PAS化的VEGFR/PDGFR融合蛋白及其在治疗中的用途的制作方法

本发明涉及包含(i)血小板衍生生长因子受体(pdgfr)的结构域和(ii)血管内皮生长因子受体(vegfr)的结构域的蛋白质。在优选的实施方案中，所述pdgfr的结构域和vegfr的结构域通过由脯氨酸，丙氨酸和丝氨酸组成的接头附接(attach)。pdgfr的结构域和所述vegfr的结构域也可以通过由脯氨酸和丙氨酸组成的接头附接。本发明还提供包含所述蛋白的组合物，以及其治疗用途。
背景技术：
：目前最先进的抗血管生成治疗靶向vegf通路，其是血管生成的主要必需信号通路，包括癌症和眼部疾病中的病理性血管生成。然而，在具有眼部疾病患者抗vegf单一疗法的长期结果在某种程度上令人失望(dugel，2013)，因为长期抗vegf治疗似乎在一些患者群体中引起疾病抗性，这通常与视力的实质性丧失相关(rofagha等人，2013；ying等人，2014；rosenfeld等，2011)。由于患者玻璃体中vegf水平变化，提出抗vegf疗法的那些不良反应者由于较高水平的vegf，可能需要剂量高得多的抗vegf药物。然而，一项大型的临床研究(read-3)1年结果显示使用比常规方案高4倍的剂量没有额外的益处(nguyen等人，2014；白玉婧等人，2016)。这些观察提示，多种通路涉及眼部疾病中的视网膜和脉络膜新生血管形成。事实上，越来越多的临床和实验室证据表明，除vegf外，其为新生血管(或湿性)年龄相关性黄斑变性(amd；rosenfeld等人，2006；heier等人，2012)中的关键因素，pdgf也可能在该疾病的发病机理中起关键作用。实际上，vegf和pdgf的双重抑制可能比单独靶向vegf更有效(robins等人，1994；benjamin等人，1998；zehetner等人，2014；bergers等人，2003；erber等人，2004；pachydaki等人，2012)。当不稳定且高度可渗透的血管生长并从脉络膜入侵到视网膜中时，病理状况amd发生，其中渗漏和出血导致视力的快速丧失(在几周至几个月的时段期间)。在这种情况下，vegf是已知的血管通透性最有力的诱导剂之一(carmeliet，2000)，尽管vegf增加血管通透性的精确机制尚不完全清楚。检查视网膜的出生后重塑的研究提供了vegf和pdgf在湿性amd中的重要性的初步线索(benjamin等人，1998)，而在癌症模型方面的工作为追求用于湿性amd治疗的抗vegf/pdgf联合疗法提供了最终推动力(bergers等人，2003；erber等人，2004)。抗vegf单一疗法的患者通常在治疗的前3或4个月内获得视敏度(即视力清晰度)的初步改善，其后是整个研究期间持续的平稳时期(dugel，2013)。在这前几个月的治疗中，抗vegf单一疗法主要作用于形成血管壁衬里(innerlining)的有孔(fenestrated)内皮细胞，导致水肿减少，从而导致视敏度的初步改善。然而，此后新生血管复合体的其余部分似乎受到周细胞的保护，所述周细胞覆盖并稳定内皮细管。在这种情况下，认为周细胞使对vegf抑制有抗性的血管存活，这可能是初始抗vegf治疗后通常观察到的平稳时期(plateau)的原因(dugel，2013)。值得注意的是，抗vegf疗法可能不仅导致内皮细胞凋亡，而且还增强周细胞募集，从而潜在地逆转vegf抑制的作用(winkler等人，2004；pachydaki等人，2012)。临床有用的vegf阻断剂的库(arsenal)随着时间发展，其中较新世代通过增加对vegf-a的亲和力和/或其抑制的vegf同种型(isoforms)和家族成员的数量，提供潜在的改善的抗血管生成活性。原则上，这些阻断剂落入两类：(i)单克隆抗体，可变的链接蛋白(支架)或生物工程化的可溶性受体片段和(ii)vegfr和相关受体的激酶结构域的小分子抑制剂。fda批准用于amd的首批抗vegf疗法之一是pegaptanib(macugen)，其是结合并中和vegf-a165的rna适体(gragoudas等人，2004)。采用vegf中和策略的第一种基于蛋白的疗法是贝伐单抗(bevacizumab)(avastin，genentech)，其是通过其可变区经由抗原识别来阻断所有vegf同种型的重组人源化抗vegf抗体。贝伐单抗最早被批准用于治疗转移性结肠直肠癌，非小细胞肺癌和多形性胶质母细胞瘤(grothey等人，2009；ferrara等人，2004)。伴随着此类癌症疗法的发展，vegf被发现也在新生血管性amd和糖尿病性视网膜病变中起关键作用。从这一概念开始，兰尼单抗(ranibizumab)(lucentis，genentech)是基于贝伐单抗开发的，作为亲和力成熟的抗原结合片段(fab)，其特别用于玻璃体内施用以治疗血管性眼病，特别是湿性或新生血管形式的amd(ferrara等人，2006)，最近也有用于糖尿病性视网膜病变((stewart,2017))。认为与全尺寸抗体相比，fab的较小尺寸增强其从玻璃体扩散到视网膜中以及脉络膜中的可能(ferrara等人，2006)。vegf-trap(aflibercept；regeneronpharmaceuticals)是生物工程化可溶性诱饵受体，其基于与其关联细胞受体vegfr-1和vegfr-2的生长因子分子相互作用而结合vegf-a。vegf-trap由全人氨基酸序列组成，所述全人氨基酸序列包含与人igg1的恒定区(fc)串联融合的人vegfr1的第二ig结构域和人vegfr2的第三ig结构域(holash等人，2002)。因此，vegf-trap具有比抗体更广的特异性，不仅识别vegf-a的多个同种型，而且识别相关的vegf-b，plgf(胎盘生长因子)和plgf2(papadopoulos等人，2012)，其全部是两种酪氨酸激酶(tk)受体vegfr-1和vegfr-2的生理配体。技术实现要素：尽管迄今描述的试剂的有效性和可用性已被证实，为了改善vegf靶向和/或克服对现有抗vegf疗法的抗性，需要另外的且更有效的抗vegf疗法。目前，维持疾病控制通常需要连续玻璃体内注射vegf拮抗剂进行长期抑制，而没有一种可用的药物导致脉络膜新生血管膜完全消退。与此一致，不是所有的患者都对治疗有反应，有些发展成为无应答者。理想情况下，新的方法将解决目前的(单一)疗法的所有这些限制。在治疗过程中，无论是内在的还是可调整的，造成vegf阻塞的关键因素之一是vegf信号系统的冗余(giuliano&pages,2013).其他血管生成因子的表达增加可能会为血管生成提供替代的信号通路，这可能引发vegf无关的新血管化，并导致对单抗vegf药物的耐药性。特别是针对多种病理路径的药物的混合，可能会增强治疗的效果，因为它以一种典型的协同作用或一种添加剂的方式来靶向关键的通路。除从vegf这个靶点角度考虑外，pdgf和pdgfr是多种疾病，特别是癌症和血管病症中的有效治疗靶点(andrae等人，2008)。pdgf是a和b多肽链的异或同二聚体或c或d链的同二聚体，其与它们的关联pdgf受体相互作用：除pdgf-dd之外的所有pdgf形式结合pdgfr-α受体，而仅pdgf-bb和pdgf-dd结合pdgf-β受体(hoch等人，2003)。因此，与pdgfr-β相比，pdgfr-α具有更广泛的配体结合活性，此外，对pdgf-aa和pdgf-bb两者之和甚至pdgf-cc具有更高的亲和力。迄今为止，该不同的特异性的基础尚不清楚。pdgf-cc已显示与脉络膜和视网膜新生血管形成有关(hou等人，2010；cao等人，2002)。pdgf-bb的致病作用涉及缺血性视网膜病变，如增生性糖尿病性视网膜病变，增生性玻璃体视网膜病变和脉络膜新生血管形成。值得注意的是，在血管生成和血管成熟的过程期间，血小板衍生生长因子-b(pdgf-bb)经由通过pdgf受体β(pdgfr-β)的信号传导，调节周细胞向生长的内皮细胞管的募集。在增生性视网膜病变的临床前兔模型中，pdgf-bb抑制适体的眼内注射显示保护眼睛免于视网膜脱离(akiyama等人，2006)。值得注意的是，使用玻璃体内注射pdgf阻断剂联合玻璃体内抗vegf疗法的临床试验的初步结果已经证明了该组合策略对于治疗amd的潜力(diago等人，2008；boyer等人，2009)。然而，同时在一项临床试验中设置两种生长因子仍然有一些技术困难。最近，fovista(e10030；ophthotech)，一种抗pdgf-b聚乙二醇化的适体，作为兰尼单抗的辅助药物的一项临床ii期和iii期研究显示，尽管与单独使用兰尼单抗相比，向患有湿性amd的患者联合施用e10030和兰尼单抗，导致视力结果62％的增加(jaffe等人，2016)，但通过收到的反馈可知，联合施用组的不良事件出现率更高。在另一项用于湿性老年性黄斑变性amd的临床ii期试验中，联合施用2种抗体类分子药物阿柏西普(vegf陷阱)和rinucumab(一种抗pdgfrβ抗体)，众所周知这个试验编号regn2176-3，与单独使用阿柏西普相比，联合施用组出现不良事件更多，并且从接受治疗的患者的效果反馈来看，联合施用组的结膜出血增加，眼睛刺激性和眼睛疼痛为23.5％和20％,而单独使用阿柏西普却只有16％。clinicaltrials.govidentifier:nct02418754).值得注意的是，阿柏西普和rinucumab这2种药物都含有igg的fc结晶片段，但这些分子的fc构成，也就是免疫效益区域，是否会影响眼睛生理机制，现在还是不清楚的，正常情况下,一个物理屏障，视网膜可以阻止免疫球蛋白(igs)和其他大型分子自由出入眼睛,因此建立起免疫微环境,这使得这个器官具有独特的免疫性。尽管基于玻璃体内注射高浓度免疫球蛋白药物治疗的效果不是很清楚，但已有证据表明fc组件和视网膜fc受体在相互作用，因此可能对amd的内部炎症反应有贡献(souidetal.,2016；powneretal.,2014；murinelloetal.,2014).理想情况下，由于每次注射过程对病人来说是很大的负担，而且还需要承担出现并发症的风险。基于蛋白质药物用于慢性的眼科疾病治疗应该是允许提供更少剂量，获得更长眼内半衰期的药物(dayetal.,2011)。对于这样一种蛋白质药物，获得延长半衰期的方法之一就是提供一种是基因多肽融合蛋白，这种蛋白可以提供了一种理想的药动学特征，但也存在有(生理和生化反应)惰性。这种方式允许进一步稳定的设计,有两个或两个以上的融合部分组成的第二代蛋白质药物，每个融合部分都包含特定的靶点模式。因此，针对上述技术问题，本发明提供了同时用于双靶向vegf和pdgfr配体的治疗手段和方法。通过提供权利要求书中表征的实施方案解决了该技术问题。因此，本发明涉及蛋白质，所述蛋白质包含(i)血小板衍生生长因子受体(pdgfr)的结构域；和(ii)血管内皮生长因子受体(vegfr)的结构域。在优选的方面，本文提供蛋白质，所述蛋白质包含(i)人血小板衍生生长因子受体(pdgfr)的胞外结构域；和(ii)人血管内皮生长因子受体(vegfr)的胞外结构域。在优选的实施方案中，所述pdgfr的结构域和所述vegfr的结构域通过由脯氨酸、丙氨酸和丝氨酸组成的接头附接。如本文以下解释的，vegf和pdgf信号传导抑制的协同效果可由一种治疗性蛋白质介导。如实施例中显示，设计了能够同时结合vegf和pdgf配体的单链蛋白。该融合蛋白作为vegf，pdgf和相关配体的分子陷阱(moleculartrap)发挥功能，因此在这些配体协同作用的病理过程(包括amd或癌症)中是有益的。如实施例所示，将蛋白质设计为vegf受体-1和-2以及pdgf受体α(pdgfr-α)的n末端胞外域之间的融合物，所述n末端胞外域分别参与vegf或pdgf的配体结合。这两类受体(vegfr1/2和pdgfr-α)都包含非常广泛的配体结合活性，这被认为在血管发生是主导过程的疾病状态下是有益的。像所有蛋白酪氨酸激酶受体一样，vegfr-1，vegfr-2和pdgfr-α(以及还有pdgfr-β)由五至七个免疫球蛋白(ig)样结构域(d1-d7)的胞外区，单个跨膜区段和细胞内分裂催化酪氨酸激酶结构域组成(shibuya等人，1999；stuttfeld等人，2009)。二聚体vegf/pdgf配体与这些受体的结合通常发生在第二和第三个ig样结构域(d2，d3)，其中它促进受体的同或异二聚化，并因此促进信号转导。胞外区的近端结构域4-7(d4-7)似乎对于稳定配体-受体复合物是重要的，而最接近细胞膜的结构域d7对于配体诱导的酪氨酸磷酸化和细胞信号传导至关重要。因此，对于构建有效的诱饵受体片段，如本文所示，其足以主要利用直接参与配体结合的来自n末端胞外区的结构域。然而，诱饵受体也可受益于延长的形式，例如通过亲合力效应。在实施例中，将vegfr的细胞外部分置于融合蛋白的c末端或n末端，并且具有与美国专利5,952,199中描述的工程化杂合vegfr1-d2/vegfr2-d3胞外域的高亲和力配体结合区相同的组成。将包含该受体的前三个胞外域d1-3的pdgfr-α部分排列在融合蛋白的n末端或c末端，从而保留pdgfr-α/vegfr的天然n末端，包括其在分泌时被处理的信号肽。尽管关于pdgfr-α的分子结构所知不多，但相关的pdgfr-β和vegfr受体的结构(schlessinger，2000；shim等人，2010)提供了关于相应配体/受体识别复合物的中心部分的信息，其被认为一般是相似的，因为pdgf和vegf是共同起源的(mcdonald和hendrickson，1993)。从这些结构可知，pdgfr-β和vegfr的d1结构域不直接参与配体结合，但由于d1和d2之间的疏水性界面，充当配体结合d2结构域的帽(cap)(hye-ryong等人，2010；等人，2013)。因此，本文认为在pdgfr-α的诱饵形式中包含第一结构域d1对治疗性融合蛋白有益，如本文实施例中提供的。事实上，从pdgf-α的胞外域中的缺失分析中得知(mahadewan等人，1995)，pdgfr-α中d1的存在似乎也对配体与pdgf-aa的结合具有小的差异效果。在优选方面，提供了融合蛋白质，其中pdgfr-α的细胞外部分d1-3和vegfr1/2的d2/d3通过pas-多肽序列或者备选地无ser的p/a序列连接。此类pas/pa序列例如公开于wo2008/155134a1和wo2011/144756a1。该pas/pa间隔区提供了个别胞外域的结构柔性，从而允许vegf和pdgf配体两者的接近。另外，这些无规卷曲序列显著增加了融合蛋白的流体动力学体积，其减缓了融合的胞外域在体内的清除，因此延长和/或增强了药理效果(schlapschy等人，2013)。另外，pas/pa多肽是氨脯氨酸(pronine,pro,p)，丙氨酸(alanine,ala,a)和丝氨酸((serine,ser,s)或分别为脯氨酸和丙氨酸)的亲水均聚物，其提供生物相容性并可降解。pas接头/间隔序列的无规卷曲性质(schlapschy等人，2013)给个别vegfr和pdgfr胞外域提供高柔性，使得在配体存在下，诱饵受体融合体的每个臂能够结合二聚体配体，最终形成功能诱饵二聚体(见图2)。一旦经由与第一配体(vegf或pdgf)形成复合体形成后，这种二聚化的融合蛋白进一步通过亲合力效应获得对第二配体的功能性亲和力。因此，pdgfr和vegfr胞外域的亲和力应通过多重结合相互作用协同综合，特别是在两种配体都丰富的疾病状况下。这是高度有利的，因为在二聚化的胞外域受体融合体中，如果存在第一配体，理想地是vegf，则天然pdgfr胞外域对于其同/异二聚体pdgf配体的相对中等的亲和力可以通过杂合vegfr1-d2/vegfr2-d3结构域对vegf-a的高亲和力配体结合位点而增强(holash等人，2002)。如本文提供和公开的诱饵受体一方面应当可以与相应的膜结合天然受体在亲和力和特异性方面相当，但另一方面其应当不能够触发信号传导，或向信号传导复合物呈递激动剂。根据上文，本申请提供代表性蛋白质实施例如下；-vegf165诱导的huvec细胞增殖抑制试验(试验例20)-抑制斑马鱼胚胎中的节间血管(isv)发育(试验例21)-抑制人vegfa诱导的肿瘤新血管形成(试验例22)；-样品在大鼠体内半衰期(t1/2)检测(试验例23)；-抑制食蟹猴的激光诱导的脉络膜新生血管形成(cnv)(试验例24)-显示在新西兰兔中半衰期(t1/2)增加(试验例25)；-在天然page和电动迁移率凝胶位移测定中显示与目标化合物形成复合物(试验例26)；-抑制vegf165诱导的huvec细胞增殖(试验例27)。本申请涉及以下项：1.蛋白质，所述蛋白质包含(i)人血小板衍生生长因子受体(pdgfr)的胞外结构域；和(ii)人血管内皮生长因子受体(vegfr)的胞外结构域。2.项1的蛋白质，其中所述pdgfr的结构域和所述vegfr的结构域通过由脯氨酸、丙氨酸和丝氨酸的接头附接。3.项2的蛋白质，其中所述脯氨酸残基占所述接头的多于4％且少于40％。4.项2或3的蛋白质，其中所述接头具有如下氨基酸序列：(aspaapapaspaapapsapa)n，其中n为10-100的整数。5.项4的蛋白质，其中所述接头具有如下氨基酸序列：(aspaapapaspaapapsapa)n，其中n为10-60的整数。6.项5的蛋白质，其中所述接头具有如下氨基酸序列：(aspaapapaspaapapsapa)n，其中n为10-40的整数。7.项6的蛋白质，其中所述接头其中所述接头具有如下氨基酸序列：(aspaapapaspaapapsapa)n，其中n为10-30的整数。8.项7的蛋白质，其中所述接头具有如下氨基酸序列：(aspaapapaspaapapsapa)n，其中n为10、20或30。9.项4的蛋白质，其中所述接头具有选自下述氨基酸序列：seqidno.2中显示的氨基酸序列或其中所述接头是由具有如seqidno.1中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽。10.项1的蛋白质，其中所述pdgfr的结构域和所述vegfr的结构域通过由脯氨酸和丙氨酸组成的接头附接。11.项10的蛋白质，其中所述脯氨酸残基占所述接头的多于约10％且少于约75％。12.项11或10的蛋白质，其中所述接头具有如下氨基酸序列：(aapaapapaapaapaapa)n,其中n为10-100的整数。13.项12所述的蛋白质，其中所述接头具有选自下述氨基酸序列：seqidno.70中显示的氨基酸序列或其中所述接头是由具有如seqidno.69中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽。14.项2至10中任一项的蛋白质，其中所述接头具有由约50个至约3000个氨基酸残基组成的氨基酸序列。15.项14的蛋白质，其中所述pdgfr的结构域包含pdgfr的ig结构域1至5的一个或多个。16.项15的蛋白质，其中所述pdgfr的结构域包含pdgfr的ig结构域1至3的一个或多个。17.项1至16中任一项的蛋白质，其中所述pdgfr的结构域包含pdgfr的ig结构域1至3。18.项1至17中任一项的蛋白质，其中所述pdgfr的结构域能够结合血小板衍生生长因子(pdgf)。19.项1至18的蛋白质，其中所述pdgf是pdgf二聚体。20.项19的蛋白质，其中所述pdgf二聚体是pdgf同二聚体或pdgf异二聚体。21.项1至21中任一项的蛋白质，其中所述pdgfr是人pdgfrα。22.项1至21中任一项的蛋白质，其中所述pdgfr的结构域包含(a)具有如seqidno.4或seqidno.20中显示的氨基酸序列的蛋白；(b)如(a)中定义的蛋白质，其中缺失、插入、添加或取代了1至10个氨基酸；(c)由具有如seqidno.3或seqidno.19中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽；(d)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸在严格条件下与如(c)中定义的核酸分子的互补链杂交；(e)与(a)至(d)中任一项的多肽具有至少70％同一性的多肽；和(f)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸由于遗传密码而与如(c)或(d)中定义的核酸的核苷酸序列是简并的。23.项21或22的蛋白质，其中所述pdgfr的结构域能够结合血小板衍生生长因子(pdgf)，其中所述pdgf是pdgf同二聚体，且其中所述pdgf同二聚体是pdgfa同二聚体，pdgfb同二聚体，或pdgfc同二聚体。24.项21或22的蛋白质，其中所述pdgfr的结构域能够结合血小板衍生生长因子(pdgf)，其中所述pdgf优选为pdgf异二聚体，且其中所述pdgf异二聚体优选为异二聚体pdgfab。25.项1至20中任一项的蛋白质，其中所述pdgfr是人pdgfrβ。26.项1至20和25中任一项的蛋白质，其中所述pdgfr的结构域包含(a)具有如seqidno.6中显示的氨基酸序列的蛋白；(b)如(a)中定义的蛋白质，其中缺失、插入、添加或取代了1至10个氨基酸；(c)由具有如seqidno.5中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽；(d)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸在严格条件下与如(c)中定义的核酸分子的互补链杂交；(e)与(a)至(d)中任一项的多肽具有至少70％同一性的多肽；和(f)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸由于遗传密码而与如(c)或(d)中定义的核酸的核苷酸序列是简并的。27.项25或26的蛋白质，其中所述pdgfr的结构域能够结合血小板衍生生长因子(pdgf)，其中所述pdgf优选为pdgf同二聚体，且其中所述pdgf同二聚体优选为pdgfb同二聚体。28.项18至27中任一项的蛋白质，其中所述血小板衍生生长因子(pdgf)是人pdgf。29.项1至28中任一项的蛋白质，其中所述vegfr的结构域包含vegfr的ig结构域1至7的一个或多个。30.项1至29中任一项的蛋白质，其中所述vegfr的结构域包含vegfr的ig结构域2和/或ig结构域3。31.项1至30中任一项的蛋白质，其中所述vegfr的结构域包含vegfr的ig结构域2和ig结构域3。32.项1至31中任一项的蛋白质，其中所述vegfr是人vegfr-1或人vegfr-2。33.项1至32中任一项的蛋白质，其中所述vegfr的结构域包含vegfr-1的ig结构域2和vegfr-2的ig结构域3。34.项1至33中任一项的蛋白质，其中所述vegfr的结构域包含(a)具有如seqidno.8中显示的氨基酸序列的蛋白；(b)如(a)中定义的蛋白质，其中缺失、插入、添加或取代了1至10个氨基酸；(c)由具有如seqidno.7中显示的核苷酸序列的核酸。分子编码的多肽；(d)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸在严格条件下与如(c)中定义的核酸分子的互补链杂交；(e)与(a)至(d)中任一项的多肽具有至少70％同一性的多肽；和(f)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸由于遗传密码而与如(c)或(d)中定义的核酸的核苷酸序列是简并的。35.项1至34中任一项的蛋白质，其中所述vegfr的结构域能够结合血管内皮生长因子(vegf)。36.项35的蛋白质，其中所述血管内皮生长因子(vegf)是vegf二聚体。37.项36的蛋白质，其中所述vegf二聚体是vegf同二聚体。38.项37的蛋白质，其中所述vegf同二聚体是vegfa同二聚体。39.项35至38中任一项的蛋白质，其中所述血管内皮生长因子(vegf)是人vegf。40.项1至39中任一项的蛋白质，其中所述蛋白是融合蛋白。41.项1至40中任一项的蛋白质，其中所述蛋白质包含(a)具有如seqidno.16、seqidno.46、seqidno.48、seqidno.50、seqidno.52、seqidno.54、seqidno.56、seqidno.58、seqidno.60、seqidno.62、seqidno.64、seqidno.66或者seqidno.68中显示的氨基酸序列的蛋白质；(b)如(a)中定义的蛋白质，其中缺失、插入、添加或取代了1至10个氨基酸；(c)由具有如seqidno.15、seqidno.45、seqidno.47、seqidno.49、seqidno.51、seqidno.53、seqidno.55、seqidno.57、seqidno.59、seqidno.61、seqidno.63、seqidno.65或者seqidno.67中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽；(d)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸在严格条件下与如(c)中定义的核酸分子的互补链杂交；(e)与(a)至(d)中任一项的多肽具有至少70％同一性的多肽；和(f)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸由于遗传密码而与如(c)或(d)中定义的核酸的核苷酸序列是简并的。42.项1至41中任一项的蛋白质，其中所述蛋白质包含n末端信号肽序列。43.项42的蛋白质，其中所述n末端信号肽序列是pdgfr的n末端信号肽序列。44.项43的蛋白质，其中所述n末端信号肽序列是人pdgfrα的n末端信号肽序列。45.项42至44中任一项的蛋白质，其中所述n末端信号肽序列具有如seqidno.10中显示的氨基酸序列或其中所述n末端信号肽序列是由具有如seqidno.9中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽。46.项1至45中任一项的蛋白质，其中所述蛋白还包含纯化标签。47.项46的蛋白质，其中所述纯化标签是his标签。48.项46或47的蛋白质，其中所述纯化标签具有如seqidno.12中显示的氨基酸序列或其中所述纯化标签是由具有如seqidno.11中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽。49.项1至48中任一项的蛋白质，其中所述蛋白质以如下顺序从n端至c端排列：(任选的信号肽序列)-一个或多个pdgfr的结构域-(任选的接头)-一个或多个vegfr的结构域-(任选的纯化标签)；(任选的信号肽序列)-vegfr的一个或多个结构域-(任选的接头)-pdgfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；(任选的信号肽序列)-(任选的接头)-vegfr的一个或多个结构域-pdgfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；(任选的信号肽序列)-(任选的接头)-pdgfr的一个或多个结构域-vegfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；(任选的信号肽序列)-(任选的接头)-pdgfr的一个或多个结构域-(任选的接头)-vegfr的一个或多个结构域-(任选的接头)-(任选的纯化标签)。50.权利要求1至49中任一项的蛋白质，其中所述蛋白质以如下顺序从n端至c端排列：(任选的信号肽序列)-pdgfr的一个或多个结构域-pas/pa-vegfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；(任选的信号肽序列)-vegfr的一个或多个结构域-pas/pa-pdgfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；(任选的信号肽序列)-pas/pa-vegfr的一个或多个结构域-pdgfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；(任选的信号肽序列)-pas/pa-pdgfr的一个或多个结构域-vegfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；(任选的信号肽序列)-pas/pa-pdgfr的一个或多个结构域-pas/pa-vegfr的一个或多个结构域-pas/pa-(任选的纯化标签)。51.权利要求1至50中任一项的蛋白质，其中所述蛋白质以如下顺序从n端至c端排列：(任选的信号肽序列)-pdgfr的一个或多个结构域-(ggggs)n-pas/pa-(ggggs)n-vegfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；或(任选的信号肽序列)-vegfr的一个或多个结构域-(ggggs)n-pas/pa-(ggggs)n-pdgfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；其中，n＝0-5。52.项1至51中任一项的蛋白质，其中所述蛋白质包含(a)具有如seqidno.14、seqidno.22、seqidno.24、seqidno.26、seqidno.28、seqidno.30、seqidno.32、seqidno.34、seqidno.36、seqidno.38、seqidno.40或者seqidno.42或者seqidno.44中显示的氨基酸序列的蛋白；(b)如(a)中定义的蛋白质，其中缺失、插入、添加或取代了1至10个氨基酸；(c)由具有如seqidno.13、seqidno.21、seqidno.23、seqidno.25、seqidno.27、seqidno.29、seqidno.31、seqidno.33、seqidno.35、seqidno.37、seqidno.39、seqidno.41或seqidno.43中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽；(d)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸在严格条件下与如(c)中定义的核酸分子的互补链杂交；(e)与(a)至(d)中任一项的多肽具有至少70％同一性的多肽；和(f)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸由于遗传密码而与如(c)或(d)中定义的核酸的核苷酸序列是简并的。53.编码项1至52中任一项的蛋白质的核酸分子。54.包含项53的核酸的载体。55.包含项53的核酸或项54的载体的宿主细胞。56.根据项55的宿主细胞，其中所述宿主细胞是真核宿主细胞或原核宿主细胞。57.根据项56的宿主细胞，其中所述原核宿主细胞是大肠杆菌(e.coli)。58.根据项56的宿主细胞，其中所述真核宿主细胞是真菌或动物细胞。59.根据项58的宿主细胞，其中所述动物细胞是hek细胞或cho细胞。60.用于制备项1至52中任一项的蛋白质的方法。61.项60的方法，所述方法包括培养根据项55至59中任一项的宿主细胞，并从培养物或从所述细胞分离所述蛋白。62.组合物，所述组合物包含项1至52中任一项的蛋白质，通过项60或61的方法制备的蛋白质，项53的核酸，项54的载体，或权利55至58中任一项的细胞。63.根据项62的组合物，其为药物组合物，任选地还包含(a)药学上可接受的载体。64.项1至52中任一项的蛋白质，通过项60或61的方法制备的蛋白质，项53的核酸，项54的载体，或项55至58中任一项的细胞，或项62或63的组合物，用于作为药物使用。65.项1至52中任一项的蛋白质，通过项60或61的方法制备的蛋白质，项53的核酸，项54的载体，或项55至58中任一项的细胞，或项62或63的组合物，用于治疗与血管新生相关的疾病，包括但不限于各种肿瘤、各种眼科疾病、癌症、肾纤维化、硬化、动脉粥样硬化、门静脉高压或系统性硬化症的治疗中使用。66.根据项65使用的蛋白质，根据项65使用的核酸，根据项65使用的载体，根据项65使用的细胞，或根据项65使用的组合物，其中所述癌症是实体癌。67.根据项66使用的蛋白质，根据项66使用的核酸，根据项66使用的载体，根据项66使用的细胞，或根据项66使用的组合物，其中所述实体癌是结肠癌，肝细胞癌，非小细胞肺癌，软组织肉瘤，前列腺癌，乳腺癌，卵巢癌，神经胶质瘤，隆凸性皮肤纤维肉瘤，口腔鳞状细胞癌，胰腺癌。68.根据项65使用的蛋白质，根据项65使用的核酸，根据项65使用的载体，根据项65使用的细胞，或根据项65使用的组合物，其中所述癌症是非实体癌。69.根据项68使用的蛋白质，根据项68使用的核酸，根据项68使用的载体，根据项68使用的细胞，或根据项68使用的组合物，其中所述非实体癌是白血病或非霍奇金淋巴瘤(non-hodgkin’slymphoma)。70.根据项65使用的蛋白质，根据项65使用的核酸，根据项65使用的载体，根据项65使用的细胞，或根据项65使用的组合物，其中所述眼科疾病是与年龄相关的黄斑变性(amd),糖尿病性视网膜病变(dr)，糖尿病性黄斑水肿(dme)，脉络膜血管化(cnv)，视网膜静脉阻塞(rvo)，中央视网膜静脉阻塞(crvo)，视网膜静脉阻塞(brvo)，病理近视(pm)。71.根据项65使用的蛋白质，根据权利要求65使用的核酸，根据权利要求65使用的载体，根据权利要求65使用的细胞，或根据权利要求65使用的组合物，其中所述眼科疾病是与年龄相关的黄斑变性(amd)。在某些方面，本文提供以下项：如上文所提到的，本文提供蛋白质，所述蛋白质包含(i)人血小板衍生生长因子受体(pdgfr)的胞外结构域；和(ii)人血管内皮生长因子受体(vegfr)的胞外结构域。如上文所提到的，在优选的实施方案中，所述pdgfr的结构域和所述vegfr的结构域通过由脯氨酸、丙氨酸和丝氨酸组成的接头附接。血小板衍生生长因子(pdgf)家族由a，b，c和d多肽链的二硫键键合的同二聚体和异二聚体pdgf-ab组成。据报道pdgf同种型通过与其各自的受体(pdgf受体(pdgfr))结合而发挥其细胞作用。术语“血小板衍生生长因子”，“pdgf”，“血小板衍生生长因子蛋白”和“pdgf蛋白”在本文中可互换使用。术语“血小板衍生生长因子受体”，“pdgf受体”，“pdgfr”，“血小板衍生生长因子受体蛋白”，“pdgf受体蛋白”和“pdgfr蛋白”在本文中可互换使用。据报道血管内皮生长因子(vegf)及其受体(vegfr)调节血管发生(早期胚胎发生过程中从前体细胞形成血管)和血管发生(在稍后阶段从先前存在的血管形成血管)两者。vegf基因家族含有至少7个成员，而根据脊椎动物物种，vegfr基因家族有3至4个成员。术语“血管内皮生长因子”，“vegf”，“血管内皮生长因子蛋白”和“vegf蛋白”在本文中可互换使用。术语“血管内皮生长因子受体”，“vegf受体”，“vegfr”，“血管内皮生长因子受体蛋白”，“vegf受体蛋白”和“vegfr蛋白”在本文中可以互换使用。术语“结构域”或“蛋白质结构域”的含义是本领域公知的，并且该术语本文中相应使用。术语“结构域”和“蛋白质结构域”在本文中可互换使用。蛋白质结构域可以视为蛋白质结构的基本结构单元。每个结构域的核心通常在很大程度上由一组相互连接的β片层或α螺旋或两者组成。结构域通常由通常含有50至350个氨基酸的多肽链的部分构建。涵盖本文提供的蛋白质可以起“诱饵”受体作用，即它们可以结合配体pdgf和/或vegf。在优选方面，pdgfr的结构域能够结合血小板衍生生长因子(pdgf)。pdgf可以是单体，但优选为pdgf二聚体。pdgf二聚体可以是pdgf同二聚体或pdgf异二聚体。在优选的方面，vegfr的结构域能够结合血管内皮生长因子(vegf)。vegf可以是单体，但优选为pdgf二聚体。vegf二聚体可以是vegf同二聚体，如vegfa同二聚体。更优选地，pdgfr的结构域能够结合血小板衍生生长因子(pdgf)，且vegfr的结构域能够结合血管内皮生长因子(vegf)。本文中根据本领域的常规含义使用术语“能够结合”，“结合能力”等。在配体-受体相互作用的背景下，“结合能力”是指配体(这里分别为pdgf和vegf)结合其受体(分别为pdgfr的结构域和vegfr的结构域)的能力。可以通过ic50(受体结合位点的一半被占据的配体的浓度)来表征配体结合。可以使用称为标记化(tagged)配体的放射性标记(标记化)配体来确定结合亲和力。非标记方法包括表面等离振子共振，双极化干涉测量法(dualpolarizationinterferometry)，多参数表面等离振子共振(multi-parametricsurfaceplasmonresonance)(mp-spr)和微型热迁移(microscalthermophoresis)。pdgf和vegf分别与pdgfr的结构域和vegfr的结构域的相互作用可以在结合亲和力方面表征。高亲和力的pdgf/vegf结合源自pdgf/vegf与其相应的pdgfr结构域和vegfr结构域之间更大的分子间力。pdgf通常与其受体pdgfr的细胞外结构域结合。本文优选pdgfr的结构域包含pdgfr的细胞外结构域或由pdgfr的细胞外结构域组成。pdgfr的细胞外结构域含有5个ig样结构域。术语“ig样结构域”和“ig结构域”在本文中可互换使用。认为优先对ig结构域2和3发生配体结合。根据上文，pdgfr的结构域可以包含或由pdgfr的ig结构域1至5中的一个或多个组成，即pdgfr的ig结构域1，pdgfr的ig结构域2，pdgfr的ig结构域3，pdgfr的ig结构域4，pdgfr的ig结构域5的一个或多个。在本文中包括其任何组合，以及pdgfr的ig结构域1至5中的一个或多个的片段或衍生物的用途(和pdgfr的ig结构域1至5的一个或多个和pdgfr的ig结构域1至5的一个或多个的任何片段或衍生物的任何组合)。本文使用的pdgfr的结构域可以例如包含或组成为pdgfr的ig结构域1至3中的一个或多个，即pdgfr的ig结构域1，pdgfr的ig结构域2和pdgfr的ig结构域3中的一个或多个。在本文中包括其任何组合，以及pdgfr的ig结构域1至3中的一个或多个的片段或衍生物的用途(pdgfr的ig结构域1至3的一个或多个和pdgfr的ig结构域1至3的一个或多个的任何片段或衍生物的任何组合)。如所附的实施例中显示，包含pdgfr的ig结构域1至3的蛋白质确实能够结合pdgf。在优选的方面，pdgfr的结构域包含或组成为pdgfr的ig结构域1至3，特别优选人pdgfrα的ig结构域1至3。本文涵盖动物pdgfr(即动物来源)的使用，例如pdgfr的细胞外结构域和/或pdgfr的ig结构域1至5的一个或多个)，例如哺乳动物pdgfr，例如大鼠，小鼠，猪，豚鼠，猴pdgfr等。本文优选的是pdgfr是人pdgfr(即人来源)，例如人pdgfr的细胞外结构域和/或人pdgfr的ig结构域1至5中的一个或多个)。人pdgfr的氨基酸序列和核苷酸序列在现有技术中是公知的，参见例如ncbireferencesequence:np_001334758.1,np_001334756.1,np_001334757.1,np_001341945.1,np_002600.1。本文涵盖本文的pdgfr结构域可以由各种pdgfr蛋白(或pdgfr同种型)的部分/片段组成，例如，不同来源的pdgfr蛋白(和/或pdgfr同种型)的部分/片段，例如不同的动物来源/或人来源。例如，本文的pdgfr结构域可以由人源的pdgfr蛋白(包括各种pdgfr同种型)的部分/片段和动物来源的pdgfr蛋白(包括各种pdgfr同种型)的部分/片段(例如大鼠，小鼠，猪，豚鼠或猴pdgfr蛋白(包括各种pdgfr同种型)的)组成。本文涵盖，本文的pdgfr结构域可以由各种pdgfr同种型(例如人和/或动物来源的各种pdgfr同种型)的部分/片段组成。例如，本文的pdgfr结构域可以由各种人pdgfr同种型(例如人来源的各种pdgfr同种型)的部分，例如人pdgfrα和/或人pdgfrβ的部分组成。例如，pdgfr的结构域可以包含或例如由不同动物来源的和/或人源的例如pdgfr的ig结构域的一个或多个组成。例如，pdgfr的结构域可以包含或组成为动物来源的pdgfr的ig结构域1和/或2和人来源的pdgfr的ig结构域3(或反之亦然)。例如，pdgfr的结构域可以包含各种(人)pdgfr同种型，例如人pdgfrα和/或人pdgfrβ的ig结构域1至5的一个或多个。例如，pdgfr的结构域可以包含或组成为人pdgfrα的ig结构域1和/或2和人pdgfrβ的ig结构域3(或反之亦然)。例如pdgfr的结构域可以包含或组成为人pdgfrα的ig结构域1和人pdgfrβ的ig结构域2和/或3(或反之亦然)。例如，本文所涉及的蛋白质，其包括例如包含不同来源(例如不同的动物来源和/或人来源)的pdgfr结构域的蛋白质。例如，涵盖组合物，其包括例如包含人来源的pdgfr结构域的蛋白质和包含动物来源的pdgfr结构域，例如，大鼠，小鼠，猪，豚鼠或猴pdgfr的蛋白质。例如，涵盖组合物，其包括例如包含各种pdgfr同种型(例如各种人pdgfr同种型)的pdgfr结构域的蛋白质，如组合物，其包括例如包含人pdgfrα的pdgfr结构域的蛋白质和包含人pdgfrβ的vegfr结构域的蛋白质。在本文优选的方面，pdgfr是人pdgfrα。pdgfr的结构域可以包含或组成为：(a)具有如seqidno.4或seqidno.20中显示的氨基酸序列的蛋白；(b)如(a)中定义的蛋白质，其中缺失、插入、添加或取代了1至10个氨基酸；(c)由具有如seqidno.3或seqidno.19中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽；(d)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸在严格条件下与如(c)中定义的核酸分子的互补链杂交；(e)与(a)至(d)中任一项的多肽具有至少70％同一性的多肽；和(f)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸由于遗传密码而与如(c)或(d)中定义的核酸的核苷酸序列是简并的。具有如seqidno.4中显示的氨基酸序列的蛋白质对应人pdgfrα的ig结构域1至3。编码此类蛋白质的相应核酸序列显示于seqidno.3中。具有如seqidno.20中显示的氨基酸序列的蛋白质对应人pdgfrα的ig结构域1至3。编码此类蛋白质的相应核酸序列显示于seqidno.19中。在优选的实施方案中，pdgfr的结构域包含或组成为：(a)具有如seqidno.4或seqidno.20中显示的氨基酸序列的蛋白；或(c)由具有如seqidno.3或seqidno.19中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽。特别地如果pdgfr是人pdgfrα(或如果pdgfr结构域是人pdgfrα的pdgfr结构域)，且如果pdgfr结构域能够结合血小板衍生生长因子(pdgf)，则所述pdgf可以是pdgf同二聚体，例如pdgfa同二聚体，pdgfb同二聚体，或pdgfc同二聚体。特别地如果pdgfr是人pdgfrα(或如果pdgfr结构域是人pdgfrα的pdgfr结构域)，且如果pdgfr结构域能够结合血小板衍生生长因子(pdgf)，所述pdgf可以是pdgf异二聚体，例如pdgf-ab的异二聚体。本文涵盖的pdgfr可以是人pdgfrβ(或pdgfr结构域可以是人pdgfrβ的pdgfr结构域)。pdgfr的结构域可以包含或组成为(a)具有如seqidno.6中显示的氨基酸序列的蛋白；(b)如(a)中定义的蛋白质，其中缺失、插入、添加或取代了1至10个氨基酸；(c)由具有如seqidno.5中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽；(d)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸在严格条件下与如(c)中定义的核酸分子的互补链杂交；(e)与(a)至(d)中任一项的多肽具有至少70％同一性的多肽；和(f)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸由于遗传密码而与如(c)或(d)中定义的核酸的核苷酸序列是简并的。具有如seqidno.6中显示的氨基酸序列的蛋白质对应人pdgfrβ的ig结构域1至3。编码该蛋白质的相应核酸序列显示于seqidno.5中。在优选的方面，pdgfr的结构域包含或组成为：(a)具有如seqidno.6中显示的氨基酸序列的蛋白；或(c)由具有如seqidno.5中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽。特别地如果pdgfr是人pdgfrβ(或如果pdgfr结构域是人pdgfrβ的pdgfr结构域)，且如果pdgfr的结构域能够结合血小板衍生生长因子(pdgf)，则所述pdgf可以是pdgf同二聚体，例如pdgfbb同二聚体。本文涵盖动物pdgf(即动物来源)，例如哺乳动物pdgf，例如大鼠、小鼠、猪、豚鼠、猴pdgf等的用途。本文优选的是pdgf是人pdgf(即人起源)。此外，pdgf(例如人pdgf)的氨基酸序列和核苷酸序列是本领域公知的，见例如ncbireferencesequencesnp_002598.4,np_148983.1,np_002599,np_148937ornp_057289.1。本文提供的蛋白质包含vegfr的结构域。通常vegf结合其受体vegfr的细胞外结构域。本文优选的是vegfr的结构域包含或由vegfr的细胞外结构域组成。vegfr的细胞外结构域含有7个ig样结构域。术语“ig样结构域”和“ig结构域”在本文中可互换使用。认为优先对ig结构域2和3发生配体结合。根据上文，vegfr的结构域可以包含或组成为vegfr的ig结构域1至7中的一个或多个，即vegfr的ig结构域1，vegfr的ig结构域2，vegfr的ig结构域3，vegfr的ig结构域4，vegfr的ig结构域5，vegfr的ig结构域6和vegfr的ig结构域7的一个或多个。在本文中包括其任何组合，以及vegfr的ig结构域1至7的一个或多个的片段或衍生物的用途(和vegfr的ig结构域1至7的一个或多个以及vegfr的ig结构域1至7的一个或多个的任何片段或衍生物的任何组合)。本文使用的vegfr的结构域可以例如包含或组成为vegfr的ig结构域2和/或3，即vegfr的ig结构域2和/或ig结构域3。在本文中包括其任何组合，以及vegfr的ig结构域2和/或ig结构域3的片段或衍生物的用途(和vegfr的ig结构域2和/或ig结构域3以及vegfr的ig结构域2和/或ig结构域3的任何片段或衍生物的任何组合)。如所附实施例所示，包含vegfr的ig结构域2和3的蛋白质确实能够结合vegf。在优选的方面，vegfr的结构域包含或组成为vegfr的ig结构域2和3。本文涵盖动物vegfr(即动物来源)的使用，例如vegfr的细胞外结构域和/或vegfr的ig结构域1至7中的一个或多个，例如哺乳动物vegfr，例如大鼠，小鼠，猪，豚鼠或猴vegfr等。本文优选的是vegfr是人vegfr(即人来源)，例如人vegfr的细胞外结构域和/或人vegfr的ig结构域1至7中的一个或多个。人vegfr的氨基酸序列和核苷酸序列是现有技术中公知的，参见例如ncbireferencesequences:np_002010.2,np_001153392.1,np_001153502.1,np_001153503.1ornp_002244.1。本文优选的是vegfr是人vegfr-1和/或人vegfr-2。本文涵盖，本文的vegfr结构域可以由各种vegfr蛋白(或vegfr同种型)的部分/片段组成，例如不同来源(例如不同动物来源和/或人源)的vegfr蛋白(和/或vegfr同种型)的部分/片段。例如，本文的vegfr结构域可以由人来源的vegfr蛋白(包括各种vegfr同种型)的部分/片段和动物来源的vegfr蛋白(包括各种vegfr同种型)例如大鼠，小鼠，猪，豚鼠或猴vegfr蛋白(vegfr同种型)的部分/片段组成。本文还涵盖，本文的vegfr结构域可以由各种vegfr同种型(例如人和/或动物来源的各种vegfr同种型)的部分/片段组成。例如，本文的vegfr结构域可以由各种人vegfr同种型(例如人来源的各种vegfr同种型)的部分/片段组成，例如，人vegfr-1或人vegfr-2的部分/片段。例如，vegfr的结构域可以包括或组成为例如不同动物来源和/或人来源的例如vegfr的ig结构域1至7的一个或多个。例如，vegfr的结构域可以包含或组成为动物来源的vegfr的ig结构域和人来源的vegfr的ig结构域3(或反之亦然)。例如vegfr的结构域可以包含或组成为各种(人)vegfr同种型(例如人vegfr-1和/或人vegfr-2)的ig结构域1至7、1至5、1至4、1至3、1至2或2至3中的一个或多个。例如，vegfr的结构域可以包含或组成为人vegfr-1的ig结构域1和/或2和人vegfr-2的ig结构域3(或反之亦然)。例如，vegfr的结构域可以包含或组成为人vegfr-1的ig结构域1和人vegfr-2的ig结构域2和/或3(或反之亦然)。在优选的方面，vegfr的结构域包含或组成为vegfr-1的ig结构域2和vegfr-2的ig结构域3。在特别优选的方面，vegfr的结构域包含或组成为人vegfr-1的ig结构域2和人vegfr-2的ig结构域3。例如，本文涵盖组合物，其包括例如包含不同来源的vegfr结构域的蛋白质，例如不同的动物来源和/或人来源。例如，涵盖组合物，其包括例如包含人来源vegfr的结构域的蛋白质和包含动物来源的vegfr结构域(例如大鼠，小鼠，猪，豚鼠或猴vegfr)的蛋白质。例如，涵盖组合物成，其包括例如包含各种vegfr同种型(例如各种人vegfr同种型)的vegfr的结构域的蛋白质，如组合物，该组合物包含例如包含人vegfr-1的vegfr结构域的蛋白质和包含人vegfr-2的vegfr结构域的蛋白质。vegfr的结构域可以包含或组成为：(a)具有如seqidno.8中显示的氨基酸序列的蛋白；(b)如(a)中定义的蛋白质，其中缺失、插入、添加或取代了1至10个氨基酸；(c)由具有如seqidno.7中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽；(d)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸在严格条件下与如(c)中定义的核酸分子的互补链杂交；(e)与(a)至(d)中任一项的多肽具有至少70％同一性的多肽；和(f)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸由于遗传密码而与如(c)或(d)中定义的核酸的核苷酸序列是简并的。具有如seqidno.8中显示的氨基酸序列的蛋白质对应人vegfr-1的ig结构域2和人vegfr-2的ig结构域3。编码该蛋白质的相应核酸分子显示于seqidno.7中。在优选的实施方案中，vegfr的结构域包含或组成为：(a)具有如seqidno.8中显示的氨基酸序列的蛋白；或(c)由具有如seqidno.7中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽。如提到的，优选地，vegfr的结构域能够结合血管内皮生长因子(vegf)。特别地如果vegfr是人vegfr(或如果vegfr结构域是人vegfr的vegfr结构域)，且如果vegfr的结构域能够结合vegf，则所述vegf可以是vegf二聚体，特别是vegf同二聚体，且优选vegfa同二聚体。本文涵盖动物vegf(即动物来源)的用途，例如哺乳动物vegf，例如大鼠、小鼠、猪、豚鼠、猴vegf等。本文优选的是vegf是人vegf(即人来源)。此外，vegf(例如人vegf)的氨基酸序列和核苷酸序列是本领域公知的，见例如ncbireferencesequences:np_001020537.2,np_001020538.2,np_001020539.2,np_001020540.2,np_001020541.2,np_001028928.1,np_001165093.1,np_001165094.1,np_001165095.1,np_001165096.1,np_001165097.1,np_001165098.1,np_001165099.1,np_001165100.1,np_001165101.1,np_001191313.1,np_001191314.1,np_001273973.1,np_001303939.1ornp_003367.4.pdgfr的结构域和vegfr结构域可以通过接头如肽或多肽接头附接。本文使用的接头主要用于向vegfr和pdgfr结构域提供高柔性的目的，使得每个结构域(诱饵受体的每个臂)能够结合(二聚体)配体(分别为vegf和pdgf)。因此，可以在配体的存在下形成蛋白二聚体，即可以形成功能性诱饵二聚体。接头优选为柔性接头。肽或多肽接头可以由柔性残基，如甘氨酸和/或丝氨酸组成。接头可具有由约50至约3000个氨基酸残基组成的氨基酸序列，例如约100，200，300，400，500，600，700，800，900，1000，1100，1200，1300，1400，1500，1600，1700，1800，1900，2000，2100，2200，2300，2400，2500，2600，2700，2800，2900或3000个氨基酸残基。在优选的方面，接头具有由200个氨基酸残基组成的氨基酸序列。在优选的方面，所述pdgfr的结构域和所述vegfr的结构域通过由脯氨酸，丙氨酸和丝氨酸组成的接头附接。在这方面，脯氨酸残基可占所述接头多于4％且少于40％。优选的，接头具有如下氨基酸序列：(aspaapapaspaapapsapa)n,其中n为10-100的整数；进一步优选n为10-60；更优选n为10-40；进一步优选n为10-30；进一步优选n为10、20或30。特别优选，接头可以具有如seqidno.2中显示的氨基酸序列，或者所述接头可以是由具有如seqidno.1中显示核苷酸序列的核酸分子编码的多肽。接头可以具有由约50至约3000个氨基酸残基组成的氨基酸序列。pdgfr的结构域和vegfr的结构域可以通过由脯氨酸和丙氨酸组成的接头附接。在这方面，脯氨酸残基可以占所述接头的多于约10％且少于约75％。优选的，所述接头具有如下氨基酸序列：(aapaapapaapaapaapa)n,其中n为10-100的整数。进一步的，接头可以具有如seqidno.70中显示的氨基酸序列或其中所述接头是由具有如seqidno.69中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽。接头可具有由约50至约3000个氨基酸残基组成的氨基酸序列。在优选的方面，本文提供蛋白质，其中所述蛋白质包含(a)具有如seqidno.16、seqidno.46、seqidno.48、seqidno.50、seqidno.52、seqidno.54、seqidno.56、seqidno.58、seqidno.60、seqidno.62、seqidno.64、seqidno.66或者seqidno.68中显示的氨基酸序列的蛋白；(b)如(a)中定义的蛋白质，其中缺失、插入、添加或取代了1至10个氨基酸；(c)由具有如seqidno.15、seqidno.45、seqidno.47、seqidno.49、seqidno.51、seqidno.53、seqidno.55、seqidno.57、seqidno.59、seqidno.61、seqidno.63、seqidno.65或者seqidno.67中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽；(d)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸在严格条件下与如(c)中定义的核酸分子的互补链杂交；(e)与(a)至(d)中任一项的多肽具有至少70％同一性的多肽；和(f)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸由于遗传密码而与如(c)或(d)中定义的核酸的核苷酸序列是简并的。在本申请中，优选的蛋白质是eps1104p、eps1107p、eps1108p、eps1115p。它们的序列和结构如下表所示：以下进一步定义由脯氨酸、丙氨酸和丝氨酸组成的接头/由脯氨酸和丙氨酸组成的接头。本文考虑该接头形成无规卷曲。如本文所使用的，术语“无规卷曲”指多聚分子的任何构象，包括氨基酸多聚体，特别是由l-氨基酸制成的多肽，其中形成所述聚合结构的单个单体元件基本上随机地朝着一个或多个相邻的单体元件定向，同时仍然是化学连接的。特别地，采用/具有/形成“无规卷曲构象”的编码多肽或氨基酸聚合物实质上缺乏确定的二级结构和三级结构。编码的多肽无规卷曲的性质及其实验鉴定方法是本领域技术人员已知的，并已描述于科学文献(cantor(1980)biophysicalchemistry，第2版，whfreemanandcompany，newyork；creighton(1993)proteins-structuresandmolecularproperties，第2版，whfreemanandcompany，newyork；smith(1996)fold.dat.1：r95-r106)和专利文献例如wo2011/144756和wo2008/155134。如本文提供的蛋白质中包含的接头可采用/形成无规卷曲构象，例如在水性溶液中和/或在生理条件下。术语“生理条件”是本领域已知的，并且指蛋白通常采用其天然的折叠构象的条件。更具体地，术语“生理条件”指环境生物物理参数，因为它们通常对于较高形式的生命有效，特别是对于哺乳动物，最优选是人类。术语“生理条件”可以指生物化学和生物物理学参数，因为它们通常在哺乳动物，特别是人的体内，特别是在体液中发现。所述“生理条件”可以指在健康身体中发现的相应参数以及在疾病状况下或在人类患者中发现的参数。例如，当所述哺乳动物或所述人患有发烧时，患病的哺乳动物或人类患者可能具有较高的但“生理的”体温(即，温度条件)。关于蛋白质采用其天然构象/状态的“生理条件”，最重要的参数是温度(对于健康人体为37℃)，ph(对于人血液为7.35-7.45)，渗量(osmolarity)(280-300mmol/kgh2o)，和如果必要的话，一般血清蛋白质含量(66-85g/l)。然而，本领域技术人员知道，在生理条件下，这些参数可以变化，例如，给定的身体或组织液体如血液，脑脊髓液，腹膜液和淋巴液中的温度，ph，渗量和蛋白质含量可能不同(klinke(2005)physiologie,第4版,georgthiemeverlag,stuttgart)。例如，在脑脊液中，渗量可以是约290mmol/kgh2o，而蛋白质浓度可以在0.15g/l和0.45g/l之间，而在淋巴中，ph可能在7.4左右，并且蛋白质含量可能在3g/l和5g/l之间。当在实验条件下确定多肽接头是否形成/采用无规卷曲构象时，生物物理参数如温度，ph，渗量和蛋白质含量可能与通常在体内发现的生理条件不同。在体外生理条件下，1℃至42℃之间或优选4℃至25℃的温度可被认为有用于测试和/或验证多肽接头(如包括在本文提供的蛋白中)的生物物理性质和生物学活性。认为几种缓冲液(对于药物组合物可以包括溶剂和/或赋形剂)在体外，特别是在实验室设置中，例如在cd测量或其它方法的背景下代表“生理溶液”/“生理条件”，所述方法允许本领域技术人员确定蛋白质/氨基酸序列的结构特性。此类缓冲液的例子为，例如磷酸盐缓冲盐水(pbs，例如：115mmnacl，4mmkh2po4，16mmna2hpo4ph7.4)，tris缓冲液，乙酸盐缓冲液，柠檬酸盐缓冲液或类似缓冲液。通常，代表“生理溶液条件”的缓冲液的ph应在6.5至8.5的范围内，优选在7.0至8.0的范围内，最优选在7.2至7.7的范围内，且渗量应在10至1000mmol/kgh2o的范围内，更优选在50至500mmol/kgh2o的范围内，最优选在200至350mmol/kgh2o的范围内。任选地，生理溶液的蛋白质含量可以在0至100g/l的范围内，忽略采用无规卷曲构象的所研究的蛋白质本身；此外，可存在典型的稳定蛋白质，例如人或牛血清白蛋白。本文提供的多肽接头不仅在生理条件下形成无规卷曲构象，更通常在水溶液中形成；例如，参见wo2011/144756。术语“水性溶液”是本领域公知的。“水性溶液”可以是水(h2o)含量为至少约20％，至少约30％，至少约40％，至少约50％，至少约60％，至少约70％，至少约80％或至少约90％h2o(重量/重量)的溶液。因此，本发明中提供的编码的多肽可以在可能含有其它可混溶的溶剂的水性溶液中，或者在具有较宽的温度、ph值、渗量或蛋白质含量范围的水性分散体中形成无规卷曲构象。本文涵盖多肽接头的无规卷曲构象在药物组合物如液体药物/生物制剂或冻干药物组合物中保持。优选地，“生理条件”用于相应的缓冲系统，溶剂和/或赋形剂中。然而，例如，在冻干或干燥的组合物(如例如药物组合物)中，涵盖本文提供的无规卷曲多肽接头的无规卷曲构象可能暂时不存在和/或不能检出。然而，在相应的缓冲液/溶液/赋形剂/溶剂中重构后或在施用至患者或动物的身体后，所述无规卷曲多肽/接头将再次采用/形成其无规卷曲。在本发明的某些方面，接头由脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸组成，其中不超过9个连续的氨基酸残基是相同的。采用无规卷曲构象的接头可以包含多个氨基酸重复，其中所述“氨基酸重复”主要或仅由脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸氨基酸残基组成，其中不超过9个连续的氨基酸残基是相同的。采用无规卷曲构象的接头可以包含多个氨基酸重复，其中所述“氨基酸重复”主要或仅由脯氨酸，丙氨酸和丝氨酸氨基酸残基组成，其中不超过9个连续的氨基酸残基是相同的。采用无规卷曲构象的接头可以包含多个氨基酸重复序列，其中所述“氨基酸重复”主要或仅由脯氨酸和丙氨酸氨基酸残基组成，其中不超过9个连续的氨基酸残基是相同的。在某些方面，接头包含多个氨基酸重复序列，其中不超过8个连续的氨基酸残基是相同的，并且其中所述接头形成无规卷曲，其中不超过7个连续氨基酸残基是相同的，并且其中所述连接体形成无规卷曲，或其中不超过6个连续的氨基酸残基是相同的，并且其中所述接头形成无规卷曲。特别优选地，接头包含多个氨基酸重复序列，其中不超过5个连续的氨基酸残基是相同的，并且其中所述接头形成无规卷曲。更特别优选地，接头包含多个氨基酸重复序列，其中不超过4个连续的氨基酸残基是相同的，并且其中所述接头形成无规卷曲。最优选地，接头包含多个氨基酸重复序列，其中不超过3个连续的氨基酸残基是相同的，并且其中所述接头形成无规卷曲。本文以下提供了仅由脯氨酸，丙氨酸和丝氨酸残基组成的氨基酸重复的非限制性实例：(seqidno.2)。接头可以主要或仅由三种氨基酸残基脯氨酸(pronine,pro，p)，丙氨酸(alanine,ala，a)和任选地丝氨酸(serine,ser，s)组成。如本文所用的，术语“任选地”是指接头主要或仅由脯氨酸，丙氨酸和丝氨酸组成，或者主要或仅由脯氨酸和丙氨酸组成。主要或仅由三种氨基酸残基脯氨酸，丙氨酸和丝氨酸组成的接头在本文中称为“pas”接头。主要或仅由两种氨基酸残基脯氨酸和丙氨酸组成的接头在本文中称为“pa”接头。seqidno.2中给出了由脯氨酸，丙氨酸和丝氨酸组成的接头的非限制性实例。如本文所用的，术语“主要”是指优选至少约90％或至少约95％的编码的氨基酸是脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸，由此脯氨酸，丙氨酸和丝氨酸总计构成多数，但可能不是仅有的氨基酸残基；因此，接头的氨基酸序列不一定是100％脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸。因此，接头也可以包含除脯氨酸、丙氨酸和任选地丝氨酸外的其它氨基酸作为次要成分，只要该接头形成/采用/具有无规卷曲构象。可以通过本文描述的手段和方法容易确定这种无规卷曲构象。相应地，优先形成无规卷曲的接头可以主要由脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸组成。在接头由脯氨酸和丙氨酸组成的情况下，所述脯氨酸残基占所述接头的多于约10％且少于约75％。因而，接头可主要由脯氨酸和丙氨酸组成，其中脯氨酸残基占氨基酸序列的多于约10％且少于75％。丙氨酸残基占氨基酸序列的剩余的至少25％至90％。优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含多于约10％，优选多于约12％，更优选多于约14％，18％，20％，更优选多于约22％，23％，24％或25％，更优选多于约27％，29％或30％，更优选多于约32％，33％或34％，最优选多于约35％的脯氨酸残基。接头的氨基酸序列(接头)优选包含少于约75％，更优选少于70％，更优选少于65％，更优选少于60％，更优选少于55％，更优选少于50％的脯氨酸残基，其中较低的值是优选的。甚至更优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含少于约48％，46％，44％，42％的脯氨酸残基。更优选的是下述接头的氨基酸序列(接头)，其包含少于约41％，40％，39％，38％，37％或36％的脯氨酸残基，其中优选较低的值。更优选的是下述接头的氨基酸序列(接头)，其包含少于约34％，32％或30％。更优选的是接头的氨基酸序列(接头)，其包含少于约28％，26％或25％。最优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含少于约35％的脯氨酸残基。反之亦然，接头的氨基酸序列(接头)优选包含小于约90％，更优选少于88％，86％，84％，82％或80％的丙氨酸残基，其中较低的值是优选的。更优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含少于约79％，78％，77％，76％的丙氨酸残基，其中优选较低的值。更优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含少于约74％，72％或70％的丙氨酸残基，其中优选较低的值。更优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含少于约69％，67％或65％的丙氨酸残基，其中优选较低的值。最优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含少于约75％的丙氨酸残基。本文还优选的是下述接头的氨基酸序列(接头)，其包含多于约25％，优选多于约30％，更优选多于约35％，更优选多于约40％，更优选多于约45％，更优选多于约50％，更优选大于约52％，54％，56％，58％或59％的丙氨酸残基，其中较高的值是优选的。甚至更优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含多于约60％，61％，62％，63％或64％的丙氨酸残基。更优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含多于约66％，67％，69％或70％的丙氨酸残基。更优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含多于约72％，74％或75％的丙氨酸残基。最优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含多于约65％的丙氨酸残基。因而，接头可以包含分别由约25％或30％的脯氨酸残基和约75％或70％的丙氨酸残基组成的氨基酸序列。或者，接头可以包含由约35％的脯氨酸残基和约65％的丙氨酸残基组成的氨基酸序列。如上文使用的，术语“约x％”不限于百分比的精确数目，而是包括多10％至20％或少10％至20％的残基的数值。例如，术语10％也可分别指11％或12％和9％或8％。在接头由脯氨酸，丙氨酸和丝氨酸组成的情况下，所述脯氨酸残基可占所述接头的氨基酸序列(接头)的多于约4％且少于约40％。丙氨酸和丝氨酸残基占所述接头的氨基酸序列(接头)的剩余量。优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含多于约4％，优选多于约6％，更优选多于约10％，更优选多于约15％，更优选多于约20％，更优选多于约22％，23％或24％，更优选多于约26％，29％或30％，更优选多于约31％，32％，33％，34％或35％和最优选多于约25％的脯氨酸残基。接头的氨基酸序列(接头)优选包含少于约40％，更优选少于38％，35％，30％，26％的脯氨酸残基，其中较低的值是优选的。接头的氨基酸序列(接头)优选包含少于约95％，更优选少于90％，86％，84％，82％或80％的丙氨酸残基，其中较低的值是优选的。更优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含少于约79％，78％，77％，76％的丙氨酸残基，其中优选较低的值。更优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含少于约75％，73％，71％或70％的丙氨酸残基，其中优选较低的值。更优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含少于约69％，67％，66％或65％的丙氨酸残基，其中优选较低的值。更优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含少于约64％，63％，62％或60％的丙氨酸残基，其中优选较低的值。更优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含少于约59％，57％，56％或55％的丙氨酸残基，其中优选较低的值。更优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含少于约54％，53％或51％的丙氨酸残基，其中优选较低的值。最优选地，接头的氨基酸序列(接头)包含少于约50％的丙氨酸残基。本文还优选的是接头的氨基酸序列(接头)，其包含多于约10％，优选多于约15％，17％，19％或20％，更优选多于约22％，24％或25％，更优选多于约27％，29％或30％，更优选多于约32％，34％或35％，更优选多于约37％，39％或40％，更优选多于约42％，44％或45％，更优选多于约46％，47％或49％的丙氨酸残基，其中较高的值是优选的。最优选地，氨基酸序列包含多于约50个丙氨酸残基。如上文所述，丝氨酸残基包含所述氨基酸序列的剩余量。因而，接头(接头)可以包含由约35％脯氨酸残基，约50％丙氨酸和15％丝氨酸残基组成的氨基酸序列。如上文使用的，术语“约x％”不限于百分比的精确数目，而是包括多10％至20％或少10％至20％的残基。例如，术语10％也可分别指11％或12％和9％或8％。然而，如上文所述并在下文进一步详细说明的，接头的氨基酸序列(接头)还可以包含不同于脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸的另外的氨基酸作为次要组分。如上文已经讨论的，所述次要成分，即不同于脯氨酸，丙氨酸或任选地丝氨酸的氨基酸可以占接头的少于约10％或少于约5％。技术人员知道，当除脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸外的其它残基在所述接头的氨基酸序列(接头)中作为次要成分包含时，接头也可以形成无规卷曲构象。如本文所用的，术语“次要成分”是指接头中最多5％或最多10％的不同于脯氨酸，丙氨酸或丝氨酸的氨基酸残基。这意味着100个氨基酸中最多10个可以不同于脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸，优选最多为8％，即100个氨基酸中最多8个可以不同于脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸，更优选最多6％，即100个氨基酸中最多6个可以不同于脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸，甚至更优选最多5％，即100个氨基酸的最多5个可能不同于脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸，特别优选最多4％，即100个氨基酸的最多4个可以不同于脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸，更特别优选最多3％，即100个氨基酸中最多3个可能不同于脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸，甚至更特别优选最多2％，即100个氨基酸的最多2个可以不同于脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸，最优选最多1％，即包含在无规卷曲多肽中的100个氨基酸的最多1个可以不同于脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸。所述不同于脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸的氨基酸可以选自下组：arg，asn，asp，cys，gln，glu，gly，his，ile，leu，lys，met，phe，thr，trp，tyr和val，包括翻译后修饰的氨基酸或非天然氨基酸(参见例如budisa(2004)angewchemintedengl43:6426-6463；young(2010)jbiolchem285:11039-11044；liu(2010)annurevbiochem79:413-444；wagner(1983)angewchemintedengl22:816-828；walsh(2010)drugdiscovtoday15:773-780。在某些情况下，富含pa的序列还可以包含ser作为次要成分。例如，在接头由脯氨酸和丙氨酸组成的情况下，也可以认为丝氨酸是次要成分。通常，本文优选的是这些“次要”氨基酸(除脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸之外)不存在于如本文所述的接头中。根据上文，接头的氨基酸序列(接头)具体可以仅由脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸残基组成(即在接头的氨基酸序列(接头)中不存在其它氨基酸残基)。本文提供的蛋白可以包含n末端信号肽序列，例如pdgfr，特别是人pdgfrα的n末端信号肽序列。n末端信号肽序列可以具有如seqidno.10所示的氨基酸序列，或者所述n末端信号肽序列可以是由具有如seqidno.9所示核苷酸序列的核酸分子编码的多肽。蛋白质可以进一步包含标签，例如纯化标签，如his标签。本文也可以使用其他已建立的标签，如ha标签，flag标签，c-myc标签，v5标签或c9标签。可以代替his标签，或者除his标签外使用这些标签。标签可用于纯化和检测本文提供的蛋白。通过使用特异性结合标签的抗体(例如通过elisa测定，如化学发光elisa(clia)和alphalisa)，例如可以可靠和快速地评估蛋白质的水平和/或促进纯化。纯化标签可以具有溶液seqidno：12所示的氨基酸序列，或者它可以是由具有如seqidno：11所示核苷酸序列的核酸分子编码的多肽。主要地，术语“标签”是指“蛋白标签”。术语“标签”和“蛋白标签”是本领域已知的；特别参见fritzece,andersontr.“epitopetagging:generalmethodfortrackingrecombinantproteins”。methodsenzymol.2000；327:3-16；brizzardb,chubetr.epitopetaggingofrecombinantproteins。currprotocneurosci.2001may；chapter5:unit5.8；和/或terpek.overviewoftagproteinfusions:frommolecularandbiochemicalfundamentalstocommercialsystems.applmicrobiolbiotechnol.2003jan；60(5):523-33。通常，本文使用的标签是与蛋白融合的蛋白标签。例如，编码标签的核酸可以与编码包含pdgfr结构域和vegfr结构域的蛋白质的核酸融合，从而表达包含标签和pdgfr结构域和vegfr结构域两者的融合蛋白。标签可以融合到编码pdgfr结构域和vegfr结构域的核酸的5'-末端，插入到核酸内和/或融合到编码pdgfr结构域和vegfr结构域的核酸的3'-末端。因此，所得融合蛋白可包含在n末端，内部(即pdgfr的结构域和vegfr的结构域内)和/或c末端的标签。各种标签在本领域中是已知的，并且可以依照本发明使用。通常，本文使用的标签具有约1-3kda的低分子量，优选约1kda。示例性的非限制性低分子量标签是ha标签，his标签，flag标签，c-myc标签，v5-标签或c9-标签。本文使用的flag标签可以是1xflag标签或3xflag标签。标签的长度中反映了低分子量，即组成标签的氨基酸残基的数量。例如，本文可以使用his标签(6个氨基酸)，ha标签(9个氨基酸)，flag标签(8个氨基酸)或3xflag标签(22个氨基酸)。结构域可以以从n末端到c末端的任何顺序排列。优选地，蛋白质从n末端至c末端以如下顺序排列：(任选的信号肽序列)-pdgfr的一个或多个结构域-(任选的接头)-vegfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；(任选的信号肽序列)-vegfr的一个或多个结构域-(任选的接头)-pdgfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；(任选的信号肽序列)-(任选的接头)-vegfr的一个或多个结构域-pdgfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；(任选的信号肽序列)-(任选的接头)-pdgfr的一个或多个结构域-vegfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；(任选的信号肽序列)-(任选的接头)-pdgfr的一个或多个结构域-(任选的接头)-vegfr的一个或多个结构域-(任选的接头)-(任选的纯化标签)。进一步优选，蛋白质从n末端至c末端以如下顺序排列：(任选的信号肽序列)-pdgfr的一个或多个结构域-pas/pa-vegfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；(任选的信号肽序列)-vegfr的一个或多个结构域-pas/pa-pdgfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；(任选的信号肽序列)-pas/pa-vegfr的一个或多个结构域-pdgfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；(任选的信号肽序列)-pas/pa-pdgfr的一个或多个结构域-vegfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；(任选的信号肽序列)-pas/pa-pdgfr的一个或多个结构域-pas/pa-vegfr的一个或多个结构域-pas/pa-(任选的纯化标签)。再进一步优选，蛋白质从n末端至c末端以如下顺序排列：(任选的信号肽序列)-pdgfr的一个或多个结构域-(ggggs)n-pas/pa-(ggggs)n-vegfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签),其中，n＝0-5，例如n＝1、2、3、4、5，优选n＝3；(任选的信号肽序列)-vegfr的一个或多个结构域-(ggggs)n-pas/pa(ggggs)n-pdgfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；其中，n＝0-5，例如n＝1、2、3、4、5，优选n＝3。在优选的实施方案中，本文提供蛋白质，其中所述蛋白质包含(a)具有如seqidno.14、seqidno.22、seqidno.24、seqidno.26、seqidno.28、seqidno.30、seqidno.32、seqidno.34、seqidno.36、seqidno.38、seqidno.40、seqidno.42或者seqidno.44中显示的氨基酸序列的蛋白；(b)如(a)中定义的蛋白质，其中缺失、插入、添加或取代了1至10个氨基酸；(c)由具有如seqidno.13、seqidno.21、seqidno.23、seqidno.25、seqidno.27、seqidno.29、seqidno.31、seqidno.33、seqidno.35、seqidno.37、seqidno.39、seqidno.41或seqidno.43中显示的核苷酸序列的核酸分子编码的多肽；(d)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸在严格条件下与如(c)中定义的核酸分子的互补链杂交；(e)与(a)至(d)中任一项的多肽具有至少70％同一性的多肽；和(f)具有由核酸编码的氨基酸序列的多肽，所述核酸由于遗传密码而与如(c)或(d)中定义的核酸的核苷酸序列是简并的。以下涉及根据本发明使用的蛋白质(或其功能片段或衍生物)。术语“蛋白质”和“核酸序列/分子”的含义是本领域公知的，并且在本发明的上下文中相应使用。例如，如本文所用的，术语“蛋白质”是指由氨基酸残基的一个或多个链组成的生物分子。术语“多肽”和“氨基酸残基链”可以在本文中互换使用。氨基酸残基的单个直链通常称为多肽。术语蛋白通常是指稳定构象的生物分子(即意味着形成了三维结构)。通常，蛋白质含有多于20-30个氨基酸残基，特别是多于50个氨基酸残基。蛋白质可以含有多达3000个氨基酸残基，例如多达1500个氨基酸残基。然而，本文涵盖了甚至更大的蛋白质。单个氨基酸残基通过肽键结合在一起。一般来说，遗传密码规定20种标准氨基酸；然而，本文还涵盖非标准氨基酸如硒代半胱氨酸的使用。本文也涵盖了化学修饰，例如翻译后修饰。短蛋白质也可以通过一系列称为肽合成的方法进行化学合成，其依赖于有机合成技术，如化学连接。如本文所述，提供了制备本文公开的蛋白质的方法。该方法可以包括培养如本文提供的宿主细胞，并且从培养物或从(宿主)细胞分离所述蛋白质。如本文所述，可以通过表达如本文提供的核酸分子，并且任选地通过分离表达的融合蛋白来制备如本文提供的融合蛋白。或者，可以通过培养/制备包含编码接头，特别是由脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸组成的接头的核苷酸序列的宿主来制备蛋白质。因此，接头可以在宿主中表达和/或任选地分离。然后，可以例如通过肽键或非肽键将由脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸组成的接头缀合到pdgfr和/或vegfr结构域。特别地，pdgfr或vegfr结构域可以例如在活化剂，如n-(3-二甲基氨基丙基)-n'-乙基碳二亚胺(n-(3-dimethylaminopropyl)-n'-ethylcarbodiimide,edc)或n-羟基琥珀酰亚胺(n-hydroxysuccinimide(nhs)ester,nhs)酯存在下位点特异性缀合(hermanson(1996)bioconjugatetechniques,1stedition,academicpress,sandiego,ca)到接头的n末端，特别是由脯氨酸，丙氨酸和任选丝氨酸组成的接头。或者，pdgfr或vegfr结构域可以位点特异性缀合至接头的c末端，特别是由脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸组成的接头，例如在活化剂如edc的存在下或者在以nhs酯活化后。本文优选的是蛋白质是融合蛋白。为了制备融合蛋白，编码pdgfr结构域的核苷酸序列可以在与vegfr结构域相同的阅读框中可操作地连接。如果融合蛋白质包含接头(特别是由脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸组成的接头)，融合蛋白可以例如制备成编码pdgfr结构域的核苷酸序列以相同的阅读框可操作地连接至编码接头的核苷酸序列，并且编码接头的核苷酸序列以相同的阅读框可操作地连接至编码vegfr结构域的核苷酸序列。因此，本文提供的核酸分子可以编码包含pdgfr结构域，由脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸组成的接头和vegfr结构域的融合蛋白/异源药物缀合物。如本文所使用的，术语“可操作地连接”是指并置(juxtaposition)，其中所讨论的组分处于允许它们以其预期方式发挥功能的关系。编码接头，特别是由脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸组成的接头的核苷酸序列可以无缝地缀合至编码pdgfr结构域和/或vegfr结构域的核苷酸序列，即没有进一步间隔区散布这些序列。间隔区可以在接受携带此类间隔区的融合蛋白的受试者中引起免疫应答。因此，编码接头的核苷酸序列可以无缝地缀合至编码pdgfr结构域和/或vegfr结构域的核苷酸序列。如本文所用，“无缝”是指编码接头的核苷酸序列直接缀合到编码pdgfr结构域和/或vegfr结构域的核苷酸序列。因此，不引入编码除脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸之外的氨基酸残基的另外的核苷酸。或者，可以在接头和pdgfr结构域和/或vegfr结构域之间包含间隔区结构。因此，在本发明的某些方面，将编码氨基酸间隔区的核苷酸序列插入编码接头的核苷酸序列和编码pdgfr结构域和/或vegfr结构域的核苷酸序列之间。示例性间隔区可以是蛋白酶敏感的切割位点，丝氨酸/甘氨酸-接头，亲和标签如his6标签或strep-tagii，信号肽，保留肽，靶向肽，如膜移位肽或另外的效应结构域，例如与抗肿瘤毒素相关的用于肿瘤靶向的抗体片段或用于前体药物活化的酶等。包含间隔区的蛋白质可以具有允许所述蛋白质的受控释放的血浆蛋白酶切割位点。可以在无需过度负担的情况下鉴定不同类型或长度的间隔区以获得/保持蛋白质的最佳生物活性。一个典型的丝氨酸/甘氨酸连接头可以有如下序列，(ggggs)n，其中，n＝0-5，例如n＝1、2、3、4、5，优选n＝3；当n＝0的时候，就没有丝氨酸/甘氨酸连接头。例如，丝氨酸/甘氨酸连接头可以按以下序列排列，(任选的信号肽序列)-pdgfr的一个或多个结构域-(ggggs)n-pas/pa-(ggggs)n-vegfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签),其中，n＝0-5，例如n＝1、2、3、4、5，优选n＝3；或者(任选的信号肽序列)-vegfr的一个或多个结构域-(ggggs)n-pas/pa(ggggs)n-pdgfr的一个或多个结构域-(任选的纯化标签)；其中，n＝0-5，例如n＝1、2、3、4、5，优选n＝3。技术人员可以使用本领域已知的方法来鉴定具有与本文提供的序列一定水平的同一性的核酸序列，例如通过使用杂交测定或通过使用比对，手动地或通过使用计算机程序，如下文结合术语“杂交”和同源性程度定义的那些计算机程序。核酸序列可以与如seqidno.3，5，7，13或15，19，21，23，25，27，29，31，33，35，37，39，41，43，45，47，49，51，53，55，57，59，61，63，65或67中任一项所示的核酸序列至少70％相同。更优选地，核酸序列与如seqidno.3，5，7，13或15，19，21，23，25，27，29，31，33，35，37，39，41，43，45，47，49，51，53，55，57，59，61，63，65或67任一项中显示的核酸序列至少90％，91％，92％，93％，94％，95％，96％，97％或98％相同，其中较高的值是优选的。最优选地，核酸序列与如seqidno.3，5，7，13或15，19，21，23，25，27，29，31，33，35，37，39，41，43，45，47，49，51，53，55，57，59，61，63，65或67中任一项所示的核酸序列至少99％相同。用于表征与如本文提供的核酸序列具有一定水平的同一性的核酸的杂交测定法是本领域熟知的；参见例如sambrook,russell"molecularcloning,alaboratorymanual",coldspringharborlaboratory,n.y.(2001)；ausubel,"currentprotocolsinmolecularbiology",greenpublishingassociatesandwileyinterscience,n.y.(1989)。如本文所用的，术语“杂交”可以指在严格或非严格条件下的杂交。如果没有进一步规定，则条件优选是非严格的。所述杂交条件可以根据常规方案建立，所述方案记载于例如sambrook(2001)同上；ausubel(1989)同上,或higginsandhames(编)"nucleicacidhybridization,apracticalapproach"irlpressoxford,washingtondc,(1985)。条件的设置完全在技术人员的技术范围内，并且可以根据本领域中描述的方案来确定。因此，仅特异性杂交序列的检测通常需要严格的杂交和洗涤条件，如例如0.1xssc，0.1％sds，65℃或2xssc，60℃，0.1％sds的高严格条件。用于同源或不完全互补序列的检测的低严格杂交条件可以例如设置为6xssc，1％sds，65℃。众所周知，探针的长度和待确定的核酸的组成构成杂交条件的进一步参数。本文涵盖，核酸可以是引物或探针，例如在严格条件下与本文的核酸的互补链杂交的核酸提供如上文定义和提供的蛋白质(或如本文定义的其片段)等。引物和探针通常在10-30个核苷酸的范围内。因此，本文提供的是在严格条件下与上文定义和提供的蛋白质的互补链杂交的核酸(如引物或探针)，其中所述杂交核酸小于50，49，48，47，46，45，44，43，42，41，40，39，38，37，36，35，34，33，32，31，30，29，28，27，26，25，24，23，22，21或20个核苷酸，并且大于5，6，7，8，9，10，11，12，13，14或15个核苷酸。优选地，核酸具有10至35个核苷酸的长度，更优选15至25个核苷酸，特别优选18至21个，例如18，19，20或21个核苷酸。根据本发明，在两个或更多个核酸序列的上下文中，术语“同源性”或“百分比同源性”或“相同”或“百分数同一性”或“百分比同一性”或“序列同一性”是指当为了在比较窗内(优选在全长内)或在指定区域内实现最大对应性而比较和比对时，相同的两种或更多种序列或亚序列，或者具有相同的核苷酸的规定百分比(至少70％，75％，80％，85％，最优选至少90％，91％，92％，93％，94％，95％，96％，97％或98％同一性，最优选至少99％同一性)，如使用本领域已知的序列比较算法或通过手动比对和目视检查测量。具有例如75％至90％或更高序列同一性的序列可被认为是基本相同的。这样的定义也适用于测试序列的互补物。优选地，所描述的同一性存在于长度为至少约15至25个核苷酸的区域里，更优选在长度为至少约50至100个核苷酸的区域里，且最优选在全长里。本领域技术人员将知晓如何使用算法，如基于clustalw计算机程序的算法(thompsonnucl.acidsres.2(1994),4673-4680)orfastdb(brutlagcomp.app.biosci.6(1990),237-245)来确定序列间的百分比同一性，如本领域已知的。尽管fastdb算法在其计算中通常不考虑序列中的内部不匹配缺失或添加，即缺口，但是这可以手动校正，以避免％同一性的过度评估(overestimation)。然而，clustalw在其同一性计算中考虑到了序列缺口。本领域技术人员也可用blast和blast2.0算法(altschul,(1997)nucl.acidsres.25:3389-3402；altschul(1993)j.mol.evol.36:290-300；altschul(1990)j.mol.biol.215:403-410)。用于核酸序列的blastn程序以默认值使用字长(w)为11，期望值(e)为10，m＝5，n＝4，和两条链的比较。blosum62评分矩阵(henikoff(1989)pnas89:10915)使用比对(b)为50，期望值(e)为10，m＝5，n＝4，以及两条链的比较。为了确定核酸序列中的核苷酸残基是否对应于例如seqidno.3，5，7，13，15，19，21，23，25，27，29，31，33，35，37，39，41，43，45，47，49，51，53，55，57，59，61，63，65或67的核苷酸序列中的特定位置，技术人员可以使用本领域公知的手段和方法，例如比对，手动或通过使用计算机程序，如本文提到的那些。例如，blast2.0，其代表基础局部比对搜索工具(basiclocalalignmentsearchtoolblast)(altschul(1997),同上；altschul(1993),同上；altschul(1990),同上)可以用于搜索局部搜索比对。如上文所讨论的，blast产生核苷酸序列的比对以确定序列相似性。由于比对的局部性质，blast在确定精确匹配或识别相似序列方面特别有用。blast算法输出的基本单位是高评分区段对(high-scoringsegmentpair，hsp)。hsp由两个任意但相等长度的序列片段组成，所述序列的比对是局部最大的，且比对得分满足或超过用户设置的阈值或截留分数。blast方法是在查询序列和数据库序列之间寻找hsp，以评估发现的任何匹配的统计学显著性，并仅报告满足用户选择的显著性阈值的匹配。参数e建立报告数据库序列匹配的统计学上显著的阈值。e被解释为在整个数据库搜索的情况中hsp(或hsp组)的机会发生的预期频率的上限。任何其匹配满足e的数据库序列在程序输出中报告。使用blast的类似计算机技术(altschul(1997),同上；altschul(1993),同上；altschul(1990),同上)用于在核苷酸数据库例如genbank或embl中搜索相同或相关的分子。该分析比基于膜的多重杂交快得多。此外，可以修改计算机搜索的灵敏度以确定是否将任何特定匹配分类为精确或相似。搜索的基础是乘积得分(productscore)，其定义为：并且其考虑两个序列之间的相似度和序列匹配的长度两者。例如，在乘积得分为40的情况下，匹配将在1-2％的误差内是精确的；在70，匹配将是精确的。类似的分子通常通过选择显示15到40之间的乘积得分的那些来鉴定，尽管较低的得分可以鉴定相关分子。能够产生序列比对的程序的另一个例子是clustalw计算机程序(thompson(1994)nucl.acidsres.2:4673-4680)orfastdb(brutlag(1990)comp.app.biosci.6:237-245)，如本领域已知的。上文关于“核酸序列的同源性/同一性”给出的解释和定义经必要修改适用于如seqidno.4，6，8，14，16，20，22，24，26，28，30，32，34，36，38，40，42，44，46，48，50，52，54，56，58，60，62，64，66或68中任一项所示的本文提供蛋白质的“氨基酸序列”，如下文所解释的。根据本发明使用的蛋白质可以与具有如seqidno：4，6，8，14，16，20，22，24，26，28，30，32，34，36，38，40，42，44，46，48，50，52，54，56，58，60，62，64，66或68中任一项所示氨基酸序列的蛋白质具有至少70％的同一性/相似性。更优选地，蛋白质分别与具有如seqidno：4，6，8，14和16中任一项所示氨基酸序列的蛋白质具有至少90％，91％，92％，93％，94％，95％，96％，97％或98％的同一性/相似性，其中较高的值是优选的。最优选地，蛋白质可以分别与具有如seqidno：4，6，8，14，16，20，22，24，26，28，30，32，34，36，38，40，42，44，46，48，50，52，54，56，58，60，62，64，66或68中任一项所示氨基酸序列的蛋白质具有至少99％的同一性/相似性。还可以使用本文提供的蛋白质的(功能)片段或(功能)衍生物，例如具有如seqidno：4，6，8，14，16，20，22，24，26，28，30，32，34，36，38，40，42，44，46，48，50，52，54，56，58，60，62，64，66或68中任一项所示的氨基酸序列的蛋白质的(功能)片段或(功能)衍生物。因此，本文提供并根据本发明使用的蛋白质的(功能)片段可以是如seqidno.4，6，8，14,16，20，22，24，26，28，30，32，34，36，38，40，42，44，46，48，50，52，54，56，58，60，62，64，66或68中任一项所示的任何上述特定蛋白质，其中缺失一个或多个氨基酸。术语“一个或多个氨基酸”是指例如“1，2，3，4，5，6，7，8，9或10”个氨基酸。本文提供并根据本发明使用的蛋白质的(功能)衍生物可以是如seqidno.4，6，8，14，16，20，22，24，26，28，30，32，34，36，38，40，42，44，46，48，50，52，54，56，58，60，62，64，66或68中任一项所示的任何上述特定蛋白质，其中插入，添加或取代一个或多个氨基酸。本文提供并根据本发明使用的蛋白的(功能)片段可以由如seqidno.4，6，8，14，16，20，22，24，26，28，30，32，34，36，38，40，42，44，46，48，50，52，54，56，58，60，62，64，66或68中任一项所示的氨基酸序列的至少100，120，140，160或180个连续的氨基酸组成。片段或衍生物优选具有与其衍生的全长蛋白相同(或基本上相同的)生物活性，全长多肽具有如seqidno.4，6，8，14，16，20，22，24，26，28，30，32，34，36，38，40，42，44，46，48，50，52，54，56，58，60，62，64，66或68中任一项所示的氨基酸序列。在这个意义上，该片段或衍生物是本文使用的“功能”片段或衍生物。本发明提供的蛋白(具有如seqidno.4，6，8，14，16，20，22，24，26，28，30，32，34，36，38，40，42，44，46，48，50，52，54，56，58，60，62，64，66或68中任一项所示的氨基酸序列)可以具有一个或多个氨基酸缺失，插入，添加和/或取代，条件是多肽基本上维持其衍生的多肽特征性的生物活性。优选地，任何此类缺失，插入，添加和/或取代(在本背景中特别是取代)是保守的，即氨基酸被具有相同或相似特征的氨基酸取代。例如，疏水性氨基酸优选被另外的疏水性氨基酸取代等。本文提供的蛋白质特征性的“生物活性”可以例如认为是如本文定义的结合配体(分别为pdgf和vegf)的能力。关于接头，特别是由脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸组成的接头，“生物活性”特别可以认为是形成无规构象的能力。本文提供了编码本文提供的蛋白质的核酸分子。例如，如本文所用的，“核酸序列/分子”是指所有形式的天然存在或重组产生的核酸和/或核酸序列/分子以及化学合成的核酸序列/分子的类型。该术语还包括核酸类似物和核酸衍生物，如例如锁定dna，pna，寡核苷酸硫代磷酸酯和取代的核糖寡核苷酸。此外，术语“核酸序列/分子”也指包含核苷酸或核苷酸类似物的任何分子。术语“核酸”和“核酸分子”在本文中可互换使用。优选地，术语“核酸序列/分子”是指脱氧核糖核酸(dna)和核糖核酸(rna)。“核酸序列/分子”可以通过本领域普通技术人员已知的合成化学方法或通过使用重组技术制备，或者可以从天然来源分离，或通过其组合。dna和rna可以任选地包含非天然核苷酸，并且可以是单链或双链的。“核酸序列/分子”也指有义和反义dna和rna，即与dna和/或rna中特定的核苷酸序列互补的核苷酸序列。此外，术语“核酸序列/分子”可以指现有技术已知的dna或rna或其杂合体或其任何修饰(对于修饰的例子，参见例如us5525711，us4711955，us5792608或ep302175)。核酸分子可以是单链或双链，线性或环状，天然或合成的，并且没有任何尺寸限制。例如，核酸分子可以是基因组dna，cdna，mrna，反义rna，核酶或编码此类rna的dna或嵌合修复体(chimeroplasts)(colestrauss,science(1996),1386-1389)。所述核酸分子可以是质粒或病毒dna或rna的形式。“核酸序列/分子”也可以指寡核苷酸，其中包括现有技术修饰中的任何一种，如硫代磷酸酯或肽核酸(pna)。此外，提供了包含核酸的载体。许多合适的载体是分子生物学技术人员已知的。合适载体的选择取决于所需的功能，包括质粒，粘粒，病毒，噬菌体和遗传工程中常规使用的其它载体。优选地，载体是质粒，更优选基于通用大肠杆菌表达载体pask37，pask75或pxl2的质粒。本领域技术人员熟知的方法可用于构建各种质粒；参见例如sambrook(2001)同上和ausubel(1989)同上中描述的技术。典型的质粒载体包括例如pqe-12，puc系列质粒，pbluescript(stratagene)，pet系列表达载体(novagen)或pcrtopo(invitrogen)，lambdagt11，pjoe，pbbr1-mcs系列，pjb861，pbsmul，pbc2，pucpks，ptact1。与哺乳动物细胞中表达相容的典型载体包括e-027pcagkosak-cherry(l45a)载体系统，prep(invitrogen)，pcep4(invitrogen)，pmc1neo(stratagene)，pxt1(stratagene)，psg5(stratagene)，ebo-psv2neo，pbpv-1，pdbpvmmtneo，prsvgpt，prsvneo，psv2-dhfr，pizd35，okayama-bergcdna表达载体pcdv1(pharmacia)，prc/cmv，pcdna1，pcdna3(invitrogen)，pcdna3.1，psport1(gibcobrl)，pgemhe(promega)，plxin，psir(clontech)，pires-egfp(clontech)，peak-10(edgebiosystems)，ptriex-hygro(novagen)和pcineo(promega)。适用于巴斯德毕赤酵母(pichiapastoris)的质粒载体的非限制性实例包括例如质粒pao815，ppic9k和ppic3.5k(均为invitrogen)。通常，载体可以含有一个或多个复制起点(ori)和用于克隆或表达的遗传系统，用于在宿主中选择的一个或多个标志物，例如抗生素抗性和一个或多个表达盒。适合的复制起点的例子包括例如全长cole1，其截短的形式，如存在于puc质粒上的那些，sv40病毒和m13噬菌体复制起点。可选择标志物的非限制性例子包括氨苄青霉素，氯霉素，四环素，卡那霉素，dhfr，gpt，新霉素，潮霉素，杀稻瘟素或遗传霉素。此外，所述载体包含与本文定义的所述核苷酸序列或核酸分子可操作地连接的调控序列。载体中包含的编码序列(例如编码本文提供的蛋白质的所述核苷酸序列，所述蛋白质包含pdgfr结构域和vegfr结构域和优选地由pas或pa组成的接头)可以使用建立的方法连接至转录调控元件和/或其它氨基酸编码序列。此类调控序列是本领域技术人员熟知的，且包括但不限于确保转录起始的调控序列，内部核糖体进入位点(ires)和任选地确保转录终止和稳定转录物的调控元件。确保转录起始的此类调控序列的非限制性实例包括启动子，翻译起始密码子，增强子，绝缘子和/或确保转录终止的调控元件。另外的例子包括kozak序列和侧接有rna剪接的供体和受体位点的间插序列(interveningsequence)，编码分泌信号的核酸序列，或取决于使用的表达系统，能够将表达的蛋白质导向细胞区室或培养基的信号序列。适合的启动子的实例包括但不限于巨细胞病毒(cmv)启动子，sv40启动子，rsv(劳斯肉瘤(roussarcoma)病毒)启动子，lacz启动子，鸡β-肌动蛋白启动子，cag启动子(鸡β-肌动蛋白启动子和巨细胞病毒立即早期增强子的组合)，人延长因子1a启动子，aox1启动子，gal1启动子，cam-激酶启动子，lac，trp或tac启动子，lacuv5启动子，t7或t5启动子，苜蓿银纹夜蛾多核型多角体病毒(autographacalifornicamultiplenuclearpolyhedrosisvirus)(acmnpv)多角体启动子或哺乳动物和其它动物细胞中的球蛋白内含子。增强子的一个实例是例如sv40增强子。用于确保转录终止的调控元件/序列的非限制性另外的实例包括sv40多聚a位点，tk多聚a位点或acmnpv多角体多聚腺苷酸化信号。此外，取决于表达系统，能够将多肽导向细胞隔室或将其分泌到培养基中的前导序列可以添加至本文提供的核酸分子的编码序列。前导序列与翻译，起始和终止序列以符合读码框的方式装配，优选地，前导序列能够将翻译的蛋白质或其部分的分泌导向周质空间或细胞外培养基。适合的前导序列为例如大肠杆菌中bap(细菌碱性磷酸酶)，ctb(霍乱毒素亚基b)，dsba，enx，ompa，phoa，stii，ompt，pelb，tat(双精氨酸易位，twin-argininetranslocation)的信号序列，和真核细胞中的牛生长激素，人糜蛋白酶原，人因子viii，人ig-kappa，人胰岛素，人白介素-2，来自metrida或vargula的萤光素酶，人胰蛋白酶原-2，来自马克思克鲁维酵母(kluyveromycesmarxianus)的菊粉酶(inulinase)，来自酿酒酵母(saccharomycescerevisiae)的交配因子alpha-1，二甲双胍，人天青素(azurocidin)等的信号序列。载体还可以含有编码一种或多种分子伴侣(chaperones)以促进正确的蛋白质折叠的另外的可表达的核酸序列。存在于本文所述的宿主中的载体可以是表达载体，或者载体可以以下述方式介导如本文提供的核酸分子稳定整合到宿主细胞的基因组中，使得确保蛋白质的编导。用于选择其中如本文提供的核酸分子已经成功导入，使得确保蛋白质表达的宿主细胞的手段和方法是本领域公知的，并已经描述(browne(2007)trendsbiotechnol.25:425-432；matasci(2008)drugdiscov.today:technol.5:e37-e42；wurm(2004)nat.biotechnol.22:1393-1398)。优选地，本文使用的载体是表达载体。本文使用的表达载体能够指导本文提供的核酸分子的复制和表达，例如包含编码本文提供的蛋白的核苷酸序列的核酸分子。本文公开了包含本文提供的核酸或本文提供的载体的宿主细胞。宿主细胞可以是真核宿主细胞或原核宿主细胞。优选的原核宿主细胞是大肠杆菌。真核宿主细胞可以是真菌或动物细胞。优选的动物细胞是hek细胞或cho细胞。本公开还涉及用本文提供的载体或核酸分子转化的宿主细胞或非人宿主。应当理解，根据本公开的术语“用载体转化的宿主细胞或非人宿主”指包含如本文提供的载体或核酸分子的宿主细胞或非人宿主。用于多肽的表达的宿主细胞是本领域公知的，并且包括原核细胞以及真核细胞。因此，宿主/宿主细胞可以选自下组：细菌，哺乳动物细胞，藻类细胞，纤毛虫(ciliate)，酵母和植物细胞。适合的细菌表达宿主包括例如衍生于大肠杆菌jm83，w3110，ks272，tg1，bl21(例如bl21(de3)，bl21(de3)plyss，bl21(de3)ril，bl21(de3)prare)，origami(k-12)，origamib或rosetta的菌株。对于载体修饰，pcr扩增和连接技术，参见sambrook(2001)同上中描述的方法。此外，杆状病毒系统也可以用作载体，以便在真核表达系统中表达本发明的核酸分子。在这些方面，pfbdm载体可以用作表达载体。在dh10multibac大肠杆菌细胞的转化后，通过tn7转座序列介导插入到multibac杆状病毒dna中(berger(2013)j.vis.exp.77:50159,fitzgerald(2006)nat.methods.20063:1021-1032.)。可以在sf21(草地贪夜蛾(spodopterafrugiperda))或highfive(粉纹夜蛾(trichoplusiani))细胞中进行病毒扩增和表达。如上文所述的核酸分子和/或载体可以设计用于通过例如非化学方法(电穿孔，声孔(sonoporation)，光学转染，基因电转移，流体动力递送，或将细胞与本发明的核酸分子接触时的自然发生的转化)，基于化学的方法(磷酸钙，dmso，peg，脂质体，deae-葡聚糖(dextrane)，聚乙烯亚胺，核转染等)，基于颗粒的方法(基因枪，磁转染(magnetofection)，刺穿染(impalefection))，基于噬菌体或噬菌粒载体的方法和病毒方法引入细胞中。例如，可以使用衍生于病毒如逆转录病毒，牛痘病毒，腺伴随病毒，疱疹病毒，塞米利克森林病毒(semlikiforestvirus)或牛乳头瘤病毒(bovinepapillomavirus)的表达载体用于将核酸分子递送到目标细胞群体中。优选地，本文提供的核酸分子和/或载体设计用于通过电穿孔转化电感受态大肠杆菌或通过磷酸钙，聚乙烯亚胺(polyethylenimine)或阳离子脂质体转染(lipofectaminetransfection)稳定转染cho细胞(pham(2006)mol.biotechnol.34:225-237；geisse(2012)methodsmol.biol.899:203-219；hacker(2013)proteinexpr.purif.92:67-76)。典型的细菌包括埃希氏菌属(escherichia)，棒杆菌属(corynebacterium)(谷氨酸棒杆菌(corynebacteriumglutamicum))，假单胞菌属(pseudomonas)(荧光假单胞菌)，乳杆菌属(lactobacillus)，链霉菌属(streptomyces)，沙门氏菌属(salmonella)，芽孢杆菌属(bacillus)(如巨大芽孢杆菌(bacillusmegaterium)或枯草芽孢杆菌(bacillussubtilis))或棒杆菌属(corynebacterium)(例如谷氨酸棒杆菌(corynebacteriumglutamicum))。本文中最优选的细菌宿主是大肠杆菌。本文使用的示例性纤毛虫是四膜虫属(tetrahymena)，例如嗜热四膜虫(tetrahymenathermophila)。典型的哺乳动物细胞包括hela，hek293，hek293t，h9，per.c6和jurkat细胞，小鼠nih3t3，ns0和c127细胞，cos1，cos7和cv1，鹌鹑(quail)qc1-3细胞，小鼠l细胞，小鼠肉瘤细胞，bowes黑素瘤细胞和中国仓鼠卵巢(cho)细胞。根据本发明的最优选的哺乳动物宿主细胞是cho细胞。本文使用的示例性宿主是仓鼠属(cricetulus)，例如中国仓鼠(cricetulusgriseus，chinesehamster)。此外，优选人胚胎肾(hek)细胞。其它的适合的真核宿主细胞是例如酵母，如巴斯德毕赤酵母(pichiapastoris)，乳酸克鲁维酵母(kluyveromyceslactis)，酿酒酵母(saccharomycescerevisiae)和粟酒裂殖酵母(schizosaccharomycespombe)，或鸡细胞，如dt40细胞。适合用于表达的昆虫细胞是例如，果蝇(drosophila)s2，果蝇kc，草地夜蛾(spodoptera)sf9和sf21或trichoplusiahi5细胞。优选的藻类细胞是莱茵衣藻(chlamydomonasreinhardtii)或synechococcuselongatus细胞等。示例性植物是立碗藓属(physcomitrella)，例如小立碗藓(physcomitrellapatens)。示例性植物细胞是立碗藓属植物细胞，例如小立碗藓植物细胞。原代哺乳动物细胞或细胞系也在本发明的范围内。原代细胞是从生物体直接得到的细胞。适合的原代细胞是例如小鼠胚胎成纤维细胞(mef)，小鼠原代肝细胞，心肌细胞和神经元细胞以及小鼠肌肉干细胞(卫星细胞(satellitecells))，人皮肤和肺成纤维细胞，人上皮细胞(鼻，气管，肾，胎盘，肠道，支气管上皮细胞)，人分泌细胞(来自唾液腺，皮脂腺和汗腺)，人内分泌细胞(甲状腺细胞)，人脂肪细胞，人平滑肌细胞，人骨骼肌细胞，人白细胞如b细胞，t细胞，nk细胞或树突状细胞以及其衍生的稳定的永生化细胞系(例如htert或癌基因永生化细胞)。用于上述宿主细胞的合适的培养基和条件是本领域已知的。可以采用宿主细胞例如以产生大量本文提供的核酸分子和/或如本文提供的蛋白。因此，本文提供的是制备本文提供的核酸分子或载体的方法，该方法包括在适合的条件下培养本发明的宿主或宿主细胞，和任选地分离产生的核酸分子和/或载体。此外，本文提供的是用于制备本文所述和提供的蛋白的方法，所述方法包括在适合的条件下培养本文提供的宿主或宿主细胞，和任选地分离产生的蛋白。特别是在这方面，涵盖该蛋白是融合蛋白。或者，该方法还可以包括培养如本文提供的宿主或宿主细胞(即包含核酸的宿主或宿主细胞，所述核酸编码如本文提供的接头，特别是由脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸组成的接头)和/或培养包含编码本文定义的pdgfr结构域和/或vegfr结构域的核酸的宿主或宿主细胞，和任选地分离产生的接头和/或分离产生的pdgfr结构域和/或vegfr结构域，和进一步任选地缀合接头和pdgfr结构域和/或vegfr结构域(例如通过化学偶联)以产生蛋白。“培养宿主或宿主细胞”在此语境下包括在宿主或宿主细胞中表达本文定义的接头和/或pdgfr结构域和/或vegfr结构域。用于培养原核或真核宿主细胞的适合的条件是本领域技术人员熟知的。例如，细菌例如大肠杆菌可以在luriabertani(lb)培养基中通气培养，通常在4至约37℃的温度下培养。为了增加表达产物的产量和溶解度，可以用已知增强或促进两者的适合的添加剂缓冲或补充培养基。在诱导型启动子控制宿主中存在的载体中本发明的核酸分子的情况下，可以通过添加适当的诱导剂如异丙基-β-硫代半乳糖苷(isopropyl-β-d-thiogalactopyranoside，iptg)或脱水四环素(atc)诱导多肽的表达，如在所附的实施例中采用的。本领域例如在sambrook(2001)同上,(gebauer(2012)meth.enzymol.503:157-188)中已经描述适合的表达方案和策略，并且如果需要，可以适于特定宿主细胞的需要和待表达的蛋白质的要求。取决于细胞类型及其特定要求，哺乳动物细胞培养可以例如在rpmi，williams'e或含有10％(v/v)fcs，2mml-谷氨酰胺和100u/ml青霉素/链霉素的培养基dmem中进行。可以将细胞保持在例如37℃，或对于dt40鸡细胞在41℃，在5％co2，水饱和的环境中。例如，对于昆虫细胞培养适合的培养基为tnm+10％fcs,sf900或hyclonesfx-昆虫培养基。昆虫细胞通常在27℃作为粘附或悬浮培养物生长。用于真核或脊椎动物细胞的适合的表达方案是本领域技术人员公知的，并且可以从例如sambrook(2001)(同上)中找到。优选地，用于制备如本文所述的蛋白质，核酸分子和载体的方法使用细菌细胞，如大肠杆菌细胞或哺乳动物细胞，如例如cho细胞进行。更优选地，该方法使用大肠杆菌细胞或cho细胞进行，最优选地，该方法使用大肠杆菌细胞进行。用于分离产生的编码多肽的方法包括但不限于纯化步骤，例如亲和层析(优选使用融合标签如strep-tagii或his6-标签)，凝胶过滤(尺寸排阻层析sec)，阴离子交换层析，阳离子交换层析，疏水相互作用层析，高压液相层析(hplc)，反相hplc，硫酸铵沉淀或免疫沉淀。这些方法是本领域熟知的，并且已经在例如sambrook(2001)同上中一般性描述。此类方法提供基本上纯的多肽。所述纯的多肽具有优选至少约90至95％(在蛋白质水平)，更优选至少约98至99％的同质性。最优选地，这些纯的多肽适用于药物用途/应用。取决于产生过程中使用的宿主细胞/生物体，本发明提供的蛋白质可以是糖基化的或可以是非糖基化的。优选地，本文提供的由脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸组成的接头不经翻译后修饰，特别是不糖基化。最优选地，本文提供的由脯氨酸，丙氨酸和任选地丝氨酸组成的接头在其侧链中不经翻译后修饰，如例如通过脯氨酸羟化。在可以由丙氨酸，脯氨酸和任选地丝氨酸残基组成的接头中，可以不存在o-或n-糖基化所需的氨基酸残基苏氨酸或天冬酰胺(或丝氨酸，如果适用)。因此，接头将(基本上)在pro/ala/ser或pro/ala序列中没有翻译后修饰。这对于真核细胞中的重组蛋白生产是有利的，如通常选择用于复合蛋白的生物合成的中国仓鼠卵巢细胞(cho)，hek细胞或酵母。本文公开的是包含本文提供的或通过上文公开的方法制备的蛋白质，本文提供的核酸，本文提供的载体或本文提供的(宿主)细胞的组合物。组合物可以是药物组合物，任选地还包含药学上可接受的载体。在一个方面，本文提供的或通过本文以上公开的方法制备的蛋白质，本文提供的核酸，本文提供的载体，本文提供的细胞或本文提供的组合物用于作为药物使用。在一个方面，本文提供的或通过上文公开的方法制备的蛋白质，本文提供的核酸，本文提供的载体，本文提供的细胞或本文提供的组合物用于在治疗中使用。在一个方面，公开了本文提供的或通过上文公开的方法制备的蛋白质的使用，本文提供的核酸的使用，本文提供的载体的用途，本文提供的细胞的使用，或本文提供的组合物的使用，用于制备用于在治疗中使用的药物组合物。在一个方面，公开了本文提供的或通过上文公开的方法制备的蛋白质，本文提供的核酸，本文提供的载体，本文提供的细胞或本文提供的组合物可以有效地抑制血管新生，用于治疗与血管新生相关的疾病，包括但不限于各种肿瘤、各种眼科疾病(例如糖尿病性视网膜病变(dr)，糖尿病性黄斑水肿(dme)，脉络膜血管化(cnv)，视网膜静脉阻塞(rvo)，中央视网膜静脉阻塞(crvo)，视网膜静脉阻塞(brvo)，病理近视(pm),优选年龄相关性黄斑变性(amd)；癌症、肾纤维化、硬化、动脉粥样硬化、门静脉高压或系统性硬化的药物组合物。进一步的，在一个方面，公开了本文提供的或通过上文公开的方法制备的蛋白质，本文提供的核酸，本文提供的载体，本文提供的细胞或本文提供的组合物可以用于治疗各种眼科疾病(例如糖尿病性视网膜病变(dr)，糖尿病性黄斑水肿(dme)，脉络膜血管化(cnv)，视网膜静脉阻塞(rvo)，中央视网膜静脉阻塞(crvo)，视网膜静脉阻塞(brvo)，病理近视(pm),特别是，如与年龄相关的黄斑变性(amd))，癌症、肾纤维化、硬化、动脉粥样硬化、门静脉高压或系统性硬化。在一方面，一方面，公开了本文提供的或通过上文公开的方法制备的蛋白质，本文提供的核酸，本文提供的载体，本文提供的细胞或本文提供的组合物可以用于抑制血管新生(特别是在已患病人群中)。在一个方面，公开了本文提供的或通过上文公开的方法制备的蛋白质的使用，本文提供的核酸的使用，本文提供的载体的用途，本文提供的细胞的使用，或本文提供的组合物的使用，用于制备用于治疗年龄相关性黄斑变性(amd)，糖尿病性视网膜病变(dr)，糖尿病性黄斑水肿(dme)，脉络膜血管化(cnv)，视网膜静脉阻塞(rvo)，中央视网膜静脉阻塞(crvo)，视网膜静脉阻塞(brvo)，病理近视(pm)，癌症，肾纤维化，硬化，动脉粥样硬化，门静脉高压或系统性硬化的药物组合物。在一个方面，公开了治疗年龄相关性黄斑变性(amd)，，糖尿病性视网膜病变(dr)，糖尿病性黄斑水肿(dme)，脉络膜血管化(cnv)，视网膜静脉阻塞(rvo)，中央视网膜静脉阻塞(crvo)，视网膜静脉阻塞(brvo)，病理近视(pm)，癌症，肾纤维化，硬化，动脉粥样硬化，门静脉高压或系统性硬化的方法，该方法包括向受试者(需要治疗)施用(有效量的)本文提供的或通过上文公开的方法制备的蛋白质，本文提供的核酸，本文提供的载体，本文提供的细胞，或本文提供的组合物。癌症可以是实体癌。实体癌可以是结肠癌，肝细胞癌，非小细胞肺癌，软组织肉瘤，前列腺癌，乳腺癌，卵巢癌，神经胶质瘤，皮肤纤维肉瘤突起，口腔鳞状细胞癌或胰腺癌。癌症可以是非实体癌，如白血病或非霍奇金淋巴瘤。术语“治疗/处理”等通常用于表示获得期望的药理和/或生理效果。在完全或部分预防疾病或其症状方面，该效果可以是预防性的，和/或在部分或完全治愈疾病和/或归因于疾病的不利影响方面，该效果可以是治疗性的。如本文所用的，术语“治疗”涵盖对受试者的疾病的任何治疗，并且包括：(a)在可能易患该疾病的受试者中预防相关疾病；(b)抑制疾病，即阻止其发展；或(c)减轻疾病，即引起疾病的消退。为了本发明的目的，“个体”，“患者”或“受试者”包括人和其他动物，特别是哺乳动物，和其他生物体。因此，该方法适用于人类治疗和兽医应用。优选地，“个体”，“患者”或“受试者”是哺乳动物，并且最优选地，“个体”，“患者”或“受试者”是人。本文提供的蛋白质可以作为单一药剂(即单一疗法的形式)或联合疗法的形式施用，例如常规治疗如视网膜病变如糖尿病性视网膜病变、视网膜炎、湿性视网膜黄斑变性或青光眼。癌症的例子可能会被现在的发明所治疗，包括那些内轴的脑癌、卵巢癌、结肠癌、前列腺癌、肺癌、kaposi的肉瘤和皮肤癌，这些都是不适当的pdgf-r活动。血管增生障碍的例子包括炎症性的障碍，再狭窄和动脉粥样硬化。考虑到个体患者的临床状况，药物组合物的递送部位，施用方法，施用安排，以及实践者已知的其它因素，药物组合物将以符合良好医学实践的方式配制和给药。因此，通过这些考虑确定用于本文目的的药物组合物的“有效量”。技术人员知道施用至个体的药物组合物的有效量将尤其取决于化合物的性质。本文提供的组合物的施用可以尤其包括每天两次，每天，每隔一天，每三天，每四天，每五天，一周一次，每两周一次，每三周一次，每月一次施用等。本发明的药物组合物优选包含药学上可接受的载体。“药学上可接受的载体”是指任何类型的无毒固体，半固体或液体填充剂，稀释剂，包囊材料或制剂助剂。如本文所用的，术语“肠胃外”是指包括静脉内，肌肉内，腹膜内，胸骨内，皮下和关节内注射和输注的施用方式。药物组合物也适合地通过持续释放系统施用。持续释放组合物的适合的例子包括成形制品形式的半透性聚合物基质，例如膜或微囊体(mirocapsules)。持续释放基质包括聚丙交酯(美国专利号3,773,919，ep58,481)，l-谷氨酸和γ-乙基-l-谷氨酸的共聚物(sidman,u.etal.,biopolymers22:547-556(1983))，聚(甲基丙烯酸2-羟基乙酯)(poly(2-hydroxyethylmethacrylate))(r.langer等人,j.biomed.mater.res.15:167-277(1981)和r.langer,chem.tech.12:98-105(1982))，乙烯乙酸乙烯酯(ethylenevinylacetate)(r.langer等人，同上)或聚-d-(-)-3-羟基丁酸(ep133,988)。持续释放药物组合物还包括脂质体包埋的化合物(liposomallyentrappedcompound)。含有药物组合物的脂质体通过本身已知的方法制备：de3,218,121；epstein等人,proc.natl.acad.sci.(usa)82:3688-3692(1985)；hwang等人,proc.natl.acad.sci.(usa)77:4030-4034(1980)；ep52,322；ep36,676；ep88,046；ep143,949；ep142,641；日本专利申请83-118008；美国专利号4,485,045和4,544,545；和ep102,324。通常，脂质体是小的(约200-800埃)单层型，其中脂质含量大于约30mol百分比胆固醇，为最佳治疗调整选择的比例。通常，通过使药物组合物的组分与液体载体或精细分开的固体载体或两者均匀且紧密地接触来制备制剂。然后，如果必需的话，将产品成型为期望的制剂。优选地，载体是肠胃外载体，更优选与接受者的血液等张的溶液。此类载体媒介物的实例包括水，盐水，林格氏溶液和右旋糖溶液。本文中也可用非水性媒介物如不挥发油和油酸乙酯，以及脂质体。载体适当地含有少量添加剂，如增强等张性和化学稳定性的物质。此类材料在所采用的剂量和浓度下对接受者无毒，并且包括缓冲液如磷酸盐，柠檬酸盐，琥珀酸盐，乙酸和其它有机酸或其盐；抗氧化剂如抗坏血酸；低分子量(少于约十个残基)(多)肽，例如聚精氨酸或三肽；蛋白质，如血清白蛋白，明胶或免疫球蛋白；亲水性聚合物如聚乙烯吡咯烷酮；氨基酸，如甘氨酸，谷氨酸，天冬氨酸或精氨酸；单糖，二糖和其他碳水化合物，包括纤维素或其衍生物，葡萄糖，甘露糖或糊精；螯合剂如edta；糖醇如甘露糖醇或山梨糖醇；平衡离子如钠；和/或非离子表面活性剂如聚山梨醇酯(polysorbates)，泊洛沙姆(poloxamers)或peg。用于治疗性施用的药物组合物的组分必须是无菌的。通过无菌过滤膜(例如0.2微米膜)过滤容易地实现无菌。药物组合物的治疗成分通常放置在具有无菌入口的容器中，例如具有可被皮下注射针刺穿的塞的静脉内溶液袋或小瓶。药物组合物的组分通常将作为水性溶液或作为用于重建的冻干制剂储存在单位或多剂量容器中，例如密封的安瓿或小瓶。作为冻干制剂的实例，用5ml无菌过滤的1％(w/v)水溶液填充10ml小瓶，并将所得混合物冻干。通过使用抑菌注射用水重建冻干化合物来制备输注溶液。本文提供的核酸分子也可以单独使用或作为载体的一部分用于基因治疗的目的。基因治疗(其基于通过离体或体内技术将治疗性基因导入细胞)是基因转移的最重要的应用之一。用于体内基因治疗的合适的载体，方法或基因递送系统在文献中描述并且是本领域技术人员已知的；参见，例如giordano(1996)nat.med.2:534-539；schaper(1996)circ.res.79:911-919；anderson(1992)science256:808-813；verma(1997)nature389:239-249；isner(1996)lancet348:370-374；muhlhauser(1995)circ.res.77:1077-1086；onodera(1998)blood91:30-36；verma(1998)genether.5:692-699；nabel(1997)ann.n.y.acad.sci.811:289-292；verzeletti(1998)hum.genether.9:2243-2251；wang(1996)nat.med.2:714-716；wo94/29469；wo97/00957,us5,580,859；us5,589,466；或schaper(1996)curr.opin.biotechnol.7:635-640。本文提供的核酸分子和载体可以设计用于直接导入或通过脂质体或病毒载体(例如，腺病毒，逆转录病毒)导入细胞。例如，载体可以是腺伴随病毒(aav)载体，特别是aav8载体。aav载体对于基因治疗是有吸引力的。aav系统具有几项优势，包括长期基因表达，无辅助病毒无自主复制能力，分裂细胞和非分裂细胞的转导，以及野生型感染缺乏致病性等优点。优选地，导入有核酸分子或载体的所述细胞是生殖细胞，胚胎细胞或卵细胞或由其衍生，最优选所述细胞是干细胞。胚胎干细胞的实例可以尤其是nagy(1993)proc.natl.acad.sci.usa90:8424-8428中所述的干细胞。如本文所使用的，术语“包含”或“包括”或其语法变体将被视为指定所述特征，整数，步骤或组分，但不排除添加一个或多个另外的特征，整数，步骤，组分或其组。术语“包含”/“包括”包含术语“由...组成”和“基本上由...组成”。因此，每当在本文中使用术语“包括”/“包括”时，它们可以由“基本上由...组成”或优选地“由...组成”代替。术语“包含”/“包括”意味着可以存在任何另外的组分(或同样地特征，整数，步骤等)。术语“由...组成”意味着不能存在另外的组分(或同样地特征，整数，步骤等)。术语“基本上由...组成”或其语法变体在本文中使用时视为指定所述的特征，整数，步骤或组分，但不排除添加一个或多个另外的特征，整数，步骤，组分或其组，但是仅当另外的特征，整数，步骤，组件或其组不会实质上改变所要求保护的产品，组合物，装置或方法等的基本和新颖特征。因此，术语“基本上由...组成”意味着可以存在特定的其它组分(或同样地特征，整体，步骤等)，即不会实质影响产品，组合物，装置或方法的基本特征的那些。换句话说，术语“基本上由...组成”(其在本文中可以与术语“基本上包括”互换使用)允许在产品，组合物，装置或方法中存在除了强制性组分(或同样地特征，整数，步骤等)之外的其它组分，条件是该产品，组合物，装置或方法的基本特征不会受到其它组分的存在的重大影响。术语“方法”是指完成给定任务的方式，手段，技术和过程，包括但不限于化学、生物学和生物物理学领域从业者已知的那些方式，手段，技术和过程，或容易地从已知的方式，手段，技术和过程开发的。如果没有另外说明，如本文所用的，术语“约”是指±10％。附图简述通过参考以下非限制性附图和实施例进一步描述本发明。附图显示了：图1.pdsg33-pdgfr-pas200-vegfr上编码的pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3融合蛋白，本申请命名为eps1108p，和核苷酸和氨基酸序列(侧翼有xbai和hindiii限制性位点)。下划线：pdgfr-α的信号序列，其在分泌期间被切割。波浪下划线：pas多肽序列。间断下划线：用于亲和纯化和检测的his6标签。图2.pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3与两种配体vegf和pdgf以其同二聚体状态的完全配体结合复合物的3d模型。对于建模，使用与pdgf-bb(pdb条目3mjg)复合的pdgfr-β和与vegf-c(pdb条目2x1w)复合的vegfr2的晶体结构。描述无规卷曲构象的柔性pas多肽间隔区，过度简化为带状。(n或c＝n或c末端终止)图3.pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3融合蛋白，本申请命名为eps1108p的纯化和sdspage分析。(a)转染7天后在mexi-293e细胞中瞬时表达的pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的不同纯化步骤的sds-page分析。(1)从条件化培养基上清的nh4so4沉淀。(2)resourchq(阴离子交换)层析后的蛋白。(3)resourchs(阳离子交换)层析后的蛋白。(4)尺寸排阻层析后的蛋白。在4-20％梯度bis-tris凝胶上分析样品，并使用instantblue胶体考马斯蓝蛋白染色显现。蛋白质分子量标志物：pagerulerplusprestained蛋白梯(250，130，100，70，55，35，25，15，10kda)。(b)在(1)还原和(2)非还原条件(+/-5mmdtt)下从mexi-293e条件化培养基中纯化的pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的sds-page分析。(c)使用抗聚his抗体通过c末端his6标签纯化的pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的western印迹分析。蛋白质分子量标志物：pagerulerplusprestained蛋白梯度(250，130，100，70，55，35，25，15，10kda)。图4.superdex20010/30gl上的pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3,,本申请命名为eps1108p的尺寸排阻层析(运行缓冲液：10mmhepes/naoh,150mmnaclph7.4；外水体积v0＝7.1ml；柱体积：23.6ml；样品体积：0.5ml)。(a)从条件化mexi-293e培养基纯化的pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3在9.6ml洗脱为尖峰。(b)用于估算天然分子量的校准线，其基于在相同的superdex20010/30gl柱上在分析凝胶过滤期间各种球状尺寸标准蛋白的保留体积。从半对数拟合计算，pas化的融合蛋白揭示了约530kda的表观分子量，其比pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的基于氨基酸序列计算的分子量(75kda)大7倍，从而揭示了扩展的分子体积是由于pas间隔区的无规卷曲行为所致。图5.在等摩尔量的pdgf-aa或vegf-a165或两者的存在下，经由pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3，本申请命名为eps1108p的天然page的电迁移率凝胶移位测定(electromobilitygelshiftassay)。(1)根据基于氨基酸序列(无糖基化)计算的质量72.3kda，从条件化mexi-293e培养基纯化的pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3融合蛋白是糖基化的并作为宽的条带运行。38.4kda的同二聚体vegf-a165(3)，28.6kda的同二聚体pdgf-aa(4)或两种蛋白质配体vegf-a165和pdgf-aa(2)的结合相当大地改变了pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的电泳迁移行为，并也导致更集中和更好确定的蛋白条带，其对于形成的复合物是指示性的。图6.pdgfrαd123-pas(300)-vegfr1d2/r2d3，本申请中命名为eps1103p，sds-page分析结果见附图6a；纯化后蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图6b，结果显示蛋白纯度达98.88％。图7.pdgfrαd123-pas(300)-vegfr1d2/r2d3，本申请中命名为eps1104p，sds-page分析结果见附图7a；纯化后蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图7b，结果显示蛋白纯度达98.97％。图8.vegfr1d2/r2d3-pas(200)-pdgfrαd123，本申请中命名为eps1105p，sds-page分析结果见附图8a；纯化后蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图8b，结果显示蛋白纯度达99.82％。图9.pdgfrαd123-(ggggs)3-pas(200)-(ggggs)3-vegfr1d2/r2d3，本申请中命名为eps1106p，纯化后sds-page分析结果见附图9a；纯化后蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图9b，结果显示蛋白纯度达99.79％。图10.vegfr1d2/r2d3-(ggggs)3-pas(200)-(ggggs)3-pdgfrαd123，本申请中命名为eps1107p，纯化蛋白sds-page分析结果见附图10a；纯化后蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图10b，结果显示蛋白纯度达99.43％。图11.pas(200)-vegfr1d2/r2d3-pdgfrαd123，本申请中命名为eps1109p，纯化后蛋白sds-page分析结果见附图11a；纯化后蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图11b，结果显示蛋白纯度达99.62％。图12.pas(200)-pdgfrαd123-vegfr1d2/r2d3，本申请中命名为eps1110p，纯化后蛋白sds-page分析结果见附图12a；纯化蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图12b，结果显示蛋白纯度达99.52％。图13pdgfrαd123-pas(600)-vegfr1d2/r2d3，本申请中命名为eps1113p，纯化后蛋白sds-page分析结果见附图13a；纯化蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图13b，结果显示蛋白纯度达92.28％。图14.pdgfrαd123-(ggggs)3-pas(600)-(ggggs)3-vegfr1d2/r2d3，本申请中命名为eps1114p，纯化后蛋白sds-page分析结果见附图14a；纯化蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图14b，结果显示蛋白纯度达98.77％。图15.vegfr1d2/r2d3-(ggggs)3-pas(600)-(ggggs)3-pdgfrαd123，本申请中命名为eps1115p，纯化后蛋白sds-page分析结果见附图15a；纯化蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图15b，结果显示蛋白纯度达99.58％。图16native-page电泳图；四个通道的检测结果如下：通道1：eps1104p融合蛋白；通道2：由eps1104p与pdgf-bb结合形成的复合物；通道3：由eps1104p与vegf165结合形成的复合物；通道4：由eps1104p与pdgf-bb和vegf165结合形成的复合物。实施例说明了本申请。实施例1：pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的克隆。在本申请中，pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3，命名为eps1108p。在两个步骤中构建编码融合蛋白pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的dna序列。首先，通过从geneart(regensburg，germany；seqidno.17)基因合成获得两个受体胞外域的编码区。在该构建体中，(i)编码pdgfr-α前导信号序列的dna序列(69bp，包括起始met)后面有(ii)pdgf-受体α结构域d1-d3的876bp核苷酸序列，(iii)vegfr1d2/vegfr2d3的615bp序列，(iv)his6标签和最后终止密码子。将sapi的限制性位点引入pdgfr-αd123和vegfr1d2/vegfr2d3的编码区之间，以允许充当柔性接头/间隔区的pas或p/a序列的随后阅读框内克隆。另外，在整个合成基因的侧翼区域引入xbai和hindiii的限制性位点，以简化克隆到具有相容限制性内切核酸酶位点的表达载体上。注意，当使用从dam+宿主例如大肠杆菌菌株xl1blue制备的质粒dna时，pdgfr-α的基因内的天然存在的xbai限制性位点对于dam甲基化敏感，并因此在用xbai的限制性消化方面受到封闭。受体胞外域的核苷酸序列对于pdgfr-αd123取自genbank条目nm006206.4而对于vegfr1d2/r2d3(aflibercept)来自美国专利5,952,199。通过pdsg33上的xbai/hindiii位点将全长合成基因(990bp)克隆，所述pdsg33(pdsg-iba33的衍生物(iba,germany))设计用于在哺乳动物宿主细胞中高水平稳定且非复制型的瞬时表达。在第二步，通过使用限制性酶sapi的双切割从质粒pxl1-pas(200)切下编码pas序列的200个残基的基因片段，并使用克隆的合成基因插入pdsg33载体中，其已经使用sapi线性化。在分析限制性消化和通过dna测序(mwg,ebersberg,germany)确认正确的插入片段后，将所得的编码pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3融合蛋白(seqidno.18；seqidno.14；图1)的表达载体命名为pdsg33-pdgfr-pas200-vegfr(seqidno.13)。实施例2：pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的表达。为了产生融合蛋白(图1)，使用qiagenplasmidmidi试剂盒(qiagen,hilden,germany)制备了pdsg33-pdgfr-pas200-vegfr(seqidno.13)的质粒dna，然后用于转染在mexi-tm转染培养基(iba；使用8mml-丙氨酰基-l-谷氨酰胺补充)中200ml指数生长的mexi-293e悬浮细胞(iba,germany)。根据制造商的说明，使用聚乙酰亚胺(polyethylenimine)(pei，polyscienences,warringtonpa,usa)和质粒dna以4比1的质量比率并应用1μgdna每一百万个细胞(以1x106细胞/ml的密度)完成转染。转染后四个小时，将细胞在新鲜的mexi-cm培养基(iba；使用50mg/lg-418和8mml-丙氨酰基-l-谷氨酰胺补充)中稀释至400ml的最终培养体积。在湿润的co2培养箱中在温和搅动(120rpm)，37℃下孵育转染的细胞7天。此后，通过在4500g离心20分钟去除细胞，并收集和无菌过滤(0.2μm)含有pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3融合蛋白的澄清的条件化培养基。实施例3：pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的蛋白质纯化。通过向400ml的条件化培养基添加150g硫酸铵从以上获得的澄清培养基沉淀pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3(图1)。将混合物在温和搅拌下在4℃过夜，然后通过在15,000g离心40分钟收集沉淀。回收沉淀，并且在100ml含有1mnacl的40mmhepes/naoh,ph7.4中溶解，然后对相同的缓冲液在4℃透析过夜。对于固定化金属离子亲和层析(imac)，将6mlhistraphp柱(gehealthcare,uppsala,sweden)用100ml40mmhepes/naoh，ph7.4，1mnacl(运行缓冲液)平衡，并加载约100ml的无菌过滤的蛋白质溶液。使用相同的缓冲液清洗柱，直到280nm处的吸光度(a280)达到基线，并且在8个柱体积里使用运行缓冲液中的0至210mm咪唑/hcl的线性梯度洗脱pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3。对于随后的阴离子交换层析，将含有pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的洗脱部分用层析缓冲液(20mmmes/naoh，ph5.9)在4℃下透析过夜，无菌过滤，然后加载到预平衡的resourceq柱(gehealthcare,uppsala,sweden)，其床体积为85ml。将柱用层析缓冲液洗涤至a280基线，然后通过缓冲液改变至补充有225mmnacl的层析缓冲液，将融合蛋白在一个步骤中洗脱。在洗脱级分中，融合蛋白为约85％纯。作为最终精制步骤，将该蛋白质溶液对20mmmes/naoh，ph5.9透析过夜，并加载到具有85ml床体积的resources柱(gehealthcare)上并用相同的缓冲液平衡。通过在相同的缓冲液中应用逐步浓度梯度来实现洗脱，以150mmnacl开始，然后是225mmnacl和300mmnacl，最终产生融合蛋白。根据制造商的说明，使用mops运行缓冲液中的4-20％bis-tris梯度凝胶(genscript,piscatawaynj,usa)，通过sds-page(图3)，然后用instantblue胶体考马斯蓝蛋白染色剂(expedeon,cambridge,uk)染色分析pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的纯度。通过数字成像记录凝胶。注意：在sds-page(图3)中看到的诱饵受体融合物表观上较高的分子量源自pas化，其已经在schlapschy等人,2013中对于其它pas化的蛋白观察到。实施例4：pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的western印迹分析。根据制造商的说明，在mops运行缓冲液中的4-20％bis-tris梯度凝胶(genscript)上分离携带c末端his6标签的纯化的pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3，并使用半干转移装置在immobilion-ppvdf膜(merck,darmstadt,germany)上进行印迹。该膜使用补充含有0.1％tween-20的磷酸盐缓冲盐水(pbs；4mmkh2po4,16mmna2hpo4,115mmnaclph7.4)(pbst)洗涤膜两次，然后在室温(rt)使用pbst中的3％(w/v)bsa溶液针对非特异性结合封闭1小时。接着，封闭的膜在以1:2000稀释于0.1％(w/v)bsa,pbst的单克隆抗多聚组氨酸-过氧化物酶his-1抗体缀合物(a7058；sigmaaldrich,st.louis,mo,usa)的溶液中孵育，在rt持续1小时。该膜使用pbst洗涤两次，然后添加辣根过氧化物酶底物3,3'-二氨基联苯胺(3,3′-diaminobenzidine)(sigmaaldrich)。在pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的尺寸处，在该膜上检测到了褐色的沉淀，其通过数字成像记录(图3)。实施例5：pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的尺寸排阻层析。为了分析纯化的pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的完整性和表观尺寸，将500μl的溶于20mmmes/naoh,ph5.9,300mmnacl的0.43mg/ml蛋白质样品(3nmol)加载到使用10mmhepes/naoh,ph7.4,150mmnacl预平衡的superdex20010/30gl柱(gehealthcare)上。如上文所述从条件化mexi-293e培养基纯化的pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3以9.6ml洗脱为尖峰(图4.a)，其对应530kda的平均分子量，如从校准曲线(图4.b)计算的。实施例6：天然page和电迁移率凝胶移位测定。将纯化的pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3(25pmol)与25pmolvegf-a165(#8065-lf；cellsignalingtechnology,danversma,usa)或25pmolpdgf-aa(#8913-lf；cellsignalingtechnology)或两种配体(各25pmol)在25μl反应中在20mmhepes/naoh,ph7.4,100mmnacl存在下在冰上孵育30分钟，如图5中显示。然后将溶液与10x天然样品缓冲液(60mmtris碱,480mm甘氨酸,ph8.3；50％(v/v)甘油,0.01％(w/v)溴酚蓝)混合，并立即加载到3-8％tris-乙酸聚丙烯酰胺凝胶上(无sds，invitrogen,carlsbad,ca,usa)。将凝胶在室温下，在tris-甘氨酸运行缓冲液ph8.3(invitrogen)中以90v运行，直到溴酚蓝标志物到达凝胶的底部。将凝胶在水中短暂漂洗，然后使用instantblue胶体考马斯蓝蛋白染色剂(expedeon,cambridge,uk)染色。通过数字成像仪记录凝胶。在用于page的天然条件下，两种配体vegf-a165和pdgf-aa都结合pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3并形成稳定的复合物(参考图2)，其可以通过以下检测：(i)两种配体的同时结合，当两种抗体都存在时或(ii)pdgf-aa或vegf-a165的结合，当另一种配体不存在时(图5)。实施例7：pdgfrαd123-pas(300)-vegfr1d2/r2d3的克隆、表达和纯化pdgfrαd123-pas(300)-vegfr1d2/r2d3，本申请中命名为eps1103p。eps1103p的克隆：设计pcr引物和测序引物，从头合成编码eps1103p的基因。基因通过pcr扩增，然后克隆到puc57载体中，转入感受态e.coli细胞中，37℃倒置培养过夜；通过pcr扫描获得阳性克隆；从阳性克隆提取质粒进行测序验证。提取的质粒和目标载体(pcdna3.4)使用限制性内切酶进行酶切，酶切产物通过电泳获得，然后通过连接酶缓冲液克隆到pcdna3.4载体中，缓冲液37℃培养过夜；通过pcr扫描获得阳性克隆；从阳性克隆提取质粒进行测序验证。一小份质粒在电热恒温浴缸中通过内切酶进行酶切，然后通过琼脂糖凝胶电泳进行验证；验证后质粒转入e.coli细胞中,通过抗性固体lb培养基进行菌落筛选，然后在培养箱中培养过夜扩增菌株克隆；从阳性克隆中提取质粒。eps1103p的表达：cho-3e7细胞加入无血清freestyletmcho表达培养基(lifetechnologies,carlsbad,ca,usa)中，置于摇瓶(corninginc.,acton,ma)中于37℃，5％co2摇床(vwrscientific,chester,pa)培养。转染前两天，重新在摇瓶中接种适当密度的细胞进行培养；转染当天，将质粒和转染试剂按照一个最佳的比例混合，然后加入到上述摇瓶中进行转染。转染后继续培养，在第6天收取细胞培养上清液用于纯化。eps1103p的纯化：细胞培养液离心，然后过滤，过滤后的eps1103p上清液以25mmtris-hcl(ph8.0)稀释，加载至hitrapqhp柱(ge,cat.no.17115401)，流速1.0ml/min，以适当的缓冲液洗脱，洗脱部分合并，用ni柱(genscript,cat.no.l00465)进行纯化；然后目标蛋白进一步通过hiloadsuperdex20026/600pg柱(gehealthcare,uppsala,sweden)去除聚合体和其它杂志。纯化后的蛋白通过sds-page和sec-hplc进行分子量和纯度分析，分析结果分别见图6a和图6b，其中sec-hplc结果显示纯度为98.88％。实施例8：pdgfrαd123-pas(400)-vegfr1d2/r2d3的克隆、表达和纯化pdgfrαd123-pas(400)-vegfr1d2/r2d3，本申请中命名为eps1104p，其克隆、表达、纯化参考实施例7所述方法，纯化后蛋白sds-page分析结果见附图7a；纯化蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图7b，结果显示蛋白纯度达98.97％。实施例9：vegfr1d2/r2d3-pas(200)-pdgfrαd123的克隆、表达和纯化vegfr1d2/r2d3-pas(200)-pdgfrαd123，本申请中命名为eps1105p，其克隆、表达、纯化参考实施例7所述方法，纯化后蛋白sds-page分析结果见附图8a；纯化蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图8b，结果显示蛋白纯度达99.82％。实施例10：pdgfrαd123-(ggggs)3-pas(200)-(ggggs)3-vegfr1d2/r2d3的克隆、表达和纯化pdgfrαd123-(ggggs)3-pas(200)-(ggggs)3-vegfr1d2/r2d3，本申请中命名为eps1106p，其克隆、表达、纯化参考实施例7所述方法，纯化后蛋白sds-page分析结果见附图9a；纯化蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图9b，结果显示蛋白纯度达99.79％。实施例11：vegfr1d2/r2d3-(ggggs)3-pas(200)-(ggggs)3-pdgfrαd123的克隆、表达和纯化vegfr1d2/r2d3-(ggggs)3-pas(200)-(ggggs)3-pdgfrαd123，本申请中命名为eps1107p，其克隆、表达、纯化参考实施例7所述方法，纯化后蛋白sds-page分析结果见附图10a；纯化蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图10b，结果显示蛋白纯度达99.43％。实施例12：pas(200)-pdgfrαd123-vegfr1d2/r2d3的克隆、表达和纯化pas(200)-vegfr1d2/r2d3-pdgfrαd123，本申请中命名为eps1109p，其克隆、表达、纯化参考实施例7所述方法，纯化后蛋白sds-page分析结果见附图11a；纯化蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图11b，结果显示蛋白纯度达99.62％。实施例13：pas(200)-pdgfrαd123-vegfr1d2/r2d3的克隆、表达和纯化pas(200)-pdgfrαd123-vegfr1d2/r2d3，本申请中命名为eps1110p，其克隆、表达、纯化参考实施例7所述方法，纯化后蛋白sds-page分析结果见附图12a；纯化蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图12b，结果显示蛋白纯度达99.52％。实施例14：pdgfrβd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的克隆、表达和纯化pdgfrβd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3，本申请中命名为eps1111p，其克隆、表达、纯化参考实施例7所述方法。实施例15：pdgfrαd123-pas(600)-vegfr1d2/r2d3的克隆、表达和纯化pdgfrαd123-pas(600)-vegfr1d2/r2d3，本申请中命名为eps1113p，其克隆、表达、纯化参考实施例7所述方法，纯化后蛋白sds-page分析结果见附图13a；纯化蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图13b，结果显示蛋白纯度达92.28％。实施例16：pdgfrαd123-(ggggs)3-pas(600)-(ggggs)3-vegfr1d2/r2d3的克隆、表达和纯化pdgfrαd123-(ggggs)3-pas(600)-(ggggs)3-vegfr1d2/r2d3，本申请中命名为eps1114p，其克隆、表达、纯化参考实施例7所述方法，纯化后蛋白sds-page分析结果见附图14a；纯化蛋白尺寸排阻层析结果见附图14b，结果显示蛋白纯度达98.77％。实施例17：vegfr1d2/r2d3-(ggggs)3-pas(600)-(ggggs)3-pdgfrαd123的克隆、表达和纯化vegfr1d2/r2d3-(ggggs)3-pas(600)-(ggggs)3-pdgfrαd123，本申请中命名为eps1115p，其克隆、表达、纯化参考实施例7所述方法，纯化后蛋白sds-page分析结果见附图15a；纯化蛋白尺寸排阻层析(sec)结果见附图15b，结果显示蛋白纯度达99.58％。实施例18：突变的pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的克隆、表达和纯化突变的pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3，本申请中命名为eps1116p，其克隆、表达、纯化参考实施例7所述方法。试验例19：与人vegf/pdgf配体结合亲和力试验1.检测方法为了检测与vegf的亲和力，待测的融合蛋白和参考蛋白用试剂稀释溶液对其进行了连续稀释，与人vegf165配体混合(50pm最终浓度)，并在室温下以每小时300转的速度孵化1小时。然后，通过人vegf-specificelisa测定游离vegf165的量(humanvegfduosetelisakit,r&dsystems,cat.no.dy293b-05).为了检测与pdgf-bb的亲合力，待测的融合蛋白和参考蛋白用试剂稀释溶液对其进行了连续稀释，与人pdgf-bb配体混合(1ng/ml最后浓度)，在室温下以每小时300转的速度进行孵化1小时。然后，通过人pdgf-bb-specificelisa测定游离pdgf-bb的(humanpdgf-bbduosetelisakit,r&dsystems,cat.no.dy220)。2、检测过程：2.1、试剂准备2.1.1涂层缓冲液pbs：137mmnacl，2.7mmkcl，8.1mmna2hpo4、1.5mmkh2po4，ph7.2-7.4，通过0.2μm过滤器过滤。2.1.2洗涤缓冲液将9.55gpbs溶解于milli-q水中，使总体积增至1l，其中包含0.05％tween20(v/v)，并将ph值调节至7.4。2.1.3阻塞缓冲区将3g牛血清白蛋白(bsa)添加到100mlpbs中。2.1.4试剂稀释液将1g牛血清白蛋白(bsa)添加到100mlpbs中。2.1.5终止溶液向mill-q水中添加81.4ml的36-38％盐酸，使总体积达到1l。2.2、过程2.2.1镀膜使用pbs将捕获的抗体稀释至工作浓度(400ng/ml)，将其立即转移到96孔微孔板中，100μl/孔。密封板并在室温下孵育过夜。2.2.2洗涤吸取每个孔并用洗涤缓冲液(300μl)洗涤，重复此过程两次。2.2.3阻止通过向每个孔中添加300μl封闭缓冲液封闭平板，在室温下培养1小时。2.2.4样品制备和预培养为了制备亲和力样品，分别用试剂稀释液分别稀释测试融合蛋白(eps1103p，eps1104p，eps1105p，eps1106p，eps1107p，eps1108p，eps1109p，eps1110p，eps1111p，eps1113p，eps1114p，eps1115p或eps1116p)或参考蛋白(aflibercept)，将其与人vegf165配体(最终浓度为50pm)或人pdgfbb配体(最终浓度为1ng/ml)混合，并在室温下于300rpm的振荡器上培养1小时。为了制备标准样品，分别使用试剂稀释液(2000、1000、500、250、125、62.5和31.25pg/ml)以2倍系列稀释液稀释pdgf-bb或vegf165。2.2.5样品培育每孔将100μl样品溶液转移到包被的测定板中，所有样品重复两次。将测定板用乙酸酯板密封剂覆盖，并将板在设定为500rpm的振荡器上于室温培育2小时，将板洗涤3次。2.2.6用检测抗体一起培育将100μl稀释的检测抗体添加到板的每个孔中，然后用新的胶条覆盖，并在设定为500rpm的振荡器上于室温下培育1小时；将孔洗涤3遍。2.2.7用链霉亲和素-hrp培育将100μl预先制备的链霉亲和素-hrp溶液添加到每个孔中，然后用新的胶条覆盖，并在室温下孵育30分钟；将孔洗涤3遍。2.2.8用底物溶液培育(tmb)将100μl底物溶液添加到每个孔中，在室温下孵育10分钟。2.2.9添加终止液(1nhcl)与tmb孵育10分钟后，向每个孔中加入100μl终止溶液(1nhcl)，轻轻敲打板以确保充分混合。2.2.10读板立即使用配备softmaxpro6.5.1gxp的moleculardevicesm2e读板器(分别设置在450nm和570nm处)确定每个孔的光密度；从450nm的读数中减去570nm的读数，得到每个孔的光密度。2.2.11数据分析使用4个参数曲线和吸光度值计算未结合的人vegf165或pdgf-bb。并使用未结合的人vegf165或pdgf-bb的4个参数曲线计算被测融合蛋白和参比的ic50。3.结果表1.与vegf165/pdgfbb配体的亲和力(ic50)分析物humanvegf165(m)humanpdgfbb(m)aflibercept9.82e-12--*eps1108p3.20e-106.63e-8eps1103p8.69e-10tbdeps1104p4.95e-10tbdeps1105p5.46e-10tbdeps1106p5.55e-10tbdeps1107p3.04e-10tbdeps1109p2.18e-10tbdeps1110p3.31e-10tbdeps1111ptbdtbdeps1113p6.46e-10tbdeps1114p5.06e-10tbdeps1115p4.40e-10tbdeps1116ptbdtbd*:未检测到亲和力。4、试验结论：本发明融合蛋白和参考蛋白均能与人vegf165结合，且均具有很高的亲和力水平；仅本发明融合蛋白能和人pdgfbb结合，且具有很高的亲和力水平。试验例20、vegf诱导的huvec细胞增殖抑制试验1、检测方法1.1、设计了三组，分别为空白对照组，模型对照组(vegf对照)和测试样品(tas)组。将样品一式三份进行测试，并重复试验3次。1.2、取对数生长期的huvec细胞，制备单细胞悬浮液。1.3、以基础培养液调整细胞浓度为5×104个/ml，接种于96孔细胞培养板，体积为100μl/孔，空白对照组则加入100μl/孔pbs，置于37℃、5％co2培养箱培养过夜(细胞饥饿处理)。1.4、用完全培养基与基础培养基以体积比1:16混合作为样品稀释培养基，对供试品/对照品和vegf165进行系列稀释，供试品和对照品终浓度根据预实验结果确定，vegf165终浓度为25ng/ml。加入不同浓度的供试品与对照品100μl/孔，置于37℃、5％co2培养箱继续培养72h；1.5、在检测时间点，每孔加入20μlcck-8溶液，继续培养4～6h；(根据细胞生长特性适当调整)。1.6、于酶标仪检测450nm波长的吸光度(od值)。1.7、每组的ic50用graphpadpyramid5软件(graphpadsoftware，inc)计算。2、结果：表2：每组样品对huvec细胞增殖的抑制作用3、结论：本发明所有待测样品(eps1108p、eps1105p、eps1106p和eps1107p)对vegf165诱导的huvec细胞增殖具有较强的抑制作用。试验例21、样品对斑马鱼新生血管的抑制作用1、试验方法：血管生成导致斑马鱼胚胎干管的内段血管(isv)的形成，因此它被用来作为一种人类疾病模型来研究抗血管增生化合物的作用。试验过程：在28hpf收集tg(flk1-gfp)转基因斑马鱼胚胎，使用链酶蛋白酶e溶液脱去卵膜(山东科学院生物研究所)。在体视显微镜下挑选正常的斑马鱼胚胎，并用200μg/ml的三卡因进行麻醉，利用显微注射仪进行注射给药，分别将不同浓度(500，250，25，2.5μg/ml)药物10nl注入斑马鱼体内，移入24孔培养板中，每孔8-10枚，每次每组三个重复孔。然后加盖，置于光照培养箱(28℃)让胚胎继续发育。在48hpf时，荧光显微镜观察，计算节间血管生成长度，并观察胚胎死亡或畸形情况。2、结果各组均未发现胚胎死亡或畸形情况，节间血管长度见下表(表3)：表3：对斑马鱼节间血管生长的影响*与溶剂对照组比较，有统计学差异(p＜0.05)**与溶剂对照组比较，有显著的统计学差异(p＜0.01)3、结论：与溶剂对照组tg(flk1-gfp)转基因斑马鱼胚胎比较，本发明样品eps1108p,eps1104p,eps1107p，eps1113p,eps1114p和eps1115显著缩短斑马鱼节间血管长度(p<0.01)，表明本发明待测融合蛋白能显著抑制斑马鱼胚胎节间血管的生长。试验例22、样品对斑马鱼肿瘤血管生长抑制作用1.方法在本研究中，建立了新型的tg(flk1：egfp)转基因斑马鱼异种移植肿瘤模型，其中可以清楚地区分单个绿色内皮细胞和红色肿瘤细胞。该模型可用于研究抗血管生成化合物对肿瘤新血管形成的抑制作用。试验过程：1.1斑马鱼异种移植肿瘤模型的建立用pcdna3.1质粒或编码人vegfa的pcdna3.1质粒转染b16-f10-mcherry肿瘤细胞，在48h培养和收获细胞，通过显微注射仪注射至tg(flk1:gfp)转基因斑马鱼胚胎(中国四川大学生物治疗国家重点实验室)卵周隙建立移植瘤模型，注射体积10nl，约含200个肿瘤细胞。1.2组分配和给药剂量斑马鱼被随机分为5组，分组情况如下表(表4)所示：表4：样品对斑马鱼肿瘤血管生长抑制作用试验分组信息在植入肿瘤细胞后12h，通过电子调节气压显微注射器将10nl的eps1108p溶液(250，1250μg/ml)注射到斑马鱼胚胎的卵黄囊中。注射eps1108p后12小时，对各组斑马鱼进行肿瘤血管观察及激光共聚焦显微镜(liecasp5ii)拍照记录,数据通过imagej和spss19.0单因素方差分析(anova)进行统计，统计指标为肿瘤区域血管面积/肿瘤面积比值。1.3数据分析数据以均值±标准差表示，并通过spss19.0软件(ibmcorporation)进行分析。组间差异通过单向方差分析(anova)确定。如果p<0.05，则认为比较具有统计学意义。确定显著差异后，进行最小显著差异测试以进行进一步分析。2、实验结果：表5：各组肿瘤区域血管面积与肿瘤面积比值(面积比％)组别面积比(肿瘤区域血管/肿瘤)％空白对照组(bc)28.54±6.61载体对照组(vc)25.91±5.61hvegfa对照组(vec)78.79±9.37a,beps1108p-250μg/ml54.12±1.48ceps1108p-1250μg/ml46.38±2.28ca:与空白对照组(bc)比较，差异具有统计学意义(p＜0.05)；b:与载体对照组比较，差异具有统计学意义(p＜0.05)；c:与模型对照组比较，差异具有统计学意义(p＜0.05)；3、结论：与空白对照组(bc)和载体对照组(vc)相比，模型对照组(vec)组的面积(肿瘤血管/肿瘤)比率明显增加(p<0.05)，结果表明hvegfa显著诱导了肿瘤新血管形成，成功建立了斑马鱼中的斑马鱼异种移植肿瘤模型。与模型对照组(vec)相比，eps1108p-250μg/ml和eps1108p-1250μg/ml组的面积(肿瘤血管/肿瘤)比率明显降低(p<0.05)，结果表明eps1108p可以显著抑制由人vegfa诱导的新生肿瘤血管形成。试验例23、样品在大鼠体内半衰期检测1、试验方法和过程1.1动物研究sd大鼠(成都达硕生物科技有限公司，动物生产许可证号scxk[四川]2015-030)，体重200-250g，随机分为4组，分组及给药如下表6所示：表6：大鼠体内半衰期检测试验分组和给药剂量组别实验动物数量(只)给药途径剂量给药体积eps1108psd大鼠，雄性3尾静脉注射1mg/kg4ml/kgeps1104psd大鼠，雄性3尾静脉注射1mg/kg4ml/kgeps1113psd大鼠，雄性3尾静脉注射1mg/kg4ml/kgafliberceptsd大鼠，雄性3尾静脉注射1mg/kg4ml/kg本发明待测融合蛋白在无菌条件下，生理盐水稀释至终浓度为0.25mg/ml，通过大鼠单次尾静脉注射给药静脉单剂量给药(1mg/kg)；各组大鼠分别于时间点5min、1h、6h、24h、48h、96h、144h通过颈静脉采血，采血量为300μl。血样室温放置1h凝集，1000g离心15min，取上清。血清样品分装后放-80℃冰箱保存，避免反复冻融。使用elisa分析血清样品。1.2样品分析1.2.1、将vegf165配体(0.5μg/ml,r&dsystems,cat.no.293-ve)包被于96孔板中，室温孵育过夜；1.2.2、pbst洗板三次，用含3％bsa的pbs封闭，每孔300μl。37℃摇床孵育2h，同时封闭无包被的空白孔做对照。1.2.3、pbst洗板三次，分别加入系列稀释的标准品(高纯度的待检测蛋白)和待检测血清，每孔100μl，37℃摇床孵育2h。1.2.4、pbst洗板三次，将稀释后的检测抗体(450ng/ml)加入96孔板，每孔100μl，37℃摇床孵育2h。1.2.5、pbst洗板三次，加入链霉素亲和素-hrp工作液(1：200稀释)，每孔100μl，室温孵育20min，避光。1.2.6、pbst洗板三次，加入tmb显色液，每孔100μl，室温孵育20min，避光。1.2.7、加入终止液，每孔50μl。轻叩酶标板，确保溶液充分混合。1.2.8、多功能酶标仪读取450nm波长处的od值。1.2.9、根据标准曲线方程和血清样品的od值，计算血清样品中实际的药物浓度。2、结果使用das3.0软件(中国芜湖，皖南药科大学，药物与统计)中的非房室模型进行药代动力学参数计算，得到其半衰期(t1/2)，结果如下：表7：大鼠体内半衰期3、结论：本发明融合蛋白含有pdgfr区域和vegfr区域，通过由脯氨酸、丙氨酸和丝氨酸组成的接头附接，在本文中称为“pas”接头，eps1108p、eps1104p和eps1113p中“pas”接头分别由200、400和600个氨基酸残基组成，结果显示本发明融合蛋白大鼠单次尾静脉注射半衰期(t1/2)随“pas”接头的长度增加而延长，其中eps1113p在大鼠体内半衰期有明显的延长。试验例24、eps1108p对食蟹猴激光诱导的脉络膜新生血管形成(cnv)的抑制作用1、建立激光诱导的cnv模型1.1cnv模型诱导选取经筛选合格的动物进行双眼眼底激光光凝造模，以诱导食蟹猴cnv模型，光凝当天记为d1。建模方法：通过双眼激光光凝术诱导脉络膜新生血管形成，每只眼有6-8个斑点。过程：1)瞳孔散大：将1-2滴0.5％的复方托吡卡胺滴眼液滴入动物的两只眼睛。2)麻醉：用肌肉注射麻醉动物，避免角膜反射，四肢和腹肌松弛和稳定的呼吸显示为中度麻醉。3)激光光凝：在激光光凝之前将卡波姆滴眼液(0.2％)输送到眼睛，然后将激光透镜适当地放在眼睛上以清晰观察眼底，在约1.5-2pd的眼周区域进行激光光凝距中心凹中心的椎间盘直径。注意避免任何可见的血管。激光参数如下：波长为532nm；功率400～500mw；光斑尺寸为50μm；曝光时间为100毫秒.4)动物护理：激光光凝后，用氧氟沙星眼药膏涂抹动物的眼睛。将动物放在毯子上保暖，并在意识恢复后放回笼子。1.2成功cnv的评估造模后第13天(d14)，通过眼底荧光造影(ffa)检查评估动物的眼底荧光渗漏情况，将食蟹猴cnv渗漏按严重程度分为4个等级。渗漏评级的4个等级：1级，光斑没有出现高荧光；2级，光斑高荧光但没有荧光渗漏；3级，光斑高荧光，轻度荧光渗漏，渗漏不超过光斑边缘；4级，光斑高荧光，重度荧光渗漏，渗漏超过光斑边缘。同时，将对4级病变的渗漏面积进行随机化测量。2、分组d15，挑选有4级渗漏光斑的动物入组，根据4级光斑平均渗漏面积和4级光斑率进行平均分组，保证在分组时各组动物眼底4级光斑平均渗漏面积和4级光斑率无显著差异，具体分组和给药方案见下表(表8)：表8：试验分组和给药方案3、给药方案剂量途径：玻璃体腔注射剂量频率和持续时间：第15天单次给药。剂量：50μl/只，双眼给药方法：向每只动物的两只眼睛滴加1-2滴0.5％的复方托吡卡胺滴眼液，然后如cnv模型诱导中所述进行麻醉。麻醉后，将动物放在手术台上，用聚维酮碘消毒眼睛周围的角膜缘，睫毛，皮肤和头发。眼球完全暴露，在颞上或鼻缘后方2-3mm处小心注射玻璃体，以免损伤后晶状体囊和视网膜其他部分。注射后，将针头保持在玻璃体腔中2-5秒，然后缓慢拔出针头。拔出针头后，立即用聚维酮碘伏棉签按压注射点约10秒钟，头三天每天两次使用氧氟沙星眼药膏。在意识恢复前，将动物放在毯子上以保暖，在意识恢复后放回去。4、眼科检查：在眼科检查前，动物双眼先给予0.5％复方托吡卡胺滴眼液1-2滴散瞳，然后按照cnv模型诱导中的描述进行麻醉。。4.1、一般眼科检查进行了一般的眼科检查。普通眼科检查的观察内容包括眼睑，结膜，角膜，虹膜，巩膜，瞳孔，晶状体，玻璃体和眼底。4.2眼底照相和荧光素血管造影(fp&ffa)所有动物在造模前、造模后即刻(d1)、造模后13天(d14)、给药后1周(d22)、给药后2周(d29)、给药后3周(d36)和给药后4周(d43)进行一般眼科检查。在进行荧光血管造影之前，通过静脉内注射给予动物荧光素钠注射液(10mg/kg，100mg/ml)。观察：比较早期和晚期ffa图像，以检测和测量cnv泄漏的证据和程度。如果存在cnv，则在激光点周围会产生高荧光，这种荧光会发展到后期扩散泄漏，并且在烧伤区域周围的浆液性分离中会积聚染料。泄漏按1到4的标准等级分级；在cnv成功评估中定义了评分分数。将4级病变定义为经典实验cnv模型的临床上明显的荧光渗漏，并测量渗漏面积。同时，每组4级病变的发生率通过以下公式计算：4级病变率(％)＝4级病变数/激光斑数量*100％5、统计分析：数据以平均值±sd表示，并通过spss13.0软件(ibmcorporation)进行分析。用方差分析确定各组平均值之间的差异。如果p<0.05，则认为比较具有统计学意义。确定显着差异后，进行最小显著差异测试以进行进一步分析。在p<0.05的方差异质性的情况下，执行kruskal-wallis检验。6、结果：所有动物在造模前进行了眼底照相和荧光造影检查，结果均无明显异常。造模后d14、d22、d29、d36和d43进行了眼底照相和荧光造影检查，各组动物眼底照相除可见激光光凝斑，均未发现其他异常。6.1.1各组4级光斑率各组4级光斑率见下表9：表9：各组4级光斑率注：n表示动物眼数。a：与同期模型对照组比较，差异显著(p＜0.05)；b：与同期阳性对照组比较，差异显著(p＜0.05)；6.1.2各组平均荧光渗漏面积各组平均荧光渗漏面积如表10所示：表10：各组平均荧光渗漏面积注：n表示动物眼数。a：与同期模型对照组比较，差异显著(p＜0.05)；b：与同期阳性对照组比较，差异显著(p＜0.05)。7、试验结论：眼底照相和荧光素血管造影(fp&ffa)结果表明，成功建立了动物眼激光诱导的cnv模型。通过单次玻璃体腔内注射(ivt)eps1108p(250和500μg/眼)，能够显著减少4级光斑率和荧光渗漏面积，且具有剂量效应关系，这表明eps1108p是在食蟹猴模型中治疗cnv的潜在药物。与阳性对照相比，eps1108p在d36(给药后21d)和d43(给药后28d)的抑制作用与aflibercept相当。阳性对照可立即改善4级病变率和荧光素泄漏的平均面积，而eps1108p更柔和，并可持续地抑制到与阳性对照相同的水平。试验25、新西兰兔单次玻璃体腔注射给药药代动力学研究试验1、试验方法和过程1.1、动物研究新西兰兔，2-2.5kg，雌雄不限，购自成都达硕实验动物有限公司(许可证号.scxk[四川]2015-030)。所有兔子随机分成3组；分组和剂量信息如下表所示(表11)：表11分组和给药剂量所有测试融合蛋白在无菌条件下用盐水稀释。所有动物通过初步筛选入组，适应饲养7天。给药当天，分别给双眼滴加2滴盐酸奥布卡因滴眼液(#b2030，参天制药公司)，用聚维酮碘在新西兰兔眼睫毛周围擦拭一遍。待麻醉效果起效后，用一次性无菌胰岛素注射器分别给各试验组注射待测融合蛋白(50μl/眼)。在注射给药后的注射后分别在以下第1、4、8、12、16和21天的时间点切开兔眼。收集玻璃体并立即在-80℃冷冻。通过elisa测定分析玻璃体样品。2、结果通过使用phoenix中的非房室模型来计算药代动力学参数(t1/2)。表12各试验组蛋白在玻璃体内的半衰期融合蛋白t1/2(天)eps1108p5.77eps1104p8.72aflibercept4.263、结论本发明待测的融合蛋白包含pdgfr结构域和vegfr结构域，它们通过由脯氨酸，丙氨酸和丝氨酸组成的接头连接，eps1108p和eps1104p中接头的长度(氨基酸残基数)分别为200和400。结果表明，随着氨基酸残基长度的增加，融合蛋白在新西兰兔试验中显示的半衰期(t1/2)变长。与aflibercept相比，其报道的半衰期为3.9天(parksj，choiy，naym等人，兔模型中玻璃体内阿柏西普(eylea)的眼内药代动力学。investophthalmolvissci.2016；57：2612–2617)，eps1108p和eps1104p的t1/2都显著延长。半衰期明显延长意味着有可能成为长效药物，从而可以显著减少眼科患者的给药频率，降低眼睛感染的风险，减轻患者的痛苦和经济负担。试验例26、天然page和电动迁移率凝胶位移测定将eps1104p与vegf165(#c083，novoprotein，中国上海)，pdgf-bb(#c199，novoprotein，中国上海)和vegf+pdgf-bb混合，并在冰浴中孵育30分钟。将上述三种培养混合物的40μl和eps1104p分别加入10μl的5×上样缓冲液(#es005，中国，上海，万圣浩天)中，并将这四个样品上样至nativepage泳道内(#ngsh2001-8t，中国，上海，万生浩天)。电泳在70v下运行6小时。通过使用考马斯蓝蛋白染色剂对凝胶染色，然后漂白。凝胶电泳图如附图16所示。电泳图显示，通道2(eps1104p+pdgf-bb)、3(eps1104p+vegf165)+和4(eps1104p+vegf165+pdgf-bb)的分子量大于通道1(eps1104p)的分子量，表明eps1104p可以单独与vegf165或pdgf-bb结合形成稳定的复合物。也可以与vegf165和pdgf-bb结合形成稳定的复合物。试验例27、vegf165诱导的huvec细胞增殖抑制试验1、检测方法1.1实验中建立了空白对照组，vegf对照组和测试样品组(eps1104p)。每组设置三个平行的孔，并将正式实验重复三次。1.2收获在指数生长期生长的huvec细胞，并准备用于单细胞悬浮液。1.3计数细胞并用基础培养基(#1001-b，sciencell)调节至5×104细胞/ml的浓度。将100μl的细胞悬液接种到96孔板中。在37℃，5％co2下孵育过夜(不添加饲料)。1.4将稀释培养基与完全培养基(#1001，sciencell)和基础培养基混合。将100μl不含vegf165的稀释培养基加入空白对照组的孔中。将包含25ng/mlvegf165的100μl稀释培养基添加至vegf对照组的孔中。用含有25ng/mlvegf165的稀释培养基将eps1104p连续稀释至工作浓度(200nm，50nm，12.5nm，3.125nm，0.781nm，0.195nm，0.049nm和0.012nm)。添加100μl稀释的eps1104p到测试样品组的孔中。将三组的96孔板在37℃，5％co2下孵育72h。1.5孵育后，向每个孔中加入20μl细胞计数试剂盒8(#ck04，dojindo，上海)，然后在培养箱中孵育2-3h。1.6使用酶标仪(thermofisher)在450nm处测量吸光度(od值)。1.7每组的ic50用origin计算。2、结果表13.每组huvec细胞增殖抑制样品ic50(nm)eps1104p1.433、结论在vegf165诱导的huvec细胞增殖抑制中，eps1104p显示出了显著的抑制作用。本公开涉及以下核苷酸和氨基酸序列。本文提供的一些序列尤其可在ncbi数据库中获得，并且可从www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez？db＝gene检索；这些序列也涉及注释和修饰的序列。本文提供了技术和方法，其中使用本文提供的简明序列的同源序列和变体。优选地，此类“变体”是遗传性变体。seqidno.1:编码pas接头的核苷酸序列gcctctcctgctgcccctgccccagcttctccagctgctcctgcaccttctgctccagccgctagtcctgcagctccagctcctgcttctcctgccgcaccagcacctagtgcccctgctgcatcaccagcagctcccgcacccgctagcccagctgcaccagctccaagtgctccagcagcttcacccgcagcacccgctccagcaagtccagcagccccagccccttcagcaccagctgcatctcccgcagcccctgctcctgccagccctgccgctcctgctccaagcgctcctgctgctagtccagccgcccctgcaccagcaagtcctgctgctcccgcacctagtgcaccagcagcaagccctgcagctcctgcaccagcatctccagcagcaccagcaccatcagcccctgccgcttctcccgcagctccagccccagcctcccctgctgctccagccccctctgctcctgcagcatctcctgccgctcccgcccctgcaagtcccgccgctccagcaccatccgctccagctgcttccccagccgctccagctccagctagccccgcagcccccgcaccatctgccccagcaseqidno.2:pas接头的氨基酸序列aspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaseqidno.3:编码pdgfrα的ig结构域1至3的核苷酸序列cagctgagcctgccctccatcctgcctaacgagaatgagaaggtggtgcagctgaactccagcttctccctgagatgctttggcgagtctgaggtgtcctggcagtacccaatgagcgaggaggagtcttccgacgtggagatccgcaatgaggagaacaattctggcctgttcgtgaccgtgctggaggtgagctctgcctccgccgctcacaccggcctgtacacatgttactataaccatacccagacagaggagaatgagctggagggcagacacatctacatctatgtgcccgatcctgacgtggcctttgtgccactgggcatgaccgattacctggtcatcgtggaggacgatgacagcgccatcatcccctgcaggaccacagaccccgagacacctgtgacactgcataactctgagggcgtggtgccagccagctacgattctcggcagggcttcaatggcacctttacagtgggcccctatatctgtgaggccaccgtgaagggcaagaagttccagacaatcccttttaacgtgtacgccctgaaggctaccagcgagctggacctggagatggaggccctgaagacagtgtataagtctggcgagacaatcgtggtgacatgcgccgtgttcaacaatgaggtggtggatctgcagtggacctaccccggcgaggtgaagggcaagggcatcacaatgctggaggagatcaaggtgccttctatcaagctggtgtacaccctgacagtgccagaggccaccgtgaaggattccggcgactatgagtgtgccgctaggcaggctacccgggaggtgaaggagatgaagaaggtgacaatctctgtgcacgagaagggaseqidno.4:pdgfrα的ig结构域1至3的氨基酸序列qlslpsilpnenekvvqlnssfslrcfgesevswqypmseeessdveirneennsglfvtvlevssasaahtglytcyynhtqteenelegrhiyiyvpdpdvafvplgmtdylvivedddsaiipcrttdpetpvtlhnsegvvpasydsrqgfngtftvgpyiceatvkgkkfqtipfnvyalkatseldlemealktvyksgetivvtcavfnnevvdlqwtypgevkgkgitmleeikvpsiklvytltvpeatvkdsgdyecaarqatrevkemkkvtisvhekgseqidno.5:编码pdgfrβ的ig结构域1至3的核苷酸序列aacgatgccgaggaactgttcatcttcctgaccgagattaccgagatcacaatcccctgccgcgtgacagatcctcagctggtggttaccctgcatgagaagaaaggcgacgtggccctgcctgtgccttacgatcatcagagaggcttctccggcatcttcgaggaccggtcttacatctgcaagaccaccatcggcgacagagaggtggactccgacgcctactacgtgtacagactccaggtgtcctccatcaacgtgtccgtgaatgccgtgcagacagttgtgcggcagggcgagaatatcaccctgatgtgcatcgtgatcggcaacgaggtggtcaacttcgagtggacctatcctcggaaagaatctggccggctggtggaacctgtgaccgacttcctgctggacatgccctaccacatccggtctatcctgcacatcccttccgccgagctggaagattccggcacctacacctgtaacgtgaccgagtccgtgaacgaccaccaggacgagaaggccatcaatatcaccgtggtggaatccggctacgtgcggctgttgggagaagtgggcacactgcagtttgctgagctgseqidno.6:pdgfrβ的ig结构域1至3的氨基酸序列ndaeelfiflteiteitipcrvtdpqlvvtlhekkgdvalpvpydhqrgfsgifedrsyickttigdrevdsdayyvyrlqvssinvsvnavqtvvrqgenitlmcivignevvnfewtyprkesgrlvepvtdflldmpyhirsilhipsaeledsgtytcnvtesvndhqdekainitvvesgyvrllgevgtlqfaelseqidno.7:编码vegfr-1的ig结构域2和vegfr-2的ig结构域3的核苷酸序列agtgataccggtagacctttcgtagagatgtacagtgaaatccccgaaattatacacatgactgaaggaagggagctcgtcattccctgccgggttacgtcacctaacatcactgttactttaaaaaagtttccacttgacactttgatccctgatggaaaacgcataatctgggacagtagaaagggcttcatcatatcaaatgcaacgtacaaagaaatagggcttctgacctgtgaagcaacagtcaatgggcatttgtataagacaaactatctcacacatcgacaaaccaatacaatcatagatgtggttctgagtccgtctcatggaattgaactatctgttggagaaaagctcgtcttaaattgtacagcaagaactgaactaaatgtggggattgacttcaactgggaatacccttcttcgaagcatcagcataagaaacttgtaaaccgagacctaaaaacccagtctgggagtgagatgaagaaatttttgagcaccttaactatagatggtgtaacccggagtgaccaaggattgtacacctgtgcagcatccagtgggctgatgaccaagaagaacagcacatttgtcagggtccatgaaaagseqidno.8:vegfr-1的ig结构域2和vegfr-2的ig结构域3的氨基酸序列sdtgrpfvemyseipeiihmtegrelvipcrvtspnitvtlkkfpldtlipdgkriiwdsrkgfiisnatykeiglltceatvnghlyktnylthrqtntiidvvlspshgielsvgeklvlnctartelnvgidfnweypsskhqhkklvnrdlktqsgsemkkflstltidgvtrsdqglytcaassglmtkknstfvrvhekseqidno.9:编码n末端信号肽序列的核苷酸序列atggggacttcccatccggcgttcctggtcttaggctgtcttctcacagggctgagcctaatcctctgcseqidno.10:n末端信号肽序列的氨基酸序列mgtshpaflvlgclltglslilcseqidno.11:编码纯化标签的核苷酸序列caccatcaccatcaccacgccseqidno.12:纯化标签的氨基酸序列hhhhhhaseqidno.13:载体pdsg33-pdgfr-pas200-vegfr的核苷酸序列(7190bp)acccacaatggggacttcccatccggcgttcctggtcttaggctgtcttctcacagggctgagcctaatcctctgccagctttcattaccctctatccttccaaatgaaaatgaaaaggttgtgcagctgaattcatccttttctctgagatgctttggggagagtgaagtgagctggcagtaccccatgtctgaagaagagtcttccgatgtggaaatcagaaatgaagaaaacaacagcggcctttttgtgacggtcttggaagtgagcagtgcctcggcggcccacacagggttgtacacttgctattacaaccacactcagacagaagagaatgagcttgaaggcaggcacatttacatctatgtgccagacccagatgtagcctttgtacctctaggaatgacggattatttagtcatcgtggaggatgatgattctgccattataccttgtcgcacaactgatcccgagactcctgtaaccttacacaacagtgagggggtggtacctgcctcctacgacagcagacagggctttaatgggaccttcactgtagggccctatatctgtgaggccaccgtcaaaggaaagaagttccagaccatcccatttaatgtttatgctttaaaagcaacatcagagctggatctagaaatggaagctcttaaaaccgtgtataagtcaggggaaacgattgtggtcacctgtgctgtttttaacaatgaggtggttgaccttcaatggacttaccctggagaagtgaaaggcaaaggcatcacaatgctggaagaaatcaaagtcccatccatcaaattggtgtacactttgacggtccccgaggccacggtgaaagacagtggagattacgaatgtgctgcccgccaggctaccagggaggtcaaagaaatgaagaaagtcactatttctgtccatgagaaaggtgcctctcctgctgcccctgccccagcttctccagctgctcctgcaccttctgctccagccgctagtcctgcagctccagctcctgcttctcctgccgcaccagcacctagtgcccctgctgcatcaccagcagctcccgcacccgctagcccagctgcaccagctccaagtgctccagcagcttcacccgcagcacccgctccagcaagtccagcagccccagccccttcagcaccagctgcatctcccgcagcccctgctcctgccagccctgccgctcctgctccaagcgctcctgctgctagtccagccgcccctgcaccagcaagtcctgctgctcccgcacctagtgcaccagcagcaagccctgcagctcctgcaccagcatctccagcagcaccagcaccatcagcccctgccgcttctcccgcagctccagccccagcctcccctgctgctccagccccctctgctcctgcagcatctcctgccgctcccgcccctgcaagtcccgccgctccagcaccatccgctccagctgcttccccagccgctccagctccagctagccccgcagcccccgcaccatctgccccagcagccagtgataccggtagacctttcgtagagatgtacagtgaaatccccgaaattatacacatgactgaaggaagggagctcgtcattccctgccgggttacgtcacctaacatcactgttactttaaaaaagtttccacttgacactttgatccctgatggaaaacgcataatctgggacagtagaaagggcttcatcatatcaaatgcaacgtacaaagaaatagggcttctgacctgtgaagcaacagtcaatgggcatttgtataagacaaactatctcacacatcgacaaaccaatacaatcatagatgtggttctgagtccgtctcatggaattgaactatctgttggagaaaagctcgtcttaaattgtacagcaagaactgaactaaatgtggggattgacttcaactgggaatacccttcttcgaagcatcagcataagaaacttgtaaaccgagacctaaaaacccagtctgggagtgagatgaagaaatttttgagcaccttaactatagatggtgtaacccggagtgaccaaggattgtacacctgtgcagcatccagtgggctgatgaccaagaagaacagcacatttgtcagggtccatgaaaagcaccatcaccatcaccacgcctgaagagcttaagcttgcggccgcagatctagcttaagtttaaaccgctgatcagcctcgactgtgccttctagttgccagccatctgttgtttgcccctcccccgtgccttccttgaccctggaaggtgccactcccactgtcctttcctaataaaatgaggaaattgcatcgcattgtctgagtaggtgtcattctattctggggggtggggtggggcaggacagcaagggggaggattgggaagacaatagcaggcatgctggggatgcggtgggctctatggagcttggccgcgttgctggcgtttttccataggctccgcccccctgacgagcatcacaaaaatcgacgctcaagtcagaggtggcgaaacccgacaggactataaagataccaggcgtttccccctggaagctccctcgtgcgctctcctgttccgaccctgccgcttaccggatacctgtccgcctttctcccttcgggaagcgtggcgctttctcatagctcacgctgtaggtatctcagttcggtgtaggtcgttcgctccaagctgggctgtgtgcacgaaccccccgttcagcccgaccgc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apapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaasdtgrpfvemyseipeiihmtegrelvipcrvtspnitvtlkkfpldtlipdgkriiwdsrkgfiisnatykeiglltceatvnghlyktnylthrqtntiidvvlspshgielsvgeklvlnctartelnvgidfnweypsskhqhkklvnrdlktqsgsemkkflstltidgvtrsdqglytcaassglmtkknstfvrvhekhhhhhhaseqidno.15:编码eps1108p删除信号肽和纯化标签的核苷酸序列cagctttcattaccctctatccttccaaatgaaaatgaaaaggttgtgcagctgaattcatccttttctctgagatgctttggggagagtgaagtgagctggcagtaccccatgtctgaagaagagtcttccgatgtggaaatcagaaatgaagaaaacaacagcggcctttttgtgacggtcttggaagtgagcagtgcctcggcggcccacacagggttgtacacttgctattacaaccacactcagacagaagagaatgagcttgaaggcaggcacatttacatctatgtgccagacccagatgtagcctttgtacctctaggaatgacggattatttagtcatcgtggaggatgatgattctgccattataccttgtcgcacaactgatcccgagactcctgtaaccttacacaacagtgagggggtggtacctgcctcctacgacagcagacagggctttaatgggaccttcactgtagggccctatatctgtgaggccaccgtcaaaggaaagaagttccagaccatcccatttaatgtttatgctttaaaagcaacatcagagctggatctagaaatggaagctcttaaaaccgtgtataagtcaggggaaacgattgtggtcacctgtgctgtttttaacaatgaggtggttgaccttcaatggacttaccctggagaagtgaaaggcaaaggcatcacaatgctggaagaaatcaaagtcccatccatcaaattggtgtacactttgacggtccccgaggccacggtgaaagacagtggagattacgaatgtgctgcccgccaggctaccagggaggtcaaagaaatgaagaaagtcactatttctgtccatgagaaaggtgcctctcctgctgcccctgccccagcttctccagctgctcctgcaccttctgctccagccgctagtcctgcagctccagctcctgcttctcctgccgcaccagcacctagtgcccctgctgcatcaccagcagctcccgcacccgctagcccagctgcaccagctccaagtgctccagcagcttcacccgcagcacccgctccagcaagtccagcagccccagccccttcagcaccagctgcatctcccgcagcccctgctcctgccagccctgccgctcctgctccaagcgctcctgctgctagtccagccgcccctgcaccagcaagtcctgctgctcccgcacctagtgcaccagcagcaagccctgcagctcctgcaccagcatctccagcagcaccagcaccatcagcccctgccgcttctcccgcagctccagccccagcctcccctgctgctccagccccctctgctcctgcagcatctcctgccgctcccgcccctgcaagtcccgccgctccagcaccatccgctccagctgcttccccagccgctccagctccagctagccccgcagcccccgcaccatctgccccagcagccagtgataccggtagacctttcgtagagatgtacagtgaaatccccgaaattatacacatgactgaaggaagggagctcgtcattccctgccgggttacgtcacctaacatcactgttactttaaaaaagtttccacttgacactttgatccctgatggaaaacgcataatctgggacagtagaaagggcttcatcatatcaaatgcaacgtacaaagaaatagggcttctgacctgtgaagcaacagtcaatgggcatttgtataagacaaactatctcacacatcgacaaaccaatacaatcatagatgtggttctgagtccgtctcatggaattgaactatctgttggagaaaagctcgtcttaaattgtacagcaagaactgaactaaatgtggggattgacttcaactgggaatacccttcttcgaagcatcagcataagaaacttgtaaaccgagacctaaaaacccagtctgggagtgagatgaagaaatttttgagcaccttaactatagatggtgtaacccggagtgaccaaggattgtacacctgtgcagcatccagtgggctgatgaccaagaagaacagcacatttgtcagggtccatgaaaagseqidno.16:eps1108p的氨基酸序列，删除信号肽和纯化标签qlslpsilpnenekvvqlnssfslrcfgesevswqypmseeessdveirneennsglfvtvlevssasaahtglytcyynhtqteenelegrhiyiyvpdpdvafvplgmtdylvivedddsaiipcrttdpetpvtlhnsegvvpasydsrqgfngtftvgpyiceatvkgkkfqtipfnvyalkatseldlemealktvyksgetivvtcavfnnevvdlqwtypgevkgkgitmleeikvpsiklvytltvpeatvkdsgdyecaarqatrevkemkkvtisvhekgaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaasdtgrpfvemyseipeiihmtegrelvipcrvtspnitvtlkkfpldtlipdgkriiwdsrkgfiisnatykeiglltceatvnghlyktnylthrqtntiidvvlspshgielsvgeklvlnctartelnvgidfnweypsskhqhkklvnrdlktqsgsemkkflstltidgvtrsdqglytcaassglmtkknstfvrvhekseqidno.17:用于克隆到pdsg33-pdgfr-pas200-vegfr的pdgfrαd123克隆位点-vegfr1d2/r2d3的dna序列(下划线为xbai和hindiii的限制性酶切位点的序列)tctagacccacaatggggacttcccatccggcgttcctggtcttaggctgtcttctcacagggctgagcctaatcctctgccagctttcattaccctctatccttccaaatgaaaatgaaaaggttgtgcagctgaattcatccttttctctgagatgctttggggagagtgaagtgagctggcagtaccccatgtctgaagaagagtcttccgatgtggaaatcagaaatgaagaaaacaacagcggcctttttgtgacggtcttggaagtgagcagtgcctcggcggcccacacagggttgtacacttgctattacaaccacactcagacagaagagaatgagcttgaaggcaggcacatttacatctatgtgccagacccagatgtagcctttgtacctctaggaatgacggattatttagtcatcgtggaggatgatgattctgccattataccttgtcgcacaactgatcccgagactcctgtaaccttacacaacagtgagggggtggtacctgcctcctacgacagcagacagggctttaatgggaccttcactgtagggccctatatctgtgaggccaccgtcaaaggaaagaagttccagaccatcccatttaatgtttatgctttaaaagcaacatcagagctggatctagaaatggaagctcttaaaaccgtgtataagtcaggggaaacgattgtggtcacctgtgctgtttttaacaatgaggtggttgaccttcaatggacttaccctggagaagtgaaaggcaaaggcatcacaatgctggaagaaatcaaagtcccatccatcaaattggtgtacactttgacggtccccgaggccacggtgaaagacagtggagattacgaatgtgctgcccgccaggctaccagggaggtcaaagaaatgaagaaagtcactatttctgtccatgagaaaggtgccagaagagcagatctgggctcttctgcccaccatcaccatcaccattaagcttgcggctcttctgccagtgataccggtagacctttcgtagagatgtacagtgaaatccccgaaattatacacatgactgaaggaagggagctctaagcttseqidno.18:pdsg33-pdgfr-pas200-vegfr中pdgfrαd123-pas(200)-vegfr1d2/r2d3的dna序列(序列两侧为xbai和hindiii的限制性酶切位点；带下划线)tctagacccacaatggggacttcccatccggcgttcctggtcttaggctgtcttctcacagggctgagcctaatcctctgccagctttcattaccctctatccttccaaatgaaaatgaaaaggttgtgcagctgaattcatccttttctctgagatgctttggggagagtgaagtgagctggcagtaccccatgtctgaagaagagtcttccgatgtggaaatcagaaatgaagaaaacaacagcggcctttttgtgacggtcttggaagtgagcagtgcctcggcggcccacacagggttgtacacttgctattacaaccacactcagacagaagagaatgagcttgaaggcaggcacatttacatctatgtgccagacccagatgtagcctttgtacctctaggaatgacggattatttagtcatcgtggaggatgatgattctgccattataccttgtcgcacaactgatcccgagactcctgtaaccttacacaacagtgagggggtggtacctgcctcctacgacagcagacagggctttaatgggaccttcactgtagggccctatatc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gacactggggtgctgctgtgcgccctgctgagttgcctgctgctgactggttcttcttccgggagcgataccggccgccccttcgtggagatgtacagcgagatccctgagatcatccacatgaccgagggcagggagctggtcatcccttgccgggtgacatctccaaacatcaccgtgacactgaagaagttccccctggataccctgatccctgacggcaagagaatcatctgggactctcgcaagggctttatcatctccaatgccacctataaggagatcggcctgctgacctgcgaggctacagtgaacggccacctgtacaagaccaattatctgacacatcggcagaccaacacaatcatcgatgtggtgctgagcccttctcatggcatcgagctgtccgtgggcgagaagctggtgctgaattgtaccgccagaacagagctgaacgtgggcatcgatttcaattgggagtacccatccagcaagcaccagcataagaagctggtgaacagggacctgaagacccagtccggcagcgagatgaagaagtttctgtctaccctgacaatcgatggagtgacccgctccgaccagggcctgtatacatgtgccgcttcttccggcctgatgaccaagaagaatagcacatttgtgagggtgcacgagaaggcctccccagctgctccagctcctgctagcccagccgctccagccccctctgctccagccgcttcccccgccgctcctgccccagcttctccagccgctcccgccccttccgcccctgccgcttctcctgctgctccagcccctgcctctcctgccgctcctgccccatccgctcccgccgctagccctgccgctcccgcccctgctagccctgctgcccctgctccttctgctcctgctgcctctccagctgccccagctcctgcctcccctgctgcccctgcaccatccgccccagccgcttctcctgcagctccagcccctgccagccctgctgccccagctccttccgctcctgctgccagtccagctgcccctgctcctgctagccctgctgcacctgctccttctgctcccgctgcctctccagctgcaccagctcctgcctcccccgctgcccctgctccatccgcccccgccgcttctcctgccgccccagcccctgcctctccagctgctccagctccctccgctcctgctgccagcccagctgcccctgcacctgctagccctgctgctcctgccccctctgccccagctcagctgtctctgccatccatcctgcccaacgagaatgagaaggtggtgcagctgaacagctctttctctctgcggtgctttggcgagagcgaggtgtcttggcagtaccccatgtccgaggaggagtccagcgacgtggagatcagaaatgaggagaacaatagcggcctgttcgtgaccgtgctggaggtgtcttccgcctctgccgctcacaccggcctgtacacatgttactataaccatacccagacagaggagaatgagctggagggccggcacatctacatctatgtgcctgatccagacgtggcctttgtgcccctgggcatgaccgattacctggtcatcgtggaggacgatgactccgccatcatcccttgccgcaccacagaccccgagacacctgtgacactgcataacagcgagggagtggtgccagcttcctacgatagcaggcagggcttcaatggcacctttacagtgggcccttatatctgtgaggccaccgtgaagggcaagaagttccagacaatccccttcaacgtgtacgccctgaaggctacctccgagctggacctggagatggaggccctgaagacagtgtataagagcggcgagacaatcgtggtgacatgcgccgtgttcaacaatgaggtggtggatctgcagtggacctaccctggcgaggtgaagggcaagggcatcacaatgctggaggagatcaaggtgccaagcatcaagctggtgtacaccctgacagtgcccgaggccaccgtgaaggattctggcgactatgagtgtgccgctaggcaggctacacgggaggtgaaagaaatgaagaaggtcacaatcagcgtccacgaaaaggggcatcaccaccaccaccatseqidno.26：eps1105p的氨基酸序列mvsywdtgvllcallscllltgsssgsdtgrpfvemyseipeiihmtegrelvipcrvtspnitvtlkkfpldtlipdgkriiwdsrkgfiisnatykeiglltceatvnghlyktnylthrqtntiidvvlspshgielsvgeklvlnctartelnvgidfnweypsskhqhkklvnrdlktqsgsemkkflstltidgvtrsdqglytcaassglmtkknstfvrvhekaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaaspaapapaspaapapsapaqlslpsilpnenekvvqlnssfslrcfgesevswqypmseeessdveirneennsglfvtvlevssasaahtglytcyynhtqteenelegrhiyiyvpdpdvafvplgmtdylvivedddsaiipcrttdpetpvtlhnsegvvpasydsrqgfngtftvgpyiceatvkgkkfqtipfnvyalkatseldlemealktvyksgetivvtcavfnnevvdlqwtypgevkgkgitmleeikvpsiklvytltvpeatvkdsgdyecaarqatrevkemkkvtisvhekghhhhhhseqidno.27：编码eps1106p的核苷酸序列atgggcaccagccatcctgcttttctggtgctgggatgcctgctgaccggcctgtctctgattctgtgccagctgtccctgccttccatcctgcctaacgagaacgagaaggtggtgcagctgaactcctccttctctctgcggtgcttcggcgagtccgaagtgtcttggcagtaccccatgtccgaagaggaatcctccgacgtggaaatccggaacgaggaaaacaactccggcctgttcgtgaccgtgctggaagtgtcctctgcctctgctgctcacaccggactgtacacctgttactacaatcacacccagaccgaagagaacgagctggaaggccggcacatctacatctacgtgcccgatcctgacgtggcctttgtgcctctgggcatgaccgactacctggtcatcgtggaagatgacgactccgctatcatcccctgccggaccacagatcctgagacacctgtgacactgcacaactccgaaggcgtggtgcctgcctcctacgattctagacagggcttcaacggcaccttcaccgtgggaccttacatctgcgaggctaccgtgaagggcaagaagttccagacaatccccttcaacgtgtacgccctgaaggccacctctgagctggacctggaaatggaagccctgaaaaccgtgtacaagagcggcgagacaatcgtcgtgacctgcgccgtgttcaacaacgaggtggtggacctgcagtggacctatcctggcgaagtgaaaggcaagggcatcaccatgctggaagagatcaaggtgccctccatcaagctggtgtataccctgaccgtgcctgaggccacagtgaaggactctggcgactacgagtgtgccgctagacaggccaccagagaagtcaaagagatgaagaaagtcaccatctccgtgcacgagaaaggcggcggaggcggaagcggtggcggaggaagcggaggcggcggatctgcttctcctgctgctccagctccagcttctccagcagctcctgcaccttctgcaccagctgcaagtcctgcagcacccgcaccagctagtcctgccgctcctgctcctagtgctcctgccgcaagtccagctgctcccgctcctgcatcaccagccgcaccagcaccaagtgctccagctgcctctccagcagcaccagctccagcaagccctgctgcaccagcaccttcagctccagcagcatcacccgctgcacccgctccagcatctcccgctgctccagcaccaagcgcacccgctgctagcccagccgctccagctcctgccagtcctgctgctcctgcaccatctgctcccgcagcttcaccagctgctcccgcaccagctagcccagcagcaccagcaccatctgcacccgccgcatctcccgccgcaccagctccagctagtcccgcagctcccgctccatctgctccagccgctagtcccgctgctcctgctccagctagtcctgctgcacccgctcctagcgcaccagctgcttcacccgcagctccagctccagcttcacccgctgcaccagctccatctgctccagctggtggcggaggatctggcggaggcggatctggcggcggtggttcttctgataccggcagacccttcgtggaaatgtacagcgagatccccgagatcatccacatgaccgagggcagagagctggtcatcccttgcagagtgacctctcctaacatcacagtgaccctgaagaagtttcccctggacacactgatccccgacggcaagagaatcatctgggactcccggaagggcttcatcatctccaacgccacctacaaagagatcggactgctgacctgcgaagccactgtgaacggccacctgtacaagaccaactatctgacccacagacagaccaacaccatcatcgacgtggtgctgagcccctctcatggcatcgagctgtccgtgggagagaaactggtgctgaactgcaccgccagaaccgagctgaacgtgggcatcgacttcaactgggagtaccccagc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