引起麻疹病毒或人呼吸道合胞病毒亚组b减毒的突变的制作方法

专利名称：引起麻疹病毒或人呼吸道合胞病毒亚组b减毒的突变的制作方法
技术领域：
本发明涉及具有特定减毒突变的分离的、重组产生的、减毒麻疹病毒或人呼吸道合胞病毒亚组B。本发明由政府资助，在公共卫生组织提供的资金下完成。政府对本发明具有一定权利。
背景技术：
有包膜的，反义单链RNA病毒具有独特的组织结构和表达方式。反义单链病毒的基因组RNA在核衣壳组成中起着两种模板功能作为合成信使RNA(mRNA)的模板和作为合成反基因组(+)链的模板。反义单链RNA病毒编码和包装了它们自身RNA依赖的RNA聚合酶。信使RNA只是在核衣壳进入被感染细胞的细胞质时才合成。病毒复制发生在mRNA合成之后，而且需要病毒蛋白的持续合成。新合成的反基因组(+)链可作为产生更多(-)链基因组RNA拷贝的模板。
聚合酶复合物通过结合基因组3′末端顺式激活信号，特别是启动子区来启动和完成转录和复制。然后病毒基因由基因组模板单向从其3′到5′末端转录。下游基因(例如，聚合酶基因(L))相对于它们的上游邻位基因(亦即，核蛋白(N))产生的mRNA总是较少。因此，根据基因相对于基因组3′末端的位置，总是有一个mRNA丰度梯度。根据1993年国际委员会对病毒分类学的重新修订分类，建立了命名为单链反义病毒(Mononegavirales)的一个目。该目包括3科具有负极性(反义)单链不分区段的RNA基因组的包膜病毒。这些科是副粘病毒科(Paramyxoviridae)，弹状病毒科(Rhabdoviridae)和线状病毒科(Filoviridae)。副粘病毒科还分成两个亚科，副粘病毒亚科(Paramyxovirinae)和肺病毒亚科(Pneumovirinae)。副粘病毒亚科含有3个属，副粘病毒(Paramyxovirus)，风疹病毒属(Rubulavirus)和麻疹病毒(Mobillavirus)。肺病毒亚科含有肺病毒属(Pneumovirus)。
新分类基于形态学标准，病毒基因组的结构，生物学活性和基因与基因产物的序列相关性。副粘病毒亚科包膜病毒中形态学的区别特征是核衣壳的大小和形状(直径18毫米，长度1毫米，螺距5.5纳米)，该核衣壳具有左手螺旋对称性。生物学标准是1)属成员间有抗原性交叉反应，且2)副粘病毒，风疹病毒属中存在神经氨酸酶活性，而麻疹病毒属中没有。另外，还要考虑P基因编码能力的不同，如在风疹病毒中存在一个额外基因(SH)。
肺病毒可与副粘病毒亚科从形态学上区别，因为它含有狭长核衣壳。另外，肺病毒在编码蛋白的顺反子数目中有很大不同(肺病毒10个而副粘病毒亚科6个)，并且有和副粘病毒亚科很不一样的附着蛋白(G)。尽管副粘病毒和肺病毒有6个看来功能相对应的蛋白(N，P，M，G/H/HN，F和L)，但只有后2个蛋白在两个亚科中显示了显著的序列相关性。几种肺病毒蛋白缺乏在大多数副粘病毒中具有的蛋白，即非结构蛋白NS1和NS2，小疏水蛋白SH，和第二蛋白M2的对应蛋白。一些副粘病毒蛋白，即C和V，在肺病毒中缺少其对应蛋白。然而，肺病毒和副粘病毒的基本基因组结构是相同的。弹状病毒和线状病毒也是一样。表1代表这些病毒的当前分类学分类，以及每一个属的例子。
表1单链反义病毒目不分区段，反义单链RNA病毒的分类副粘病毒科副粘病毒亚科副粘病毒属仙台病毒(小鼠副流感病毒1型)人副流感病毒(PIV)1和3型牛副流感病毒(BPV)3型风疹病毒属猴病毒5(SV)(犬副流感病毒2型)腮腺炎病毒新城疫病毒(NDV)(禽副流感病毒1型)人副流感病毒2，4a和4b型麻疹病毒属麻疹病毒(MV)海豚麻疹病毒犬瘟病毒(CDV)小反刍动物疫病毒猪瘟病毒牛瘟病毒肺病毒亚科肺病毒属人呼吸道合胞病毒(RSV)牛呼吸道合胞病毒小鼠肺病毒火鸡鼻气管炎病毒弹状病毒科莱萨病毒属狂犬病毒水泡病毒属水泡性口炎病毒三日病毒属(Genus Ephmerovirus)牛三日热病毒线状病毒科线状病毒属马堡病毒这些病毒中的许多种都没有任何可得到的疫苗。因此，需要开发针对这样的人和动物病原体的疫苗。这样的疫苗应能在受体中诱导保护性免疫应答。这种有益应答的质和量特征可从天然感染的幸存者中见到的那些特征来推测，这些幸存者通常在感染后相当长的时间中受到保护，免受同一病毒或高度相关病毒的再次感染。
在搜寻开发这样的疫苗中可考虑各种方法，包括使用(1)纯化的个体病毒蛋白疫苗(亚基疫苗)；(2)灭活的全病毒制备物；和(3)减毒活病毒。
亚基疫苗具有纯净，明确，和容易通过不同方法，包括重组DNA表达方法大量生产的优点。目前，除了B型肝炎表面抗原显著例外，病毒亚基疫苗通常只能诱导短期和/或不充分的免疫力，特别是在原初接种者中。
甲醛灭活的脊髓灰质炎(IPV)和甲型肝炎的全病毒制备物已被证明是安全和有效的。相反，用相似的灭活全病毒，例如呼吸道合胞病毒和麻疹病毒疫苗免疫，诱导了不利的免疫应答和/或反应，它们在接种者后来遇到天然或“野生型”病毒时会使接种者易于产生夸张或异常的疾病。
接种幼儿的早期尝试(1966)采用胃肠外施用甲醛灭活的RSV疫苗。不幸的是，该疫苗的几次现场实验显示了严重的不良反应——在随后受RSV天然感染时产生了具有异常特征的严重疾病(文献条目1，2)。提示这种甲醛处理的RSV抗原诱导了异常或不平衡的免疫应答，使接种者易于产生RSV疾病(3，4)。
那以后，通过冷传代或化学诱变产生了活的减毒RSV候选疫苗。发现这些RSV病毒株在血清阳性成人中具有减弱的毒性。不幸的是，当施给血清阴性婴儿时，证明它们过度减毒或减毒不足，还发现缺乏遗传稳定性(5，6)。另一种采用胃肠施用活病毒的接种方法是无效的，沿该路线的尝试已被放弃(7)。需注意的是，这些活RSV疫苗从未和上述甲醛灭活RSV疫苗观察到的疾病增强联系起来。现在，还没有RSV疫苗批准用于人类，虽然临床试验现在正用冷传代，和化学诱变的RSV病毒株(命名为A2和B-1)进行。
野生型病毒的适当减毒活衍生物作为候选疫苗具有明显的优点。作为活的、复制性物质，它们能引起接种者感染，在此期间病毒基因产物被表达，加工，并与接种者的特异MHC I类和II类分子一起递呈，诱导体液和细胞介导的免疫应答，以及协作的细胞因子和趋化因子模式，它们和天然感染幸存者的保护性免疫情况相同。
这种有益免疫应答模式和灭活或亚基疫苗诱导的有限应答相反，后者通常大多限于体液免疫监督手段。另外，一些甲醛灭活全病毒疫苗，例如60年代开发的麻疹和呼吸道合胞病毒疫苗，诱导的免疫应答不仅不能提供持续保护，而且实际上当接种者后来接触野生型病毒时，还导致易于产生异常、夸张、和甚至致命疾病的倾向。
虽然减毒活病毒作为候选疫苗有很理想的特征，但被证明很难开发。困难症结在于需要分离得到丧失致病能力(即，毒性)同时又保留充分复制能力的野生型病毒衍生株，来感染接种者并诱导足够量的有益免疫应答。
历史上，这种毒性和减毒之间的微妙平衡曾通过将野生型病毒分离物在不同宿主组织或细胞中以不同生长条件(例如温度)系列传代而得到过。该过程大概有利于病毒变体(突变体)生长，其中的一些具有减毒的有益特征。偶尔，也通过化学诱变达到进一步减毒。
该增殖/传代方案通常导致病毒衍生株的出现，它们是温度敏感型，冷适应型和/或宿主范围的变化——其中一种或所有的改变与野生型致病病毒不同——例如，和减毒有关的改变。
一些活病毒疫苗，包括预防麻疹和腮腺炎(它们是副粘病毒)，和抵抗脊髓灰质炎和风疹病(它们是正链RNA病毒)的疫苗，已通过这种方法产生，并证明是全世界现行儿童免疫方案的支柱。
然而，产生候选减毒活病毒疫苗的方法过于冗长，而且至少是不可预测的，主要依赖于对具有理想减毒特征随机发生的基因组突变体的选择性生长。得到的病毒可能在体外具有理想表型，甚至看来在动物模型中业已减毒。然而，常常它们作为人或动物宿主的候选疫苗时显示减毒不足或过度。
即使对现今应用的疫苗来说，仍需要更有效的疫苗。例如，现在的麻疹疫苗提供了相当好的保护。然而，近来的麻疹流行提示现有疫苗的效力有缺陷。尽管母亲作了免疫，高比率的急性麻疹感染仍发生在1岁以下的儿童中，反映了疫苗不能诱导与野生型麻疹感染后产生的相当的抗麻疹抗体水平(8，9，10)。其结果，接种疫苗的母亲不能提供给她们的婴儿足够的胎盘衍生性被动抗体来保护出生后头几个月的新生儿。
先前免疫过的青少年和年轻成人中的急性麻疹感染提出了额外的问题。这些二次接种失败表明现有疫苗在诱导和保持足量和长期抗病毒保护力上的局限性(11，12，13)。近来，揭示了另一个潜在问题。过去15年间分离的野生型麻疹血凝素蛋白显示和疫苗病毒株的不同进行性增加(14)。该“抗原漂移”引起了合理的关注，疫苗病毒株可能不含有提供最适保护所需的理想抗原性组分。因此，需要改进的疫苗。
合理的疫苗设计可从对这些病毒更好的理解得到帮助，特别是，通过鉴别出病毒毒力的编码决定簇，以及导致减毒的那些基因组改变而得到帮助。
以前，在美国临时出版物60/026,823和国际申请PCT/US97/16718中，(都在此纳入以供参考，)公开了在3′基因组启动子区中具有至少一个减毒突变和在RNA聚合酶基因中具有至少一个减毒突变的单链反义病毒目重组产生的、减毒无区段反义单链RNA病毒的产生和分离。鉴别出这些病毒基因组中其它区域的减毒改变将进一步帮助合理疫苗设计。
发明简述因此，本发明的一个目的是鉴别麻疹病毒和人呼吸道合胞病毒亚组B的基因组的其它区域，其中是否有导致这些病毒减毒的突变。
本发明还有一个目的是制备重组产生的病毒，它们的基因组中掺入了这种减毒突变。
本发明还有一个目的是配制含有这种减毒病毒的疫苗。
如下所述的本发明的这些和其它目的可通过产生和分离具有特定减毒突变的重组产生的减毒麻疹病毒或人呼吸道合胞病毒亚组B而实现。
就麻疹病毒而言，一或多个减毒突变选自(1)对于N基因，核苷酸所产生的氨基酸改变，选自残基129(谷氨酰胺→赖氨酸)，148(谷氨酸→甘氨酸)，和479(丝氨酸→苏氨酸)；(2)对于P基因，核苷酸所产生的氨基酸改变，选自残基225(谷氨酸→甘氨酸)，275(半胱氨酸→酪氨酸)和439(亮氨酸→脯氨酸)；(3)对于C基因，核苷酸所产生的氨基酸改变，选自残基73(丙氨酸→缬氨酸)，104(甲硫氨酸→苏氨酸)，和134(丝氨酸→酪氨酸)；(4)对于F基因终止信号，改变在核苷酸7243(TC)。这些核苷酸，以及其它本申请描述的核苷酸(除非另外声明)存在于正链，反基因组，亦即，信息(编码)链上。
就人呼吸道合胞病毒亚组B而言，在M基因终止信号(顺式激活转录终止信号)核苷酸4199有减毒突变(TC)。这些核苷酸存在于正链，反基因组，即信息(编码)链上。
在本发明的另一个实施例中，这些减毒的麻疹或人呼吸道合胞亚组B病毒用来制备诱导对各病毒野生型的保护性免疫应答的疫苗。
在本发明的另一个实施例中，具有完整病毒核苷酸序列(不管野生型病毒还是通过非重组方法减毒的病毒)的分离的、正链反基因组信息链核酸分子(或分离的、负链基因组有义核酸分子)通过引入本申请所述的一或多个减毒突变处理，以产生分离的、重组产生的减毒麻疹或人呼吸道合胞亚组B病毒。然后用每种减毒病毒来制备疫苗，它能诱导对各病毒野生型的保护性免疫应答。
附图简述

图1描述Edmonston麻疹病毒传代历史(15)。缩写有如下意义HK-人肾；HA-人羊膜；CE(am)-鸡胚胎；CEF-鸡胚胎纤维母细胞；DK-狗肾；WI-38-人二倍体细胞；SK-羊肾；★-噬菌体克隆。每个缩写后的数字代表传代数。
图2描述了麻疹病毒基因组图，显示位于或靠近基因组和反基因组末端的推定的顺式激活调控元件。顶部-麻疹病毒基因组的示意图，开始于3′末端，具有52个核苷酸的前导序列(l)并终于5′末端具有37个核苷酸的尾随序列(t)。基因边界用垂直线划出；在每个基因下面是顺反子核苷酸数。底部-基因组和反基因组3′延伸基因组启动子区域的放大示意图，表示两个高度保守功能域A和B的位置和序列，。插入的基因间三核苷酸也被标出。包含A′到B′区域的新生5′RNA被假定为含有调控序列，在该处引发了N蛋白的衣壳化。
图3描述RSV亚组B野生型病毒株命名为2B和18537的基因图(顶部)，那些病毒株的基因间隔序列(中部)和M2和L基因间68个核苷酸重叠(底部)。RSV 2B株比18537株在G基因中少6个核苷酸，编码G蛋白中少两个氨基酸残基。2B株在5′尾随区域中有145个核苷酸，相比18537株是149个。2B株和18537株相比，在NS-1，NS-2和N基因中都多一个核苷酸，在M和F基因中都少一个核苷酸。
图4描述从感染RSV亚组A和B病毒的Vero细胞中分离的聚(A)+RNA的Northern印迹分析。显示了印迹1.5小时的放射性自显影。1-2泳道含有感染RSV亚组A株细胞分离的RNA(泳道1，3A；泳道2，A2)。3-7泳道含有感染RSV亚组B株的细胞分离的RNA泳道3，B1；泳道4，2B；泳道5，2B33F；泳道6，2B33F TS(+)；泳道7，18537。单顺反子M基因和二顺反子M∶SH基因用箭头指出。
图5描述从感染RSV亚组B野生型2B，突变型2B33F，和2B33F TS(+)回复型病毒的Vero细胞中抽提的聚(A)+RNA的核糖核酸酶保护试验，以评估每种病毒单顺反子M和SH mRNA对二顺反子M∶SH转录物的比率。显示凝胶3小时放射性自显影。受保护的探针片段用箭头指出。含有放射性标记的RNA标记物(M)作为大小标准泳道1，酵母RNA负RNase；泳道2，酵母RNA正RNase；泳道3，2B RNA正RNase；泳道4，2B33F RNA正RNase；泳道5，2B33F TS+RNA正RNase；泳道6，酵母RNA正RNase；泳道7，酵母RNA负RNase。RSV 2B-特异性探针用在1-3泳道，而2B33F-特异性探针用在4-7泳道。
图6描述从感染RSV亚组A和B病毒的Vero细胞中分离的聚(A)+RNA的Northern印迹分析。显示了1.5小时印迹放射性自显影。泳道1-2含有感染RSV亚组A株细胞分离的RNA(泳道1，3A；泳道2，A2)。泳道3-7含有感染RSV亚组B株细胞分离的RNA(泳道3，B1；泳道4，2B；泳道5，2B33F；泳道6，2B33F TS(+)；泳道7，18537)。单顺反子SH基因和二顺反物M∶SH基因转录物用箭头指出。
发明详述转录和复制反义单链RNA病毒基因组可通过多聚蛋白酶活性作用于核糖核酸蛋白核心(核衣壳)而达成。裸露基因组RNA不能作为模板。代替的，这些基因组序列只有在它们完全被N蛋白包装入核衣壳结构时才被识别。仅在该情况基因组和反基因组末端启动子序列才被识别，而引发转录或复制途径。
所有副粘病毒需要两种病毒蛋白，L和P，以进行这些聚合酶途径。肺病毒，包括RSV，也需要转录延伸因子，M2，来有效进行转录途径。其它辅因子也起作用，可能包括病毒编码的NS1和NS2蛋白，以及可能包括宿主细胞编码的蛋白。
然而，相当多的证据表明正是L蛋白执行了大多数(若不是全部)和转录以及复制有关的酶过程，包括引发和终止核糖核酸多聚化，mRNA转录的加帽和聚腺苷酸化，P蛋白的甲基化和可能的特异性磷酸化。L蛋白在基因组转录和复制中的中心作用由它的巨大尺寸，对突变的敏感性，和它在转录活化的病毒复合物中大量催化水平所支持(16)。
这些考虑导致提议L蛋白含有线性排列的功能域，它们的多联体结构使分散的功能整合在一起(17)。事实上，在反义病毒L蛋白中三个这种限定的分散元件已被鉴定，根据的是它们和其它特性明确的蛋白的已知功能域的相关性。这些元件包括(1)假定的RNA模板识别和/或磷酸二酯键形成功能域；(2)RNA结合元件；和(3)ATP结合元件。所有无区段反义单链RNA病毒L蛋白的以前研究已揭示了这些假定的功能元件(17)。
不受下文限制，有理由假设这些不编码蛋白的启动子和其它顺式激活基因组调控功能域，和L蛋白联合在一起，对单链反义病毒目麻疹病毒(MV)和其它病毒的转录和复制的实现是重要的决定因素，并且它们可能因而还是这些病毒的毒性决定簇。
总之，本发明据信包含几种麻疹病毒基因和一顺式激活调控功能域中的一套变化，以及在RSV亚组B顺式调控功能域中的一个变化，它们导致各自病毒的减毒，同时保留了病毒复制的足够能力。因此，作为合理疫苗设计的一部分，引入这种突变，以提供所需的复制效率和免疫原性平衡因而病毒疫苗不再能产生疾病，但仍保留它感染接种者细胞、表达充分数量的基因产物、诱导全面的理想的免疫应答的能力，以及重复产生和充分扩展使所诱导的免疫应答量最大化的能力。
动物研究已表明病毒复制的减少足以避免疾病但足够诱导理想免疫应答。这可能代表转录的减少，病毒编码蛋白基因表达的减少，和/或反义模板表达的减少，以及因此产生较少的新基因组。得到的减毒病毒比野生型毒性显著减少。
可以通过两种方法将本文所述的减毒突变引入病毒株(1)传统方法例如化学诱变，当病毒在细胞培养中生长时加入化学诱变剂，选出亚最适温度下传代的病毒，以筛选温度敏感型和/或冷适应型突变，鉴定在细胞培养物中产生小噬斑的突变病毒，并在异源宿主中传代以选择宿主范围突变。然后在动物模型中筛选这些病毒有无减弱的生物学活性。对减毒病毒进行其编码区和基因间区的核苷酸测序，以对减毒突变的位点进行定位。这完成后，进行方法(2)。
(2)引入减毒突变的优选方法包括用定点诱变制造预定的突变。这些突变用方法(1)或参照已知有减毒突变的密切相关的病毒来鉴定。将本文定义的一或多个突变引入麻疹病毒或RSV亚组B株。还可评价编码和非编码变化不同组合的累积效果。
将麻疹病毒N，P，和/或C基因以及/或F基因终止信号，或RSV亚组B的M基因终止信号的突变，用标准重组DNA方法引入病毒基因组的DNA拷贝中。这可能是野生型或修饰病毒基因组背景(例如用方法(1)修饰的病毒)，因此产生新的病毒。含有这些减毒突变的感染性克隆或粒子用cDNA“拯救”系统产生，此法可应用于各种病毒，包括仙台病毒(18)；麻疹病毒(19)；呼吸道合胞病毒(20)；PIV-3(21)；狂犬病病毒(22)；水泡性口炎病毒(VSV)(15)；和牛瘟病毒(23)；这些参考文献在此纳入以供参考。参见，对于麻疹病毒的拯救，公开于国际专利申请WO 97/06270，指定美国(24)；对于RSV的拯救，公开于国际专利申请WO 97/12032，指定美国(25)；这些申请在此纳入以供参考。
简单说，所有的单链反义病毒拯救系统可总结如下每种系统需要将全长病毒基因组的克隆DNA等价物，置于合适的DNA-依赖性RNA聚合酶启动子(例如，T7 RNA聚合酶启动子)和自身切开核酶序列(例如，肝炎△核酶)之间，将其插入可增殖细菌质粒中。该转录载体提供了容易操纵的DNA模板，从该模板RNA聚合酶可忠实的转录出具有精确或近乎精确的5′和3′末端的病毒反义基因组(或基因组)的单链RNA拷贝。病毒基因组DNA拷贝的方向和侧接的启动子以及核酶序列决定了反基因组和基因组RNA等价物是否转录。拯救新病毒子代还需要病毒特异性反式激活蛋白，用来将裸露单链病毒反基因组或基因组RNA转录物包装入功能性核衣壳模板病毒核衣壳(N或NP)蛋白，聚合酶相关的磷蛋白(P)和聚合酶(L)蛋白中。这些蛋白包括活性病毒RNA依赖性RNA聚合酶，它必须结合核衣壳模板来完成转录和复制。
麻疹病毒拯救需要的反式激活蛋白是衣壳包装蛋白N，和聚合酶复合蛋白，P和L。对于RSV，病毒特异性反式激活蛋白包括N，P和L，加上一个额外蛋白，M2，它是RSV编码的转录延伸因子。
通常，这些病毒反式激活蛋白产生自一或多个编码所需蛋白的质粒表达载体，虽然某些或所有所需反式激活蛋白可以在如下哺乳动物细胞中产生这些哺乳动物细胞用基因工程改造，而含有并表达这些病毒特异性基因和作为稳定转化体的基因产物。
拯救的典型(尽管不是唯一必须的)环境包括合适的哺乳动物细胞环境，在其中存在T7聚合酶来驱动反基因组(或基因组)单链RNA的转录，该RNA来自含病毒基因组cDNA的转录载体。共转录或在那之后不久，该病毒反基因组(或基因组)RNA转录物被核衣壳蛋白包装入功能性模板中，并被所需聚合酶组分结合，该组分同时产生于编码所需病毒特异性反式激活蛋白的共转染表达质粒。这些事件和过程导致病毒mRNA的优先转录，新基因组的复制和扩增以及，因此产生新病毒子代，亦即，拯救。
对于狂犬病病毒，VSV和仙台病毒的拯救，通过重组牛痘病毒VTF7-3提供T7聚合酶。然而该系统需要将拯救病毒和牛痘病毒分离，可通过物理或化学方法，或通过在对于牛痘病毒不是良好宿主的细胞或组织中重复传代。对于MV cDNA拯救，通过建立表达T7聚合酶，以及N和P蛋白的细胞系而避开了该要求。拯救通过将基因组表达载体和L基因表达载体转染入辅助细胞系来实现。痘病毒宿主范围突变株，MVA-T7的优点是在哺乳动物细胞中表达T7 RNA聚合酶，但几乎不或不产生感染性子代。它被利用来拯救RSV，牛瘟病毒和MV。同时表达必需的衣壳包装蛋白后，合成的全长反基因组病毒RNA被包装，复制并通过病毒聚合酶蛋白转录，而复制的基因组被包装入感染性病毒粒子中。除了这样的反基因组，仙台病毒和PIV-3的基因组类似物现已被成功拯救(21，26)。
该拯救系统因而提供一种组合物，该组合物包括一转录载体，该转录载体包括分离的核酸分子，它编码单链反义病毒目的无区段、反义单链RNA病毒基因组或反基因组，具有(a)对于麻疹病毒而言，至少在N，P，或C基因或F基因终止信号中的一个减毒突变；和(b)对于RSV亚组B而言，至少在M基因终止信号中有一个减毒突变，以及至少一个表达载体，它包括至少一个分离的核酸分子，其编码衣壳包装，转录和复制所需的反式激活蛋白(例如，对于麻疹病毒是N，P和L；对于RSV是N，P，L和M2)。然后宿主细胞用刚才描述的至少两种表达载体转化或转染。宿主细胞在允许这些载体共表达的条件下培养，以产生感染性的减毒病毒。
然后测试被拯救的感染性病毒有无所需表型(温度敏感型，冷适应型，噬斑形态学，和转录与复制减弱型)，首先通过体外方法。麻疹病毒N，P或C基因或F基因终止信号中的突变和RSV亚组B的M基因终止信号中的突变也可用微型复制子系统测试，其中所需反式激活衣壳包装和聚合酶活性由野生型或疫苗辅助病毒提供，或由表达含有基因特异性减毒突变的N，P和不同L基因的质粒提供。
如果存在拯救病毒的减毒表型，可用合适的动物模型进行攻击实验。非人灵长类提供了人疾病致病机理的优选动物模型。这些灵长类先用减毒的重组产生的病毒免疫，然后用野生型病毒攻击。猴用不同途径感染，包括但不限于鼻内，气管内或皮下接种(28)。实验性感染的恒河猴和猕猴短尾猿也作为研究病毒诱导的抗麻疹保护的动物模型(29)。要评估RSV突变型的减毒水平，棉鼠和小鼠模型也可用(30，31)。保护力用例如疾病体症和症状，存活，病毒散布和抗体滴度等标准衡量。如果符合所要的标准，减毒的，重组产生的病毒可考虑作为人体试验的候选活疫苗。“被拯救的”病毒被认为是“重组产生的”，子代和病毒后代也相同，它们也掺入了减毒突变。
即使“被拯救”病毒和使用疫苗的最适水平相比过度减毒或减毒不足，这也是对研发这样的最适病毒株的有价值的信息。
最适的，含有减毒点突变的密码子可通过在该密码子中引入第二个或第二个加上第三个突变来稳定，而不改变仅带有减毒点突变的密码子编码的氨基酸。含有减毒和稳定性突变的感染性病毒也可用cDNA“拯救”系统如上所述产生。
在本发明的一个实施例中，评价了麻疹病毒突变，因为导致疾病的野生型病毒和具有已探明效率历史的防病疫苗的序列数据如本文所述现已可得。
麻疹病毒在1954年首先分离于名为David Edmonston的感染病人的组织培养物(32)。该麻疹Edmonston病毒株成为许多减毒活麻疹疫苗的祖先，包括Moraten，它是美国现用的疫苗(AttenuvaxTM；Merck Sharp & Dohme，WestPoint，PA)并于1968年授予专利，且被证明是有效的。
主动免疫计划在1960年代晚期中间开始，导致报道的麻疹病例从1965年的近700,000急剧下降到983年的1500例。同时，其它疫苗株也从Edmonston株(见图1)，Schwarz(Institut Merieux，Lyon，France)，Zagreb(Zagreb，Yugoslavia)和AIK-C(Japan)开发出来。这些疫苗也被证实有效并被广泛使用。早期的反应原性、减毒不足的疫苗株(RubeovaxTMMerck Sharp & Dohme；这和EdmonstonB病毒株相同)在儿童中产生类似麻疹的疾病，因此它的使用被停止了。然而，它被进一步成功减毒产生了Moraten疫苗株(见图1)(33)。活麻疹病毒疫苗提供了开发有效疫苗的成功实例并提供了理解无区段，反义单链RNA病毒中病毒疫苗减毒分子机制的模型。
由于作为人发病和死亡的主要病因的显著性，对麻疹病毒(MV)已进行了相当深入的研究。MV是大型，较圆，包有包膜的颗粒，由两个区域构成脂蛋白膜和核糖核蛋白粒子核心，各具有独特的生物学功能(34)。病毒粒子的包膜是取自宿主细胞的细胞膜，经三种病毒特异性蛋白修饰血凝素(H；大约80千道尔顿(kD))和融合(F1，2；大约60kD)糖蛋白，该糖蛋白突出于病毒粒子表面，产生与宿主细胞结合和病毒粒子进入细胞的能力(16)。抗H和/或F抗体被认为是保护性的，因为它们能中和病毒引发感染的能力(35，36，37)。基质(M；大约37kD)蛋白是衬于膜内侧表面的两亲性蛋白，认为它编制了病毒粒子的形态生成，并因而完成病毒复制(38)。病毒粒子核心含有长15,894核苷酸的基因组RNA。通过它和大约2600分子的60kD核衣壳(N)蛋白的密切联系赋予了模板对其的活性(39，40，41)。与大约一微米长的螺旋核糖核蛋白粒子松散结合的是病毒RNA依赖性RNA聚合酶(L；大约240kD)，其酶水平，与聚合酶辅因子(P；大约70kD)，以及可能还有其它病毒特异性的和宿主编码的蛋白一致，转录和复制MV基因组序列(42)。
先于国际申请PCT/US97/16718，MV基因组的全部核苷酸序列(仅对Edmonston B实验病毒株和AIK-C疫苗株)，编码能力，以及结构已有报道(34)。6种病毒粒子结构蛋白由6个连续非重叠基因编码，它们如下排列3′-N-P-M-F-H-L-5′。尚不知功能的两种额外的MV基因产物也已被鉴定。这两种非结构蛋白，称作C(大约20kD)和V(大约45kD)，都由P基因编码，前者由P mRNA中的第二阅读框编码；后者由共转录编辑的P基因衍生的mRNA编码，此mRNA编码了具有P氨基末端序列和一个新的类似锌指的富含半胱氨酸羧基末端功能域的杂交蛋白(16)。
除了编码病毒特异性蛋白的序列，MV基因组还含有类似那些指导相关病毒转录和复制途径的与众不同的非蛋白编码功能域(16，43)。这些调控信号位于MV基因组的3′和5′末端和跨越各顺反子间边界的短内部区域。前者编码假定的启动子和/或指导基因转录，基因组和反基因组衣壳包装，以及复制的调控序列元件。后者发出转录终止和各单顺反子病毒mRNA聚腺苷酸化信号，以及重新引发下一个基因转录的信号。通常，MV聚合酶复合物看来对这些信号反应，非常象其它无区段负链RNA病毒的RNA依赖性RNA聚合酶一样(16，43，44，45)。
转录起始于或靠近MV基因组的3′末端，然后向5′方向进行，产生单顺反子mRNA(41，43，46)。当聚合酶在MV基因组模板上移动，它碰到推定的终止/起始信号，它们按3′到5′顺序为半保守转录终止/聚腺苷酸信号(A/GU/C UA A/U NN A4，其中N可以是4个碱基中的任意一个)，每个单顺反子RNA在此结束；非转录基因间三核苷酸标点符号(punctuation mark)(CUU；除了在HL边界是CGU)；以及引发下一个基因转录的半保守起始信号(AGGA/G NN C/A A A/G G A/U，其中N可以是4个碱基中的任何一种)(46，47)。由于一些聚合酶复合物不能重新起始，各MV mRNA的丰度减少，和编码基因距离基因组3′末端的距离一致。该mRNA梯度直接对应于各病毒-特异性蛋白的相对丰度。这表明MV蛋白表达最终是在转录水平受到控制的(45)。
3′和5′MV基因组末端含有非蛋白编码序列，它和VSV前导和尾随RNA编码区域明显类似(43)。核苷酸1-55限定在基因组3′末端和N基因的起始点之间的区域，而37个额外核苷酸可在L基因末端和基因组5′末端之间发现。然而，不像VSV，或甚至副粘病毒属仙台和NDV，MV不将这些末端区域转录成短的，不修饰(+)或(-)有义前导RNA(48，49，50)。而是前导连读转录物，包括全长聚腺苷酸化前导序列N，前导序列NP，前导序列NPM，以及当然的全长反基因组MV RNA被转录(49，50)。因此，此短前导转录物，决定VSV单链负极性基因组从转录到复制切换的关键可操纵性元件看来在MV中不存在。这导致需考虑和探查该关键性复制过程的其它模型(43)。
麻疹病毒以及所有其它单链反义病毒，除弹状病毒外，看来已将它的末端调控功能域延伸超过前导和尾随编码序列的边界(43)。对于麻疹病毒，这些区域包括107个3′基因组核苷酸(“3′基因组启动子区”，也称为“延伸启动子”，它包括52核苷酸，编码前导区域，后随三个基因间核苷酸，和52个核苷酸(它们编码N mRNA的5′非翻译区)以及109个5′末端核苷酸(69个编码L mRNA的3′非翻译区，基因间三核苷酸和37核苷酸，编码尾随序列)。在这些3′末端中大约100个基因组和反基因组的核苷酸是共享核酸序列的两个短区域基因组和反基因组的绝对3′末端中16个核苷酸中的14个是相同的。那些末端内部，已定位了一额外的绝对序列相同的12核苷酸的区域。它们的位置在或靠近MV基因组转录必须起始，而且反基因组复制必须开始的位点。提示这些短特殊序列功能域包括一个延伸启动子区域。
这些不连续序列元件可能支配了转录启动的其它位点——在N基因起始位点命令转录启动的内部功能域，以及指导反基因组产生的3′末端功能域(43，49，54)。除了它们作为转录和复制顺式激活决定子的调控作用外，这些3′延伸基因组和反基因组启动子区分别编码反基因组和基因组RNA新生5′末端。在这些新生RNA中，存在N蛋白成核的尚未鉴定的信号，另一核衣壳模板形成和后续转录和复制扩增所需的关键调控元件。图2示意性显示这些高度保守的，假定的顺式激活调控功能域的位置和序列。
位置、大小和空间相似的末端非蛋白编码区域存在于副粘病毒科的其它成员的基因组中，虽然它们的绝对末端核苷酸只有8-11个和MV相同(43，55)。麻疹病毒属犬瘟病毒(CDV)的基因组末端显示和其MV亲戚具有更高度的同源性这两种病毒的前导和尾随序列73％核苷酸是相同的，包括绝对3′末端18个核苷酸中的16个和5′末端18个中的17个(56)。已发现无附属内部CDV基因组功能域与MV延伸启动子的享有同源性。然而，有20核苷酸长的序列位于CDV基因组核苷酸85和104，以及15,587和15,606之间，其中20个核苷酸中的15个是互补的(Gene Bank登录号AF 14953)。这表明CDV，象MV一样，在它的非编码3′基因组和反基因组末端含有一个额外区域，它可能提供重要的顺式激活启动子和/或调控信号(56)。
另外，3′前导区的精确长度(55核苷酸)在副粘病毒科的几个成员中是相同的(MV，CDV，PIV-3，BPV-3，SV和NDV)。这些延伸非蛋白编码区域重要性的进一步证据得自对大量近来克隆自亚急性硬化性全脑炎(SSPE)脑组织的独特拷贝回复缺陷性干扰基因组(DI)的分析。未发现具有比95个5′末端基因组核苷酸更短的主干的DI。这表明MV DI RNA复制和衣壳包装所需的最小信号延伸到37个核苷酸长的尾随序列之后，包括了额外的内部假定调控功能域(57)。
在所有副粘病毒中，基本病毒功能，包括复制，转录和衣壳包装所需的顺式激活信号包含在非编码基因组末端中。实现功能的专性反式激活元件包含在N，P和L基因中。这些区域之一中的任何突变可导致病毒功能的变化，包括病毒转录/复制效力的减弱。
顺式激活序列元件和反式激活蛋白基因中的减毒潜力已在一些病毒系统中通过序列分析它们的基因组而得到了证明(58，59)。
本发明的麻疹病毒实施例涉及分析祖先Edmmonston野生型MV分离物，以及该分离物衍生的可得到的麻疹疫苗株的核苷酸序列(见图1)。测试了独立的其它野生型分离物以进行比较。特别是，着重于3′基因组启动子区和L基因之外的区域；那些区域是国际申请PCT/US97/16718的焦点。
4种野生型和5种疫苗麻疹株的核苷酸序列(正链反基因组，信息链)，如下列出，结合本文包含的合适的SEQ ID NO。
病毒核苷酸序列野生型EdmonstonSEQ ID NO11977 SEQ ID NO2
1983 SEQ ID NO3MontefioreSEQ ID NO4疫苗RubeovaxTMSEQ ID NO5Moraten SEQ ID NO6ZagrebSEQ ID NO7AIK-C SEQ ID NO8上文所列的每一个麻疹病毒基因组长度都是15,894核苷酸。N基因的翻译开始于核苷酸108-110密码子；翻译终止密码子在核苷酸1683-1685。翻译的N蛋白长525氨基酸。P基因翻译开始于核苷酸1807-1809的密码子；翻译终止密码子为核苷酸3328-3330。翻译的P蛋白长506氨基酸。C基因翻译开始于核苷酸1829-1831的密码子；翻译终止密码子为核苷酸2387-2389。翻译的C蛋白长189氨基酸。F基因翻译开始于核苷酸5449-5451的密码子；翻译终止密码子在核苷酸7108-7110。翻译的F蛋白长553氨基酸。F基因终止/聚腺苷酸化信号包括核苷酸7237-7247的11个核苷酸基因终止信号，随后为核苷酸7248-7250处的基因间区域，而H基因起始信号在核苷酸7251-7260。
注意1983野生型麻疹病毒核苷酸2499在SEQ ID NO3中标为“G”。事实上，该碱基实际上是“G”和“C”的混合。还要注意RubeovaxTM疫苗病毒的核苷酸2143在SEQ ID NO5中标为“T”。在9个测序的克隆中，该碱基在7个中是“T”，在2个中是“C”；因此，该碱基可以是“T”或“C”。
另外，Schwarz疫苗病毒基因组和Moraten疫苗病毒基因组的相同(SEQ IDNO6)。
进行了MV基因组编码和非编码(顺反子间)区域的分析。比较并排列了区别N，P和C基因和蛋白序列的核苷酸和蛋白的差异，以及区别Edmonston野生型分离物，疫苗株和其它独立分离的野生型病毒的F/H顺反子间区域中F基因末端信号的核苷酸差异(见下文实施例1中表3-5)。
如表3中所示，和祖先Edmonston野生型分离物比较，在MV疫苗株N基因中有5个核苷酸改变。这些改变中的两个，在核苷酸275和623，是保守性改变，不导致氨基酸序列的改变。三个改变，在核苷酸492，550和1542，导致某些疫苗株的氨基酸序列改变(1)核苷酸492从“C”到“A”的改变导致AIK-C疫苗株氨基酸129从谷氨酰胺到赖氨酸的突变；(2)核苷酸550“A”到“G”的改变导致Moraten和Schwarz疫苗株氨基酸148从谷氨酸到甘氨酸的突变；和(3)核苷酸1542“T”到“A”的改变导致RubeovaxTM，Moraten和Schwarz疫苗株氨基酸479从丝氨酸到苏氨酸的突变。因为这三种突变都不存在于任何更晚的野生型分离物中，这三种N基因突变在疫苗株中有潜在性减毒作用。
不受理论所束缚，这三种N基因突变减毒表型可基于以下讨论。N蛋白必定在麻疹病毒生命周期中起许多作用。它必定能与病毒基因组RNA以及N的其它拷贝相互反应，以形成核衣壳复合物，衣壳中总是发现有MV基因组。它和聚合酶复合物相互作用，以进行转录和复制。也已发现它能和与复制复合物分开的P蛋白相互作用。所有这些功能可能是突变通过影响病毒复制效力导致减毒的要点。
基于Bankamp等的缺失分析(60)，Edmonston疫苗株系中观察到的改变位于影响N蛋白功能性的区域，如下文略述(1)氨基酸129(AIK-C中谷氨酰胺变为赖氨酸)和氨基酸148(Moraten和Schwarz中谷氨酸变为甘氨酸)的改变都位于溶液中N和P蛋白相互反应所需的区域。该相互反应帮助防止N蛋白以非核衣壳特异性形式聚集。P蛋白也被认为起侣伴蛋白作用，将N蛋白传递到复制基因组，用于衣壳包装。在仙台病毒中，头400个氨基酸包括也涉及衣壳包装RNA的功能域，提示至少这个区域的一些部分和RNA相互反应。
(2)氨基酸479的改变(RubeovaxTM，Moraten和Schwarz中丝氨酸变为苏氨酸)位于缺失能导致形成无结构聚集物的区域；这提示它是NN相互反应的区域。当装配在核衣壳中时，在仙台病毒中也显示该N蛋白羧基末端能和P蛋白相互反应。另外，在野生型MV N蛋白中，从氨基酸400到羧基末端(氨基酸525)的序列和该蛋白其余部分比较，显示有较高水平的变化。
如表4所示，和祖先Edmonston野生型分离物比较，MV疫苗株P基因中有3个核苷酸改变，C基因中有3核苷酸改变。P基因中的第一个改变，核苷酸2480从“A”到“G”，导致所有疫苗株中氨基酸225从谷氨酸变为甘氨酸的突变；然而，该改变在后来的任何野生型分离物中都不存在。P蛋白中该独特突变是在较不保守的麻疹病毒属氨基酸中的一个它在牛瘟病毒的野生型和疫苗株中是谷氨酸，在犬瘟和猪瘟病毒株中是半胱氨酸(58)。然而，由于该独特突变对于检测的所有MV疫苗株是一样的，但在后来的野生型分离物中不存在，它被看成是潜在的减毒突变。
P和V mRNA具有相同的起始密码子，并且P和V蛋白头231个氨基酸是相同的。V mRNA在P mRNA核苷酸2498和2499之间有一个额外的“G”。当额外的非模板指导的“G”残基插入核苷酸2498和2499之间时，在转录中发生了编辑，导致阅读框移动，从而P蛋白羧基末端的276氨基酸被V蛋白羧基末端富含半胱氨酸的68氨基酸取代。然而，编码氨基酸225的突变位于额外的“G”前，因此该突变是P和V蛋白的潜在性减毒突变。现在，V蛋白的功能还未知。
P基因中第二个改变，核苷酸2630从“G”到“A”，导致氨基酸275半胱氨酸到酪氨酸的突变。P基因的第三个改变，核苷酸3122从“T”到“C”，导致氨基酸439从亮氨酸变为脯氨酸的突变这两个突变对AIK-C疫苗株是独特的——它们在其它疫苗株或任何野生型提取物中不存在——而且，它们被看作为潜在的减毒突变。
C基因的第一个改变，核苷酸2046从“C”到“T”，导致所有后来野生型分离物以及所有疫苗株的氨基酸73从丙氨酸变为缬氨酸的突变。由于该突变存在于疫苗株中，但不存在于祖先野生型株中，该突变可看作是潜在的减毒突变。
C基因的下一个突变，核苷酸2139从“T”到“C”，导致RubeovaxTM，Moraten和Schwarz疫苗株氨基酸104甲硫氨酸变为苏氨酸的突变。因为该突变在任何后来的野生型分离物中不存在，该C基因突变在疫苗株中是潜在的减毒突变。
C基因第三个改变，核苷酸2229从“C”到“A”，导致氨基酸134从丝氨酸变为酪氨酸的突变。该突变对于AIK-C疫苗株是独特的——它在其它疫苗株或在任何其它野生型株中不存在——因此，它可看作潜在的减毒突变。
发现含有控制各MC基因转录起始和终止的顺式激活元件的区域在所有被测试的麻疹病毒中是高度保守的。除了一个例外，基因起始和基因终止信号的序列在所有分析的病毒中是相同的。
然而，如表5所示，两种疫苗株——Moraten和Schwarz——和祖先野生型MV分离物，其它衍生疫苗株和其它野生型分离物比较，在跨越核苷酸7237-7247的F基因终止信号(反基因组，信息链)中有一个突变在核苷酸位点7243，Moraten和Schwarz有“A”，而野生型分离物和其它疫苗株有“T”。
F基因终止信号突变被认为影响转录终止效率，继而可能影响F基因表达，以及下游H基因表达。F和H基因表达的减少可能部分对Moraten和Schwarz疫苗株减毒起作用。这和MV F基因表达的减少可能是减毒的一个因素观点相一致(61)。基因起始和基因终止信号中突变的重要性的例证为观察到RSVM2基因起始信号中的一个突变对病毒的减毒有极大的作用，而且和病毒ts表型有关(62)。
基于表3和前面的讨论，MV N蛋白的关键减毒位点如下氨基酸残基129(谷氨酰胺→赖氨酸)，148(谷氨酸→甘氨酸)和479(丝氨酸→苏氨酸)。基于表4和前面的讨论，P和C蛋白的关键减毒位点如下对于P蛋白氨基酸残基225(谷氨酸→甘氨酸)，275(半胱氨酸→酪氨酸)和439(亮氨酸→脯氨酸)；对于C蛋白，氨基酸残基73(丙氨酸→缬氨酸)，104(甲硫氨酸→苏氨酸)和134(丝氨酸→酪氨酸)。
可以理解，对于这些氨基酸改变起作用的核苷酸改变不限于在下文实施例1表3和4中列出的那些；所有导致翻译成这些氨基酸的密码子的核苷酸改变都在本发明的范围内。
另外，基于表5和前面的讨论，F基因终止信号的关键减毒突变是核苷酸7243(TC)(反基因组，信息链)。
在本发明的另一个实施例中，麻疹病毒表型通过一或多个上述的N，P或C基于或F基因终止信号突变，与一种或多种在国际申请PCT/US97/16718中所述的各种协同3′基因组启动子区和L基因的突变联合，而进一步减毒。该国际申请所述突变如下对于MV 3′基因组启动子区，突变是核苷酸26(AT)，核苷酸42(AT或AC)和核苷酸96(GA)(反基因组，信息链)，而对于L蛋白，突变是氨基酸残基331(异亮氨酸→苏氨酸)，1409(丙氨酸→苏氨酸)，1624(苏氨酸→丙氨酸)，1717(天门冬氨酸→丙氨酸)，1936(组氨酸→酪氨酸)，2074(谷氨酰胺→精氨酸)和2114(精氨酸→赖氨酸)。此外，可以理解翻译成这些氨基酸的密码子中的所有核苷酸改变都在本发明的范围内。
人呼吸道合胞病毒(RSV)是另一种无区段，反义，单链包膜RNA病毒。RSV属于肺病毒亚科和肺病毒属(见表1)。
人RSV的两种主要亚组，命名为A和B，已经根据F和G表面糖蛋白与单克隆抗体反应性得以鉴定(63)。最近，RSV A和B株系已通过序列分析证实(64，65)。该病毒的牛，绵羊，和山羊病毒株也已被分离。该病毒的宿主特异性很清楚和G附着蛋白有关，它在人和牛/绵羊病毒株之间是高度趋异的(66，67)，而且可能(至少部分的)，受到受体结合的影响。
RSV是婴儿和幼童中严重病毒性肺炎和支气管炎的主要原因。严重的疾病，亦即，下呼吸道疾病(LRD)，在小于6个月的婴儿中最普遍。它最常发生在未免疫婴儿第一次接触RSV时。另外，RSV和哮喘以及高度反应气道有关，并且在患有支气管肺发育异常和先天性心脏病(CHD)的“高危”儿童中是导致死亡的重要原因。它也是一种常见病毒呼吸道感染，常使儿童患中耳炎。在成人中，RSN通常作为简单上呼吸道疾病存在；然而，在老人中和流感竞争，成为严重LRD发生的易感因素，特别是细菌性支气管炎和肺炎。疾病通常限于呼吸道，但在严重免疫缺陷者中可发生向其它器官的扩散。病毒通过含病毒的呼吸道分泌液污染物传播给其他人，以及通过鼻，口腔，或结膜粘膜开始感染。
RSV疾病是季节性的，病毒常在冬季才能分离到，例如，在北半球从11月到4月。该病毒普遍存在，90％以上的儿童在2岁前至少感染过一次。多种病毒株共同循环。没有抗原漂移(例如在流感A病毒中所见)的直接证据，但是序列研究说明G蛋白和SH蛋白的高变区中氨基酸改变的积累提示免疫压力可能驱动病毒进化。
在小鼠和棉鼠模型中，RSV的F和G蛋白诱导中和抗体，而且单用这些蛋白免疫可提供抵抗再次感染的长期保护力(68，69)。
在人中，不产生对RSV的完全免疫力，在一生中都可发生重复感染(70，71)；然而，有证据显示免疫因素可抵抗严重疾病。疾病严重性的降低和两或多次先前感染有关，而且有证据显示感染了两种主要RSV亚组中的一种的儿童可能对同源亚组再次感染有保护力(72)，观察提示，减毒活病毒疫苗可提供保护，这种保护足以防止严重的发病和死亡。RSV感染同时诱导抗体和细胞介导的免疫力。在一些研究中抗F和G蛋白的血清中和抗体，和抵御LRD的保护力相关，虽然上呼吸道疾病(URD)的降低还未得到证明。婴儿中高水平血清抗体和抵抗LRD的保护力相关，而且静脉施用含有高滴度RSV中和抗体的免疫球蛋白已显示能保护高危儿童抵抗严重疾病(71，73，74)。局部免疫力特别是鼻部抗体的作用正在调查中。
含有核糖核蛋白核心的RSV病毒粒子包含在脂蛋白包膜中。肺病毒的病毒粒子和所有其它副粘病毒的大小和形状都相似。当用负染色和电子显微镜显像时，病毒粒子形状是不规则的，直径范围在150-300纳米之间(75)。该病毒的核衣壳是对称螺旋体，和其它副粘病毒相似，除了螺旋体直径是12-15纳米而不是18纳米。包膜含有脂质双层，它来自宿主细胞膜，并含有病毒编码的跨膜表面糖蛋白。病毒糖蛋白介导附着和侵入并分开组织于病毒粒子突起中。副粘病毒亚科的所有成员都具有血凝素活性，但该功能不是肺病毒的明确特征，在RSV中不存在，但存在于小鼠肺病毒(PVM)中(76)。神经氨酸酶活性存在于副粘病毒属，风疹病毒属的成员中，但不存在于麻疹病毒和肺病毒中(76)。
RSV有两个亚组，命名为A和B。野生型RSV(2B株)基因组是单链反义RNA，具有15,218个核苷酸(SEQ ID NO9)，转录成10种主要亚基因组mRNA，编码11种基因产物。10种mRNA中每一种编码一个主要多肽链3种是跨膜表面蛋白(G，F和SH)；3种和基因组RNA结合形成病毒核衣壳(N，P，和L)；2种是非结构蛋白(NS1和NS2)，它们聚集于感染细胞中，也以痕迹量存在于病毒粒子中，而且可能起调控转录和复制的作用；1种是无糖基化病毒粒子基质蛋白(M)；以及最后是M2，另一种最近显示是RSV特异性转录延伸因子的无糖基化蛋白(见图3)(其它基因产物也由M2基因编码)。这10种病毒蛋白解释了几乎所有的病毒编码能力。
病毒基因组由主要核衣壳蛋白(N)衣壳包装，和磷蛋白(P)，以及大(L)聚合酶蛋白结合。这三种蛋白已显示为指导编码RSV微小基因组的cDNA的RNA复制所必须和足够(77)。进一步研究显示要使转录进行完全程，需要M2蛋白(OSF1)(75)。当缺少M2蛋白时，主要产生截短的转录物，而全长基因组的拯救不发生(75)。
M(基质蛋白)和M2蛋白都是内部的病毒粒子-相关的蛋白，它们不存在于核衣壳结构中。通过分析其它无区段反义RNA病毒，认为M蛋白使核衣壳在包装前转录性失活，并介导它和病毒包膜结合。NS1和NS2在纯化病毒粒子中仅以很小量被检测到，并在此时被认为是非结构性的。它们的功能还不确定，虽然它们可能是转录和复制的调控子。在病毒粒子中存在三种跨膜糖蛋白G，F，和SH。G和F(融合)是包膜糖蛋白，已知能介导病毒与宿主细胞附着和侵入。另外，这些糖蛋白代表了主要的独立免疫原(78)。SH蛋白的功能未知，虽然近来报道暗示它和病毒的融合功能有关(79)。
如下文讨论的，两种野生型RSV亚组B病毒株(2B和18537)的基因组已被完整测序，如国际申请PCT/US9716718(见SEQ ID NO9和10)。基因组RNA既未加帽也未聚腺苷酸化(80)。在病毒粒子和细胞内，基因组RNA和N蛋白紧密结合。
基因组RNA的3′末端具有44个核苷酸的基因外前导区，假设它含有主要的病毒启动子(图3)。3′基因组启动子区后随10个病毒基因依次为3′-NS1-NS2-N-P-M-SH-G-F-M2-L-5′(图3)。L基因后随145-149核苷酸的基因外尾随区(见图3)。每个基因由保守的9核苷酸基因起始信号3′-GGGGCAAAU开始，(除了L基因为10核苷酸基因起始信号，是3′-GGGACAAAAU；2B和18537的SH基因的基因起始信号，是3′-GGGGUAAAU；区别加下划线)。对于每个基因，转录始于该信号的第一个核苷酸。每个基因终止于一半保守12-14核苷酸的基因末端(3′-A G U/G U/AANNN U/A A3-5)(其中N可以是4种碱基中的任意一种)该末端指导转录终止和聚腺苷酸化(图3)。头9个基因是不重叠的，并由基因间区域分开，基因间区域大小对于RSV B病毒株在3到56核苷酸范围之间(图3)。基因间区域不含任何保守基序或任何二级结构的明显特征，而且已显示对在小复制子系统中前面和后随的基因表达没有影响(图3)。最后两个RSV基因有68核苷酸重叠(图3)。L基因的基因起始信号位于其内部，而不是在M2基因后。该68核苷酸重叠序列编码M2 mRNA的最后68个核苷酸(除了聚腺苷酸尾部)，以及L mRNA的头68个核苷酸。
基因组转录产物是10种不同的亚基因组聚腺苷酸化mRNA和数种多顺反子聚腺苷酸化连读转录物(75)。用紫外灯介导的基因组失活研究转录图显示RSV基因以3′到5′次序从靠近3′末端的一个启动子开始转录。因此，RSV合成看来遵循所有单链反义病毒的单进入、顺序转录模式(16，82)。根据该模式，聚合酶(L)和核衣壳形式中的基因组RNA结合于3′基因组启动子区，在第一个核苷酸处开始转录。RSV mRNA是该基因的共线性拷贝，没有mRNA编辑和剪接的证据。
细胞内RSV mRNA的序列分析显示每个转录物的合成起始于基因起始信号的第一个核苷酸(75)。mRNA的5′末端加上了帽结构m7G(5′)ppp(5′)Gp(其中下划线的G是mRNA的第一个模板核苷酸)，而且mRNA在它们的3′末端被聚腺苷酸化(83)。这些修饰都被认为是病毒聚合酶共转录活性造成的。已发现RSV 3′基因组启动子的3个区域是重要的顺式激活元件(84)。这些区域是头10个核苷酸(可能作为启动子起作用)，核苷酸21-25，和位于核苷酸45-53的基因起始信号(84)。不像其它副粘病毒，例如麻疹、仙台和PIV-3，发现RSV NS1基因的前导序列剩余部分和非编码区域对插入、缺失和取代高度耐受(84)。
另外，通过在3′基因组启动子区的头12个核苷酸中进行饱和诱变(其中每个碱基独立被其它三个碱基中的每一个置换，并比较翻译和复制效率)，位于核苷酸6-10处的U-片段显示对取代非常耐受(84)。相反，头5个核苷酸对一些取代相对耐受，而且在位点4处，它们中的两个是上调性突变，导致RSV-CAT RNA复制和转录4到20倍的增加。用双顺反子小复制子系统，基因起始和基因终止基序显示为mRNA合成的信号，且看来是自身具有的，很可能不依赖邻接序列的性质(85)。
L基因起始信号位于M2基因终止信号上游68个核苷酸处，导致基因重叠(图3)(75)。L基因中M2基因终止信号的存在导致高频率的L基因转录提前终止。全长的L mRNA极少，并仅在聚合酶不能识别M2基因-终止基序时才产生。这导致L mRNA转录低得多。基因重叠看来和线性顺序转录模型不相容。还不知道退出M2基因的聚合酶是否跳回L基因起始信号，还是是否存在第二个L基因转录的内部启动子(75)。也可能L基因能被聚合酶的小组分接触，该聚合酶不能在M2基因起始信号处开始转录，并沿M2基因下滑到L基因起始信号。
每个RSV mRNA的相对丰度随其基因离启动子的距离增加而减少，可能由于聚合酶在顺序转录中脱离所致(81)。基因重叠是减少合成全长L mRNA的第二种机制。而且，某些mRNA具有减弱转录效率的特征。SH mRNA的起始密码子在亚适的Kozak序列中，而G ORF开始于mRNA中的第二个甲基化密码子。
据认为RSV RNA复制遵循了水泡性口炎病毒和仙台病毒研究得到的模型(16，82)。这涉及从mRNA合成的终止一起始模式到抗终止子连读模式的切换，后者导致合成有义复制中间体(RI)RNA，它是基因组RNA的精确互补拷贝。这随后作为子代基因组的合成模板。提出切换到抗终止子模式所涉及的机制和N蛋白对新生RNA的共转录性衣壳包装有关(16，82)。RSV中RNA复制象其它无区段负链RNA病毒一样，依赖于正在进行的蛋白合成(86)。对于标准病毒以及RSV-CAT小基因组已检测到预测的RI RNA(75，86)。对于标准和小基因组系统来说，RI RNA细胞内丰度比子代基因组少10-20倍。
本发明RSV亚组B实施例涉及分析不同野生型，疫苗和回复体RSV病毒株的核苷酸序列。特别是，着重于除了3′基因组启动子区域和L基因以外的区域；那些区域是国际申请PCT/US97/16718的焦点。
各种野生型，疫苗和回复体RSV亚组B病毒株的核苷酸序列(正链，反基因组，信息链)结合包含于本文的合适SEQ ID NO，列出如下。
病毒核苷酸序列基因组长度野生型2B SEQ ID NO9 1521818537 SEQ ID NO10 15229
疫苗2B33FSEQ ID NO11152192B20LSEQ ID NO1215219回复体2B33F TS(+) SEQ ID NO13152192B20L TS(+) SEQ ID NO1415219M基因翻译起始于核苷酸3262-3264的密码子；翻译终止密码子在核苷酸4030-4032。翻译的M蛋白长度为256氨基酸。M基因终止/聚腺苷酸化信号包括核苷酸4196-4207处的12个核苷酸基因终止信号，随后是核苷酸4208-4216处的基因间区和核苷酸4217-4225处的SH基因起始信号。
进行了RSV亚组B基因组的编码和非编码(顺反子间)区域的分析。列出了在不同野生型、疫苗和回复体RSV病毒株的M/SH顺反子间区中、区别SH基因和蛋白序列的核苷酸与氨基酸差异，以及区别M基因终止信号的核苷酸差异(见下文实施例2中的表6，7)。发现含有控制各基因转录终止的顺式激活元件的区域在所有检测的RSV亚组B病毒中是高度保守的。除了一个例外，即所有分析的病毒的基因起始和基因终止信号序列都是相同的。野生型2B，疫苗2B33F和回复体2B33F TS(+)的M基因终止信号的第三个核苷酸是G，而所有其它RSV亚组B基因终止信号的第三个核苷酸是T。
更重要的是，如表7中所示，野生型2B病毒中跨越核苷酸4196-4207，和2B33F疫苗株与2B33F TS(+)回复株中跨越核苷酸4197-4208的M基因终止信号中有一个突变在核苷酸位点4199，野生型2B病毒有“T”，而2B33F和2B33F TS(+)株在该相应的核苷酸位点4200有“C”(这些病毒株在它们的3′基因组启动子区域中有一个额外的核苷酸)。该突变在任何18537野生型病毒株，2B20L疫苗株或它的TS(+)回复株中不存在。
如表11和图4-6所示，M基因终止信号的序列影响到SH基因的表达。RSV亚组B 2B33F突变株和它的TS(+)回复株在M基因终止信号的第4个位点有这个独特的核苷酸(在突变株和回复株的核苷酸4200)，而它在其2B亲代病毒株(核苷酸4199)或任何其它被分析的RSV亚组B或A病毒中未发现。
如Northern印迹分析(图4和6)和核糖核酸酶保护试验(图5)，(它在下文实施例2中讨论所示)，野生型2B病毒株产生稍微多于单顺反子M转录子的双顺反子M∶SH。相反，2B33F突变株和它的TS(+)回复株实际几乎不产生单顺反子M和SH转录物，而是它们的大多数转录产物是双顺反子和更大分子量的连读转录物。这些双顺反子和连读转录物可能在其翻译SH基因产物的能力上受到限制。因此，含有该突变的病毒株当和2B亲代病毒株比较时，下调了SH表达，并基本停止产生SH蛋白。这种向双顺反子转录产物占优势的转换以及伴随的下调下游基因产物SH，提供了M基因终止信号的突变对这两种病毒株的减毒表型有贡献的证据。
因此，基于表6-11，图4-6和前面的讨论，M基因终止信号的关键减毒突变是核苷酸4199(TC)(反基因组，信息链)。
有趣的是，和2B亲代的比较，注意到2B33F突变株的SH基因由于核苷酸改变局部隆起(偏性超变)(见表6)，其中的一些核苷酸改变可能导致SH蛋白的氨基酸取代。2B33F的核苷酸4498的一个改变将预测的SH翻译终止密码子转换成谷氨酰胺。这导致2B33F S核蛋白预测长度比2B亲代的要长得多。
在本发明的另一个实施例中，RSV亚组B表型通过上述M基因终止信号突变联合国际申请PCT/US97/16178所述的各协同3′基因组启动子区和L基因突变中的一个或多个而进一步减毒，该国际申请所述突变如下对于RSV亚组B3′基因组启动子区，突变是核苷酸4(CG)，和在核苷酸6-11的一段A中插入一个额外的A(反基因组信息链)，而对于L蛋白，突变是氨基酸残基353(精氨酸→赖氨酸)，451(赖氨酸→精氨酸)，1229(天门冬氨酸→天门冬酰胺)，2029(苏氨酸→异亮氨酸)和2050(天门冬酰胺→天门冬氨酸)。另外，可以理解的是，所有导致翻译成这些氨基酸的密码子改变的核苷酸的改变都在本发明的范围内。
当3′基因组启动子区因在核苷酸6-11的一段A中插入一个额外A而被修饰时，可以理解M基因终止信号中减毒突变是在核苷酸4200，不是核苷酸4199。
本发明的减毒病毒和感染人和动物宿主的野生型病毒比较，显示出毒性充分减少。减毒程度是如此高，以致感染症状在大多数免疫个体中不会产生，但病毒将保留足够的复制能力，并具感染性，而且在接种者中诱导理想免疫应答。
本发明的减毒病毒可用来配制疫苗。要这样做，将减毒病毒调节到合适的浓度，并和任何合适的疫苗佐剂，稀释剂或载体一起配方。生理学可接受的培养基可被用作载体。这些培养基包括但不限于合适的等渗培养基，磷酸盐缓冲液和类似物。合适的佐剂包括但不限于MPLTM(3-O-去乙酰基一磷酸脂A；RIBI ImmunoChem Research，Inc.，Hamilton，MT)和IL-12(GenesticsInstitute，Cambrige，MA)。
在本发明的一个实施例中，意将含有减毒病毒的配方用作疫苗。减毒病毒可以和低温保护添加剂或稳定剂例如蛋白(例如清蛋白，明胶)，糖类(例如蔗糖，乳糖，山梨醇)，氨基酸(例如，谷氨酸钠)，盐，或其它保护性试剂混合。该混合物保存在液态，或然后干燥或冻干以运输和储藏并在施用前夕和水混合。
含有本发明的减毒病毒的配方可用于免疫人或动物个体，来诱导保护力抵抗减毒病毒相对应的野生型病毒的感染。因此，本发明还提供免疫个体以诱导针对单链反义病毒目的RNA病毒感染的保护的方法，即通过施给个体有效免疫量的含有本文上述病毒减毒形式的疫苗配方。
必须施用给个体剂量数合适和充足量的疫苗以诱导免疫应答。本领域技术人员可容易的确定用量和剂量。施用可以通过任何常规有效形式，例如鼻内，肠胃外，口内，或局部施用于任何粘膜表面，例如鼻内，口，眼，肺，阴道内或直肠表面，例如通过气雾剂喷洒。施用的优选途径是鼻内施用。
和国际申请PCT/US97/16718相关，Moraten麻疹病毒疫苗株的样品由申请人于1997年8月21日保藏于美国典型培养物保藏中心，(12301 ParklawnDrive，Rockville，Maryland 20852，U.S.A.)，根据旨在专利申请进行微生物存放的布达佩斯公约的规定(“Budapest Treaty″)，并被指定ATCC登录号VR2587，而2B野生型RSV病毒的样品由申请人于1997年8月21日保藏于美国典型培养物保藏中心，(12301 Parklawn Drive，Rockville，Maryland 20852，U.S.A.)，根据布达佩斯条约，并被指定ATCC登录号为VR2586。
根据这两种保藏的病毒株和这些以及其它本文提供的病毒株的序列信息，可用上述的定点诱变和拯救技术在本文所述的所有病毒株中引入突变(或回复野生型表型)，以及获得这些病毒株并从下文表3-11列出的突变表中制造额外的突变。
为了能更好的理解本发明，列出下文的实施例。这些实施例仅用来阐述而不是用来限制本发明的范围。
实施例根据Sambrook等所述的方案使用了标准分子生物学技术(87)。
实施例1麻疹病毒在制备RNA用于序列分析前，使Moraten MV疫苗病毒生长一代，直接来自AttenuvaxTM疫苗小瓶(Lot#0716B)，使Schwarz疫苗病毒生长一代(Lot96G04/M179 G41D)，而Zagreb和RubeovaxTM疫苗病毒各在Vero细胞中生长两代。MV野生型分离物Montefiore(57)在Vero细胞中传5-7代，然后抽提RNA材料，类似的，MV野生型分离物1977，1983(14)在抽提材料用于分析前生长5-7代。来自J.Beeler(CBER)医生的Edmonston野生型分离物(见图1)是收到前原始分离物已在人肾细胞中传代7次，在Vero细胞中传代3次，然后在用于序列分析前在vero细胞中传代一次的病毒。
以感染复数(m.o.i)0.1到1.0感染Vero细胞来制备RNA，使达到最大细胞病变然后收获。麻疹病毒感染细胞的总RNA用TrizolTM试剂(Gibco-BRL)抽提。
从Vero细胞传代材料分离出总RNA，用反转录酶-PCR(Perkin-Elmer/Cetus)方法扩增，采用麻疹病毒(Edmoston B病毒株(19))特异性引物对，它跨越病毒基因组的3′和5′启动子区和L基因。表2代表这些引物序列。SEQ ID NO15-34，54，57和58的引物是反基因组信息链。SEQ ID NO35-53，55，56和59的引物是基因组反义链。
表2
PCR引物和MVL基因和基因组末端的测序9047CATATCACTCACTCTGGGATGGAG9070(SEQ ID NO15)9371TCAGAACATCAAGCACCGCC9390(SEQ ID NO16)9741ACAGTCAAGACTGAGATGAG9760(SEQ ID NO17)10001AAGAGTCAGATACATGTGGA10020(SEQ ID NO18)10351ACATGAATCAGCCTAAAGTC10370(SEQ ID NO19)10674CCGAAAGAGTTCCTGCGTTACGACC10698(SEQ ID NO20)11083CAGTCCACACAAGTACCAGG11102(SEQ ID NO21)11461GTCAGAAGCTGTGGACCATC11480(SEQ ID NO22)11841AATATTGCTACAACAATGGC11860(SEQ ID NO23)12196ACTCTTCATTCCTAGACTGG12215(SEQ ID NO24)12542GTCCAATTATGACTATGAAC12561(SEQ ID NO25)12891AGAACAGACATGAAGCTTGC12910(SEQ ID NO26)13232CCAACAAGGAATGCTTCTAG13251(SEQ ID NO27)13551ACAGCACTATCTATGATTGACCTGG13575(SEQ ID NO28)13930GCAACATGGTTTACACATGC13949(SEQ ID NO29)14280AGATTGAGAGTTGATCCAGG14299(SEQ ID NO30)14629AGGAGATACTTAAACTAAGC14648(SEQ ID NO31)14981TAAGCTTATGCCTTTCAGCG15000(SEQ ID NO32)15337TTAACGGACCTAAGCTGTGC15356(SEQ ID NO33)15671GAAACAGATTATTATGACGG15690(SEQ ID NO34)9290CGGGCTATCTAGGTGAACTTCAGG9267(SEQ ID NO35)9500ATTTGGATATGGAATATGAG9481(SEQ ID NO36)9840ACTCAACTGAACTACCAGTG9821(SEQ ID NO37)10181AAGAACATCATGTATTTCAG10162(SEQ ID NO38)10549TTATCAACGCACTGCTCATG10530(SEQ ID NO39)10919ATTTTCAGCAATCACTTGGCATGCC10895(SEQ ID NO40)11280GCCTCTGTGCAAACAAGCTG11261(SEQ ID NO41)
11638TCTCTAGTTACTCTAGCAGC11619(SEQ ID NO42)12010AGGTCGTTGTTTGTGAGGAG11991(SEQ ID NO43)12361TCGTCCTCTTCTTTACTGTC12342(SEQ ID NO44)12689CCGTCCTCGAGCTAGCCTCG12670(SEQ ID NO45)13052CTCCTCCAGGCTCACATTGG13033(SEQ ID NO46)13420GGGTTGGTACATAGCTCTGC13401(SEQ ID NO47)13767CACCCATCTGATATTTCCCTGATGG13743(SEQ ID NO48)14099TGGTTGACAGTACAAATCTG14080(SEQ ID NO49)14460CTGAAATGGGAAGATTGTGC14441(SEQ ID NO50)14820AGCAATCTACACTGCCTACC14801(SEQ ID NO51)15180TCACAGATGATTCAATTATC15161(SEQ ID NO52)15530GATCCTAGATATAAGTTCTC15511(SEQ ID NO53)1ACCAAACAAAGTTGGGTAAGG21(SEQ ID NO54)GGGGGATCC100ATCCCTAATCCTGCTCTTGTCCC78(SEQ ID NO55)200GATTCCTCTGATGGCTCCAC181(SEQ ID NO56)15721TAACAGTCAAGGAGACCAAAG15741(SEQ ID NO57)GGGAAGCTT15801AACCCTAATCCTGCCCTAGGTGG15823(SEQ ID NO58)15894ACCAGACAAAGCTGGGAATAGA15873(SEQ ID NO59)完整病毒基因组的重叠PCR片段不经过克隆直接测序，通过双脱氧末端循环测序法，使用两种链(ABI PRISM 377测序仪和ABI PRISM测序试剂盒)得到共有序列。为确定绝对末端的序列，使用了前述的连接程序(56)。
对于衍生自Edmonston分离物的可得到的疫苗株，以及其它野生型病毒株，测定了除祖先Edmonston野生型MV分离物基因组启动子区和L基因以外区域的核苷酸序列。然后比较了显著的核苷酸(反基因组，信息链)和氨基酸的差异，排列于表3-5(差异用斜体)表3Edmonston野生型和疫苗株之间的MV N核苷酸和氨基酸的差异核苷酸2754925506231542
Edmonston w-tGTC CAAGAG GCC TCG突变 GTG AAAGGG GCT ACG氨基酸56129148172479Edmonston w-tV Q E A SRubeovaxTMvac. V Q E A TMoraten vac. V Q G A TSchwarz vac. V Q G A TZagreb vac. V Q E A SAIK-C vac. V K E A S表4野生型和疫苗株之间MV P和C核苷酸和氨基酸的差异基因CCCP★PP核苷酸204621392229248026303122Edmonston w-tGCC ATG TCT GAGTGT CTA突变 GTC ACG TAT GGGTAT CCA氨基酸73104134225275439Edmonston w-tAMSE CL1977 w-t VMSE CL1983 w-t VMSE CLMontefiore w-t VMSE CLRubeovaxTMvac. VTSG CL
Moraten vac.VTSGCLSchwarz vac.VTSGCLZagreb vac. VMSGCLAIK-C vac. VMYGYP★V蛋白中的相同性改变表5Edmonston野生型和疫苗株之间MV F基因终止信号的差异核苷酸7237-7247Edmonston w-tG T T A A T T A A A ARubeovaxTMvac. G T T A A T T A A A AMoraten vac. G T T A A T C A A A ASchwarz vac. G T T A A T G A A A AZagreb vac. G T T A A T T A A A AAIK-C vac. G T T A A T T A A A A↑7243实施例2RSV亚组B温度敏感(ts)表型和体内减毒密切相关；另外，一些非温度敏感突变也可能是减毒的。温度敏感和非温度敏感减毒突变型的鉴定通过序列分析和评估RSV突变株和回复株的温度敏感，冷适应型(ca)，和体内生长表型而达到。
下列三种RSV 2B株的基因组已被完整测序2B野生型亲代，它的ts和ca衍生株，命名为2B33F，一个ts(+)回复株，命名为2B33F TS(+)。2B33F株在美国专利号08/059,444(88)中有描述，在此纳入以供参考。在鉴定了2B33F中突变所在区域后，体外39℃传代，并在非洲绿猴或黑猩猩体内传代后获得了另外9个2B33F“回复株”，对它们先前鉴定过的突变区域进行测序。这些回复株的许多株ts，ca，和减毒表型现已作了特性分析和评价。ts表型，病毒减毒和序列改变之间的关系已作了鉴定。
结果总结显示于表6-11。
表6RSV 2B和2B33F病毒株之间的序列比较
对于2B33F和2B33F TS(+)，M，SH和L基因的核苷酸位点序号比2B大一号★在位点9853，赖氨酸-精氨酸改变在2B33F TS(+)病毒株中回复到赖氨酸表7RSV 2B和2B33F病毒株之间M基因终止信号的差异
↑
表8 RSV 2B，ts和回复株
★体内生长测定以log10平均病毒滴度(#感染的/#总)ND＝未进行 WT＝野生型噬斑大小 sp＝小噬斑大小 int＝中等噬斑大小a剂量＝106.7PFU IN(鼻内)，b剂量＝105.6PFU IN，c剂量＝106.3PFU INd剂量＝105.9PFU IN，e剂量＝106.6PFU IN+IT(气管内)，f剂量＝106.0PFUIN+IT表92B33F回复株
这些2B33F回复株碱基序号比2B的M，SH和L基因大一号★碱基4330，4410，4421，4443，4455，4485，4498，4506，4526，4527，4543，4562，4576，4599S＝与2B33F相同碱基2B＝回复到2B碱基或表型完全回复r＝表型中等回复(r)＝表型轻微回复ND＝未进行表10RSV 2B，ts和回复株表型总结
ND＝未进行-＝野生型表型，亦即，非温度敏感，非冷适应型。非减毒+到++++＝温度敏感，冷适应或减毒水平增加使用对RSV亚组A和B病毒M基因特异性的32P-标记的核糖探针混合物，对分离自感染了RSV的Vero细胞的poly(A)+RNA进行了Northern印迹分析，来测定M基因终止信号序列对M基因转录的影响。反义杂交探针是T7RNA聚合酶转录物，在体外从含有T7启动子序列的PCR产物中合成。如图4所示，用M基因探针进行Northern印迹分析描述了大量RSV亚组A病毒的单顺反子M基因转录物，而对于亚组B病毒是双顺反子M∶SH转录物占优势。双顺反子M∶SH转录物翻译SH基因的能力可能受到限制，因而提供了一个控制病毒SH基因表达的潜在工具。2B33F突变型(第5泳道)和2B33F TS(+)回复型(第6泳道)病毒株实际上不产生单顺反子M转录物；它们的大部分转录产物是双顺反子和更大分子量的连读转录物。因此，这两种病毒株基本上停止了产生SH蛋白。
相反，野生型亚组B病毒株2B，B1和18537产生稍比单顺反子mRNA多一些的双顺反子(第3，4，7泳道)。亚组A 3A病毒显示相同水平的单顺反子和双顺反子产物(第1泳道)。和2B突变株观察到的另一个极端不同是A2病毒的M基因转录模式(第2泳道)。对于该病毒株，单顺反子M转录物大量产生，而连读转录物是最少的。
核糖核酸酶保护试验证实了Northern印迹结果，该试验采用用于Northern印迹的同样的poly(A)+RNA，以测定各RSV亚组B病毒单顺反子M和SHmRNA对双顺反子M∶SH的比率。使用的核糖探针是反义病毒特异性32P-标记的转录物，长度为284核苷酸(B病毒的)，跨越M∶SH基因连接处。应保护全长探针免受占优势的双顺反子M∶SH转录物RNA酶的消化。希望单顺反子M和SH转录物分别保护大约165和110个核苷酸探针片段免受RNase消化。
在图5所示的2B，2B33F，和2B33F TS(+)病毒RNA试验中，将病毒RNA或对照酵母RNA与5×104cpm探针杂交；然后，用RNase T1(稀释1∶100)消化杂交的RNA，用乙醇沉淀，然后在变性6％聚丙烯酰胺凝胶上分离受保护的探针片段。
该核糖核酸酶保护试验的结果描述于图5。在该试验中，对应于每种病毒双顺反子M∶SH的被保护探针片段信号强度和单顺反子M相比，与用M基因探针作Northern印迹分析获得的结果一致，亦即，2B单顺反子信号更强，2B33F和2B33F TS(+)实际上无单顺反子信号(图5)。
为评估M基因终止信号对下游SH基因表达的影响，使用对RSV亚组A和B株的SH基因特异的反义32P-标记的核糖探针进行了RSV病毒的poly(A)+RNA的Northern印迹分析，来评价M基因终止信号对下游SH基因表达的影响(见图6)。各病毒产生的SH基因转录物的模式，亦即，单顺反子SH对双顺反子M∶SH的水平，比得上M基因转录产物所见水平。在M基因终止信号处不能终止M基因转录的那些RSV病毒，在合成单顺反子SH转录物中也不充分。2B33F突变株和它的TS(+)回复株实际上不合成单顺反子产物，但累积了大量M∶SH转录物。野生型3A，2B，B1，和18537病毒累积了相等水平的两种转录产物，而A2病毒株产生了如SH基因转录产物最大量的SH mRNA。对Northern印迹所鉴定的转录物用磷光显影分析定量测定，并测定了各病毒单顺反子SH和双顺反子M∶SH的比率。如表11所示，该比率范围在0.23到11.1，最低值见于在M基因终止信号第4个核苷酸有(T→C)突变的RSV亚组B病毒株表11RSV亚组A和B病毒株中单顺反子对双顺反子M∶SH转录物的比率病毒SH/M∶SH2B 1.42B33F 0.232B33F TS(+) 0.29B1 1.018537 0.76A2 11.13A 2.2几个有意义的观察结果可从这些数据得出如表6所示，在突变株中鉴定出相对少的序列改变RSV 2B33F和亲本RSV 2B的不同在于在3′基因组启动子区有两个改变；在M基因非编码5′末端有两个改变，其中包括1个在M基因终止信号中；以及在RNA依赖性RNA聚合酶的编码L基因中4个编码改变和一个非编码(聚腺苷酸基序)改变。另外，SH基因中单独有14个改变。
在减毒病毒株2B33F的M基因终止信号中可以鉴定出一个减毒突变从野生型2B病毒株中双顺反子稍微多于单顺反子mRNA，转换到2B33F疫苗株和2B33F TS(+)回复株中双顺反子转录产物占大多数，这提供了M基因终止信号中的突变对这后两种病毒株减毒表型有贡献的证据。
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<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>18aagagtcaga tacatgtgga 20<210>19<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>19acatgaatca gcctaaagtc 20<210>20<211>25<212>DNA<213>麻疹病毒<400>20ccgaaagagt tcctgcgtta cgacc 25<210>21<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>21cagtccacac aagtaccagg 20<210>22<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>22gtcagaagct gtggaccatc 20<210>23<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒
<400>23aatattgcta caacaatggc 20<210>24<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>24actcttcatt cctagactgg 20<210>25<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>25gtccaattat gactatgaac 20<210>26<2t1>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>26agaacagaca tgaagcttgc 20<210>27<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>27ccaacaagga atgcttctag 20<210>28<211>25<212>DNA<213>麻疹病毒<400>28acagcactat ctatgattga cctgg 25<210>29
<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>29gcaacatggt ttacacatgc 20<210>30<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>30agattgagag ttgatccagg 20<210>31<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>31aggagatact taaactaagc 20<210>32<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>32taagcttatg cctttcagcg 20<210>33<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>33ttaacggacc taagctgtgc 20<210>34<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒
<400>34gaaacagatt attatgacgg 20<210>35<211>24<212>DNA<213>麻疹病毒<400>35cgggctatct aggtgaactt cagg 24<210>36<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>36atttggatat ggaatatgag 20<210>37<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>37actcaactga actaccagtg 20<210>38<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>38aagaacatca tgtatttcag 20<210>39<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>39ttatcaacgc actgctcatg 20<210>40
<211>25<212>DNA<213>麻疹病毒<400>40attttcagca atcacttggc atgcc 25<210>41<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>41gcctctgtgc aaacaagctg 20<210>42<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>42tctctagtta ctctagcagc 20<210>43<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>43aggtcgttgt ttgtgaggag 20<210>44<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>44tcgtcctctt ctttactgtc 20<210>45<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒
<400>45ccgtcctcga gctagcctcg 20<210>46<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>46ctcctccagg ctcacattgg 20<210>47<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>47gggttggtac atagctctgc 20<210>48<211>25<212>DNA<213>麻疹病毒<400>48cacccatctg atatttccct gatgg 25<210>49<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>49tggttgacag tacaaatctg 20<210>50<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>50ctgaaatggg aagattgtgc 20<210>51
<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>51agcaatctac actgcctacc 20<210>52<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>52tcacagatga ttcaattatc 20<210>53<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒<400>53gatcctagat ataagttctc 20<210>54<211>21<212>DNA<213>麻疹病毒<400>54accaaacaaa gttgggtaagg 21<210>55<211>32<212>DNA<213>麻疹病毒<400>55gggggatcca tccctaatcc tgctcttgtc cc 32<210>56<211>20<212>DNA<213>麻疹病毒
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1.一种分离的，重组产生的，减毒的人呼吸道合胞病毒RSV亚组B，其特征在于，在M基因终止信号的核苷酸4199有减毒突变由TC，其中这些核苷酸存在于正链，反基因组，信息链中。
2.如权利要求1所述的呼吸道合胞病毒亚组B，其特征在于，所述病毒进一步包括(a)3′基因组启动子区的至少一个减毒突变，选自核苷酸4由CG和核苷酸6-11一段A中插入一个额外A，其中这些核苷酸存在于正链，反基因组，信息链中；而且(b)RNA聚合酶基因中的至少一个减毒突变，其产生的氨基酸改变选自残基353由精氨酸→赖氨酸，451由赖氨酸→精氨酸，1229由天门冬氨酸→天门冬酰胺，2029由苏氨酸→异亮氨酸，和2050由天门冬酰胺→天门冬氨酸。
3.如权利要求2所述的呼吸道合胞病毒亚组B，其特征在于，含有核苷酸6-11的一段A处有一个额外A的插入，这样M基因终止信号的减毒突变由T→C，就位于在核苷酸4200，其中这些核苷酸存在于正链，反基因组，信息链中。
4.一种疫苗，其特征在于，所述疫苗包括如权利要求1所述的分离的，重组产生的，减毒的呼吸道合胞病毒亚组B和生理学上可接受的载体。
5.如权利要求4所述的疫苗，其特征在于，所述疫苗包括如权利要求2所述的呼吸道合胞病毒亚组B和生理学上可接受的载体。
6.如权利要求5所述的疫苗，其特征在于，所述疫苗包括如权利要求3所述的呼吸道合胞病毒亚组B和生理学上可接受的载体。
7.一种免疫个体以诱导抗呼吸道合胞病毒亚组B保护力的方法，其特征在于，所述方法包括对个体施用权利要求4的疫苗。
8.如权利要求7所述方法，其特征在于，所述疫苗是权利要求5的疫苗。
9.如权利要求7所述方法，其特征在于，所述疫苗是权利要求6的疫苗。
10.一种组合物，其特征在于，它包括一转录载体，所述转录载体包括编码如权利要求1所述的呼吸道合胞病毒亚组B基因组或反基因组的分离的核酸分子，以及至少一个表达载体，所述表达载体包括编码衣壳包装、转录和复制必需的反式激活蛋白N，P、L和M2的至少一个分离的核酸分子，从而在表达时产生感染性减毒呼吸道合胞病毒亚组B。
11.如权利要求10所述的组合物，其特征在于，所述转录载体包括分离的核酸分子，所述核酸分子编码如权利要求2所述的呼吸道合胞病毒亚组B。
12.如权利要求10所述的组合物，其特征在于，所述转录载体包括分离的核酸分子，所述核酸分子编码如权利要求3所述的呼吸道合胞病毒亚组B。
13.一种产生感染性减毒呼吸道合胞病毒亚组B的方法，其特征在于，所述方法包括用权利要求10的至少两种载体转化或转染宿主细胞，并在允许这些载体共表达的条件下培养宿主细胞，从而产生感染性减毒呼吸道合胞病毒亚组B。
14.如权利要求13所述的方法，其特征在于，所述病毒是权利要求2的呼吸道合胞病毒亚组B。
15.如权利要求13所述的方法，其特征在于，所述病毒是权利要求3的呼吸道合胞病毒亚组B。
全文摘要
本发明描述了分离的，重组产生的，减毒的麻疹病毒和呼吸道合胞病毒亚组B，其具有明显的减毒突变。疫苗配制包括这类病毒和生理学可接受的载体。疫苗用于免疫个体，以诱导抗麻疹病毒或呼吸道合胞亚组B病毒的保护力。
文档编号A61P31/12GK1600852SQ200410068548
公开日2005年3月30日 申请日期1999年3月22日 优先权日1998年3月26日
发明者S·A·乌登, M·S·西迪, V·B·伦道夫, D·A·博纳古里 申请人:惠氏控股有限公司