来源于海洋细菌的嗜热酯酶晶体三维结构及表达纯化方法与流程

本发明属于生物技术领域，具体涉及一种来源于海洋细菌蛋白酯酶晶体结构及其表达纯化方法。

背景技术：

酯酶（esteraseec3.1.1.1）是一类能够将脂类通过化学反应分解为酸和醇的水解酶类。酯酶通常存在一个由丝氨酸、组氨酸和天冬氨酸三个氨基酸残基组成的催化三角为其活性中心；其中，丝氨酸残基经常出现在gxsxg这样一个保守的五肽序列中。大部分酯酶催化反应时不需要辅助因子参与，并且对反应底物具有广泛性和一定的立体结构特异性，这些特性使其作为一种生物催化剂越来越受到人们关注。如今，酯酶作为一种环境友好、经济并且清洁的催化剂，在食品、造纸、精细化学合成以及医疗诊断等领域扮演着越来越重要的角色。工业上应用的酯酶主要来源于不同的生物体内，特别是来自于真菌和细菌，这主要是由于微生物来源的酯酶具有产量高、反应稳定、副产物毒性小及分子生物学操作简单等优点。

海洋来源的酯酶通常具有与海洋环境相关的优良性质，例如温度稳定性、耐盐性、耐碱性、耐低温、以及优异的手性选择性等等，因此，从海洋微生物中筛选出独具特性的酯酶就成了手性药物前体筛选及开发新型工业酶制剂的一个重要方向。本发明利用结晶的方法得到了酯酶aline4的蛋白晶体并解析了其三维结构。aline4晶体结构可在手性药物前体筛选、工业酶制剂中底物改造及提高酶活方面具有广泛的应用前景。

技术实现要素：

本发明的目的在于提供一种来源于海洋细菌的蛋白酯酶的表达纯化方法、其晶体三维结构。

本发明包括提供对来源于海洋细菌altererythrobacterindicusdsm18604^t的酯酶aline4进行基因工程改造以获得在大肠杆菌中的高效表达、纯化和结晶的方法，以及所述酯酶aline4第1位到第190位氨基酸的三维晶体结构及其在工业方面的应用。

本发明首先将来源于海洋细菌altererythrobacterindicusdsm18604^t的酯酶aline4进行了基因工程改造，将其全长基因克隆在psmt3的载体上。酯酶aline4氨基酸序列如seq.id.no1所示，核酸序列如seq.id,no2所示。

本发明优先选择使用大肠杆菌的原核细胞表达系统（但不排除其他的表达系统，如在其它细菌或者其他的真核生物细胞中进行表达），对以上所述蛋白以融合蛋白的方式进行表达，优先选择了his标签得到了可溶性表达（但不排除其它标签，如mbp或gst等标签也有可溶性表达）。

本发明还提供一种表达和纯化来源于海洋细菌altererythrobacterindicusdsm18604^t的酯酶aline4的方法，该方法包括：构建融合野生型aline4全长基因的重组载体，用该载体转化大肠杆菌，从而表达带有标签的融合蛋白aline4，将上述获得的蛋白通过特异性的与所述特异标签识别的方法，优选ni亲和层析（分离原理为：低咪唑浓度缓冲液进行上样，高咪唑浓度缓冲液进行洗脱）分离目的蛋白，再通过凝胶过滤层析的方法得到高纯度的aline4的蛋白。

其中，扩增酯酶全基因的上游引物为aline4f（5’-tcgcggatccatgggcgaatcgcg-3’（seq.id.no3），bamhi）和下游引物为aline4r(5’-tccgctcgagtcacttcttcgcag-3’（seq.id.no4），xhoi)；表达质粒为psmt3，转化方法为cacl2转化法，转化菌株为大肠杆菌dh5α，表达菌株为大肠杆菌bl21(de3)。

其中，所述ni亲和层析的平衡缓冲液优先选择：50mmtris（ph8.0），100-500mmnacl，5%甘油，10mm咪唑，2mmβ-me，0.2mmpmsf；

所述ni亲和层析洗脱缓冲液优先选择：50mmtris,ph8.0，500mmnacl，5%甘油，250mm咪唑，2mmβ-me；

所述凝胶过滤层析的缓冲液优先选择：20mmtris（ph7.5），100mmnacl，2mmdtt。

本发明还提供结晶上述得到的酯酶aline4的方法，具体步骤为：将酯酶aline4浓缩至浓度为5-30mg/ml，使用结晶试剂盒（来自hamptonresearch等公司的crystalscreenkiti/ii,index,salt,peg/ion等）作为晶体生长的初筛条件，采用悬滴气相扩散法进行结晶。温度为4-25摄氏度，优先选择使用18摄氏度。

结晶条件：采用悬滴气相扩散法进行结晶，结晶液滴中蛋白溶液与结晶试剂体积比在3:1至1:3的范围内，优选体积比为1:1，蛋白溶液中蛋白质浓度为5-60mg/ml，结晶条件为10-50mm硫酸镉，0-100mmhepes（ph7.5），0.1-1m乙酸钠。晶体培养在4至25摄氏度（优选18摄氏度）进行。

本发明还提供衍射性能良好的酯酶aline4蛋白质的晶体。

本发明还提供酯酶aline4的三维结构，该结构描述了酯酶aline4的二级结构组成，肽链走向、组织模式以及三维分子构造。其中，针对酯酶aline4蛋白进行衍射，得到酯酶aline4蛋白的晶体衍射数据，以来源于细菌pseudomonasaeruginosa的同源的gdsl家族酯酶tesa（pdbid:4jgg）为模型进行结构解析，最终得到酯酶aline4蛋白的三维结构。

在具体的实施方式中，提供了酯酶aline4的晶体三维结构，所述酯酶aline4含190个氨基酸，分子量约为20.5kda，等电点约为6.8；所述晶体三维结构中的原子具有表1中所列的至少40%的原子坐标，或者任何与该坐标中至少40%氨基酸残基的主链碳骨架的原子三维坐标的平均根方差小于或等于1.2å的结构。

本发明获得了优选酯酶aline4的晶体三维结构，分辨率为1.2å，其晶体结构空间群为p42212。晶胞参数为：a=79.783å，b=79.783å，c=61.010å，α＝β＝γ＝90.000°。

本发明所述的酯酶aline4或其可折叠部分的晶体结构，具有图1、2、3中列出的原子坐标（x,y,z）±(1.0,1.0,1.0)确定的三维结构。

在一具体的实施方式中，所述的酯酶aline4的三维结构在一个晶体学不对称单位内有一个蛋白分子。该结构共由5个β折叠、9个α螺旋及2个310螺旋组成。

其中，所述的5个β折叠位于中心，所述的9个α螺旋围绕在β折叠的周围。其中，β折叠1，即含arg5-gly11的氨基酸区段；α螺旋1，即含ser13-ala16的氨基酸区段；α螺旋2，即含tyr26-his37的氨基酸区段；β折叠2，即含ala41-gly47的氨基酸区段；α螺旋3，即含thr53-asp65的氨基酸区段；β折叠3，即含leu73-glu77的氨基酸区段；α螺旋4，即含gly80-leu84的氨基酸区段；α螺旋5，即含pro89-arg105的氨基酸区段；β折叠4，即含ile110-met113的氨基酸区段；310螺旋1，即含pro119-leu121的氨基酸区段；α螺旋6，即含ala123-asp130的氨基酸区段；α螺旋7，即含ile132-lys139的氨基酸区段；β折叠5，即含lys143-val145的氨基酸区段；α螺旋8，即含phe148-val152的氨基酸区段；310螺旋3，即含pro156-leu158的氨基酸区段；α螺旋9，即含ala168-ala185的氨基酸区段。

本发明还提供酯酶aline4发挥酯酶水解功能的作用机制。所述的酯酶aline4晶体结构中，第13位丝氨酸（ser13），第162位天冬氨酸（asp162）与第165位组氨酸（his165）构成催化三连体组成活性中心。活性中心被一个镉离子占据，如图3所示。

所述酯酶aline4的晶体结构，第13位丝氨酸（ser13），第50位甘氨酸（gly50）与第81位天冬酰胺（asn81）构成氧离子通道。

本发明还提供该酯酶aline4的三维结构在手性药物前体筛选、工业酶制剂中底物改造及提高酶活方面的应用。

附图说明

图1为酯酶aline4单体三维结构卡通示意图，α螺旋及310螺旋用蓝色标记，β折叠使用黄色标记，无规则卷曲用灰色表示。

图2为酯酶aline4表面电荷分布及活性位点示意图，电子云密度level=1.0。

图3为活性中心镉离子与催化三联体相互作用示意图，电子云密度level=1.0。

图4为酯酶aline4的蛋白纯化及晶体筛选结果。其中，（a）上：aline4分子筛结果示意图，使用的柱子为superdex7516/600（ge，美国）；下：aline4分子筛洗脱样品的sds-page检测结果，左边泳道为蛋白marker。（b）aline4晶体图片。

具体实施方式

下面采用具体实施例进一步说明本发明的内容。

以下内容是结合具体的优选实施方式对本发明所作的进一步详细说明，不能认定本发明的具体实施只局限于这些说明。对于本发明所属技术领域的普通技术人员来说，在不脱离本发明构思的前提下，还可以做出若干简单推演或替换，都应当视为属于本发明的保护范围。

实施例1.酯酶aline4的表达纯化

来源于海洋细菌altererythrobacterindicusdsm18604^t的酯酶aline4，其氨基酸序列如seq.id.no1所示，核酸序列如seq.id,no2所示。

通过分子克隆技术将酯酶aline4的全长基因克隆到psmt3的载体上，用来表达氨基末端融合6个his的融合蛋白，将重组载体转化到大肠杆菌bl21(de3)中，37℃振荡培养至od600达到0.8时加入终浓度为0.5mm的iptg进行诱导表达，表达条件为：16℃振荡培养20h或20℃振荡培养16h或25℃振荡培养8h。

将构建好的重组表达载体转化到大肠杆菌bl21(de3)中进行酯酶aline4的可溶性表达。将以50μg/ml卡那霉素和34μg/ml氯霉素为选择压力，转接重组表达菌株于含有上述选择压力的lb液体培养基中，37℃振荡培养至od600达到0.8时加入终浓度为0.5mm的iptg进行诱导表达，优选表达条件为：16℃振荡培养20h。至od600达到0.8时加入终浓度为0.5mm的iptg进行诱导表达。16℃，200rpm振荡培养，20小时后通过离心收集细菌，用于纯化。

将离心收集的表达菌以适量缓冲液（50mmtris(ph8.0)，500mmnacl，5%甘油，10mm咪唑，2mmβ-me，0.2mmpmsf）悬菌，使用低温超高压细胞破碎仪（广州聚能生物科技有限公司）裂解菌体，以18000rpm高速离心1h去除沉淀和其它颗粒状杂质。将离心后上清液与ni-nta亲和介质结合后，用50mmtris(ph8.0)，500mmnacl，5%甘油，50mm咪唑，2mmβ-me的缓冲液冲洗介质，去除杂蛋白。最终用50mmtris(ph8.0)，500mmnacl，5%甘油，250mm咪唑，2mmβ-me的洗脱液将目的蛋白从亲和介质上洗脱下来，以10kda截留的浓缩管将洗脱液浓缩。将浓缩后的蛋白溶液进一步用凝胶过滤层析（superdex75，16/600）的方法纯化，使用的缓冲液为20mmtris(ph7.5)，100mmnacl，2mmdtt。将洗脱下来的目的蛋白进行浓缩至浓度为60mg/ml，于-80℃保存，用于结晶实验。

实施例2.酯酶aline4的结晶

将如上方法表达纯化好的酯酶aline4浓缩至浓度约为60mg/ml，使用结晶试剂盒（来自hamptonresearch等公司的crystalscreenkiti/ii,index,salt,peg/ion等）作为晶体生长的初筛条件，采用悬滴气象扩散法进行结晶。本发明在多个不同的结晶试剂条件下获得了初始晶体。通过后期的优化调整，优选50mm硫酸镉，100mmhepes（ph7.5），1m乙酸钠的缓冲液作为晶体生长条件，收集到一套分辨率为1.18å的x射线衍射数据。

实施例3.酯酶aline4的收据收集及结构解析

本发明将制备的晶体以25%的甘油作为防冻剂处理后，冻存于液氮中。晶体x射线衍射的数据收集在上海光源（ssrf）生物大分子晶体学光束线站（五线六站bl17u1）进行。数据处理使用hkl2000，结构解析以来源于细菌pseudomonasaeruginosa的同源的gdsl家族酯酶tesa（pdbid:4jgg）为模型，采用分子置换法，利用refmac程序并辅以coot软件做进一步修正，最终解析得到酯酶aline4蛋白的晶体结构。本领域的普通技术人员可知，于其中所述晶体三维结构中的原子具有表1中所列的至少40%的原子坐标，或者3d蛋白的晶体三维结构中至少40%氨基酸的主链碳骨架的原子结构坐标与表1中的坐标的平均根方差小于或等于1.2å的原子坐标，均可被认为与3d蛋白具有雷同结构。

具体而言，所述的酯酶aline4的晶体三维结构，一个晶体学不对称单位内有两个不对称分子。由5个β折叠、9个α螺旋及2个310螺旋组成，其中，所述的5个β折叠位于中心，所述的9个α螺旋围绕在β折叠的周围。其中，β折叠1，即含arg5-gly11的氨基酸区段；α螺旋1，即含ser13-ala16的氨基酸区段；α螺旋2，即含tyr26-his37的氨基酸区段；β折叠2，即含ala41-gly47的氨基酸区段；α螺旋3，即含thr53-asp65的氨基酸区段；β折叠3，即含leu73-glu77的氨基酸区段；α螺旋4，即含gly80-leu84的氨基酸区段；α螺旋5，即含pro89-arg105的氨基酸区段；β折叠4，即含ile110-met113的氨基酸区段；310螺旋1，即含pro119-leu121的氨基酸区段；α螺旋6，即含ala123-asp130的氨基酸区段；α螺旋7，即含ile132-lys139的氨基酸区段；β折叠5，即含lys143-val145的氨基酸区段；α螺旋8，即含phe148-val152的氨基酸区段；310螺旋3，即含pro156-leu158的氨基酸区段；α螺旋9，即含ala168-ala185的氨基酸区段。

蛋白酯酶aline4晶体的原子坐标群如下（参见表1）：

晶体空间群：p42212；

晶胞参数为：：a=79.783å，b=79.783å，c=61.010å，α＝β＝γ＝90.000°；

i/σi：20.66；

rwork/rfree分别为：0.178和0.189；

分辨率范围（å）：48.46-1.18；

数据完整性（%）：99.03。

表1

原子1nsera0-25.1366.7828.3431.0013.15n

原子2casera0-24.1095.9388.9331.0014.44c

原子3csera0-24.3695.71510.4111.0013.02c

原子4osera0-25.0616.50011.0431.0012.87o

原子5cbsera0-22.7456.6008.7951.0016.23c

原子6ogsera0-22.4506.8887.4411.0016.45o

原子7nameta1-23.8284.62210.9320.6014.33n

原子8caameta1-23.9504.30612.3390.6014.93c

原子9cameta1-22.8605.01413.1270.6014.95c

原子10oameta1-21.7795.31612.6070.6014.57o

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原子12cgameta1-24.8421.98311.8580.6018.90c

原子13sdameta1-26.3982.18812.7250.6022.10s

原子14ceameta1-26.1191.12514.1360.6023.17c

原子15nbmeta1-23.8464.62410.9630.4014.40n

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原子24caglya2-22.1275.50815.3661.0014.43c

原子25cglya2-21.8526.97215.6531.0012.05c

原子26oglya2-22.0877.86414.8361.0013.21o

原子27nglua3-21.2707.18616.8281.0012.79n

原子28caglua3-20.7668.48817.2311.0011.17c

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原子35oe2glua3-20.7645.61919.0191.0025.45o

原子36nsera4-19.44810.23116.2321.009.83n

原子37casera4-18.44710.80715.3541.0011.13c

原子38csera4-17.03510.54015.8651.0011.57c

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原子1525cleua1867.31772.41611.2041.0012.36c

原子1526oleua1867.67372.97510.1601.0013.46o

原子1527cbleua1868.52370.27110.8821.0012.42c

原子1528cgleua1869.69070.59911.8211.0012.97c

原子1529cd1leua1869.47569.99813.2191.0013.01c

原子1530cd2leua18611.00370.11811.2161.0015.31c

原子1531nproa1877.05273.11812.3101.0012.88n

原子1532caproa1877.19774.58112.2901.0014.93c

原子1533cproa1878.61674.99311.9271.0015.61c

原子1534oproa1879.58974.33412.2931.0016.27o

原子1535cbproa1876.85074.98913.7251.0017.96c

原子1536cgproa1875.96573.90414.2251.0017.16c

原子1537cdproa1876.49272.63813.5901.0012.98c

原子1538nalaa1888.72876.09911.2001.0020.65n

原子1539caalaa18810.03276.58910.7651.0023.44c

原子1540calaa18810.82577.16711.9331.0024.88c

原子1541oalaa18810.31577.28613.0481.0027.41o

原子1542cbalaa1889.86477.6329.6671.0029.70c

ter1543alaa188

序列表

<110>复旦大学

<120>来源于海洋细菌的嗜热酯酶晶体三维结构及表达纯化方法

<130>001

<160>4

<170>siposequencelisting1.0

<210>1

<211>190

<212>prt

<213>人工序列(artificialsequence)

<400>1

metglygluserargvalileleualapheglyaspserleupheala

151015

glytyrglyleuasplysglyglusertyrproalalysleugluthr

202530

alaleuargserhisglyileasnalaargileileasnalaglyval

354045

serglyaspthrthralaalaglyleuglnargilelysphevalleu

505560

aspserglnproasplysprogluleualailevalgluleuglygly

65707580

asnaspleuleuargglyleuserproalaglualaargglnasnleu

859095

serglyileleuglugluleuglnargarglysileproileleuleu

100105110

metglymetargalaproproasnleuglyalalystyrglnargglu

115120125

pheaspglyiletyrprotyrleualaglulystyraspalalysleu

130135140

valprophepheleuglualavalalaaspargproaspleuilegln

145150155160

lysasphisvalhisprothralaargglyvalglugluleuvalser

165170175

alathrserasnalavalalalysalaleuproalalyslys

180185190

<210>2

<211>573

<212>dna

<213>人工序列(artificialsequence)

<400>2

atgggcgaatcgcgcgtgattctcgccttcggagacagcctgtttgcaggctatggcctt60

gataagggggagagctatccggcaaagctggaaactgcgctgcgcagccatggcatcaat120

gccagaatcattaatgccggcgtttcgggtgacaccactgcggcagggctgcagcgaatc180

aaattcgtgctggatagccagccggacaagccggaattggccatagtggaactgggcggg240

aatgaccttttacgcggcctctcaccagccgaagcgcggcagaacctcagcggaatcctc300

gaagaattgcagaggcggaaaattccaatcctgttgatgggaatgcgagcgccgcccaat360

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gacgccaagctggtacctttcttccttgaggccgtggcagatagacctgacctcattcag480

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gcagttgccaaggcgctgcctgcgaagaagtga573

<210>3

<211>24

<212>dna

<213>人工序列(artificialsequence)

<400>3

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<210>4

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<213>人工序列(artificialsequence)

<400>4

tccgctcgagtcacttcttcgcag24