Replikin肽及其应用的制作方法

专利名称：：Replikin肽及其应用的制作方法
技术领域：
：本发明涉及鉴定及应用R印likin，即一类有共享结构特征的肽。特别是，本发明涉及已在流感病毒中鉴定的R印Iikin及其在设计流感病毒疫苗中的应用。本发明也涉及已在炭疽芽孢杆菌(Bacillusanthracis)和天花病毒(SmallPoxVirus)(Variola)中鉴定的R印likin。
背景技术：
：流感是一种全球重要的急性呼吸道疾病。尽管世界各国和国际性组织试图通过免疫接种来控制流感病毒暴发，但是流感传染病仍是发病率和死亡率的一个重要原因。从历史上看，世界性的流感大流行一直以无规律可循、先前难以预测的间隔时间出现，预期它们在将来仍会继续出现。流感大流行就发病率、死亡率和经济损失而论影响相当大。流感疫苗对于抵抗流感病毒而言仍是最有效的防御措施，但是因为流感病毒发生突变的能力以及非人类宿主贮源的存在，所以预期流感仍将会新出现或重新出现感染。全球流感监控指出，流感病毒在流感季节期间可以在国家内、国家间和洲间有所不同。病毒学监控在监测抗原性转变和漂移方面具有重要意义。疾病监控在评价流行病的影响方面也是重要的。这两类信息为疫苗组成和抗病毒药的正确使用提供了根据。然而，迄今为止，对不断增加的新出现的流感病毒株每年仅进行posthoc血液学分类，一直没有鉴定出作为研究流感流行或大流行指标的病毒特定化学结构。目前，在特定年份将流感病毒每年分成活动性、非活动性或流行的唯一根据是所述病毒血凝素和神经氨酸酶蛋白的活性。一直没有鉴定出可以用于定量警告流行或大流行或者用于设计更有效更安全疫苗的流感病毒化学结构。因为需每年给予流感疫苗并且可以给予疫苗的时间短，所以针对改进疫苗覆盖率的策略具有非常重要的意义。已证明难以治疗且无有效疫苗的另一种疾病是疟疾。疟疾在热带地区引起许多自然和经济困难。疟疾是由恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)引起的，已证明该病极其抵抗治疗，并且迄今为止，针对疟疾的疫苗仍不明朗。因此，需要有效的疟疾疫苗及治疗或预防所述疾病的方法。需要有效疫苗的其它疾病包括炭疽和天花。然而，迄今为止，没有疫苗对于预防由这些致病生物引起的疾病一直有效。因此，需要针对这些病原体的疫苗，以及需要用于配制针对各种病原体的疫苗的有效策略。发明概述在本发明的一个方面，提供含有一种R印Iikin序列的分离的流感病毒肽。所述流感病毒肽包含7个至约50个氨基酸而且包括(1)至少一个赖氨酸残基，所述赖氨酸残基与第二个赖氨酸残基相距6-10个氨基酸残基；(2)至少一个组氨酸残基；和(3)至少6%赖氨酸残基。在本发明的另一方面，提供一种刺激患者的免疫系统产生与流感病毒R印Iikin序列特异性结合的抗体的方法，所述方法包括给予所述患者有效量的一剂包含至少一种流感病毒replikin肽的组合物。在一个优选的实施方案中，所述组合物包含至少一种在流感病毒新变异株(emergingstrain)中存在的肽。本发明也提供与本文限定的流感病毒R印Iikin特异性结合的抗体以及含有多种与流感病毒R印Iikin特异性结合的抗体的抗体混合物。在本发明的一个实施方案中，提供包含一种或多种与流感R印Iica特异性结合的抗体和药学上可接受的载体的组合物。本发明也提供包含一种或多种具有7个至约50个氨基酸的分离的流感病毒肽和药学上可接受的载体的治疗组合物，所述病毒肽包括1)至少一个赖氨酸残基，所述赖氨酸残基与第二个赖氨酸残基相距6-10个残基；(2)至少一个组氨酸残基；和(3)至少6%赖氨酸残基。在本发明的另一方面，提供一种与流感病毒血凝素R印IikinmRNA序列互补的反义核酸分子，所述R印likinmRNA序列具有7个至约50个氨基酸而且包括(1)至少一个赖氨酸残基，所述赖氨酸残基与第二个赖氨酸残基相距6-10个残基；(2)至少一个组氨酸残基；和(3)至少6%赖氨酸残基。在本发明的再一方面，提供一种刺激患者的免疫系统产生抗流感病毒的抗体的方法，所述方法包括给予有效量的至少一种具有7个至约50个氨基酸的流感病毒R印Iikin肽，所述肽包括(1)至少一个赖氨酸残基，所述赖氨酸残基与第二个赖氨酸残基相距6-10个氨基酸残基；(2)至少一个组氨酸残基；和(3)至少6%赖氨酸残基。另一方面，提供一种选择在流感病毒疫苗中包括的流感病毒肽的方法，所述方法包括(1)获得多种流感病毒株中每种毒株的至少一种分离株，(2)分析所述多种流感病毒株中每种毒株的至少一种分离株的血凝素氨基酸序列中R印Iikin序列的存在和浓度，(3)将所述多种流感病毒株中每种毒株的至少一种分离株的血凝素氨基酸序列中R印Iikin序列的浓度与至少一个较早时期内每种毒株的血凝素氨基酸序列中观测到的Replikin序列的浓度进行比较，以提供至少两个时期的R印Iikin浓度，所述至少一个较早时期是在步骤(1)之前约6个月至约3年内，(4)鉴定R印Iikin序列浓度在所述至少两个时期内增加最高的流感病毒株，(5)选择至少一种在步骤⑷中鉴定的流感病毒株肽中存在的R印Iikin序列，作为在流感病毒疫苗包括的肽。本发明也提供一种制备流感病毒疫苗的方法，所述方法包括(1)鉴定流感病毒株的新变异株，(2)选择至少一种在所述新变异株中存在的R印Iikin序列作为供流感病毒疫苗生产用的肽模板，(3)合成具有在步骤(2)中选择的至少一种R印Iikin序列的氨基酸序列的肽，然后(4)将治疗有效量的步骤(4)的肽与药学上可接受的载体和/或佐剂混合。另一方面，本发明涉及一种鉴定用于诊断或治疗目的的流感病毒新变异株的方法，所述方法包括(1)获得多种流感病毒株中每种毒株的至少一种分离株，(2)分析所述多种流感病毒株中每种毒株的至少一种分离株的血凝素氨基酸序列中R印Iikin序列的存在和浓度，(3)将所述多种流感病毒株中每种毒株的至少一种分离株的血凝素氨基酸序列中R印Iikin序列的浓度与至少一个较早时期内观测到的每种毒株的血凝素氨基酸序列中Replikin序列的浓度进行比较，以提供至少两个时期的R印Iikin浓度，所述至少一个较早时期是在步骤(1)之前约6个月至约3年内，然后(4)鉴定R印Iikin序列浓度在所述至少两个时期内浓度增加最高的流感病毒株。在本发明的再一方面，提供一种流感病毒疫苗，所述疫苗包含至少一种分离的在流感病毒新变异株的血凝素蛋白中存在的R印Iikin及药学上可接受的载体和/或佐剂。本发明也提供一种预防或治疗流感病毒感染的方法，所述方法包括给予其需要患者一种疫苗，所述疫苗包含至少一种分离的在流感病毒新变异株的血凝素蛋白中存在的Replikin及药学上可接受的载体和/或佐剂。在本发明的另一方面，提供用于预防或治疗疟疾的疫苗和方法。所述疟疾疫苗包含至少一种分离的恶性疟原虫R印likin。本发明也提供用于预防或治疗疟疾的方法，所述方法包括给予患者有效量的一种包含至少一种分离的恶性疟原虫R印Iikin的疫苗。本发明也提供包含与恶性疟原虫疟疾抗原中存在的一种或多种R印Iikin特异性结合的抗体的抗体、抗体混合物和组合物。在本发明的另一方面，提供分离的含有replikin序列的炭疽芽孢杆菌(Anthrax(炭疽))肽。所述炭疽肽包含7个至约50个氨基酸而且包括(1)至少一个赖氨酸残基，所述赖氨酸残基与第二个赖氨酸残基相距6-10个氨基酸残基；(2)至少一个组氨酸残基；和(3)至少6%赖氨酸残基。在本发明该方面的另一个实施方案中，提供含有MPlikin序列、包含7个至约50个氨基酸的天花病毒肽，而且所述肽包括(1)至少一个赖氨酸残基，所述赖氨酸残基与第二个赖氨酸残基相距6-10个氨基酸残基；(2)至少一个组氨酸残基；和(3)至少6%赖氨酸残基。在本发明的另一方面，提供一种用于刺激患者的免疫系统产生与含有MPlikin序列的炭疽多肽特异性结合的抗体的方法，所述方法包括给予所述患者有效量的一剂包含至少一种炭疽replikin肽的组合物。在一个优选的实施方案中，所述组合物包含至少一种选自以下的肽SEQIDNO.9USEQIDNO.92、SEQIDNO.93、SEQIDNO.94、SEQIDNO.95、SEQIDNO.96、SEQIDNO.79、SEQIDNO.98或它们的组合。在本发明该方面的另一个实施方案中，提供一种用于刺激患者的免疫系统产生与含有replikin序列的天花病毒多肽特异性结合的抗体的方法，所述方法包括给予所述患者有效量的一剂包含至少一种天花病毒replikin肽的组合物。在一个优选的实施方案中，所述组合物包含一种选自以下的肽SEQIDNO.99,SEQIDNO.100,SEQIDNO.10USEQIDNO.102、SEQIDNO.103或它们的组合。在本发明的另一方面，提供与编码炭疽芽孢杆菌炭疽致死因子蛋白pXOl-107肽的基因编码链或mRNA互补的反义核酸分子，其中所述反义核酸分子与编码下述肽的核苷酸序列互补SEQIDN0.91、SEQIDNO.92、SEQIDNO.93、SEQIDNO.94、SEQIDNO.95、SEQIDNO.96,SEQIDNO.97,SEQIDNO.98。也提供与编码天花病毒表面抗原S前体蛋白的基因编码链或mRNA互补的反义核酸分子，其中所述反义核酸分子与编码下述肽的核苷酸序列互补SEQIDN0.99、SEQIDNO.100、SEQIDNO.101、SEQIDNO.102或SEQIDNO.103。本发明也提供用于检测机体样品或环境样品中污染生物存在的方法，所述方法包括1)从机体样品或环境样品中分离核酸；2)筛选存在replikin结构的核酸；和3)使Replikin结构的存在与污染生物的存在发生联系。在本发明的再一方面，提供一种用于提高生物体的复制速率的方法，所述方法包括用至少一种R印Iikin结构转化所述生物体中编码具有复制功能的酶的基因。此中所用的术语“肽”是指两个或更多个氨基酸的化合物，其中一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基结合形成肽键。术语肽也用来指编码这样一种化合物的氨基酸序列。因此，肽序列可以是较大多肽序列的亚序列。本文所用的R印Iikin肽是具有7个至约50个氨基酸的肽，而且所述肽包括(1)至少一个赖氨酸残基，所述赖氨酸残基与第二个赖氨酸残基相距6-10个氨基酸残基；(2)至少一个组氨酸残基；和(3)至少6%赖氨酸残基。同样，replikin序列是编码这样一种肽的氨基酸序列。本文所用的短语“新变异株(emergingstrain)”是指鉴定为具有与r印Iikin在其它流感病毒株中的浓度相比R印Iikin序列在其血凝素和/或神经氨酸酶蛋白序列中的浓度增加的流感病毒株。在至少约6个月、优选在至少约1年、最优选在至少约3年或更长时间内，出现浓度增加。附图简述图1是一幅条形图，描绘了MPlikin在各种蛋白质组中出现的频率(％)。图2是一幅坐标图，描绘了在成胶质细胞瘤细胞的无氧复制期间毒曲菌素占每毫克总膜蛋白的百分率，显示了毒曲菌素在成胶质细胞瘤(神经胶质瘤)细胞的无氧复制期间的富集。图3是一幅条形图，显示了在对暴露于识别子16聚体反应中产生的抗毒曲菌素抗体的量，即抗毒曲菌素抗体在合成毒曲菌素肽ykagvafIhkkndide作用下的产量。图4显示了抗毒曲菌素抗体对白血病、脑神经胶质瘤和小细胞肺癌C的结合特异性和细胞毒性。图4A是一张用普通灯和荧光灯拍摄的血涂片的照片。图4B是一张用普通灯和荧光灯拍摄的血涂片的照片，说明存在两种白血病细胞。图4C是一张在抗毒曲菌素抗体存在下神经胶质瘤细胞致密层的照片。图4D和图4E是在加入抗毒曲菌素抗体后30分钟和45分钟拍摄的图4C中细胞层的照片。图4F是一幅条形图，显示了小细胞肺癌细胞的体外生长被抗毒曲菌素抗体所抑制。图5是一幅手术前后在良性或恶性乳腺疾病患者血清中存在的抗毒曲菌素抗体的量的坐标图。图6是一幅描绘本发明一个实施方案的方框图，其中用计算机实施鉴定replikin序列的三点识别方法(the3-pointrecognition)。图7是一幅曲线图，显示1918-2001年每年在乙型流感和甲型流感Hmi株的血凝素中观测到的R印Iikin浓度。图8是一幅曲线图，显示1950-2001年每年在甲型流感H2N2株和H3N2株以及由其组分R印Iikin限定的、名为H3N2(R)的新变异株的血凝素中观测到的Mplikin浓度。发明详述本发明提供用于预测未来流感病毒流行或大流行的方法以及疫苗和设计抵抗流感病毒的有效疫苗的方法。对与快速复制现象相关的小肽的一个新家族-本文称为R印Iikin的鉴定，提供用于检测样品中病原体以及用于疫苗开发例如流感病毒检测和流感疫苗开发的新的靶。对该新型肽家族的鉴定，也提供对疟疾的检测，并且提供用于疟疾疫苗开发的新的靶。该肽家族的发现也提供对例如炭疽和天花病毒的检测并且提供针对其的新的靶。一般而言，对该肽家族的了解和鉴定使得能够开发出针对任何带有R印Iikin的生物体的有效疫苗。待鉴定的第一种R印Iikin序列是在脑癌蛋白即毒曲菌素中发现的癌细胞Replikin，已证明其在多形成胶质细胞瘤(神经胶质瘤)细胞快速无氧复制期间被富集10倍。(图2)毒曲菌素是250KDa糖蛋白IOB的IOKDa部分，它在体内和体外从多形成胶质细胞瘤(神经胶质瘤)细胞膜中分离出来。毒曲菌素的水解和质谱法揭示出，一种16聚体肽序列ykagvaflhkkndide(SEQIDNO.:4)，该肽序列在本文中称为神经胶质瘤R印likin并且包括较短的肽kagVaflhkk(SEQIDNO.1)，显然它们两者在正常人类基因组中并不存在。表1说明如何测定神经胶质瘤R印Iikin序列即16聚体肽序列ykagvaflhkkndide(SEQIDNO.:4)。表1通过水解和质谱法从毒曲菌素中获得的16聚体肽序列ykagvaflhkkndide<table>tableseeoriginaldocumentpage16</column></row><table>当合成16聚体神经胶质瘤R印likin并且作为合成疫苗注射到兔体内时，产生了高丰度白勺抗毒曲菌素抗体°(Bogoch等，CancerDetectionandPrevention,26(Supp.1)402(2002)。已经显示抗毒曲菌素抗体在体内血清中的浓度与癌症患者的存活时间呈定量相关。(Bogoch等，ProtidesofBiologicalFluids，31:739_747(1984)。在体外，已经显示浓度为皮克(费摩尔)/癌细胞的抗毒曲菌素抗体对于癌细胞有细胞毒性。(Bogoch等，CancerDetectionandPrevention,26(Supp.1):402(2002)。本发明人进行的研究表明，所述神经胶质瘤R印likin在正常健康人类基因组中并不存在。因此，通过分析各种生物体已发表的序列，研究所述R印likin序列的起源及可能的同源物。通过用所述16聚体神经胶质瘤R印likin序列作为模板并且构建识别蛋白质组系统，对数种不同生物体蛋白的氨基酸序列进行可视扫描，鉴定出一类新型肽即所述Replikin0本发明提供一种用于鉴定包括R印likin序列的核苷酸序列或氨基酸序列的方法。所述方法在本文中被称为三点识别方法。通过应用下文描述的“三点识别”方法，在具有复制、转化或氧化还原功能的藻类、酵母、真菌、阿米巴、细菌、植物和病毒的蛋白中揭示出一类新型肽。令人惊奇的是，发现所述R印likin肽集中在较大的“复制”和“转化”蛋白(其研究人员如此指定的，参见表2)。没有发现与所述毒曲菌素16聚体肽相同的序列。表2说明通过本发明的三点识别方法鉴定的若干R印likin序列。表2Replikin在各种生物体中的实例-原型神经胶质瘤Iteplikin*kagvafIhkk(SEQIDNo.1)<table>tableseeoriginaldocumentpage17</column></row><table><table>tableseeoriginaldocumentpage18</column></row><table><table>tableseeoriginaldocumentpage19</column></row><table><table>tableseeoriginaldocumentpage20</column></row><table>鉴定一个氨基酸序列是R印Iikin或者含有R印Iikin的氨基酸序列即神经胶质瘤肽kagvaflhkk的同源物，需要满足以下三个要求。所述肽序列在7个至约50个残基的氨基酸序列内必需具有(1)至少一个赖氨酸残基，所述赖氨酸残基与另一个赖氨酸残基相距6-10个残基；(2)至少一个组氨酸残基；和(3)其组成有至少6%赖氨酸。运用NationalLibraryofMedicine关键字〃PubMed〃描述符，搜索数据库中含有R印Iikin序列的蛋白质序列。在4，000多种蛋白质序列中可视搜索同源物。可视扫描每组PubMed分类的蛋白质中所有不同蛋白质序列，寻找满足以上列出的三个要求的肽。在“病毒肽”中观察到同源物的罕见出现，总的来讲为(1.5%)(N=953)，在其它未指定与恶性转化或复制相关的肽例如“脑肽”和“神经肽”中也是罕见出现(一起为8.5%)(N=845)。然而，令人惊奇的是，在大“复制蛋白”中显著更高频率地鉴定出同源物，而已经鉴定所述复制蛋白在细菌、藻类和病毒的复制中有确定功能。甚至更令人惊奇的是，发现Replikin同源物在100%的“肿瘤病毒”中出现(N=250)，在97%的“癌蛋白”中出现(N=401)，且在85%的“转化病毒”中出现(N=248)。这些结果表明，癌症发病机理共享某些特性，而与细胞类型无关，提示病毒在癌发生方面的作用，即细胞从转化但休眠的状态转变为毒力更高的活动性复制状态。为了对R印Iikin亚型进行分类，对所述基本“三点识别”要求可以添加额外或“辅助说明”(a)以结构为基础，例如在癌细胞蛋白中相邻的二聚赖氨酸和多聚赖氨酸(例如转化蛋白P21B(K-RAS2B)，肺，表2，SEQIDNO.89)和TOLL-样受体中的其它相邻二聚氨基酸的共同出现，或b)以功能为基础，例如表现出ATP酶、酪氨酸激酶或氧化还原活性，如表2所示。通过对口蹄疫病毒(FMDV)不同分离株的蛋白质序列进行扫描，检查R印Iikin结构是否保守或者是否经过广泛的天然突变，其中这些病毒蛋白中的突变在全球已充分记载数十年。可视检查FMDV分离株蛋白质序列的完整R印Iikin和特定R印Iikin中观察到的组分R印Iikin氨基酸残基两者的存在。例如，在FMDVO型的蛋白VPl中，发现R印likin(SEQIDNO.3)“hkqkivapvk”在PubMed报道的236株分离株的78%中是保守的，并且发现如下每个氨基酸在各个分离株中也是保守的his，95.6%；lys,91.8%；gin92.3%；lys,84.1%；ile,90.7%；val,91.8%；ala，97.3%；pro,96.2%；ala,75.4%；和lys，88.4%。高保守率提示所述R印Iikin结构的结构和功能稳定性。同样，在HIV的不同分离株中观察到其R印Iikin的序列保守性，例如HIVl型中的(SEQIDNO.:5)“kcfncgkegh”或(SEQIDNO.6)“kvylawvpahk”禾口HIV2型中的(SEQIDNO.7)“kcwncgkegh”(表2)。保守性的其它实例有毒曲菌素在组织培养超过十年的神经胶质细胞的连续世代中恒定存在，以及神经胶质瘤R印Iikin对通过免疫吸附从来自美国、英国、欧洲和亚洲的8，090份人血清分离的抗毒曲菌素抗体有恒定的亲和力(如图5和美国专利6，242，578B1)。如图2所示，在厌氧呼吸期间，当增加细胞复制速率时，则富集毒曲菌素。也就是说，发现毒曲菌素的增加与细胞数和总膜蛋白的增加不完全成比例，但是浓度却富集多达10倍，从静息时开始的3%，达到占总膜蛋白的30%。清楚说明R印Iikin浓度随神经胶质瘤细胞复制而显著增加，这指出R印Iikin的存在，并且这个发现与本文3点识别方法找到的R印Iikin的存在一致，以及与突变研究和其它以前的研究在各种生物的复制关键蛋白中发现R印Iikin的存在一致。例如，在例如下面蛋白质中鉴定出R印Iikin“酿酒酵母复制结合蛋白”(SEQIDN0.2)(hsikrelgiifdk)；“玉米条纹病毒复制相关蛋白A”(SEQIDN0.8)(kyivcareahk)禾Π(SEQIDNO.9)(kekkpskdeimrdiish)和“金黄色葡萄球菌复制相关蛋白”(SEQIDN0.10)(kkektthnk)；“牛疱疹病毒4DNA复制蛋白”(SEQIDN0.11)(hkinitngqk)；和“Mealigridherpesvirusl复制结合蛋白”(SEQIDNO.12)(hkdlyrllmk)。对番茄叶曲双粒病毒(tomatoleafcurlgeminivirus)的先前研究表明，病毒累积的调节似乎涉及该病毒所述“复制蛋白”的氨基酸1-60在病毒复制期间与叶DNA及其它复制蛋白分子的结合。对该序列的分析表明，该“复制蛋白”的氨基酸1-163含有5种R印Iikin即(SEQIDN0.13)kfrinaknyfltyph,(SEQIDN0.14)knletpvnklfiricrefh,(SEQIDNO.:15)hpniqaaksstdvk、(SEQIDNO.:16)ksstdvkaymdkdgdvldh和(SEQIDNO.17)kasalnilrekapkdfvlqfh。表2显示含有R印likin的蛋白质通常与氧化还原功能、及蛋白质合成或延伸、以及细胞复制相关。与基于金属的氧化还原功能相关、含有R印likin的神经胶质瘤毒曲菌素浓度在无氧复制期间的富集以及低浓度(皮克/细胞)的抗毒曲菌素的细胞毒性(图4c-f)，全都提示所述R印likin与中心呼吸功能相关，也许很少经过具有更浅位置或中心存活功能更低的蛋白质的突变特征。尤其使人感兴趣的是，观察并发现在每100个氨基酸中至少一个R印likin在所检查的几乎所有流感病毒不同毒株的血凝素蛋白中都存在。观察到在流感病毒4种流行株即乙型流感、H1N1、H2N2和H3N2每年可获得氨基酸序列数据(1902-2001)的每种分离株的血凝素蛋白中都存在R印likin序列，所述每年的氨基酸序列数据(1902-2001)的Mplikin序列，示于以下表3、4、5和6中。<table>tableseeoriginaldocumentpage22</column></row><table><table>tableseeoriginaldocumentpage23</column></row><table><table>tableseeoriginaldocumentpage24</column></row><table><image>imageseeoriginaldocumentpage25</image><table>tableseeoriginaldocumentpage26</column></row><table><table>tableseeoriginaldocumentpage27</column></row><table><table>tableseeoriginaldocumentpage28</column></row><table><image>imageseeoriginaldocumentpage29</image><table>tableseeoriginaldocumentpage30</column></row><table><table>tableseeoriginaldocumentpage31</column></row><table>发现所观察到的Replikin浓度和类型即Replikin的组成与流感世界大流行和流行的出现相关。通过可视扫描NationalLibraryofMedicine”PubMed”数据库中发表的、全球上一世纪即1900—2001年每年从人和动物贮源分离的流感病毒株中的血凝素氨基酸序列，检查流感病毒中Replikin的浓度。然后将这些Replikin浓度(Replikin数／lOO个氨基酸，平均值+/-SD)对每种毒株作图。发现R印Iikin的浓度与出现流感世界大流行和流行成正比。在乙型流感病毒血凝素和甲型流感病毒Hmi株中发现的R印1ikin浓度示于图7中，而在两株其它常见甲型流感病毒的H2N2株和H3N2株中发现的R印Iikin浓度示于图8(H2N2，H3N2)中。图8中的数据还展示根据其组分R印Iikin定义的新流感病毒变异株(H3N2(R))。每种甲型流感病毒株引起一次流感世界大流行分别在1918年、1957年和1968年。图7和图8中的数据显示，每100个氨基酸中至少一种Mplikin存在于所检查的4种常见流感病毒的所有分离株的每种流感血凝素蛋白中，提示Replikin在保持复制存活水平中的功能。在二十世纪九十年代，在H3N2毒株下降期间，在许多H3N2分离株中不存在Replikin,但是在H3N2分离株中出现高浓度的新型Mplikin时，明确表示H3N2(R)株的出现。所有4种流感病毒株所共有的R印Iikin浓度的几个特性示于图7和图8中(1)浓度在所述年代内是周期性变化的，其中在2-30年内出现一个上升下降循环。这种上升和下降与根据血凝素和神经氨酸酶分类的不同流感病毒株超优势度的已知盛衰相一致。(2)观察到先前显示引起大流行的每种病毒株的R印Iikin峰浓度与3个流行年的每个流行年特异性独立地相关。例如，对于流感病毒株Hmi引起的1918年的流感世界大流行，其中独立出现Hmi中R印Iikin的峰浓度(Pl)；对于H2N2出现并引起的1957年的流感世界大流行，其中出现H2N2中R印Iikin的峰浓度(P2)；而对于H3N2出现并引起的1968年的流感世界大流行，其中出现H3N2中R印Iikin的峰浓度(P3)。(3)在紧接上述3次大流行的每次大流行之后的年代内，特定R印Iikin浓度显著降低，也许反映出在每种情况下产生的广泛分布的免疫。因而，对于Hmi，在其引起的大流行(Pl)后这种大流行后下降是特异性的，而不是所有毒株在当时的一般特性。在Hmi中R印Iikin浓度降低的同时，反复出现乙型流感中R印Iikin浓度升高，如1951年的EBl和1976年的EB2，两者均与具有最高死亡率的乙型流感流行相关。(Stuart-Harris等，EdwardArnoldLtd.(1985)。(4)浓度增加超过第一峰的第二峰浓度在三次大流行的每次大流行后15年出现，并且该第二峰也伴随有流行1918年的流感世界大流行后15年是Hmi“流行”年(El)；1957年的流感世界大流行后8年是H2N2“流行”年(E2)；和1968年的流感世界大流行后7年出现H3N2“流行”年(E3)。特定Replikin的这些第二峰浓度可以反映出该株的恢复。(5)每种毒株的特定R印Iikin浓度的峰值通常似乎与一种或两种其它毒株的R印Iikin浓度的下降相关，提示在毒株之间竟争宿主位点。(6)每种毒株的R印Iikin浓度的总体倾向在35年(H2N2)至60年(乙型流感)内明显下降。这种下降被认为不能归于疫苗的影响，因为这种下降就1901-1964年普遍应用流感疫苗之前的乙型流感而论是明显的。就乙型流感而论，可以看出R印Iikin从下降中恢复发生在1965年之后，但R印Iikin浓度在1997年和2000年之间再次下降(图7)，并且这与最近病例分离株中乙型流感的低出现率相关。HmiR印Iikin浓度在1978-1979年为峰值(图7)，同时出现Hmi株的重现和流行，然后在1996年为峰值时同时也出现Hmi流行。(图7)。HmiR印Iikin浓度在1997年和2000年之间也下降，并且Hmi株在这些年间获得的分离株中的存在也减少。对于H2N2R印likin，从35年下降的恢复一直没有出现(图8)，并且这与H2N2从最近分离株中消失相关。对于H3N2，许多分离株的R印Iikin浓度在1996-2000年降至零，但其它H3N2分离株显示R印Iikin浓度显著急剧增加。这表明H3N2亚株(此中称为H3N2(R)的出现。图7和图8证明，在R印Iikin浓度达到峰值之前，通常观察到1_3年的逐步增加。这种逐步增加在流行出现之前，与R印Iikin峰同时出现。因而，特定毒株浓度的逐步增加是特定毒株是引起流行或大流行的可能性最高的候选株的信号。目前，流感病毒H3N2(R)株中的R印Iikin浓度正在增加(图8，1997-2000)。H3N2R印Iikin浓度以前三个类似的峰增加似乎已出现在1968年基于H3N2的大流行中出现(图8)，当所述毒株第一次出现时，以及在1972年和1975年基于H3N2的流行(图8)。这些大流行和流行中的每次大流行和流行都与超额死亡率相关。(Ailing等，AmJ.Epidemiol.，113(1):30-43(1981)。因此，在1997-2000年H3N2R印Iikin的H3N2(R)亚型浓度的快速上升，在统计学上代表接近严重流行或大流行的早期警告。2000年在俄罗斯出现的H3N2流行(图8，E4)和2001年12月的⑶C报告陈述，目前，H3N2是全球流感病毒的最常见的分I^tt。(MorbidityandMortalityWeeklyReports(MMWR),CenterforDiseaseControl；50(48):1084-68(Dec.7，2001)。在每次流感病毒大流行或流行的情况下，出现新型R印likin。在给定分离株的给定血凝素中没有观察到两种相同的R印likin。尚不了解新型R印Iikin的出现代表突变与从另一种动物或者禽类库转移的程度。在某些情况下，每年，一种或多种原始R印likin结构是保守的，而同时，新型R印Iikin出现。例如，在乙型流感病毒血凝素中，5种R印likin在1919-2001年间持续保守，而26种R印Iikin在相同时间出现和消失(某些R印Iikin在数年消失后重新出现)。特定R印likin结构的消失年和多年后重现，提示所述R印likin从另一种病毒宿主库恢复，而不是通过从头突变恢复。就HmiR印likin而论，与1918年的流感世界大流行相关的Pl峰中存在的两种R印likin在1933年的恢复性El峰(含有12种新型R印likin)中并不存在。因此，或者单独的或者组合的持续保守的R印likin是疫苗的最佳选择。然而，伴随有1年的浓度增加、甚至最近出现的R印likin，通常还持续增加1年或多年，以浓度峰和流行为终结，因此提供早期警告和用合成R印likin进行免疫接种的时间(参见例如二十世纪九十年代初期的Hmi，图7)。图7和图8中的数据证明，流感病毒蛋白序列中特定R印likin的存在和浓度与流感世界大流行和流行的出现之间成直接关系。因此，分析流感病毒血凝素蛋白序列中Replikin的存在和浓度，提供对流感世界大流行和/或流行的预兆以及流感疫苗制剂的靶。乙型流感病毒株中R印likin的组成在该毒株中鉴定的总共26种R印likin(表3)中，以下10种R印likin存在于1902-2001年检查的每种乙型流感分离株中。分别列举了重叠R印likin序列。赖氨酸和组氨酸以粗体标注，以证明与所述“三点识别”相符的同源性。kshfanlk(SEQIDNO.104)kshfanlkgtk(SEQIDNO.105)kshfanlkgtktrgklcpk(SEQIDNO.106)hekygglnk(SEQIDNO.107)hekygglnksk(SEQIDNO.108)hekygglnkskpyytgehak(SEQIDNO.10)hakaigncpiwvk(SEQIDNO.110)hakaigncpiwvvkktplklangtk(SEQIDNO.Ill)hakaigncpiwvktp1klangtkyrppak(SEQIDNO.112)hakaigncpiwvktplklangtkyrppakllk(SEQIDNO.113)表3和表4显示与HmiR印likin相比，似乎在乙型流感血凝素中R印Iikin结构的稳定性高得多。乙型流感一直没有引起任何大流行，它似乎没有动物或禽类贮源。(Stuart-Harris等，EdwardArnoldLtd.,London(1985))。流感HmiR印likin仅1种r印likin"hp(v/i)tigecpkyv(r/k)(s/t)(t/a)k”存在于从1918年到2000年可获得序列的每种Hmi分离株中，所述毒株在1918年首次出现并且引起当年的大流行。(表4)。(‘‘(v/i)”表示氨基酸ν或i存在于不同年代的同一位置中)。虽然Hmi仅含有一个持久型r印likin，但是Hmi似乎比乙型流感更多变异。在HlNl的82年间有95种不同的Mplikin结构，而在乙型流感分离株的100年间仅有31种不同的R印likin(表4)。新型R印likin结构数目的增加出现在流行年(表3、4、5和6)并且与增加的R印likin总浓度相关(图7和图8)。流感H2N2R印likin:流感H2N2引起1957年的人类流感世界大流行。1957年在该毒株中鉴定的20种R印Iikin中的3种，在直至1995年PubMed上检查得到的每种H2N2分离株中是保守的(表5)。ha(k/q/m)(d/n)ilekthngk(SEQIDNO.232)ha(k/q/m)(d/n)ilekthngklc(k/r)(SEQIDNO.233)kgsnyp(v/i)ak(g/r)synntsgeqmliiwq(v/i)h(SEQIDNo.238)然而，与Hmi相反，从1961年开始H2N2中仅发现13种额外的R印likin。这种新型R印likin的出现微少与H2N2R印likin的浓度下降相关，并与多年来H2N2在分离株中出现减少相关。(图8)。流感H3N2R印likin流感H3N2引起1968年的人类流感世界大流行。在1968年出现的5种R印likin在1977年之后消失，但在二十世纪九十年代重新出现(表6)。持续22年的唯一R印Iikin结构是hcd(g/q)f(q/r)nekwdlf(v/i)er(s/t)k,该结构首次在1977年出现并持续到1998年。在二十世纪九十年代中期出现的12种新型H3N2r印likin(表6)与同时R印likin浓度增加相关(图8)，并且与最近分离株中H3N2株的流行相关，与同时所有R印likin从这些分离株中的某些分离株中同时消失相关(图8)，这表明新型亚毒株H3N2(R)的出现。图1和图2显示流感流行和大流行与流感病毒中增加的r印likin浓度相关，这是由于至少一种r印likin在距其消失后1-59年重新出现。另外，仅在甲型毒株时，出现新株特异性R印Iikin组成(表4-6)。由于在一种蛋白内不同r印likin的重复而增加R印likin浓度似乎在流感病毒中不发生，但在其它生物体中却可以见到。一直认为不同流感病毒株的活性变化与流感血凝素中序列变化相关，后者是受两个了解不多的过程中的一个过程影响的取代产物i)抗原性漂移，被认为是由于在所述血凝素分子中一系列点突变的累积所致，或者ii)抗原性转变，其中所述改变如此巨大致使推定在人类宿主和非人类宿主的病毒之间发生基因重配(geneticreassortment)。首先，本发明的数据提示，不同流感病毒株的活性变化，与非特异性序列变化无关，而是基于与流行相关的复制中增加的株特异性replikin浓度和株特异性增加，或者与其相关。另外，检查数据，争取深入了解哪些序列变化是由于“漂移”或“转变”所致，哪些是由于贮源中的保守、贮藏、然后重现所致。所述数据表明，replikin浓度的流行相关增加不是由于每种血凝素的现有Mplikin的重复所致，而是由于至少一种Mplikin组成在距其消失后1年至至多59年重新出现，加上仅在所述甲型毒株中，出现新型株特异性MPlikin组成(表3-6)。因此，1951年和1977年的乙型流感流行中r印Iikin浓度的增加与流行年新型r印Iikin组成的出现无关，而仅与前些年出现然后消失的r印Iikin组成的重新出现相关(表3)。相比之下，对于所述甲型毒株，除先前消失的病毒r印Iikin的重现之外，出现了新组成(例如在1996年流行年的Hmi中，除6种较早的Mplikin重现之外，还出现了10种新组成)。由于仅所述甲型毒株，不是乙型流感，可以利用非人类动物贮源和禽类贮源，因此全新组成可能来源于非人类宿主库，而非来源于似乎与新组成除“三点识别”基本要求之外无关的现有人Mplikin的突变(表2-5)。与乙型毒株相比，HINl更易繁殖和仅由三种甲型毒株而不是由乙型毒株造成的流感世界大流行的事实，两者均可以也随人类甲型毒株接受来自非人类病毒贮源的新型MPlikin组成的能力而变。某些Mplikin仅在一年内出现，然后消失，并且迄今并未重新出现(表3-6)。其它r印1ikin消失了1年至至多81年，直到相同的r印1ikin序列重现。关键性的replikin'k'和'h'氨基酸及它们之间的间隔，在多年内在特定r印Iikin的恒定存在期间是保守的，如在关于以下株特异性MPlikin的表23-6中所示10种乙型流感r印likin、l种HINlr印1ikin、和1种H2N3r印likin、以及消失后重新出现的相同replikin.尽管在r印Iikin结构之内和在其余血凝素序列中的其它氨基酸存在显著的置换或取代，但流感r印Iikin组氨酸(h)似乎从未被取代，并且赖氨酸(k)几乎不被取代。该保守性的实例在以下序列中可以见到=HlNlr印likin"hp(v/i)tigecpkyv(r/k)(s/t)(t/a)k，”(SEQIDNO.135)，在1918年和2000年之间恒定的；H3N2replikin"hcd(g/q)f(q,r)nekwdlf(v/i)er(s/t)k，，(SEQIDNO.277)，在1975年和1998年之间恒定的；和H3N2replikin"hqn(s/e)(e/q)g(t/s)g(q/y)aad(1/q)kstq(a/n)a(i/1)d(q/g)I(n/t)(g/n)k,(l/v)n(r/s)vi(e/c)k"(SEQIDNO.276)，其首先在1975年出现，消失25年，然后在2000年重新出现。尽管许多氨基酸被取代，但是在大约不超过50个氨基酸中2个赖氨酸、间隔6-10个残基、1个组氨酸、最低6%赖氨酸的基本Mplikiri结构是保守的。全部随机取代不允许这些Hmi和H3N2r印Iikin的持久性，也不允许1902-2001年在乙型流感中10种r印Iikin结构的持久性，也不允许1919年的18聚体r印Iikin在消失后74年后于1993年重新出现。所述恒定性不是随机类型的取代，而是提示，有序受控过程或者至少关键性的replikin残基的保护，致使它们以某种方式固定或结合赖氨酸也许与核酸结合，而组氨酸也许与呼吸氧化还原酶结合。控制该保守性的机制目前尚未了解。检查口蹄疫病毒(FMDV)分离株，研究r印Iikin结构的保守性是流感特有的，还是可在其它病毒r印Iikin中出现，其中该病毒蛋白质中广泛的突变最近数十年内全球有充分记载。在FMDV0型的蛋白VPl中，发现r印likin‘‘hkqkivapvk”(SEQIDNO.3)在PubMed中报告的236株分离株中的78%是保守的，并且发现如下每种氨基酸在不同分离株中也是保守的:h,95.6%；k，91.8%；q，92.3%；k，84.1%；i，90.7%；ν,91.8%；a.·97.3%；P,96.2%；a,75.4%；k，88.4%。同样，在HIV不同分离株中观察到其r印Iikin的保守性，所述r印Iikin例如HIV1型中的“kcfncgkegh”(SEQIDNO.5)或“kvylawvpahk”(SEQIDNO.6)和HIV2型中的“kcwncgkegh”(SEQIDNO.7)16。在FMVD和HIVreplikin中观察到的高保守率提示，在流感Mplikin中观察到的保守性是病毒Mplikin的一般特性。关于抗R印Iikin抗体的数据也支持R印Iikin类别统一。抗R印Iikin抗体应答已经通过血清抗毒曲菌素抗体对固定化毒曲菌素的免疫吸附来定量(参见美国专利第5，866，690号中的方法一节)。通过将序列来源于毒曲菌素的合成形式的16聚体肽(不含糖类或其它基团)给予兔子，高丰度地生产抗毒曲菌素抗体，已经严格确认单独的所述肽是一种表位，也就是说，它足以构成该免疫应答基础(图3)。所述16聚体肽产生所述抗体的IgM和IgG两种形式。发现在感染前五年的早期，远在通常观察到肝癌之前，抗毒曲菌素抗体血清浓度在37%乙型肝炎和丙型肝炎的美国和亚洲的79个病例中增加，所述乙型肝炎和丙型肝炎在感染后持续大约15-25年。与传染性肝炎和HIV感染两者相比，转化细胞可以是所述病毒安全地方的一种形式延长细胞寿命并且避免病毒收回(eviction)，使得所述病毒对于抗病毒治疗仍是不可及的。因为给予R印Iikin刺激免疫系统产生具有细胞毒性效应的抗体，所以基于特定流感病毒R印Iikin或在给定时间内观察到浓度最高的R印Iikin组别的肽疫苗，提供针对在给定流感季节最有可能引起流感暴发的特定流感病毒株例如新出现的毒株或重新新出现的毒株的保护作用。例如，以每年或每二年为准，分析所述流感病毒血凝素氨基酸序列，提供可用于配制当年特异性靶流感疫苗的数据。不用说这样的分析可以以每个区域为准或者在任何所需时间进行，使得可以检测世界各地新出现的毒株，并且可以配制针对每个区域的特异性靶疫苗。目前，国际WHO和CDC会议每年改变疫苗制剂两次。疫苗制剂基于世界特定区域内当前流行最为广泛的流感病毒株的血清学证据。然而，在本发明之前，没有将出现流感流行或大流行与流感病毒株特定氨基酸变化联系起来。对流感病毒蛋白中特异性R印Iikin及其浓度的观察结果，提供流感世界大流行和流行的最早的特定定量早期化学相关性，并且保证生产和定时给予专门定制的流感疫苗，以治疗世界特定区域内新出现的或重新新出现的流感病毒流行株。通过分析流感病毒株的分离株的蛋白质序列例如血凝素的蛋白质序列中R印Iikin的存在、浓度和/或保守性，可以预测流感病毒大流行和流行。此外，通过给予基于在给定时期，如约一年到约三年内，病毒分离株中最丰富或显示在病毒分离株中增多的R印Iikin序列的流感肽疫苗，可以显著降低所述流感暴发的严重程度。本发明的流感肽疫苗可以包括一种R印1ikin肽序列或者可以包括在流感病毒株中观察到的多种R印Iikin序列。优选所述肽疫苗基于显示在给定时期内浓度逐渐增加并且至少在该时期内保守的R印Iikin序列。然而，疫苗可以包括一种保守的R印Iikin肽以及一种新的R印Iikin肽或者可以基于新的R印Iikin肽序列。所述R印Iikin肽可以通过包括化学合成或重组基因技术在内的任何方法合成并且可以包括非R印Iikin序列，虽然优选基于仅含有R印Iikin序列的肽的疫苗。优选本发明的疫苗组合物也含有药学上可接受的载体和/或佐剂。本发明的流感疫苗可以单独给予或者与抗病毒药联合给予，所述抗病毒药例如更昔洛韦；干扰素；白介素；M2抑制剂，诸如金刚烷胺、金刚乙胺；神经氨酸酶抑制剂，诸如扎那米韦和奥塞米韦等以及若干种抗病毒药的组合。对位于裂殖子表面和/或寄生泡内的恶性疟原虫(Plasmodiumfarciparum)疟疾抗原的一级结构的分析，揭示出该生物体，同流感病毒一样，也含有多种R印likin。然而，在恶性疟原虫和流感病毒分离株中R印Iikin的观察结果有几个差异。例如，恶性疟原虫含有若干部分R印likin，本文称为“R印Iikin诱饵(decoy)”。这些诱饵结构含有丰富的赖氨酸残基，但缺乏R印likin结构所需的组氨酸。认为所述诱饵结构使抗疟疾抗体或其它药物与含有赖氨酸的重要性相对较低的结构即R印likin诱饵结合的机会最大化，而不是与在Replikin结构例如呼吸酶中的Mplikin中存在的组氨酸结合，而后一种结合可以导致所述锥虫的破坏。在恶性疟原虫中见到的另一差异是一种蛋白内不同R印likin结构的频繁重复，这在流感病毒中没有观察到。重复可以通过(a)共享R印likin之间的赖氨酸残基和(b)通过使一种R印likin序列的一部分与另一R印likin序列重复而发生。在流感病毒分离株和恶性疟原虫中观察到的R印likin结构之间的第三个显著性差异是疟疾蛋白中R印Iikin结构的明显重叠，例如在SEQIDNO.393的39个氨基酸序列中有9个重叠r印likin(R印Iikin浓度=23.1/100个氨基酸)；而在SEQIDNO.467的41个氨基酸中有15个重叠r印likin(R印Iikin浓度=36.6/100个氨基酸)。这些重叠R印Iikin结构中在血滋养体期和裂殖体期中都存在。相比之下，流感病毒R印likin在所述蛋白中更为分散，并且R印likin最高浓度约为7.5/100个氨基酸(图7)；并且也观察到具有重叠replikin的番茄叶曲双粒病毒组仅有约3.1/100个氨基酸。该赖氨酸重复多次(multiples)的机制在癌蛋白例如在胃癌转化蛋白的R印Iikin即ktkkgnrvsptmkvth(SEQIDNO.88)和在肺癌转化蛋白P21B(K_RAS2B)的R印Iikin即khkekmskdgkkkkkks(SEQIDNO.89)也可见到。较高的R印likin浓度与快速复制的关系通过分析HIV分离株也得到证实。发现慢生长低滴度HIV毒株(早期HIV感染占优势的NSI"Bru，，的R印likin浓度为1.1(+/-1.6)R印likin/100个氨基酸，而在晚期HIV感染占优势的快速生长高滴度HIV毒株(Sl，“Lai”)的R印Iikin浓度为6.8(+/-2.7)R印likin/100个氨基酸残基。疟疾、流感病毒和癌细胞中高浓度的重叠R印likin与疟疾生物的特别高而快速的复制能力相一致。疟疾中多个重叠R印likin也给所述生物体大量干扰其宿主免疫系统提供机会，从而使产生和维持错误抗体的机会最大化，而留下关键性的疟疾抗原不受伤害。正如在流感病毒的情况下，例如，基于在疟疾生物体中发现的R印likin结构的肽疫苗，可以提供一种预防和/或治疗疟疾的有效方法。针对疟疾的疫苗接种可以通过给予含有在恶性疟原虫中观察到的一种R印likin结构或所述R印likin结构的混合物的组合物而实现。此外，可以产生和给予抗疟疾R印likin的抗体，用于被动免疫或疟疾检测。表7提供几种恶性疟原虫R印likin序列的一览表。应该注意到该一览表并不是完全的。所述生物体的不同分离株可以含有其它R印likin结构。<table>tableseeoriginaldocumentpage38</column></row><table>IiliykriksynplllscvkkmmnIkenvdyiqIaiqnIfk(SEQIDNO.315)hlijtoksynplllscvkkmiinilfc(SEQJDNO.316)Icsmms/mTTglrlnmaeemknlvaflqsMV丨ilra丨Mmiesiqnfckh(SBQIDNO.317)kknnaeemknlViif^shkk^aDdaiiesiiiaMdi(SEQIDNO,318)ImlvnilqshkldikalkMesiqatidi(SEQIDNO.319)kklikalkkniesiqnkkb(SEQIDNO.320)klikalkkoiesiqolddi(SEQIDNO.321)kkniesiqnkkh(SEQIDNO.322)koiesiqukkh(SEQIDNO.323)kimaeemknlvnflqsh(SEQIDNO.324)kklikalkkmesiqnkkqghkk(SEQIDNO.325)ldamaeemknlvxiflqslik(SEQIDNO,326)knnaeemktilvnilqsli(SEQIDNO.327)klikaBdkniesiqnlcJcqghkk(SEQIDNO.328)kvkkigvtlkkf呼lkngnvsetildih(SEQIDNO.329)kagavsetiklih(SEQIDNO.330)klMgnkdkk(SEQIDNO.331)ksannsaixagklauiaeenikQlvirQqsh(SEQIDNO.332)kknnaeemkolvnflqsh(SEQEDNO.333)kldikalkkniesiqnkkh(SEQE>NO.334)kalkkaiesiqnkkh(SEQIDNO.335)kkmesignkkh(SEQIDNO.336)kekmqkatysivutkkkiislksqgh(SEQIDNO.337)ksqgbkk(SEQIDNO.338)kkkiislksqgh(SEQIDNO.339)kkiisBcsqgh(SEQIDNO.340)kkmesiqntkh(SEQIDNO.341)Icniesiqnkkli(SEQIDNO.342)htyvkgkkapsd^qcadikeeckellkek(SEQIDNO.343)htyvkgkkapsdpqcadikeeckellk(SEQIDNO.344)b)“肝期抗原-3”基因二“LSA-3"Replikinhenvlsaalentqseeddcevidvieevk(SEQIDNO.345)kenvvtdlekveettaesvttfenneeiqeaititndtieeldeelh(SEQ3DNO.346)hylqqmkekfekek(SEQIDNO.347)IiylqqiDkdk^kdaimiyievtnkaddsnvqvtDktekttk(SEQJDNO.348)hylqqmkekfekekmmvievtnkaekkgrivqvtnkteiktfkvdlamk(SEQIDNO.349)hylq^okek&kdkmmvievtnkadcikgnvqvtDktdcttlcvdknQkypkkrrtqli(SEQIDNO.350)hylqqmkekfskekmmvievtnkaeldcgavqvtaiktektfkvdkiaikvpkkrrtqksk(SEQIDNO.351)hvdevmkyvqkidkevdkevskaleslaidvtivlkqnqdffskvknMis^c(SEQIDNO.352)hvdevmkyvqkidkevdkevsikaleskndvtnvlkqnqdffekytoafVkk(SEQIDNO.353)hvdevmkyvqkidkevdkevskaleskndvtavlkqaqdffik(SEQIDNO.354)hvdevml^qkidkevdkevskaleskndvtQvlk(SEQIDNO.355)hvdevmkyvqkidkevdkevskalesk(SEQIDNO.356)hvdeymkyvqkidkevdkevsk(SEQΠ)NO.357)hvdevmkyvqkidkevdk(SEQ3DNO.358)hvdevmiyvqlddk(SEQIDNO,359)kdevidlivqkekridcvkakJdddekikveegvsgUdch(SEQJDNO.360)kvkaMdddekkveegvsgDckh(SEQIDNO.361)kalddcklekkveegvsglkkh(SEQIDNO.362)kkkklckkveegvsgllckh(SEQIDNO.363)kkklekkveegvsgllddi(SEQIDNO.364)kldelckveegvsgDddi(SEQIDNO.365)Mekkveegvsglkkh(SEQIDNO.366)kkveegvsglkldx(SEQIDNO.367)kveegvsglkkh(SEQIDN0.368)hveq^vyvdvdvpamkdqflgilneagglkemffiilcdvfkBesdvitveeikdepvqk(SEQIDNO.369)hikgleeddleevddDcgsildmlkgdmelgdmdkesledvtlMgCTVeslk(SEQIDNO.370)hik^leeddleevddlkgsadmlkgdmelgdmdkesledvttk(SEQIDNO.371)hikgleeddleevddllcgsadmlkgdmelgdmdk(SEQIDNO.372)bikgleeddleevddlkgsildmlk(SEQIDNO.373)husgdadvlssalgmdeeqmktddoMjipk(SEQJDNO.374)·hdittfldewelkdveedkiek(SEQIDNO.375)kMeevhelk(SEQIDNO.376)kleevhelk(SEQIDNO.377)ktietdileddckeiekdh(SEQIDNO.378)kkeiekdhfek(SEQIDNO.379)kdhfek(SEQIDNO.380)k&eeaeeM(SEQIDNO.381)c)28KDA动合子表面抗原前体Replikin:Vdgdtkrtlftr.aq^dVhVR(^TiTiVsdhTihVfifipTihklc1mTiTTnTiV(SEQIDNO.382)kdgd&ctlecaqgjtkcfldilfs抛ksdhahksdpnhkk(SEQ.E)NO.383)kdgdtkctlecaqgkkdkhVsdhnhksdhiiliksdpiihk(SEQIDNO.384)kdgdtkctlecaqgkkcikhksdhnhksdhnhV(SEQ3DNO.385)Udgdlkctlecaqgkkcjkbksdhnhk(SBQIDNO.386)kdgdtkctlecaqgkkcikhk(SEQIDNO.387)kdgdtkctlecaqgkk(SEQIDNO.388)kdgdtkctlecaqgk(SEQIDNO.389)kciqaecn>iecgeqkcvwdgih(SEQIDNO.390)kecgeqkcvwdgih(SEQIDNO.391)hieckcnndyvltnryeceplmkctsledtnk(SEQIDNO.392)d)血滋养体期和裂殖体期Replikin:lfsHimhVstWilfsdimhlfRdimhlcsrtprtWckVmmnnlr(SEQIDNO.393)IfgfttmMfsri—hnMn^pnhVTflfnmmnlf(SEQIDNO.394)lfsdhnhln^imWndpniiVVIm删nV(SEQIDNO.395)ksdhnhksdpnhkkktmmmk(SEQIDNO.396)kkkmiiinnkdiiksdphhk(SEQIDNO.397)ldcmmnnkdnksdpnhk(SEQIDNO.398)kimnmikdnksdprihk(SEQIDNO.399)kdnksdpnhk(SEQIDNO.400)ksdpnhk(SEQIDNO.401)lulyalqqneeyqkvlmeldqneikkilcqliekck(SEQIDNO.402)hslyalqqneeyqkvfcaekdqpeikkifc(SEQIDNO.403)hsiyalqqneeyqkvkiiekdqneikk(SEQE>NO.404)hslyalqqneeyqkvknekdqpeik(SEQIDNO.405)Udeoleemdk(SEQIDNO.406)khfddatneqk(SEQID407)kkeddekh(SEQIDNO.408)keeankkeddekh(SEQIDNO.409)ktssgDskeeimldceddddi(SEQIDNO.410)knihikk(SEQIDN0.411)hikkkegidigyk(SEQIDNO.412)kkmwtckiwdnkgaeitkn2i(SEQIDNO.413)ldgiqwnllldanwtoklwdi^gaeitknih(SEQIDNO.414)kekkdsnenrkkkqkedkknpiiklkkieytakithSkakifflkqqnnvtii(SEQIDNO.415)kkdsnem^kkqkedkknpnklkkieytQkifhfEkaknnkqqmivth(SEQIDNO.416)kdsnenrkkkqkedkfcnpnkMieytnkiihfikakxmkqqimvfli(SEQIDNO.417)kkqkedkknprildlddeytakithfikakmikqqnnvth(SEQTDNO.418)kqkedkknpnkBddeytnkithfflcaknnkq^invib(SEQJDNO.419)kedkknpnkDdcieytoklthffkalamkq^mvtii(SEQE>NO.420)IayDkaddeyfTiVithffkakTiTiVqqnavth(SEQEDNO.421)kkieytakithfikakimkqqmivfh(SEQIDNO.422)MeytnkithfEkakniikqqraivth(SEQJDNO.423)kithJSkakimkqqmivth(SEQIDNO.424)hkonedilmdnslcdikndnskdikndn^cdikndimedikadn^kdik(SEQIDNO.425)hknnedflmdnskdilaidnskdikndnskdiIaidimedilcndTisk(SEQIDNO.426)hknnedikadnskdikndnskdikndoskdikadmiedik(SEQIDNO.427)hknnedikndmkdikadnskdikndoskdik(SEQIDNO.428)fabmedikndnskdikndnskdijaidnsk(SEQIDNO.429)hkjmedikndnskdikndnskdik(SEQΠ)NO.430)Mamedflaxdnskdikndnsfc(SEQIDNO.431)bkanedikndnskdik(SEQIDNO.432)bknnediic(SEQIDNO.433)Wcyddlqpkynilnklknsleekneelkkyh(SEQIDNO,434)kyddlqniynilnklknsledmeellc^h(SEQIDNO.435)kynilnklkDsleekneelkkyh(SEQIDNO.436)klknsleekneeDdoii(SEQIDNO.437)kasleekneelkkyh(SEQIDNO.438)kneelldkyh(SEQE>NO.439)hmgnnqdinenvyoikpijeikeeeeedismvnftk(SEQIDNO.440)knsaelkrindnfikm(SEQIDNO.441)lq>dykkckisqclykkckisqvwwcmpykdt&tyeranvlnskieiiaiekiph(SEQIDNO.442)hiimeytnknpknclljtoieeniyndiinikdyinsimifkk(SEQIDNO.443)himieytnknpkncll)taieemyndrcnik(iyinsma￡k:(SEQIDNO.444)hinneytn3aq)kncE)i:(SEQIDNO.445)knktnqskgvkgeyekldcetngh(SEQ3DNO.446)ktnqskgvkgeyekkketagh(SEQIDNO.447)kgvkgeyekkketagh(SEQIDNO.448)kgeyekkketngh.(SEQIDNO.449)ksgmytaegnlcscecsykldcssssrikvh(SEQIDNO.450)kscecsykkkssssnkvh(SEQE>NO.451)kkkssssnkvh(SEQJDNO.452)kkssssnkvh(SEQIDNO.453)kssssnkvh(SEQIDNO.454)hiTnlksgmytnegokscecsykkkssssnk(SEQIDNO.455)Mmlksgmyttiegakscecsykkk(SEQCDNO.456)bimlksgmytnegnkscecsjidc(SEQIDNO.457)bimlksgmytnegnkscecsyk(SEQIDNO.458)kplaklrkrektqiiiktkyergdviidnteiqkiiirdyheanvhkidh(SEQIDNO.459)krektqinktkyergdviidnteiqkiiirdylietlnvhkldh(SEQK)NO.460)ktqinkikyergdviidntedqldiirdyhetlnvhkldh(SEQIDNO.461〉kplakbkrektiiiDktkyergdviidnteiqkiiirdjiLeflnvh(SEQIDNO.462)Iqjlaklikrektqink&yergdviidnteiqkiiirdyh(SEQIDNO.463)Idrkritoqiiiktkyergdviidnteiqldiirdjii(SEQJDNO.464)laektqjnktkyergdvudnteiqkiiirdj^(SEQIDNO.465)ktqinktkyergdviidnteiqkiiirdyli(SEQIDNO.466)kkdkekkkdsnenikkkqkedkkiq>ndnknddeytakithi(SEQIDNO.467)kdkekkkdsnenrkkkqkedktoapndnklMdeytnkilJi(SBQIDNO.468)kekkkdsnemikkqkedldcnpndnklkldeytokith(SEQIDNO.469)Iddcdsuenrkkkqkedkkopndnklldd^takitli(SEQJDNO.470)kkdsnenrkkkqkedkknpndnkDddtsytakith(SEQIDNO.471)kdsnemldd:qkedkkapndQ]dk]de^takit]i(SEQIDNO.472)kkkqkedkknpndnklkldeytakith(SEQIDNO.473)kkqkedkknpndnkflddeytakith(SEQIDNO.474)kqkedklmpndnldklcieytDldth(SEQIDNO.475)kedklaipndnklkkieytnkifli(SEQIDNO.476)kknpndnkUdcieytnkith(SEQIDNO.477)knpndnklkkieytnkith(SBQIDNO.478)幽eytakith(SEQIDNO.479)kkieytnkith(SEQIDNO.480)kieytnkith(SEQIDNO.481)hgqilciedviinenfimeqmknkyadeeknidiskskslksdflek(SEQIDNO.482)hgqikiedv皿enfcneqmloikyadeekmdiskskslk(SEQIDNO.483)hgqikiedvimen&neqmkakyadeekindisksk(SEQIDNO.484)ligqikiedvimenfiine<pnkDkyndeekmdisk(SEQIDNO.485)kkyddlqnkynilnklknsleekneeMyii(SEQIDNO.486)kyddlqnkynilDkllaisleekneelkkyh(SEQIDNO.487)kymlnkDciisleekneelkkyh(SEQIDNO.488)klknsleekneelkkyb(SEQIDNO.489)knsleekneelkkyfa(SEQIDNO.490)kneelkkyh(SEQIDNO.491)hmgnnqdinenvynikpqLefkeee'eedismvnflcfccddiqenik(SEQIDNO.492)ktnlyniymikaddkdnfldnenreglylcdvmknsiielkrindnffklh(SEQIDNO.493)knsaelkrindnfBcUi(SEQIDNO.494)krmdnfQdh(SEQIDNO.495)hinneytDknpkndlykneemymfaiTrilniyhisimiflrlf(SEQIDNO.496)himeytnknpkacUykneemyndnnikdybsmnfk(SEQIDNO.497)hiimeytnknpknclljt(SEQIDNO.498)kpclyikddsqvwwcmpvjkdtfetyenmvlnskienniekiplL(SEQIDNO.499)kcMsqvw(mpvkdtfetye^vIns]denniekiph(SEQIDNO.500)Menidekiph(SEQIDNO.501)knktagskgvkgeyekkfcetngli(SEQDDNO.502)ktngskgvkgeyeikkketngh(SEQIDNO.503)kgvl^eyekkiketngh(SEQIDNO.504)kgeyekkketngh(SEQIDNO.505)fctiekinkskswffeelcteidkpIaJdrkrekiqinkikyergdviidiiteiqLfciirdyli(SEQIDNO.506)kinkskswffeeldddkplaldikrelrtqinktkyergdviidnteiqldirdyb(SEQIDNO.507)kplaklxkrektqinktkyergdviidnteiqkiirdyh(SEQIDNO.508)himlksqmytoegiilcscecsyidckssssDlcvh(SEQIDNO.509)klrkrekt^Dktkyergdviidnteiqkiiid沖(SEQIDNO.510)laektqinkasyergdviidnteiqkiirdji(SEQIDNO.511)ktqiiiktkyergdviidnteiqkiirdyh(SEQJDNO.512)kpMJrkrektqiiiktkyergdviidnteiqldirdyMnvhlddh(SEQIDNO.513)klrkrektqinktkyergdviidnteiqkiiidjliflnvlilddh(SEQIDNO.514)krektqinktkyergdviidnteiqkiirdyMnvhkldhiSEQIDNO.515)ktqinktkyergdviidnteiqldkd^tlixvrbkldh(SEQXDNO.516)Iqjlaklrkrektqinktkyergdviidnteiqkiird沖tlnvh(SEQIDNO.517)klikrektqinlctkyergdviidnteiqkiird沖tlnvli(SEQIDNO.518)krektqinktkyergdviidnteiqkikdjiitlnvli(SEQIDNO.519)ktqinktfcyergdviidateiqkiirdyhtlnvh(SEQIDNO.520)hMksqmytoegnkscecsjiWcssssnkvli(SEQIDNO.521)ksqmytDegokscecsykkkssssnkvli(SEQIDNO.522)kscecsy]dckssssnkvh(SEQIDNO.523)kkkssssnkvh(SEQIDNO.524)]±ssssnkvh(SEQIDNO,525)kssssnkvh(SEQIDNO.526)himlksqmytnegnkscecsykkkssssnk(SEQIDNO.527)himlksqmytnegnkscecsykkk(SEQIDNO.528)himlksqmytnegnkscecsykk(SEQIDNO.529)himlksqmytnegnkscecsyk(SEQIDNO.530)hnnhniqiykdkrinfmnphkvmyhdnmsknertek(SEQIDNO.531)hnnhniqiykdkrinfmnphkvmyhdnmsk(SEQIDNO.532)hnnhniqiykdkrinfmnphk(SEQIDNO.533)hkvmyhdnmsknertek(SEQIDNO.534)hkvmyhdnmsk(SEQIDNO.535)_含有多种R印likin结构的其它微生物是炭疽芽孢杆菌和天花病毒，炭疽芽孢杆菌可引起炭疽感染，其中在炭疽芽孢杆菌中鉴定出8种不同的r印likin；而在天花病毒中鉴定出5种不同的replikin。所述8种炭疽芽孢杆菌肽存在于炭疽毒素致死因子蛋白PX01-107中，分别具有以下的氨基酸序列SEQIDNO.91、SEQIDNO.92、SEQIDNO.93、SEQIDNO.94,SEQIDNO.95、SEQIDNO.96、SEQIDNO.97和SEQIDNO.98。所述5种天花病毒肽存在于天花病毒表面抗原S前体蛋白中，据称增强天花病毒复制。所述5种肽分别具有以下的氨基酸序列SEQIDNO.99、SEQIDNO.100、SEQIDNO.101、SEQIDN0.102和SEQIDNO.103。基于R印likin例如神经胶质瘤R印likin(SEQIDNO.1)“kagvaflhkk”或丙型肝炎R印likin(SEQIDNO.18)"hyppkpgcivpak”或HIVR印likin例如(SEQIDNO.5)“kcfncgkegh”或(SEQIDNO.6)“kvylawvpahk”的合成R印likin疫苗或者优选基于在给定时间内保守的和/或新出现或重新新出现的R印likin的流感疫苗，可以用来增加抗体浓度，以便裂解受相应病毒感染的细胞并且释放病毒到细胞外，病毒在细胞外会受到有效的化学处理。同样，例如基于在裂殖子表面或寄生泡内的恶性疟原虫疟疾抗原中观察到的R印likin的疟疾疫苗可以用来产生抗疟疾的细胞毒性抗体。可以产生并且给予基于在天花病毒或炭疽芽孢杆菌或任何其中鉴定出R印likin的致病生物体中鉴定的R印likin结构的疫苗，以预防相应的疾病。可以将识别子和/或R印likin肽给予患者，以诱导所述患者的免疫系统产生抗Replikin抗体。一般而言，将0.5mg至约2mg剂量、优选每种肽lmg剂量给予所述患者以诱导免疫应答。如有需要可以给予后续剂量。在本发明的另一个实施方案中，可以用分离的R印likin肽产生可以用来例如给个体提供被动免疫的抗体。通过将抗经鉴定的流感病毒株的R印likin序列的抗体给予有需要的患者，可以获得针对通过本发明方法鉴定的将来流感感染最大可能病因的流感病毒株的被动免疫。同样，通过给予抗恶性疟原虫R印likin的抗体，可以获得针对疟疾的被动免疫；通过给予抗天花病毒R印lin的抗体，可以实现针对天花的免疫；通过给予抗炭疽芽孢杆菌R印likin的抗体，可以实现针对炭疽的免疫等等。可以用本领域已知的各种方法来生产抗R印likin序列的抗体。这样的抗体包括但不限于多克隆抗体、单克隆抗体、嵌合抗体、人源化抗体、单链抗体、Fab片段和由Fab表达文库产生的片段。也可以产生与细胞毒性剂连接的抗体。也可将抗体与抗病毒药联合给予。此外，可以将抗体与不同R印likin的组合作为抗体混合物给予。为了生产抗体，可以通过注射R印likin肽或组合R印likin肽，来免疫各种宿主动物，所述动物包括但不限于兔、小鼠、大鼠和较大的哺乳动物。根据不同的宿主物种，可以用各种佐剂来增强免疫应答，所述佐剂包括但不限于弗氏(完全和不完全)佐剂、矿物凝胶例如氢氧化铝、表面活性物质例如溶血卵磷脂、多聚醇、聚阴离子、肽类、油乳液、匙孔戚血蓝蛋白、二硝基苯酚和潜在有用的人用佐剂例如BCG和小棒杆菌(Corynebacteriumparvum)。可以通过应用提供生产抗体分子的任何技术，制备抗R印Iikin的单克隆抗体。这些技术包括但不限于Kohler和Milstein最初描述的杂交瘤技术(Nature，1975年，256495-497)、人B细胞杂交瘤技术(Kosbor等，1983，ImmunologyToday,472)和EBV杂交瘤技术(Cole等，MonoclonalAntibodiesandCancerTherapy,AlanR.Liss,Inc.,第77-96页)。另外，可以使用开发用于生产嵌合抗体的技术(Morrison等，1984，Proc.Nat.Acad.SciUSA,81=6851-6855)或其它技术。或者，可以修改针对生产单链抗体描述的技术(US4，946，778)，以生产R印Iikin特异性单链抗体。本发明特别有用的抗体是与在流感病毒肽和/多肽中所含的R印Iikin序列特异性结合的那些抗体。例如，抗观察存在于流感病毒新出现的或重新新出现的毒株中任何肽的抗体及这类抗体的各种组合，可用于治疗和/或预防流感。同样，抗疟疾抗原上存在的任何replikin的抗体及这类抗体的各种组合可用于预防和治疗疟疾。含有R印Iikin结合部位的抗体片段可以通过已知技术来产生。例如，这样的片段包括但不限于可以通过用胃蛋白酶消化所述抗体分子产生的F(ab')2片段，和可以通过使F(ab')2片段的二硫桥还原而产生的Fab片段。或者，可以产生Fab表达文库(Huse等，1989，Science,2461275-1281)，使得可以快速容易地鉴定具有所需特异性的单克隆Fab片段。抗毒曲菌素抗体在人恶性肿瘤中浓度增加与癌细胞类型无关的事实(图5)以及该抗体与恶性细胞结合与细胞类型无关的事实，现在可以通过本文发现在大多数恶性的肿瘤中存在的R印Iikin结构存在来解释(图1和表2)。种群研究已经表明，随着癌症率增力口，健康成年人中抗毒曲菌素抗体浓度随年龄增加而增加，在高危家族中更是如此。在早期恶性肿瘤中发生的超过2倍或更高的抗体增加已用大小I-IOmm乳腺癌中97%的敏感性独立地加以证实。显示所述抗体优先定位于体内恶性细胞，在组织化学上，所述抗体不与正常细胞结合，但在体外选择性地与转化细胞结合(图4a，图4b)，并且在体外对所述转化细胞有高细胞毒性(图4c-f)。由于在这些实例中，同一抗体被几种细胞类型即脑神经胶质瘤、造血细胞(白血病)和小细胞肺癌结合，再次证明恶性R印Iikin类别统一。抗毒曲菌素不随良性增殖而增多，但是在体内乳腺仅随恶性转化和复制而特异性增加，并且在消除恶性细胞后从升高值恢复至正常值(图5)。已经表明抗毒曲菌素抗体浓度与癌症患者的存活定量相关，也就是说，抗体越多，则存活时间越长。综上所述，这些结果表明，抗R印Iikin抗体可能是控制细胞转化和复制机制的一部分。该免疫应答的增加可以或者用合成R印Iikin作为疫苗主动控制复制，或者通过给予抗R印Iikin抗体或者通过引入非基于免疫的有机物例如糖、脂质等被动控制复制，所述非基于免疫的有机物同样设计用于特异性地靶向所述R印likin。对于生物体例如硅藻类浮游生物、口蹄疫病毒、番茄叶曲双粒病毒组、乙型肝炎病毒和丙型肝炎病毒、HIV、流感病毒和恶性细胞，经鉴定的组分Replikin可用作疫苗，并且也可以作为诊断目的的目标。可以通过筛选污染生物例如HIV特异性的R印Iikin存在，根据所述生物的污染，对例如采集供输血用的血液进行筛选。另夕卜，根据对特定致病生物例如炭疽特异性的R印Iikin结构进行筛选，从而诊断性检测机体组织或环境中的所述生物体。所述Iteplikin序列结构与复制功能相关。因而，无论本发明的R印Iikin是否可用来靶向含有例如用于诊断性鉴定、启动复制或者抑制或攻击复制的R印Iikin的序列，所述R印Iikin的结构-功能关系是十分重要的。因而，当所述R印Iikin的结构可能是较大蛋白质序列的一部分时，该序列可能先前已经过鉴定，当力图诱导将会识别和结合所述R印Iikin片段的抗体从而使所述细胞破坏时，优选仅使用所述特异性R印Iikin结构。即使所述较大的蛋白质序列可能本领域称之为具有“复制相关功能”，但是使用较大蛋白质的疫苗常常失败或证明无效，即使它们含有一种或多种R印Iikin序列也是如此。虽然本发明不希望受理论的束缚，但是本文的研究表明，现有技术的疫苗是无效的，因为它们是基于较大蛋白质序列的应用。所述较大蛋白质序列总是具有一个或多个表位(可以诱导特异性抗体形成的独立抗原序列)；Replikin结构通常包含这些潜在表位中的一个。所述较大蛋白质内其它表位的存在通过用优先于所述R印Iikin抗原的无关抗原刺激“flooding”免疫系统，可以干扰抗所述R印Iikin抗体的适当形成，参见例如Webster,R.G.，J.Immunol.，97(2)177-183(1966)；和Webster等，J.Infect.Dis.，13448-58，1976；Klenerman等，Nature394:421_422(1998)，关于众所周知的现象“抗原性原罪(originalantigenicsin)”的论述)。抗非R印Iikin表位的抗体的形成可以允许与所述细胞结合，但不一定导致细胞破坏。疟疾蛋白C末端上结构“诱饵”的存在是其它表位干扰有效抗R印Iikin抗体结合的该能力的另一方面，这是由于所述诱饵表位具有多个赖氨酸残基而无组氨酸残基所致。因此，诱饵表位可以结合抗R印Iikin抗体，但使所述抗体远离结合组氨酸的呼吸酶。本领域众所周知的是，在针对“外源”蛋白的抗体产生过程中，所述蛋白首先被水解成较小的片段。通常，选择含有大约6-10个氨基酸的片段用于抗体形成。因此，如果蛋白质的水解不产生含有R印Iikin的片段，则将不会产生抗R印Iikin抗体。在该方面，有趣的是，Replikin含有相距6_10个氨基酸的赖氨酸残基，由于已知赖氨酸残基与膜结合。此外，Iteplikin序列含有至少一个组氨酸残基。组氨酸通常参与与氧化还原中心的结合。因此，特异性识别R印Iikin序列的抗体具有更好使含R印Iikin的细胞失活或者破坏所述细胞的机会，正如用抗毒曲菌素抗体所观察到的，所述抗体也许是已描述的最具细胞毒性的抗体，以皮克/细胞计活性。针对致病因子的特定蛋白抗原的疫苗在提供针对所述疾病的保护作用方面不十分有效(例如已开发针对VPl蛋白或VPl蛋白的大区段的口蹄疫疫苗)的其中一个原因，是因为一直没有产生抗R印Iikin的抗体。也就是说，或者较大蛋白质片段中除R印Iikin以外的表位可以依照“抗原性原罪”的现象出现干扰，和/或因为较大蛋白质序列被水解成较小的序列用以加工产生抗体，导致已存在的任何R印Iikin结构的完整性丧失，例如所述Replikin被切割成两个和/或所述组氨酸残基在水解加工中丧失。本研究表明，对于需生产的有效疫苗，所述R印Iikin序列而非其它表位，应该作为疫苗使用。例如，本发明的疫苗可以用通过所述三点识别系统鉴定的R印Iikin肽中的任一个来产生。供流感疫苗用的特别优选的肽包括已证明在1年或更长时间、优选大约3年或更长时间内是保守的、和/或相对于其它流感病毒株例如新出现的毒株的R印Iikin浓度而言，Replikin浓度增加最大的流感病毒株中存在的肽。R印Iikin浓度增加优选在至少大约6个月至1年内、优选至少大约2年或更长时间内、最优选大约3年或更长时间内出现。在可供流感病毒疫苗用的所述优选Iteplikin肽中是那些观察在血凝素氨基酸序列中消失1年或更长时间后“重现”的replikin。将本发明的R印Iikin肽单独地或以各种组合给予患者，优选通过静脉内注射或肌内注射，以便刺激所述患者的免疫系统产生抗所述肽的抗体。一般而言，所述肽的剂量在约0.1μg-10mg、优选约10μg-lmg、最优选约50μg_500μg的范围内。有经验的医师可以容易地确定需要产生有效免疫应答的剂量和给药次数。ReplikinDNA或RNA可以具有用于诊断因感染病毒、细菌或其它编码R印Iikin因子所患的疾病的多个用途。例如，可以将R印Iikin核苷酸序列用于活检组织或血液的杂交测定例如DNA印迹分析或RNA印迹分析中，包括原位杂交测定，以诊断例如组织样品或环境样品中特定生物体的存在。本发明也考虑了试剂盒，所述试剂盒含有特异性抗特定感兴趣病原体中存在的特定R印Iikin的抗体或者含有与特定R印Iikin特异性杂交的核酸分子(有义或反义)，任选地含有各种缓冲剂和/或诊断所需的试剂。包括其功能是抑制含有R印Iikin或识别子的mRNA的翻译的反义RNA和DNA分子和核酶的寡核糖核苷酸序列也在本发明范围内。反义RNA和DNA分子及核酶均可以通过本领域的任何已知方法来制备。可以将所述反义分子掺入到用于传递至患者体内的各种各样的载体中。有经验的医师可以容易地确定最佳的递药途径，虽然，一般而言，静脉内或肌内递药是常规途径。剂量也是容易确定的。特别优选的反义核酸分子是与在编码流感病毒多肽的mRNA中所含有的R印Iikin序列互补的那些反义核酸分子，其中所述R印Iikin序列包含7个至约50个氨基酸而且包括(1)至少一个赖氨酸残基，所述赖氨酸残基与第二个赖氨酸残基相距6-10个残基；(2)至少一个组氨酸残基；和(3)至少6%赖氨酸残基。更优选的是与编码所述流感病毒血凝素蛋白的基因编码链或mRNA中存在的R印Iikin互补的反义核酸分子，其中所述反义核酸分子与编码已证明在6个月至1年或更长时间内是保守的和/或存在于显示相对于其它流感病毒株中R印Iikin浓度而言R印Iikin浓度增加的流感病毒株中的R印Iikin的核苷酸序列互补。Replikin浓度增加优选在至少6个月内、优选大约1年内、最优选大约2年或者3年或更长时间内发生。同样，与编码炭疽芽孢杆菌多肽的mRNA互补的mRNA互补的反义核酸分子包含一种r印Iikin序列，所述r印Iikin序列包含7个至约50个氨基酸而且包括(1)至少一个赖氨酸残基，所述赖氨酸残基与第二个赖氨酸残基相距6-10个残基；(2)至少一个组氨酸残基；和(3)至少6%赖氨酸残基。更优选的是与编码炭疽芽孢杆菌炭疽致死因子蛋白PX01-107肽的基因编码链或mRNA互补的反义核酸分子，其中所述反义核酸分子与编码以下的多肽的核苷酸序列互补:SEQIDNO.9USEQIDNO.92,SEQIDNO.93,SEQIDNO.94、SEQIDNO.95、SEQIDNO.96、SEQIDNO.97或SEQIDNO.98。另一组优选的反义核酸分子包括与编码包含一种MPlikin序列的天花病毒多肽的mRNA互补的那些反义核酸分子，所述Mplikin序列包含7个至约50个氨基酸而且包括(1)至少一个赖氨酸残基，所述赖氨酸残基与第二个赖氨酸残基相距6-10个残基；(2)至少一个组氨酸残基；和(3)至少6%赖氨酸残基。更优选的是与编码天花病毒表面抗原S前体蛋白的基因编码链或mRNA互补的反义核酸分子，其中所述反义核酸分子与编码以下的肽的核苷酸序列互补SEQIDNO.99、SEQIDN0.100、SEQIDNO.101、SEQIDNO.102或SEQIDNO.103。在本发明的另一个实施方案中，含有抗从接触一种或多种R印Iikin的个体获得的一种或多种R印Iikin的抗体的免疫血清，可以用来在另一个体或动物体内诱导被动免疫。可以将免疫血清通过静脉内给予需要治疗的患者。被动免疫也可通过给受体注射抗一种或多种R印Iikin的预先形成的抗体来实现。被动免疫可以用来给已接触感染性生物的个体提供即时保护作用。给予免疫血清或预先形成的抗体是常规的，有经验的医师可以容易地确定达到所需效应所需的血清量或抗体量。在本发明的另一方面，用R印Iikin结构增加生物体的复制。本发明证明，例如在流感病毒中，与流行相关的复制增加与增加的R印Iikin浓度相关。所述增加是由于1)前些年存在但此后消失1年或1年以上的特定MPlikin结构的重新出现；和/或2)新型replikin组成的出现。另外，在疟疾R印Iikin中，在一种蛋白质中同一R印Iikin发生重复.因此，本发明提供用于增加生物体复制的方法和组合物。例如，对给人类提供食物的重要作物例如水稻的生产，可以通过增加粮食作物的任何特定品系的浓度(Replikin数/100个氨基酸残基)加以改进。作为一个实例，在水稻的Oryzasativa品系中，观察到从未成熟种子中分离的过氧化氢酶在所述蛋白的491个氨基酸序列中含有三种不同的R印likin。因此，通过应用本领域众所周知的重组基因克隆技术，可以增加R印Iikin结构在生物体例如粮食作物中的浓度，这将会促进所述生物体的复制增加。本发明也提供用于鉴定氨基酸序列或核酸序列中R印Iikin序列的方法。在开发的本发明三点识别方法时，对4000多种序列进行可视扫描。然而，包含核苷酸序列和/或氨基酸序列的数据库，也可用计算机根据满足所述三点识别要求的序列的存在进行扫描。也可以修改所述三点识别方法，以鉴定其它以共价键连接的有机分子的有用化合物，包括其它以共价键连接的氨基酸、核苷酸、糖类、脂质或它们的组合。在本发明的该实施方案中，根据含有三个或更多个所需结构特征的亚序列，对序列进行筛选。在筛选由以共价键连接的氨基酸、脂质或糖类组成的化合物的情况下，7个至约50个以共价键连接的单位的亚序列应该含有(1)至少一个第一氨基酸、糖或脂质残基，与第二个所述第一氨基酸、糖或脂质残基相距7-10个残基；(2)编码至少一个第二氨基酸、脂质或糖残基；和(3)至少6%的所述第一氨基酸、糖或脂质残基。在筛选核苷酸序列的情况下，约21-150个核苷酸的亚序列应该含有(1)至少一个编码第一氨基酸的密码子，与编码所述第一氨基酸残基的第二个密码子相距18-30个核苷酸；(2)至少一个第二氨基酸残基；且(3)编码至少6%的所述第一氨基酸残基。按照本发明的另一实施方案，可以用计算机进行本文描述的方法。图6是供本发明前述实施方案应用的可利用的计算机简图。所述计算机可以包括处理器、输入/输出装置和存储可执行程序指令的存储器，所述可执行程序指令代表前述实施方案的三点识别方法。所述存储器可以包括静态存储器、易失性存储器和/或非易失性存储器。所述静态存储器通常可以是一种在磁存储媒体、或电存储媒体或光存储媒体上提供的只读存储器(“ROM”)。所述易失性存储器通常可以是一种随机存取存储器(“RAM”)并且可以集合成处理器内的高速缓冲存储器，或所述处理器外部作为分离的集成电路提供的高速缓冲存储器。所述非易失性存储器可以是一种电存储媒体、磁存储媒体或光存储媒体。从蛋白质组的观点看，构建基于所述新型神经胶质瘤肽序列的“三点识别”模板，直接导致鉴定出具有相关结构和功能的横跨整个生物界的一类蛋白质。所述三点识别方法的操作类似于通过运用“关键字”搜索的鉴定；但是不用关键字“kagVaflhkk”(SEQIDNO.1)的精确拼写法，如在典型序列同源性搜索中或者在氨基酸的核苷酸说明中，使用由所述“三点识别”参数定界的关键字的抽象。虽然这种抽象定界来源于一种相对短的氨基酸，但是导致鉴定出一类具有由同一说明限定的结构的蛋白质。该特殊功能，在这种情况下，除结构之外，转化和复制，证明也可以由暴露的类别的成员共享，提示这些结构和功能是相关的。因此，根据该新鉴定的、先前尚未描述过的短肽序列，将分子识别“语言”公式化。此外，免疫特异性由所述类别的不同成员共享，如在本文证明所述癌性R印Iikin—样，提示B细胞及其产物抗体通过相似的识别语言识别Replikin。由于“三点识别”是一种详细说明一类特殊的蛋白质的蛋白质组方法，所以通过其它肽的三个或更多个不同的识别点同样应该提供对于其它蛋白质组有用的信息。此外，所述“三点识别”方法适用于其它识别子，例如适用于生物脂多糖的TOLL“先天”识别。本文具体说明和描述了本发明的几个实施方案。然而，人们将会认识到，在不偏离本发明的精神和计划范围的情况下，上述内容和在所附权利要求书范围内包括对本发明的各种修改和变化。实施例1_3]REPLIKIN的提取、分离和鉴定方法及应用REPLIKINIF,、feiff或破坏含有REPLIKIN的生物体a)藻类以下藻类采自Bermuda水站，或者在当天对其进行提取，或者将其于在-20°C下冷冻，然后在第二天进行提取。所述藻类在冷室(0-5°C)内、在韦林氏搅切器中、以1克等份样品在中性缓冲液例如IOOcc.0.005M磷酸缓冲液pH7(“磷酸缓冲液”)中勻浆15分钟，以3000rpm离心，上清液通过蒸发浓缩，然后对冷磷酸缓冲液透析，得到大约15ml的体积。记录该提取溶液的体积，取出一份等份样品进行蛋白质分析，其余样品进行分级分离，以获得PK范围在1-4之间的蛋白质级分。优选的分级分离方法是如下的层析法将提取溶液在冷室(4°C)内、在已经用0.005M磷酸缓冲液平衡的DEAE纤维素(Cellex-D)柱2.5X11.Ocm上进行分级分离。用以下溶液造成分步洗脱溶剂的改变溶液1-将4.04g.NaH2P04和0.5gNaH2P04溶于15升蒸馏水(0.005摩尔，pH7)中；溶液2-将8.57g.NaH2P04溶于2，480ml蒸馏水中；溶液3-将17.lg.NaH2P04溶于2480ml蒸馏水(0.05摩尔，pH4.7)中;溶液4-将59.65g.NaH2P04溶于2470ml蒸溜水(0.175摩尔)中；溶液5-将101.6g.NaH2P04溶于2455ml蒸馏水(pH4.3)中;溶液6-将340.2g.NaH2P04溶于2465ml蒸馏水(1.0摩尔，ρΗ4.1)中;溶液7-将283.63g.80%磷酸(H3P04)溶于2460ml蒸馏水(1.0摩尔，pH1.0)中。让6-10ml体积的提取溶液通过所述柱子并且用溶液1覆盖，连接300ml溶液1的贮液池，让溶液1借助重力滴加到柱子上。收集3ml等分洗脱液，在OD280分析蛋白质含量，直至所有需被溶液1除去的蛋白质已从所述柱中除去。然后将溶液2上样至柱子中，接着顺序加入溶液3、4、5、6和7，直至所有可以用每种溶液除去的蛋白质从所述柱中除去。将得自溶液7的流出液合并，对磷酸缓冲液透析，测定dialysand和透析液中的蛋白质含量，通过凝胶电泳进行分析。在溶液7中获得分子量在3，000-25,000道尔顿之间的一个或两个肽或蛋白质条带。例如藻类墨西哥蕨藻(Caulerpamexicana)、钝形凹顶藻(Laurenciaobtura)>Cladophexaprolifera>^H1^(Sargassumnatans)(Caulerpaverticillata)、标准仙掌藻(Halimedatuna)和头状画笔藻(Penicilloscapitatus)，在如上提取和处理之后，所有都证明在溶液7流出液中有在该分子量范围内无污染物的窄肽条带。将这些溶液7蛋白质或其洗脱带水解，测定其氨基酸组成。如此获得的、赖氨酸组成为6%或6%以上的肽是R印Iikin前体。然后测定这些R印Iikin肽前体的氨基酸序列，并且通过如在美国专利6，242，578B1中详述的水解和质谱法测定所述r印likin。满足由所述“三点识别”方法限定的标准的那些肽被鉴定为R印likin。该方法也可以用来获得酵母、细菌和任何植物的R印likin。b)病毒用与以上用于藻类的a)相同的提取和柱层析分离方法，分离和鉴定受病毒感染的细胞中的R印likin。c)肿瘤细胞体内和体外组织培养用与以上用于藻类的a)相同的提取和柱层析分离方法，分离和鉴定肿瘤细胞中的R印likin。例如，从恶性脑肿瘤中分离的星形细胞膜抗原的R印likin前体、从组织培养物中的成胶质细胞瘤肿瘤细胞、组织培养物中的MCF7乳腺癌细胞和组织培养物中的P3J淋巴瘤细胞中分离的毒曲菌素(Aglyco10B)，每种如以上a)中所述进行处理，得到赖氨酸含量分别为9.1%,6.7%,6.7%和6.5%的R印Iikin前体。如U.S.6，242，578B1的实施例10中所述方法，对AglycoIOB进行水解和质谱分析，得到氨基酸序列为ykagvafIhkkndiide即所述16聚体R印likin。实施例2作为R印Iikin诊断用途的一个实例AglycoIOB或所述16聚体R印liken可以用作抗原来捕获血清中存在的其相应抗体并且定量测定所述抗体的量，以用于诊断目的，如U.S.6，242，578B1的图2、3、4和7中所示。作为生产连接R印likin的药物以用于标记、营养或破坏目的的一个实例将所述16聚体R印likin注射到兔子体内，以产生抗所述16聚体R印likin的特异性抗体，示于U.S.6，242，578B1的实施例6及图9A和图9B中。作为用药物标记R印likin的一个实例用抗所述16聚体R印likin的抗体标记含有该R印likin的特定细胞，示于U.S.6，242，578B1的图5和实施例6中。作为用药物破坏R印likin的一个实例用抗所述16聚体R印likin的抗体抑制或破坏含有该R印Iikin的特定细胞，示于U.S.6，242，578B1的图6中。实施例3通过对序列进行可视扫描或者通过运用本文描述的、基于所述三点识别系统的计算机程序，对流感病毒血凝素蛋白或神经氨酸酶蛋白分离物的序列数据中R印likin的存在和浓度进行分析。通过本领城已知的任何方法，例如通过对血凝素或神经氨酸酶基因测序以及从其中衍生蛋白质序列，获得流感病毒分离株并且获得流感血凝素和/或神经氨酸酶蛋白的氨基酸序列。根据每种分离株中新型R印Iikin的存在、Replikin随时间变化的保守性和R印Iikin的浓度，对序列进行扫描。将R印Iikin序列和浓度与从较早(例如约6个月至约3年前)的分离株中获得的氨基酸序列进行比较，提供用来预测在即将来临的流感季节最有可能引起流感的新变异株的数据，并且为季节性流感肽疫苗或基于核酸的疫苗提供根据。在约6个月至约3年或更长时间内，观察到给定流感病毒株中R印Iikin浓度增力口、特别是R印Iikin浓度逐步增加，是作为在将来流感流行或大流行可能病因的新变异株的预兆。产生基于在新变异株中观察到的R印Iikin的肽疫苗或核酸型疫苗。新变异株被鉴定为具有在规定的时间内在血凝素和/或神经氨酸酶序列中的Mplikiri序列浓度增加最高的流感病毒株。优选所述肽疫苗或核酸疫苗基于或者包括观察到在新变异株中是保守的任何R印Iikin序列。保守的Mplikiri最好是那些在血凝素或神经氨酸酶蛋白序列中存在约2年、优选更长时间的R印Iikin序列。所述疫苗可以包括在新变异株中鉴定的任何组合的R印Iikin序列。对于疫苗生产，通过任何方法，包括化学合成和分子生物学技术，包括克隆、在宿主细胞中表达和从其中纯化，合成鉴定为可用于有效疫苗的一种或多种R印Iikin肽。最好将所述肽以确定为诱导治疗性抗体反应的量与药学上可接受的载体混合。一般而言，剂量为约0.1μg至约IOmg0最好在“流感季节”来临之前，将所述流感疫苗给予其需要患者。流感季节一般发生在每年10月下旬且持续到翌年4月下旬。然而，所述疫苗可以在每年的任何时间给予。所述流感疫苗最好每年给予一次，并且基于观察到在流感病毒新变异株中存在的、优选保守的R印Iikin序列。在流感疫苗中包括的另一优选R印Iikin是证明在流感病毒株中消失1年或更长时间后重新出现的R印likin。实施例4通过对序列进行可视扫描或者通过运用本文描述的基于所述三点识别系统的计算机程序，对恶性疟原虫抗原分离物序列数据中R印Iikin的存在和浓度进行分析。通过本领域已知的任何方法，例如通过对基因测序以及从其中衍生蛋白质序列，获得恶性疟原虫的分离株并且获得所述蛋白的氨基酸序列。根据每种分离株中R印Iikin的存在、Iteplikin随时间变化的保守性和R印Iikin的浓度，对序列进行扫描。该信息为制备抗疟疾肽疫苗或核酸型疫苗提供基础数据。产生基于在引起疟疾的生物体中观察到的R印Iikin的肽疫苗或核酸型疫苗。优选所述肽疫苗或核酸疫苗基于或者包括观察到在所述生物表面抗原上存在的任何Replikin序列。所述疫苗可以包括引起疟疾的株系中鉴定的任何组合的R印Iikin序列。对于疫苗生产，通过任何方法，包括化学合成和分子生物学技术，包括克隆、在宿主细胞中表达和从其中纯化，合成鉴定为可用于有效疫苗的一种或多种R印Iikin肽。最好将所述肽以确定为诱导治疗性抗体反应的量与药学上可接受的载体混合。一般而言，剂量为约0.1μg至约IOmg0所述疟疾疫苗最好在每年的任何时间、特别是到热带环境旅行之前给予其需要患者ο序列表<110>B0G0CH,SAMUELB0G0CH，ELENORES.<120>REPLIKIN肽及使用方法<130>09425-46976<140><141><150>60/303,396<151>2001-07-09<150>60/278,761<151>2001-03-27<150>09/146,755<151>1998-09-04<150>09/817,144<151>2001-03-27<150)08/198,139<151>1994-02-17<160>535<170>PatentIn2.1<210>1<211>10<212>PRT<213>人工序列<220><223>人工序列的描述合成神经胶质瘤Mplikin<400>1LysAlaGlyValAlaPheLeuHisLysLys1510<210>2<211>13<212>PRT<213>酉良胃―(Saccharomycescerevisiae)<400>2HisSerlieLysArgGluLeuGlylieliePheAspLys1510<210>3<211>10<212>PRT<213>Geminivinisvirus<400>3HisLysGlnLyslieValAlaProValLys1510<210>4<211>16<212>PRT<213>未知生物体<220><223>未知生物体的描述病毒识别子<400>4TyrLysAlaGlyValAlaPheLeuHisLysLysAsnAsplieAspGlu151015<210>5<211>10<212>PRT<213>1型人免疫缺陷病毒<400>5LysCysPheAsnCysGlyLysGluGlyHis1510<210>6<211>11<212>PRT<213>1型人免疫缺陷病毒<400>6LysValTyrLeuAlaTrpValProAlaHisLys1510<210>7<211>10<212>PRT<213>2型人免疫缺陷病毒<400>7LysCysTrpAsnCysGlyLysGluGlyHis1510<210>8<211>11<212>PRT<213>玉米纹条病毒(Maizestreakvirus)<400>8LysTyrlieValCysAlaArgGluAlaHisLys1510<210>9<211>17<212>PRT<213>玉米纹条病毒<400>9LysGluLysLysProSerLysAspGlulieMetArgAsplielieSer151015His<210>10<211>9<212>PRT<213>金黄色葡萄球菌(Staphylococcusaureus)<400>10LysLysGluLysThrThrHisAsnLys15<210>11<211>10<212>PRT<213>牛疱疹病毒4<400>11HisLyslieAsnlieThrAsnGlyGlnLys1510<210>12<211>10<212>PRT<213>Meleagridherpesvirus1<400>12HisLysAspLeuTyrArgLeuLeuMetLys1510<210>13<211>15<212>PRT<213>未知生物体<220><223>未知生物体的描述病毒识别子<400>13LysPheArglieAsnAlaLysAsnTyrPheLeuThrTyrProHis151015<210>14<211>19<212>PRT<213>未知生物体<220><223>未知生物体的描述病毒识别子<400>14LysAsnLeuGluThrProValAsnLysLeuPhelieArglieCysArg151015GluPheHis<210>15<211>14<212>PRT<213>未知生物体<220><223>未知生物体的描述病毒识别子<400>15HisProAsnlieGlnAlaAlaLysSerSerThrAspValLys1510<210>16<211>19<212>PRT<213>未知生物体<220><223>未知生物体的描述病毒识别子<400>16LysSerSerThrAspValLysAlaTyrMetAspLysAspGlyAspVal151015LeuAspHis<210>17<211>21<212>PRT<213>未知生物体<220><223>未知生物体的描述病毒识别子<400>17LysAlaSerAlaLeuAsnlieLeuArgGluLysAlaProLysAspPhe151015ValLeuGlnPheHis20<210>18<211>13<212>PRT<213>丙型肝炎病毒<400>18HisTyrProProLysProGlyCyslieValProAlaLys1510<210>19<211>4<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>19TyrLysAlaGly1<210>20<211>6<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>20TyrLysAlaGlyValAla15<210>21<211>7<212>PRT<213>A(Homosapiens)<400>21TyrLysAlaGlyValAlaPhe15<210>22<211>7<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>22TyrLysAlaGlyValAlaPhe15<210>23<211>9<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>23AlaGlyValAlaPheHisLysLysAsn15<210>24<211>4<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>24GlyValAlaPhe1<210>25<211>3<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>25ValAlaPhe1<210>26<211>7<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>26ValAlaPheLeuHisLysLys15<210>27<211>7<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>27ValAlaPheLeuHisLysLys15<210>28<211>9<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>28ValAlaPheLeuHisLysLysAsnAsp15<210>29<211>8<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>29ValAlaPheHisLysLysAsnAsp15<210>30<211>4<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>30AlaPheLeuHis1<210>31<211>8<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>31HisLysLysAsnAsplieAspGlu15<210>32<211>6<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>32LysLysAsnAsplieAsp15<210>33<211>6<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>33LysAsnAsplieAspGlu15<210>34<211>8<212>PRT<213>Caldopheraprolifera<400>34LysAlaSerLysPheThrLysHis15<210>35<211>12<212>PRT<213>Isolepisprolifera<400>35LysAlaGlnAlaGluThrGlyGlulieLysGlyHis1510<210>36<211>10<212>PRT<213>粟酒裂殖酵母(Schizosaccharomycespombe)<400>36LysSerPheLysTyrProLysLysHisLys1510<210>37<211>10<212>PRT<213>稻(Oryzasativa)<400>37LysLysAlaTyrGlyAsnGluLeuHisLys1510<210>38<211>9<212>PRT<213>马尔内菲青霉(Penicilliummarneffei)<400>38LysValAsplieValThrHisGlnLys15<210>39<211>12<212>PRT<213>Diseuladcstructiva<400>39LysLeuGluGluAspAlaAlaTyrHisArgLysLys1510<210>40<211>17<212>PRT<213>0phiostomanovo-ulmi<400>40LysVallieLeuProLeuArgGlyAsnlieLysGlyliePhePheLys151015His<210>41<211>11<212>PRT<213>侵袭性内阿米巴(Entamoebainvadens)<400>41LysLeulieLeuLysGlyAspLeuAsnLysHis1510<210>42<211>8<212>PRT<213>幽门螺杆菌(Helicobacterpylori)<400>42LysSerValHisAlaPheLeuLys15<210>43<211>9<212>PRT<213>Mycoplasmapulmonis<400>43LysValHisPhePheGlnLeuLysLys15<210>44<211>9<212>PRT<213>拟南芥(Arabidopsisthaliana)<400>44LysAspHisAspPheAspGlyAspLys15<210>45<211>11<212>PRT<213>拟南芥(Arabidopsisthaliana)<400>45LysMetLysGlyLeuLysGlnLysLysAlaHis1510<210>46<211>12<212>PRT<213>拟南芥(Arabidopsisthaliana)<400>46LysGluLeuSerSerThrThrGlnGluLysSerHis1510<210>47<211>9<212>PRT<213>猫免疫缺陷病毒<400>47HisLeuLysAspTyrLysLeuValLys15<210>48<211>7<212>PRT<213>劳斯肉瘤病毒<400>48LysLysLeuArgHisGluLys15<210>49<211>7<212>PRT<213>禽肉瘤病毒<400>49LysLysLeuArgHisAspLys15<210>50<211>7<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>50LysLysLeuArgHisAspLys15<210>51<211>7<212>PRT<213>禽肉瘤病毒<400>51LysLysLeuArgHisGluLys15<210>52<211>7<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>52LysLysLeuArgHisGluLys15<210>53<211>8<212>PRT<213>人(Homosapiens)<400>53LysGlnAlaHisGluLeuAlaLys15<210>54<211>8<212>PRT<213>多瘤病毒<400>54LysThrHisArgPheSerLysHis15<210>55<211>8<212>PRT<213>辛德毕斯病毒<400>55LysAsnLeuHisGluLyslieLys15<210>56<211>9<212>PRT<213>71型人乳头瘤病毒<400>56LysHisArgProLeuLeuGlnLeuLys15<210>57<211>7<212>PRT<213>禽脑脊髓炎病毒<400>57LysSerProAsnHisValLys15<210>58<211>8<212>PRT<213>猫肉瘤病毒<400>58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LeuArgLysArgGluLysThrGlnlieAsnLysThrLysTyrGlu151015ArgGlyAspVallielieAspAsnThrGlulieGlnLyslielieArg202530AspTyrHis35<210>511<211>32<212>PRT<213>恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>511LysArgGluLysThrGlnlieAsnLysThrLysTyrGluArgGlyAsp[5060]151015VallielieAspAsnThrGlulieGlnLyslielieArgAspTyrHis202530<210>512[5064]<211>29<212>PRT<213>恶个生疟原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>512LysThrGlnlieAsnLysThrLysTyrGluArgGlyAspVallielie151015AspAsnThrGlulieGlnLyslielieArgAspTyrHis2025<210>513<211>48<212>PRT<213>恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>513LysProLeuAlaLysLeuArgLysArgGluLysThrGlnlieAsnLys151015ThrLysTyrGluArgGlyAspVallielieAspAsnThrGlulieGln202530LyslielieArgAspTyrHisThrLeuAsnValHisLysLeuAspHis354045<210>514<211>44<212>PRT<213>恶个生疟原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>514LysLeuArgLysArgGluLysThrGlnlieAsnLysThrLysTyrGlu151015ArgGlyAspVallielieAspAsnThrGlulieGlnLyslielieArg202530AspTyrHisThrLeuAsnValHisLysLeuAspHis3540<210>515<211>41<212>PRT<213>恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>515[5099]LysArgGluLysThrGlnlieAsnLysThrLysTyrGluArgGlyAsp151015VallielieAspAsnThrGlulieGlnLyslielieArgAspTyrHis202530ThrLeuAsnValHisLysLeuAspHis3540<210>516<211>38<212>PRT<213>恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>516LysThrGlnlieAsnLysThrLysTyrGluArgGlyAspVallielie151015AspAsnThrGlulieGlnLyslielieArgAspTyrHisThrLeuAsn202530ValHisLysLeuAspHis35<210>517<211>44<212>PRT<213>恶性疱原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>517LysProLeuAlaLysLeuArgLysArgGluLysThrGlnlieAsnLys151015ThrLysTyrGluArgGlyAspVallielieAspAsnThrGlulieGln202530LyslielieArgAspTyrHisThrLeuAsnValHis3540<210>518<211>40<212>PRT<213>恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>518LysLeuArgLysArgGluLysThrGlnlieAsnLysThrLysTyrGlu151015ArgGlyAspVallielieAspAsnThrGlulieGlnLyslielieArg202530AspTyrHisThrLeuAsnValHis3540[5138]<210>519<211>37<212>PRT<213>恶性疱原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>519LysArgGluLysThrGlnlieAsnLysThrLysTyrGluArgGlyAsp151015VallielieAspAsnThrGlulieGlnLyslielieArgAspTyrHis202530ThrLeuAsnValHis35<210>520<211>34<212>PRT<213>恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>520LysThrGlnlieAsnLysThrLysTyrGluArgGlyAspVallieIle151015AspAsnThrGlulieGlnLyslielieArgAspTyrHisThrLeuAsn202530ValHis<210>521<211>32<212>PRT<213>恶性疱原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>521HislieMetLeuLysSerGlnMetTyrThrAsnGluGlyAsnLysSer151015CysGluCysSerTyrLysLysLysSerSerSerSerAsnLysValHis202530<210>522<211>28<212>PRT<213>恶性疱原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>522LysSerGlnMetTyrThrAsnGluGlyAsnLysSerCysGluCysSer151015TyrLysLysLysSerSerSerSerAsnLysValHis2025[5177[5178[5179[5180[5181[5182[5183[5184[5185[5186[5187[5188[5189[5190[5191[5192[5193[5194[5195[5196[5197[5198[5199[5200[5201[5202[5203[5204[5205[5206[5207[5208[5209[5210[5211[5212[5213[5214[5215<210>523<211>18<212>PRT<213>恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>523LysSerCysGluCysSerTyrLysLysLysSerSerSerSerAsnLys151015ValHis<210>524<211>11<212>PRT<213>恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>524LysLysLysSerSerSerSerAsnLysValHis1510<210>525<211>10<212>PRT<213>恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>525LysLysSerSerSerSerAsnLysValHis1510<210>526<211>9<212>PRT<213>恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>526LysSerSerSerSerAsnLysValHis15<210>527<211>30<212>PRT<213>恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>527HislieMetLeuLysSerGinMetTyrThrAsnGluGlyAsnLysSer151015CysGluCysSerTyrLysLysLysSerSerSerSerAsnLys202530<210>528[5216]<211>24[5217]<212>PRT<213>恶性疱原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>528HislieMetLeuLysSerGinMetTyrThrAsnGluGlyAsnLysSer151015CysGluCysSerTyrLysLysLys20<210>529<211>23<212>PRT<213>恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>529HislieMetLeuLysSerGinMetTyrThrAsnGluGlyAsnLysSer151015CysGluCysSerTyrLysLys20<210>530<211>22<212>PRT<213>恶性疱原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>530HislieMetLeuLysSerGinMetTyrThrAsnGluGlyAsnLysSer151015CysGluCysSerTyrLys20<210>531<211>36<212>PRT<213>恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)<400>531HisAsnAsnHisAsnlieGinlieTyrLysAspLysArglieAsnPhe151015MetAsnProHisLysValMetTyrHisAspAsnMetSerLysAsnGlu202530ArgThrGluLys35<210>532<211>30[5255]<212>PRT[5256]<213>恶性疟原虫(Plasmodium[5257]<400>532[5258]HisAsnAsnHisAsnlieGin[5259]15[5260]MetAsnProHisLysValMet[5261]20[5262]<210>533[5263]<211>21[5264]<212>PRT[5265]<213>恶性疟原虫(Plasmodium[5266]<400>533[5267]HisAsnAsnHisAsnlieGin[5268]15[5269]MetAsnProHisLys[5270]20[5271]<210>534[5272]<211>17[5273]<212>PRT[5274]<213>恶性疟原虫(Plasmodium[5275]<400>534[5276]HisLysValMetTyrHisAsp[5277]15[5278]Lys[5279]<210>535[5280]<211>11[5281]<212>PRT[5282]<213>恶性疟原虫(Plasmodium[5283]<400>535[5284]HisLysValMetTyrHisAsp[5285]15falciparum)lieTyrLysAspLysArglieAsnPhe1015TyrHisAspAsnMetSerLys2530falciparum)lieTyrLysAspLysArglieAsnPhe1015falciparum)AsnMetSerLysAsnGluArgThrGlu1015falciparum)AsnMetSerLys10权利要求一种分离或合成的流感病毒肽，其中所述肽由7个至50个氨基酸组成，并且由包含下列氨基酸残基的基序组成(1)位于所述基序第一个末端的至少一个赖氨酸残基，及位于所述基序第二个末端的至少一个赖氨酸残基或至少一个组氨酸残基；(2)位于与第二个赖氨酸残基相距6-10个残基的第一个赖氨酸残基；(3)至少一个组氨酸残基；和(4)至少6％赖氨酸残基。2.一种抗体，所述抗体与权利要求1的流感病毒肽序列特异性结合。3.权利要求2的抗体，其中所述抗体与流感病毒新变异株中存在的流感病毒肽特异性结合。4.一种包含多种抗体的抗体混合物，其中所述抗体混合物中的每种抗体与权利要求1的肽的流感病毒肽序列特异性结合。5.权利要求4的抗体混合物，其中所述多种抗体分别与流感病毒新变异株中存在的流感病毒肽序列独立地特异性结合。6.一种组合物，所述组合物包含权利要求2或权利要求3的抗体及药学上可接受的载体和/或佐剂。7.一种组合物，所述组合物包含权利要求4或5的抗体混合物及药学上可接受的载体和/或佐剂。8.一种反义核酸分子，所述反义核酸分子与流感病毒血凝素R印likinmRNA序列互补，所述R印likinmRNA序列编码权利要求1的流感病毒肽。9.一种反义核酸分子，所述反义核酸分子与编码流感病毒血凝素的基因编码链或mRNA互补，其中所述反义核酸分子与流感病毒新变异株中存在的核苷酸序列互补，其中所述流感病毒新变异株在其血凝素和/或神经氨酸酶蛋白序列中的权利要求1的肽序列浓度，在至少约6个月内要比其它流感病毒株高。10.至少一种权利要求1的分离或合成的流感病毒肽在制备用于刺激受试者的免疫系统产生抗流感病毒的抗体的药物中的用途。11.权利要求10的用途，其中所述至少一种流感病毒肽存在于流感病毒血凝素蛋白中。12.权利要求10的用途，其中所述至少一种流感病毒肽中的至少一种在流感病毒新变异株中在包括当年在内的至少连续2年是保守的。13.一种选择用于在流感病毒疫苗中包含的流感病毒肽的方法，所述方法包括(1)获得多种流感病毒株中每种毒株的至少一种分离株，(2)分析所述多种流感病毒株中每种毒株的至少一种分离株的血凝素氨基酸序列中权利要求1的肽序列的存在情况和浓度，(3)将所述多种流感病毒株中每种毒株的至少一种分离株的血凝素氨基酸序列中权利要求1的肽序列的浓度与至少一个较早时期内观测到的每种毒株的血凝素氨基酸序列中权利要求1的肽序列的浓度进行比较，以提供至少两个时期的权利要求1的肽序列浓度，所述至少一个较早时期是在步骤(1)之前约6个月至约3年内，(4)鉴定权利要求1的肽序列在至少所述两个时期内浓度增加最高的流感病毒株，(5)选择至少一种在步骤(4)中鉴定的流感病毒肽的病毒株中存在的权利要求1的肽序列，作为在流感病毒疫苗包含的分离的肽。14.权利要求13的方法，其中所述权利要求1的肽序列在所述至少两个时期内在权利要求1的肽序列浓度增加最高的流感病毒株中，在至少连续约2年内是保守的。15.权利要求13的方法，其中在步骤(5)中选择多种权利要求1的肽序列。16.一种制备流感病毒疫苗的方法，所述方法包括(1)鉴定流感病毒株的新变异株，其中所述流感病毒株的新变异株在其血凝素和/或神经氨酸酶蛋白序列中权利要求1的肽序列浓度增加，在至少约6个月内要比其它流感病毒株高，(2)选择在所述新变异株中存在的至少一种权利要求1的肽序列作为肽模板，用于生产流感病毒疫苗，(3)合成包含在步骤(2)中选择的至少一种权利要求1的肽序列的氨基酸序列的肽，(4)将治疗有效量的步骤(3)的肽与药学上可接受的载体和/或佐剂混合。17.权利要求16的方法，其中在步骤(2)中选择的至少一种权利要求1的肽序列在流感病毒血凝素序列中在包括当年在内的至少连续2年是保守的。18.—种鉴定流感病毒新变异株的方法，所述方法包括(1)获得多种流感病毒株中每种毒株的至少一种分离株，(2)分析所述多种流感病毒株中每种毒株的至少一种分离株的血凝素氨基酸序列中权利要求1的肽序列的存在情况和浓度，(3)将所述多种流感病毒株中每种毒株的至少一种分离株的血凝素氨基酸序列中权利要求1的肽序列的浓度与至少一个较早时期内在每种所述毒株的血凝素氨基酸序列中观测到的权利要求1的肽序列的浓度进行比较，以提供至少两个时期的权利要求1的肽序列浓度，所述至少一个较早时期是在步骤(1)之前约6个月至约3年内，(4)鉴定权利要求1的肽序列在至少两个时期内浓度增加最高的流感病毒株作为流感病毒的新变异株。19.一种流感病毒疫苗，所述流感病毒疫苗包含流感病毒新变异株血凝素蛋白中存在的至少一种权利要求1的分离的肽序列及药学上可接受的载体和/或佐剂，其中所述流感病毒的新变异株用权利要求18的方法进行鉴定。20.权利要求19的流感病毒疫苗，其中所述疫苗包含多种权利要求1的分离的肽序列。21.权利要求19的疫苗，其中所述至少一种权利要求1的分离的肽序列在所述新变异株中至少连续2年是保守的。22.流感病毒新变异株血凝素蛋白中存在的至少一种权利要求1的分离的肽序列在制备用于预防或治疗流感病毒感染的的疫苗中的用途，其中所述流感病毒的新变异株用权利要求18的方法进行鉴定。23.权利要求22的用途，其中所述疫苗用于在流感季节来临之前预防或治疗流感病毒感染。24.权利要求22的用途，所述疫苗制备用于与抗病毒药一起使用。25.权利要求24的用途，其中所述抗病毒药是更昔洛韦。26.权利要求22的用途，其中所述疫苗包含在所述新变异株中至少1年一直是保守的权利要求1的肽，并且所述流感病毒的新变异株用权利要求18的方法进行鉴定。27.一种疟疾疫苗，所述疟疾疫苗包含至少一种分离或合成的恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)肽和药学上可接受的载体，其中所述肽由7个至50个氨基酸组成，并且由包含下列氨基酸残基的基序组成(1)位于所述基序第一个末端的至少一个赖氨酸残基，及位于所述基序第二个末端的至少一个赖氨酸残基或至少一个组氨酸残基；(2)位于与第二个赖氨酸残基相距6-10个残基的第一个赖氨酸残基；(3)至少一个组氨酸残基；和(4)至少6%赖氨酸残基。28.权利要求27的疫苗，所述疫苗包含多种所述分离或合成的恶性疟原虫肽。29.权利要求28的疫苗，其中至少一种分离或合成的恶性疟原虫肽包含至少两个所述基序，其中所述至少两个基序相互重叠，致使所述至少两个基序在所述至少两个基序的所述每个基序内都共享至少一个氨基酸残基。30.权利要求27的疫苗，其中所述至少一种分离或合成的恶性疟原虫肽存在于恶性疟原虫裂殖子表面或寄生泡内。31.一种分离或合成的恶性疟原虫肽，其中所述肽由7个至50个氨基酸组成，并且由包含下列氨基酸残基的基序组成(1)位于所述基序第一个末端的至少一个赖氨酸残基，及位于所述基序第二个末端的至少一个赖氨酸残基或至少一个组氨酸残基；(2)位于与第二个赖氨酸残基相距6-10个残基的第一个赖氨酸残基；(3)至少一个组氨酸残基；和(4)至少6%赖氨酸残基。32.权利要求31的肽，其中所述肽包含至少两个所述基序，其中所述至少两个基序相互重叠，致使所述至少两个基序在所述至少两个基序的所述每个基序内都共享至少一个氨基酸残基。33.一种抗体，所述抗体与权利要求31的恶性疟原虫肽序列特异性结合。34.一种包含多种抗体的抗体混合物，其中所述多种抗体中的每种抗体与权利要求31的恶性疟原虫肽序列特异性结合。35.一种组合物，所述组合物包含权利要求33的抗体或权利要求34的抗体混合物和药用成分。36.至少一种权利要求31的恶性疟原虫肽在制备用于刺激受试者的免疫系统产生抗恶性疟原虫的抗体的药物中的用途。37.权利要求36的用途，其中所述至少一种恶性疟原虫肽位于恶性疟原虫裂殖子表面或寄生泡内。38.至少一种权利要求31的恶性疟原虫肽在制备用于预防或治疗疟疾的疫苗中的用途。39.编码权利要求1的流感病毒肽的核酸序列在制备用于检测生物体样品或环境样品中污染生物体存在的试剂盒中的用途。40.权利要求39的用途，其中所述生物体样品是血液。41.一种增加植物复制速率的方法，所述方法包括用编码至少一种分离或合成的肽的核酸序列转化所述植物中编码具有复制功能的酶的基因，其中所述分离或合成的肽由7个至50个氨基酸组成，并且由包含下列氨基酸残基的基序组成(1)位于所述基序第一个末端的至少一个赖氨酸残基，及位于所述基序第二个末端的至少一个赖氨酸残基或至少一个组氨酸残基；(2)位于与第二个赖氨酸残基相距6-10个残基的第一个赖氨酸残基；(3)至少一个组氨酸残基；和(4)至少6%赖氨酸残基。42.权利要求41的方法，其中所述植物是食用植物。43.权利要求41的方法，其中所述植物是水稻植物。44.一种分离或合成的炭疽芽孢杆菌(Bacillusanthracis)肽，其中所述肽由7个至50个氨基酸组成，并且由包含下列氨基酸残基的基序组成(1)位于所述基序第一个末端的至少一个赖氨酸残基，及位于所述基序第二个末端的至少一个赖氨酸残基或至少一个组氨酸残基；(2)位于与第二个赖氨酸残基相距6-10个残基的第一个赖氨酸残基；(3)至少一个组氨酸残基；和(4)至少6%赖氨酸残基。45.权利要求44的肽，其中所述肽由SEQIDNO.91所示的氨基酸序列组成。46.权利要求44的肽，其中所述肽由SEQIDNO.92所示的氨基酸序列组成。47.权利要求44的肽，其中所述肽由SEQIDNO.93所示的氨基酸序列组成。48.权利要求44的肽，其中所述肽由SEQIDNO.94所示的氨基酸序列组成。49.权利要求44的肽，其中所述肽由SEQIDNO.95所示的氨基酸序列组成。50.权利要求45的肽，其中所述肽由SEQIDNO.96所示的氨基酸序列组成。51.权利要求44的肽，其中所述肽由SEQIDNO.97所示的氨基酸序列组成。52.权利要求44的肽，其中所述肽由SEQIDNO.98所示的氨基酸序列组成。53.一种分离的或合成的天花病毒肽，其中所述肽由7个至50个氨基酸组成，并且由包含下列氨基酸残基的基序组成(1)位于所述基序第一个末端的至少一个赖氨酸残基，及位于所述基序第二个末端的至少一个赖氨酸残基或至少一个组氨酸残基；(2)位于与第二个赖氨酸残基相距6-10个残基的第一个赖氨酸残基；(3)至少一个组氨酸残基；和(4)至少6%赖氨酸残基。54.权利要求53的肽，其中所述肽由SEQIDNO.99所示的氨基酸序列组成。55.权利要求53的肽，其中所述肽由SEQIDNO.100所示的氨基酸序列组成。56.权利要求53的肽，其中所述肽由SEQIDNO.101所示的氨基酸序列组成。57.权利要求53的肽，其中所述肽由SEQIDNO.102所示的氨基酸序列组成。58.权利要求53的肽，其中所述肽由SEQIDNO.103所示的氨基酸序列组成。59.一种抗体，所述抗体与权利要求44的炭疽芽孢杆菌肽特异性结合。60.一种包含多种抗体的抗体混合物，其中每种所述抗体与权利要求44的炭疽芽孢杆菌肽特异性结合。61.一种抗体，所述抗体与权利要求53的天花病毒肽特异性结合。62.一种包含多种抗体的抗体混合物，其中每种所述抗体与权利要求53的天花病毒肽特异性结合。63.至少一种权利要求44的炭疽芽孢杆菌肽在制备用于刺激受试者的免疫系统产生抗炭疽芽孢杆菌的抗体的药物中的用途。64.权利要求63的用途，其中所述炭疽芽孢杆菌肽选自以下的肽SEQIDNO.91、SEQIDNO.92,SEQIDNO.93,SEQIDNO.94,SEQIDNO.95,SEQIDNO.96,SEQIDNO.97,SEQIDNO.98和它们的组合物。65.至少一种权利要求54的天花病毒肽在制备用于刺激受试者的免疫系统产生抗天花病毒的抗体的药物中的用途。66.权利要求65的用途，其中所述至少一种肽选自SEQIDNO.99、SEQIDNO.100,SEQIDNO.101、SEQIDNO.102、SEQIDNO.103和它们的组合物。67.一种反义核酸分子，所述反义核酸分子与编码权利要求44的炭疽芽孢杆菌多肽的mRNA互补。68.一种反义核酸分子，所述反义核酸分子与编码权利要求44的炭疽芽孢杆菌肽的基因编码链或mRNA互补，其中所述肽是从炭疽芽孢杆菌炭疽致死因子蛋白PX01-107肽中分离出来的，其中所述反义核酸分子与编码下述肽的核苷酸序列互补SEQIDNO.91、SEQIDNO.92、SEQIDNO.93、SEQIDNO.94、SEQIDNO.95、SEQIDNO.96、SEQIDNO.97或SEQIDNO.98。69.一种反义核酸分子，所述反义核酸分子与编码权利要求53的天花病毒多肽的mRNA互补。70.一种反义核酸分子，所述反义核酸分子与编码天花病毒表面抗原S前体蛋白的基因编码链或mRNA互补，其中所述反义核酸分子与编码权利要求53的肽的核苷酸序列互补，其中所述肽包含SEQIDNO.99、SEQIDNO.100、SEQIDNO.101、SEQIDNO.102或SEQIDNO.103。71.一种分离或合成的由7个至50个氨基酸组成的非人类肽，其中所述肽由包含下列氨基酸残基的基序组成(1)位于所述基序第一个末端的至少一个赖氨酸残基，及位于所述基序第二个末端的至少一个赖氨酸残基或至少一个组氨酸残基；(2)位于与第二个赖氨酸残基相距6-10个残基的第一个赖氨酸残基；(3)至少一个组氨酸残基；和(4)至少6%赖氨酸残基，其中所述非人类肽不是人免疫缺陷病毒肽，也不是沙粒病毒肽。72.权利要求71的肽，其中所述肽是识别子。73.权利要求71的肽，其中所述肽是病毒肽。74.一种抗体，所述抗体与权利要求71的肽特异性结合。75.—种包含多种抗体的抗体混合物，其中每种所述抗体与权利要求71的肽序列特异性结合。76.一种分离的肽，所述肽选自具有由SEQIDNO.1-SEQIDNO.90中任一种组成的氨基酸序列的肽。77.一种鉴定含有replikin序列的蛋白或肽的方法，所述方法包括扫描所述蛋白或肽的氨基酸序列中是否有由7-50个氨基酸组成并且由包含下列氨基酸残基的基序组成的亚序列(1)位于所述基序第一个末端的至少一个赖氨酸残基，及位于所述基序第二个末端的至少一个赖氨酸残基或至少一个组氨酸残基；(2)位于与第二个赖氨酸残基相距6-10个残基的第一个赖氨酸残基；(3)至少一个组氨酸残基；和(4)至少6%赖氨酸残基。78.权利要求77的方法，其中对所述氨基酸序列进行可视扫描。79.权利要求77的方法，其中用计算机对所述氨基酸序列进行所述扫描。80.一种鉴定含有replikin序列的核苷酸序列的方法，所述方法包括扫描所述核苷酸序列中是否有由21-150个核苷酸组成并且由包含编码下列氨基酸残基的密码子的基序组成的亚序列(1)位于所述基序第一个末端的至少一个赖氨酸残基，及位于所述基序第二个末端的至少一个赖氨酸残基或至少一个组氨酸残基；(2)位于与第二个赖氨酸残基相距18-30个核苷酸的第一个赖氨酸残基；(3)至少一个组氨酸残基；和(4)至少6%的赖氨酸残基。81.权利要求80的方法，其中所述亚序列符合蛋白或肽的编码序列读框。82.权利要求80的方法，其中用计算机对所述核苷酸序列进行所述扫描。83.权利要求80的方法，其中对所述核苷酸序列进行可视扫描。84.一种计算机可读介质，所述计算机可读介质上存储有当计算机执行时可使所述计算机按照下述方法鉴定出编码replikin的核苷酸序列的指令对于核苷酸序列数据库，扫描所述核苷酸序列中是否有含有r印likin序列、由21-150个核苷酸组成并且由包含编码下列氨基酸残基的密码子的基序组成的核苷酸序列(1)位于所述基序第一个末端的至少一个赖氨酸残基，及位于所述基序第二个末端的至少一个赖氨酸残基或至少一个组氨酸残基；(2)位于与第二个赖氨酸残基相距18-30个核苷酸的第一个赖氨酸残基；(3)至少一个组氨酸残基；和(4)至少6%赖氨酸残基。85.一种计算机可读介质，所述计算机可读介质上存储有当计算机执行时可使所述计算机按照下述方法鉴定出含有replikin序列的蛋白质或肽的指令对于蛋白质序列或肽序列数据库，扫描所述蛋白质序列或肽序列中是否有由7-50个氨基酸组成并且由包含下列氨基酸残基的基序组成的r印likin序列(1)位于所述基序第一个末端的至少一个赖氨酸，及位于所述基序第二个末端的至少一个赖氨酸残基或至少一个组氨酸残基；(2)位于与第二个赖氨酸残基相距6-10个氨基酸的第一个赖氨酸残基；(3)至少一个组氨酸残基；和(4)至少6%赖氨酸残基。86.至少一种权利要求71的肽在制备用于刺激受试者的免疫系统产生特异性结合权利要求71的肽的抗体的药物中的用途。87.至少一种特异性针对权利要求71的肽的非免疫型有机药物在制备用于刺激受试者的免疫系统产生特异性结合权利要求71的肽的抗体的药物中的用途。88.权利要求87的用途，其中所述有机药物是核酸。89.权利要求88的用途，其中所述核酸为反义构型。90.权利要求86的用途，其中所述肽的剂量为lmg剂型。91.权利要求73的肽，其中所述肽由SEQIDNO:9所示的序列组成。92.权利要求73的肽，其中所述肽由SEQIDNO:11所示的序列组成。93.权利要求73的肽，其中所述肽由SEQIDNO12所示的序列组成。94.一种肽，其中所述肽由SEQIDNO3的序列组成。95.一种肽，其中所述肽由SEQIDNO:7的序列组成。96.权利要求73的肽，其中所述肽由SEQIDNO:47所示的序列组成。97.权利要求73的肽，其中所述肽由SEQIDNO13所示的序列组成。98.权利要求73的肽，其中所述肽由SEQIDNO14所示的序列组成。99.权利要求73的肽，其中所述肽由SEQIDNO15所示的序列组成。100.权利要求73的肽，其中所述肽由SEQIDNO:16所示的序列组成。101.权利要求73的肽，其中所述肽由SEQIDNO:17所示的序列组成。102.一种分离或合成的藻类肽、酵母肽、阿米巴肽、植物肽、细菌肽、复制相关肽、肿瘤病毒相关肽、转化相关肽、癌细胞相关肽或神经胶质瘤肽，其中所述肽由7个至50个氨基酸组成，并且由包含下列氨基酸残基的基序组成(1)位于所述基序第一个末端的至少一个赖氨酸残基，及位于所述基序第二个末端的至少一个赖氨酸残基或至少一个组氨酸残基；(2)位于与第二个赖氨酸残基相距6-10个残基的第一个赖氨酸残基；(3)至少一个组氨酸残基；和(4)至少6%赖氨酸残基。103.权利要求102的肽，其中所述肽是识别子。104.权利要求102的肽，其中所述肽是藻类肽。105.权利要求102的肽，其中所述肽是酵母肽。106.权利要求102的肽，其中所述肽是阿米巴肽。107.权利要求102的肽，其中所述肽是植物肽。108.权利要求102的肽，其中所述肽是复制相关肽。109.权利要求102的肽，其中所述肽是细菌肽。110.权利要求102的肽，其中所述肽是肿瘤病毒相关肽。111.权利要求102的肽，其中所述肽是转化相关肽。112.权利要求102的肽，其中所述肽是癌细胞相关肽。113.权利要求102的肽，其中所述肽是神经胶质瘤肽。114.一种抗体，所述抗体与权利要求102的肽特异性结合。115.一种包含多种抗体的抗体混合物，其中每种所述抗体都与权利要求102的肽序列特异性结合。116.权利要求104的肽，其中所述肽由SEQIDNO:34所示的序列组成。117.权利要求104的肽，其中所述肽由SEQIDNO:35所示的序列组成。118.权利要求105的肽，其中所述肽由SEQIDNO:36所示的序列组成。119.权利要求105的肽，其中所述肽由SEQIDNO:37所示的序列组成。120.权利要求105的肽，其中所述肽由SEQIDNO2所示的序列组成。121.权利要求106的肽，其中所述肽由SEQIDNO41所示的序列组成。122.权利要求107的肽，其中所述肽由SEQIDNO:44所示的序列组成。123.权利要求107的肽，其中所述肽由SEQIDNO:45所示的序列组成。124.权利要求107的肽，其中所述肽由SEQIDNO:46所示的序列组成。125.权利要求108的肽，其中所述肽由SEQIDNO:2所示的序列组成。126.权利要求108的肽，其中所述肽由SEQIDNO8所示的序列组成。127.权利要求108的肽，其中所述肽由SEQIDNO:9所示的序列组成。128.权利要求108的肽，其中所述肽由SEQIDNO11所示的序列组成。129.权利要求108的肽，其中所述肽由SEQIDNO12所示的序列组成。130.权利要求108的肽，其中所述肽由SEQIDNO10所示的序列组成。131.权利要求109的肽，其中所述肽由SEQIDNO:42所示的序列组成。132.权利要求109的肽，其中所述肽由SEQIDNO10所示的序列组成。133.权利要求109的肽，其中所述肽由SEQIDNO:43所示的序列组成。134.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO:48所示的序列组成。135.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO:49所示的序列组成。136.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO:50所示的序列组成。137.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO51所示的序列组成。138.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO:52所示的序列组成。139.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO:53所示的序列组成。140.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO:54所示的序列组成。141.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO:55所示的序列组成。142.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO:56所示的序列组成。143.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO:57所示的序列组成。144.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO:58所示的序列组成。145.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO:59所示的序列组成。146.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO:60所示的序列组成。147.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO61所示的序列组成。148.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO:62所示的序列组成。149.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO:63所示的序列组成。150.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO:64所示的序列组成。151.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO:65所示的序列组成。152.权利要求110的肽，其中所述肽由SEQIDNO18所示的序列组成。153.权利要求111的肽，其中所述肽由SEQIDNO:66所示的序列组成。154.权利要求111的肽，其中所述肽由SEQIDNO:67所示的序列组成。155.权利要求111的肽，其中所述肽由SEQIDNO:68所示的序列组成。156.权利要求111的肽，其中所述肽由SEQIDNO69所示的序列组成。157.权利要求111的肽，其中所述肽由SEQIDNO:70所示的序列组成。158.权利要求111的肽，其中所述肽由SEQIDNO71所示的序列组成。159.权利要求111的肽，其中所述肽由SEQIDNO:72所示的序列组成。160.权利要求111的肽，其中所述肽由SEQIDNO:73所示的序列组成。161.权利要求111的肽，其中所述肽由SEQIDNO:74所示的序列组成。162.权利要求111的肽，其中所述肽由SEQIDNO:75所示的序列组成。163.权利要求111的肽，其中所述肽由SEQIDNO:76所示的序列组成。164.权利要求111的肽，其中所述肽由SEQIDNO:77所示的序列组成。165.权利要求112的肽，其中所述肽由SEQIDNO:78所示的序列组成。166.权利要求112的肽，其中所述肽由SEQIDNO:79所示的序列组成。167.权利要求112的肽，其中所述肽由SEQIDNO:80所示的序列组成。168.权利要求112的肽，其中所述肽由SEQIDNO81所示的序列组成。169.权利要求112的肽，其中所述肽由SEQIDNO:82所示的序列组成。170.权利要求112的肽，其中所述肽由SEQIDNO:83所示的序列组成。171.权利要求112的肽，其中所述肽由SEQIDNO:84所示的序列组成。172.权利要求112的肽，其中所述肽由SEQIDNO:85所示的序列组成。173.权利要求112的肽，其中所述肽由SEQIDNO:86所示的序列组成。174.权利要求112的肽，其中所述肽由SEQIDNO:87所示的序列组成。175.权利要求112的肽，其中所述肽由SEQIDNO:88所示的序列组成。176.权利要求112的肽，其中所述肽由SEQIDNO:89所示的序列组成。全文摘要本发明公开了流感病毒血凝素蛋白和恶性疟原虫(Plasmodiumfalciparum)疟疾抗原的肽、对所述肽特异性的抗体、流感疫苗、疟疾疫苗以及刺激患者产生抗流感病毒或疟疾的抗体的免疫反应的方法。本发明也公开了用于配制针对流感病毒的疫苗的方法。本发明公开了炭疽芽孢杆菌(Bacillusanthracis)炭疽毒素致死因子蛋白pX01-107的分离的肽、对所述肽特异性的抗体以及刺激患者产生抗炭疽芽孢杆菌炭疽毒素致死因子蛋白pX01-107的抗体的免疫反应的方法。本发明也公开了天花病毒表面抗原S前体蛋白的分离的肽、对所述肽特异性的抗体以及以及刺激患者产生抗天花病毒表面抗原S前体蛋白的抗体的免疫反应的方法。文档编号A61P31/04GK101805393SQ20091026622公开日2010年8月18日申请日期2002年3月26日优先权日2001年3月27日发明者埃伦诺尔S·博戈奇,塞缪尔·博戈奇申请人:塞缪尔·博戈奇;埃伦诺尔S·博戈奇