包括交联酶和水解胶体的含蛋白质食品的制作方法

专利名称：包括交联酶和水解胶体的含蛋白质食品的制作方法
技术领域：
本发明涉及一种包括水解胶体和酶的组合物。
大量水解胶体作为食品添加剂用于胶凝和稳定已有多年。例如，已将卡拉胶作为布丁和其它甜食中的胶凝剂使用以及用于稳定可可颗粒防止其在可可乳中沉降。已使用果胶赋予许多产品质地，果胶的一个主要用途是在果酱和果冻中，其中果胶赋予凝胶强度。果胶还用于其它食品中，例如用于发酵乳制品中以提高凝胶强度并增加粘性和稳定性防止乳清分离出。水解胶体用于食品的研究例如由Lapasin和Pricl(1995)综述于Rheology of industrial polysaccharidesTheory and Applications，Chapter 2Industrial Applicationsof polysaccharides，Chapman&Hall，London，UK。
对于含蛋白质食品产品来说，蛋白质的酶促交联是一种多少有点比较新型的稳定制理。最近10-15年的研究显示了许多酶促交联的有意义应用。然而，迄今为止与酶促交联有关的研究已涉及蛋白质交联本身或者与其它类型的酶如蛋白酶合用的有益效果。
酶促蛋白质交联是一种通过化学键将蛋白质或肽直接或间接结合在一起的酶催化过程。转谷氨酰胺酶(TGase)是一类具有系统名称R-谷氨酰氨基-肽的酶胺γ-谷氨酰基-转移酶。这些酶催化结合肽的谷氨酰胺残基的γ-羧酰胺基团作为酰基供体和各种伯胺作为受体之间的酰基转移反应。当结合肽的赖氨酸的ε-氨基起酰基受体的作用时，形成ε-(γ-谷氨酰基)赖氨酸交联(Folk和Finlayson，1977，ε-(γ-谷氨酰基)赖氨酸交联和转谷氨酰胺酶的催化作用，Advances in ProteinChemistry 31，2-120)。而且，已显示几种氧化酶如胺氧化酶、二胺氧化酶和赖氨酰氧化酶诱导蛋白质交联(Matheis和Whitaker，1987，一篇综述enzymatic cross-linking of proteins applicable tofoods.Joumal of Food Biochemistry 11，309-327)。通常这通过形成H2O2发生，该H2O2诱导在蛋白质内形成自由基(例如反应性奎宁或醛)。至于这些类型的酶，已知一些蛋白酶以特定方式水解蛋白质，期间通过疏水相互作用交联形成肽(Otte，J.、Ju，Z.Y.、Faergemand，M.、Lomholt，S.B.和Qvist，K.B.，1996，Protease-inducedaggregation and gelation of whey proteins.Journal of FoodScience 65，911-915)。
业已证明酶促交联诱导胶凝，并影响包括乳蛋白的各种食品蛋白质的许多功能性能。已在酸性pH(Budolfsen，G.、Nielsen，P.M.，1999，Method for production of an acidified edible gel on milkbasis，US 5,866,180)并由未酸化乳(Budolfsen，G.、Nielsen，P.M.，1994，Method for production of a not acidified edible gel onmilk basis，and use of such a gel，WO 94/21130)产生以交联蛋白质为基础的牛奶凝胶。而且，几个专利已将转谷氨酰胺酶用于冰淇淋(Motoki，M.、Atsushi，O.、Nonaka，M.、Tanaka，H.、Uchio，R.、Matsuura，A.、Ando，H.、Umeda，K.，1992，转谷氨酰胺酶，US5,156,956；Yuzo，O.、Kazuyoshi，M.、Takahiko，S.，1993，低热值冰淇淋的制备方法，JP 5091840A2；Hirobumi，M.、Isao，K.，1994，提高冰淇淋质量的方法，JP 6303912A2.；Takahiko，S.、Katsutoshi，Y.，1995，冰淇淋的制备，JP 7184554A2)。
WO 99/29186涉及一种加快蛋白质物料的消化速度的方法，它包括用转谷氨酰胺酶处理该蛋白质物料，并将其与阴离子多糖混合。
US 5,156,956涉及一种蛋白质胶凝产品的制备方法，包括将含蛋白质的溶液或浆液与转谷氨酰胺酶接触，它催化不依赖于Ca2+的肽或蛋白质链内谷氨酰胺残基的γ-羧酰胺基团的酰基转移反应。该组合物另外包括一种多糖。
本发明减轻了现有技术中的问题。
在一个方面，本发明提供了一种组合物，它包含水解胶体和酶，其中所述酶是一种交联酶，并且所述水解胶体和酶以如下量存在所述酶在含蛋白质的食品中的剂量不大于20U/g并且所述水解胶体在该食品中的浓度小于1％。
在一个方面，本发明提供了一种组合物，它包含水解胶体、蛋白质和酶，其中所述酶是交联酶，并且酶的剂量不大于20U/g蛋白质，水解胶体的浓度小于1％。
在一个方面，本发明提供了一种含蛋白质的饮料，它包含本文定义的组合物和乳蛋白质。
在一个方面，本发明提供了一种包含交联蛋白质的组合物的制备方法，该方法包括将蛋白质与水解胶体和酶接触的步骤；其中所述酶是交联酶，所述酶的剂量不大于20U/g，水解胶体的浓度小于1％。
在一个方面，本发明提供了一种水解胶体和交联酶在含蛋白质的食品中协同地形成凝胶中的用途。
术语“协同地形成”是指形成具有比由仅添加水解胶体和交联酶预测到的复数模量(凝胶刚度)高和/或相角(如本文所述)低的凝胶。
在一个方面，本发明提供了一种包含水解胶体、蛋白质和交联酶的组合物在制备选自甜食、酸化凝胶、可饮用的含蛋白质饮料以及面团的食品中的用途。
在一个方面，本发明提供了一种包含水解胶体和交联酶的组合物在制备含蛋白质的冰淇淋中的用途，其中所述酶的剂量不大于20U/g。
已出人意料地发现，在含蛋白质的食品中加入的水解胶体和酶促交联之间存在协同作用。
已发现，使用水解胶体并结合蛋白质的酶促交联出人意料地赋予了含蛋白质和水解胶体的组合物(食品或者食品部分)强的胶凝作用，并且其中单独使用任意一种都具有弱得多的胶凝作用。
在一个方面，本发明提供了一种水解胶体和交联酶用于在含蛋白质的化妆品中协同地形成凝胶的用途。
已出人意料地发现，在含蛋白质的化妆品中在加入的水解胶体和酶促交联之间存在协同作用。
已发现，使用水解胶体并结合蛋白质的酶促交联出人意料地赋予了含有蛋白质和水解胶体的组合物(化妆品或化妆品部分)强的胶凝作用，并且使用其中任意一种都具有弱得多的胶凝作用。
本文所用的术语“蛋白质”与“多肽”或者“蛋白质的”相当。
术语“交联酶”是指该酶催化蛋白质的直接或者间接交联。蛋白质交联酶的实例包括转移酶如转谷氨酰胺酶、氧化还原酶和一些蛋白酶。
本文所用的术语“水解胶体”是指被分散于/可分散于水或水溶液中的分子或多分子颗粒。水解胶体可以包括多糖。水解胶体不能通过半透膜或者仅能慢慢地通过半透膜。水解胶体的实例包括卡拉胶、淀粉、果胶、瓜尔豆胶、藻酸盐、槐树豆胶(LBG)、洁冷胶、黄原胶、羧甲基纤维素(CMC)、瓜尔豆胶、金合欢胶。
在一个方面，水解胶体不是待交联或者已交联的蛋白质。
优选方面酶在优选方面，所述酶是转谷氨酰胺酶(TGase)。
在一个方面，优选酶的剂量不大于20U/g，优选不大于18U/g，优选不大于16U/g，优选不大于14U/g，优选不大于12U/g，优选不大于10U/g，优选不大于6.25U/g，优选不大于4U/g，优选不大于3.5U/g，优选不大于2U/g，优选不大于1.6U/g，优选不大于1.3U/g，优选不大于0.5U/g，优选不大于0.3U/g，优选不大于0.15U/g。
酶活性是用以CBZ-L-谷氨酰氨基甘氨酸作底物的异羟肟酸盐方法测定的(Folk和Cole，1966，Mechanism of action of guinea pigliver transglutaminase，J.Biol.Chem.241，5518-5525)。本文所用的酶活性“单位(U)”定义为在pH6.0、37℃下使得形成1M(mol)异羟肟酸/分钟为1单位。U/g是指酶活性/g底物蛋白质。
酶制剂的比活性可以是100U/g(酶活性/g产物)。
酶制剂的比活性可以是100U/g(酶活性/g产物)。
水解胺体在一优选方面，所述水解胶体选自卡拉胶、淀粉、果胶、藻酸盐、槐树豆胶(LBG)、洁冷胶、黄原胶、CMC、瓜尔豆胶、金合欢胶及其组合。
在一个方面，优选水解胶体的浓度小于1％，优选不大于0.95％，优选不大于0.8％，优选不大于0.65％，优选不大于0.6％，优选不大于0.55％，优选不大于0.5％，优选不大于0.45％，优选不大于0.4％。
本文给定的所有百分比是以所有食品项的重量为基础的，除非另有说明。
在一个方面，优选水解胶体的浓度不大于0.35％，优选不大于0.3％，优选不大于0.25％，优选不大于0.2％。
在一个方面，优选水解胶体的浓度不大于0.15％，优选不大于0.1％，优选不大于0.02％。
在一些方面，优选·水解胶体的浓度不大于0.3％，酶的浓度不大于10U/g·水解胶体的浓度不大于0.25％，酶的浓度不大于6.25U/g·水解胶体的浓度不大于0.2％，酶的浓度不大于2U/g蛋白质在优选方面，所述蛋白质选自大豆蛋白质、乳蛋白质、乳清蛋白质、面粉蛋白质、肉蛋白质、及其组合，或者存在于肉、肉馅和含蛋白质的饮料中，由其获得，或者可以由其获得。
在一个方面，优选蛋白质的剂量不大于90％，优选不大于75％，优选不大于50％，优选不大于25％。
在一个方面，优选蛋白质的剂量不大于12％，优选不大于10％，优选不大于9％，优选不大于8％，优选不大于7.5％，优选不大于5％，优选不大于2.5％，优选不大于2％。
优选蛋白质是大豆蛋白质。在这方面，优选·水解胶体是卡拉胶·优选卡拉胶的浓度不大于0.5％·优选卡拉胶的浓度不大于0.45％·优选卡拉胶的浓度不大于0.4％·优选卡拉胶的浓度不大于0.3％·优选卡拉胶的浓度不大于0.2％·优选先将卡拉胶与大豆蛋白质接触，之后将酶与大豆蛋白质接触。
·水解胶体是淀粉·优选淀粉的浓度不大于0.5％·优选淀粉的浓度不大于0.45％·优选淀粉的浓度不大于0.4％·优选淀粉的浓度不大于0.2％·优选淀粉和酶同时与乳蛋白质接触·优选先将酶与大豆蛋白质接触，之后将淀粉与大豆蛋白质接触。
·水解胶体是果胶·优选果胶的浓度小于1％·优选果胶的浓度不大于0.5％
·优选果胶的浓度不大于0.2％。
·优选将酶先与大豆蛋白质接触，之后果胶与大豆蛋白质接触·优选果胶与大豆蛋白质接触、接着热处理该混合物(例如，80℃，持续15分钟)，之后酶与大豆蛋白质接触优选蛋白质是乳蛋白质。在这方面，优选·水解胶体是卡拉胶·优选卡拉胶和酶同时与乳蛋白质接触·优选先将卡拉胶与乳蛋白质接触，之后将酶与乳蛋白质接触。
·水解胶体是淀粉·优选淀粉与乳蛋白质接触，接着热处理(例如，80℃持续15分钟)该混合物，之后将酶与乳蛋白质接触·优选淀粉和酶同时与乳蛋白质接触·水解胶体是果胶·优选果胶的浓度小于1％，酶的浓度不大于10U/g·优选果胶的浓度不大于0.5％·优选果胶的浓度不大于0.2％·优选酶的浓度不大于5U/g·优选酶的浓度不大于2U/g优选蛋白质是乳清蛋白质。在这方面，优选·水解胶体是卡拉胶。
·优选酶与乳清乳蛋白质接触，之后淀粉与乳清蛋白质接触。
·水解胶体是淀粉·优选先将酶与乳清蛋白质接触，之后将淀粉与乳清蛋白质接触。
优选蛋白质存在于含蛋白质的饮料中，由其获得或者可以由其获得。在这方面，优选·水解胶体是卡拉胶·优选卡拉胶的浓度不大于0.04％，酶的剂量不大于10U/g·优选卡拉胶的浓度不大于0.02％·优选酶的剂量不大于2U/g·优选酶的剂量不大于1.6U/g·优选酶的剂量不大于1.3U/g·优选组合物还包括一种风味剂
·优选风味剂是可可固体·优选风味剂选自巧克力、草莓、红莓、香蕉、柑橘、芒果、柠檬、酸橙、樱桃、桃、梨、苹果、菠萝或其组合本文所用的短语“含蛋白质的饮料”是指蛋白质溶液。例如，牛奶、豆乳和重组乳；重组乳通常是由干奶粉、(无水)乳脂和水制成的优选蛋白质是面筋。在这方面，优选·水解胶体是瓜尔豆胶·酶的剂量不大于0.3U/g·酶的剂量不大于0.15U/g方法在本发明的方法中，酶、蛋白质和水解胶体可以单独提供或其组合地提供。在它们一起提供的情况下，优选水解胶体和酶以本文定义的组成提供。
酶和水解胶体可以任意顺序与蛋白质接触。它们可以同时与蛋白质接触，可以首先将酶与蛋白质接触，接着与水解胶体接触，或者可以首先将水解胶体与蛋白质接触，接着与酶接触。在一些情况下，水解胶体和/或酶的量可以拆分并且该接触可以是上面的组合。
其它方面在其它方面，本发明提供了·水解胶体和交联酶用于含蛋白质的食品中协同地形成凝胶的用途。
·水解胶体和交联酶在制备甜食中的用途。
·水解胶体和交联酶在制备酸奶或酸化甜食产品(酸化凝胶)中的用途。
·水解胶体和交联酶在制备含蛋白质的饮料，例如，可可乳饮料、可饮用的酸奶、以乳清为主的饮料中的用途。
·本文定义的组合物在制备冰淇淋中的用途。
·在这方面，优选水解胶体是卡拉胶，酶是TGase·水解胶体和交联酶在制备焙烤产品中的用途。
·在这方面，优选水解胶体是瓜尔豆胶，酶是TGase·水解胶体和交联酶在制备面团中的用途。
·在这方面，优选水解胶体是瓜尔豆胶，酶是TGase
·水解胶体和交联酶在制备肉制品中的用途。
·水解胶体和交联酶用于含蛋白质的化妆品中协同地形成凝胶的用途。
本文所用的短语“酸化甜食产品”与术语“酸化凝胶”和/或术语“酸奶”相当。
现在仅仅参照附图通过实施例更详细地描述本发明，其中

图1显示了包含大豆蛋白质和卡拉胶的甜奶油的凝胶刚度图2显示了增加卡拉胶的剂量对凝胶刚度(G*)和相角的影响图3显示了包含大豆蛋白质、淀粉和TGase的甜奶油的凝胶刚度图4显示了包含大豆蛋白质、糯性玉米淀粉和TGase的甜奶油的相角图5显示了以脱脂奶为主且包含卡拉胶和TGase的甜奶油的凝胶刚度(复数模量)和相角图6显示了包含乳清蛋白质、卡拉胶和TGase的甜奶油的凝胶刚度和相角图7显示了包含乳清蛋白质、糯性玉米淀粉和TGase的甜奶油的凝胶刚度和相角图8显示了在pH4.5下在流变仪内用GDL(葡萄糖酸-δ-内酯)将奶酸化之后的复数模量(凝胶刚度)图9显示了包含果胶和TGase的酸化脱脂奶凝胶的凝胶硬度图10显示了增加果胶的剂量对酸化脱脂奶凝胶的凝胶硬度的影响图11显示了果胶和TGase剂量的不同组合对酸化脱脂奶凝胶的凝胶硬度的影响图12显示了包含糯性玉米淀粉和TGase的酸化脱脂奶凝胶的凝胶硬度图13显示了包含果胶和TGase的酸化大豆蛋白质凝胶的凝胶硬度图14显示了果胶和TGase对酸化大豆蛋白质凝胶的凝胶硬度的影响图15显示了在样品底部以光散射的增加来测定的沉降图16显示了在样品底部以光散射的增加来测定的沉降图17显示了冰淇淋的融化图18显示了瓜尔豆胶和TGase对面团稳定性的影响。加入到该组合物中的瓜尔豆胶的百分比示于图上。
图19显示了得自Kieffer Rig的伸长性曲线图20显示了瓜尔豆胶和TGase对Kieffer Rig力的影响。加入到面团中的瓜尔豆胶的百分比示于图上。
图21显示了瓜尔豆胶和TGase对Keiffer rig距离的影响。加入到面团中的瓜尔豆胶的百分比示于图上。
图22显示了瓜尔豆胶和TGase对Keiffer rig面积的影响。加入到面团中的瓜尔豆胶的百分比示于图上。
图23显示了包含藻酸盐和/或Tgase的组合的加工过的干酪样品在所有附图中，当显示误差柱时，显示的值是双份试验的平均值-只要没有另外说明，误差柱就是指标准差。
现在以下面的实施例更详细地描述本发明。
实施例材料和方法用于以下实施例的酶制剂是Ajinomoto Active VM(Ajinomoto，日本)，说明的活性是100U/g。
水解胶体和酶促交联之间的协同的概念是在如下5个体系中测试的(1)甜食模型体系、(2)酸化乳体系、(3)可可乳模型、(4)冰淇淋体系和(5)面团体系。
在每一体系中，在不改变其它参数的情况下，对加入顺序和同时加入酶和水解胶体进行了测试。而且，在一些体系中，进行了从产品中删除酶和/或水解胶体中一个或两者的试验。
甜食模型体系该模型的基本配方如下·在60℃、30分钟内于搅拌下将37.5g大豆分离物(Supro XT12)溶解在453.5g软化水中。然后将其冷却至40℃。
·向50ml上述混合物中加入10U/g TGase(Active WM，100U/g，Ajinomoto Co.)，并在40℃下将该混合物温育60分钟。
·在搅拌下向上述混合物中加入0.1g卡拉胶(GrindstedTM卡拉胶CL 360)与0.5g糖的混合物。
·将该最终混合物加热至80℃并于80℃保持10分钟。
·在这10分钟之后，将该最终混合物转移到StressTech控制的应力流变仪中，在其中以1℃/min从80℃到5℃冷却期间进行胶凝。
然后于5℃保温60分钟，以便测定凝胶聚集。
StressTech流变仪上的量度的设置量度类型控制应变的振动测定系统C25，同心圆筒应变0.005频率1Hz温度80℃-5℃，1℃/min-60分钟5℃恒定最初平衡时间300秒以下参数得自这些流变量度G*复数模量或凝胶刚度(Pa)；它是样品对小的变形的总抗性的量度。
相角，δ相角描述了样品是否主要是固体(弹性)还是液体(粘性)。偏向弹性的样品的相角为0°，而偏向粘性的液体(例如水)的相角为90°。优选该相角是45 °或更小。
其它甜食模型测试大豆(在这些试验中蛋白质占7.5％)换作乳清蛋白分离物(5％蛋白质)或脱脂奶粉(3％蛋白质)。在所有试验中，酶的水平保持恒定，与上面实施例中所述的水平相同，而在所有试验中卡拉胶浓度(占总产品的)保持恒定。
其它甜食模型(以大豆、乳清或脱脂奶为主)测试卡拉胶换作淀粉(糯性玉米，1％)。
酸化胶凝产品(例如酸奶模型)该模型的基本配方如下·将脱脂奶加热至80℃保持15分钟。然后冷却至40℃。
·加入10U/g TGase(Ajinomoto)，将该样品于40℃温育60分钟·将0.1％GRINDSTED果胶LC 710与0.5g糖干混并在搅拌下15分钟内加入到该奶混合物中·加入2％葡萄糖酸-δ-内酯(GDL)，将该样品于40℃温育酸化。当pH降至4.5时，将这些样品冷却并于5℃贮藏过夜，之后测定。
在一些试验中，在StressTech流变仪上进行酸化奶产品的胶凝，其中该样品在加入GDL之后使用。在平行样品中pH降低，并在pH4.5停止流变学测定。
StressTech流变仪上的量度的设置量度类型控制应变的振动测定系统C25，同心圆筒应变0.005频率1Hz温度40℃恒定最初平衡时间300秒在其它试验中，样品于5℃过夜后使用质地分析仪测定酸化凝胶的大的变形性能以测定样品对反萃取的抗性。
质地分析仪上的量度的设置测定模式测定压缩力探针反萃取装置35mm测试速度1mm/s温度室温/25℃载荷单元5kg距离20mm触发器自动，10g还制备果胶(0.1％)用淀粉(0.5％)替换的样品。
含蛋白质的饮料模型-可可乳可可乳模型由以下基本配方制备·在60℃、30分钟内、于搅拌下将37.5g脱脂奶粉、30g糖和10g脱脂可可粉溶于420g软化水中。然后冷却至40℃。
·向50ml上述混合物中加入10U/g TGase(Active WM，100U/g，Ajinomoto Co.)，并在40℃下将该混合物温育60分钟·在搅拌下将0.02g卡拉胶(GRINDSTED卡拉胶CL 220)与0.10g糖的混合物加入到上述混合物中。
·将该混合物加热至80℃保持15分钟·将该可可乳移液于Turbiscan测试管内，之后冷却至室温并测定在5℃下贮藏该可可乳期间的稳定性(沉降或澄清)。
在一些试验中，使用大豆分离物代替脱脂奶蛋白。
通过在底部使用Turbiscan仪器(Formulation，法国)测定反向散射来测定贮藏期间的沉降。该反向散射是样品(即在底部的情况下)中特定层的颗粒密度(或大小)的量度。在样品底部，沉降时由于颗粒密度增加，因此使反向散射增加。
冰淇淋模型冰淇淋模型通过以下基本配方制备水 61.778％硬化椰子油(Cocowar 31) 7.888％脱脂奶粉11.173％蔗糖14.000％葡萄糖浆4.211％CREMODANSE 30*0.6％香草风味剂NA U35035 0.300％着色剂，a-160-ws0.05％在一些试验中CREMODANSUPER*0.3％GRINDSTED卡拉胶ICF0.05％TGase(Activa MP)0.25％(即6.25U/g蛋白质)在一些试验中，使用CREMODANSUPER(0.3％)和GRINDSTED卡拉胶ICF(0.05％)和/或TGase(0.25％)代替该标准乳化剂/稳定剂共混物(CREMODANSE 30)。在一些情况下将TGase与该标准乳化剂/稳定剂共混物(CREMODANSE 30)一起混合。
*CREMODANSE 30是一种整合的食品级乳化剂(甘油一酸酯和甘油二酸酯)和稳定剂(卡拉胶、LBG、藻酸钠、瓜尔豆胶)的共混物。
*CREMODANSUPER是一种由可食用的全氢化植物脂制得的甘油一酸酯-甘油二酸酯。
方法1.将该脂肪在约50℃下融化2.将液体组分于20-22℃下混合3.将干组分混合4.加入香草风味剂5.加入着色剂
6.加入该脂肪并升温至30℃7.在78℃下杀菌2-3分钟8.在78℃、以脂肪百分比为基础的最佳压力下均质9.在均质器冷却器中冷却至40℃10.加入TGase并在40℃下保持45分钟11.在冰水浴中冷却至5℃12.在冰水(1-2℃)中老化过夜13.搅拌14.在连续冷冻隧道中于-2.8℃下以60％超出量冷冻15.填充到1升杯中16.填充到模具中并插入棍冷冻17.在硬化隧道中于-30℃下冷冻过夜18.贮藏于-18℃下将该冰淇淋放置在一网上于控制温度(20℃)下评价冰淇淋的融化，并测定有多少融化的冰滴通过该网。
面团模型体系面团以下述基本配方制得。
面粉 10.0g盐0.2g水500 Brabender Unit(BU)(BU是按照AACC法54-21确定的)+酶和瓜尔豆胶面团的流变学影响通过面团物理性质测定仪试验以及之后使用带有Kieffer Rig的质地分析仪测定伸长图来研究。
在26℃下于面团物理性质测定仪上将该面团混合6分钟。(按照AACC法分析该面团物理性质测定仪曲线并记录稳定性和醒面时间。)将塑料带放在格子的凹槽基板上。将15g面团样品(预先制备的)放置在格子的凹槽基板上。将格子的上半块放置在样品上并坚实地压下，直到两块合在一起。从侧面除去过量的面团。将含有面团的该格子夹在该格子压榨器中于34℃下在塑料袋中压40分钟；这样将样品切割成条，使面团松弛并防止水分损失。然后从该压榨器中取出面团格子，面团条一个接一个未遮盖，当需要时，在凹槽基板上小心滑动上面格子块。
测试设置用刮刀小心地取下面团的每一塑料条，小心勿刺穿、伸展面团和使面团变形。将该条放置在样品板的凹槽区域，并使弹簧向下夹持载荷的夹杆，将该板插入该装置中。然后开始在质地分析仪上测定张力。
样品结果由约8个面团样品(相同制品)获得的测定结果得到平均峰力(g)和距离值(mm)(在伸长极限点)，及其各自的变异系数(C.V.)还评价力x距离的积分面积(g×mm)。
实施例1-3-甜食模型实施例1-大豆蛋白质体系实施例1.1大豆、卡拉胶和TGase进行了测定含有大豆蛋白质、0.3％卡拉胶、10U/g TGase/底物蛋白质的甜奶油的凝胶刚度的试验。
进行的试验是A首先加入TGase，1小时之后加入卡拉胶B将TGase和卡拉胶一起加入C首先加入卡拉胶，然后加入酶D仅加入卡拉胶E仅加入TGaseF对照。
在以大豆为主的甜食模型产品中，观察到卡拉胶和酶促交联之间明显的协同作用。图1显示了改变加入顺序的试验结果。显而易见，当首先将卡拉胶与大豆蛋白质反应然后加入交联酶(试验C)获得的协同度最高。当在卡拉胶之前加入交联酶时，获得的凝胶刚度比以相反顺序加入这些组分时的低约5倍。这说明当使用交联酶和卡拉胶时产生非常高的凝胶刚度的机制是蛋白质-水解胶体网络-交联的可能性，这是由于卡拉胶与大豆蛋白质反应使得颗粒大得多，这样当加入交联酶时可以容易地形成一网络。
为了比较，图2显示了增加卡拉胶剂量的影响实施例1.2大豆、糯性玉米淀粉和TGase重复实施例1.1。使用淀粉(用于许多食品中的另一组分)代替卡拉胶。
进行的试验是A首先加入TGase，1小时之后加入淀粉B将TGase和淀粉一起加入C首先加入淀粉，然后加入酶D仅加入淀粉E仅加入TGase发现将淀粉与交联酶一起加入的有益效果-参见图3。显而易见，这种酶和淀粉之间也存在协同作用。与用卡拉胶和交联酶的试验相反，淀粉的加入顺序没有明显的影响。可能如此的原因是淀粉与蛋白质之间的特定反应比卡拉胶与蛋白质之间的少。然而，加入淀粉和交联酶之间的协同作用是明显的，特别是从相角来看更是如此-参见图4。当单独加入一种组分(以该剂量)时任一组分都不形成凝胶。然而，当一起加入时，相角低于45°，说明凝胶形成。
与用卡拉胶的情形相反，通过首先加入TGase然后加入淀粉，在大豆蛋白质、淀粉和交联酶之间的相互作用似乎略好(相角较低，参见图4)。可能在发生交联反应之前加入淀粉时，惰性淀粉颗粒的膨胀(酶促地并且形成蛋白质网络)立体地阻止了一些交联。
实施例2-乳蛋白质体系实施例2.1奶、卡拉胶和TGase进行了测定以脱脂奶为主且含有卡拉胶和TGase的甜奶油的凝胶刚度(复数模量)和相角的试验。这些试验是A首先加入TGase，1小时之后加入卡拉胶B将TGase和卡拉胶一起加入C首先加入卡拉胶，然后加入酶D仅加入卡拉胶E仅加入TGaseF对照。
在奶的唯一胶束蛋白质体系中，将交联酶与卡拉胶一起加入的影响不太明显-参见图5。
当将两者一起加入时没有观察到对凝胶刚度有正面影响；在单独加入卡拉胶时观察到最高凝胶刚度。
观察到对相角(弹性度)的协同影响，其中加入交联酶使相角略微降低(特别是在卡拉胶之后加入时；试验C)，因此形成弹性更大的凝胶，但是总凝胶刚度降低。可能，在该体系中对交联的凝胶刚度的负面影响是由于形成较粗网络。甚至酪蛋白胶束之间很少的交联可能产生非常大的可能干扰颗粒网络的颗粒。因此，可以形成一断裂，但是具有强的线的网络。
实施例3-乳清蛋白质体系实施例3.1乳清、卡拉胶和TGase进行了测定以乳清蛋白质为主且含有卡拉胶和TGase的甜食模型(5％蛋白质)的凝胶刚度的试验。
进行的试验是A首先加入TGase，1小时之后加入卡拉胶B将TGase和卡拉胶一起加入C首先加入卡拉胶，然后加入酶D仅加入卡拉胶E仅加入TGaseF对照。
仅加入卡拉胶不诱导胶凝(即相角大于45°)，但是溶液的粘性(粘性模量，未显示)增加，它是由复数模量(为弹性和粘性模量的总和)显示的-参见图6。仅加入交联酶具有相似的效果(粘性模量(未显示)增加，但是相角高)。
当加入卡拉胶和交联酶二者时，发现胶凝，并且与仅加入卡拉胶相比，总的凝胶刚度增加了很多(约两倍)。因此，当仅加入其中任一组分时，由于粘性模量增加，因此发现总的刚度(复数模量)增加。然而，当加入两种组分时，与对照相比，形成凝胶并且凝胶刚度增加。因此，加入这两种组分之间存在协同作用。
实施例3.2乳清、淀粉和TGase进行了测定以乳清蛋白质为主且含有糯性玉米淀粉和TGase的甜食模型(5％蛋白质)的凝胶刚度的试验。
进行的试验是A首先加入TGase，1小时之后加入淀粉B将TGase和淀粉一起加入
C首先加入淀粉，然后加入酶D仅加入淀粉E仅加入TGase将淀粉用于以乳清为主的甜食模型产品中时，发现奇特的协同作用-参见图7。当在加入淀粉之前交联酶与乳清蛋白质反应(在80℃下)时，与仅使用淀粉或交联酶(试验A)时相比，发现凝胶刚度增加20倍形成明显强的凝胶，它是由相角从约22°(淀粉)或62°(仅加入酶)降低至9°(使用二者)显示的。尤其是在乳清蛋白质交联之后于80℃下加入淀粉时观察到该协同作用(在淀粉之前加入TGase的益处相同，尽管在以大豆为主的体系中观察到的程度小-参见图4)。
实施例4-5-酸化凝胶进行了测定以乳蛋白质/大豆蛋白质为主且含有水解胶体和TGase的甜食模型的凝胶硬度的试验。
实施例4-乳蛋白质体系实施例4.1-奶、果胶和TGase在酸化乳产品，如酸奶和酸化乳甜食中，使用稳定剂如果胶赋予增高的稠度，例如使得搅拌过的产品粘性较高、凝固型产品中的凝胶强度较高。我们将化学酸化乳凝胶用作这种产品型的模型。
在酸化脱脂奶中，在使用果胶和酶促交联之间存在明显的协同作用，如图8所示(所示值是双份试验的平均值-误差柱代表标准差)。而果胶本身以0.1％含量使得凝胶强度适度增加10％，TGase以10U/g酶制剂使得凝胶刚度增加约50％。然而，将两者组合使用结果是凝胶刚度增加超过100％，这说明在该体系中存在果胶和酶促交联之间的协同作用。
这些结果是通过大的变形测定证实的-测定通常恰好与感知有关。在下面的图9中显示了在酸化乳凝胶的质地分析仪上反向挤压的结果。
图9显示了果胶和TGase对酸化脱脂奶凝胶的凝胶硬度的影响。号码代表以下试验1没有加入任何物质2加入0.1％果胶，之后在80℃下将该乳加热15分钟3在将该乳在80℃下加热15分钟之后加入0.1％果胶
4在热处理该乳(80℃，15分钟)之后加入10U/g TGase，然后在40℃下温育1小时，之后加入0.1％果胶5将果胶和TGase一起加入，然后在40℃下温育1小时，之后热处理(80℃，15分钟)6加入果胶，然后热处理(80℃，15分钟)，之后加入TGase，并在40℃下温育1小时7热处理(80℃，15分钟)，然后冷却至40℃，之后加入TGase并在40℃下温育1小时。
在各种处理之后向所有样品中加入GDL作为酸化剂并将这些样品在40℃下温育直到pH降低至4.5。然后将这些样品冷却并在5℃下贮藏过夜，之后进行测定。
为了与用果胶和交联酶组合获得的结果进行比较，将增加果胶剂量的效果示于图10。图10显示了增加果胶剂量对酸化脱脂奶凝胶的凝胶硬度的影响。没有发现对硬度的益处，而且在高果胶剂量下凝胶变成粗砂质地(如肉眼所见)。显而易见，通过增加果胶剂量不能使凝胶硬度增加。
当果胶剂量增加至0.2％时，果胶和TGase之间在酸奶模型体系中的协同作用明显得多-参见图11。图11显示了果胶和TGase的不同组合对酸化脱脂奶凝胶的凝胶硬度的影响。浓度如图上所示。样品都是如图9中的样品4制得的。仅加入0.2％果胶使得凝胶硬度降低(参见图10)，然而与Tgase一起加入，当与0.2％果胶以及少量的2.5U/g TGase组合时发现了强的协同作用。
实施例4.2-奶、淀粉和TGase用淀粉代替果胶进行了试验-在该体系中发现弱的协调作用，而不是强协同作用-参见图12。
图12中的号码代表以下试验1没有加入任何物质2加入0.5％淀粉，之后在80℃下将该乳加热15分钟3在将该乳在80℃下加热15分钟之后加入0.5％淀粉4在热处理该乳(80℃，15分钟)之后加入10U/g TGase，然后在40℃下温育1小时，之后加入0.5％淀粉5将淀粉和TGase一起加入，然后在40℃下温育1小时，之后热处理(80℃，15分钟)6加入淀粉，然后热处理(80℃，15分钟)，之后加入TGase，并在40℃下温育1小时7热处理(80℃，15分钟)，然后冷却至40℃，之后加入TGase并在40℃下温育1小时。
在各种处理之后向所有样品中加入作为酸化剂的GDL并将这些样品在40℃下温育直到pH降低至4.5。然后将这些样品冷却并在5℃下贮藏过夜，之后进行测定。
结果(图12)显示，淀粉本身使得硬度增加较小，而淀粉和TGase组合使得硬度较高。仅TGase也使硬度显著增加，并且淀粉和TGase的组合效果似乎仅仅稍微大于其加和，并且仅在加入淀粉(即凝胶化)之后加入TGase时两者存在有益效果。
实施例5-大豆蛋白质体系在以大豆为主的酸化凝胶中，果胶和TGase之间的协同作用没有以奶为主的体系中的显著。然而由于蛋白质含量高，因此这些凝胶非常硬，并且这可能影响到区分仅含TGase的样品与还含有果胶的样品之间的能力。然而在图13中可以看到微弱的协同作用。
当果胶水平增加至0.2％时，该协同作用变得越来越明显，如图14所示。图14显示了果胶和TGase对酸化大豆蛋白质凝胶的凝胶硬度的影响。这些样品的制备如图12中所述。具有TGase和0.2％果胶的凝胶的制备如图12中的样品4。仅以0.2％剂量的果胶不使凝胶硬度增加，然而与TGase一起形成的凝胶比仅用TGase形成的凝胶硬得多。
图13显示了果胶和TGase对酸化大豆蛋白质凝胶的凝胶硬度的影响。号码代表以下试验1没有加入任何物质2加入0.1％果胶，之后在80℃下将该大豆溶液加热15分钟3在将该大豆溶液在80℃下加热15分钟之后加入0.1％果胶4在热处理该大豆溶液(80℃，15分钟)之后加入10U/g TGase，然后在40℃下温育1小时，之后加入0.1％果胶5将果胶和TGase一起加入，然后在40℃下温育1小时，之后热处理(80℃，15分钟)6加入果胶，然后热处理(80℃，15分钟)，之后加入TGase，并在40℃下温育1小时7热处理(80℃，15分钟)，然后冷却至40℃，之后加入TGase并在40℃下温育1小时。
在各种处理之后向所有样品中加入作为酸化剂的GDL并将这些样品在40℃下温育直到pH降低至4.5。然后将这些样品冷却并在5℃下贮藏过夜，之后进行测定。
实施例6-含有蛋白质的饮料模型-可可乳体系可可乳经常用卡拉胶稳定以避免可可颗粒在贮藏期间沉降。观察了在这种饮料中卡拉胶和交联酶之间是否可能存在协同的稳定作用。
进行了测定含有蛋白质且含有可可固体、卡拉胶和TGase的饮料中沉降的试验。
进行的试验是1对照2仅10U/g TGase3仅0.04％卡拉胶40.04％卡拉胶和10U/g TGase。
5仅0.03％卡拉胶6仅0.01％卡拉胶70.01％卡拉胶和1.3U/g TGase81.3U/g TGase9对照在典型使用的卡拉胶浓度0.04％下，与仅加入卡拉胶的样品(如图15所示)相比，添加10U/g TGase使其稳定性降低。图15显示了在样品底部以光散射的增加测得的沉降。显示了卡拉胶和TGase的剂量。在TGase之前将卡拉胶加入到混合样品中。每个曲线代表3次测定。当仅以10U/g加入时Tgase未使饮料的稳定性增加，而与对照相比，0.04％卡拉胶完全使该可可乳稳定。这两种稳定剂当以该剂量混合使用时的去稳定作用说明了因在可可乳中形成太强的网络导致可能的相分离(微小的脱水收缩)。
然而，当卡拉胶浓度降低至0.01％时，以低剂量加入交联酶明显地提高了产品的稳定性。图16显示了在样品底部以光散射增加测定的沉降。卡拉胶和TGase的剂量示于图上。在TGase之前将卡拉胶加入到该混合样品中。每个曲线代表了3个测定。如图16所示，与仅使用任一组分时的相比，饮料的稳定性明显提高。这说明在该产品中这两种组分之间的协同作用。
实施例7-冰淇淋模型进行了测定含有卡拉胶和TGase的冰淇淋的融化的试验。
进行的试验是10.6％CREMODANSE 30(标准)20.6％CREMODANSE 30+6.25U/g TGase30.3％CREMODANSuper+0.05％GRINDSTED卡拉胶40.3％CREMODANSuper+0.05％GRINDSTED卡拉胶+6.25U/g TGase50.3％CREMODANSuper60.3％CREMODANSuper+6.25U/g TGase该图(图17)显示了上面所述的6个冰淇淋在20℃下融化。冰淇淋1和2是用完全乳化剂-稳定剂复合物(甘油一酸酯、卡拉胶、瓜尔豆胶、LBG、藻酸盐)并向冰淇淋2中加入TGase制得的标准冰淇淋。显然，冰淇淋2比冰淇淋1融化得慢并且较少融化。
冰淇淋3和4是使用乳化剂(CREMODANSuper)和GRINDSTED卡拉胶(即没有其它稳定剂)制得的；冰淇淋4加入有TGase；再次清楚地，含有TGase的该冰淇淋(冰淇淋4)融化得慢并且较少融化。
冰淇淋5和6是用乳化剂但是不用稳定剂制成的；冰淇淋6加入有TGase。使用TGase显然不使该融化减少。
因此在加入的水解胶体(或者完全的乳化剂复合物或者卡拉胶(没有其它稳定剂))和TGase之间存在明显的协同作用。
实施例8-面团体系进行了测定含有瓜尔豆胶和TGase的面团的稳定性和伸长性的试验。
进行的试验是1.不加入瓜尔豆胶也不加入TGase2.0.95％瓜尔豆胶3.150U/kg面粉的TGase4.150U/kg面粉的TGase和0.95％瓜尔豆胶
5.300U/kg面粉的TGase6.300U/kg面粉的TGase和0.95％瓜尔豆胶将具有各自不同处理的面团制成一式三份。
在开始试验时，制备加入不同量TGase和瓜尔豆胶的面团，以便计算吸水率。然后在面团物理性质测定仪上制备这些面团并在KiefferRig上按照上述方法进行分析。这些面团物理性质测定仪试验的结果示于表1。
表1-面团物理性质测定仪试验Tgase瓜尔豆胶 面团物理性质 醒面时间稳定性天数 ppm％ 测定仪吸水率 分 分1 0 0 54.21 2.71 0 0.95 55.31.2 1.41 1500 0 54.71.5 3.61 1500 0.95 55.51 1.81 3000 0 55.51.4 2.91 3000 0.95 56 1.4 1.52 0 0.95 55.31.3 1.52 1500 0.95 55.50.9 0.82 3000 0 55.51.2 2.22 3000 0.95 56 2.2 2.83 0 0 54 1.2 2.83 0 0.95 55.31 1.53 1500 0 54.51 5.13 1500 0.95 55.51.4 2.13 3000 0 55.51.3 2.8多因子ANOVA试验显示瓜尔豆胶和TGase对醒面时间没有显著的影响。这种面团稳定性的ANOVA分析图示于图18。结果说明在瓜尔豆胶和TGase之间存在对面团稳定性的相互作用的影响。
图18中所述的结果说明，低剂量的TGase对提高稳定性有利，但是高剂量的TGase使稳定性降低。加入0.95％瓜尔豆胶使面团的稳定性降低，但是组合加入TGase和瓜尔豆胶恢复一定的稳定性。
表2中显示了Kieffer Rig分析的结果，图19显示了平均伸长性曲线表2
TGase和瓜尔豆胶对力的影响是通过图20中所示的ANOVA试验评价的。结果说明瓜尔豆胶与Tgase之间存在一种对在Kieffer Rig中拉伸面团所需的最大力的强相互作用。
瓜尔豆胶和TGase对Kieffer试验中在面团断裂之前的距离(以mm计)的影响示于图21。瓜尔豆胶和TGase都使面团断裂之前的距离降低，但是ANOVA显示没有相互作用的效果。
瓜尔豆胶和TGas对伸长性曲线下面的面积的影响是量度拉伸面团条所需的总输入功。对面积影响的该ANOVA评价示于图22。该ANOVA结果显示了瓜尔豆胶和TGase之间的相互作用，并且非常感兴趣地注意到(图22)，仅有TGase使该面积值降低，仅有瓜尔豆胶对面积值没有影响，但是组合时使面积值显著增加。这种效果应预示着当用于焙烤时提高了面团稳定性。
在以10g面粉为基础在一微型面团物理性质测定仪中制备面团的模型体系中对TGase和瓜尔豆胶进行测试。使用Kieffer Rig于质地分析仪中测试这些面团的伸长性。结果证实，向面团中组合加入瓜尔豆胶和TGase存在协同作用。这由对拉伸面团所需的最大力增加的影响清楚地得到了说明，并且还观察到对拉伸面团直到其断裂所需的能量有协同增加的影响。
实施例9-低脂酱材料和方法(低脂酱)低脂酱模型-低脂酱以下述基本配方制备水相脂相水 55.6氢化大豆油9.9(mp 41℃)盐(NaCl) 1.2 菜籽油29.6脱脂奶粉 1 Dimodan(甘油一酸酯) 0.5藻酸盐 1.5 β-胡萝卜素 4ppmTGase0.57山梨酸钾 0.1EDTA 0.015水相合计 60％脂相合计 40％在一些试验中，部分或全部藻酸盐用水代替。
在一些试验中，TGase用水代替。
将除了TGase之外的所有水相组分混合并在60℃下溶解，然后冷却至37℃。加入TGase，将整个水相温育1.5小时。
于65℃下将脂相混合并冷却至37℃。
将这两相混合并通过剧烈搅拌均质。在管式冷冻器中将酱结晶并捏合。加工之后将样品填充到100ml容器中并在4℃下静置14天，之后进行肉眼和感官评价。
进行的试验是A1.5％藻酸盐0％TGaseB0.5％藻酸盐0％TGaseC0％藻酸盐0％TGaseD1.5％藻酸盐0.57％TGaseE0.5％藻酸盐0.57％TGaseF0％藻酸盐0.57％TGase与材料和方法部分中的基本配方相比删除的任一组分用水代替。
评价通过一专家小组对样品进行评价并对评价的每一参数以0-8打分。通过肉眼感觉评价脱水收缩。稳定性通过将该低脂酱涂在卡纸板上之后用肉眼感觉评价。稳定的酱是涂后保持光滑质地的酱，即不变成微粒。粘性用感官评价。
表3
可以得出结论，通过组合使用TGase和藻酸盐，藻酸盐的使用量可以减少至少2/3，并且不会出现更大的脱水收缩。通过组合使用藻酸盐和TGase，却能获得低的粘性、高的稳定性和低的脱水收缩，这说明这两种组分的协同作用。只有既含藻酸盐又含TGase的样品才是质地和肉眼都可以接受的产品。
实施例10-加工过的干酪材料和方法加工过的干酪模型加工过的干酪以下述基本配方制备水相％(w/w)水 36.1加工过的干酪45.26Joha S9 2.50(藻酸盐)FD150 1.00乳酸钙 0.31乳酸0.20风味剂4723 2.00盐NaCl 0.40
Dimodan OT菜籽油 8.76淀粉570脱脂奶粉 3.00TGase 0.5将生干酪、盐、乳酸钙、油、风味剂和酶与2/3的水在limitech混合器中于40℃下混合，并在该温度下温育1小时。75℃下将藻酸盐溶解在剩余水中并与干酪块混合。将整个混合物加热至95℃持续7分钟。用乳酸将该混合物的pH调至5.6，之后将该混合物轻敲到100ml塑料容器内。
进行的试验是A0％藻酸盐、0％TGaseB0.5％藻酸盐、0％TGaseC1％藻酸盐、0％TGaseD0％藻酸盐、0.5％TGaseE0.5％藻酸盐、0.5％TGaseF1％藻酸盐、0.5％TGase评价通过肉眼并通过质地分析评价样品。
图23显示了干酪C、D和F的图示样品。
由于只有藻酸盐和Tgase组合时我们才得到坚固且坚硬的质地，因此立即看到这两种化合物处理的协同作用。
而且通过质地分析评价了这些干酪样品。这些样品的断裂强度的结果示于表4。
表4-加工过的干酪样品的断裂强度
由表中的结果清楚地看到这种协同作用，因为只有既含藻酸盐又含TGase的样品具有高的断裂强度。对既含藻酸盐又含TGase的干酪的影响不能通过单个的TGase和藻酸盐的影响的总和来解释。
实施例11-奶油干酪材料和方法奶油干酪模型奶油干酪用下述基本配方制备
在一些试验中，部分或全部的藻酸盐用水代替。
在一些试验中，TGase用水代替。
在40℃下将奶油干酪基料和quark与水混合。加入TGase，将该干酪块在40℃下静置温育30分钟。将藻酸盐、盐和NisaplinTM混合并加入到该干酪块中。将该干酪块在80℃下加热3分钟，然后冷却至70℃并填充到100ml塑料容器中。将该干酪在5℃下贮藏5天，然后评价。
进行的试验是A0.2％藻酸盐0％TGaseB0.1％藻酸盐0％TGaseC0％藻酸盐0％TGaseD0.2％藻酸盐1％TGaseE0.1％藻酸盐1％TGaseF0％藻酸盐1％TGase
与本材料和方法部分中的基本配方相比，删除的任一组分用水代替评价通过一专家小组对样品进行评价并对评价的每一参数以0-8打分。通过肉眼感觉评价脱水收缩。通过将该干酪涂在卡纸板上之后肉眼感觉评价稳定性。稳定的干酪是涂后保持光滑质地的干酪，即不变成微粒。
表5脱水收缩(肉眼观察) 稳定性(肉眼观察)0＝低；8＝高 0＝光滑；8＝微粒A 23B 45C 88D 00E 12F 88从表5看出，通过组合使用藻酸盐和TGase，却可获得低的脱水收缩和高的稳定性。仅仅是既含藻酸盐又含TGase的样品才是质地和肉眼都可以接受的产品。
结论业已证实在许多体系中都有凝胶的协同形成。特别有意义的协同作用是·卡拉胶和交联酶对以大豆为主的甜奶油的凝胶强度的协同作用。
·卡拉胶和交联酶对以乳清为主的甜奶油的凝胶强度的协同作用。
·果胶和交联酶对酸化牛奶/大豆蛋白质凝胶的凝胶强度的协同作用。
·卡拉胶和交联酶对含可可固体且含蛋白质的饮料的稳定性的协同作用
·卡拉胶和交联酶对冰淇淋的融化的协同作用·瓜尔豆胶和交联酶对面团的稳定性和伸长性的协同作用上面说明中提到的所有公开文献都引入本文作为参考。在不背离本发明范围和精神的情况下，本发明中所述的方法和体系的各种改进和改变对本领域技术人员都是显而易见的。尽管本发明以结合具体的优选实施方案进行了描述，但是应理解的是如权利要求书所述的本发明不应不适当地局限在这些具体实施方案。事实上，为了实施本发明且对化学领域或者相关领域技术人员来说是显而易见的所述模式的各种改进定为以下权利要求书的范围内。
权利要求
1.一种组合物，包含水解胶体和酶，其中所述酶是一种交联酶，并且所述水解胶体和酶以如下量存在所述酶在含蛋白质的食品中的剂量不大于20U/g并且所述水解胶体在该食品中的浓度小于1％。
2.一种组合物，包含水解胶体、蛋白质和酶，其中所述酶是交联酶，并且酶的剂量不大于20U/g蛋白质，水解胶体的浓度小于1％。
3.如权利要求1或2的组合物，其中所述水解胶体选自卡拉胶、淀粉、果胶、藻酸盐、槐树豆胶、洁冷胶、黄原胶、羧甲基纤维素、瓜尔豆胶、金合欢胶及其组合。
4.如权利要求1、2或3的组合物，其中酶是TGase。
5.如权利要求1-4中任一项的组合物，其中所述组合物还包含大豆蛋白质。
6.如权利要求5的组合物，其中所述水解胶体是卡拉胶，优选浓度不大于0.5％。
7.如权利要求5的组合物，其中所述水解胶体是淀粉。
8.如权利要求5的组合物，其中所述水解胶体是果胶。
9.如权利要求8的组合物，其中所述果胶的含量不大于0.3％。
10.如权利要求1-4中任一项的组合物，其中所述组合物还包含乳蛋白质。
11.如权利要求10的组合物，其中所述水解胶体是卡拉胶。
12.如权利要求11的组合物，其中所述组合物另外包括一种乳化剂-稳定剂复合物。
13.如权利要求10的组合物，其中所述水解胶体是淀粉。
14.如权利要求10的组合物，其中所述水解胶体是果胶。
15.如权利要求14的组合物，其中所述果胶的浓度不大于0.3％，酶的浓度不大于20U/g。
16.如权利要求1-4中任一项的组合物，其中所述组合物还包含乳清蛋白质。
17.如权利要求16的组合物，其中所述水解胶体是卡拉胶。
18.如权利要求17的组合物，其中所述水解胶体是淀粉。
19.一种含蛋白质的饮料，它包含如权利要求1-4中任一项的组合物和乳蛋白质。
20.如权利要求19的含蛋白质的饮料，其中所述水解胶体是卡拉胶。
21.如权利要求20的含蛋白质的饮料，其中所述卡拉胶的浓度不大于0.02％，酶的剂量不大于2U/g。
22.如权利要求19-21的含蛋白质的饮料，它还包含一种风味剂，其中所述风味剂是可可固体。
23.如权利要求19-21的含蛋白质的饮料，它还包含一种风味剂，其中所述风味剂选自巧克力、草莓、红莓、香蕉、柑橘、芒果、柠檬、酸橙、樱桃、桃、梨、苹果、菠萝或其组合。
24.如权利要求1-4中任一项的组合物，其中所述组合物还包含面筋。
25.如权利要求24的组合物，其中所述水解胶体是瓜尔豆胶。
26.如权利要求25的组合物，其中所述瓜尔豆胶小于1％，所述酶的剂量不大于0.3U/g。
27.一种包含交联蛋白质的组合物的制备方法，该方法包括将蛋白质与水解胶体和酶接触的步骤；其中所述酶是交联酶，所述酶的剂量不大于20U/g，水解胶体的浓度小于1％。
28.如权利要求27的方法，其中所述水解胶体选自卡拉胶、淀粉、果胶及其组合。
29.如权利要求27或28的方法，其中所述酶是TGase。
30.如权利要求27、28或29的方法，其中所述蛋白质是大豆蛋白质，所述水解胶体是卡拉胶，并且先将卡拉胶与大豆蛋白质接触，之后将酶与大豆蛋白质接触。
31.如权利要求27、28或29的方法，其中所述蛋白质是大豆蛋白质，所述水解胶体是淀粉，并且先将酶与大豆蛋白质接触，之后将淀粉与大豆蛋白质接触。
32.如权利要求27、28或29的方法，其中所述蛋白质是乳蛋白质，所述水解胶体是卡拉胶，并将卡拉胶和酶同时与乳蛋白质接触。
33.如权利要求27、28或29的方法，其中所述蛋白质是乳蛋白质，所述水解胶体是淀粉，并且先将淀粉与乳蛋白质接触，之后将酶与乳蛋白质接触。
34.如权利要求27、28或29的方法，其中所述蛋白质是乳蛋白质，所述水解胶体是果胶，并且先将酶与乳蛋白质接触，之后将果胶与乳蛋白质接触。
35.如权利要求27、28或29的方法，其中所述蛋白质是乳清蛋白质，所述水解胶体是淀粉，并且先将酶与乳清蛋白质接触，之后将淀粉与乳清蛋白质接触。
36.如权利要求27、28或29的方法，其中所述蛋白质是乳蛋白质，所述水解胶体是卡拉胶，并且先将卡拉胶与乳蛋白质接触，之后将酶与乳蛋白质接触。
37.如权利要求27、28或29的方法，其中所述蛋白质是面筋，所述水解胶体是瓜尔豆胶，并将瓜尔豆胶和酶同时与面筋接触。
38.如权利要求27的方法，其中所述水解胶体和酶如权利要求1-26任一项的组合物提供。
39.一种水解胶体和交联酶用于含蛋白质的食品中凝胶协同形成中的用途。
40.如权利要求39的用途，其中所述水解胶体和交联是由如权利要求1-26的组合物提供的。
41.一种包含水解胶体、蛋白质和交联酶的组合物在制备选自甜食、酸化凝胶、可饮用的含蛋白质饮料以及面团的食品中的用途。
42.一种包含水解胶体和交联酶的组合物在制备含蛋白质的冰淇淋中的用途，其中所述酶的剂量不大于20U/g。
43.如权利要求42的用途，其中所述水解胶体是卡拉胶，所述酶是TGase。
44.一种组合物，基本上如本文前面实施例1、2、3、4、5、6、7或8所述。
45.一种方法，基本上如本文前面实施例1、2、3、4、5、6、7或8所述。
46.一种用途，基本上如本文前面实施例1、2、3、4、5、6、7或8所述。
全文摘要
本发明提供了一种组合物，它包含水解胶体和酶，其中所述酶是一种交联酶，并且所述水解胶体和酶以如下量存在所述酶在含蛋白质的食品中的剂量不大于20U/g，并且所述水解胶体在该食品中的浓度小于1％。
文档编号A23L1/0524GK1620255SQ02818055
公开日2005年5月25日 申请日期2002年7月15日 优先权日2001年7月16日
发明者P·E·德格恩, J·A·德维里斯, M·发尔格曼, J·B·索伊 申请人:丹尼斯科有限公司