酶促处理羊毛的方法

专利名称：：酶促处理羊毛的方法
技术领域：
：本发明涉及用卤过氧化物酶(与过氧化氢源和卤化物源一起)和蛋白酶处理羊毛、羊毛纤维或动物毛发的方法。生产抗缩性羊毛的方法是已知的。最普遍使用的方法是IWS/CSIROChlorineHercosett法，该方法包括羊毛的酸氯化，其后使用聚合物。这一过程赋予羊毛高度的抗缩性，但是反过来影响羊毛的手感，并且产生损害环境的废物。已经提出了减少羊毛收缩并不产生对环境有破坏性的物质的方法，包括酶促法以及良性化学法，如低温等离子体处理。等离子体处理是一种干燥法，包括用电气体放电(所谓的等离子体)处理羊毛纤维材料。现在对于等离子体处理法的大规模的商业化而言存在障碍(成本，容量，相容性)。各种酶促法曾用于处理羊毛。JP-A-51099196描述了一种用碱性蛋白酶处理羊毛的方法。JP-A-3213574描述了一种用转谷酰胺酶(从绵羊卵泡中天然发现的一种酶)或含转谷酰胺酶的溶液处理羊毛的方法。WO92/18683描述了一种漂白染过的纺织品的方法，包括用显示出过氧化物酶活性或氧化物酶活性的酶。WO98/27264描述了一种减少羊毛收缩的方法，包括在适于酶与羊毛反应的条件下使羊毛与氧化酶或过氧化物酶溶液接触。US5,529,928描述了一种获得具有柔软毛感和抗缩性质的羊毛的方法，该方法采用起始化学氧化步骤或酶处理(例如过氧化物酶、过氧化氢酶或脂肪酶)，再用蛋白酶处理，接着用热处理。EP358386A2描述了一种处理羊毛的方法，该方法包括蛋白水解处理以及氧化处理(例如NaOCl)和聚合物处理两种处理之一或者两者。EP134267描述了一种用氧化剂处理，接着在含盐的组合物中用蛋白水解酶处理动物纤维的方法。与当前羊毛处理的工业方法有关的环境和性能缺陷确实需要给出与抗缩性和柔软性有关的进一步改善的新方法。单独使用或者与氧化的化学步骤结合使用的处理羊毛的酶促法几乎没有商业价值，这是因为它们相对较高的成本和易于损害羊毛(导致重量和长度的损失)。需要处理羊毛、羊毛纤维或动物毛发材料的改进的酶促方法，它们能改善柔软度、抗缩性、外观、白度、染料摄取率和起球抗性，但是比已知的酶促处理较少损坏纤维。业已发现，羊毛、羊毛纤维或动物毛发的某些性质可以通过用提供所需效果有效量的卤过氧化物酶(与过氧化氢源和卤化物源一起)和蛋白酶处理羊毛、羊毛纤维或动物毛发得到改善。按照本发明，依据被处理的羊毛的特有特征，这一处理所获得的益处可以是改进抗缩性，改进手感，改进外观，改进可湿性，减弱缩绒趋势，增加白度，减少起球，改进柔软度，保持抗拉强度，改进伸展性，改进爆裂强度，并且改进染色特性，如染料摄取率和染料抗洗性。因此本发明涉及一种处理羊毛、羊毛纤维或动物毛发的方法，该方法包括使羊毛、羊毛纤维或毛发在水溶液中与蛋白酶接触，与此同时或在此之后与卤过氧化物酶接触。在一个优选的实施方案中，所说的方法包括在pH3.5和6.0之间，优选地在pH4.1和5.3之间用卤过氧化物酶处理，接着用蛋白酶，优选地是碱性蛋白酶处理。就改进的抗缩性，手感，抗起球，染料摄取率而言，与未处理的羊毛或者用卤过氧化物酶(或其它氧化还原酶)或蛋白酶处理的羊毛比较，这一组合处理赋予了很多优点。此外，相对于用蛋白酶处理而不用卤过氧化物酶预处理，或者用蛋白酶处理接着用其它氧化还原酶预处理，或者用蛋白酶处理以及在所述特定pH范围外用卤过氧化物酶预处理而言，这一组合处理降低了纤维损害(由织物重量损失和爆裂强度降低所证实)。在所说的优选地实施方案中，卤过氧化物酶预处理使得可以增强蛋白酶解步骤的有益特征(即改进抗缩性，柔软度，染料摄取率)，而且具有保护性功能，降低所说后续蛋白酶处理的主要有害特征(即，纤维损害，形成具有降低的强度和重量的材料)。在其它实施方案中，羊毛、羊毛纤维或动物毛发在以上所描述的任何酶促处理之前进行氧化预处理。氧化预处理的例子包括酸性氯化、DCCA、氢氯酸钠、caroat和高锰酸盐，以及利用氧化还原酶(如过氧化物酶或卤过氧化物酶)的酶促处理。另一方面，本发明还涉及已按本发明的方法处理过的羊毛或动物毛发材料。本发明的其它方面将从以下详细描述和权利要求书看得更加清楚。发明详述在描述本发明的方法之前，应当明确，本发明不限于所描述的特定的方法。本文所采用的术语，其目的仅在于描述特定实施方案，无意于用来限制，由于本发明的范围仅由附加要求限制。如本说明书和权利要求书中所使用的，单数形式的“一”、“一种”、“这种”包括了其复数形式，除非在文中明确指出不是此种情况。由此，例如，"蛋白酶"或"蛋白酶制剂"包括这样的蛋白酶的混合物，"方法"包括一种或多种方法，和/或本文所描述的典型步骤，和/或本领域技术人员在阅读本说明书后会明白的那些方法等。除非有特别说明，本文所使用的所有技术和科学术语具有与本领域普通技术人员所理解的相同的含义。虽然任何类似或等同于本文所描述的那些方法与材料均可以用于实施或试验本发明，但本文描述了优选的方法和材料。为了公开和描述
发明内容的目的，本文提及的所有出版物一并参考。定义术语"皱缩"指纤维的缩绒皱缩(如IWSTM31中定义的)，即，缩绒皱缩是由在水溶液中洗涤引起的羊毛纤维累进缠结导致的不可逆皱缩，并且被定义为由洗涤引起的长度和/或宽度的减少。皱缩可以依据IWSTM31进行测定，或者其可以采用以下改进的方法测定。羊毛样品(24cm×24cm)沿着边沿缝合，并且以矩形(18cm×18cm)作记号。处理样品，空气干燥，然后进行机器洗涤五个循环，并且与外部的对照物(如毛巾和布料)一起干燥(温水洗涤，高热干燥)。在五个循环后测量矩形尺寸，皱缩被定义为在扣除初始松弛皱缩之后的矩形尺寸的变化。术语“抗缩性”是已经被处理的材料相对于没有被处理的材料而言皱缩降低的量度(如以上所限定的，在洗涤/干燥循环后)，即抗缩性=(皱缩未处理-皱缩已处理)/皱缩已处理皱缩降低意味着缩绒降低，这样所有所提供的方法都改进，也给出"抗缩绒"性质。术语"手感"是一个主观性术语，指接触或触摸纺织品的感觉。术语"柔软"也是一个主观性术语，指纺织品的触摸感，是手感的一部分。术语"起球"指纤维纠结成球，其在织物的表面是可见的。小球具有形成遮光点的足够密度。可以按照IWS试验方法196测定起球抗性，或者可以通过肉眼观测。起球是织物外观(与其它性质，如白度一起)的一个主要问题。减少起球给出更好的外观，本文意指改进的抗起球性，此时使用"较好的外观"。术语"伸展"指当应用固定负载时纤维状材料长度的增加。一般来说，相对于较低值来说，较高的伸展值是较好的。在本文中，术语"伸长"指在使用和撤除固定负载后，纤维状材料长度的永久性增加(非可重获的延伸)。一般来说，相对于较高值来说，较低的伸长值是较好的。依据IWSTM179的下列改进的方法已经测定了伸展和伸长。将织物小片(100毫米×55毫米矩形，具有织物方向上较大的尺寸)放置在合适的抗拉强度机(如Instron564)的颌中。颌之间的距离设定在60毫米，同时负载增加至10N(以100毫米/min的伸长速率)。一旦所需的负载达到，立即翻转运动方向，皱缩速率相等于伸长速率。完成五个循环。在第一个循环后的延伸被定义为织物"伸展"，"伸长"被定义为第五个循环后的伸展与第一个循环后的伸展的比值，即，E=S5/S1。术语"白度"意指羊毛颜色程度的光学测定值。白度可以在合适的分光光度计(如MacbethColor-Eye7000)上以Stensby单位(W=L+3a-3b)测量。术语"爆裂强度"指使环状样品扩张断裂时施加在其上的压力。可以按照IWSTM29测定(利用合适的装置来源于B.F.Perkins的Mullen试验仪)，并且可以在潮湿或干燥的织物上完成。术语"染色特征"指与羊毛纤维或动物毛发材料相关的性质，包括染料摄取率和对潮湿碱接触的染料颜色牢固性(如IWSTM174中所定义的)。染料摄取率是羊毛纤维或动物毛发材料浸没在染料溶液中吸收可供利用的染料的能力的量度。这一性质可以通过下列试验测量。在合适的反应容器中，将羊毛纤维或动物毛发材料添加至酸黑172缓冲溶液(300ml0.05MNaOAc缓冲液，pH4.5，加7.5ml1.0％W/W酸黑172水溶液)中。容器在50℃振荡水浴中温育15分钟，温和搅拌。从溶液移去材料后，使其空气干燥，然后在合适的分光光度计中测量以确定CIELAB值。染料摄取率由L*读数确定，染料摄取率的变化由测定的dL*相对于未处理的材料确定。术语"羊毛"、"羊毛纤维"、"动物毛发"等意指任何市售的有用动物毛发产物，例如，来源于绵羊，骆驼，兔，山羊的毛，并且被称为美利诺羊毛，shetland毛，开斯米绒毛，羊驼毛，马海毛等等。本发明的方法可以用于陀螺状，纤维，纱线或编织物或针织物形式的羊毛或动物毛发材料。酶促处理也可以在松散束或羊毛或动物毛发制成的衣服上进行。处理可以在加工的许多不同阶段完成，包括在染色之前或之后。多种不同化学添加剂(包括润湿剂和软化剂)可以与酶一同添加。应当强调，羊毛和其它动物毛发材料是生物来源的产品。材料可以变化很大，例如，化学组成和形态结构取决于活体条件和动物的健康状况。因此，使羊毛或其它动物毛发产品经历本发明的方法所获得的效果可以依据起始材料的性质变化。本发明的方法可以理解，酶促处理可以作为一个独立的步骤进行，或者可以与其它处理(例如羊毛或动物毛发材料抛光或染色)结合进行。在本发明的一个实施方案中，羊毛或动物毛发材料用蛋白酶处理，同时或其后用卤过氧化物酶处理。此外，化学添加剂(如表面活性剂和软化剂)可以包括在酶处理步骤中，或者在单独的步骤中。这样的处理可以产生具有新组合物理性质的羊毛纺织品，如改进的加工性能，抗缩性以及外观，同时减少强度损失和纤维损坏(在羊毛降解处理中通常观察到的)。处理条件酶促处理步骤优选地进行至少1分钟和不到150分钟；优选地在大约15℃到大约90℃的温度下，更优选地在大约20℃到大约70℃温度下，特别是在大约30℃到大约65℃下。此外，羊毛可以浸透在带有含水处理溶液的衬垫上，然后在常温常压下蒸发。应当理解，酶处理步骤反应速率可以通过增加处理期间酶浴温度来增加，即，可以减少总的处理时间。可以在酸性，中性，以及碱性介质中进行酶处理，这取决于所涉及的特定酶。介质可以包括缓冲液。在一种或多种常规阴离子，非离子或阳离子表面活性剂的存在下进行酶处理步骤可能是有利的。一种有用的非离子表面活性剂的例子是Dobanol(来自HenkelAG)。蛋白酶处理可以与卤过氧化物酶处理同时进行或者在该处理之后进行。为了从同时处理获得最大的益处，蛋白酶必须是在过氧化氢存在下稳定的并且在卤过氧化物酶也是活性的pH下是活性的。因此，对同时使用，酸性蛋白酶优选地与酸性卤过氧化物酶配对使用。此外，碱性蛋白酶应当与碱性卤过氧化物酶配对使用。在一个优选的实施方案中，所说的蛋白酶处理在起始卤过氧化物酶处理之后处理。在一个优选的实施方案中，蛋白酶是碱性蛋白酶，例如Esperase或Savinase。在一个优选的实施方案中，蛋白酶处理在起始卤过氧化物酶处理(在pH3.5-6，优选地在pH4.1-5.3范围内进行)之后进行。在本发明的内容中，术语“卤过氧化物酶”意指选自下组的酶氯过氧化物酶(EC1.11.1.10)、溴过氧化物酶和碘过氧化物酶(EC1.11.1.8)，或者两种或多种这样的卤过氧化物酶的组合体。氯过氧化物酶是能够消耗过氧化氢氧化氯，溴和碘离子的酶，溴过氧化物酶是能够消耗过氧化氢氧化溴和碘离子的酶，碘过氧化物酶是能够消耗过氧化氢氧化碘离子的酶。按照本发明，Vanadium卤过氧化物酶是优选的。Vanadium卤过氧化物酶不同于其它卤过氧化物酶之处在于，在这种酶中的辅基具有类似于vanadate(vanadiumV)的结构特征，而其它卤过氧化物酶是半过氧化物酶。在WO95/27046中公开的Vanadium卤过氧化物酶是优选的。卤过氧化物酶形成一类按下式在过氧化氢存在下能够氧化卤化物(X=Cl-,Br-或I-)成为相应的次卤酸的酶卤过氧化物酶已经从各种有机体分离哺乳动物、海上动物、植物、藻类、地衣、真菌和细菌(参见，例如(1993)生物化学生物物理学报，116249-256)。普遍认为，卤过氧化物酶在性质上是对形成卤代化合物起作用的酶，尽管可以牵涉其它的酶。卤过氧化物酶已经从许多不同的真菌分离，特别是从真菌暗色孢丝状菌分离，例如Caldaromyces，即，C.fumago，链格孢属，弯孢属，即，Curvulariaverruculosa和不等弯孢，Drechslera,Ulocladium和葡萄孢属(参见美国专利4,937,192)。按照本发明，从弯孢属，特别是C.verruculosa获得的卤过氧化物酶是优选的，例如C.verruculosaCBS147.63或C.verruculosaCBS444.70。弯孢属卤过氧化物酶和其重组产物在WO97/04102中有描述。卤过氧化物酶也已经从假单孢菌和链霉菌之类的细菌分离，如吡咯菌素假单孢菌(参见，例如生物化学杂志，263,1988,pp13725-13732)，生金链霉菌(参见，例如结构生物学，1,1994,pp532-537)。溴化物过氧化物酶已经从藻类分离(美国专利4,937,192)。所使用的卤过氧化物酶的量优选地在每千克羊毛、纤维或毛发0.001到20克范围内，更优选地在0.01到5克范围内，最优选地在0.02到2克范围内。过氧化氢源按照本发明，与卤过氧化物酶反应所需的过氧化氢可以以许多不同的方式获得其可以是过氧化氢或过氧化氢前体，例如过碳酸盐或过硼酸盐，或者过氧羧酸或它们的盐，或者其可以是产生过氧化氢的酶系统，例如氧化酶与其底物。有用的氧化酶可以是例如葡萄糖氧化酶、甘油氧化酶或者氨基酸氧化酶。氨基酸氧化酶的一个例子在WO94/25574中给出。使用酶促产生的过氧化氢可能是有利的，因为这一来源导致在生物学相关条件下相对低浓度的过氧化氢。按照本发明，与卤过氧化物酶反应所需的过氧化氢源可以以相当于过氧化氢浓度0.01-1000mM，优选地0.1-500mM，更优选地0.5-50mM的浓度添加。卤化物源按照本发明，与卤过氧化物酶反应所需的卤化物源可以以许多不同的方式获得，例如通过添加卤化物盐，其可以是氯化钠、氯化钾、溴化钠、溴化钾、碘化钠或碘化钾。卤化物源的浓度典型地相当于0.01-1000mM，优选地在0.1-500mM的范围内。蛋白酶本发明的方法的一种有用的蛋白酶是任何在实际加工条件下具有解蛋白活性的酶，包括两种或多种这样的酶的组合。这样，酶可以是植物来源的蛋白酶，例如，木瓜蛋白酶，菠萝蛋白酶，无花果蛋白酶，以及动物来源的，例如，胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶，以及微生物来源的，即，细菌或真菌来源的或酵母来源的。应当理解各种蛋白酶的任何混合物可以适用于本发明的方法。同时，任何蛋白酶变体都可以在本发明的方法中使用，其中所说的术语“变体”指由表达编码蛋白酶的基因的有机体产生的酶，并且其中所说的基因已经通过一种天然蛋白酶基因的突变获得，所说的突变是随机或定向性质的，包括通过基因改组产生突变基因。在本发明的一个优选的实施方案中，所说的蛋白酶是丝氨酸蛋白酶，金属蛋白酶或天冬氨酸蛋白酶，丝氨酸蛋白酶是催化肽键水解的酶，在活性位点包含必需丝氨酸残基(White,Handler和Smith,1973"生物化学原理"，第五版，McGraw-Hill图书公司，NY,pp.271-272)。它们被二异丙基氟磷酸盐抑制，但与金属蛋白酶相比，对乙二胺四乙酸(EDTA)具有抗性(虽然它们通过钙离子在高温稳定)。丝氨酸蛋白酶水解简单末端酯，与真核生物胰凝乳蛋白酶具有类似活性。一个覆盖亚组的狭义术语碱性蛋白酶反映一些丝氨酸蛋白酶高的最佳pH,pH9.0至11.0。在碱性pH范围内，丝氨酸蛋白酶通常表现出最大解蛋白活性，而金属蛋白酶和天冬氨酸蛋白酶通常分别在中性和酸性pH范围内表现出最大解蛋白活性。丝氨酸蛋白酶亚组一般指subtilases(Siezen等，蛋白质工程4(1991)719-737)。它们通过丝氨酸蛋白酶(以前被称为类枯草杆菌蛋白酶)序列的超过40个氨基酸的同源性分析确定。枯草杆菌蛋白酶以前被定义为由革兰氏阳性菌或真菌产生的丝氨酸蛋白酶，根据Siezen等现在被分在subtilases的亚组。已经测定了一些subtilases的氨基酸序列。包括来源于芽孢杆菌属菌株的至少六种subtilases，即枯草杆菌蛋白酶168，枯草杆菌蛋白酶BPN’，枯草杆菌蛋白酶Carlsberg，枯草杆菌蛋白酶DY，枯草杆菌蛋白酶amylosacchariticus，以及mesentericopeptidase，一种来源于放线菌目的枯草杆菌蛋白酶，来源于普通高温放线菌的thermitase，以及一种真菌枯草杆菌蛋白酶，来源于Tritirachiumalbum的蛋白酶K。长时间识别的丝氨酸蛋白酶组，枯草杆菌蛋白酶，根据最近的分组已经划分成两个亚组。一个亚组，I-S1，包括"经典的"枯草杆菌蛋白酶，如枯草杆菌蛋白酶168，枯草杆菌蛋白酶BPN’，枯草杆菌蛋白酶Carisberg(ALCALASENovoNordiskA/S)，以及枯草杆菌蛋白酶DY。另一亚组，I-S2，被描述为碱性枯草杆菌蛋白酶，包括这样一些酶，枯草杆菌蛋白酶PB92(MAXACAL,GenencorInternational公司)，枯草杆菌蛋白酶309(SAVINASE,NovoNordiskA/S)，枯草杆菌蛋白酶147(ESPERASE,NovoNordiskA/S)，以及碱性弹性蛋白酶YaB。I-S2组的这些枯草杆菌蛋白酶和它们的变体构成按本发明的方法有用的蛋白酶的一个优选类别。一个有用的枯草杆菌蛋白酶变体的例子是枯草杆菌蛋白酶309的变体(SAVINASE)，其中，在195位，甘氨酸由苯丙氨酸取代(G195F或195Gly替换为195Phe)。方便地，常规发酵用商业蛋白酶是有用的。这样的的商业蛋白酶的例子是Alcalase(地衣芽孢杆菌菌株深层发酵产生)，Esperase(由芽孢杆菌属的嗜碱物种的深层发酵产生)，Rennilase(由米黑毛霉的非病原性菌株的深层发酵产生)，Sayinase(由芽孢杆菌属的遗传修饰的菌株的深层发酵产生)，例如，在文献号为WO92/19729的国际专利申请中所公开的变体，以及Savinase的蛋白质工程变体。所有所论及的商业蛋白酶由NovoNordiskA/SDK-2880Bagsvaerd生产和出售。其它优选的丝氨酸蛋白酶是来源于以下微生物的蛋白酶拟诺卡氏菌属，曲霉属，根霉菌属，嗜碱芽孢杆菌，蜡状芽孢杆菌，N.natto,B.vulgatus,B.mycoide，以及来源于芽孢杆菌属的枯草菌素，尤其是来源于物种Nocardiopsissp和Nocardiopsisdassonvillei的蛋白酶，如在国际专利申请WO88/03947中公开的那些。尤其是来源于物种Nocardiopsissp.NRRL18262和达松维尔拟诺卡氏菌NRRL18133的蛋白酶。目前，其它优选的蛋白酶是在国际专利申请PCT/DK89/00002和PCT/DK97/00500，以及国际专利申请WO91/00345中公开的来自芽孢杆菌属突变体枯草菌素的丝氨酸蛋白酶，和在EP415296A2中公开的蛋白酶。另一个蛋白酶的优选的类别是微生物来源的金属蛋白酶。方便地，常规发酵用商业蛋白酶是有用的。这样一种商业蛋白酶的例子是Neutrase(Zn)(由枯草芽孢杆菌菌株的深层发酵产生)的，由NovoNordiskA/S,DK-2880Bagsvaerd，丹麦生产和销售。其它有用的商业蛋白酶酶制剂是由SandozAGBasle，瑞士提供的BactosolTMWO和Bac-tosolTMSI；由ToyoBosekiCoLtd.，日本提供的ToyozymeTM。和由KaoCoLtd.，日本提供的蛋白酶KTM(由BacillusspKSM-K16菌株的深层发酵产生)。每千克羊毛、纤维或毛发所利用的蛋白酶的量优选地在0.001克到20克的范围内，优选地在0.01到10克范围内，更优选地在0.05到5克范围内。软化剂在酶促处理的同时或其后用软化剂处理羊毛或动物毛发材料是合乎需要的。在羊毛上使用的软化剂通常是阳离子软化剂，有机阳离子软化剂或硅基质的产品，但是阴离子或非离子软化剂也有用。有用的软化剂的例子是聚乙烯软化剂和硅氧烷软化剂，即，二甲基聚硅氧烷(硅油)，H-聚硅氧烷，硅氧烷高弹体，氨基功能基二甲基聚硅氧烷，氨基功能基硅氧烷高弹体和环氧功能基二甲基聚硅氧烷，以及有机阳离子软化剂，例如，烷基季铵衍生物。以下列非限制性实施例进一步说明本发明。实验条件材料羊毛样品(运动衫毛织物-TestFabricsTF532)，24cm×24cm，以18×18cm2矩形作记号，每块约9克，沿边缝合。预处理条件两个羊毛样品在盛有500ml蒸馏水或特定缓冲液(0.05M柠檬酸缓冲液，pH3.5,3.9,4.3,4.7,5.1或5.5)的Launder-O-meter容器中40℃下温育45分钟。卤过氧化物酶预处理条件Curvulariaverruculosa卤过氧化物酶，每升约8mg酶蛋白，10mM过氧化氢，10mM氯化钠。蛋白酶处理条件将两个羊毛样品在含500ml缓冲液(40mMTris,pH8.3,25℃)的Launder-O-meter容器中44℃下温育40分钟，缓冲液中含有0.4mlEsperase8.0L，十分钟内加热至80℃，然后在80℃保持十分钟。<tablesid="table1"num="001"><table>样卤过氧化物酶品pH蛋白酶(预处理)重量损失(％)爆裂强度(lb/sq.in.)皱缩(％)S.R.(％)1无7无034.532-2无7Esperase2.633.622313C.verruculosa3.5Esperase1.034.43074C.verruculosa3.9Esperase1.235.024235C.verruculosa4.3Esperase1.335.219396C.verruculosa4.7Esperase1.435.221337C.verruculosa5.1Esperase1.534.520398C.verruculosa5.5Esperase1.735.22423</table></tables>注所有值代表两个等同处理样品的平均值。S.R.代表抗缩性，是相对样品I的皱缩计算出来的。重量损失在五个洗涤-干燥循环后测定，调节来补偿小的温度和湿度的波动(在恒温恒湿室内)，以使样品I(对照样品，水空白预处理，Tris-缓冲的空白第二次处理)的重量损失被调节至零。皱缩在如以前描述的五个机洗/干燥循环后测定。爆裂强度是羊毛织物湿爆裂强度的尺度，每个样品进行几次试验。相对于没有接受卤过氧化物酶预处理的样品而言，在蛋白酶处理之前用卤过氧化物酶处理的样品具有较少的纤维损害，如重量损失和爆裂强度数据所证实的，抗缩性受卤过氧化物酶预处理的pH的影响。在pH4.3-5.1范围内用卤过氧化物酶预处理的样品显示(ⅰ)区域皱缩不超过21％。(ⅱ)区域皱缩低于由蛋白酶单独处理所获得的。(ⅲ)与未处理的样品相比，重量损失低于2％。(ⅳ)重量损失低于由蛋白酶单独处理所获得的。实施例4用过氧化物酶/漆酶和Savinase处理采用酶进行羊毛样品的预处理或者以水为对照。充分冲洗，扭绞，干燥，接着进行第二次处理，这次处理包括在pH8.3下的蛋白酶处理或对照处理。然后进行样品的五个机洗/干燥循环(温洗涤与高热干燥)，在恒温与恒湿房间中保持平衡，然后检验。实验条件材料羊毛样品(运动衫毛织物-TestFabricsTF532)，24cm×24cm,以18×18cm2矩形作记号，每块约9克，沿边缝合。预处理条件两个羊毛样品在500ml缓冲液(25mM乙酸盐，pH6.0)中50℃下温育1小时。漆酶预处理Myceliophthorathermophila漆酶，1695LamU/L缓冲的溶液。过氧化物酶预处理Coprinussp.过氧化物酶，2473PoxU/L缓冲的溶液，0.15mM过氧化氢。蛋白酶处理条件将一个羊毛样品在含250ml缓冲液(40mMTris,pH8.3,25℃)的Launder-O-meter容器中44℃下温育40分钟，缓冲液中含有0.2mlSavinase16.0L，十分钟内加热至80℃，然后在80℃保持十分钟。注S.R.代表抗缩性，是相对样品I的皱缩计算出来的。重量损失在五个洗涤-干燥循环后测定，调节来补偿小的温度和湿度的波动(在恒温恒湿室内)，以使样品I(对照样品，水空白预处理，Tris-缓冲的空白第二次处理)的重量损失被调节至零。皱缩在如以前描述的五个机洗/干燥循环后测定。爆裂强度是羊毛织物干爆裂强度的尺度，每个样品进行几次试验。在蛋白酶之前用氧化还原酶(例如漆酶或过氧化物酶)处理的样品与仅用蛋白酶处理的样品比较没有明显的优点。特别是漆酶和过氧化物酶预处理不能增强由蛋白酶处理所获得的抗缩性，这种预处理也不能提供有效的保护功能(实施例1中卤过氧化物酶预处理所观察到的)。权利要求1．一种处理羊毛、羊毛纤维或动物毛发的方法，该方法包括使羊毛、羊毛纤维或毛发在水溶液中与有效量的(ⅰ)与过氧化氢源和卤化物源一起的卤过氧化物酶和(ⅱ)蛋白酶接触。2．权利要求1的方法，所说的羊毛，羊毛纤维或动物毛发用蛋白酶处理，同时或之后用卤过氧化物酶处理。3．权利要求1的方法，其中所说的卤过氧化物酶处理是在pH3.5和6.0之间进行的。4．权利要求3的方法，其中所说的卤过氧化物酶处理是在pH4.1和5.3之间进行的。5．权利要求1的方法，其中所说的卤过氧化物酶是从下列真菌获得的卡尔黑曲霉，链格孢属，弯孢属，Drechslera,Ulocladium和葡萄孢属。6．权利要求5的方法，其中所说的卤过氧化物酶是从弯孢属获得的。7．权利要求6的方法，其中所说的卤过氧化物酶是从CurvulariaVerruculosa获得的。8．权利要求1的方法，其中所说的卤过氧化物酶是从假单孢菌属和链霉菌属的细菌获得的。9．权利要求5的方法，其中所说的卤过氧化物酶是Vanadium卤过氧化物酶。10．权利要求5的方法，其中所说的卤过氧化物酶是氯过氧化物酶。11．权利要求1的方法，其中所说的过氧化氢源是过氧化氢或过氧化氢前体。12．权利要求11的方法，其中所说的过氧化氢前体是过碳酸盐或过硼酸盐。13．权利要求1的方法，其中所说的卤化物源是卤化物盐。14．权利要求13的方法，其中所说的卤化物源是氯化钠，氯化钾，溴化钠，溴化钾，碘化钠，碘化钾。15．权利要求1的方法，其中所使用的卤过氧化物酶的量在每千克羊毛，纤维或毛发0.001克到10克的范围内。16．权利要求1的方法，其中所说的蛋白酶是植物，动物，细菌或真菌来源的。17．权利要求16的方法，其中所说的蛋白酶选自木瓜蛋白酶，菠萝蛋白酶，无花果蛋白酶和胰蛋白酶。18．权利要求16的方法，其中所说的蛋白酶是丝氨酸蛋白酶。19．权利要求18的方法，其中所说的丝氨酸蛋白酶是来源于芽孢杆菌属或Tritirachium的枯草杆菌蛋白酶。20．权利要求1的方法，其中所使用的蛋白酶的量在每千克羊毛，纤维或毛发0.001克到10克的范围内。21．权利要求1的方法，其中所说的水溶液还包含软化剂。22．权利要求l的方法，其中在用卤过氧化物酶和蛋白酶处理所说的羊毛，羊毛纤维或动物毛发之后用软化剂处理。全文摘要一种利用卤过氧化物酶(与过氧化氢源和卤化物源一起)和蛋白酶处理羊毛、羊毛纤维或动物毛发的方法。所描述的方法导致改进抗缩性,手感,外观,可湿性,降低缩绒趋势,增加的白度,减少起球,改进柔软度,保持抗拉强度,改进伸展性,改进爆裂强度,并且改进染色特征(如染料摄取率和染料抗洗性)。此外,相对于单独用蛋白酶(不用卤过氧化物酶)处理而言,所描述的方法导致降低重量损失,降低纤维损坏,和改进强度。文档编号D06M16/00GK1301320SQ99806310公开日2001年6月27日申请日期1999年5月12日优先权日1998年5月20日发明者J·P·麦克德维缇,J·温克勒尔申请人:诺沃挪第克生物化学北美公司