入本文)任一中描述的变体和/或杂合体。特别期望的a-淀粉酶变体在美国专利nos.6,093,562、6,297,038或美国专利no.6，187,576(作为参考并入本文)中^^开，并且包括嗜热脂肪芽孢杆菌a-淀粉酶(BSGa-淀粉酶)变体，其在位置R179至G182具有一个或两个氨基酸的缺失，优选WO1996/023873中公开的双缺失一参见例如第20页第1-10行(作为参考并入本文)，优选与WO99/19467中公开的SEQIDNO:3中所示的野生型BSGa-淀粉酶氨基酸序列相比相应于delta(181-182)的双缺失，或是使用WO99/19467中的SEQIDNO:3来编号的氨基酸R179和G180的缺失(将所迷文件作为参考并入本文)。甚至更优选的是芽孢杆菌属a-淀粉酶，特别是嗜热脂肪芽孢杆菌oc-淀粉酶，其与W099/19467中公开的SEQIDNO:3中所示的野生型BSGa-淀粉酶氨基酸序列相比，具有相应于ddta(181-182)的双缺失，并且进一步包含N193F取代(也表示为1181*+G182*+N193F)。特别预期的杂合a-淀粉酶包含地衣芽孢杆菌a-淀粉酶的445C-末端氨基酸残基(WO99/19467的SEQIDNO:4中所示)和源自解淀粉芽孢杆菌的a-淀粉酶的37N-末端氨基酸残基(WO99/19467的SEQIDNO:5中所示)，具有以(使用WO99/19467中SEQIDNO:4的编号)。特别优选的是具有突变H154Y、A181T、N190F、A209V和Q264S中的一个或多个和/或在位置176和179之间具有两个残基的缺失的变体，所述两个残基的缺失优选是E178和G179的缺失(使用WO99/19467中SEQIDNO:5的编号)。商业上可以获得的细菌a-淀粉酶产品和含有a-淀粉酶的产品包括TERMAMYLSC、LIQUOZYMETMSC、BAN(NovozymesA/S,Denmark)DEX-LOTM、SPEZYMEETHYL、SPEZYMETMXTRA、SPEZYMEAA、SPEZYMEFRED-L、SPEZYMEALPHA、SPEZYMEHPA和SPEZYMEDELTAAA(来自GenencorInt.,USA)、ULTRA-THIN(ValleyResearch,IN,USA。可将ct-淀粉酶以范围为O.OOOlxlO6-lxl(^KNU每吨千底物(酒糟)的有效量添力口。真菌a-淀粉酶真菌a-淀粉酶(EC3.2丄1)优选是丝状真菌来源的。真菌a-淀粉酶可以是真菌酸性a-淀粉酶。真菌酸性a-淀粉酶包括源自曲霉属(genus^s/^gz7/i^)菌抹的酸性a-淀粉酶，例》o米曲霉(^5pergz'//1^00^ae)牙口黑曲霉(J^erg7'〃wsa-;定4分酶。优选的真菌cc-淀粉酶是Fungamyl-样a-淀粉酶，其优选源自米曲霉菌抹。在本公开中，术语"Fungamyl-样a-淀粉酶"指与WO96/23874中SEQIDNO:10所示氨基酸序列的成熟部分显示高同一性的a-淀粉酶，即多于70%、多于75%、多于800/。、多于85%多于90%、多于95%、多于96%、多于97%、多于98%、多于99%或甚至100%同一性的a-淀粉酶。另外的优选的酸性a-淀粉酶源自黑曲霉菌株。在优选的实施方式中，酸性真菌ct-淀粉酶是来自黑曲霉的a-淀粉酶，其作为"AMYA一ASPNG"以初始登录号P56271公开于Swiss-prot/TeEMBL数据库，并且在WO89/01969(实施例3)中有更详细的描述。酸性黑曲霉酸性a-淀粉酶还作为SEQIDNO:1示于WO2004/080923(Novozymes),将其作为参考并入本文。还预期的是所述酸性真菌淀粉酶的变体，所述变体与WO2004/080923中的SEQIDNO:1具有至少70%同一性，例如至少80%或甚至至少90%同一性、例如至少95%、至少96%、至少97%、至少98%或至少99%同一性。合适的商业上可以荻得的源自黑曲霉的酸性真菌a-淀粉酶是SP288(可从NovozymesA/S,Denmark获得)。真菌酸性a-淀粉酶还可以是包含糖结合模块(DBM)和a-淀粉酶催化域的野生型酶(即，非杂合体)或其变体。在实施方式中，野生型酸性真菌a-淀粉酶源自川地曲霉(^s/erg/〃1^fewac/n'0的菌冲朱。商业上可以获得的包含真菌ot-淀粉酶的组合物包括FUNGAMYIJM和以商标名SP288出售的酸性真菌a-淀粉酶(可从NovozymesA/S，Denmark获得)。在实施方式中，真菌酸性cc-淀粉酶是杂合a-淀粉酶。真菌杂合a-淀粉酶的优选实例包括WO2005/003311或美国专利公开no.2005/0054071(Novozymes)或美国专利公开60/638,614(Novozymes)的a-淀粉酶，其作为参考并入本文。杂合a-淀粉酶可以包含a-淀粉酶催化域(CD)和糖结合域/模块(CBM)，例如淀粉结合域，和任选的接头。预期的杂合a-淀粉酶的具体实例包括共同未决的(co-pending)美国专利申请no.60/638,614中实施例的表1至5中公开的那些，包括具有催化域JA118和^Ae/z'aSBD的Fungamyl变体(本文的SEQIDNO:2和US60/638,614中的SEQIDNO:100),具有A/2WaAMG接头和SBD的微小才艮毛霉(i/zz'zowwcor"ww7/w力a-淀粉酶(本文的SEQIDNO:3和US60/638,614的SEQIDNO:101)，具有黑曲霉葡糖淀粉酶接头和SBD的微小根毛霉a-淀粉酶(其公开于美国申请no.11/316,535中的表5作为氨基酸序列SEQIDNO:20SEQIDNO:72和SEQIDNO:96的组合，并且进一步作为本文的SEQIDNO:13)，和带有A/^//"ra诉//葡糖淀粉酶接头和SBD的巨多孔菌(7Wen》//i^^mfew力a-淀粉酶(本文的SEQIDNO:4和US60/638,614中的SEQIDNO:102)。其它特别预期的杂合a-淀粉酶是美国申请no.11/316,535或(WO2006/069290)(作为参考并入本文)的实施例4中的表3、4、5和6中所列的任何一种。预期的杂合a-淀粉酶的其它具体实例包括美囯专利公开no.2005/0054071中公开的那些，包括第15页表3中公开的那些，例如具有川地曲霉接头和淀粉结合域的黑曲霉a-淀粉酶。可以将真菌a-淀粉酶以有效量添加，优选范围是0.001-1mg酶蛋白每克DS(酒糟中)，优选0.01-0.5mg酶蛋白每克DS。葡糖淀粉酶可以使用任何合适的葡糖淀粉酶进行本发明的方法，包括步骤i)。在优选的实施方式中，葡糖淀粉酶是细菌或真菌来源的。可将葡糖淀粉酶以有效量添加，优选范围在0.001-1mg酶蛋白每克DS，优选0.01-0.5mg酶蛋白每克千底物。预期的葡糖淀粉酶包括来自下组的那些曲霉属葡糖淀粉酶，具体而言黑曲霉Gl或G2葡糖淀粉酶(Boeletal.(1984),EMBOJ.3(5),p.1097-1102)或其变体，例如WO92/00381、WO00/04136和WO01/04273中公开的那些(来自Novozymes,Denmark);WO84/02921中乂>开的泡盛曲霉(丄cwamon')葡4唐淀粉酶、米曲霉葡糖淀粉酶(Agric.Biol.Chem.(1991),55(4)，p.941-949)或它们的变体或片段。其它曲霉属葡糖淀粉酶变体包括具有增强的热稳定性的变体G137A和G139A(Chenetal.(1996),Prot.Eng.9,499-505);D257E和D293E/Q(Chenetal.(1995)，Prot.Eng.8,575-582);N182(Chenetal.(1994)，Biochem.J.301,275-281);二硫键，A246C(Fierobeetal.(1996)，Biochemistry,35,8698-8704;和在位置A435和S436引入Pro残基(Lietal.(1997)，ProteinEng.10,1199-1204。预期的其它葡糖淀粉酶包括源自J^e/ifl的菌抹的葡糖淀粉酶，优选JAe/fflra砂械先前表示为罗耳伏革菌(CoWcZwmra诉"))的菌林的葡糖淀粉酶(参见美国专利no.4,727,026和(Nagasaka,Y.etal.(1998)"Purificationandpropertiesoftheraw-starch-degradingglucoamylasesfromCbrri"'謂ra诉//,ApplMicrobiolBiotechnol50.'323-330),踝节菌属(ra/Graw少c&y)葡糖淀粉酶，具体而T源自ra/aram_yce>seweraom.f(WO99/28448)、ra/oromyces/eyceMcmus(美国专利no.Re.32,153)、7^/ara7t7ycesdwpowf、f/zermop/n'/tw(美国专利no.4,587,215)。还预期的是如WO2006/060062中SEQIDN〇4公开的里氏木霉(7h'c/7oc^mwree"0葡糖淀粉酶，和与其是至少80%或至少90。/。同一的葡糖淀粉酶，以及如US10/992,187(通过参考并入本文)中SEQIDNO:3公开的源自灰腐质霉(Z/wm'co/agn'"a)的葡糖淀粉酶或与其具有至少80%或至少90%同一性的葡糖淀粉酶。其它预期的葡糖淀粉酶包括源自栓菌属(rram故力菌抹的葡糖淀粉酶，优选WO2006/069289(将其作为参考并入本文)中公开的Tram"e"'wgw/ata菌抹的葡糖淀粉酶。根据本发明还预期杂合葡糖淀粉酶。杂合葡糖淀粉酶的实例在WO2005/045018中公开。具体实例包括实施例1的表1和4中公开的杂合葡糖淀粉酶(将所迷杂合体作为参考并入本文)。预期的细菌葡糖淀粉酶包括来自梭菌属(genusC7oy的Www)的葡糖淀粉酶，具体而言是C.Aewwamy/o&ricMw(EP135,138)和热硫化氢梭菌(C.Aerwo/y^m^//wrfcww)(WO86/0183l)的葡糖淀粉酶。商业上可获得的包含葡糖淀粉酶的组合物包括AMG200L;AMG300L;SANSUPER、SAMTMEX丁RAL、SPIRIZYMEPLUS、SPIRKYMF^FUEL、SPIRIZYMEB4U和AMGTME(来自NovozymesA/S);OPTIDEX300(来自GenencorInt.);AMIGASE丁m和AMIGASEPLUS(来自DSM);G-ZYMETMG900、G-ZYME丁m和G990ZR(来自GenencorInt.)。在实施方式中可将葡糖淀粉酶以0.02-20AGU/gDS，优选0.05-5AGU/gDS(酒糟中)，特别是0.1-2AGU/gDS的量添加。纤维素酶和半纤维素酶纤维素酶根据本发明使用的纤维素酶可以是任何纤维素酶，具体而言是微生物来源，具体而言是真菌或细菌来源的，例如可源自丝状真菌(例如，曲霉属、木霉属(7Hc/2^fewM)、腐质霉属(Z/w加'co/a)、镰孢属(Awan'"m))菌林的纤维素酶。优选地，纤维素酶同时作用于纤维素和木质纤维素材料。在本发明中^_用的优选的纤维素酶包括外切作用的(exo-acting)纤维素酶(celluase)和纤维二糖酶(cellobiase),和它们的组合。更优选地，处理涉及外切作用的纤维素酶和纤维二糖酶的组合。优选地，纤维素酶具有在pH7以下的酸性条件下水解纤维素和木质纤维素的能力。商业上可以获得的根据本发明适合的纤维素酶的实例包括，例如，CELLULCLAST(可从NovozymesA/S获得)、NOVOZYMTM188(可从NovozymesA/S获得)。其它商业上可以获得的包含纤维素酶的制剂包括CELLUZYMETM、CEREFLO和ULTRAFLOTM(NovozymesA/S),LAMINEXtm和SPEZYMETMCP(GenencorInt.)和ROHAMENT7069W(来自R6hmGmbH)。可将纤维素酶以有效量添加，范围为0.1x106-10x106ECU每吨干底物(酒糟中)或0.1x106-10x106EGU每吨千底物(酒糟中)。半纤维素酶可将能够降解酒糟成分的任何半纤维素酶^f艮据本发明用于步骤i)中。用于本发明的优选的半纤维素酶包括木聚糖酶、阿拉伯呋喃糖苷酶、乙酰木聚糖酯酶、葡糖醛酸糖苷酶、内切半乳聚糖酶、甘露聚糖酶、内切或外切阿拉伯糖酶、外切半乳聚糖酶(exo-galactanses)和它们的混合物。优选地，用于本发明的半纤维素酶是外切作用的半纤维素酶，并且更优选地，半纤维素酶是外切作用的半纤维素酶，其在pH7以下的酸性条件下具有水解半纤维素的能力。适用于本发明的半纤维素酶的实例包括VISCOZYMELTM(可从NovozymesA/S,Denmark获得)。可将半纤维素酶以范围为O.OOlxlO6-lOxlO6FBG每吨干底物(酒糟中)的有效量添加。木聚糖酶根据本发明可在步骤i)中使酒糟经有效量的任何木聚糖酶(EC3.2.1.8)处理，例如经任何下述木聚糖酶处理。木聚糖酶活性可源自任何合适的生物，包括真菌和细菌生物。真菌木聚糖酶可以源自包括曲霉属、Z^/wra/Wc/w历、青霉属(户em'c"/fwm)、脉孢菌属(A^roy/ora)、镰孢属和木霉属的菌属的菌抹。合适的木聚糖酶的实例包括源自如下的木聚糖酶特异腐质霉(H,'rao/my)(WO92/17573;塔宾曲霉(A;ergz'〃wsft^'gera&)(WO92/01793);黑曲霉(Sheietal"1985,Biotech,andBioeng.Vol.XXVII,pp.533-538，和Foumieretal.,1985,Bio-tech.Bioeng.Vol.XXVII,pp.539-546;WO91/19782和EP463706);棘孢曲霉G4.acw/e咖)(WO94/21785)。合适的细菌木聚糖酶的实例包括源自芽孢杆菌属菌抹的木聚糖酶，例如枯草芽孢杆菌，例如美国专利no.5,306,633中公开的菌抹,或万ac/〃wagara^7z泥rem",包4奮WO94/0532中公开的万oc/〃wa^3rad/2aere似AC13,短小芽孢杆菌菌抹，例如WO95/182109中公开的菌抹，源自嗜热脂肪芽孢杆菌的菌株，例如WO95/182109中公开的菌株。在具体实施方式中，木聚糖酶是WO94/21785中公开的木聚糖酶I、II或III。优选来自棘孢曲霉的木聚糖酶II。预期的商业上可以获得的木聚糖酶包括SHEAR2YME、BIOFEEDWHEAT、PULPZYMEHC(来自NovozymesA/S)、BioBriteEB(来自Iogen，Canada)和SPEZYMECP(来自GenencorInt.)。可将木聚糖酶以范围为O.OOlxlO6-10xl(^FXU每吨干底物(酒糟中)的有效量添加。甘露聚糖酶甘露聚糖酶是分类为EC3.2丄78的半纤维素酶，并且称为内切-l，4-p-甘露糖苦酶。甘露聚糖酶包括p-甘露聚糖酶、内切-l，4-甘露聚糖酶和半乳甘露聚糖酶。甘露聚糖酶优选能够催化甘露聚糖中1,4-P-D-甘露糖苷键的水解，所述甘露聚糖包括葡甘露聚糖(glucomannan)、半乳甘露聚糖和半乳葡甘露聚糖(galactoglucomannan)。甘露聚糖是主要或全部由D-甘露糖单位组成的多糖。甘露聚糖酶可以是任何来源例如细菌或真菌生物的。在具体实施方式中，甘露聚糖酶源自丝状真菌曲霉属菌抹，优选黑曲霉或棘孢曲霉(WO94/25576)。WO93/24622公开了对于漂白木质纤维素纸浆(lignocelluosicpulp)有用的从里氏木霉分离的甘露聚糖酶。已经在几种芽孢杆菌属生物中鉴定了甘露聚糖酶。例如，Talbotetal.，Appl.Environ.Microbiol"Vol.56,No.11,pp.3505-3510(1990)描述了源自嗜热脂肪芽孢杆菌的卩-甘露聚糖酶。Mendozaetal.，WorldJ.Microbiol.Biotech.,Vol.10,No.5，pp.551-555(1994)描述了源自枯草芽孢杆菌的(3-甘露聚糖酶。JP-A-03047076公开了源自芽孢杆菌属菌种的(3-甘露聚糖酶。JP-A-63056289描述了碱性、热稳定的f3-甘露聚糖酶的产生。JP-A-63036775涉及产生p-甘露聚糖酶和p-甘露糖香酶的芽孢杆菌属微生物FERMP-8856。JP-A-08051975公开了来自碱性芽孢杆菌属菌种AM-001的碱性(3-甘露聚糖酶。在WO97/11164中公开了来自解淀粉芽孢杆菌的纯化的甘露聚糖酶。WO91/18974描述了半纤维素酶例如葡聚糖酶、木聚糖酶或甘露聚糖酶活性。商业上可以获得的甘露聚糖酶的实例包括可以从NovozymesA/SDenmark获得的GAMANASE。可将甘露聚糖酶以范围为O.OlxlO9-lOxlO9VHCU每吨干底物(酒糟中)的有效量添力口。果胶酶果胶酶可以是任何果胶酶，具体而言是微生物来源，具体而言是细菌来源的，例如源自以下属内的菌种的果胶酶芽孢杆菌属、梭菌属、假单胞菌属(i^ewdcw。"os)、黄单孑包菌属(Jfo"/^cwo"cw)和欧文氏菌属(五rw/m'a);或是真菌来源的，例如源自曲霉属内菌种的果胶酶，具体而言源自黑曲霉和棘孢曲霉菌种内的菌抹。预期的商业上可以获得的果胶酶包括BIOPREPtm、NOVOZYMTM863、PEXTINEX3XL、PECTINEXSMASH和PECTINEXTMSMACHXXL、BIOCIPMEMBRANE(全部可从NovozymesA/S,Denmark获得)。可将果胶酶以范围为O.OlxlO6-lOxlO6PECTU每吨干底物(酒糟中)的有效量添力口。蛋白酶根据本发明的方法，在步骤i)中可以存在有效量的蛋白酶。蛋白酶是本领域熟知的，并且指催化肽^t切割的酶。合适的蛋白酶包括真菌和细菌蛋白酶。优选的蛋白酶是酸性蛋白酶，即，特征在于在pH7以下的酸性条件下水解蛋白质的能力。合适的酸性真菌蛋白酶包括源自如下的真菌蛋白酶曲霉属、毛霉属(Mwcor)、根霉属(//w:zo/7w力、念珠菌属(Ozwfe^)、革盖菌属(aho/wj)、内座壳属CEwfof/z/a)、虫霉属(￡"Aomop/^ra)、耙菌属(/^ex)、青霉属、小核菌属GSWerariww)和球拟酵母属(7bnJop^)。特别预期的是源自如下的蛋白酶黑曲霉(参见，例如，Koazeetal.，(1964),Agr.Biol.Chem.Japan，28,216)，斋藤曲霉(A;e^77/us^ftof)(参见，例如，Yoshida，(1954)J.Agr.Chem.Soc.Japan,28,66)，泡盛曲霉(Hayashidaetal.,(1977)Agric.Biol.Chem.,42(5)，927-933,棘孢曲霉(WO95/02044),或米曲霉，例如蛋白酶pepA;和源自微小毛霉(Mwcorptm7/us)或米黑毛霉(Mwcorm/e/zd)的酸性蛋白酶。商业上的蛋白酶包括GC106tm和SPEZYMEFAN(可从Genencor，USA获得)。合适的细菌蛋白酶，尽管不是酸性蛋白酶，包括商业上可以获得的产品ALCALASEtm和NEUTRASE(可从NovozymesA/S获得)。优选地，蛋白酶是天冬氨酸蛋白酶，例如HandbookofProteolyticEnzymes,EditedbyAJ.Barrett,N.D.RawlingsandJ.F.Woessner，AcademicPress,SanDiego:1998，Chapter270)中所述。天冬氨酸蛋白酶的合适的实例包括，例如，R.M.Berkaetal.Gene,%,313(1990》；(R.M.Berkaetal.Gene,125，195-198(1993》；和Gomietal.Biosci.Biotech.Biochem.57,1095-1100(1993)中公开的那些，将其通过参考并入本文。可将蛋白酶以范围为0.0001xl06-lxl06AU每吨干底物(酒糟中)的有效量添力口。围，因为这些实施方式旨在说明本发明的几个方面。任何等同的实施方式应在本发明的范围之内。事实上，除了本文显示和说明的那些内容之外，根据前述描述对本发明进行多种修饰对于本领域技术人员将是显而易见的。这些1"务饰也落入所附权利要求范围之内。在发生冲突的情况下，以包括定义的本公开为准。本文引用了多篇参考文件，将其全部内容并入作为参考。通过以下实施例进一步描述本发明，不应将这些实施例理解为对本发明范围的限制。才才津+禾口方法酶纤维素酶DM是液态多组分纤维素酶制剂，其由源自里氏木霉和土生梭孢霉(77^/aWatermy的;y)的纤维素酶得到，并且可以,人NovozymesA/S，Denmark<曰狄付0纤维素酶CZ是单组分特异腐质霉内切葡聚糖酶EGV,并且可以从NovozymesA/S，Denmark获得。纤维素酶C是液态多组分纤维素酶制剂，其源自里氏木霉，并且可以从NovozymesA/S,Denmark获得。木聚糖酶HC是WO94/01532中公开的源自5ac"/wsagara^zaerera的木聚糖酶，并且可以从NovozymesA/S,Denmark获得。木聚糖酶SZ是在WO94/21785中作为XYLII公开的源自棘孢曲霉的木聚糖酶，并且可以从NovozymesA/S,Denmark获得。半纤维素酶VL:是含有多种糖酶的多酶复合物，所述糖酶包括阿聚糖酶(arabinanase)、纤维素酶、半纤维素酶、(3-葡聚糖酶和木聚糖酶。酶制剂由选择的棘孢曲霉菌抹产生，并且可从NovozymesA/S，Denmark获得。甘露聚糖酶GN是源自黑曲霉的甘露聚糖酶，并且可从NovozymesA/S,Denmark获得。果胶酶BC是多聚半乳糖醛酸酶、葡糖淀粉酶和果月交曱酯酶的多活性酶制剂，并且可从NovozymesA/S,Denmark获得。B-葡聚糖酶CF是源自解淀粉芽孢杆菌的J3-葡聚糖酶，并且可从NovozymesA/S,Denmark获得。卩-葡聚糖酶BG是源自橙色嗜热子嚢菌(7Tzm7wgycwawra"riacw力的(3-葡聚糖酶，并且可从NovozymesA/S,Denmark获得。葡糖淀粉酶SF是源自ra/aramycaewersom7的菌才朱的葡糖淀粉酶，在W09928448中公开，并且可从NovozymesA/S,Denmark获得。葡糖淀粉酶TC是WO2006/069289的SEQIDNO:2中公开的源自rrame&scz'"gw/ato的葡糖淀粉酶，并且可从NovozymesA/S,Denmark获得。a-淀粉酶JA是源自微小根毛霉的a-淀粉酶，并且作为V039在WO2006/0692卯的表5中公开。测定a-淀粉酶活性(KNU)1.Phadebas测定法通过使用Phadebas片剂作为底物的方法来测定a-淀粉酶活性。Phadebas片剂(PhadebasAmylaseTest,由PharmaciaDiagnostic供应)含有交耳关的不溶性呈蓝色的淀粉聚合物，将其与牛血清白蛋白和缓沖物质混合并且制成片剂。对于每个单独的测量，将一个片.剂悬浮在含有5ml50mMBri加n-Robinson緩冲剂(50mM乙酸、50mM磷酸、50mM硼酸、0.1mMCaCl2，用NaOH将pH调节至感兴趣的值)的管中。在感兴趣的溫度在水浴中进行测试。将待测试的a-淀粉酶在xm的50mMBritton-Robinson緩冲剂中稀释。将1ml这种a-淀粉酶溶液添加至5ml50mMBritton-Robinson緩冲剂。a-淀粉酶水解淀粉产生可溶性蓝色片段。在620nm以分光光度法测量所得蓝色溶液的吸光度，所述吸光度是a-淀粉酶活性的函数。重要的是在温育10或15分钟(测试时间)之后测量的620nm吸光度范围是0.2-2.0吸光度单位。在此吸光度范围内，活性和吸光度之间存在线性关系(Lambert-Beer定律)。因此必须调节酶的稀释物以符合此标准。在指定的一组条件(温度、pH、反应时间、緩冲条件)下，1mg给定的a-淀粉酶将水解一定量的底物，并且将产生蓝颜色。在给定的一组条件下测量的吸光度与所述a-淀粉酶的比活性(活性/mg的纯a-淀粉酶蛋白)成正比。2.可选择的方法可选择地通过使用PNP-G7底物的方法来测定a-淀粉酶活性。PNP-G7是对硝基苯基-a，D-麦芽七糖苷(p-nitrophenyl-alpha，D-maltoheptaoside)的缩写，其是能够由内切淀粉酶切割的封闭寡糖(blockedoligosaccharide)。在切割之后，试剂盒(kit)中包含的a-葡糖芬酶将底物消化以释放具有黄颜色的游离PNP分子，并且由此能够通过可见分光光度法(visiblespectophometry)在波长Lambda=405nm(400-420nm)来测量。含有PNP-G7底物和a-葡糖苷酶的试剂盒由Bohringer-Mannheim制造(产品目录No.1054635)。将一瓶底物(BM1442309)添加至5ml緩沖剂(BM1442309)来制备底物。将一瓶a-葡糖苷酶(BM1462309)添加至45ml緩冲剂(BM1442309)来制备a-葡糖苦酶。通过混合5mla-葡糖苷酶溶液和0.5ml底物来制备工作溶液。通过将20微升酶溶液转移至96孔微量滴定板并且在25。C温育来进行测定。添加25。C的200微升工作溶液。混合所述溶液并且预温育1分钟，在3分钟内每15秒测量OD405nm的吸收。在给定的一组条件下依赖于时间的吸收曲线的斜率与所述a-淀粉酶的比活性(活性每mg酶)成正比。用于测定KNU和FAU的Novozymes的方法的i羊细描述可冲艮据要求作为标准方法EB-SM-0009.02/01获得。测定酸性淀粉分解活性(FAU)将一个真菌a-淀粉酶单位(lFAU)定义为按照用于测定a-淀粉酶的Novozymes的标准方法每小时分解5.26g淀粉(MerckAmylumsolubileErg.B.6,Batch9947275)的酶量，所述测定基于以下标准条件底物可溶性淀粉温度37°CpH4.7反应时间7-20分钟用于测定KNU和FAU的Novozymes的方法的详细描述可根据要求作为标准方法EB-SM-0009.02/01获得。测定酸性a-淀粉酶活性(AFAU;)以AFAU(Acid￡ungalAlpha-amylaseUnits;酸性真菌a-淀粉酶单位)测量酸性ct-淀粉酶活性，其相对于酶标准品测定。使用的标准品是AMG300L(由NovozymesA/S出售的野生型黑曲霉GlAMG)。在室温贮藏3周之后，这种AMG中的中性a-淀粉酶从大约1FAU/mL降低至0.05FAU/mL以下。才艮据AF91/3(用于测定真菌a-淀粉酶的Novo方法)测定这种AMG标准品中的酸性a-淀粉酶活性。在这种方法中，将lAFAU定义为在标准条件下每小时降解5.260mg淀粉干物质的酶量。碘与淀粉形成蓝色复合物，但是与其降解产物不形成蓝色复合物。因此颜色的强度与淀粉的浓度成正比。在指定的分析条件下，使用反向比色法将淀粉浓度的减少测定为淀粉酶活性。a-淀粉酶，定4分+石典—糊精+寡糖40°C，pH2.5蓝/紫t-23秒脱色标准条件/反应条件(每分钟)底物淀粉，大约0.17g/L緩冲剂柠檬酸盐，大约0.03M碘(12):0.03g/LCaCl2:1.85mMpH:2.50±0.05温育温度40°C反应时间23秒波长Lambda=590nm酶浓度0.025AFAU/mL酶JM乍范围0.01-0.04AFAU/mL进一步的细节可见于标准方法文件EB-SM-0259.02/01,该文件可4艮据要求从NovozymesA/S获得，将该文件夹作为参考并入本文。葡糖淀粉酶和a-葡糖苷酶活性(AGU)将Novo葡糖淀粉酶单位(NovoGlucoamylaseUnit;AGU)定义为在标准条件下每分钟水解l微摩尔麦芽糖的酶量，所述标准条件是37。C，pH4.3,底物麦芽糖23.2mM,缓沖剂乙酸0.1M，反应时间5分钟。可以使用自动分析系统。将变旋酶(Mutarotase)添加至葡萄糖脱氳酶试剂，从而使存在的任何a-D-葡萄糖转化为(3-D-葡萄糖。在上述反应中，葡萄糖脱氢酶特异性地与[3-D-葡萄糖反应，形成NADH，使用光度计在340nm测定NADH作为对初始葡萄糖浓度的量度。AMG温育:底物麦芽糖23.2mM緩冲剂乙S交盐(acetate)0.1MpH:4.30±0.05溫育溫度37aC±1反应时间5分钟酶工4乍范围0.5-4.0AGU/mL颜色反应GlucDH:430U/L变旋酶9U/LNAD:0.21mM緩冲剂磷酸盐(phosphate)0.12M;CU5MNaCpH:7.60±0.05温育溫度37DC士1反应时间5分钟波长340nm更详细描述这种分析方法的文件夹(EB-SM-0131，02/01)可根据要求从NovozymesA/S,Denmark获得，将所述文件夹并入本文作为参考。测定木聚糖酶活性(FXU)通过以下测定法来测定内切木聚糖酶活性，在所述测定法中将木聚糖酶样品与remazol-木聚糖底物(用RemazolBrilliantBlueR,Fluka染色的4-0-曱基-D-葡糖醛酸-D-木聚糖)，pH6.0温育。将温育在50。C进行30分钟。通过乙醇沉淀未降解的经染色的底物的背景(background)。通过分光光度法在585nm测定上清中剩余的蓝色并且其与内切木聚糖酶活性成比例。相对于酶标准品测定样品的内切木聚糖酶活性。所述测定法在分析方法EB-SM-397.02中进一步描述，EB-SM-397.02可以根据要求从NovozymesA/S,Denmark获得。测定内切纤维素酶单位(ECU)相对于酶标准品测定ECU(gndo￡dluloseynit;内纤维素单位)。内切纤维素酶分解羧甲基纤维素，CMC。制备的底物溶液在pH7.5的0.1M磷酸緩沖液中含有35g/1CMC(BlanoseAqualon)。将待分析的酶样品溶解在相同的緩冲液中来测定。将0.15ml标准酶溶液或未知酶样品置于10ml试管。添加预热至40°C的5mlCMC底物溶液。将如入的溶液充分混合，温育30分钟并且置于粘度计中。所述方法在AF302/1-GB中进一步详细描述，AF302/1-GB可根据要求从NovozymesA/S获得。测定内切葡聚糖酶活性(EGU)制备底物溶液，其在0.1M磷酸盐緩冲液，pH6.0中含有34.0g/1CMC(BlanoseAqualon)。将待分析的酶样品溶解在相同的缓沖液中。将Mml底物溶液和0.5ml酶溶液混合并且转移至恒温在40。C的振动粘度计(例如可从Sofraser,France获得的MIVI3000)。将样品的粘度和标准酶溶液的粘度之间的比率测定为内切葡聚糖酶单位(EGU)。所述测定法在标准方法文件EB-SM-0275.02/01中进一步描述，所述文件可才艮才居要求乂人NovozymesA/S，Denmark获4寻。测定果胶反式消除酶单位(PECTU)所述方法基于通过反式消除反应的果胶溶液中酶降解，形成的双键致使分光光度计跟踪的238nm的吸收增加。反应条件温度30°C±0.5°CpH:3.50±0.02底物0.24。/。果月交(Obipektin，BrownRibbonPure,Art.no.1.1B00.A.Lotno.0304)酶浓度1.9-2.3PECTU/mL反应时间6分钟测量时间5分钟波长238靈相对于PECTU标准品测定所述活性。以与标准品相同的单位给出结果，所述单位表示为PECTU-果胶反式消除酶单位(PectintranseliminaseUnit)。所述测定法在标准方法文件EB-SM-0573.02中进一步描述，所述文件可根据要求从NovozymesA/S,Denmark获得。测定真菌(3-葡聚糖酶活性(FBG)真菌(3-葡聚糖酶与(3-葡聚糖反应形成葡萄糖或还原糖，使用SomogyiNelson方法将所述葡萄糖或还原糖测定为还原糖。1真菌P-葡聚糖酶单位(FBG)是在上文所列的标准条件下以等同于每分钟1微摩尔葡萄糖的还原能力(reductioncapacity)释放葡萄糖或还原糖的酶量。反应条件底物浓度0.5%(3-葡聚糖温度30°CpH:5.0反应时间30分钟检测波长520nm所述测定法在标准方法文件EB-SM-0338.02/01中进一步描述，所述文件可才艮据要求从NovozymesA/S，Denmark获得。测定半纤维素酶(VHCU)半纤维素酶单位(VHCU)表示酶水解溶解的半乳甘露聚糖中甘露糖分子之间的卩-l，4键并且由此使溶液的粘度降低的能力。相对于NovozymesA/S酶标准品测定所述单位。反应条件温度30.0°CpH:5.0反应时间60分钟底物浓度大约0.5%(重量/体积)酶浓度0.03-0.08VHCU/mL沸腾时间15分钟所述测定法在标准方法文件EB-SM-0156.02/01中进一步描述，所述文件可根据要求从NovozymesA/S,Denmark获得。测定(3-葡聚糖酶活性(BGU)1f3-葡聚糖酶单位(BGU)是在上文所列的标准条件下，以等同于每分钟l微摩尔葡萄糖的还原能力释放葡萄糖或还原糖的酶量。反应条件底物浓度0.5%(3-葡聚糖温度30°CpH:7.5反应时间30分钟检测波长520nm所述测定法在标准方法文件EB-SM-0275.02/01中进一步描述，所述文件可才艮才居要求,人NovozymesA/S,Denmark获3寻。测定蛋白酶活性(AU).通过蛋白水解酶将二曱基酪蛋白(DMC)水解成小肽。在此过程中形成的伯氨基与三硝基苯磺酸(TNBS)反应形成有色复合物。原位监测这种显色(colouredcomplex),由此能够计算每时间单位吸收的变化。这种图形是反应速率的量度，并且因此是酶活性的量度。用于DMC反应的反应条件温度50°CpH:8,3波长405nm反应时间8分钟测量时间2分钟酶浓度范围0.072-0.216mAU/ml.相对于酶标准品测定所述活性。所述测定法在标准方法文件EB-SM-0218.02/02中进一步描述，所述文件可根据要求从NovozymesA/S，Denmark获得。实施例实施例1将酒糟脱水使用来自常规干磨乙醇发酵的酒糟(7.7wt-。/。干固体，pH二4.5)作为底物。将酒糟的等分试样(50mL)置于离心管中并且加温至40。C。添加纤维素酉争DM(1.8xl06EGU/吨干底物)并且将混合物在旋转振荡器上轻度振荡120分钟。将所述离心管在2000rpm离心5分钟。将上清倾出，并且将所得湿饼小心地转移至去皮重的(tared)坩埚中并且在烘箱中(105。C)干燥过夜。称量干燥的饼固体并且与对照固体(其中不使用酶)重量比较。将结果以及测试的几种其它酶示于表1。表1:<table>tableseeoriginaldocumentpage22</column></row><table>干燥饼固体的质量除以湿饼的质量。(饼固体减去对照饼固体xIOO)除以对照饼固体。实施例2使用CST方法将酒糟脱水对于本研究使用来自干磨玉米的常规乙醇发酵的酒糟。使用MoistureAnalyzerIR-200(DenverInstrument)测定干固体含量为10.58%DS。测量酒糟的pH为4.05。在本研究的过程中不调节pH。将50mL酒糟移液入(pipetteinto)每个试管。向试管中添加100微升下表中所列的酶。在用Vortex-2Genie(ScientificIndustries)混合之后，将全部试管置于45°C摇动水浴。轻度摇动20小时之后，取出试管并且冷却至室温。使用CapillarySuctionTimer(CST)(TritonElectronics,Ltd)评估酶的脱水效果。记录水在滤纸上4亍进的时间。该时间越短，脱水效果越好。纤维素酶和/或半纤维素酶包括木聚糖酶、葡聚糖酶和甘露聚糖酶对酒糟具有脱水效果。在pH4具有低活性的酶显示几乎没有或完全没有效果。全部实验一式两份进行。结果在下表中。<table>tableseeoriginaldocumentpage23</column></row><table>实施例3使用CST方法将酒糟脱水本研究中的酒糟与实施例中相同而未改变。将50ml酒糟移液入每个试管中。向试管中添加一定量的酶。在用Vortex-2Genie(ScientificIndustries)混合之后，将全部试管置于50。C摇动培养箱(incubator)中。摇动45分钟之后，取出试管并且冷却至室温。使用CapillarySuctionTimer(CST)(TritonElectronics,Ltd)评估酶的脱水效果。结果示于下表。_<table>tableseeoriginaldocumentpage23</column></row><table>权利要求1.一种将酒糟脱水的方法，其包括步骤i)使酒糟经过能够降解一种或多种酒糟成分的一种或多种酶的处理；ii)将所述材料分离成固体级分和液体级分。2.权利要求l的方法，其中将步骤i)和ii)同时或顺序进行。3.权利要求1或2的方法，还包括干燥所述固体级分的步骤iii)。4.权利要求1-3中任一项的方法，其中通过离心，优选沉降式离心机来进行步骤ii)中的分离。5.权利要求1-4中任一项的方法，其中通过过滤，优选使用滤压机、螺旋压制机、板框式压制机、重力浓缩机或脱水机来进行步骤ii)中的分离。6.权利要求1-5中任一项的方法，其中步骤i)在温度20-60。C进行。7.权利要求1-6中任一项的方法，其中步骤i)在pH3-7，优选3-6进行。8.权利要求1-7中任一项的方法，其中所述酒糟源自生产发酵产物的过程，优选生产液体发酵产物的过程。9.权利要求1-9中任一项的方法，其中所述酒糟源自使用含淀粉材料作为原料生产发酵产物的过程。10.权利要求9的方法，其中所述原料是谷物。11.权利要求9-10的方法，其中所述原料选自下组玉米、小麦、大麦、木薯、高粱、黑麦、马铃薯或它们的任何组合。12.权利要求8-11中任一项的方法，其中所迷发酵产物是醇，优选乙醇。13.权利要求1-12中任一项的方法，其中步骤i)中使用的酶是糖酶。14.权利要求1-13中任一项的方法，其中步骤i)中使用的酶选自下组淀粉酶，例如a-淀粉酶，葡糖淀粉酶，纤维素酶，P-葡聚糖酶，半纤维素酶，例如木聚糖酶，果胶酶，甘露聚糖酶和蛋白酶，或是它们的混合物。15.糖酶用于将酒糟分离成固体级分和液体级分的用途。16.淀粉酶、葡糖淀粉酶、纤维素酶、半纤维素酶、果胶酶或蛋白酶，或它们的混合物用于将酒糟分离成固体级分和液体级分的用途。17.权利要求15或16的用途，其中通过离心或过滤来进行所述分离。全文摘要本发明涉及将酒糟脱水的方法，其包括使酒糟经过能够降解酒糟成分的一种或多种酶处理，和将步骤i)中获得的材料分离成固体级分和液体级分。文档编号C02F1/00GK101304949SQ200680041657公开日2008年11月12日申请日期2006年11月3日优先权日2005年11月8日发明者刘继银,格雷戈里·德洛齐尔,约瑟夫·江普申请人:诺维信北美公司