1.一种选择性富集和鉴定N-连接糖肽的方法，其特征在于：首先，取生物样品，用胰蛋白酶Trypsin酶解，并用甲醛封闭肽段的末端氨基和侧链氨基，然后用高碘酸钠溶液氧化糖肽上的糖链生成醛基，之后利用氨基微球富集氧化后的糖肽并用肽糖苷酶PNGase F处理，最后对释放的N-糖肽进行质谱分析，以得到样品中的N-糖基化位点，N-糖肽，及对应的糖蛋白信息。
2.根据权利要求1所述的方法，其特征在于：具体包含以下步骤，
1)取生物样品，溶解在含6-8M Urea和50-100mM TEAB的缓冲溶液中，加入终浓度为10-20mM DTT，37-60℃水浴中1-2h，然后加入终浓度为20-40mM IAA，20-25℃避光反应40-60min；生物样品在缓冲溶液的浓度为1-10mg/mL；
2)步骤1)结束后得到的样品，用含50-100mM TEAB的水溶液按将Urea浓度稀释至0.5-1M的比例稀释，然后加入与全蛋白质量比为1/50-1/25的胰蛋白酶Trypsin，37℃水浴中酶解12-16h，得到肽段溶液；
3)向步骤2)结束后得到的肽段溶液依次加入与肽段质量比为1/100-1/200的4-8wt％CH2O/H2O和与肽段质量比为5/1-10/1的新鲜配制的0.6-1.2M NaBH3CN水溶液，25℃反应1-2h；
4)向步骤3)得到的肽段溶液中加入与体系总体积的体积比为1/50-1/100的8-16wt％氨水，再加入甲酸调pH至2-3，然后用C18固相萃取柱除去溶液中的小分子，将得到的肽段洗脱液冷冻干燥；
5)将步骤4)得到的肽段溶解在含10-15mM高碘酸钠(氧化剂)、80-100mM NaAC和130-150mM NaCl的缓冲溶液中，使肽段在溶液中的浓度为0.5-1mg/mL；20-25℃避光氧化1-1.5h；然后加入Na2S2O3以终止氧化，使Na2S2O3在体系中的终浓度为20-30mM；20-25℃反应15-30min；
6)取氨基微球(SiO2@NH2)，以含80-100mM NaAC和130-150mM NaCl的缓冲溶液洗离2-3次，然后加入步骤5)得到的肽段溶液中，加入的氨基微球自身体积与溶液的体积比为1:5-1:6，20-25℃震荡10-20min后，再加入NaBH3CN至NaBH3CN在体系中的终浓度为0.1-0.2M，然后置于20-25℃摇床内富集10-12h；
7)步骤6)得到的产物以14000-15000g离心3-5min，弃去上清液；得到的氨基微球依次以1.0-1.5M NaCl溶液、80-90％ACN/H2O(v/v)、50-100mM NH4HCO3溶液和水各洗离3-4次，以洗去非特异性吸附的肽段，并分散在10-20mM的TEAB缓冲溶液中，氨基微球自身所占体积与TEAB溶液的体积比为1:4-1:5，再加入与肽段质量比为500Unites/mg-1000Unites/mg的PNGase F，,然后置于37℃摇床内酶切10-12h；
8)步骤7)得到的混合液以14000-15000g离心3-5min，取上清，即得到富集的N-糖肽样品，然后直接以MALDI-TOF/TOF MS或LC-MS/MS分析，得到 样品中的N-糖基化位点、N-糖肽及对应的糖蛋白信息。
3.根据权利要求1或2所述的方法，其特征在于：步骤1)所述的含6-8M Urea和50-100mM TEAB的缓冲溶液的pH为7.5-8.0；步骤2)所述的含50-100mM TEAB的水溶液的pH为7.5-8.0；步骤7)所述的10-20mM TEAB溶液的pH为7.5-8.0。
4.根据权利要求1或2所述的方法，其特征在于：步骤5)所述的含10-15mM高碘酸钠、80-100mM NaAC和130-150mM NaCl的缓冲溶液的pH为5.3-5.5。
5.根据权利要求1或2所述的方法，其特征在于：步骤4)所述的用C18固相萃取柱除去溶液中的小分子，具体操作为：(1)0.1％TFA淋洗，洗去Urea、TEAB、CH2O、NaBH3CN和甲酸铵等小分子；(2)80％ACN,0.1％TFA/H2O(v/v)洗脱肽段，冷冻干燥后备用。
6.根据权利要求1所述的方法，其特征在于：该方法能同时获取相应的糖蛋白、糖肽和糖基化位点的鉴定结果，可以用于糖基化修饰的蛋白质组学分析。