织物、纤维或纱线的处理的制作方法

专利名称：织物、纤维或纱线的处理的制作方法
技术领域：
本发明涉及处理纺织品(textile)，具体的是织物(fabric)、纤维(fiber)或纱线(yarn)的方法，其中包含在含水介质中用碳水化合物氧化酶和/或脂肪酸氧化酶处理织物、纤维或纱线。更具体地，本发明涉及在用来漂白纺织品，具体的是织物、纤维或纱线的方法中使用碳水化合物氧化酶，以改进洁白度水平。本发明也涉及用脂肪酸氧化酶处理纺织品的方法，以及脂肪酸氧化酶用来改进纺织品的可湿性(wettability)(水吸收度)和/或纺织品洁白度(whiteness)的用途。
背景技术：
在比如染色、印花与整理之前，准备步骤对于从纤维上除去自然的与人为引起的杂质和改善它们的美学外观和可加工性是必需的。这一纯化处理称为前处理(preparation)。常用的前处理步骤包括棉线、丝和合成纤维的脱浆(desizing)，棉线和毛线的洗涤(scouring)，与漂白。
上浆对于防止各种各样天然与合成纤维纱线在其织造过程中断裂和低加工速度可能是必需的。常用的上浆剂是淀粉(或淀粉衍生物和改性淀粉)、聚乙烯醇、羧甲基纤维素(即CMC)，其中主要成分是淀粉。石蜡、丙烯酸黏料和多种润滑剂经常被包括在上浆混合物中。在织物制好之后，织物上的浆必须被再次除去(即脱浆)。
脱浆是从已经织好的织物的经纱中降解和/或除去上浆化合物。淀粉通常通过酶脱浆步骤除去。另外，有时使用用酸或碱进行的氧化脱浆与化学脱浆。常用的脱浆酶是α-淀粉酶、β-淀粉酶、淀粉葡糖苷酶或者其混合物(参见例如US 5,364,782，US 5,769,900，US 6,017,751)。纤维素酶与脂酶也或者单独使用或者与淀粉酶联合使用用于脱浆(WO96/05353，Textile Chemist andColorist 29(6)，23-26(1999))。
洗涤被用来从纤维上除去杂质，使纤维溶胀，以及使棉籽壳溶解。这是最关键的步骤之一。洗涤的主要目的是a)均匀地清洁织物，b)软化籽屑(mote)及其它杂质，c)改善织物吸水性，d)皂化并溶解脂肪、油剂和蜡状物，以及e)使未熟棉减到最少。对于100％棉而言，在大约沸点温度用氢氧化钠洗涤是已接受的处理，而氢氧化钙和碳酸钠则较少使用。合成纤维则在温和得多的条件下洗涤。表面活性剂与鳌合剂对于碱洗涤是必需的(“纤维素纤维的碱处理”，在″纤维科技手册1(A)″中，“纺织品加工和性质”，在“纺织品科技11”中)。酶洗涤最近已经被引入(US 5,912,407，JP 51-149976，WO 98/06857，US 6,066,494)。纤维素酶、半纤维素酶、果胶酶、脂酶和蛋白酶全都被报道有洗涤作用。
漂白是破坏所着的颜色和带颜色的杂质，以及除去棉籽壳碎片。它是最关键的化学处理，因为必须保持洁白度和不造成纤维损伤之间的平衡。通过使用氧化或还原化学进行漂白。氧化剂可再被细分成使用或生成以下物质的氧化剂a)次氯酸盐(OCl-)，b)氯二氧化物(chloride dioxide)(ClO2)，和氢过氧化物种类(OOH-和/或OOH)。还原剂通常是二氧化硫、氢亚硫酸盐等等。已经报道使用葡萄糖氧化酶进行酶漂白(Ishihara，et al，EnzymaticProcesses for Bleaching Cotton Fabrics，Shizuoka-Ken Hamamatsu KogyoGijutsu Senia Kenkyu Hokoku 7，7-13(1997).Buschle-Diller和Yang，EnzymaticBleaching of Cotton Fabric with Glucose Oxidase，Textile Res.J.71(5)，388-394(2001).Tzanov，et al，Bio-Preparation of Cotton Fabrics，EnzymeMicrob.Technol.29，357-362(2001)。
在产业实践中，设备可用性、织物结构和用户要求全都影响前处理过程的选择。各种批量、半连续和连续过程都被使用。为了为随后的染色和织物整理(finishing)提供最佳基底织物从而生产出优质产品，必须对脱浆、洗涤和漂白进行全盘设计。最常使用的策略是1)一步法前处理，其中脱浆、洗涤和漂白在一次操作中进行，2)三步法前处理，其中如脱浆-冲洗-洗涤-冲洗-漂白-冲洗依次进行操作。虽然一步法节省能量和占地面积，常规的三步操作能得到高质量的经过加工的织物。
Buschle-Diller et al.Enzymatic Bleaching of Cotton Fabric with GlucoseOxidase，Textile Res.J.71(5)，388-394(2001)披露，淀粉葡糖苷酶脱浆联合棉织物的生物洗涤所用的处理槽(treatment bath)可被再次使用，用于葡萄糖氧化酶的酶促漂白。该参考文献披露说，在第一步中用葡萄糖氧化酶生成过氧化物后，pH调整至7，并且在第二步中在85-90℃进行漂白60-120分钟。
Tzanov et al.Bio-preparation of cotton fabrics，Enzyme and MicrobialTechnology 29(2001)，357-362披露了基于使用果胶酶和葡萄糖氧化酶洗涤和漂白棉织物的酶促过程。
然而对处理纺织品的改良方法仍存在需求。
发明概述在主要方面，本发明涉及处理纺织品，具体是织物、纤维或纱线的方法，包含在含水介质中用碳水化合物氧化酶和/或脂肪酸氧化酶处理织物、纤维或纱线。
在一个实施方案中，本发明提供用于处理纺织品，具体是织物、纤维或纱线的基于酶的方法，包含在含水介质中用碳水化合物氧化酶处理织物、纤维或纱线，并具体涉及漂白织物、纤维或纱线的方法。碳水化合物氧化酶具有针对多种底物的活性，即碳水化合物氧化酶具有针对单糖、以及二糖与寡糖中至少一种的活性。相应地，虽然不限于任何一种作用原理，依照本发明使用碳水化合物氧化酶的有利之处在于，漂白可针对广泛的底物进行。漂白过程可选择不同底物而加以进行，使得这一方法更适用于漂白用途，因为进行该漂白过程的人可以从较宽范围的糖底物中进行选择，所述糖底物由另一种酶或化学系统自淀粉上浆和/或纤维素纤维原位生产或是被加入，而当局限于特定选择的底物时则不会是这样。此外，该方法无需使用具有环境破坏性的化学药品、并无需使用大量漂洗水就可以进行。
本发明的一个实施方案提供制备经漂白的织物、纤维或纱线的方法，包含在含水介质中用有效量的碳水化合物氧化酶和碳水化合物氧化酶底物处理织物、纤维或纱线。
在另一实施方案中，本发明提供一种改进的方法，用脂肪酸氧化酶处理纺织品。本发明人发现，脂肪酸氧化酶可有利地被用来处理纺织品。因此，在这方面，本发明涉及处理纺织品、具体是织物、服装或纱线的方法，包含在含水介质中用一种或多种脂肪酸氧化酶处理该纺织品的步骤。
在第三方面，本发明涉及包含脂肪酸氧化酶以及所附加的至少一种佐剂的组合物。用于处理纺织品的佐剂的例子包括润湿剂(诸如某些表面活性剂)、聚合剂和分散剂。
至少在本发明的上下文内，术语“方法”和“过程”可交互使用。
发明详述在主要方面，本发明涉及处理纺织品，具体是织物、纤维或纱线的方法，包含在含水介质中用碳水化合物氧化酶和/或脂肪酸氧化酶处理织物、纤维或纱线。
本发明涉及漂白织物、纤维和纱线的方法，其中在含水介质中用有效量的碳水化合物氧化酶和所述碳水化合物氧化酶的底物处理织物、纤维和纱线，所述碳水化合物氧化酶具有针对单糖、以及二糖与寡糖中的至少一种的活性。
本发明还提供处理纺织品的改进的方法。本发明人发现，脂肪酸氧化酶可有利地被用来处理纺织品。本发明人发现，当使用脂肪酸氧化酶处理纺织品时，观察到漂白现象。在高温下(大约95℃)用氢氧化钠(NaOH)进行碱处理进一步增加漂白效应。还发现脂肪酸氧化酶底物(例如亚油酸(lenoleicacid))的存在对纺织品具有变白效应。当脂肪酸氧化酶与果胶溶酶一起在纺织品上使用时，织物可湿性(即润湿时间)增加。此外将脂肪酸氧化酶与底物联合使用可增加纺织品的洁白度。当脂肪酸氧化酶与脂肪分解酶和果胶溶酶一起被用于已脱浆的纺织品时，洁白度得以改善。添加底物至脂肪酸氧化酶中更进一步地增进洁白度。在有淀粉酶、或淀粉酶与脂肪分解酶存在下，单独使用脂肪酸氧化酶或将脂肪酸氧化酶与底物联合用于纺织品的脱浆时，洁白度和织物可湿性得以改善。
术语“纺织品(textile)”在此所使用时意指包括织物、服装或纱线。
除非上下文清楚地另有指示，如在此所使用的，单数形式“一个”、“一种”和“所述”包括复数指代物。因此，例如，提及“碳水化合物氧化酶”时包括使用一或多种碳水化合物氧化酶，提及“脂肪酸氧化酶”时包括使用一或多种脂肪酸氧化酶。
除非另外定义，在此所使用的所有技术和科学术语具有与本发明所属技术领域的普通技术人员所通常理解的涵义相同的涵义。虽然任何类似或等同于在此所描述的方法和材料的那些方法和材料可被用于本发明的实践或测试，现在描述的是优选方法和材料。在此所提及的所有出版物在此引入作为参考，以披露和描述与所引用的参考文献相关的材料。
EC号码可被用于酶的分类。参见国际生物化学与分子生物学联合会命名委员会的建议(1992)，Academic Press Inc.1992。
应该理解，术语“酶”以及在此所提及的各种酶和酶种类，包括野生型酶，以及其保有所讨论的活性的任何变体。这样的变体可以通过重组技术产生。野生型酶也可以由重组技术产生，或经过分离和纯化从天然来源产生。在一个实施方案中，所讨论的酶是定义明确的，也就是说仅存在一个主要酶组分。这可例如通过在合适的大小排阻柱上分级而加以推断。正如在本领域已知的，和/或在与所讨论的具体酶有关的出版物中所描述，可获得这样的定义明确、或纯化的、或高度纯化的酶。
即使在根据本发明的方法用酶或药剂对纺织品进行的处理种具体述及，应该理解酶或药剂是以“有效量”被使用的。术语“有效量”在本发明的上下文中指与未用碳水化合物氧化酶处理过的纺织材料相比，能产生足够过氧化氢以漂白纺织材料的碳水化合物氧化酶量。在与例如脂肪酸氧化酶有关的内容中，它指同未用所述脂肪酸氧化酶处理过纺织品比较起来，能提供对纺织品的所需效果，例如脱浆、洗涤和/或漂白效应的酶的量。
术语“与......一起应用”(或“与......一起使用”)指额外的酶可以在本发明方法中的同一或另一步骤步骤中被应用。同纺织品用脂肪酸氧化酶处理的步骤比较起来，在纺织品处理方法中，本发明方法的其它处理步骤可以其在上游或下游进行。
术语一种方法的“一个步骤”指至少一个步骤，并且可以是一个、两个、三个、四个、五个乃至更多方法步骤。换句话说，根据本发明使用的脂肪酸氧化酶可以在至少一个方法步骤中应用，并且额外的酶可以在至少一个方法步骤中被应用，所述方法步骤同使用脂肪酸氧化酶的步骤相比可以相同或不同。
术语“漂白(bleaching)”在此定义为使织物、纤维或纱线变白。用装备有Optiview 7000软件的MacBeth滤色片测色仪测量白度指数(whitenessindex)(WI)值。白度指数由下式计算W1＝Y+800(xn-x)+1700(yn-y)其中Y、x和Y是样品的色度坐标，xn和Yn是光源的色度坐标，其中使用标准光源D65。
纺织品在本发明的上下文中，术语“纺织品”包括织物、服装和纱线。
织物可以经过编织(weaving)、编结(knitting)或非织造(non-woven)操作从纤维制得。编织与编结要求输入纱线，而非织造织物是纤维随机组合的结果(纸被认为是非织造物)。在当前上下文中，术语“织物”也意图包括纤维及其它类型的经加工的织物。
编织织物通过在织布机上纵向拉伸的包覆纱之间织入“纬纱”(filling)或纬纱(weft yam)而构成。包覆纱必须在编织前上浆，以润滑并保护它们在编织期间以高速插入纬纱时不受磨损。纬纱可以以“一上一下(over one-underthe next)”的方式(平纹编织)或通过“一上两下(over one-under two)”(斜纹织物)或任何其它多种的排列方式穿过经纱。强度、纹理和图案不仅与纱线的类型/质量有关，也与编织类型有关。通常，女服、衬衫、裤子、床单、毛巾、纬帐等由机织织物产生。
编结是通过将相互咬合的纱线环连接在一起而形成织物。它与编织相反，编织是构成自两种类型的纱线，并具有许多“经纱”，而编结的织物则产生自单股连续的纱线。同编织一样，有许多不同的将纱线圈结在一起的方式，并且最终的织物性质既取决于纱线也取决于编结类型。内衣、毛线衫、袜子、运动衫、汗衫等由编结织物制成。
非织机织物是通过机械、热、化学或溶剂介导的过程使纤维和细丝粘合和/或相互咬合而形成的织物片。所得到的织物可以为网状结构、多层布或薄膜的形式。常见实例是一次性使用的婴儿尿布、毛巾、抹布、手术罩衣、“环保形式的(enviromental frendly)”纤维、过滤介质、被褥、屋面材料、两维织物的底布以及许多其它等等。
根据本发明，本发明的方法可被应用于本领域已知的任何织物(编织的、编结的或非机织的)。具体地，所述漂白过程可应用于含纤维素织物或纤维素织物，例如棉、粘胶纤维、人造丝、苎麻、亚麻布、lyocell(例如Tencel，由Courtauds Fibers制造)，或其混合物，或这些纤维中的任何纤维与合成纤维(例如聚酯、聚酰胺、尼龙)或其它天然纤维例如毛(wool)和丝的混合物，例如粘胶纤维/棉混合物，lyocell/棉混合物，粘胶纤维/毛混合物，lyocell/毛混合物，棉/毛混合物；亚麻(flax)(亚麻布(linen))，苎麻及其它以纤维素纤维为基础的织物，包括纤维素纤维与其它纤维例如毛、聚酰胺、丙烯酸和聚酯纤维的所有混合物，例如粘胶纤维/棉/聚酯混合物，毛/棉/聚酯混合物，亚麻/棉混合物等等。术语“毛(wool)”指任何商业上有用的动物毛产品，例如来自羊、骆驼、兔、山羊、美洲驼的毛，并被称为美利奴羊毛，设得兰羊毛(Shetland wool)，克什米尔羊绒(cashmere wool)，羊驼绒(alpaca wool)，马海毛(mohair)等等，并且包括毛纤维和动物毛。本发明的方法可被用于羊毛或动物毛材料，所述羊毛或动物毛材料为毛条(top)、纤维、纱线或编织或编结织物的形式。酶处理还可以在由毛或兽毛材料制成的疏松短纤维或纤维上进行。处理可以在加工的许多不同阶段进行。要被漂白的织物可以是染色的或未染色的。根据本发明，纺织品可以在脂肪酸氧化酶存在下在水性介质中脱浆、洗涤和/或漂白。
籽屑颗粒籽屑颗粒是存在于未经漂白的棉织品上的暗褐色颗粒，也被叫作“暗点”。它们是棉花的机械采摘所产生的棉荚与茎干残留物。褐色是由于籽屑颗粒的高木质素含量。
脱桨根据本发明，脱浆可以在一定条件下进行，所述条件已经过选择，以适应根据本领域熟知的原则而进行的方法。在一个实施方案中，将绳形或平幅(open width)形式的经上浆织物与包含脂肪酸氧化酶和脱浆剂的加工液体相接触。所使用脱浆剂取决于要被除去的浆的种类。最常见的上浆剂是以淀粉为基础的。因此，在一优选实施方案中，纺织品(textile)经由热水(即50-100℃，优选60℃至80℃)、α淀粉酶和润湿剂和/或表面活性剂的组合而脱浆。
让织物原料和脱浆剂接触足够长的“保持时间”以完成脱浆。保持时间取决于加工方案的类型和温度，并可为从15分钟到2小时，或者有时为几天。一般地，脱浆剂被加于通常从大约15℃至60℃的饱和剂槽中。织物原料然后被放置在例如“J-箱”的设备中，所述设备提供充足的热量，通常在50℃与100℃之间，以增进脱浆剂的活性。保持时间结束后，将包括所除去的上浆剂在内的药剂从纺织品上洗去。
为了保证高洁白度和/或良好可染性，上浆及其它所施用的药剂必须被彻底除去，并且普遍认为有效的脱浆对于以下制备过程是至关重要的洗涤和漂白。
洗涤根据本发明，洗涤可以在一定条件下进行，所述条件已经过选择，以适应根据本领域熟知的原则而进行的步骤。洗涤过程使用氢氧化钠(NaOH)或相关的苛化剂例如碳酸钠、氢氧化钾或其混合物。通常，在该过程中加入对碱稳定的表面活性剂以增进疏水化合物的溶解和/或防止它们重新沉淀回纺织品。处理通常在高温下进行，即10℃-100℃，优选40℃-60℃，使用洗涤剂的强碱溶液，即高于pH 9，优选9-13。由于化学过程的非特异性性质，不仅是杂质、而且例如纤维素本身也受攻击，导致强度或其它所需纺织品性质的破坏。纤维素织物的柔软度是由于残余的天然棉蜡的作用。高温强碱性洗涤过程的非特异性性质无法区分适合需要的天然棉润滑剂与生产过程中引入的润滑剂。
洗涤阶段对纺织品进行前处理，以在漂白过程中产生最佳反应。未充分洗涤的织物在以后的漂白阶段将需要较高水平的漂白化学制剂。
漂白根据本发明，漂白可以利用本领域任何已知的处理条件进行。在一个实施方案中，漂白可以在大约30℃至大约100℃、更优选从大约40℃至大约90℃的温度范围内进行。根据所施用的酶，pH范围可优选从大约pH 5至大约pH 11，更优选从大约pH 6至大约pH 8。反应时间可优选在大约15分钟至大约3小时的范围内。
术语“漂白”在此定义为使纺织品变白。用装备有Optiview 7000软件的MacBeth滤色片测色仪测量白度指数(whiteness index)(WI)值。白度指数由下式计算Wi＝Y+800(xn-x)+1700(yn-y)其中Y、x和Y是样品的色度坐标，xn和Yn是光源的色度坐标，其中使用标准光源D65(模仿日光)。
发明的方法如上所述，在第一方面，本发明涉及处理纺织品，具体是织物、纤维或纱线的方法，包含在含水介质中用糖氧化酶和/或脂肪酸氧化酶处理织物、纤维或纱线。
在一个实施方案中，本发明提供处理织物、纤维或纱线的方法，包含在含水介质中用有效量的碳水化合物氧化酶和所述碳水化合物氧化酶的底物处理织物、纤维或纱线，所述碳水化合物氧化酶具有针对单糖、以及二糖和寡糖中至少一种的活性。
本发明的另一个实施方案提供供处理织物、纤维或纱线的方法之用的组合物，所述组合物包含碳水化合物氧化酶和所述碳水化合物氧化酶的底物，所述碳水化合物氧化酶具有针对单糖、以及二糖和寡糖中至少一种的活性。
根据本发明的处理可以在这样的条件下进行，所述条件被加以选择，以适应根据本领域众所周知的原则而进行的漂白方法。应该理解，反应条件中的每一个，例如酶/底物的浓度/剂量、pH、温度和处理时间，依赖于酶的来源、底物种类、处理的方法可以有所改变。
本发明的方法可进一步包含添加一种或更多能改善酶底物相互作用的化学制剂(以增进底物的可接近性和/或溶解反应产物)，其中该化学制剂可以在酶处理之前或同时加入。这样的化学制剂可以具体地是润湿剂和分散剂等，或其混合物。这样的化学制剂也包括过氧化物酶活化剂，例如硅酸盐。
根据本发明的酶处理优选以湿法(wet process)进行。合适的溶液纺织品的比值的例子可以在从大约20∶1至大约1∶1的范围内，优选在从大约15∶1至大约5∶1的范围内。
碳水化合物氧化酶通常以有效的量加入，所述量能产生足够的过氧化物以提供纺织原料的漂白效应。酶可以优选以总液体的大约0.05U/ml至大约10U/ml的量施用，更优选从大约0.5U/ml至大约5U/ml，最优选从大约1U/ml至大约3U/ml。
漂白方法可以对所选的不同底物进行，所述底物或者用另一种酶或化学体系、从淀粉上浆和/或纤维素纤维原位生产，或者被加入。
在本发明的方法中使用的底物量也取决于不同参数例如所应用的酶。底物的量优选从总液体的大约1至大约200mM，更优选从大约3至大约75mM，甚至更优选从大约10至大约40mM。
酶处理优选在二步法的方法中进行，其中第一步是过氧化物产生步骤，其中进行过氧化物产生反应。第二步是实际的漂白步骤，其中纺织材料与所产生的过氧化物接触。
在第一个过氧化物产生步骤中，织物与碳水化合物氧化酶和合适的底物，例如α葡萄糖，和任选其它成分，例如缓冲溶液和表面活性剂一起保温，所述保温优选温度在大约30℃至大约50℃、更优选大约30℃，pH优选在大约5.5至大约11范围内，更优选大约5.5至大约9，并且甚至更优选在大约7的条件下进行优选1至5小时，以生成过氧化物。保温后，pH优选调整至pH 7以上的值，例如通过加入碱性溶液例如氢氧化钠，温度优选调整至从大约75℃至大约100℃的范围内，更优选大约80℃至大约95℃，并且甚至更优选至大约90℃。pH范围优选在大约10至大约13的范围内，更优选大约12以上。漂白在这些条件下利用酶促产生的过氧化物进行，优选大约10分钟至大约12分钟，更优选大约30分钟至大约90分钟，并且甚至更优选大约60分钟。织物也可以在过氧化物产生步骤之后被加入到漂白处理中。
本发明的方法可任选包含漂洗步骤，在所述步骤中纺织品在热与冷水中漂洗。
材料也可进行额外处理。例如，对纺织材料而言，前处理可包括应用织物整理技术(finishing technique)，例如脱浆和洗涤，及其它处理过程，例如赋予抗菌性质(例如使用季铵盐)、阻燃性(例如通过用磷酸或尿素进行磷酸化)，增加吸水性(通过用聚丙烯酸涂层或层压)、提供抗静电涂饰(例如使用两性表面活性剂(N-油烯基-N，N-二甲基甘氨酸))、提供易去污整理(例如利用NaOH)、提供防污整理(例如利用含氟化学药剂)和提供抗起球整理(例如使用NaOH、乙醇)。
本发明的方法可以在常规织物、纤维或纱线整理剂存在下进行，包括润湿剂、聚合的药剂、分散剂等等。
常规的润湿剂可被用来改善本方法所使用的底物和酶之间的接触。润湿剂可以是非离子型表面活性剂，例如乙氧基化的脂肪醇。优选的润湿剂是乙氧基化和丙氧基化的脂肪酸酯，例如Berol 087(Akzo Nobel，Sweden产品)。
合适的聚合药剂(polymeris agent)的例子包括蛋白质(例如牛血清白蛋白、乳清、酪蛋白或豆类蛋白)、蛋白质水解物(例如乳清、酪蛋白或大豆蛋白质水解产物)、多肽、木质素磺酸盐、多糖和其衍生物、聚乙二醇、聚丙二醇、聚乙烯吡咯烷酮、与乙烯或环氧丙烷稠合的乙二胺、乙氧基化的聚胺、或乙氧化胺的聚合物。
分散剂可以优选选自非离子的、阴离子的、阳离子的、两性的或两性离子表面活性剂。更具体地说，所述分散剂可选自羧甲基纤维素、羟丙基纤维素、烷基芳基磺酸酯、长链醇硫酸酯(伯(primary)和仲(secondary)烷基硫酸盐)、磺化的烯烃、硫酸单酸甘油酯、硫酸酯醚(sulphated ether)、磺基琥珀酸盐、磺化的甲醚、烷烃磺酸酯、磷酸酯、烷基异硫代硫酸盐(isothionate)、乙酰肌氨酸(acylsarcoside)、烷基氨基乙磺酸盐(alkyltauride)、氟表面活性剂、脂肪醇和烷基酚的缩合物、脂肪酸缩合物、环氧乙烷与胺的缩合物、环氧乙烷与酰胺的缩合物、蔗糖酯、山梨聚糖酯、alkyloamide、脂肪胺氧化物、乙氧基化的单胺、乙氧基化的二胺、醇乙氧基化物及其混合物。优选的分散剂是醇乙氧基化物例如Berol 08(Akzo Nobel，Sweden产品)。漂白过程可使用本领域已知的任何设备进行。
织物可以更进一步地通过本领域已知的以下处理中的一种或多种进行织物修整染色、生物抛光、增亮、软化和/或抗皱处理。
在第二个实施方案中，本发明涉及处理纺织品，具体地是织物、服装、或纱线的方法，包含在含水介质中用一种或多种脂肪酸氧化酶处理该纺织品的步骤。如同下面所要说明的，处理可在本发明的实施方案中进行以对纺织品脱浆、洗涤和/或漂白。
酶本发明的酶促法可以利用任何碳水化合物氧化酶和/或如下面所定义的脂肪酸氧化酶完成，所述碳水化合物氧化酶能够漂白溶液中的织物、纤维和纱线。
碳水化合物氧化酶在本发明的上下文中，术语“碳水化合物氧化酶”意图指一种酶，所述酶选自由归类为EC 1.1.3(酶命名法；http//www.chem.qmw.ac.uk/iubmb/enzyme/)的酶组成的组。
碳水化合物氧化酶作用于非常广泛的底物，包括单糖例如葡萄糖和木糖，以及二糖和寡糖例如纤维二糖和麦芽糖。
在pH 5-8、温度大约30-60℃，碳水化合物氧化酶催化以下的通式反应以生成过氧化物
基于上述机制，纺织材料可以被过氧化氢漂白，所述过氧化氢是在糖底物的氧化过程中由碳水化合物氧化酶产生的。糖底物可以是加入的，或者已经在纺织材料上作为浆料存在。
合适的底物为单糖例如阿拉伯糖、木糖、α-葡萄糖、β-葡萄糖(β-gluconase)、半乳糖、甘露糖、果糖，二糖例如纤维素二糖(cellubiose)、乳糖、麦芽糖，和寡糖例如纤维素寡糖，与具有3-6的聚合度的麦芽寡糖，具体是麦芽三糖、纤维素三糖、麦芽四糖和纤维素四糖。
酶具有针对单糖、以及二糖和寡糖中至少一种的活性。在底物浓度1-200mM与酶浓度0.05-10U/ml的条件下，通过将酶与底物在pH5.5-11、温度10-65℃保温4小时或更短时间，比较本发明的酶和保护范围之外的酶。落在本发明范围内的酶显示针对至少一种单糖、以及二糖和寡糖中至少一种的活性，而落在本发明范围之外的酶不显示针对至少一种单糖、以及二糖和寡糖中至少一种的活性。
碳水化合物氧化酶可源自任何来源，包括细菌、真菌、酵母或哺乳动物来源。
碳水化合物氧化酶可以来源于微生物来源，例如真菌，比如丝状真菌或酵母，具体的是子囊菌亚门(Ascomycota)真菌，例如真子囊菌纲(Euascomycetes)，具体的是核菌纲(Pyrenomycetes)例如支顶孢霉属，具体的是局限枝顶孢霉(A.strictum)。
碳水化合物氧化酶可以更进一步源自于Xylariales的微生物，具体的是有丝分裂孢子的(mitosporic)Xylariales例如Microdochium属，具体的是白小羊蹄菌(M.nivale)，更优选白小羊蹄菌CBS 100236。更进一步的微生物来源可以在US 6,165,761中找到，其在此引入作为参考。
生产所述酶的方法在US 6,165,761中披露，在此引入作为参考。
脂肪酸氧化酶任何脂肪酸氧化酶可根据本发明的方法被使用。脂肪酸氧化酶是这样一种酶，在水解底物亚油酸时比水解底物丁香醛连氮(springaldazine)更有效。“更有效”指反应速率较高。这可使用实施例9中描述的方法检测，并计算(1)在底物亚油酸上每分钟吸光率增长(在234nm的吸光率)和(2)在底物丁香醛连氮上每分钟吸光率增长(在530nm的吸光率)之间的差异，即计算反应速率差(RRD)＝(d(A234)/dt-d(A530)/dt)。如果RRD大于零，认为所讨论的酶是在此所定义的脂肪酸氧化酶。如果RRD是零，或零以下，所讨论的酶不是脂肪酸氧化酶。
在具体的实施方案中，RRD是至少0.05、0.10、0.15、0.20，或至少0.25吸光率单位/分钟。
在实施例9的方法的特定实施方案中，酶是清楚定义的。更进一步地，对于实施例9的方法而言，调整酶剂量以获得在234nm或530nm的每分钟最大吸光率增长。在具体的实施方案中，最大吸光率增长在以下范围之内0.05-0.50；0.07-0.4；0.08-0.3；0.09-0.2；或0.10-0.25吸光率单位每分钟。酶剂量可以例如在0.01-20；0.05-15；或0.10-10mg酶蛋白每毫升范围之内。
可选地，“脂肪酸氧化酶”可被定义为氧化不饱和脂肪酸能够比氧化丁香醛连氮更为有效的酶。酶活性可用标准血氧定量计在pH 6和30℃以丁香醛连氮或亚油酸作为底物进行比较，所述血氧定量计如本申请的实施例8所描述进行设置。
在具体的实施方案中，脂肪酸氧化酶定义为分类为EC 1.11.1.3或EC1.13.11.-的酶。EC 1.13.11.-指其任何亚类，目前为49个亚类EC1.13.11.1-EC1.13.11.49。EC 1.11.1.3命名为脂肪酸过氧物酶，EC1.13.11.-命名为作用于单个的供体的、掺入两个氧原子的氧化酶(oxygenase)。
在更进一步的具体实施方案中，EC 1.13.11.-酶被分成EC 1.13.11.12、EC1.13.11.31、EC 1.13.11.33、EC 1.13.11.34、EC 1.13.11.40、EC 1.13.11.44或EC 1.13.11.45，分别命名为脂氧化酶、花生四烯酸酯12-脂氧化酶、花生四烯酸酯15-脂氧化酶、花生四烯酸酯5-脂氧化酶、花生四烯酸酯8-脂氧化酶、亚油酸二醇合酶和亚油酸11-脂氧化酶。
脂氧化酶在一优选实施方案中，脂肪酸氧化酶是分类为EC 1.13.11.12的脂氧化酶，其为催化多不饱和脂肪酸氧化并产生氢过氧化物的酶，所述多不饱和脂肪酸具体是二，二，-1，4二烯，例如亚油酸。但其它底物也可被氧化，例如单不饱和脂肪酸。
微生物脂氧化酶可以源自于，例如酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)、寻常热放线菌(Thermoactinomyces vulgaris)、尖镰孢(Fusarium oxysporum)、增生镰刀霉(Fusarium proliferatum)、细毛嗜热霉(Thermomyces lanuginosus)、稻瘟梨孢霉(Pyricularia oryzae)、和地霉属(Geotrichum)的株。来源于禾顶囊壳(Gaeumannomyces graminis)的脂氧化酶制备在WO 02/20730实施例3-4中描述。在米曲霉中表达来源于Magnaporthe salvinii的脂氧化酶在WO02/086114的实施例2中加以描述，该酶可以使用标准方法，例如WO02/20730的实施例4中描述的方法进行纯化。
脂氧化酶(LOX)也可以从植物种子例如大豆、豌豆、鹰嘴豆(chickenpea)和菜豆中提取。可选的，脂氧化酶可以获自哺乳动物细胞，例如兔网织红细胞。
脂氧化酶活性可以如材料和方法部分中描述的进行测定。
根据本发明的酶处理优选以湿法进行。合适的溶液纺织品的比值的例子可以在从大约20∶1至大约1∶5的范围内，优选在从大约15∶1至大约1∶2的范围内，具体是大约1∶1。脂氧化酶(LOX)的有效量的例子为从0.001至400U/ml处理液体，优选从0.01至100U/ml处理液体，更优选0.05至50U/ml处理液体，并且甚至更优选0.1至20U/ml处理液体。将来可利用本领域已知的标准方法获得脂氧化酶量的更进一步优化。
底物在一优选实施方案中，本发明的方法在脂肪酸氧化酶底物的存在下进行。在一实施方案中，脂肪酸氧化酶与能增强酶效应的酶底物一起应用。象这样的底物的例子是经水解的油剂，例如来自大豆(富含亚油酸)的油剂或妥尔油(tall oil)。脂肪酸底物可以通过脂肪分解酶从所加入的油剂释放，或在Kraft制浆或硫酸盐蒸煮期间产生。
在具体的实施方案中，底物是具有1，4-戊二烯结构的化合物，即具有二，二，-1，4-戊二烯结构，即在其结构式中具有至少一个象这样的元件的化合物。象这样的底物的例子为不饱和脂肪酸，例如棕榈油酸、油酸、亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸，以及它们的盐和酯，例如甲基与乙基酯。
在更进一步的具体实施方案中，底物是亚油酸、亚油酸甲基或乙基酯、亚麻酸、或亚麻酸甲基或乙基酯。
为了探寻加入所讨论的脂肪酸氧化酶底物的效应，可能使用以下方法记录10mM松香酸(在0.2％吐温20中乳化)的光谱。在大约200nm和大约250nm观察到特征性峰。在第一个实验中，脂肪酸氧化酶被加入到松香酸乳剂中。在第二个实验中，还加入脂肪酸氧化酶的底物。酶是例如如上面描述的来源于M.salvinii的脂氧化酶，底物是例如亚油酸。用分光光度计测量法追踪松香酸的降解，当亚油酸与脂氧化酶一起加入时大约200nm与大约250nm处峰的降低更迅速。
在上述方法以及本发明的方法的具体的实施方案中，底物，例如亚油酸，以5-10000ppm(mg/l)、或10-9000、10-8000、25-7500、30-7000、50-6000、50-5000、50-4000、75-3000、75-2500、80-2000、90-1500、100-1000、150-800、或200-700ppm的量加入。在实施例11中，333ppm的亚油酸与脂肪酸氧化酶一起使用。
在上述方法以及本发明的方法的更进一步的具体实施方案中，脂肪酸氧化酶以0.005-50ppm(mg/l)、或0.01-40、0.02-30、0.03-25、0.04-20、0.05-15、0.05-10、0.05-5、0.05-1、0.05-0.8、0.05-0.6或0.1-0.5ppm的量被使用。酶量指清楚限定的酶制剂的毫克数。
附加的酶碳水化合物氧化酶和/或脂肪酸氧化酶可以作为唯一的酶被加入到纺织品中，或可与一种或多种附加的酶组合使用。术语“附加的酶”指至少一种附加的酶，例如一种、两种、三种、四种、五种、六种、七种、八种、九种、十种或甚至更多附加的酶。附加的酶可以是淀粉酶或脂酶。
根据本发明被使用的脂肪酸氧化酶可以与附加酶一起被应用，所述附加酶选自蛋白水解酶例如蛋白酶，脂肪分解酶，纤维素分解酶例如纤维素酶、半纤维素酶，淀粉分解酶例如淀粉葡糖苷酶，果胶溶酶例如果胶酶，氧化还原酶例如过氧化物酶，漆酶，葡萄糖氧化酶，吡喃糖氧化酶，脂氧化酶(lipooxygenase)等等，或其混合物。当漂白纺织品时，氧化酶，例如碳水化合物氧化酶或过氧化物酶可有利地存在。在本发明的洗涤过程中，果胶溶酶，优选果胶酸盐裂合酶，可以被使用。脂肪分解酶，例如优选角质酶和脂酶，可以在洗涤期间存在。对于纺织品的脱浆，分解淀粉的酶，例如α-淀粉酶，可以存在。
附加酶可以是任何来源的，包括哺乳动物和植物，并且优选是微生物的(细菌的、酵母或真菌的)来源，并且可通过本领域常规使用的技术加以衍生。术语“衍生的”在此上下文中指酶可能是从其所天然存在的有机体中分离出来的，即酶的氨基酸序列的特性同天然酶相同。术语“衍生的”也指酶可能是在宿主有机体内重组产生的，重组产生的酶具有与天然酶相同的特性，或具有修饰的氨基酸序列，例如其中的一个或多个被缺失、插入和/或取代的氨基酸，即是天然氨基酸序列的突变体和/或片段的重组产生的酶，或通过本领域已知的核酸改组方法产生的酶。在天然酶的含义内包括自然变体。此外，术语“衍生的”包括通过例如肽合成产生的酶。术语“衍生的”也包括已经例如通过糖基化作用、磷酸化或通过其它化学修饰修饰的酶，而无论所述作用是体内或体外的方式。该术语包括已经自其所天然存在的有机体中分离出来的酶，或其已经在相同类型的有机体或其它类型的有机体中重组表达的酶，或经过例如肽合成通过合成产生的酶。至于重组产生的酶，术语“衍生的”指酶的特性，而并非其所重组产生的宿主有机体的特性。
酶也可以是被纯化的。如在此所使用的术语“纯化的”涵盖不含来自其所衍生的有机体的其它组分的酶。术语“纯化的”也涵盖不含来自其所衍生的天然有机体的组分的酶。酶可以是纯化的，仅存在少量的其它蛋白质。术语“其它蛋白质”具体涉及其它酶。本文术语“纯化的”指除去其它组分，具体的是存在于本发明的酶所来源的细胞中的其它蛋白质，并且最具体的是其它酶。酶可以是“实质上纯的”，也就是说，不含来自产生它的有机体的其它组分，所述有机体即例如，重组生产的酶的宿主有机体。在优选实施方案中，酶是至少75％(w/w)纯，更优选至少80％，至少85％，至少90％，至少95％，至少96％，至少97％，至少98％，或至少99％纯。在另一个优选实施方案中，酶是100％纯。
酶可以是任何适于在处理过程中使用的形式，例如以干粉或粒剂，非撒粉的粒剂(non-dusting granulate)、液体、稳定化的液体的形式，或受保护的酶。粒剂可例如如美国专利4,106,991和4,661,452中披露来制备，并可任选通过本领域已知的方法包被。液体酶制剂可例如根据既定的方法通过加入稳定剂，例如糖、糖醇或另一种多元醇、乳酸或另一有机酸加以稳定。受保护的酶可以根据EP238,216中披露的方法加以制备。
下面列出了附加酶的一些非限制性的实例。用大写字母表示的酶是可从Novozymes A/S，KrogshoejVej 36，DK-2880Bagsvaerd，Denmark购得的酶。附加酶中任何一种的活性可以利用本领域对所讨论的酶所使用的任何已知方法进行分析，包括在所引用的参考文献中提到的方法。
蛋白水解酶可以使用任何适于在碱性溶液中使用的蛋白水解酶。优选的是蛋白酶，包括动物、植物或微生物来源的蛋白酶。优选微生物来源的蛋白酶。也包括化学或遗传修饰的突变体。蛋白酶可以是丝氨酸蛋白酶，优选是碱性的微生物蛋白酶或胰蛋白酶样蛋白酶。碱性蛋白酶的例子是枯草杆菌蛋白酶，具体是来源于芽胞杆菌属的碱性蛋白酶，例如枯草杆菌蛋白酶Novo，枯草杆菌蛋白酶Carlsberg，枯草杆菌蛋白酶309，枯草杆菌蛋白酶147和枯草杆菌蛋白酶168(在WO89/06279中描述)。胰蛋白酶样蛋白酶的例子是胰蛋白酶(例如猪或牛来源的)和在WO 89/06270中所述的镰孢属(Fusarium)蛋白酶。其它蛋白酶源自于拟诺卡氏菌(Nocardiopsis)、曲霉属(Aspergillus)、根霉属(Rhizopus)、嗜碱芽胞杆菌(Bacillus alcalophilus)、蜡状芽胞杆菌(B.cereus)、纳豆芽胞杆菌(B.natto)、普通芽胞杆菌(B.vulgatus)、蕈状芽胞杆菌(B.mycoide)，和来自芽胞杆菌(Bacillus)的枯草杆菌蛋白酶，具体是来自拟诺卡氏菌和达松维尔拟诺卡氏菌(Nocardiopsis dassonvillei)的蛋白酶，如在WO88/03947中所披露，及其突变体，例如那些在WO 91/00345和EP 415296中披露的。
优选的市场上可买到的蛋白酶包括由Novozymes A/S(Denmark)以商品名ALCALASETM、SAVINASETM、PRIMASETM、NEUTRASETM、DURAZYMTM、和ESPERASE出售的蛋白酶，以商品名MAXATASETM、MAXACALTM、MAXAPEMTM、PROPERASETM、PURAFECTTM、和PURAFECT OXPTM由Genencor International出售的蛋白酶，和那些以商品名OPTICLEAN和OPTIMASE由Solvay Enzymes出售的蛋白酶。蛋白酶可以以如下水平掺入根据本发明的组合物以按组合物重量计0.00001％至2％的酶蛋白水平，优选以按组合物重量计0.0001％至1％的酶蛋白水平，更优选以按组合物重量计0.001％至0.5％的酶蛋白水平，甚至更优选以按组合物重量计0.01％至0.2％的酶蛋白水平。
脂肪分解酶在本发明的上下文中，脂肪分解酶是分类在E.C.3.1.1的酶，并包括真正的脂酶、酯酶、磷脂酶和解磷脂酶。更具体地说，脂肪分解酶可以是分类为EC 3.1.1.3、EC 3.1.1.23和/或EC 3.1.1.26的脂酶、分类为EC 3.1.1.1、EC3.1.1.2、EC 3.1.1.6、EC 3.1.1.7、和/或EC 3.1.1.8的酯酶，分类为EC 3.1.1.4和/或EC 3.1.1.32的磷脂酶，分类为EC 3.1.1.5的解磷脂酶(lyso-phospholipase)，和分类为EC 3.1.1.74的角质酶。
脂肪分解酶优选是微生物来源的，具体的是细菌的、真菌的或酵母来源的。
在具体的实施方案中，所使用的脂肪分解酶可来源于犁头霉属(Absidia)的菌株，具体是Absidia blakesleena和冠毛犁头酶(Absidia corymbifera)；无色杆菌(Achromobacter)菌株，具体的是解毒无色杆菌(Achromobacteriophagus)；气单胞菌(Aeromonas)菌株；链格孢属(Altemaria)菌株，具体的是Alternaria brassiciola；曲霉属菌株，具体的是黑曲霉(Asergillus niger)与黄曲霉(Aspergillus flavus)，无色杆菌菌株，具体的是解毒无色杆菌；短梗霉属(Aureobasidium)菌株，具体的是出芽短梗霉(Aureobasidium pullulans)；芽胞杆菌属菌株，具体的是短小芽胞杆菌(Bacillus pumilus)，嗜热脂肪芽胞杆菌(Bacillus strearothermophilus)和枯草芽胞杆菌(Bacillus subtilis)，白僵菌属(Beauveria)菌株，索丝菌属(Brochothrix)菌株，具体是Brochothrixthermosohata，假丝酵母(Candida)菌株，具体是圆柱假丝酵母(Candidacylindracea)(皱褶假丝酵母(Candida rugosa))、Candida paralipolytica、Candidatsukubaensis、Candida auriculariae、土生假丝酵母(Candida humicola)、叶生假丝酵母(Candida foliamm)、圆柱假丝酵母(皱褶假丝酵母)与南极洲假丝酵母(Candida antarctica)，色杆菌(Chromobacter)菌株，具体是Chromobacterviscosum；Coprins菌株，具体的是Coprins cinerius，镰孢菌属菌株，具体是尖镰孢(Fusarium oxysporum)、腐皮镰孢(Fusarium solani)、腐皮镰孢pisi(Fusarium solani pisi)，粉红色镰孢culmorum(Fusarium roseum culmorum)，地霉属(Geotricum)菌株，具体是Geotricum penicillatum；汉逊酵母属(Hansenula)菌株，具体是异常汉逊氏酵母(Hansenula anormala)；腐质霉属(Humicola)菌株，具体是Humicola brevispora、Humicula lanuginosa、Humicolabrevis var.thermoidea和Humicola insolens，Hyphozyma菌株；乳芽孢杆菌(Lactobacillus)菌株，具体是弯曲乳芽孢杆菌(Lactobacillus curvatus)；绿僵菌属(Metarhizium)菌株；毛霉菌(Mucor)菌株；拟青霉属(Paecilomyces)菌株；青霉属(Penicillium)菌株，具体是圆弧青霉(Penicillium cyclopium)，皮落青霉(Penicillium crustosum)，扩展青霉(Penicillium expansum)，假单胞菌属(Pseudomonas)菌株，具体是铜绿假单胞菌(Pseudomonas aeruginosa)、产碱假单胞菌(Pseudomonas alcaligenes)、洋葱假单胞菌(Pseudomonas cepacia)(同义词为Burkholderia cepacia)，荧光假单胞菌(Pseudomonas fluorescens)、莓实假单胞菌(Pseudomonas fragi)、嗜麦芽假单胞菌(Pseudomonas maltophilia)、门多萨假单胞菌(Pseudomonas mendocina)、解脂恶臭假单胞菌(Pseudomonasmephitica lipolytica)、产碱假单胞菌(Pseudomonas alcaligenes)、Pseudomonasplantari、假产碱假单胞菌(Pseudomonas pseudoalcaligenes)、腐臭假单胞菌(Pseudomonas putida)、司徒茨氏假单胞菌(Pseudomonas stutzeri)、威斯康星假单胞菌(Pseudomonas wisconsinensis)，丝核菌属(Rhizoctonia)菌株，具体是立枯丝核菌(Rhizoctonia solani)，根毛霉属(Rhizomucor)菌株，具体是曼赫根毛霉(Rhizomucor miehei)，根霉属(Rhizopus)菌株，具体是日本酒曲菌(Rhizopus japonicus)、小孢根霉(Rhizopus microsporus)与结节根霉(Rhizopusnodosus)，红冬孢酵母属(Rhodosporidium)菌株，具体是串珠状红冬孢酵母(Rhodosporidium toruloides)，红酵母属(Rhodotorula)菌株，具体是胶粘红酵母(Rhodotorula glutinis)，掷孢酵母属(Sporobolomyces)菌株，具体是Sporobolomyces shibatanus，嗜热霉(Thermonyces)菌株，具体是细毛嗜热霉(Thermonyces lanuginosus)(从前称为Humicola lanuginosa)，Thiarosporella菌株，具体是Thiarosporella phaseolina，木霉属(Trichoderma)菌株，具体是哈茨木霉(Trichoderma harzianum)与Trichoderma reesei，和/或轮枝孢菌属(Verticillium)菌株。
在一更优选的实施方案中，根据本发明使用的脂肪分解酶源自于曲霉属菌株，无色杆菌属菌株，芽胞杆菌属菌株，假丝酵母菌株，色杆菌菌株，镰孢属菌株，腐质霉属菌株，Hyphozyma菌株，假单胞菌属菌株，根霉菌株，根霉属菌株，或嗜热霉菌株。
在更优选的实施方案中，根据本发明使用的脂肪分解酶源自于短小芽胞杆菌菌株，嗜热脂肪芽孢杆菌，圆柱假丝酵母菌株，南极洲假丝酵母菌株、具体是南极洲假丝酵母脂酶B(如WO 88/02775所述获得)，Humicolainsolens菌株，Hyphozyma菌株，洋葱假单胞菌菌株，或细毛嗜热霉菌株。
在本发明的上下文中，生物聚酯水解酶包括酯酶和聚羟链烷酸酯解聚酶，具体的是聚-3-羟链烷酸酯解聚酶。事实上酯酶是脂肪分解酶和生物聚酯水解酶。
在更优选的实施方案中，酯酶是角质酶或木栓质酶(suberinase)。也在本发明的上下文中，角质酶是能降解角质的酶，参见例如Lin T S & KolattukudyP E，J.Bacteriol.1978 133(2)942-951，木栓质酶是能降解木栓质的酶，参见例如Kolattukudy PE；Science 1980 208 990-1000，Lin T S & Kolattukudy P E；Physio.Plant Pathol.1980171-15与The Biochemistry of Plants，AcademicPress，1980 Vol.4624-634，聚-3-羟基链烷酸酯解聚酶是能降解聚-3-羟链烷酸酯的酶，参见例如Foster et al.，FEMS Microbiol Lett.1994 118 279-282。角质酶，例如，与常规脂酶的不同之处在于没有观察到在三丁酸甘油酯底物的临界胶束浓度(CMC)左右的浓度条件下的可测活化。并且，角质酶被认为是属于丝氨酸酯酶类。角质酶也可以是来源于在WO 96/13580中披露的Humicola insolens的角质酶。角质酶可以是变体，例如在WO 00/34450和WO01/92502中披露的变体之一，在此引入作为参考。
生物聚酯水解酶优选是微生物来源的，具体的是细菌的、真菌的或酵母来源的。
在一优选实施方案中，生物聚酯水解酶源自于曲霉属菌株，具体是米曲霉，链格孢属菌株，具体是甘蓝链格孢，镰孢属菌株，具体是腐皮镰孢、腐皮镰孢pisi、粉红色镰孢culmorum或粉红色镰孢sambucium，长蠕孢(Helminthosporum)菌株，具体是麦根腐长蠕孢(Helminthosporum sativum)，腐质霉属菌株，具体是Humicola insolens，假单胞菌属菌株，具体门多萨假单胞菌，或腐臭假单胞菌，丝核菌属菌株，具体是立枯丝核菌，链霉菌属(Streptomyces)菌株，具体是疥疮链霉菌(Streptomyces scabies)，或单隔孢(Ulocladium)菌株，具体是Ulocladium consortiale。在最优选实施方案中，生物聚酯水解酶是来源于Humicola insolens的菌株，具体是Humicola insolensDSM 1800菌株的酶。
在另一优选实施方案中，聚-3-羟链烷酸酯解聚酶源自于产碱杆菌属菌株，具体是粪产碱菌(Alcaligenes faecalis)，芽胞杆菌属菌株，具体是巨大芽孢杆菌(Bacillus megaterium)，Camomonas菌株，具体是Camomonastestosteroni，青霉属菌株，具体是绳状青霉(Penicillium funiculosum)，假单胞菌属菌株，具体是荧光假单胞菌，勒马克纳氏假单胞菌(pseudomonaslemoignei)和食油假单胞菌(Pseudomonas oleovorans)，或红螺菌属(Rhodospirillum)菌株，具体是Rhodospirillum rubrum。
容易得到的可购得的脂酶的具体例子包括LIPOLASETM(WO98/35026)LIPOLASETMUltra，LIPOZYMETM，PALATASETM，NOVOZYMTM435，LECITASETM(均购自Novozymes A/S，Denmark)。
其它脂酶的例子是LUMAFAST，由Genencor Int.Inc.生产的门多萨假单胞菌(Ps.Mendocian)脂酶，由GistBrocades/Genencor Int.Inc.生产的假产碱假单胞菌(Ps.Pseudoalcaligenes)脂酶，Unilever生产的腐皮镰孢脂酶(角质酶)，Solvay Enzymes生产的芽孢杆菌属脂酶。其它的脂酶来自其它公司。
角质酶的例子是来源于Humicola insolens(US 5,827,719)的角质酶；来自镰孢属菌株例如粉红色镰孢culmorum或具体是腐皮镰孢pisi(WO 90/09446；WO 94/14964；WO 94/03578)的角质酶。角质酶也可以源自于丝核菌属菌株，例如立枯丝核菌，或链格孢菌株，例如A.brassicicola(WO 94/03578)，或例如在WO 00/34450或WO 01/92502中描述的其变体。
果胶溶酶本文术语“果胶溶酶”或“果胶酶”意图包括根据本领域定义的任何果胶酶，其中果胶酶是一组酶，所述酶水解果胶质的糖苷键，主要是聚-1，4-a-D-半乳糖醛苷(galacturonide)与其衍生物(见参考文献Sakai et al.，Pectin，pectinase and propectinaseproduction，properties and applications，pp213-294inAdvances in Applied Microbiology vol39，1993)，所述酶被理解为成熟蛋白质或基本上具有完整长度的酶的活性的其前体形式或功能性片段。此外，术语“果胶溶解”酶意图包括所述酶的同系物或类似物。
优选，在本发明的方法中有用的果胶溶酶是通过反式消除作用催化果胶酸(也叫作多聚半乳糖醛酸)中α-1，4-糖苷键随机断裂的酶，例如多聚半乳糖醛酸裂解酶(EC 4.2.2.2)(PGL)又名聚(1，4-a-D-半乳糖醛苷)裂解酶又名果胶酸盐裂合酶(pectate lyase)的酶类。也优选催化果胶酸α-1，4-糖苷键随机水解的果胶酶，例如酶类多聚半乳糖醛酸酶(polygalacturonase)(EC 3.2.1.15)(PG)又名内-PG。也优选果胶酶，例如多聚甲基半乳糖醛酯(polymethylgalcturonate)裂解酶(EC 4.2.2.10)(PMGL)，又名内-PMGL，又名聚(methyoxygalacturonide)裂解酶，又名果胶裂合酶，所述酶催化果胶α-1，4-糖苷键的随机裂解。其它优选的果胶酶是半乳聚糖酶(EC 3.2.1.89)、阿拉伯聚糖酶(arabinanases)(EC 3.2.1.99)、果胶酯酶(EC 3.1.1.11)、与甘露聚糖酶(EC3.2.1.78)。
酶优选来源于微生物，优选来自细菌、古生物(archea)或真菌，具体是来自细菌，例如属于芽胞杆菌属的细菌，优选属于嗜碱芽胞杆菌属菌株，其可选自由地衣芽孢杆菌和高度相关的芽胞杆菌组成的组，在高度相关的芽胞杆菌种中所有菌种基于比对的16S rDNA序列至少90％同源于地衣芽孢杆菌。象这样的物种的具体的例子是地衣芽孢杆菌、嗜碱芽胞杆菌、假嗜碱芽胞杆菌与Bacillus clarkii。一个具体且高度优选的例子是地衣芽孢杆菌种，ATCC 14580。其它有用的果胶酸盐裂合酶来源于Bacillus agaradhaerens，具体是来自以NCIMB 40482保藏的菌株；和来自棘孢曲霉(Aspergillusaculeatus)，具体是在WO 94/14952与WO 94/21786中披露的菌株与酶，所述文献在此全文引入作为参考；并且来自枯草芽胞杆菌、嗜热脂肪芽孢杆菌、短小芽孢杆菌、Bacillus cohnii、假嗜碱芽胞杆菌、欧文氏菌(Erwinia)属9482种，具体是FERM BP-5994株，与多粘类芽孢杆菌(Paenibacillus polymyxa)。
果胶溶酶可以是一给定的微生物所产生的酶系统中发生的一个组分，这样的酶系统大多包含包括上文所鉴定的那些酶在内的数种不同果胶溶酶组分。
可选地，果胶溶酶可以是单一组分，即基本上没有可在由给定微生物产生的酶系统中出现的其它果胶酶，单一组分通常是重组组分，即通过编码单一组分的DNA序列的克隆、并随后用DNA序列转化细胞并在宿主中表达。象这样的有用的重组酶，具体是果胶酸盐裂合酶、果胶裂合酶与多聚半乳糖醛酸酶，在例如WO99/27083与WO99/27084(均来自Novozymes A/S)详细描述，在此将其全文包括序列表引入作为参考。宿主优选是异源宿主，但在一定条件下所述宿主也可以是同源宿主。
在一优选实施方案中，根据本发明使用的果胶酸盐裂合酶源自于芽胞杆菌，优选地衣芽孢杆菌。
果胶酸盐裂合酶通常以如下水平掺入组合物按组合物重量计酶蛋白水平为0.00001％至2％，优选按组合物重量计酶蛋白水平为0.0001至1％，更优选按组合物重量计酶蛋白水平为0.001％至0.5％，甚至更优选按组合物重量计酶蛋白水平为0.01％至0.2％。
市场上可买到的产品包括Novozymes A/S，Denmark生产的BIOPREP。
淀粉分解酶优选的淀粉分解酶是淀粉酶。任何适合在碱性溶液中使用的淀粉酶(α和/或β)都能被使用。合适的淀粉酶包括细菌或者真菌来源。也包括化学或遗传修饰的突变体。淀粉酶包括，例如获自地衣芽孢杆菌具体菌株的α淀粉酶，在GB l,296,839中更详细地描述。市场上可买到的淀粉酶为DURAMYL、NATALASE、TERMAMYLTM、STAINZYMETM、AQUAZYMTM、与AQUAZYMTMUltra、FUNGAMYLTM与BAN(可从Novozymes A/S获得)、与RAPIDASET和MAXAMYL PTM(可以从Genencor Int.，USA获得)。
淀粉酶通常以如下水平掺入组合物按组合物重量计0.00001％至2％的酶蛋白水平，优选按组合物重量计0.0001至1％的酶蛋白水平，更优选按组合物重量计0.001％至0.5％的酶蛋白水平，甚至更优选按组合物重量计0.01％至0.2％的酶蛋白水平。
纤维素分解酶在目前的上下文中，术语“纤维素酶”或“纤维素分解酶”指催化纤维素降解为葡萄糖、纤维二糖、丙糖及其它纤维素寡糖的酶。纤维素是由β-1，4-糖苷键连接的葡萄糖聚合体。纤维素链形成很多分子内和分子间氢键，导致不溶性纤维素微纤维的形成。微生物水解纤维素形成葡萄糖涉及以下三种主要类别的纤维素酶内-1，4-β-葡聚糖酶(EC 3.2.1.4)，所述酶在纤维素分子内随机切割β-1，4-糖苷键；纤维素生物水解酶(EC 3.2.1.91)(外切葡聚糖酶)，所述酶从非还原端消化纤维素；和β-葡糖苷酶(EC 3.2.1.21)，所述酶水解纤维二糖与低分子量纤维糊精，以释放葡萄糖。大多数纤维素酶由纤维素结合域(CBD)与催化性结构域(CAD)组成，二者由富含脯氨酸和羟基氨基酸残基的接头分开。在说明书和权利要求中，术语“葡聚糖内切酶”意图代表具有纤维素分解活性的酶，具体是内-1，4-β-葡聚糖酶活性，其根据酶命名法(1992)分类在EC 3.2.1.4，并且所述酶能够催化纤维素、地衣多糖与谷类β-D葡聚糖的(内)水解，包括也包含1，3-连接的β-D-葡聚糖中的1，4-键。可以使用任何适于在碱性溶液中使用的纤维素酶。合适的纤维素酶包括细菌或者真菌来源的。也包括化学或遗传修饰的突变体。合适的纤维素酶在US 4,435,307中披露，该文献披露了产生自Humicola insolens的真菌纤维素酶。具体合适的纤维素酶是具有颜色保护效应(colour care benefits)的纤维素酶。象这样的纤维素酶的例子是在欧洲专利申请号0495257，WO 91/17243和WO 96/29397中描述的纤维素酶。
市场上可买到的纤维素酶包括Humicola insolens菌株产生的CELLUZYMETM与DENIMAXTM(Novozymes A/S)，和KAC-500(B)TM(Kao Corporation)。
纤维素酶通常以如下水平掺入组合物按组合物重量计0.00001％至2％的酶蛋白水平，优选按组合物重量计0.0001％至1％的酶蛋白水平，更优选按组合物重量计0.001％至0.5％的酶蛋白水平，甚至更优选按组合物重量计0.01％至0.2％的酶蛋白水平。
过氧化物酶/氧化酶过氧化物酶与过氧化氢或其来源(例如过碳酸盐、过硼酸盐或过硫酸盐)组合使用。氧化酶与氧组合使用。两种类型酶都可被用于“溶液漂白”，即当所述织物共同在洗涤液中洗涤时，防止纺织品染料从一个经染色的织物转移到另一织物，优选与如在例如WO94/12621与WO95/01426中描述的增强剂一起使用。合适的过氧化物酶/氧化酶包括植物、细菌或真菌来源的酶。也包括化学或遗传修饰的突变体。
过氧化物酶和/或氧化酶通常以如下水平掺入组合物按组合物重量计0.00001％至2％的酶蛋白水平，优选按组合物重量计0.0001％至1％的酶蛋白水平，更优选按组合物重量计0.001％至0.5％的酶蛋白水平，甚至更优选按组合物重量计0.01％至0.2％的酶蛋白水平。
本文包括上述酶的混合物，具体是蛋白酶、淀粉酶、脂酶和/或纤维素酶的混合物。
本发明的酶，或掺入组合物的任何其它的酶，通常以下列水平掺入组合物按组合物重量计0.00001％至2％的酶蛋白水平，优选按组合物重量计0.0001％至1％的酶蛋白水平，更优选按组合物重量计0.001％至0.5％的酶蛋白水平，甚至更优选按组合物重量计0.01％至0.2％的酶蛋白水平。
漂白活化剂任何合适的漂白活化剂可以在本发明中使用。优选根据本发明使用的漂白活化剂包括，例如，如下种类物质的化合物聚酰化的糖或糖衍生物，其具有C亚1-10-酰基，优选乙酰基、丙酰基、辛酰基、壬酰基或苯甲酰基，具体优选乙酰基，能被使用作为漂白活化剂。能被使用的糖或糖衍生物为单或二糖与它们的还原或氧化衍生物，优选葡萄糖、甘露糖、果糖、蔗糖、木糖或乳糖。属于这类物质的具体合适的漂白活化剂是，例如，戊乙酰基葡萄糖、木糖四乙酸盐、1-苯甲酰基-2，3，4，6-四乙酰基葡萄糖和1-辛酰基-2，3，4，6-四乙酰基葡萄糖。
优选在本发明中作为漂白活化剂使用的另一种类的物质包含乙酰氧苯磺酸与它们的碱金属与碱土金属盐，例如C亚1-14-酰基。乙酰基、丙酰基、辛酰基、壬酰基和苯甲酰基是优选的，具体是乙酰基与壬酰基。这类物质中具体合适的漂白活化剂是乙酰氧苯磺酸和苯甲酰氧苯磺酸。它们优选以其钠盐形式被使用。
供本发明所用的其它漂白活化剂包括MMA与OCL，单独、或彼此结合、或与TAED结合使用；氧乙酰肟酯(O-acyloxime)，例如丙酮氧乙酰肟，丙酮氧苯甲酰肟，二(丙亚氨基)碳酸盐，二(环己亚氨基)碳酸盐，作为漂白活化剂。可根据本发明作为漂白活化剂使用的酰化的肟酯在例如EP-A-0267046中描述。可根据本发明作为漂白活化剂使用的肟酯在例如EP-A-0267046中描述。
另外的优选漂白活化剂包括N-酰己内酰胺，例如N-乙酰己内酰胺、N-苯甲酰己内酰胺、N-辛酰己内酰胺和羰基二己内酰胺；N，N-二乙酰化胺和N，N，N′，N′-四乙酰化胺，例如N，N，N′，N′-四乙酰亚甲基二胺和-乙二胺(TAED)，N，N-二乙酰基苯胺，N，N-二乙酰-对-甲苯胺或1，3-二乙酰基乙内酰脲，例如1，3-二乙酰-5，5-二甲基乙内酰脲；N-烷基-N-磺酰羧胺，例如N-甲基-N-甲磺酰乙酰胺或N-甲基-N-甲磺酰-N-甲磺酰苯甲酰胺；N-酰化的环酰肼，酰化的三唑或尿唑，例如单乙酰化的马来酰肼；O，N，N-三取代的羟胺，例如氧-苯甲酰基-N，N-琥珀酰-羟胺，O-乙酰基-N，N-琥珀酰亚胺基羟胺或O，N，N-三乙酰基羟胺；N，N′-二酰基磺酰胺，例如N，N′-二甲基-N，N-二酰基磺酰胺或N，N′-二乙基-N，N′-二丙酰磺酰胺；三酰基氰尿酸酯，例如三乙酰基氰尿酸酯或三苯甲酰基氰尿酸酯；羧酸酐，例如苯甲酸酐，间氯苯甲酸酐或苯二甲酸酐；1，3-二酰基-4，5-二酰氧咪唑啉，例如1，3-二乙酰-4，5-二乙酰氧咪唑啉；四乙酰基甘脲和四丙酰甘脲；二酰化的2，5-二酮哌嗪，例如1，4-二乙酰-2，5-二酮哌嗪；丙烯双脲和2，2-二甲基丙烯双脲的酰化产物，例如四乙酰丙烯双脲；α-酰氧聚酰丙二酰胺，例如α-乙酰氧基-N，N′-二乙酰基丙二酰胺；二酰基二氧己羟-1，3，5-三嗪，例如1，5-二乙酰-2，4-二氧己羟-1，3，5-三嗪；2-烷基-或2-芳基-(4H)-3，1-苯丙噁嗪-4-酮，如例如在EP-B1-0332294和EP-B0502013中描述的，和2-苯基-(4H)-3，1-苯丙噁嗪-4-酮和2-甲基-(4H)-3，1-苯并噁嗪-4-酮，阳离子性亚硝酸盐，如例如在EP303520和EP458396A1中描述的，例如，三甲基胺基乙腈的甲基硫酸盐或甲苯磺酸盐，N，N-二甲基-N-辛基胺基乙腈，2-(三甲基胺基)丙腈，2-(三甲基胺基)-2-甲基丙腈。N-甲基哌嗪-N，N′-二乙腈和N-甲基吗啉乙腈(MMA)的甲基硫酸盐也是合适的。
供本发明之用的额外的漂白活化剂包括过氨基甲酸(percarbamic acid)或二酰基过氨基甲酸酯(diacyl percarbamate)和其前体，如例如披露在WO02/16538中的，在此引入作为参考。
漂白活化剂通常以大约0.1至30g/l，更优选0.5至10g/l的量加入。
漂白稳定剂在本发明的另一个优选实施方案中，漂白系统另外包含一或多种漂白稳定剂。漂白稳定剂包含能吸收、结合或者络合痕量重金属的添加剂。具有漂白稳定作用、能根据本发明使用的添加剂的例子为聚阴离子化合物，例如聚磷酸盐、聚羧酸盐、聚羟基聚羧酸盐、可溶性硅酸盐如全部或部分中和的碱金属或碱土金属盐，具体是如中性钠或镁盐，其为相对较弱的漂白稳定剂。可根据本发明使用的强漂白稳定剂的例子是络合剂例如乙二胺四乙酸盐(EDTA)，二亚乙基三胺五乙酸(DTPA)，氮川三乙酸(nitrilotriaceticacid)(NTA)，甲基甘氨酸二乙酸(MGDA)，β-丙氨酸二乙酸(ADA)，乙二胺-N，N′-丁二酸氢盐(EDDS)与膦酸盐例如乙二胺四甲撑膦酸盐，二亚乙三胺五亚甲基膦酸(DTMPA)或羟基亚乙基-1，1-二膦酸，其为酸或部分或全部中和的碱金属盐形式。
漂白稳定剂通常以大约0.1至大约5/g升组合物的量被加入到治疗组合物中，更优选大约0.5至大约2g/l，并且最优选大约1g/l。
佐剂本发明的方法可在常规纺织品佐剂存在下进行，所述佐剂包括织物、纤维或纱线整理剂，包括润湿剂，例如某些表面活性剂；聚合剂；分散剂；等等。
润湿剂常规的润湿剂可被用来改善本方法所使用的底物和酶之间的接触。润湿剂可以是非离子型表面活性剂，例如乙氧基化的脂肪醇。优选的润湿剂是乙氧基化和丙氧基化的脂肪酸酯，例如Berol 087(Akzo Nobel，Sweden产品)。在一个实施方案中，本发明的方法在表面活性剂存在下进行。优选的表面活性剂是非离子的、非线性表面活性剂。术语“非离子的”在文献中被清楚定义，通常指不具有可电离的官能团的表面活性剂。在本发明的上下文中，术语“非线性的”定义为分子结构的疏水部分是分支来源的(branchedorigin)、并具有链支化的表面活性剂。链支化在本发明的上下文中定义为这样的分子结构，所述结构具有直接地结合至超过两个碳原子的一或多个碳原子，或其疏水部分源自于仲或叔醇。烷基酚的聚乙烯、聚丙烯及聚丁烯氧化物的缩合物适于用作本发明的表面活性剂系统的非离子、非线性表面活性剂，以聚环氧乙烷缩合物为优选。这些化合物包括烷基酚的缩合产物，所述烷基酚具有包含大约6至大约14个碳原子、优选大约8至大约14个碳原子的烷基，所述烷基具有直链或支链构型。在优选实施方案中，环氧乙烷以每摩尔烷基酚中相当于大约2至大约25摩尔、更优选大约3至大约15摩尔环氧乙烷的数量存在。市场上可买到的这一类型非离子、非线性表面活性剂包括IgepalC0-630(由GAF公司销售)、TritonTMX-45，X-114，X-100与X-102，和X-102，与Terginol NP，优选Terginol NP9，均由DOW/Union Carbide销售。这些表面活性剂通常称为烷基酚烷氧基化物(alkylphenolalkoxylate)(例如烷基酚乙氧基化物)。
仲脂肪醇与大约1至大约25摩尔的环氧乙烷的缩合产物适于用作本发明的非离子型表面活性剂系统的非离子型表面活性剂。脂肪醇的烷基链通常包含大约8至大约22个碳原子。优选的是具有包含大约8至大约20个碳原子、更优选大约10至大约18个碳原子的烷基的醇与每摩尔醇大约2至大约15摩尔环氧乙烷、优选大约5大约15摩尔环氧乙烷、并且最优选每摩尔醇大约7至大约13摩尔环氧乙烷的缩合产物。这一类型的市场上可买到的非离子型表面活性剂的例子包括TergitolTM15-S-9(C11-C15仲醇与9摩尔环氧乙烷的缩合产物)，TerginolTM15-S-12和Softanol 90。在这些产物中HLB的优选范围为8-15，最优选10-14。仲脂肪醇与大约1至大约25摩尔的环氧乙烷的缩合产物适于用作本发明的非离子型表面活性剂系统的非离子型表面活性剂。脂肪醇的烷基链通常包含大约8至大约22个碳原子。优选的是具有包含大约8至大约20个碳原子、更优选大约10至大约18个碳原子的烷基的醇与每摩尔醇大约2至大约15摩尔环氧乙烷、优选大约5至大约15摩尔环氧乙烷、最优选每摩尔醇大约7至大约13摩尔环氧乙烷的缩合产物。这一类型的市场上可买到的非离子型表面活性剂的例子包括TergitolTM15-S-9(C11-C15仲醇与9摩尔环氧乙烷的缩合产物)，TerginolTM 15-S-12和Softanol 90。这些产物中HLB的优选范围是8-15，最优选10-14。
也可作为本发明的表面活性剂系统的非离子型表面活性剂的是苯乙烯化酚醛塑料(styrenated phenolics)与环氧乙烷的缩合产物。在优选实施方案中，环氧乙烷以相当于每摩尔苯乙烯酚大约2至大约25摩尔、更优选大约9至大约15摩尔环氧乙烷的量存在。这一类型的市场上可买到的苯乙烯酚的例子是Ethox 2622，Ethox 2659与Ethox 2938。
支化脂肪醇例如十三醇与大约1至大约25摩尔的环氧乙烷的缩合产物适于用作本发明的非离子型表面活性剂系统的非离子型表面活性剂。这一表面活性剂种类的市场上可买到的例子是Novell II TDA-6.6，Novell IITDA-7，Novell II TDA-8.5，Novell II TDA-9，Novell II TDA-9.5和Novell IITDA-11。
聚合剂合适的聚合的药剂的例子包括蛋白质(例如牛血清白蛋白、乳清、酪蛋白或豆类蛋白)、蛋白质水解物(例如乳清、酪蛋白或大豆蛋白质水解产物)、多肽、木质素磺酸盐、多糖和其衍生物、聚乙二醇、聚丙二醇、聚乙烯吡咯烷酮、与乙烯或环氧丙烷稠合的乙二胺、乙氧基化的聚胺、或乙氧化胺的聚合物。
分散剂分散剂可以优选选自非离子的、阴离子的、阳离子的、两性的或两性离子表面活性剂。更具体地说，所述分散剂可选自所述分散剂可选自羧甲基纤维素、羟丙基纤维素、烷基芳基磺酸酯、长链醇硫酸酯(伯和仲烷基硫酸盐)、磺化的烯烃、硫酸单酸甘油酯、硫酸酯醚、磺基琥珀酸盐、磺化的甲醚、烷烃磺酸酯、磷酸酯、烷基异硫代硫酸盐(isothionate)、乙酰肌氨酸(acylsarcoside)、烷基氨基乙磺酸盐(alkyltauride)、氟表面活性剂、脂肪醇和烷基酚的缩合物、脂肪酸缩合物、环氧乙烷与胺的缩合物、环氧乙烷与酰胺的缩合物、蔗糖酯、山梨聚糖酯、alkyloamide、脂肪胺氧化物、乙氧基化的单胺、乙氧基化的二胺、醇乙氧基化物及其混合物。优选的分散剂是醇乙氧基化物例如Berol 08(Akzo Nobel，Sweden产品)。
纺织品可以更进一步地通过本领域已知的以下处理中的一种或多种进行整理染色、生物抛光、增亮、软化和/或抗皱处理。
组合物在最后一方面，本发明涉及包含脂肪酸氧化酶和另外至少一种佐剂的组合物。
在一优选实施方案中，佐剂选自润湿剂、聚合剂或分散剂。
脂肪酸氧化酶可以是上面所提及的任何一种。优选的脂肪酸氧化酶是脂氧化酶，具体是上述的来源于Magnaporthe属，具体是Magnaporthe salvinii菌株的脂氧化酶。
本发明的组合物可以在优选实施方案中进一步包含选自一种酶，其选自蛋白水解酶、脂肪分解酶、纤维素分解酶、淀粉分解酶、果胶溶酶、氧化酶、或过氧化物酶，或其混合物。优选的附加酶是角质酶、淀粉酶与果胶酸盐裂合酶。
在下面的实施例中更进一步地阐明本发明，而这些实施例并非试图以任何方式对所要求保护的发明的范围进行限制。
材料与方法材料酶白小羊蹄菌(Microdochium nivale)碳水化合物氧化酶，从Fusariumvenenatum表达和纯化(US 6,165,761)。
脂肪酸氧化酶克隆来自Magnaporthe salvinii的脂氧化酶并在米曲霉中表达，如WO 02/086114的实施例2中描述的。
果胶酸盐裂合酶Bioprep 3000L(批号KND 00007，3000APSU/g)，从Novozymes A/S，Denmark获得。
角质酶(2002-00081，17.2KLU/g)披露WO 01/92502，源自于Humicolainsolens DSM 1800的野生型角质酶，包含以下12种突变E6Q，G8D，A14P，N15D，E47K，S48E，R51P，A88H，N91H，A130V，E179Q，与R189V，获自Novozymes A/S，丹麦。
AQUAZYMTMULTRA是α-淀粉酶，可以从Novozymes A/S，Denmark获得。
Na2HPO47H2O(F.W.268.07，US-0001-10)购买自Fisher Scientific。
Na2B4O710H2O(F.W.381.37，US-0064-11)购买自Aldrich。
Na2CO3H2O购买自Aldrich。
Kieralon Jet B是购买自BASF的非离子型表面活性剂的混合物。
亚油酸(99％，批号71k2050)购买自SIGMA(USA)。
亚油酸(L-1376，批号61K1147)购买自SIGMA(USA)。
亚麻酸(L-2376，批号072K1228)购买自SIGMA(USA)。
介质和底物表面活性剂Kierlon Jet B获自BASF。
磷酸钠缓冲液pH 7.0混合20mM NaH2PO4与1NNaOH而制备。
D-阿拉伯糖Aldrich。
D-木糖Aldrich。
D-α-葡萄糖Sigma-Aldrich(商品目录15，896-8)D-β-葡萄糖SIGMA(G-5250)D-半乳糖Sigma(G-065)D-果糖Sigma(F2543)D-甘露糖Fisher Scientific(M-12175767)D-纤维二糖Sigma-Aldrich(C-7252)D-麦芽糖Sigma(M9171)D-β-乳糖Sigma(L-3750)麦芽三糖Sigma(M-8378)
糊精Sigma(75％，111型，来自玉米)氢氧化钠获自Fisher Scientific Co.。
设备装备有Optiview 7000软件的MacBeth滤色片测色仪Labomat(Mathis)方法白度指数(WI)由下式计算WI＝Y+800(Xn-x)+1700(yn-y)其中Y、x和Y是样品的色度坐标，xn和Yn是光源的色度坐标，其中使用标准光源D65。根据AATCC方法79(Technical Manual ofThe AmericanAssociation of Textile Chemists and Colorists)测定样品的水吸收性。
碳水化合物氧化酶活性(COXU)碳水化合物氧化酶单位(COXU)定义为在以下条件下每分钟氧化一微摩尔乳糖的酶量

一个COXU定义为一毫克纯碳水化合物氧化酶-相对于酶标准物。碳水化合物氧化酶在有O2存在时作用于乳糖形成乳糖酸与H2O2。所形成的H2O2在有过氧化物酶存在下激活4-氨基安替比林(AA)和n-乙基-n-磺丙基-m-甲苯胺(TOPS)的氧化缩合，形成紫色产物，该产物可通过在550nm的吸光度进行定量。当除碳水化合物氧化酶之外的所有组分均过量，吸光度的升高率与COXU，即存在的碳水化合物氧化酶活性成正比例。在Cobas Fara离心分析仪上反应自动进行。
脂氧化酶活性(LOX单位)脂氧化酶活性根据Novozymes；Standard Method 2001-21910-03(在此引入作为参考，并可得自Novozyme A/S Denmark)测定。一个LOX单位导致以亚油酸为底物时，A234在pH9.0、30℃每分钟增加0.001。反应体积＝1.0ml(1cm光路)。
角质酶活性(LU)角质酶活性确定为利用三丁酸甘油酯作为底物测定的解脂活性。该方法以三丁酸甘油酯的酶水解为基础，并将耗碱量记录为时间的函数。一个脂酶单位(LU)定义为在标准条件下(即在30.0℃、pH 7.0、用阿拉伯胶(GumArabic)作为乳化剂、三丁酸甘油酯作为底物)每分钟释放1微摩尔可滴定的丁酸的酶量。描述这一分析法的卷宗AF95/5可向Novozymes A/S，Denmark索要，此卷宗在此引入作为参考。
测定果胶酸盐裂合酶活性粘性试验APSUAPSU单位APSU单位试验是使用底物多聚半乳糖醛酸、不加钙时的粘度测量。
底物5％多聚半乳糖醛酸钠盐(Sigma P-1879)溶解在0.1M甘氨酸缓冲液，pH 10。4ml底物在40℃预保温5分钟。加入酶(体积250微升)，并在混合器上以最大速度混合10秒，然后在40℃孵育20分钟。为了绘制标准曲线，在5APSU/ml至100APSU/ml以上的范围内用10至60APSU/毫升之间的至少4个浓度重复两次测定酶浓度稀释物。
使用Sofraser公司，45700Villemandeur，France的MIVI 600测量粘度。10秒之后粘度以毫伏测量。
为了计算APSU单位，如上面描述的酶标准稀释物被用来取得标准曲线。使用GrafPad Prism程序用于计算，该程序使用带有平台期的一相指数式衰减的非线性拟合。平台期+跨度(span)是无酶条件下获得的毫伏数。平台期是超过100APSU的毫伏数，在两个例子中粘度降低一半时的值为12APSU单位，标准误为1.5APSU。
裂合酶试验(235nm)为了测定β消除，利用溶解在0.1M甘氨酸缓冲液pH 10中的底物0.1％多聚半乳糖醛酸钠盐(Sigma P-1879)，来实施测定235nm的吸光率增加的实验。为了计算催化率，在235单位每分钟5.2吸光度的增加对应于形成1微摩尔的不饱和的产物(Nasuna与Starr(1966)J.Biol.Chem.Vol241，5298-5306页；和Bartling，Wegener与Olsen(1995)微生物学，Vol 141，873-881页)。
稳态条件利用0.5ml比色杯、温度受控制的比色杯座中HP二极管阵列分光光度计上的1厘米光路，连续测定235nm的吸光度。对于稳态而言，至少200秒的线性增加被用于计算速率。其被用来转化成每分钟产物形成的pmol数。
纤维素酶活性测定(ECU)通过测量酶降低羧甲基纤维素(CMC)溶液粘度的能力，测定以内纤维素酶单位(ECU)表示的纤维素分解活性。
ECU试验通过测量样品降低羧甲基纤维素(CMC)溶液粘度的能力，定量存在于样品中的催化活性值。在振动粘度计上(例如Sofraser，France的MIVI3000)、在40℃、pH7.5、0.1M磷酸盐缓冲液中进行该试验；时间30分钟，使用相对酶标准用来降低CMC底物的粘度(Hercules 7LFD)，酶浓度大约0.15ECU/ml。弓形标准(arch standard)被定义为8200ECU/g。
一个ECU是在这些条件下将粘度减低至一半的酶量。
实施例实施例1葡萄糖、碳水化合物氧化酶和NaOH在棉漂白上的效应过氧化氢产生与漂白在Labomat(Mathis)中进行。通常，大约140ml磷酸钠缓冲液、0.5g/l Kierlon Jet B、α-葡萄糖与碳水化合物氧化酶被加入1升烧杯，烧杯中有两块织物样品，为总重量大约14g的棉编织物(Ramseur)。所有烧杯在40℃孵育4小时以产生过氧化物。加入氢氧化钠，烧杯温度升高至95℃。保温60分钟后，所有烧杯冷却至80℃。取出棉样品，测量烧杯中的液体pH。自然干燥前，棉样品在热(50℃)与冷水中漂洗10分钟。所有烧杯在50rpm下持续旋转。
棉样品在恒温恒湿(70°F，65％RH)条件下平衡至少24小时后，使用MacBeth Color Eye测量白度指数(WI)值。
结果示于下面的表1。四个烧杯中的棉样品具有不同的白度指数。单独葡萄糖降低棉织物白度。碳水化合物氧化酶和氢氧化钠改善棉白度。
表1

N/A*未测量实施例2过氧化物产生时间、葡萄糖和碳水化合物氧化酶对织物性质的影响所有材料和化学制剂与实施例1中基本上相同。过氧化物产生与漂白实验与实施例1中相同，只是在过氧化氢产生期间的时间、碳水化合物氧化酶及葡萄糖的量不同，氢氧化钠浓度保持在3g/l。使用与实施例1中相同的方法测量棉织物白度指数与吸光度的值。漂白后，测定液体pH，也观测和记录液体颜色。
表2显示白度指数与吸光度结果的值。统计分析显示碳水化合物氧化酶和时间在统计上有显著意义。增加碳水化合物氧化酶(从0.5U/ml至1.5U/ml)使得白度提高6个单位。在漂白步骤中的较高pH似乎促进漂白性能。
表2时间和碳水化合物氧化酶对织物性质的影响

实施例3NaOH对白度和水吸收性的影响所有材料和化学制剂与实施例1中基本上相同。过氧化氢产生与漂白实验与实施例1相同，只是碳水化合物氧化酶、葡萄糖与氢氧化钠的值有所改变。使用与实施例1中相同的方法测量棉织物白度指数与吸光度的值。
表3显示白度指数与吸收度结果的值。较高吸收度显示润湿时间较短。氢氧化钠对水吸收性具有正面影响。增加碳水化合物氧化酶和氢氧化钠浓度导致棉织物白度指数的增加。最终的液体pH是添加NaOH的结果。较高的最终液体pH与棉织物较高的水吸收性和较高的白度正相关。
表3碳水化合物氧化酶与NaOH的效应


N/A*未测量实施例4NaOH和硅酸盐对白度的影响所有材料和化学制剂与实施例1中基本上相同。过氧化物产生与漂白实验与实施例1相同，只是碳水化合物氧化酶、葡萄糖与氢氧化钠的值有所改变。使用与实施例1中相同的方法测量棉织物白度指数与吸光度的值。
表4显示白度指数与吸光度结果的值。NaOH剂量增加导致棉织物吸光度和白度的增加。在本实验中的最适pH为大约12.2。添加硅酸盐导致织物白度增加。
表4NaOH和硅酸盐对织物性质的影响


实施例5基于相同重量的碳水化合物氧化酶的底物特异性所有材料与化学制剂基本上与实施例1相同。过氧化物产生与漂白实验与实施例1中相同，只是碳水化合物氧化酶、葡萄糖和氢氧化钠的量有所改变。棉织物的白度指数的值与吸光度利用与实施例1中相同的方法测量。漂白后，测量液体pH，观察并记录液体颜色。
表5显示白度指数值与吸光度结果。基于底物的相同重量，碳水化合物氧化酶的比活性由高至低排序为α-葡萄糖＞木糖＞纤维二糖＞麦芽糖＞阿拉伯糖＞半乳糖＞果糖＞甘露糖。在本研究检测的所有糖可以是碳水化合物氧化酶的底物。
表5基于重量的碳水化合物氧化酶的底物特异性


实施例6基于相同摩尔浓度的碳水化合物氧化酶的底物特异性所有材料和化学制剂与实施例1中基本相同。过氧化物产生和漂白实验与实施例1中相同，只是碳水化合物氧化酶、葡萄糖和氢氧化钠量有所改变。棉织物的白度指数和吸收度的值通过与实施例1中相同的方法测量。漂白后，测量液体pH，观察和记录液体颜色。
表6显示白度指数值和吸收度结果。除了糊精以外，所有其它糖均适于作为碳水化合物底物。由于糊精是在此所使用的唯一聚合物，在每一烧杯中使用1120mg糊精用于14克织物的漂白。
基于相同摩尔数的糖，碳水化合物氧化酶的底物特异性按如下排序α-葡萄糖＞β-葡萄糖＞木糖＝β-乳糖＞纤维二糖＝麦芽三糖＞麦芽糖。
表6基于相同摩尔浓度的碳水化合物氧化酶的底物特异性


实施例7用淀粉酶和碳水化合物氧化酶漂白棉100％棉织织物428R(测试织物)包含淀粉作为上浆成分，在编织后未经化学处理。在每种条件下12g样本在含120ml溶液的Labomat(Mathis)烧杯中接受处理。所述溶液包含0.5g/lKierlon jet B，20mM磷酸钠缓冲液pH7.0，0.3g/l脱水氯化钙(Fisher Scientific)，2g/lα-淀粉酶AQUAZYMTM240L(Novozymes North America，Inc.)，有些情况下还包含82mg/l葡糖淀粉酶SPIRIZYMETMPLUS FG(Novozymes North America，Inc)。处理在50rpm、50℃进行60分钟。然后按1.7ml/烧杯加入0.21g/l硅酸盐，按3.3ml/烧杯用0.3g/mlNaOH溶液调整pH。烧杯以3℃/分钟加热至95℃，温度保持60分钟。然后漂洗并干燥样本。
以与实施例1相同的方式测量织物白度指数。与仅用α-淀粉酶处理相比，α-淀粉酶与碳水化合物氧化酶联合处理显著改善棉织物白度。添加葡糖淀粉酶更进一步改善织物白度。
表7

实施例8测量脂肪酸氧化酶对亚油酸的活性使用带有TriOxmatic 300氧电极、标准反应体积为4ml的“Oxi 3000血氧计”(WTW，Weilheim，Germany)。
10mg亚油酸(10ml 60％亚油酸)溶解在1ml乙醇中，加入2微升吐温20。取此母底物溶液50微升加入包含3.85ml缓冲溶液(Britton-Robinson100mM磷-醋-和硼酸，用NaOH调整pH)的反应烧杯，并以小搅棒搅动，以使溶液充分混匀，并将氧电极插入反应烧杯中。加入100微升纯化的酶溶液，即(a)浓度约为0.4mg/mL、来源于Magnapotthe salvinii的脂氧化酶；或(b)浓度约为0.76mg/ml(也就是说在终反应中大约0.02mg/ml)、来源于禾顶囊壳(Gaeumannomyces graminis)的脂氧化酶。这些脂氧化酶如前描述地加以制备。温度为25℃。测量溶解的氧浓度(mg/l)，作为时间函数(分钟)作图。酶活性计算为添加酶后曲线线性部分的斜率(mg/l/分钟)。当相关时，用减法矫正基线，也就是说，如果显示作为时间函数的氧浓度的曲线在添加脂肪酸氧化酶(即对照)前具有大于大约0.05mg氧/ml/分钟的斜率，则从样品斜率值减去该值。
下面的表8显示实验结果。
表8


实施例9脂肪酸氧化酶如下所述测试四种酶，即两种漆酶和两种脂氧化酶。来源于Polyporuspinsitus的漆酶通过SDS-Page测定的MW为65kDa，通过IEF测定的pl为3.5，pH 5.5时最适温度为60℃。来源于灰盖鬼伞(Coprinus cinereus)的漆酶SDS-Page MW为67-68kDa，IEF pI为3.5-3.8，pH 7.5时最适温度为65℃。如WO96/00290和美国专利号6,008,029的描述制备和纯化酶。两种脂氧化酶源自于Magnaporthe salvinii和禾顶囊壳，如前描述进行制备。
调整酶剂量以保证每分钟234nm/530nm的最大吸收率增加，即在每分钟0.1-0.25吸收率单位范围内。
底物溶液11.65mg亚油酸(60Sigma)以及溶解在乙醇中的12.5ml0.56mM丁香醛连氮与去离子水混合，至总体积25ml。
将50微升受试酶制剂转移至石英比色杯中，该比色杯包含900微升磷酸盐缓冲液(50mM，pH 7.0)和50微升的底物溶液。将比色杯置于分光光度计中，恒温在23C，作为时间的函数测定234nm与530nm吸光度。530纳米的吸光度指示丁香醛连氮的降解，而234nm的吸光度指示亚油酸的降解。以2至4分钟的反应时间为基础计算作为时间函数的吸光度增加，即d(A234)/dt，和d(A530)/dt。
结果示于下面表9。在这四种酶中，只有两种脂氧化酶有资格作为这里所定义的脂肪酸氧化酶。这是因为仅这两种酶的RRD＝反应速率差＝(dA234/dt-dA530/dt)在零以上。
表9


*这相当于零活性(分析误差)实施例10棉的脂氧化酶(LOX)漂白棉织物是100％棉的棉毛布编织物(interlock knit)4600(Ramseur interlockknit，Inc.，NC)。棉织物切断成19×19cm2样本(大约每样本6.0g)。
克隆来自Magnaporthe salvinii的脂氧化酶并在米曲霉中得以表达，如WO 02/086114的实施例2中描述的。纯化所述酶，在应用前储存于-18℃。
将26.95g Na2HPO47H2O溶解在2升去离子水中制备缓冲液A(50mM)，用5MHCl调整pH至7。将38.23gNa2B4O710H2O溶解在2升去离子水中制备缓冲液B(50mM)，用30％NaOH调整pH至9.5。每一缓冲溶液中加入大约1gKieralon Jet B(0.5g/l)。
在实验期间，含织物样本的每个烧杯中加入120ml缓冲液。序贯地加入亚油酸(99％，批号71k2050)和脂氧化酶到每个烧杯中。然后密封所述烧杯，放置于Labomat设备中(BFA型烧杯，WemerMathis，NC生产)。处理在50rpm、50℃(3℃/分钟梯度)进行60分钟。然后取出所有样本，用冷水漂洗。样本在美国型洗衣机中于40℃洗涤，冷水漂洗两次，然后甩干50分钟。此后所有样本在21℃(70°F)和65％相对湿度下平衡超过24小时。根据AATCC方法79(引入作为参考)测量样本的可湿性。使用Macbeth Color-eye 7000分光光度计测定织物白度。
这一测试的结果示于下面表10，显示在50℃处理2小时后的织物白度。在既缺少脂氧化酶(LOX)、又缺失亚油酸(LA)的对照中，或在缺少LA的对照中，在pH 7.0和pH 9.5的处理中织物白度指数均近乎无改变。在LOX和LA存在下，织物白度指数显著较高，指示漂白效应。漂白在pH7比在pH 9.5更有效。
表10

实施例11NaOH有助于的脂氧化酶(LOX)对棉的漂白酶、织物和化学制剂同实施例10中相同。以与实施例10相同的方式将缓冲液调整至pH 7和pH 9.5，添加Kieralon Jet B。如实施例10的实验操作中所描述地进行相同操作，只是在50℃处理120分钟后，向每个烧杯中加入NaOH(3g/l)，烧杯加热至95℃(3℃/分钟梯度)，保持30分钟。用与实施例10相同的方法漂洗织物样本。在21℃(70°F)、和65％相对湿度下平衡超过24小时后，如实施例10中所进行地分析织物样本。
本实施例的结果示于下面表11。首先，由于通过NaOH煮沸除去颜色杂质，所有织物样本比实施例10中均具有实质上较高的白度水平。此后，在LOX和LA存在下，织物白度水平(Ganz 82)达到高达大约53，显著高于任何其它对照。这一较高白度水平可能是由于在碱性介质中氢过氧化物(hydroperoxide)的活化。该表也表明脂氧化酶与亚油酸系统与任何对照相比可得到较高的织物重量损失与较好的织物可润湿性。
表11

实施例12脂氧化酶(LOX)辅助的棉编织品洗涤棉织物是100％棉的棉毛布编织物4600(Ramseur interlock knit，Inc.，NC)。将棉织物切断成19.5×19.5cm2样本(每样本大约7.0g)。将22.86gNa2B4O710H2O溶解于3升去离子水中制成缓冲液(20mM)，用30％NaOH调整pH至9.25。向缓冲溶液中加入大约1.5g Kieralon Jet B(0.5g/l)。
70mL缓冲液，pH 9.25被加入含织物样本的每个烧杯中。然后向每个烧杯中加入亚油酸(L-2376，批号072K1228)(0.4ml/烧杯)，亚麻酸(L-2376，批号072K1228)(5.7×lO-3mL/mL)，果胶酸盐裂合酶(BIOPREPTM3000L)2.14APSU/g织物)，和来自Magnaporthe salvinii的脂氧化酶(8.2U/ml)。然后密封所述烧杯，放置于Labomat设备中(BFA型烧杯，Wemer Mathis，NC生产)。处理在50rpm、50℃(3℃/分钟梯度)进行30分钟。在Labomat烧杯中加入1g/LNa2CO3H2O(Aldrich)和0.2g/L四乙酸乙二胺钠(EDTA)(Dexter Chemical)。烧杯加热至90℃(3℃/分钟梯度)，并保持10分钟。冷却至大约70℃后倒出烧杯中的水。然后取出所有的样本，用温水(60℃)漂洗大约10分钟，然后在美国型洗衣机中在40℃洗涤，然后冷水漂洗两次。让它们自然干燥。
在所有样本在21℃(70°F)和65％相对湿度下平衡至少24小时后，根据AATCC方法79(在此引入作为参考)测量它们的可湿性。使用MacbethColor-eye7000分光光度计测量织物白度。织物白度(CIE L*a*b*值和CIEGanz 82)和织物可湿性(以秒计算、带+/-标准差的润湿时间)显示于下面表12。脂氧化酶显示当与果胶酸盐裂合酶一起使用时可增强织物可湿性。不管果胶酸盐裂合酶是否存在，用脂氧化酶和亚麻酸(LNA)或亚油酸(LA)一起处理的织物具有极好的可湿性。用脂氧化酶和亚油酸处理的织物具有较高白度。
表12

实施例13脂氧化酶(LOX)用来洗涤棉织织物棉织物是化学脱浆的100％棉织型428U(Testfabrics，PA)。棉织物切成15×25.5cm2样本(大约每样本9.0g)。果胶酸盐裂合酶和脂氧化酶与实施例12中相同。角质酶是来源于Humicola insolens DSM1800的角质酶的变体，活性为17.2KLU/g(批号PPW21399)。其它化学试剂和缓冲液与实施例12中相同。
向含织物样本的每个烧杯中加入90ml pH 9.25的缓冲液。然后向每个烧杯中加入亚油酸(4.4×10-3mL/mL)、果胶酸盐裂合酶(2.14APSU/g织物)、角质酶(17LU/g织物)、和脂氧化酶(6.4U/mL)。以与实施例12相同的方式进行实验。
所有样本在21℃(70°F)和65％相对湿度下平衡至少24小时后，如实施例12所描述的测量它们的可湿性和白度。处理前和处理后，在21℃(70F)、65％相对湿度下平衡至少24小时后，得到织物重量。使用下列方程式确定重量损失的百分数重量损失(％)＝(重量前-重量后)/重量前×100织物白度(CIE L*a*b*值和CIE Ganz 82)、重量损失(％)、和可湿性示于下面表13。脂氧化酶处理与对照相比产生较高百分比的织物重量损失。脂氧化酶和亚油酸处理与对照相比引起较高重量损失和改善的织物白度。加入脂氧化酶与仅仅用果胶酶处理相比较产生较高百分比的织物重量损失。加入脂氧化酶和亚油酸改善织物白度。
表13

实施例14脂氧化酶和淀粉酶用于棉的脱浆和洗涤棉织物是100％棉织型428R(Testfabrics，PA)。在本研究中将其切成15×15.2cm2样本(大约每样本7.7g)。脂氧化酶和角质酶与实施例11中相同。淀粉酶是AQUAZYMETTMULTRA1200L，是由Novozymes A/S(Denmark)制造的一种商业产品。其它化学制剂和pH 7.0缓冲液与实施例8中相同，只是缓冲液是20mM磷酸钠。
在每个含织物样本的烧杯中加入大约77ml缓冲液。将AQUAZYMTMUltra稀释10倍，然后以0.4ml/烧杯加入。角质酶以11LU/mL的浓度加入。加入亚油酸(5.2×104mL/mL)和脂氧化酶(7.4U/mL)。在Labomat机中，于70℃、50rpm脱浆30分钟。处理后，样本在热水(60℃)和冷水(25℃)中各漂洗10分钟。
所有样本在21C(70F)和65％相对湿度的条件下平衡至少24小时后，如实施例13描述的测量它们的可湿性和白度。织物上的淀粉残余物根据TEGEWA紫色等级(TEGEWA violet scale)(Textile Praxis International1981(12)，p.9-11)评定，其中1是未脱浆的，9是完全脱浆的。两批100％棉织428U(来自Testfabrics的商业上脱浆产品)被评定为5.3和6.5。
下面的表14显示织物白度、可湿性和以TEGEWA等级表示的淀粉残余物。在淀粉酶脱浆、或淀粉酶与角质酶脱浆中，脂氧化酶与亚油酸改善织物白度和可湿性。向角质酶和淀粉酶脱浆溶液中添加脂氧化酶改善织物可湿性。
表14

LOX脂氧化酶；LA亚油酸；AmL淀粉酶；Cut角质酶
权利要求
1.一种处理纺织品，具体是织物、纤维或纱线的方法，所述方法包含在含水介质中用碳水化合物氧化酶和/或脂肪酸氧化酶处理织物、纤维或纱线。
2.权利要求1的方法，包含在含水介质中用有效量的碳水化合物氧化酶和所述碳水化合物氧化酶的底物处理织物、纤维或纱线，所述碳水化合物氧化酶具有针对单糖、以及二糖与寡糖中至少一种的活性。
3.根据权利要求1或2的方法，其中所述织物、纤维或纱线是纤维素物质。
4.根据权利要求3的方法，其中所述纤维素物质是含棉物质。
5.根据权利要求1至4中任一的方法，其中所述碳水化合物氧化酶源自于真菌、细菌或藻类。
6.根据权利要求5的方法，其中所述碳水化合物氧化酶源自于Microdochium。
7.根据权利要求6的方法，其中所述碳水化合物氧化酶源自于白小羊蹄菌。
8.根据权利要求1或2的方法，其中所述碳水化合物氧化酶的浓度在大约0.05U/ml至大约10U/ml范围内。
9.根据权利要求8的方法，其中所述浓度在大约0.5U/ml至大约5U/ml范围内。
10.根据权利要求9的方法，其中所述浓度在大约1U/ml至大约3U/ml范围内。
11.根据权利要求1或2的方法，其中所述碳水化合物底物选自由α-葡萄糖、β-葡萄糖、木糖、纤维二糖、麦芽糖、阿拉伯糖、半乳糖、果糖、麦芽三糖、乳糖与甘露糖组成的组。
12.根据权利要求1或2的方法，其中所述碳水化合物氧化酶底物的浓度为大约1至大约200mM。
13.根据权利要求12的方法，其中所述浓度为大约3至大约75mM。
14.根据权利要求13的方法，其中所述浓度为大约10至大约40mM。
15.根据权利要求1或2的方法，其中所述过氧化物产生步骤在大约5.5至大约9的pH范围内进行。
16.根据权利要求1或2的方法，其中所述漂白在大约10至大约13的pH范围内进行。
17.根据权利要求1或2的方法，其中所述向含水介质中加入过氧化物活化剂。
18.根据权利要求17的方法，其中所述活化剂是硅酸盐。
19.根据权利要求1或2的方法，其中所述底物用另一种酶或化学体系原位产生。
20.根据权利要求19的方法，其中所述酶系统包含由纤维素酶、木聚糖酶、甘露聚糖酶、淀粉酶、阿拉伯糖酶、半乳糖酶、果胶酶与葡聚糖酶组成的组中的至少一种酶。
21.用于处理织物、纤维或纱线的方法中的组合物，所述组合物包含碳水化合物氧化酶和所述碳水化合物氧化酶的底物，所述碳水化合物氧化酶具有针对单糖、以及二糖和寡糖中至少一种的活性。
22.权利要求1至21任一的方法，包含在含水介质中用一种或多种脂肪酸氧化酶处理纺织品的步骤。
23.权利要求22的方法，其中所述处理是漂白步骤。
24.权利要求23的方法，其中在漂白步骤后继之以碱处理步骤，所述碱处理步骤在8以上，优选在9与13之间的pH进行。
25.权利要求24的方法，其中所述碱处理步骤在80℃至100℃之间的温度进行。
26.权利要求22的方法，其中所述处理是洗涤步骤。
27.权利要求26的方法，其中所述洗涤步骤在果胶酶，优选果胶酸盐裂合酶的存在下进行。
28.权利要求26或27的方法，其中所述洗涤步骤在脂肪分解酶，优选角质酶或脂酶的存在下进行。
29.权利要求26至28中任一的方法，其中所述洗涤步骤在大于9，优选在9与13之间的pH进行。
30.权利要求26至29中任一的方法，其中所述洗涤步骤在10℃至100℃之间的温度进行。
31.权利要求22的方法，其中所述处理是脱浆步骤。
32.权利要求31的方法，其中所述脱浆在α-淀粉酶，优选芽胞杆菌α-淀粉酶存在下进行。
33.权利要求31或32的方法，其中所述脱浆步骤在脂肪分解酶，优选角质酶或脂酶存在下进行。
34.权利要求31至33中任一的方法，其中所述脱浆步骤在5至9之间，优选6至8，具体是7左右的pH进行。
35.权利要求31至34任一的方法，其中所述脱浆在50℃至100℃之间，优选60℃至80℃的温度进行。
36.权利要求22至35任一的方法，其中所述织物、服装或纱线是纤维素织物，例如粗斜纹棉布。
37.权利要求22至36任一的方法，其中所述织物、服装、或纱线是丝织物或毛织物。
38.权利要求22至37任一的方法，其中所述脂肪酸氧化酶与附加的酶一起应用，所述附加的酶选自由蛋白水解酶、脂肪分解酶、纤维素分解酶、淀粉分解酶、果胶溶酶、氧化酶、或过氧化物酶或其混合物组成的组。
39.权利要求22至38任一的方法，其中所述脂肪酸氧化酶是脂氧化酶，所述脂氧化酶优选获自真菌、细菌或藻类。
40.权利要求39的方法，其中所述脂氧化酶源自于Magnaporthe属、优选Magnaporthe salvinii。
41.权利要求22至40任一的方法，其中所述脂肪酸氧化酶以每毫升处理液体0.001至400单位的量加入。
42.权利要求22至41任一的方法，其中所述脂肪酸氧化酶与脂肪酸氧化酶的底物一起加入，所述脂肪酸氧化酶的底物优选亚油酸(LA)和/或亚麻酸(LNA)。
43.权利要求38至42任一的方法，其中所述淀粉分解酶是淀粉酶，优选α-淀粉酶，具体是芽胞杆菌α-淀粉酶。
44.权利要求38至43任一的方法，其中所述脂肪分解酶是角质酶或脂酶。
45.权利要求38至44任一的方法，其中所述果胶溶酶是果胶酸盐裂合酶。
46.权利要求38至45任一的方法，其中所述氧化还原酶是碳水化合物氧化酶、过氧化物酶或漆酶。
47.权利要求22至46任一的方法，其中所述含水介质包含表面活性剂，优选非离子型表面活性剂，诸如非线性表面活性剂。
48.一种组合物，包含脂肪酸氧化酶和至少一种附加的佐剂，所述佐剂优选润湿剂、聚合剂和/或分散剂。
49.权利要求48的组合物，其中所述脂肪酸氧化酶是脂氧化酶，所述脂氧化酶优选源自于Magnaporthe属，具体是Magnaporthe salvinii菌株。
50.权利要求48或49的组合物，其中所述组合物包含另外的酶，所述酶选自由蛋白水解酶、脂肪分解酶、纤维素分解酶、淀粉分解酶、果胶溶酶、氧化酶、或过氧化物酶或其混合物组成的组。
51.权利要求50的组合物，其中所述另外的酶是角质酶。
52.权利要求51的组合物，其中所述另外的酶是淀粉酶。
53.权利要求52的组合物，其中所述另外的酶是果胶酸盐裂合酶。
54.碳水化合物氧化酶在处理纺织品具体是处理织物、纤维或纱线中的用途。
55.根据权利要求54的用途，其中所述碳水化合物氧化酶是权利要求1至53任一中提到的酶。
56.根据权利要求54或55的用途，其用于漂白纺织品。
57.根据权利要求54至56任一的用途，其用于改善纺织品白度。
58.脂肪酸氧化酶在处理纺织品，具体是处理织物、纤维或纱线中的用途。
59.根据权利要求58的用途，其中所述脂肪酸氧化酶是权利要求22至50任一中定义的酶，具体是脂氧化酶。
60.根据权利要求58或59的用途，其用于漂白纺织品。
61.根据权利要求58至60任一的用途，其用于改善纺织品白度。
全文摘要
本发明涉及用碳水化合物氧化酶和/或脂肪酸氧化酶处理纺织品的方法。
文档编号D06M101/32GK1754020SQ200380109861
公开日2006年3月29日 申请日期2003年12月19日 优先权日2002年12月20日
发明者桑加·萨蒙, 卡罗琳·希, 吉因·刘 申请人:诺维信北美公司