诊断结核病的化合物和方法

专利名称：：诊断结核病的化合物和方法
技术领域：
：本发明一般涉及结核分枝杆菌(Mycobacteriumtuberculosis)感染的检查。本发明更特别地涉及包含结核分枝杆菌抗原或者其部分或其其它变体的多肽，以及这样的多肽对结核分枝杆菌感染的血清学诊断的用途。
背景技术：
：结核病是慢性感染病，其一般是由结核分枝杆菌感染引起的。其是发展中国家的一种主要的疾病，而且在世界的发展地区出现越来越多的问题，每年大约8百万新的病例和3百万例死亡。尽管感染可能在相当一段时间是无症状的，但是该疾病最通常表现为肺部急性炎症，导致发烧和干咳。如果不加以治疗，一般导致严重的并发症和死亡。尽管结核病一般可以使用扩大的抗生素治疗来控制，但是这样的治疗不足以防止疾病的蔓延。感染的个体可能是无症状的，但是在一定时间是接触传染的。另外，尽管治疗方案的顺应性是严格的，但是患者的行为是难以监控的。一些患者不完成治疗期，这导致没有效果的治疗和产生抗药性。抑制结核病的蔓延需要有效的疫苗接种和疾病的准确，早期的诊断。最近，用活细菌接种是诱导保护性免疫的最有效的方法。用于该目的的最普通的分枝杆菌是芽孢杆菌Calmette-Guerin(BCG)，一种牛分枝杆菌(Mycobacteriumbovis)的减毒株。但是BCG的安全性和效力是争论之话题，而且在一些国家，例如在美国，一般公众不接种。诊断一般用皮试完成，其涉及真皮内暴露给结核菌素PPD(蛋白质纯化的衍生物)。注射后48-72小时在注射点抗原特异性T细胞应答产生可测的硬结，其表明暴露在分枝杆菌抗原之下。但是该试验的问题是敏感性和特异性，并且接种BCG的个体不能和感染的个体区分开来。巨噬细胞表现出作为结核分枝杆菌免疫的主要效应子而起作用，而T细胞是这样的免疫的主要的诱导物。T细胞在抗结核分枝杆菌感染的保护中的主要作用通过由于与人免疫缺陷病毒(HIV)感染相关的CD4T细胞的缺失而在AIDS患者中频繁发生结核分枝杆菌来说明。分枝杆菌-反应性CD4T细胞表现出是γ-干扰素(IFN-γ)的潜在的生产者，而后者接着表现出在小鼠内触发巨噬细胞的抗分枝杆菌作用。尽管IFN-γ在人体内的作用尚不十分清楚，但是研究表明1，25-二羟基-维生素D3，单独地或者与IFN-γ或者α-肿瘤坏死因子组合，激活人巨噬细胞来抑制结核分枝杆菌感染。此外，已知IFN-γ刺激人巨噬细胞产生1，25-二羟基-维生素D3。类似地，IL-12表现出在刺激对结核分枝杆菌感染的抗性中起作用。关于结核分枝杆菌感染免疫学的综述参见Chan和Kaufmann，结核病发病机理，保护和治疗(TuberculosisPathogenesis，ProtectandControl)，Bloom(编著)，ASM出版，华盛顿，DC，1994。因此，本领域存在对于改进的检查结核病的诊断方法的需要。本发明满足了这些需要，并且进一步提供了其它相关的优点。发明概述简要地说，本发明提供用于诊断结核病的组合物和方法。一方面，提供的多肽包含可溶性结核分枝杆菌抗原或者这样的抗原的变体的免疫原性部分，所述抗原的变体只是在保守性替换和/或修饰上不同。在该方面的一个实施方案中，该可溶性抗原具有下面N-末端序列之一(a)Asp-Pro-Val-Asp-Ala-Val-Ile-Asn-Thr-Thr-Cys-Asn-Tyr-Gly-Gln-Val-Val-Ala-Ala-Leu(SEQIDNO115)；(b)Ala-Val-Glu-Ser-Gly-Met-Leu-Ala-Leu-Gly-Thr-Pro-Ala-Pro-Ser(SEQIDNO116)；(c)Ala-Ala-Met-Lys-Pro-Arg-Thr-Gly-Asp-Gly-Pro-Leu-Glu-Ala-Ala-Lys-Glu-Gly-Arg(SEQIDNO117)；(d)Tyr-Tyr-Trp-Cys-Pro-Gly-Gln-Pro-Phe-Asp-Pro-Ala-Trp-Gly-Pro(SEQIDNO118)；(e)Asp-Ile-Gly-Ser-Glu-Ser-Thr-Glu-Asp-Gln-Gln-Xaa-Ala-Val(SEQIDNO119)；(f)Ala-Glu-Glu-Ser-Ile-Ser-Thr-Xaa-Glu-Xaa-Ile-Val-Pro(SEQIDNO120)；(g)Asp-Pro-Glu-Pro-Ala-Pro-Pro-Val-Pro-Thr-Thr-Ala-Ala-Ser-Pro-Pro-Ser(SEQIDNO121)；(h)Ala-Pro-Lys-Thr-Tyr-Xaa-Glu-Glu-Leu-Lys-Gly-Thr-Asp-Thr-Gly(SEQIDNO122)；(i)Asp-Pro-Ala-Ser-Ala-Pro-Asp-Val-Pro-Thr-Ala-Ala-Gln-Leu-Thr-Ser-Leu-Leu-Asn-Ser-Leu-Ala-Asp-Pro-Asn-Val-Ser-Phe-Ala-Asn(SEQIDNO123)；(j)Xaa-Asp-Ser-Glu-Lys-Ser-Ala-Thr-Ile-Lys-Val-Thr-Asp-Ala-Ser；(SEQIDNO129)(k)Ala-Gly-Asp-Thr-Xaa-Ile-Tyr-Ile-Val-Gly-Asn-Leu-Thr-Ala-Asp；(SEQIDNO130)or(l)Ala-Pro-Glu-Ser-Gly-Ala-Gly-Leu-Gly-Gly-Thr-Val-Gln-Ala-Gly；(SEQIDNO131)其中Xaa可以是任何氨基酸。在相关的方面，提供的多肽包含结核分枝杆菌抗原或者这样的抗原的变体的免疫原性部分，所述抗原的变体只是在保守性替换和/或修饰上不同。抗原具有下面N-末端序列之一(m)Xaa-Tyr-Ile-Ala-Tyr-Xaa-Thr-Thr-Ala-Gly-Ile-Val-Pro-Gly-Lys-Ile-Asn-Val-His-Leu-Val；(SEQIDNO132)or(n)Asp-Pro-Pro-Asp-Pro-His-Gln-Xaa-Asp-Met-Thr-Lys-Gly-Tyr-Tyr-Pro-Gly-Gly-Arg-Arg-Xaa-Phe；(SEQIDNO124)其中Xaa可以是任何氨基酸。在另一个实施方案中，该可溶性结核分枝杆菌抗原包含选自SEQIDNos.1，2，4-10，13-25，52，94和96列出的序列，所述序列的互补序列和在中等严格条件下与SEQIDNos.1，2，4-10，13-25，52，94和96列出的序列杂交的DNA序列或其互补序列的DNA序列编码的氨基酸序列。在相关的方面，该多肽包含结核分枝杆菌抗原或者这样的抗原的变体的抗原性部分，所述抗原的变体只是在保守性替换和/或修饰上不同，其中抗原包含选自SEQIDNos.26-51，133，134，158-178和196列出的序列，所述序列的互补序列和在中等严格条件下与SEQIDNos.26-51，133，134，158-178和196列出的序列杂交的DNA序列或其互补序列的DNA序列编码的氨基酸序列。在相关的方面，也提供了编码上述多肽的DNA序列，包含这些DNA序列的重组表达载体和用这样的表达载体转化或转染的宿主细胞。另一方面，本发明提供融合的蛋白质，其包含第一和第二本发明多肽，或者本发明多肽和已知的结核分枝杆菌抗原。在本发明又一方面，提供检查患者结核病的方法和诊断盒。该方法包括(a)用至少一种上述多肽接触生物样品；和(b)检查样品中结合多肽的抗体的存在，从而检查生物样品中结核分枝杆菌感染。合适的生物样品包括全血，痰液，血清，血浆，唾液，脑脊液和尿液。诊断盒包括与检查试剂组合的一种或多种上述多肽。本发明还提供了检查结核分枝杆菌感染的方法，包括(a)从患者获得生物样品；(b)在聚合物酶链反应中用至少一种寡核苷酸引物接触样品，该寡核苷酸引物对编码上述多肽的DNA序列是特异性的；和(c)检查样品中在第一和第二寡核苷酸引物存在下扩增的DNA序列。在一个实施方案中，该寡核苷酸引物包含这样的DNA序列的至少大约10个连续的核苷酸。另一方面，本发明提供了检查患者结核分枝杆菌感染的方法，包括(a)从患者获得生物样品；(b)用对编码上述多肽的DNA序列是特异性的寡核苷酸探针接触样品；和(c)检查样品中与寡核苷酸探针杂交的DNA序列。在一个实施方案中，该寡核苷酸探针包含这样的DNA序列的至少大约15个连续的核苷酸。还有一方面，本发明提供结合上述多肽的抗体，包括多克隆抗体和单克隆抗体，以及其用于检查结核分枝杆菌感染的方法。参照下面的详细描述和附图，本发明的这些和其它方面将变得显而易见。这里所公开的全部参考其全部引作参考，好象其各自引作参考一样。附图和序列鉴定的简要说明图1A和B详细说明实施例1描述的14Kd，20Kd和26Kd抗原分别对来自第一和第二结核分枝杆菌免疫供者的T细胞中的增殖和干扰素-γ产生的刺激作用。图2A-D详细说明结核分枝杆菌裂解物(泳道2)，结核分枝杆菌分泌蛋白(泳道3)，重组体Tb38-1(泳道4)，重组体TbH-9(泳道5)和重组体85b(泳道5)分别抗分泌性结核分枝杆菌蛋白，已知的结核分枝杆菌抗原85b和本发明抗原Tb38-1和TbH-9产生的抗血清反应性。图3A详细说明分泌性结核分枝杆菌蛋白，重组体TbH-9和对照抗原TbRa11对TbH-9-特异性T细胞克隆中增殖的刺激作用。图3B详细说明分泌性结核分枝杆菌蛋白，PPD和重组体TbH-9对TbH-9-特异性T细胞克隆中干扰素-γ产生的刺激作用。图4详细说明与细菌裂解物的反应性相比较的两种代表性多肽与来自结核分枝杆菌感染的和未感染的个体的血清的反应性。图5说明与38kD抗原的反应性相比较的4种代表性多肽(representativepolypeptide)与来自结核分枝杆菌感染的和未感染的个体的血清的反应性。图6说明重组体38kD和TbRa11抗原与来自结核分枝杆菌患者，PPD阳性供者和正常供者的血清的反应性。图7说明TbRa2A与38kD阴性血清的反应性。图8说明SEQIDNO60的抗原与来自结核分枝杆菌患者和正常供者的血清的反应性。图9详细说明根据非直接ELISA测定，重组体抗原TbH-29(SEQIDNO137)与来自结核分枝杆菌患者，PPD阳性供者和正常供者的血清的反应性。图10详细说明根据直接和非直接ELISA两种的测定，重组体抗原TbH-33(SEQIDNO140)与来自结核分枝杆菌患者和来自正常供者的血清，以及和来自结核分枝杆菌患者的血清集液(pool)的反应性。图11详细说明根据ELISA的测定，增加浓度的重组体抗原TbH-33(SEQIDNO140)与来自结核分枝杆菌患者和正来自常供者的血清的反应性。SEQ.IDNO.1是TbRa1的DNA序列。SEQ.IDNO.2是TbRa10的DNA序列。SEQ.IDNO.3是TbRa11的DNA序列。SEQ.IDNO.4是TbRa12的DNA序列。SEQ.IDNO.5是TbRa13的DNA序列。SEQ.IDNO.6是TbRa16的DNA序列。SEQ.IDNO.7是TbRa17的DNA序列。SEQ.IDNO.8是TbRa18的DNA序列。SEQ.IDNO.9是TbRa19的DNA序列。SEQ.IDNO.10是TbRa24的DNA序列。SEQ.IDNO.11是TbRa26的DNA序列。SEQ.IDNO.12是TbRa28的DNA序列。SEQ.IDNO.13是TbRa29的DNA序列。SEQ.IDNO.14是TbRa2A的DNA序列。SEQ.IDNO.15是TbRa3的DNA序列。SEQ.IDNO.16是TbRa32的DNA序列。SEQ.IDNO.17是TbRa35的DNA序列。SEQ.IDNO.18是TbRa36的DNA序列。SEQ.IDNO.19是TbRa4的DNA序列。SEQ.IDNO.20是TbRa9的DNA序列。SEQ.IDNO.21是TbRaB的DNA序列。SEQ.IDNO.22是TbRaC的DNA序列。SEQ.IDNO.23是TbRaD的DNA序列。SEQ.IDNO.24是YYWCPG的DNA序列。SEQ.IDNO.25是AAMK的DNA序列。SEQ.IDNO.26是TbL-23的DNA序列。SEQ.IDNO.27是TbL-24的DNA序列。SEQ.IDNO.28是TbL-25的DNA序列。SEQ.IDNO.29是TbL-28的DNA序列。SEQ.IDNO.30是TbL-29的DNA序列。SEQ.IDNO.31是TbH-5的DNA序列。SEQ.IDNO.32是TbH-8的DNA序列。SEQ.IDNO.33是TbH-9的DNA序列。SEQ.IDNO.34是TbM-1的DNA序列。SEQ.IDNO.35是TbM-3的DNA序列。SEQ.IDNO.36是TbM-6的DNA序列。SEQ.IDNO.37是TbM-7的DNA序列。SEQ.IDNO.38是TbM-9的DNA序列。SEQ.IDNO.39是TbM-12的DNA序列。SEQ.IDNO.40是TbM-13的DNA序列。SEQ.IDNO.41是TbM-14的DNA序列。SEQ.IDNO.42是TbM-15的DNA序列。SEQ.IDNO.43是TbH-4的DNA序列。SEQ.IDNO.44是TbH-4-FWD的DNA序列。SEQ.IDNO.45是TbH-12的DNA序列。SEQ.IDNO.46是Tb38-1的DNA序列。SEQ.IDNO.47是Tb38-4的DNA序列。SEQ.IDNO.48是TbL-17的DNA序列。SEQ.IDNO.49是TbL-20的DNA序列。SEQ.IDNO.50是TbL-21的DNA序列。SEQ.IDNO.51是TbH-16的DNA序列。SEQ.IDNO.52是DPEP的DNA序列。SEQ.IDNO.53是DPEP的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.54是DPVN-末端抗原的蛋白质序列。SEQ.IDNO.55是AVGSN-末端抗原的蛋白质序列。SEQ.IDNO.56是AAMKN-末端抗原的蛋白质序列。SEQ.IDNO.57是YYWCN-末端抗原的蛋白质序列。SEQ.IDNO.58是DIGSN-末端抗原的蛋白质序列。SEQ.IDNO.59是AEESN-末端抗原的蛋白质序列。SEQ.IDNO.60是DPEPN-末端抗原的蛋白质序列。SEQ.IDNO.61是APKTN-末端抗原的蛋白质序列。SEQ.IDNO.62是DPASN-末端抗原的蛋白质序列。SEQ.IDNO.63是TbM-1肽的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.64是TbRa1的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.65是TbRa10的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.66是TbRa11的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.67是TbRa12的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.68是TbRa13的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.69是TbRa16的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.70是TbRa17的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.71是TbRa18的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.72是TbRa19的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.73是TbRa24的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.74是TbRa26的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.75是TbRa28的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.76是TbRa29的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.77是TbRa2A的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.78是TbRa3的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.79是TbRa32的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.80是TbRa35的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.81是TbRa36的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.82是TbRa4的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.83是TbRa9的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.84是TbRaB的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.85是TbRaC的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.86是TbRaD的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.87是YYWCPG的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.88是TbAAMK的DNA序列。SEQ.IDNO.89是Tb38-1的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.90是TbH-4的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.91是TbH-8的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.92是TbH-9的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.93是TbH-12的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.94是DPAS的DNA序列。SEQ.IDNO.95是DPAS的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.96是DPV的DNA序列。SEQ.IDNO.97是DPV的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.98是ESAT-6的DNA序列。SEQ.IDNO.99是ESAT-6的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.100是TbH-8-2的DNA序列。SEQ.IDNO.101是TbH-9FL的DNA序列。SEQ.IDNO.102是TbH-9FL的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.103是TbH-9-1的DNA序列。SEQ.IDNO.104是TbH-9-1的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.105是TbH-9-4的DNA序列。SEQ.IDNO.106是TbH-9-4的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.107是Tb38-1F2IN的DNA序列。SEQ.IDNO.108是Tb38-1F2RP的DNA序列。SEQ.IDNO.109是Tb37-FL的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.110是Tb38-IN的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.111是Tb38-1F3的DNA序列。SEQ.IDNO.112是Tb38-1F3的推导的氨基酸序列。SEQ.IDNO.113是Tb38-1F5的DNA序列。SEQ.IDNO.114是Tb38-1F6的DNA序列。SEQ.IDNO.115是DPV的推导的N-末端氨基酸序列。SEQ.IDNO.116是AVGS的推导的N-末端氨基酸序列。SEQ.IDNO.117是AAMK的推导的N-末端氨基酸序列。SEQ.IDNO.118是YYWC的推导的N-末端氨基酸序列。SEQ.IDNO.119是DIGS的推导的N-末端氨基酸序列。SEQ.IDNO.120是AAES的推导的N-末端氨基酸序列。SEQ.IDNO.121是DPEP的推导的N-末端氨基酸序列。SEQ.IDNO.122是APKT的推导的N-末端氨基酸序列。SEQ.IDNO.123是DPAS的推导的N-末端氨基酸序列。SEQ.IDNO.124是DPPDN-末端抗原的蛋白质序列。SEQ.IDNO.125-128是四个DPPD溴化氰片段的蛋白质序列。SEQ.IDNO.129是XDS抗原的N-末端蛋白质序列。SEQ.IDNO.130是AGD抗原的N-末端蛋白质序列。SEQ.IDNO.131是APE抗原的N-末端蛋白质序列。SEQ.IDNO.132是XYI抗原的N-末端蛋白质序列。SEQ.IDNO.133是TbH-29的DNA序列。SEQ.IDNO.134是TbH-30的DNA序列。SEQ.IDNO.135是TbH-32的DNA序列。SEQ.IDNO.136是TbH-33的DNA序列。SEQ.IDNO.137是TbH-29的预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.138是TbH-30的预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.139是TbH-32的预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.140是TbH-33的预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.141-146是制备包含TbRa3，38kD和Tb38-1的融合蛋白中使用的PCR引物。SEQ.IDNO.147是包含TbRa3，38kD和Tb38-1的融合蛋白的DNA序列。SEQ.IDNO.148是包含TbRa3，38kD和Tb38-1的融合蛋白的氨基酸序列。SEQ.IDNO.149是结核分枝杆菌抗原38kD的DNA序列。SEQ.IDNO.150是结核分枝杆菌抗原38kD的氨基酸序列。SEQ.IDNO.151是XP14的DNA序列。SEQ.IDNO.152是XP24的DNA序列。SEQ.IDNO.153是XP31的DNA序列。SEQ.IDNO.154是XP32的5’DNA序列。SEQ.IDNO.155是XP32的3’DNA序列。SEQ.IDNO.156是XP14的预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.157是XP14的反向互补序列编码的预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.158是XP27的DNA序列。SEQ.IDNO.159是XP36的DNA序列。SEQ.IDNO.160是XP4的5’DNA序列。SEQ.IDNO.161是XP5的5’DNA序列。SEQ.IDNO.162是XP17的5’DNA序列。SEQ.IDNO.163是XP30的5’DNA序列。SEQ.IDNO.164是XP2的5’DNA序列。SEQ.IDNO.165是XP2的3’DNA序列。SEQ.IDNO.166是XP3的5’DNA序列。SEQ.IDNO.167是XP3的3’DNA序列。SEQ.IDNO.168是XP6的5’DNA序列。SEQ.IDNO.169是XP6的3’DNA序列。SEQ.IDNO.170是XP18的5’DNA序列。SEQ.IDNO.171是XP18的3’DNA序列。SEQ.IDNO.172是XP19的5’DNA序列。SEQ.IDNO.173是XP19的3’DNA序列。SEQ.IDNO.174是XP22的5’DNA序列。SEQ.IDNO.175是XP22的3’DNA序列。SEQ.IDNO.176是XP25的5’DNA序列。SEQ.IDNO.177是XP25的3’DNA序列。SEQ.IDNO.178是TbH4-XP1的全长DNA序列。SEQ.IDNO.179是TbH4-XP1的预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.180是TbH4-XP1的反向互补序列编码的预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.181是XP36编码的第一预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.182是XP36编码的第二预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.183是XP36的反向互补序列编码的预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.184是RDIF2的DNA序列。SEQ.IDNO.185是RDIF5的DNA序列。SEQ.IDNO.186是RDIF8的DNA序列。SEQ.IDNO.187是RDIF10的DNA序列。SEQ.IDNO.188是RDIF11的DNA序列。SEQ.IDNO.189是RDIF2的预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.190是RDIF5的预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.191是RDIF8的预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.192是RDIF10的预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.193是RDIF11的预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.194是RDIF12的5’DNA序列。SEQ.IDNO.195是RDIF12的3’DNA序列。SEQ.IDNO.196是RDIF7的DNA序列。SEQ.IDNO.197是RDIF7的预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.198是DIF2-1的DNA序列。SEQ.IDNO.199是DIF2-1的预示的氨基酸序列。SEQ.IDNO.200-207是制备包含TbRa3，38kD，Tb38-1和DPEP的融合蛋白(下文称之为TbF-2)中使用的PCR引物。SEQ.IDNO.208是融合蛋白TbF-2的DNA序列。SEQ.IDNO.209是融合蛋白TbF-2的氨基酸序列。发明的详细说明如上所述，本发明一般涉及诊断结核病的组合物和方法。本发明组合物含有至少包含一种结核分枝杆菌抗原，或者只是保守性替换和/或修饰不同的这样的抗原的变体的免疫原性部分的多肽。本发明范围内的多肽包括但不限于可溶性结核分枝杆菌抗原。“可溶性结核分枝杆菌抗原”是结核分枝杆菌培养物滤液中存在的结核分枝杆菌源的蛋白质。如这里所使用的，术语“多肽”包括其中氨基酸残基通过共价肽键连接的任何长度的氨基酸链，包括全长蛋白质(即抗原)。因此，包含上述抗原之一的抗原性部分的多肽可以全部由抗原性部分组成，或者可以包含另外的序列。另外的序列可以来自天然结核分枝杆菌抗原或者可以是异源的，并且这样的序列可以(但是不必须)是抗原性的。抗原的“抗原性部分”(可以是溶解的或者可以是不溶解的)是能与来自结核分枝杆菌感染的个体血清反应的那部分(即在这里描述的代表性ELISA测试中，来自感染的个体血清产生吸收读数至少高于用来自未感染个体的血清所获得的吸收三个标准差)。“结核分枝杆菌感染的个体”是用结核分枝杆菌感染的人(例如对于PPD的真皮内皮试反应直径至少是0.5cm)。感染的个体可以表现出结核病症状或者可以没有疾病症状。包含这里所描述的一种或多种结核分枝杆菌抗原的至少抗原性部分的多肽一般可以单独使用或者结合使用来检查患者结核病。本发明的组合物和方法还涉及上述多肽的变体。“变体”，如在这里所使用的，是只是保守性替换和/或修饰不同于天然抗原，使得保留多肽的抗原性的多肽。这样的变体一般可以通过修饰上述多肽序列之一，并且使用例如这里所描述的代表性方法评价修饰的多肽的抗原性来鉴定。“保守性替换”是其中氨基酸被另一种具有相似性质的氨基酸置换，使得肽化学领域技术人员能预测多肽的二级结构和亲水性基本上没有变化的置换。一般情况下，下面组的氨基酸代表保守性变化(1)ala，pro，gly，glu，asp，gln，asn，ser，thr；(2)cys，ser，tyr，thr；(3)val，ile，leu，met，ala，phe；(4)lys，arg，his；和(5)phe，tyr，trp，his。变体也可以(或者)通过例如对多肽的抗原性，二级结构和亲水性具有极小影响的氨基酸的缺失或加入而修饰。例如，多肽可以在共翻译或翻译后指导蛋白质转移的蛋白质N-末端的信号(或前导)序列偶联。多肽还可以偶联于易于多肽(例如多-His)的合成，纯化或鉴定，或者增强多肽与固相支持体结合的接头或其它序列偶联。例如，多肽可以与免疫球蛋白Fc区偶联。在相关的方面，公开了组合多肽。“组合多肽”是至少包含一种通过肽键连接到单氨基酸链上的上述抗原性部分和一种或多种另外的抗原性结核分枝杆菌序列的多肽。序列可以直接连接(即没有间插氨基酸)或者可以通过不明显减小组成多肽的抗原性的接头序列(例如Gly-Cys-Gly)连接。一般情况下，结核分枝杆菌抗原，编码该抗原的DNA序列，可以用各种各样的方法制备。例如可溶性抗原可以通过本领域技术人员公知的方法从结核分枝杆菌培养物滤液中分离，包括阴离子-交换和反相色谱。然后对纯化的抗原评价期望的性质，例如与从结核分枝杆菌感染的个体获得的血清反应的能力。这样的筛选可以使用这里所描述的代表性方法进行。然后可以用例如常规的Edman化学技术对抗原部分测序。参见Edman和Berg，欧洲生物化学杂志(Eur.J.Biochem.)80116-132，1967。抗原也可以用插入到表达载体中并且在适当的宿主中表达的编码该抗原的DNA序列重组产生。编码可溶性抗原的DNA分子可以通过用特异性抗可溶性结核分枝杆菌抗原的抗血清(例如兔)筛选适当的结核分枝杆菌表达文库来分离。编码可能是可溶的或者可能不是可溶的抗原的DNA序列可以通过用从感染结核分枝杆菌的患者获得的血清筛选适当的结核分枝杆菌基因组或者cDNA表达文库来鉴别。这样的筛选一般可以用本领域技术人员公知的技术进行，例如描述于Sambrook等，分子克隆实验室手册，冷泉港实验室，冷泉港，NY，1989的那些方法。编码可溶性抗原的DNA序列也可以通过对适当的结核分枝杆菌cDNA或基因组DNA文库筛选与来自分离的可溶性抗原的部分氨基酸序列的简并寡核苷酸杂交的DNA序列而获得。可以设计和合成在这样的筛选中使用的简并寡核苷酸序列，筛选可以根据(例如)Sambrook等，分子克隆实验室手册，冷泉港实验室，冷泉港，NY(和其中的引用参考)的描述进行。也可以使用聚合酶链反应(PCR)，使用本领域公知方法中的上述寡核苷酸，来从cDNA或基因组文库分离核酸探针。然后可以用分离的探针进行文库筛选。不考虑制备方法，这里所描述的抗原是“抗原性的”。更具体地，抗原具有与来自结核分枝杆菌感染的个体的血清反应的能力。应用例如这里所描述的代表性ELISA测试来评价反应性，其中来自感染的个体血清产生吸收读数至少高于用来自未感染个体的血清所获得的吸收三个标准差认为是阳性的。结核分枝杆菌抗原的抗原性部分可以用已知的技术制备和鉴定，例如总结于Paul，基础免疫学(FundamentalImmunology)，第三版，Raven出版，1993，pp.243-247和其中引用的参考文献中的那些技术。这样的技术包括对天然抗原的多肽部分筛选抗原性性质。这里所描述的代表性ELISA测定一般可以在这些筛选中使用。多肽的抗原性部分是在这样的测试中产生基本上类似于全长抗原产生的信号的部分。换句话说，结核分枝杆菌抗原的抗原性部分产生在这里所描述的模型ELISA中全长抗原诱导的信号的至少大约20％，优选大约100％。结核分枝杆菌抗原的部分和其它变体可以通过合成或重组方法产生。具有少于大约100个氨基酸，并且一般少于大约50个氨基酸的合成的多肽可以用本领域技术人员公知的技术产生。例如这样的多肽可以用任何商业上可得的固相技术，例如其中氨基酸被顺序加入到增长的氨基酸链上的Merrifield固相合成方法来合成。参见Merrifield，J.Am.Chem.Soc.852149-2146，1963。自动合成多肽的设备是可以从供应商例如AppliedBioSystems，Inc.，FosterCity，CA购得的，并且可以根据生产商的说明来操作。天然抗原的变体一般可以用标准诱变技术例如寡核苷酸指导的位点特异性诱变来制备。也可以用允许制备截短的多肽的标准技术去除DNA序列的片段。包含天然抗原的部分和/或变体的重组多肽可以容易地用本领域技术人员公知的多种技术从编码该肽的DNA序列来制备。例如来自将重组蛋白分泌到培养基中的合适的宿主/载体系统的上清液可以首先用商业可得的滤器浓缩。浓缩后，可以将浓缩液应用于合适的纯化基质，例如亲和基质或者离子交换树脂。最后，一个或多个反相HPLC步骤可以用来进一步纯化重组蛋白质。可以使用本领域技术人员公知的任何各种各样的表达载体来表达这里所描述的重组多肽。表达可以在用用包含编码重组多肽的DNA分子的表达载体转化或转染的任何合适的宿主细胞中实现。合适的宿主细胞包括原核细胞，酵母和高等真核细胞。优选地，使用的宿主细胞是大肠杆菌，酵母或者哺乳动物细胞系例如COS或CHO。以该方法表达的DNA序列可以编码天然存在的抗原，天然存在抗原的部分或者其其它变体。一般情况下，不考虑制备方法，这里所公开的多肽以基本上纯的方式制备。优选地，多肽至少大约80％纯，更优选至少大约90％纯和最优选至少大约99％纯。但是，在这里所描述的方法中，这样基本上纯的多肽也可以组合使用。在一些具体的实施方案中，本发明公开了至少包含具有下面N-末端序列之一的可溶性结核分枝杆菌抗原(或者这样的抗原的变体)的抗原性部分的多肽(a)Asp-Pro-Val-Asp-Ala-Val-Ile-Asn-Thr-Thr-Cys-Asn-Tyr-Gly-Gln-Val-Val-Ala-Ala-Leu(SEQIDNO115)；(b)Ala-Val-Glu-Ser-Gly-Met-Leu-Ala-Leu-Gly-Thr-Pro-Ala-Pro-Ser(SEQIDNO116)；(c)Ala-Ala-Met-Lys-Pro-Arg-Thr-Gly-Asp-Gly-Pro-Leu-Glu-Ala-Ala-Lys-Glu-Gly-Arg(SEQIDNO117)；(d)Tyr-Tyr-Trp-Cys-Pro-Gly-Gln-Pro-Phe-Asp-Pro-Ala-Trp-Gly-Pro(SEQIDNO118)；(e)Asp-Ile-Gly-Ser-Glu-Ser-Thr-Glu-Asp-Gln-Gln-Xaa-Ala-Val(SEQIDNO119)；(f)Ala-Glu-Glu-Ser-Ile-Ser-Thr-Xaa-Glu-Xaa-Ile-Val-Pro(SEQIDNO120)；(g)Asp-Pro-Glu-Pro-Ala-Pro-Pro-Val-Pro-Thr-Thr-Ala-Ala-Ser-Pro-Pro-Ser(SEQIDNO121)；(h)Ala-Pro-Lys-Thr-Tyr-Xaa-Glu-Glu-Leu-Lys-Gly-Thr-Asp-Thr-Gly(SEQIDNO122)；(i)Asp-Pro-Ala-Ser-Ala-Pro-Asp-Val-Pro-Thr-Ala-Ala-Gln-Gln-Thr-Ser-Leu-Leu-Asn-Ser-Leu-Ala-Asp-Pro-Asn-Val-Ser-Phe-Ala-Asn(SEQIDNO123)；(j)Xaa-Asp-Ser-Glu-Lys-Ser-Ala-Thr-Ile-Lys-Val-Thr-Asp-Ala-Ser；(SEQIDNO129)(k)Ala-Gly-Asp-Thr-Xaa-Ile-Tyr-Ile-Val-Gly-Asn-Leu-Thr-Ala-Asp；(SEQIDNO130)或(l)Ala-Pro-Glu-Ser-Gly-Ala-Gly-Leu-Gly-Gly-Thr-Val-Gln-Ala-Gly；(SEQIDNO131)其中Xaa可以是任何氨基酸，优选半胱氨酸残基。编码鉴定为上述(g)的抗原的DNA序列在SEQIDNo.52中提供，其推导的氨基酸序列在SEQIDNo.53中提供。编码鉴定为上述(a)的抗原的DNA序列在SEQIDNo.96中提供，其推导的氨基酸序列在SEQIDNo.97中提供。相应于上述抗原(d)的DNA序列在SEQIDNo.24中提供，相应于上述抗原(c)的DNA序列在SEQIDNo.25中提供和相应于上述抗原(i)的DNA序列在SEQIDNo.94中提供；其推导的氨基酸序列在SEQIDNo.95中提供。在进一步具体的实施方案中，本发明公开了至少包含具有下面N-末端序列之一的结核分枝杆菌抗原或者只有保守性替换和/或修饰不同的其变体的免疫原性部分的多肽(m)Xaa-Tyr-Ile-Ala-Tyr-Xaa-Thr-Thr-Ala-Gly-Ile-Val-Pro-Gly-Lys-Ile-Asn-Val-His-Leu-Val；(SEQIDNO132)或(n)Asp-Pro-Pro-Asp-Pro-His-Gln-Xaa-Asp-Met-Thr-Lys-Gly-Tyr-Tyr-Pro-Gly-Gly-Arg-Arg-Xaa-Phe；(SEQIDNO124)其中Xaa可以是任何氨基酸，优选半胱氨酸残基。在其它具体实施方案中，本发明公开了至少包含包括下面序列编码的一个或多个氨基酸序列的可溶性结核分枝杆菌抗原(或者这样的抗原的变体)的抗原性部分的多肽(a)SEQIDNo.1，2，4-10，13-25，52，94和96的DNA序列；(b)这样的DNA序列的互补序列，或者(c)与(a)或(b)中的序列基本上同源的DNA序列。在又一个具体实施方案中，本发明公开了至少包含包括下面序列编码的一个或多个氨基酸序列的可能是可溶性的或者可能是不可溶性的结核分枝杆菌抗原(或者这样的抗原的变体)的抗原性部分的多肽(a)SEQIDNo.26-51，133，134，158-178和196的DNA序列；(b)这样的DNA序列的互补序列，或者(c)与(a)或(b)中的序列基本上同源的DNA序列。在上面所讨论的具体的实施方案中，结核分枝杆菌抗原包括基本上与这里所具体引述的一个或多个DNA序列同源的DNA序列编码的变体。“基本上同源”，如在这里所使用的，指在中等严格条件下能杂交的DNA序列。合适的中等严格条件包括在5XSSC，0.5％SDS，1.0mMEDTA(pH8，0)溶液中预先冲洗；在50℃-65℃，5XSSC中杂交过夜，或者在杂交-物种(cross-species)同源情况下在45℃，0.5XSSC接着每次用含有0.1％SDS的2X，0.5X和0.2XSSC在65℃冲洗20分钟，冲洗两次。这样的杂交DNA序列也在本发明范围内，这是由于编码简并性而编码杂交DNA序列编码的免疫原性多肽的核苷酸序列。在相关的方面，本发明提供包含第一和第二本发明多肽或者本发明多肽和已知的结核分枝杆菌抗原的融合蛋白质以及这样的融合蛋白的变体，其中所述已知的结核分枝杆菌抗原是例如上面描述的38kD抗原或ESAT-6(SEQIDNos.98和99)。本发明融合蛋白也可以在第一和第二多肽之间包括接头肽。编码本发明融合蛋白的DNA序列是用已知的将编码第一和第二多肽的分开的DNA序列装配到合适的表达载体中的重组DNA技术来构建的。有或者没有肽接头情况下，编码第一多肽的DNA序列的3′末端连接于编码第二多肽的DNA序列的5′末端，使得序列的读框处于允许将两个DNA序列mRNA翻译成保留第一和第二多肽的生物活性的单一的融合蛋白的状态。肽接头序列可以用来以足以保证各个多肽折叠成其二级和三级结构的距离分开第一和第二多肽。这样的肽接头序列用本领域公知的标准技术插入到融合蛋白中。合适的肽接头序列可以以下面因素为基础来选择(1)其采用柔性伸展构象的能力；(2)其不能形成第一和第二多肽上的功能表位相互作用的二级结构；和(3)没有可能与多肽功能表位反应的疏水的或带电荷的残基。优选的肽接头序列包含Gly，Asn和Ser残基。其它接近中性的氨基酸，例如Thr和Ala，也可以在接头序列中使用。可以有用地用作接头的氨基酸序列包括Maratea等，基因(Gene)4039-46，1985；Murphy等，美国国家科学院院刊(Pro.Natl.Acad.Sci.USA)838258-8262，1986；美国专利号4935233和美国专利号4751180中公开的那些序列。接头序列长度可以是1至大约50个氨基酸。当第一和第二多肽具有可以用来分开功能区和防止空间干扰的非基本N-末端氨基酸区时不需要这些肽接头序列。另一方面，本发明提供使用上述多肽诊断结核病的方法。在这一方面，提供了使用一种或多种上述多肽，单独的或组合的，检测生物样品中结核分枝杆菌感染的方法。其中使用多种多肽的实施方案中，可以包括这里所具体描述的那些多肽之外的多肽，例如Andersen和Hansen，Infect.Immun.572481-2488，1989中所描述的38kD抗原。这里所使用的“生物样品”是从患者获得的任何含有抗体的样品。优选地，样品是全血，痰，血清，血浆，唾液，脑脊液或尿液。更优选地，样品是从患者或供血者获得的血，血清或血浆样品。如下面所描述的，测试中使用多肽来检测样品中相对于预计的截断值存在或不存在该多肽的抗体。存在这样的抗体表明对可能是结核病指征的分枝杆菌抗原的前致敏。其中使用多于一种多肽的实施方案中，使用的多肽优选是互补的(即一种组分多肽要在样品中检测出另一种组分多肽没有检测出的感染)。互补多肽一般通过分别使用各多肽来检查从已知感染结核分枝杆菌的一系列患者获得的血清样品来鉴定。用各多肽测定完哪一种样品试验是阳性后(如下面所描述的)，可以配制大多数检查全部或者所有试验样品感染的两种或多种多肽的混合物。这样的多肽是互补的。例如，来自结核病感染个体的血清的大约25-30％对于任何单一蛋白质的抗体是呈阴性的，例如上面提到的38kD抗原。因此，互补多肽可以与38kD抗原结合使用来提高诊断试验的灵敏性。对于使用检测样品中抗体的一种或多种多肽有各种各样本领域技术人员公知的测试用形式。参见，例如Harlow和Lane，抗体实验室手册，冷泉港实验室，1988，其在此引作参考。在优选的实施方案中，测试包括使用将抗体从样品中结合或去除的固定在固相支持体上的多肽。然后可以用含有报道基团的检测试剂检测结合的抗体。合适的检测试剂包括结合抗体/多肽复合物和用报道基团标记的游离的多肽(例如在半竞争测试中)的抗体。或者可以使用竞争测试，其中用报道基团标记结合多肽的抗体并且使在抗原与样品温育之后结合固定化的抗原。样品的组分抑制标记的抗体与多肽的结合的程度是样品与固定化多肽反应性的指征。固相支持体可以是抗原可以与之连接的本领域技术人员已知的任何固体材料。例如固相支持体可以是微量滴定板中的试验孔或者硝基纤维素或者其它合适的膜。或者支持体可以是小球或圆片，例如玻璃，纤维玻璃，胶乳或者塑料材料，例如聚苯乙烯或聚氯乙烯。支持体还可以是磁粒子或纤维光学敏感元件，例如美国专利5359681中公开的那些。多肽可以用本领域技术人员公知的各种各样的技术结合到固相支持体上，这一点在专利和科学文献中有广泛描述。在本发明说明书中，术语“结合”指非共价连接和共价连接(可以是抗原和支持体上的官能团的直接键合或者可以是通过交联剂的键合)两种，非共价连接例如吸附。优选通过与微量滴定板中的孔或者与膜的吸附作用的结合。这样的情况下，吸附作用可以通过使多肽在合适的缓冲液中与固相支持体接触合适的时间来实现。接触的时间随着温度而不同，但是一般在大约1小时和1天之间。一般情况下，使塑料微量滴定板的孔(例如聚苯乙烯或聚氯乙烯)与大约10ng至大约1μg范围量的多肽接触，优选大约100ng，对于结合适量的抗原是足够的。一般通过首先使支持体与一种双功能试剂反应可以实现多肽与固相支持体的共价连接，所述双功能试剂与支持体和多肽上的官能团例如羟基或氨基反应。例如，使用苯醌或者通过支持体上的醛基与多肽上的胺和活泼氢的缩合作用，可以使多肽与具有合适的聚合物包被的支持体结合(参见，例如PierceImmunotechnologyCatalogandHandbook，1991，A12-A13)。在一些实施方案中，测试是酶联免疫吸附测定(ELISA)。该测定通过首先使固定在固相支持体通常是微量滴定板的孔的多肽抗原与样品接触，使得样品中多肽的抗体结合固定的多肽。然后从固定的多肽去除未结合的样品，并且加入能结合固定化抗体-多肽复合物的检测试剂。然后用适用于该具体检测试剂的方法检测保持与固相支持体结合的检测试剂的量。更具体地，一旦多肽如上所述固定在支持体上，则一般封闭支持体上剩余的蛋白质结合位点。可以使用本领域技术人员公知的任何合适的封闭剂，例如牛血清清蛋白或Tween20TM(SigmaChemicalCo.，St.Louis，MO)固定化多肽然后和样品温育，使抗体结合抗原。样品在温育之前可以用合适的稀释剂例如磷酸缓冲盐水(PBS)稀释。一般情况下，合适的接触时间(即温育时间)是足以检测结核分枝杆菌感染的样品中抗体的存在的时间。优选地，接触时间足以实现至少是结合和未结合之间平衡时实现的结合水平的95％的结合水平。本领域技术人员会意识到实现平衡需要的时间通过测试一段时间内发生的结合水平而容易测定。室温下，大约30分钟的温育时间一般是足够的。然后可以通过使用合适的缓冲液例如含有0.1％Tween20TM的PBS冲洗固相支持体来去除未结合的样品。然后可以将检测试剂加入到固相支持体上。合适的检测试剂是结合固定化抗体-多肽复合物并且可以用本领域技术人员公知的任何各种各样的方法检测的任何化合物。优选地，检测试剂含有与报道基团偶联的结合试剂(例如，蛋白质A，蛋白质G，免疫球蛋白，凝集素或游离抗原)。优选的报道基团包括酶(例如辣根过氧化物酶)，底物，辅因子，抑制剂，染料，放射性核素，发光基团，荧光基团和生物素。偶联试剂与报道基团的偶联作用可以用本领域技术人员公知的标准技术来实现。普通的偶联各种各样的报道基团的结合试剂可以从很多商业来源购得(例如ZymedLaboratories，SanFrancisco，CA，和Pierce，Rockford，IL)。检测试剂然后与固定化抗体-多肽复合物温育足以检测结合抗体的时间。合适长短的时间一般可以根据厂商的说明或者通过测定该段时间内发生的结合水平来确定。然后去除未结合检测试剂并且用报道基团检测结合的检测试剂。用于检测报道基团的方法取决于报道基团的性质。对于放射性基团，闪烁计数或者放射自显影方法一般是合适的。也可以使用分光术方法来检测染料，发光基团和荧光基团。生物素可以用偶联不同报道基团(通常是放射性基团或荧光基团或者酶)的抗生物素蛋白来检测。酶报道基团一般可以通过加入底物(一般用特定长短的时间)，接着对反应产物进行分光术或其它分析来检测。为了测定样品中存在或者不存在抗-结核分枝杆菌抗体，一般将从保持结合固相支持体的报道基团检测的信号与相应于预测的截断值的信号相比较。在一个优选的实施方案中，截断值是当固定化抗原与来自未感染患者的样品温育时获得的平均信号。一般情况下，产生高于预测截断值三个标准偏差的信号的样品认为是结核病阳性。在变化优选的实施方案中，根据Sackett等，临床流行病学临床药物的基础科学(ClinicalEpidemiologyABasicScienceforClinicalMedicine)，LittleBrownandCo.，1985，pp.106-107的方法，应用ReceiverOperatorCurve，测定截断值。简要地说，在该实施方案中，该截断值可以从相应于对于诊断试验结果的各可能的截断值的真阳性比例(即敏感性)和假阳性比例(100％特异性)对的图来确定。最接近的图上左上角的截断值(即封闭最大区的值)是最准确的截断值，产生大于通过该方法测定的截断值的信号的样品认为是阳性的。或者，截断值可以移到图的左侧，以减小假阳性比例，或者移到右侧，以减小假阴性比例。一般情况下，产生大于通过该方法测定的截断值的信号的样品认为是结核病阳性的。在相关的实施方案中，该测试在快速流通(flow-through)或色条试验形式中进行，其中抗原固定在膜例如硝基纤维素上。在流通试验中，样品中的抗体当样品经过膜时结合固定化多肽。当含有检测试剂的溶液流经膜时则检测试剂(例如蛋白质A-胶体金)结合抗体-多肽复合物。然后可以根据上述进行结合了的检测试剂的检测。在色条试剂形式中，多肽与之结合的一端浸在含有样品的溶液中。样品沿着膜迁移通过含有检测试剂的区，并且达到固定化多肽区。多肽处检测试剂的浓度表明样品中存在抗-结核分枝杆菌抗体。一般情况下，检测试剂浓度在该点产生一个图案，例如一条线，其可以目测到。不存在这样的图案则表明是阴性结果。一般情况下，选择固定在膜上的多肽的量以当生物样品含有足以在如上所述的ELISA中产生阳性信号的抗体水平时产生目示得清楚的图案。优选地，固定在膜上的多肽的量范围是大约25ng至大约1μg，更优选大约50ng至大约500ng。这样的试验一般用非常少量(例如一滴)的患者的血清或血液来进行。当然，存在适用于本发明多肽的很多其它测试方案。上面的描述是只是为了例示。另一方面，本发明提供对于本发明多肽的抗体。抗体可以通过本领域技术人员公知的各种各样的方法中的任何一种来制备。参见例如Harlow和Lane，抗体实验室手册，冷泉港实验室，1988。在一种这样的技术中，最初将包含抗原性多肽的免疫原注射给多种哺乳动物的任何一种(例如小鼠，大鼠，兔，绵羊和山羊)。在该步骤中，本发明多肽可以不经修饰而作为免疫原。或者，特别是对于相对短的多肽，如果多肽与载体蛋白质例如牛血清清蛋白或匙孔戚血蓝蛋白连接的话，则可以诱出上位免疫应答。给动物受体注射免疫原，优选根据预计方案加入一次或多次加强免疫。从动物周期性取血样。然后可以通过例如使用与合适的固相支持体偶联的多肽的亲和层析从这样的抗血清纯化出对这种多肽有特异性的多克隆抗体。对感兴趣的抗原性多肽是特异性的单克隆抗体可以例如应用Kohler和Milstein，欧洲免疫学杂志(Eur.J.Immunol.)6511-519，1976的技术和迄今为止的改进来制备。简要地说，这些方法包括制备能产生具有期望的特异性(即与感兴趣的多肽有反应性)的抗体的无限增殖细胞系。这样的细胞系可以例如由从如上所述免疫的动物获得的脾细胞制备。脾细胞然后通过例如与骨髓瘤细胞配偶体融合，配偶体优选与免疫的动物有协同性的[配偶体的融合作用来无限增殖化。可以应用各种各样的融合技术。例如，脾细胞和骨髓瘤细胞可以和非离子去污剂混合数分钟后以低密度在支持杂交细胞生长而不支持骨髓瘤细胞生长的选择性培养基中平板培养。优选的选择技术使用HAT(次黄嘌呤，氨基蝶呤，胸苷)选择。足够时间后，通常大约1-2星期，观察杂交的菌落。选择单菌落并且测试抗多肽的结合活性。具有非常高的反应性和特异性的杂交瘤是优选的。单克隆抗体可以从生长的杂交瘤菌落的上清液中分离。另外，可以使用各种各样的技术来提高产率，例如将杂交瘤细胞系注射给合适的脊椎动物宿主例如小鼠的腹膜腔。然后可以从腹水或血液收获单克隆抗体。通过常规技术例如色谱，凝胶过滤，沉淀和提取从抗体中去除杂质。本发明多肽可以在纯化过程例如亲和层析中使用。抗体可以在检测结核分枝杆菌抗原的存在的诊断测试中使用，使用类似于上面描述的那些测试和本领域技术人员公知的其它技术，从而提供检查患者结核分枝杆菌感染的方法。本发明诊断剂也可以含有编码一种或多种上面的多肽或者其一部分或几部分的DNA序列。例如，在聚合物酶链反应(PCR)基础测试中可以使用至少两种寡核苷酸引物来扩增来自生物样品的结核分枝杆菌特异性cDNA，其中至少一种寡核苷酸引物对于编码本发明多肽的DNA分子是特异性的。然后应用本领域公知的技术例如凝胶电泳来检测扩增的cDNA的存在。类似地，在杂交试验中可以使用对编码本发明多肽的DNA分子有特异性的寡核苷酸探针来检测生物样品中本发明多肽的存在。这里所使用的术语“对DNA分子特异性的寡核苷酸引物/探针”指具有与所研究的DNA分子至少大约80％，优选至少大约90％和更优选至少大约95％同一性的寡核苷酸序列。可以在本发明诊断方法中有用地使用的寡核苷酸引物/探针优选具有至少大约10-40个核苷酸。在优选的实施方案中，寡核苷酸引物包含至少编码这里所公开的多肽中的一种的DNA分子的大约10个连续的核苷酸。优选地，在本发明诊断方法中使用的寡核苷酸探针包含至少编码这里所公开的多肽中的一种的DNA分子的大约15个连续的核苷酸。PCR基础试验和杂交试验的技术是本领域公知的(参见，例如Mullis等，上文；Ehrlich，上文)。引物或探针因此可以用来检测生物样品中结核分枝杆菌特异性序列。包含上面所描述的寡核苷酸序列的DNA探针或引物可以单独使用，相互结合使用，或者与先前鉴定的序列例如上面所描述的38kD抗原结合使用。为了详细说明提供下面的实施例，但是不是限制本发明。实施例实施例1来自结核分枝杆菌培养物滤液的多肽的纯化和表征该实施例详细说明从培养物滤液制备结核分枝杆菌可溶性多肽。除非另有说明，下面的实施例中的所有百分比是重量体积比。结核分枝杆菌(H37Ra，ATCCNo.25177，或者H37Rv，ATCCNo.25618之一)在灭菌GAS培养基中在37℃下培养14天。然后通过0.45μ过滤器将培养基真空过滤(去除大块细胞)到灭菌2.5L瓶中。接着通过0.2μ过滤器将培养基过滤到灭菌4L瓶中，向培养滤液中加入NaN3至0.04％浓度。然后将瓶置于4℃冷室中。通过将滤液置于高压灭菌的12L储存器中并且将滤液加入到用乙醇冲洗过并且包含10000kDaMWCO膜的400mLAmicon搅拌池中来浓缩培养滤液。使用氮气将压力保持在60psi。该过程将12L体积减少到大约50mL。用8000kDaMWCO纤维素酯膜，换两次碳酸氢铵溶液，将培养滤液透析到0.1％碳酸氢铵中。然后通过商业上可得的BCA测试(Pierce，Rockford，IL)测定蛋白质浓度。然后冻干透析的培养滤液，多肽重新悬浮于蒸馏水中。多肽对0.01mM1，3-双[三(羟基甲基)-甲基氨基]丙烷，pH7.5(Bis-Tris丙烷缓冲液)，阴离子交换色谱的初始条件，透析。在0.01mMBis-Tris丙烷缓冲液pH7.5中平衡的POROS146IIQ/M阴离子交换柱4.6mm×100mm(PerseptiveBioSystems，Framingham，MA)上使用凝胶大量色谱进行分级分离。在上述缓冲系统中用线性0-0.5MNaCl梯度洗脱多肽。在波长220nm下监测柱洗脱液。用蒸馏水透析从离子交换柱上洗脱出的多肽集合液并冻干。将得到的物质溶解于0.1％三氟乙酸(TFA)pH1.9水溶液中，并在Delta-PakC18柱子(Waters，Milford，MA)300埃孔度，5微米颗粒度(3.9×150mm)上纯化多肽。用线性梯度0-60％稀释缓冲液(0.1％TFA的乙腈溶液)从柱子上洗脱多肽。流速是0.75mL/分钟，并且在214nm监测HPLC洗脱液。收集含有洗脱出的多肽的级分，使各样品的纯度最大。得到大约200纯化的多肽。然后对纯化的多肽筛选在PBMC制剂中诱导T-细胞增殖的能力。来自已知PPD皮试阳性并且其T-细胞表现出应答于PPD的增殖的供者的PBMCs和来自MTB的粗可溶性蛋白质在含有补充有10％集合的人血清和50μg/mL庆大霉素的RPMI1640培养基中培养。加入双份纯化的多肽，浓度0.5-10μg/mL。在96-孔圆底平板中200μl体积培养6天后，从每个孔中取出50μl培养基测定IFN-γ水平，如下所述。然后用1μCi/孔含氚胸苷对平板脉冲又18分钟，收获并且用气体闪烁计数器测定摄取的氚。导致两个重复样品中增殖比在单独培养基中培养的细胞所观察到的增殖大三倍的级分认为是阳性的。IFN-γ用酶联免疫吸附测定(ELISA)测定。用PBS中抗人IFN-γ的小鼠单克隆抗体(Chemicon)在室温下包被ELISA板4小时。然后室温下用含有5％(W/V)脱脂奶粉的PBS将孔封闭1小时。然后将平板在PBS/0.2％TWEEN-20中冲洗6次，并且ELISA平板中在培养基中稀释1∶2的样品在室温下温育过夜。再次冲洗平板，并且向各孔中加入在PBS/10％正常山羊血清中稀释1∶3000倍的多克隆兔抗人IFN-γ血清。之后，平板在室温下温育2小时，冲洗，并且以在PBS/5％脱脂奶粉中稀释1∶2000倍加入辣根过氧化物酶-偶联的抗-兔IgG(JacksonLabs.)。室温下又温育2小时后冲洗平板并且加入TMB底物。20分钟后用1N硫酸终止反应。用570nm作为参照波长在450nm测定光密度。两个重复样品给出的OD比来自单独培养基培养的细胞的平均OD大两倍加3标准偏差的级分认为是阳性的。对于测序，将多肽各个干燥置于BiobreneTM(PerkinElmer/AppliedBioSystemsDivision，FosterCity，CA)处理过的玻璃纤维过滤器。带有多肽的过滤器载到PerkinElmer/AppliedBioSystemsDivisionProcise492蛋白质测序仪上。用传统的埃德曼化学对多肽从氨基末端测序。通过比较PTH氨基酸衍生物的滞留时间与合适的PTH衍生物标准对每种多肽测定氨基酸序列。用上述方法，分离了具有下面N-末端序列的抗原(a)Asp-Pro-Val-Asp-Ala-Val-Ile-Asn-Thr-Thr-Xaa-Asn-Tyr-Gly-Gln-Val-Val-Ala-Ala-Leu(SEQIDNO54)；(b)Ala-Val-Glu-Ser-Gly-Met-Leu-Ala-Leu-Gly-Thr-Pro-Ala-Pro-Ser(SEQIDNO55)；(c)Ala-Ala-Met-Lys-Pro-Arg-Thr-Gly-Asp-Gly-Pro-Leu-Glu-Ala-Ala-Lys-Glu-Gly-Arg(SEQIDNO56)；(d)Tyr-Tyr-Trp-Cys-Pro-Gly-Gln-Pro-Phe-Asp-Pro-Ala-Trp-Gly-Pro(SEQIDNO57)；(e)Asp-Ile-Gly-Ser-Glu-Ser-Thr-Glu-Asp-Gln-Gln-Xaa-Ala-Val(SEQIDNO58)；(f)Ala-Glu-Glu-Ser-Ile-Ser-Thr-Xaa-Glu-Xaa-Ile-Val-Pro(SEQIDNO59)；(g)Asp-Pro-Glu-Pro-Ala-Pro-Pro-Val-Pro-Thr-Ala-Ala-Ala-Ala-Pro-Pro-Ala(SEQIDNO60)；和(h)Ala-Pro-Lys-Thr-Tyr-Xaa-Glu-Glu-Leu-Lys-Gly-Thr-Asp-Thr-Gly(SEQIDNO61)；其中Xaa可以是任何氨基酸。除上述方法外，用微内径(microbore)HPLC纯化步骤分离另外的抗原。具体地，20μl含有来自先前描述的色谱纯化步骤的抗原的混合物的级分在PerkinElmer/AppliedBioSystemsDivisionModel172HPLC中，7微米孔度，柱子规格1mm×100mm的AquaporeC18柱子(PerkinElmer/AppliedBioSystemsDivision，FosterCity，CA)上纯化。用线性梯度的1％/分钟的乙腈(含有0.05％TFA)的水溶液(0.05％TFA)以80μl/分钟流速从柱子上洗脱级分。在250nm监测洗脱液。将源级分分为4个主要峰加其它较小组分，得到多肽，其表现出具有12.054Kd(通过质谱)分子量和下面的N-末端序列(i)Asp-Pro-Ala-Ser-Ala-Pro-Asp-Val-Pro-Thr-Ala-Ala-Gln-Gln-Thr-Ser-Leu-Leu-Asn-Asn-Leu-Ala-Asp-Pro-Asp-Val-Ser-Phe-Ala-Asp(SEQIDNO62).该多肽使用上述测试表现出在PBMC制剂中诱导增殖和IFN-γ产生。另外的可溶性抗原如下所述从结核分枝杆菌培养滤液中分离。如上所述制备结核分枝杆菌培养滤液。对Bis-Tris丙烷缓冲液，pH5，5透析后，用阴离子交换色谱在于Bis-Tris丙烷缓冲液，pH5，5中平衡过的PorosQE柱子4.6×100mm(PerseptiveBiosystems)上进行分级分离。用上述缓冲系统中线性0-1.5MNaCl梯度以10mL/分钟的流速洗脱多肽。在214nm波长监测柱洗出液。集合从离子交换柱洗脱出的级分，并且用PorosR2柱4.6×100mm(PerseptiveBiosystems)进行反相色谱。用线性梯度0-100％乙腈(0.1％TFA)以5mL/分钟流速从柱子洗脱多肽。在214nm监测洗脱液。冻干含有洗出的多肽的级分并重新悬浮于80μl含水的0.1％TFA中，进一步使在VydacC4柱4.6×150mm(WesternAnalytical，Temecula，CA)上用线性梯度0-100％乙腈(0.1％TFA)以2mL/分钟流速进行反相色谱。在214nm监测洗脱液。具有生物活性的级分分成一个主峰加其它较小组分。该峰在PVDF膜上的蛋白质印迹给出3个主带，分子量是14Kd，20Kd和26Kd。测定这些多肽，它们分别具有下面的N-末端序列(j)Xaa-Asp-Ser-Glu-Lys-Ser-Ala-Thr-Ile-Lys-Val-Thr-Asp-Ala-Ser，(SEQIDNO129)(k)Ala-Gly-Asp-Thr-Xaa-Ile-Tyr-Ile-Val-Gly-Asn-Leu-Thr-Ala-Asp；(SEQIDNO130)和(l)Ala-Pro-Glu-Ser-Gly-Ala-Gly-Leu-Gly-Gly-Thr-Val-Gln-Ala-Gly；(SEQIDNO131)，其中Xaa可以是任何氨基酸。用上述测试，这些肽表现出在PBMC制剂中诱导增殖和IFN-γ产生。图1A和B分别给出用来自第一和第二供者的PBMC制剂的这样的测试结果。通过使用32P末端标记的相应于N-末端序列并且包含结核分枝杆菌密码子偏倚的简并的寡核苷酸筛选结核分枝杆菌基因组文库获得编码标示为(a)，(c)，(d)和(g)的抗原的DNA序列。筛选用具有SEQIDNo.96提供的序列的克隆鉴定的相应于上述抗原(a)的探针进行。SEQIDNo.97提供了SEQIDNo.96编码的多肽。筛选用具有SEQIDNo.52提供的序列的克隆鉴定的相应于上述抗原(g)的探针进行。SEQIDNo.53提供了SEQIDNo.52编码的多肽。筛选用具有SEQIDNo.24提供的序列的克隆鉴定的相应于上述抗原(d)的探针进行，以及筛选用具有SEQIDNo.25提供的序列的克隆鉴定的相应于抗原(c)的探针进行。用DNASTAR系统将上述氨基酸序列与基因库中已知的氨基酸序列相比较。检索的数据库包括173000种蛋白质并且是Swiss，PIR数据库和翻译的蛋白质序列的组合(87版)。没有检测出与抗原(a)-(h)和(l)的氨基酸序列明显同源性的。发现抗原(i)的氨基酸序列与来自麻疯分枝杆菌(M.leprae)的序列同源。全长麻疯分枝杆菌序列用从GENEBANK得到的序列从基因组DNA扩增。然后用该序列筛选结核分枝杆菌文库，并且得到结核分枝杆菌同源物的全长拷贝(SEQIDNo.94)。发现抗原(j)的氨基酸序列与从DNA序列翻译的已知的结核分枝杆菌蛋白质同源。据发明人所知，先前没有公开过该蛋白质具有T-细胞刺激活性。发现抗原(k)的氨基酸与来自麻疯分枝杆菌的序列相关。在用3名PPD阳性供者的上述增殖和IFN-γ测试中，表1给出了上面提供的代表性抗原的结果表1PBMC增殖和IFN-γ测试的结果<在表1中，给出2和4之间的刺激指数(SI)(与单独的培养基中培养的细胞相比)的应答分数为+，浓度是1μg或更小时SI是4-8或2-4的分数为++，SI大于8的分数为+++。在增殖和IFN-γ测试中，对于一名供者发现序列(i)的抗原具有高SI(+++)，而对于另两名供者给出较低SI(++和+)。这些结果表明这些抗原能诱导增殖和/或干扰素-γ产生。实施例2用患者血清分离结核分枝杆菌抗原该实施例详细说明通过用来自结核分枝杆菌感染的个体的血清进行筛选来从结核分枝杆菌裂解物中分离抗原。向2％NP40溶液中加入干燥的结核分枝杆菌H37Ra(DifcoLaboratories)，并且交替均化和超声处理三次。得到的悬浮液在微离心试管中以13000rpm离心并且使上清液通过0.2微米针筒式滤器。滤液与MacroPrepDEAE小球(BioRad，Hercules)结合。小球用20mMTrispH7.5充分冲洗，并且用1M氯化钠洗脱结合的蛋白。用10mMTrispH7.5将1M氯化钠洗脱液透析过夜。透析的溶液用0.05mg/mLDNase和RNase在室温下处理30分钟，然后用α-D-甘露糖苷酶，0.5U/mg，pH4.5在室温下处理3-4小时。再回到pH7.5后材料经BioScale-Q-20柱子(BioRad)通过FPLC分级分离。级分分为9个集合，在Centriprep10(Amicon，Beverley，MA)中浓缩并且用来自对本发明其它抗原没有免疫反应性的结核分枝杆菌感染的患者的血清集合液通过蛋白质印迹筛选血清学活性。最具有反应性的级分进行SDS-PAGE，并且转移到PVDF。切下大约85Kd的带，得到下面的序列(m)Xaa-Tyr-Ile-Ala-Tyr-Xaa-Thr-Thr-Ala-Gly-Ile-Val-Pro-Gly-Lys-Ile-Asn-Val-His-Leu-Val；(SEQIDNO132)，其中Xaa可以是任何氨基酸。将该序列与如上所述的基因库中的序列相比较，表明与已知的序列没有明显的同源性。通过用相应于SEQIDNO137的标记的简并的寡核苷酸筛选基因组结核分枝杆菌Erdman菌株文库获得编码上文标示为(m)的DNA序列。经鉴定，该克隆具有SEQIDNO198提供的DNA序列。发现该序列编码SEQIDNO199提供的氨基酸序列。将这些序列与基因库的序列相比较表明与先前在结核分枝杆菌和牛分枝杆菌(M.bovis)中鉴定的序列有一些相似性。实施例3编码结核分枝杆菌抗原的DNA序列的制备该实施例详细说明通过用从用结核分枝杆菌感染的患者获得的血清，或者用抗结核分枝杆菌抗原的抗血清筛选结核分枝杆菌表达文库来制备编码结核分枝杆菌抗原的DNA序列。A.用抗结核分枝杆菌上清液的兔抗血清制备结核分枝杆菌可溶性抗原从结核分枝杆菌菌株H37Ra分离基因组DNA。随机剪切DNA并用来构建使用λZAP表达系统(Stratagene，LaJolla，CA)的表达文库。通过用结核分枝杆菌培养基的浓缩上清液免疫兔而产生抗结核分枝杆菌菌株H37Ra，H37Rv和Erdman的分泌蛋白的兔抗血清。具体地，用含有10μg胞壁酰二肽(Calbiochem，LaJolla，CA)和1mL弗氏不完全佐剂的共2mL体积中200μg蛋白抗原皮下第一次免疫兔。4星期后，用弗氏不完全佐剂中100μg抗原对兔皮下加强免疫。最后，4星期后用50μg蛋白抗原静脉内免疫兔。如Sambrook等，分子克隆实验室手册，冷泉港实验室，冷泉港，NY，1989所述用抗血清筛选表达文库。纯化噬菌体噬菌斑表达免疫反应性抗原。从噬菌斑中回收噬菌粒并推断出结核分枝杆菌克隆的核苷酸序列。纯化32个克隆，25个代表先前没有在结核分枝杆菌中鉴定的序列。蛋白质通过IPTG诱导并通过凝胶洗脱纯化，如Skeiky等，J.Exp.Med.1811527-1537，1995所述。SEQIDNos1-25提供了在该筛选中鉴定的DNA分子的代表性部分序列。相应的预示的氨基酸序列在SEQIDNos64-88中给出。用上述数据库将这些序列与基因库中的已知的序列相比较，发现后文中指定为TbRA2A，TbRA16，TbRA18和TbRA29(SEQIDNos.77，69，71，76)的克隆表现出与先前在麻疯分枝杆菌中鉴定的但是没有在结核分枝杆菌中鉴定的序列的某种程度上的同源性。TbRA11，TbRA26，TbRA28和TbDPEP(SEQIDNos.66，74，75，53)先前在结核分枝杆菌中鉴定过。对于TbRA1，TbRA3，TbRA4，TbRA9，TbRA10，TbRA13，TbRA17，TbRa19，TbRA29，TbRA32，TbRA36和重叠克隆TbRA35和TbRA12(分别是SEQIDNos.64，78，82，83，65，68，76，79，81，80，67)没有发现显著的同源性。克隆TbRa24与TbRa29重叠。B.用来自患有肺或胸膜结核病患者的血清鉴定编码结核分枝杆菌抗原的DNA序列用来自患有活性结核病的患者的血清的集合液筛选上述基因组DNA文库，和另外的H37Rv文库。为了制备H37Rv文库分离结核分枝杆菌菌株H37Rv基因组DNA，使部分Sau3A消化并用来用λZap表达载体系统(Stratagene，LaJolla，Ca)构建表达文库。表达筛选中使用三份不同的血清集合液，每份含有从三名患有活性肺或胸膜疾病的个体获得的血清。集合液标示为TbL，TbM和TbH，指在ELISA和免疫印迹形式中与H37Ra裂解物的相关反应性(即TbL＝低反应性，TbM＝中反应性和TbH＝高反应性)。也使用了来自患有活性肺结核的7名患者的第4个血清集合液。所有的血清没有与重组体38kD结核分枝杆菌H37Ra磷酸酶-结合蛋白质的提高的反应性。所有的集合液用大肠杆菌裂解物预吸附，并且用来筛选H37Ra和H37Rv表达文库，如Sambrook等，分子克隆实验室手册，冷泉港实验室，冷泉港，NY，1989所述。纯化噬菌体噬菌斑表达免疫反应性抗原。从噬菌斑回收噬粒，并推导出结核分枝杆菌克隆的核苷酸序列。纯化32个克隆，其中31个代表先前没有在人结核分枝杆菌中鉴定的序列。鉴定的DNA分子的代表性序列在SEQIDNos26-51和100中给出。其中TbH-8-2(SEQIDNo.100)是TbH-8的第二级克隆，TbH-4(SEQIDNo.43)和TbH-4-FWD(SEQIDNo.44)是来自相同克隆的不邻接序列。下文中鉴定为Tb38-1，TbH-4，TbH-8，TbH-9和TbH-12的抗原的氨基酸序列见SEQIDNos.89-93。使用上文鉴定的数据库将这些序列与基因库中的已知的序列相比较，表明与TbH-4，TbH-8，TbH-9和TbM-3没有明显的同源性，但是发现与TbH-9有弱的同源性。发现TbH-12是先前在M.paratuberculosis(Acc.No.S28515)中鉴定的34kD抗原性蛋白质是同系物。发现Tb38-1位于先前在牛分枝杆菌(Acc.No.U34848)和结核分枝杆菌(Sorensen等，Infec.Immun.631710-1717，1995)中鉴定的抗原ESAT-6的可读框的34碱基对上游。用来自两者都是从H37Ra文库中分离的来自Tb38-1和TbH-9的探针鉴定H37Rv文库中的克隆。Tb38-1与Tb38-1F2，Tb38-1F3，Tb38-1F5和Tb38-1F6(SEQIDNOS107，108，111，113和114)杂交。(SEQIDNos107和108是来自克隆Tb38-1F2的不邻接序列)Tb38-1F2中推导出两个可读框；一个相应于Tb37FL(SEQIDNo.109)，第二个，部分序列，可能是Tb38-1的同系物，并且称为Tb38-IN(SEQIDNo.110)。Tb38-1F3推导的氨基酸序列在SEQIDNo.112给出。TbH-9探针鉴定H37Rv文库中三个克隆TbH-9-FL(SEQIDNo.101)，其可能是TbH-9的同系物(H37Ra)，TbH-9-1(SEQIDNo.103)，和TbH-8-2(SEQIDNo.105)是TbH-8的部分序列。这三个克隆的推导的氨基酸序列在(SEQIDNos102，104和106中给出。如上所述，进一步筛选结核分枝杆菌基因组DNA文库，结果发现10个另外的反应性克隆，代表7个不同的基因。这些基因中的一个鉴定为上面讨论的38Kd抗原，测定一个和先前表明在结核分枝杆菌中存在的14Kdα-结晶热震扰蛋白质相同，测定第三种和上述抗原TbH-8相同。测定的剩下的5个克隆的DNA序列(下文称之为TbH-29，TbH-30，TbH-32和TbH-33)分别在SEQIDNO133-136中提供，相应的预示的氨基酸序列分别在SEQIDNO137-140中提供。这些抗原的DNA和氨基酸序列与上述基因库的那些相比较。对于TbH-29的5挾末*(其包含反应性可读框)没有发现同源性，但是发现TbH-29的3扽末端与结核分枝杆菌粘粒227相同。发现TbH-32和TbH-33分别与先前鉴定的结核分枝杆菌插入元件IS6110和与结核分枝杆菌粘粒Y50相同。发现与TbH-30没有显著的同源性。如上文Sambrook等所述，用来自该附加的筛选的阳性噬菌粒感染大肠杆菌XL-1BlueMRF′。通过加入1PTG进行重组蛋白质的诱导。以双份使诱导的和没有诱导的裂解物流经SDS-PAGE并且转移到硝基纤维素滤器。滤器和与TbH具有反应性的人结核分枝杆菌血清(1∶200稀释度)和与lacZ的N-末端4Kd部分具有反应性的兔血清(1∶200或1∶250稀释度)反应。血清抑制作用在室温下进行2小时。通过加入125I-标记的蛋白质A并且接着暴露给膜范围为16小时至11天不同的时间来测定结合的抗体。免疫印迹的结果总结在表2中。表2人M.tb抗-lacz抗原血清血清TbH-2945kd45kdTbH-30没有反应性29kdTbH-3212kd12kdTbH-3316kd16kd重组人结核分枝杆菌抗原与人结核分枝杆菌血清和抗-lacZ血清两者的阳性反应表明人结核分枝杆菌血清的反应性指向融合蛋白质。抗原与抗-lacZ血清有抗原反应性而与人结核分枝杆菌血清没有反应性可能是人结核分枝杆菌血清识别构象表位的结果，或者抗原-抗体结合动力学可能是如此，使得在免疫印迹中暴露2小时是不够的。进行研究测定抗原TbH-9和Tb38-1是否代表细胞蛋白质或者分泌到结核分枝杆菌培养基中。在第一项研究中，使用基本上与实施例3A描述的方法相同的方法产生兔血清，抗(A)结核分枝杆菌分泌的蛋白质，(B)已知的分泌重组结核分枝杆菌抗原85b，(C)重组Tb38-1和(D)重组TbH-9。在固定在硝基纤维素膜上的变性凝胶上分离总的结核分枝杆菌裂解物，结核分枝杆菌培养基和重组抗原85b，TbH-9和Tb38-1的浓缩上清液，用上述兔血清探测双份印迹。使用对照血清(I系列)和抗血清(II系列)抗分泌的蛋白质，重组体85b，重组体Tb38-1和重组体TbH-9的该分析的结果分别见图2A-D，其中泳道标示如下1)分子量蛋白质标准；2)5μg结核分枝杆菌裂解物；3)5μg分泌的蛋白质；4)50ng重组体Tb38-1；5)50ng重组体TbH-9；和6)50ng重组体85b。用6个末端组氨酸残基人工改造重组体抗原，因此预期以比天然蛋白质大大约1kD的迁移率迁移。在图2D中，重组体TbH-9缺少全长42kD抗原的大约10kD，因此裂解物泳道中免疫反应性天然TbH-9的大小有明显差别(箭头所示)。这些结果证明Tb38-1和TbH-9是分子内抗原并且不是结核分枝杆菌所活性分泌的。通过测定TbH-9-特异性人T细胞克隆对重组体TbH-9，分泌的结核分枝杆菌蛋白质和PPD的反应性证明TbH-9是分子内抗原的发现。TbH-9-特异性T细胞克隆(标示为131TbH-9)从健康PPD-阳性供者的PBMC产生。131TbH-9对分泌的蛋白，重组体TbH-9和对照结核分枝杆菌抗原，TbRa11的增殖应答通过根据实施例1所述测定的氚化胸苷的摄入来测定。如图3A所示，克隆131TbH-9特异性应答于TbH-9，表明TbH-9不是结核分枝杆菌分泌性蛋白的主要成分。图4B说明从来自健康PPD-阳性供者的PBMC制备的第二TbH-9特异性T细胞克隆(标示为PPD800-10)的IFN-γ的产生，接着用分泌性蛋白质，PPD或重组体TbH-9刺激T细胞克隆。这些结果进一步证实TbH-9不是结核分枝杆菌分泌的。C.用来自患有肺外结核病的患者的血清鉴定编码结核分枝杆菌抗原的DNA序列从结核分枝杆菌Erdman菌株分离基因组DNA，随机剪切，并用来用λZAP表达系统(Stratagene，LaJolla，CA)构建表达文库。如上文实施例3B所述，用从患有肺外结核病的个体获得的血清集合液筛选得到的文库，第二抗体是与碱性磷酸酶偶联的山羊抗人IgG+A+M(H+L)。纯化出18个克隆。发现其中4个克隆(下文称之为XP14，XP24，XP31和XP32)与已知的序列具有一定的相似性。SEQIDNos151-153分别提供了XP14，XP24和XP31的测定的DNA序列，XP32的5′和3′DNA序列分别在SEQIDNos154和155中提供。XP14预示的氨基酸序列在SEQIDNos156中提供。发现XP14的反向互补序列编码SEQIDNos157中提供的氨基酸序列。将剩余的14个克隆(后文称之为XP1-XP6，XP17-XP19，XP22，XP25，XP27，XP30和XP36)的序列与上述基因库中的序列相比较，表明除了发现与已知的结核分枝杆菌粘粒具有一定的同源性的XP2和XP6的3′末端外都没有同源性。SEQIDNos158和159分别提供了XP27和XP36的DNA序列，XP4，XP5，XP17和XP30的5’序列分别在EQIDNos160-163中给出，XP2，XP3，XP6，XP18，XP19，XP22和XP255’和3’序列分别在SEQIDNOS164和165；166和167；168和169；170和171；172和173；174和175；和176和177中给出。发现XP1与上文公开的TbH4的DNA序列重叠。SEQIDNo.178提供了TbH4-XP1的全长DNA序列。发现该DNA序列包含编码SEQIDNo.179所示氨基酸序列的可读框。发现TbH4-XP1的反向互补序列包含编码SEQIDNo.180所示氨基酸序列的可读框。发现XP36的DNA序列包含编码SEQIDNos.181和182所示氨基酸序列的两个可读框，反向互补序列包含编码SEQIDNo.183所示氨基酸序列的可读框。根据实施例3B所述制备重组体XP1蛋白质，纯化时使用金属离子亲和层析柱。发现重组体XP1刺激从结核分枝杆菌免疫供者分离的T细胞中细胞增殖和IFN-γ产生。D.用抗结核分枝杆菌分级分离的蛋白质的兔抗-血清制备结核分枝杆菌可溶性抗原根据上文实施例2所述制备结核分枝杆菌裂解物。通过HPLC将得到的材料分级分离，并且用来自表现出极小或者没有与本发明其它抗原的免疫反应性的结核分枝杆菌感染患者的血清集合液通过蛋白质印迹筛选级分的血清学活性。用实施例3A描述的方法产生抗最具有反应性的级分的兔-抗血清。用抗-血清来筛选如上所述制备的结核分枝杆菌Erdman菌株基因组DNA表达文库。纯化表达免疫反应性抗原的噬菌体噬菌斑。从噬斑中回收噬粒，并且测定结核分枝杆菌克隆的核苷酸序列。纯化10个不同的克隆。其中，发现一个是如上所述的TbRa35，发现一个是先前鉴定的结核分枝杆菌抗原HSP60。剩余的8个克隆中，发现6个(后文称之为RDIF2，RDIF5，RDIF8，RDIF10，RDIF11和RDIF12)具有与先前鉴定的结核分枝杆菌序列一定的相似性。SEQIDNos184-188分别提供了RDIF2，RDIF5，RDIF8，RDIF10和RDIF11的测定的DNA序列，相应的预示的氨基酸序列分别在SEQIDNos189-193中提供。RDIF12的5′和3′DAN序列分别在SEQIDNos；194和195中提供。对于RDIF-7没有发现明显的同源性，RDIF7的测定的DNA序列和预示的氨基酸序列分别在SEQIDNos196和197中提供。分离了另外一个克隆，称之为RDIF6，但是发现与RDIF5相同。如上所述制备重组体RDIF6，RDIF8，RDIF10和RDIF11。发现这些抗原刺激从结核分枝杆菌免疫供者分离的T细胞中细胞增殖和IFN-γ产生。实施例4来自结核菌素纯化的蛋白质衍生物的多肽的纯化和表征如下从结核菌素纯化的蛋白质衍生物(PPD)分离结核分枝杆菌多肽。根据所公开的制备带有一些修饰的PPD(Seibert，F.等，结核菌素纯化的蛋白质衍生物，大量标准物的制备和分析，美国结核病综述(TheAmericanReviewofTuberculosis)449-25，1941)。结核分枝杆菌Rv菌株在滚瓶中合成培养基中在37℃下生长6星期。然后在水蒸气中将含有细菌生长的瓶加热到100℃保持3小时。用0.22μ滤器无菌过滤培养基，液相用3kD截留膜浓缩20倍。用50％硫酸铵溶液使蛋白质沉淀一次，并用25％硫酸铵溶液沉淀八次。得到的蛋白质(PPD)通过在BiocadHPLC系统(PerseptiveBiosystems，Framingham，MA)中C18柱(7.8×300mM；Waters，Milford，MA)通过反相液相色谱(RP-HPLC)分级分离。用线性梯度0-100％缓冲液(0.1％TFA乙腈溶液)从柱子中洗脱出级分。流速是10mL/分钟，在214nm和280nm监测洗脱液。收集6个级分，干燥，悬浮于PBS，并且分别在结核分枝杆菌感染的豚鼠中试验诱导延迟型超敏性(DTH)反应。发现一个级分诱导强的DTH反应，接着通过在PerkinElmer/AppliedBiosystemsDivisionModel172HPLC中微内径VydacC18柱(Cat.No.218TP5115)上的RP-HPLC进一步分级分离。用线性梯度5-100％缓冲液(0.05％TFA乙腈溶液)洗脱出级分，流速是80μl/分钟，在215nm监测洗脱液。收集8个级分，并且测试结核分枝杆菌感染的豚鼠内DTH的诱导作用。发现1个级分诱导大约16mm硬结强的DTH。其它级分没有诱导可检测的DTH。使阳性级分进行SDS-PAGE凝胶电泳，发现包括大约12kD分子量的单一蛋白质泳带。使用如上所述的PerkinElmer/AppliedBiosystemsDivisionProcise492蛋白质测序仪从氨基末端对后文称之为DPPD的该多肽测序，发现具有SEQIDNo.124所示的N-末端序列。将该序列与上述基因库中的已知的序列相比较表明没有已知的同源性。分离出4个DPPD溴化氰片段，发现具有SEQIDNOS.125-128所示的序列。实施例5合成的多肽的合成在Millipore9050肽合成仪上用FMOC化学用HPTU(六氟磷酸O-苯并三唑-N，N，N′，N′-四甲基uronium)活化可以合成多肽。Gly-Cys-Gly序列可以与肽的氨基末端连接以提供肽的偶联或标记的方法。可以用下面的裂解混合物进行肽自固相支持体上的裂解∶三氟乙酸∶乙二硫醇∶硫代茴香醚∶水∶苯酚(40∶1∶2∶2∶3)。裂解2小时后，在冷的甲基叔丁基醚中沉淀肽。然后将肽沉积物溶解于含有0.1％三氟乙酸(TFA)的水中，并且在通过C18反相HPLC纯化之前冻干。可以使用水中(含有0.1％TFA)0％-60％乙腈(含有0.1％TFA)的梯度来洗脱肽。冻干纯级分后，可以使用电子喷射质谱和通过氨基酸分析来表征肽。用该方法合成包含一个半TbM-1序列重复的TbM-1肽。TbM-1肽具有序列GCGDRSGGNLDQIRLRRDRSGGNL(SEQIDNO63)。实施例6代表性抗原血清诊断结核病的用途该实施例详细说明几个代表性抗原的诊断性质。在用在碳酸盐包被缓冲液，pH9.6中稀释至50μL的200ng抗原包被的96-孔平板中进行测试。在4℃下包被孔过夜(或者在37℃包被2小时)。然后去除平板内含物，并用200μL的PBS/0.1％/BSA将孔封闭2小时。封闭步骤后，用PBS/0.1％/Tween20TM冲洗孔5次。然后向各孔中加入在PBS/0.1％/Tween20TM/0.1％BSA中稀释1∶100倍的50μL血清，并且在室温下温育30分钟。然后再次用PBS/0.1％/Tween20TM冲洗平板5次。然后将酶交联物(辣根过氧化物酶-蛋白质A，Zymed，SanFrancisco，CA)在PBS/1％/Tween20TM/0.1％BSA中稀释1∶10000倍，并且向各孔中加入50μL稀释的交联物并在室温下温育30分钟。温育后，用PBS/0.1％/Tween20TM冲洗孔5次。加入100μL四甲基联苯胺过氧化物酶(TMB)底物(KirkegaardandPerryLaboratories，Gaithersburg，MD)，未稀释，并且温育大约15分钟。向各孔中加入100μL1N硫酸终止反应，在450nm对平板读数。图4表明用实施例3的方法A分离的两个重组抗原(TbRa3和TbRa9)与来自结核分枝杆菌阳性和阴性患者的血清的ELISA反应性。这些抗原的反应性与从结核分枝杆菌菌株H37Ra(Difco，Detroit，MI)中分离的细菌裂解物的反应性相比较。在两种情况下，重组抗原将阳性从阴性血清中区别开来。以从受者-操作者曲线获得的截断值为基础，TbRa3从87个阳性血清中检测出56个，而TbRa9从165个阳性血清中检测出111个。图5说明用实施例3的方法B分离的代表性抗原的ELISA反应性。这些重组抗原TbH4，TbH12，Tb38-1与肽TbM-1(如实施例4所述)的反应性与Andersen和Hansen，Infect.Immun.572481-2488所描述的38kD抗原相比较。所有试验的多肽也将阳性从阴性血清中区别开来。以从受者-操作者曲线(receiuer-operator)获得的截断值为基础，TbH4从126个阳性血清中检测出67个，TbH12从125个阳性血清中检测出50个，38-1从101个阳性血清中检测出61个，而TbM-1从30个阳性血清中检测出25个。也检查了4种抗原(TbRa3，TbRa9，TbH4和TbH12)与来自一组结核分枝杆菌感染的患者的血清的反应性，这些结核分枝杆菌感染的患者在唾液的抗酸染色中具有不同的反应性(Smithwick和David，Tubercle52226，1971)，并且与结核分枝杆菌裂解物和38kD抗原的反应性相比较。结果在下面的表3中给出。表3抗原与来自结核分枝杆菌患者的血清的反应性</tables>以从受者-操作者曲线获得的截断值为基础，TbRa3从27个阳性血清中检测出23个，TbRa9从27个阳性血清中检测出22个，TbH4从27个阳性血清中检测出18个，TbH12从27个阳性血清中检测出15个。如果组合使用，则这四种抗原可能具有从27个检测出27个的理论灵敏性，表明这些抗原应该在结核分枝杆菌感染的血清学检测中相互互补。另外，这样的重组抗原中的几种检测出用38kD抗原没有检测出的阳性抗原，表明这些抗原可能是与38kD抗原互补。根据上面所描述的ELISA测定重组抗原TbRa11与来自结核分枝杆菌患者的血清的对于38kD抗原呈阴性的反应性，以及与来自PPD阳性和正常供者的血清的反应性。结果在图6中给出，图6表明与来自PPD阳性和正常供者的血清呈阴性的同时检测用38kD抗原呈阴性的血清。试验的13个38kD阴性血清中，用TbRa11检测9个是阳性的，表明该抗原可能与38kD抗原阴性血清的亚基反应。相反，在其中TbRa11是反应性的38kD阳性血清组中，TbRa11的平均OD450低于38kD抗原的。数据表明存在TbRa11活性和38kD阳性之间的反比关系。在非直接ELISA中测试抗原TbRa2A，最初使用1∶100稀释的50μl血清，在室温下进行30分钟后在PBSTween中漂洗，并且与1∶10000稀释的生物素化的蛋白质A(Zymed，SanFrancisco，CA)温育30分钟。漂洗后加入50μl1∶10000稀释的链霉素-辣根过氧化物酶(Zymed)。漂洗后，如上所述用TMB底物进行试验。TbRa2A与来自结核分枝杆菌患者和正常供者的血清的反应性见表4。TbRa2A与来自结核分枝杆菌患者的血清的反应性的平均值是0.444，标准偏差是0.309。与来自正常供者的血清的反应性的平均值0.109，标准偏差是0.029。38kD阴性血清的试验(图7)也表明TbRa2A抗原能检测该类型的血清。表4TbRa2A与来自结核分枝杆菌患者和正常供者的血清的反应性如上所述用ELISA测定重组抗原(g)(SEQIDNO60)与来自结核分枝杆菌患者和正常供者的血清的反应性。图8给出抗原(g)与4种结核分枝杆菌阳性血清的滴定的结果，这4种结核分枝杆菌阳性血清都与38kD抗原和与4名供者血清有反应性。所有4个阳性血清与抗原(g)有反应性。如上所述用非直接ELISA测定重组抗原TbH-29(SEQIDNO137)与来自结核分枝杆菌患者，PPD阳性供者和正常供者的血清的反应性。结果见图9。TbH-29从60个结核分枝杆菌血清中检测出30个，从8个PPD阳性血清中检测出2个，从27个正常血清中检测出2个。图10给出抗原TbH-33(SEQIDNO140)与来自结核分枝杆菌患者和正常供者的血清和与来自结核分枝杆菌患者的血清集合液的ELISA测试(直接和非直接)的结果。证明用来自结核分枝杆菌患者的血清的平均OD450比用来自正常供者的血清的要高，在非直接ELISA中的平均OD450比在非直接ELISA中的平均OD450高得多。图11是重组TbH-33与来自结核分枝杆菌患者和正常供者的血清的反应性的滴定曲线，表明OD450随着抗原浓度的增加而增加。如上所述通过ELISA测定重组抗原RDIF6，RDIF8和RDIF10(分别是SEQIDNOS184-187)与来自结核分枝杆菌患者和正常供者的血清的反应性。RDIF6从32个结核分枝杆菌血清中检测出6个，从15个正常血清中检测出0个；RDIF8从32个结核分枝杆菌血清中检测出14个，从15个正常血清中检测出0个；RDIF10从27个结核分枝杆菌血清中检测出4个，从15个正常血清中检测出1个。另外发现RDIF10从来自PPD-阳性供者的5个血清中检测出0个。实施例7结核分枝杆菌融合蛋白质的纯化和表征如下制备包含TbRa3，38kD抗原和Tb38-1的融合蛋白。通过PCR修饰各DNA构建TbRa3，38kD和Tb38-1，以有利于融合作用和接下来的融合蛋白TbRa3-38kD-Tb38-1的表达。分别使用引物PDM-64和PDM-65(SEQIDNO141和142)，PDM-57和PDM-58(SEQIDNO143和144)，和PDM-69和PDM-60(SEQIDNO145-146)，用TbRa3，38kD和Tb38-1DNA进行PCR。在各种情况下使用10μl10XPfu缓冲液，2μl10mMdNTPs，2μl1μM浓度的各PCR引物，81.5μl水，1.5μlPfuDNA聚合酶(Stratagene，LaJola，CA)和1μl70ng/μl(用于TbRa3)或者50ng/μl(用于38kD和Tb38-1)的DNA进行DNA扩增。对于TbRa3，在94℃变性进行2分钟，接着40个周期的96℃15秒和72℃1分钟，和最后72℃4分钟。对于38kD，在96℃变性进行2分钟，接着40个周期的96℃30秒和68℃15秒和72℃3分钟，和最后72℃4分钟。对于Tb38-1，在94℃变性进行2分钟，接着10个周期的96℃30秒，68℃15秒和72℃1.5分钟，30个周期的96℃15秒，64℃15秒和72℃1.5分钟和最后72℃4分钟。TbRa3PCR片段用NdeI和EcoRI消化，并且使用NdeI和EcoRI位点直接克隆到pT7ΛL2IL1载体。38kDPCR片段用Sse8387I消化，用T4DNA聚合酶处理制备平端，并且然后用EcoRI消化直接克隆到StuI和EcoRI消化的pT7ΛL2Ra3-1载体。38-1PCR片段用Eco47III和EcoRI消化并且直接亚克隆到用相同的酶消化的pT7ΛL2Ra3/38kD-17。然后用NdeI和EcoRI位点将全部融合物转移到pET28b。通过DNA测序证实融合构建物。表达构建转化列BLRpLysSE.coli(Novagen，Msdison，WI)，并且在LB肉汤中与卡那霉素(30μg/mL)和氯霉素(34μg/mL)生长过夜。用该培养物(12mL)接种500mL含有相同抗生素的2XYT，并且在0.44的OD560用IPGT诱导至1.2mM终浓度。诱导后4小时，收获细菌，并且在20mMTris(8.0)，100mM氯化钠，0.1％DOC，20μg/mL亮肽素，20mMPMSF中超声处理，之后于26000Xg离心。得到的吐弃块重新悬浮于8M脲，20mMTris(8.0)，100mM氯化钠中，并且与结合脯氨酸的镍树脂(Invitrogen，Carlsbad，CA)结合。用上述缓冲液将柱子冲洗几次后用咪唑梯度(50mM，100mM，500mM咪唑加入到8M脲，20mMTris(8.0)，100mM氯化钠中)洗脱。然后含有所感兴趣的蛋白质的洗脱液对10mMTris(8.0)透析。得到的融合蛋白(下文称之为TbRa3-38kD-Tb38-1)的DNA和氨基酸序列分别在SEQIDNO147和148中提供。没有铰合部序列的包含两个抗原TbH-9和Tb38-1的融合蛋白(下文称之为TbH-9-Tb38-1)用类似于上述的方法制备。TbH-9-Tb38-1融合蛋白的DNA序列在SEQIDNO151中提供。如下制备包含TbRa3，抗原38kD，Tb38-1和DPEP的融合蛋白。基本上如上所述通过PCR修饰各DNA构建TbRa3，38kD，Tb38-1，并且克隆到载体中，引物PDM-69(SEQIDNO145)和PDM-83(SEQIDNO200)用来扩增Tb38-1A片段。Tb38-1A与Tb38-1的不同在于处于一个编码区的3′末端的DraI位点，所述编码区保持最后的氨基酸完整，同时产生读框中的钝的限制性酶切位点。然后用NdeI和EcoR1位点将TbRa3/38kD/Tb38-1A融合物转移到pET28b。用引物PDM-84和PDM-85(分别是SEQIDNO201和202)和1μl50ng/μlDNA，用DPEPDNA进行PCR。在94℃变性进行2分钟，接着10个周期的96℃15秒，68℃15秒和72℃1.5分钟；30个周期的96℃15秒，64℃15秒和72℃1.5分钟和最后72℃4分钟。用EcoRI和Eco72I消化DPEPPCR片段，并且直接克隆到用DraI和EcoRI消化的pET28Ra3/38kD/38-1A构建。通过DNA测序证明该融合构建是正确的。如上所述制备重组蛋白。SEQIDNO203和204中分别提供得到的融合蛋白(下文称之为TbF-2)的DNA和氨基酸序列。实施例8结核分枝杆菌融合蛋白血清诊断结核病的用途通过ELISA检查如上所述制备的融合蛋白TbRa3-38kD-Tb38-1在血清诊断结核病感染的效率。该ELISA方案是根据上文实施例6所述，用融合蛋白以200ng/孔进行包被。通过ELISA或者通过蛋白质印迹分析从事先得知是结核病患者的组中选择一组血清，分别与各自的或者混合的三种抗原反应。如果所有三个表位都与融合蛋白起作用，则这样的一组能分析要检查的融合蛋白的血清反应性。如图5所示，用融合蛋白检测出只与TbRa3反应的所有4个血清。只与Tb38-1反应的三个血清也可检测到，只与38kD反应的两个血清也可检测到。以平均阴性+3个标准偏差的测试中的截断值为基础，用融合蛋白检测剩余15个血清全部是阳性。数据证明融合蛋白中所有3个表位的功能活性。表5三肽融合蛋白与来自结核分枝杆菌患者的血清的反应性</tables>用上述方法通过ELISA测定融合蛋白TbF-2与来自结核分枝杆菌感染的患者的血清的反应性。这些研究(表6)的结果证明所有4种抗原功能在融合蛋白中是独立的。表6TBF-2融合蛋白与TB和正常血清的反应性本领域技术人员应该理解融合蛋白质中各抗原的顺序可以变化，并且预计有相当的活性，只要每一个表位功能仍然存在。另外，融合蛋白质构建中可以使用包含活性表位的蛋白质的截短形式。由上述可以理解尽管本发明为了详细说明的目的描述了本发明的具体实施方案，但是不脱离本发明精神和范围可以进行各种各样的修饰。序列表(1)一般信息；(i)申请人Reed，stevenG.Skeiky，YasirA.W.Dillon，DavinC.Campos-Neto，AntoniaHoughton，RaymondVedvick，ThomasS.Twardzik，DanielR.Lodes，MichaelJ.(ii)发明题目诊断结核病的化合物和方法(iii)序列数209(iv)联系地址(A)住址SEED和BERRYLLP(B)街道6300ColumbiaCenter，701FifthAvenue(C)城市Seattle(D)州华盛顿(E)国家美国(F)邮编(ZIP)98104-7092(v)计算机可读形式(A)Floppy盘(B)计算机IBMPC兼容(C)操作系统PC-DOS/MS-DOS(D)软盘PatentInRelease#1.0，Version#1.30(vi)当前申请数据(A)申请号(B)申请日01-10-1997(C)分类(viii)代理人/事务所信息(A)名称Maki，DavidJ.(B)登记号31392(C)参考/记录号210121.417C7(ix)电讯情报(A)电话(206)622-4900(B)电传(206)682-6031(2)SEQIDNO1的信息(i)序列特征(A)长度766个碱基对(B)类型核酸(C)链数单链(D)拓扑学线性(xi)序列描述SEQIDNO1CGAGGCACCGGTAGTTTGAACCAAACGCACAATCGACGGGCAAACGAACGGAAGAACACA60ACCATGAAGATGGTGAAATCGATCGCCGCAGGTCTGACCGCCGCGGCTGCAATCGGCGCC120GCTGCGGCCGGTGTGACTTCGATCATGGCTGGCGGCCCGGTCGTATACCAGATGCAGCCG180GTCGTCTTCGGCGCG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核酸(C)链数单链(D)拓扑学线性(xi)序列描述SEQIDNO15GAATTCGGCACGAGAGGTGATCGACATCATCGGGACCAGCCCCACATCCTGGGAACAGGC60GGCGGCGGAGGCGGTCCAGCGGGCGCGGGATAGCGTCGATGACATCCGCGTCGCTCGGGT120CATTGAGCAGGACATGGCCGTGGACAGCGCCGGCAAGATCACCTACCGCATCAAGCTCGA180AGTGTCGTTCAAGATGAGGCCGGCGCAACCGCGCTAGCACGGGCCGGCGAGCAAGACGCA240AAATCGCACGGTTTGCGGTTGATTCGTGCGATTTTGTGTCTGCTCGCCGAGGCCTACCAG300GCGCGGCCCAGGTCCGCGTGCTGCCGTATCCAGGCGTGCATCGCGATTCCGGCGGCCACG360CCGGAGTTAATGCTTCGCGTCGACCCGAACTGGGCGATCCGCCGGNGAGCTGATCGATGA420CCGTGGCCAGCCCGTCGATGCCCGAGTTGCCCGAGGAAACGTGCTGCCAGGCCGGTAGGA480AGCGTCCGTAGGCGGCGGTGCTGACCGGCTCTGCCTGCGCCCTCAGTGCGGCCAGCGAGC540GG542(2)SEQIDNO16的信息(i)序列特征(A)长度913个碱基对(B)类型核酸(C)链数单链(D)拓扑学线性(xi)序列描述SEQIDNO16CGGTGCCGCCCGCGCCTCCGTTGCCCCCATTGCCGCCGTCGCCGATCAGCTGCGCATCGC60CACCATCACCGCCTTTGCCGCCGGCACCGCCGGTGGCGCCGGGGCCGCCGATGCCACCGC120TTGACCCTGGCCGCCGGCGCCGCCATTGCCATACAGCACCCCGCCGGGGGCACCGTTACC180GCCGTCGCCACCGTCGCCGCCGCTGCCGTTTCAGGCCGGGGAGGCCGAATGAACCGCCGC240CAAGCCCGCCGCCGGCACCGTTGCCGCCTTTTCCGCCCGCCCCGCCGGCGCCGCCAATTG300CCGAACAGCCAMGCACCGTTGCCGCCAGCCCCGCCGCCGTTAACGGCGCTGCCGGGCGCC360GCCGCCGGACCCGCCATTACCGCCGTTCCCGTTCGGTGCCCCGCCGTTACCGGCGCCGCC420GTTTGCCGCCAATATTCGGCGGGCACCGCCAGACCCGCCGGGGCCACCATTGCCGCCGGG480CACCGAAACAACAGCCCAACGGTGCCGCCGGCCCCGCCGTTTGCCGCCATCACCGGCCAT540TCACCGCCAGCACCGCCGTTAATGTTTATGAACCCGGTACCGCCAGCGCGGCCCCTATTG600CCGGGCGCCGGAGNGCGTGCCCGCCGGCGCCGCCAACGCCCAAAAGCCCGGGGTTGCCAC660CGGCCCCGCCGGACCCACCGGTCCCGCCGATCCCCCCGTTGCCGCCGGTGCCGCCGCCAT720TGGTGCTGCTGAAGCCGTTAGCGCCGGTTCCGCSGGTTCCGGCGGTGGCGCCNTGGCCGC780CGGCCCCGCCGTTGCCGTACAGCCACCCCCCGGTGGCGCCGTTGCCGCCATTGCCGCCAT840TGCCGCCGTTGCCGCCATTGCCGCCGTTCCCGCCGCCACCGCCGGNTTGGCCGCCGGCGC900CGCCGGCGGCCGC913(2)SEQIDNO17的信息(i)序列特征(A)长度1872个碱基对(B)类型核酸(C)链数单链(D)拓扑学线性(xi)序列描述SEQIDNO17GACTACGTTGGTGTAGAAAAATCCTGCCGCCCGGACCCTTAAGGCTGGGACAATTTCTGA60TAGCTACCCCGACACAGGAGGTTACGGGATGAGCAATTCGCGCCGCCGCTCACTCAGGTG120GTCATGGTTGCTGAGCGTGCTGGCTGCCGTCGGGCTGGGCCTGGCCACGGCGCCGGCCCA180GGCGGCCCCGCCGGCCTTGTCGCAGGACCGGTTCGCCGACTTCCCCGCGCTGCCCCTCGA240CCCGTCCGCGATGGTCGCCCAAGTGGCGCCACAGGTGGTCAACATCAACACCAAACTGGG300CTACAACAACGCCGTGGGCGCCGGGACCGGCATCGTCATCGATCCCAACGGTGTCGTGCT360GACCAACAACCACGTGATCGCGGGCGCCACCGACATCAATGCGTTCAGCGTCGGCTCCGG420CCAAACCTACGGCGTCGATGTGGTCGGGTATGACCGCACCCAGGATGTCGCGGTGCTGCA480GCTGCGCGGTGCCGGTGGCCTGCCGTCGGCGGCGATCGGTGGCGGCGTCGCGGTTGGTGA540GCCCGTCGTCGCGATGGGCAACAGCGGTGGGCAGGGCGGAACGCCCCGTGCGGTGCCTGG600CAGGGTGGTCGCGCTCGGCCAAACCGTGCAGGCGTCGGATTCGCTGACCGGTGCCGAAGA660GACATTGAACGGGTTGATCCAGTTCGATGCCGCAATCCAGCCCGGTGATTCGGGCGGGCC720CGTCGTCAACGGCCTAGGACAGGTGGTCGGTATGAACACGGCCGCGTCCGATAACTTCCA780GCTGTCCCAGGGTGGGCAGGGATTCGCCATTCCGATCGGGCAGGCGATGGCGATCGCGGG840CCAAATCCGATCGGGTGGGGGGTCACCCACCGTTCATATCGGGCCTACCGCCTTCCTCGG900CTTGGGTGTTGTCGACAACAACGGCAACGGCGCACGAGTCCAACGCGTGGTCGGAAGCGC960TCCGGCGGCAAGTCTCGGCATCTCCACCGGCGACGTGATCACCGCGGTCGACGGCGCTCC1020GATCAACTCGGCCACCGCGATGGCGGACGCGCTTAACGGGCATCATCCCGGTGACGTCAT1080CTCGGTGAACTGGCAAACCAAGTCGGGCGGCACGCGTACAGGGAACGTGACATTGGCCGA1140GGGACCCCCGGCCTGATTTGTCGCGGATACCACCCGCCGGCCGGCCAATTGGATTGGCGC1200CAGCCGTGATTGCCGCGTGAGCCCCCGAGTTCCGTCTCCCGTGCGCGTGGCATTGTGGAA1260GCAATGAACGAGGCAGAACACAGCGTTGAGCACCCTCCCGTGCAGGGCAGTTACGTCGAA1320GGCGGTGTGGTCGAGCATCCGGATGCCAAGGACTTCGGCAGCGCCGCCGCCCTGCCCGCC1380GATCCGACCTGGTTTAAGCACGCCGTCTTCTACGAGGTGCTGGTCCGGGCGTTCTTCGAC1440GCCAGCGCGGACGGTTCCGNCGATCTGCGTGGACTCATCGATCGCCTCGACTACCTGCAG1500TGGCTTGGCATCGACTGCATCTGTTGCCGCCGTTCCTACGACTCACCGCTGCGCGACGGC1560GGTTACGACATTCGCGACTTCTACAAGGTGCTGCCCGAATTCGGCACCGTCGACGATTTC1620GTCGCCCTGGTCGACACCGCTCACCGGCGAGGTATCCGCATCATCACCGACCTGGTGATG1680AATCACACCTCGGAGTCGCACCCCTGGTTTCAGGAGTCCCGCCGCGACCCAGACGGACCG1740TACGGTGACTATTACGTGTGGAGCGACACCAGCGAGCGCTACACCGACGCCCGGATCATC1800TTCGTCGACACCGAAGAGTCGAACTGGTCATTCGATCCTGTCCGCCGACAGTTNCTACTG1860GCACCGATTCTT1872(2)SEQIDNO18的信息(i)序列特征(A)长度1482个碱基对(B)类型核酸(C)链数单链(D)拓扑学线性(xi)序列描述SEQIDNO18CTTCGCCGAAACCTGATGCCGAGGAACAGGGTGTTCCCGTGAGCCCGACGGCGTCCGACC60CCGCGCTCCTCGCCGAGATCAGGCAGTCGCTTGATGCGACAAAAGGGTTGACCAGCGTGC120ACGTAGCGGTCCGAACAACCGGGAAAGTCGACAGCTTGCTGGGTATTACCAGTGCCGATG180TCGACGTCCGGGCCAATCCGCTCGCGGCAAAGGGCGTATGCACCTACAACGACGAGCAGG240GTGTCCCGTTTCGGGTACAAGGCGACAACATCTCGGTGAAACTGTTCGACGACTGGAGCA300ATCTCGGCTCGATTTCTGAACTGTCAACTTCACGCGTGCTCGATCCTGCCGCTGGGGTGA360CGCAGCTGCTGTCCGGTGTCACGAACCTCCAAGCGCAAGGTACCGAAGTGATAGACGGAA420TTTCGACCACCAAAATCACCGGGACCATCCCCGCGAGCTCTGTCAAGATGCTTGATCCTG480GCGCCAAGAGTGCAAGGCCGGCGACCGTGTGGATTGCCCAGGACGGCTCGCACCACCTCG540TCCGAGCGAGCATCGACCTCGGATCCGGGTCGATTCAGCTCACGCAGTCGAAATGGAACG600AACCCGTCAACGTCGACTAGGCCGAAGTTGCGTCGACGCGTTGCTCGAAACGCCCTTGTG660AACGGTGTCAACGGCACCCGAAAACTGACCCCCTGACGGCATCTGAAAATTGACCCCCTA720GACCGGGCGGTTGGTGGTTATTCTTCGGTGGTTCCGGCTGGTGGGACGCGGCCGAGGTCG780CGGTCTTTGAGCCGGTAGCTGTCGCCTTTGAGGGCGACGACTTCAGCATGGTGGACGAGG840CGGTCGATCATGGCGGCAGCAACGACGTCGTCGCCGCCGAAAACCTCGCCCCACCGGCCG900AAGGCCTTATTGGACGTGACGATCAAGCTGGCCCGCTCATACCGGGAGGACACCAGCTGG960AAGAAGAGGTTGGCGGCCTCGGGCTCAAACGGAATGTAACCGACTTCGTCAACCACCAGG1020AGCGGATAGCGGCCAAACCGGGTGAGTTCGGCGTAGATGCGCCCGGCGTGGTGAGCCTCG1080GCGAACCGTGCTACCCATTCGGCGGCGGTGGCGAACAGCACCCGATGACCGGCCTGACAC1140GCGCGTATCGCCAGGCCGACCGCAAGATGAGT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AACGACAGGAGCACGATCATGCGCACCCGTGGGGCCGC3180CATGCCGGCGATAATGGCCTGCTTCTCGCCGAAACGTTTGGTGGCGGGACCAGTGACGAA3240GGCTTGAGCGAGGGCGTGCAAGATTCCGAATACCGCAAGCGACAGGCCGATCATCGTCGC3300GCTCCAGCGAAAGCGGTCCTCGCCGAAAATGACCCAGAGCGCTGCCGGCACCTGTCCTAC3360GAGTTGCATGATAAAGAAGACAGTCATAAGTGCGGCGACGATAGTCATGCCCCGCGCCCA3420CCGGAAGGAGCTGACTGGGTTGAAGGCTCTCAAGGGCATCGGTCGAGATCCCGGTGCCTA3480ATGAGTGAGCTAACTTACATTAATTGCGTTGCGCTCACTGCCCGCTTTCCAGTCGGGAAA3540CCTGTCGTGCCAGCTGCATTAATGAATCGGCCAACGCGCGGGGAGAGGCGGTTTGCGTAT3600TGGGCGCCAGGGTGGTTTTTCTTTTCACCAGTGAGACGGGCAACAGCTGATTGCCCTTCA3660CCGCCTGGCCCTGAGAGAGTTGCAGCAAGCGGTCCACGCTGGTTTGCCCCAGCAGGCGAA3720AATCCTGTTTGATGGTGGTTAACGGCGGGATATAACATGAGCTGTCTTCGGTATCGTCGT3780ATCCCACTACCGAGATATCCGCACCAACGCGCAGCCCGGACTCGGTAATGGCGCGCATTG3840CGCCCAGCGCCATCTGATCGTTGGCAACCAGCATCGCAGTGGGAACGATGCCCTCATTCA3900GCATTTGCATGGTTTGTTGAAAACCGGACATGGCACTCCAGTCGCCTTCCCGTTCCGCTA3960TCGGCTGAATTTGATTGCGAGTGAGATATTTATGCCAGCCAGCCAGACGCAGACGCGCCG4020AGACAGAACTTAATGGGCCCGCTAACAGCGCGATTTGCTGGTGACCCAATGCGACCAGAT4080GCTCCACGCCCAGTCGCGTACCGTCTTCATGGGAGAAAATAATACTGTTGATGGGTGTCT4140GGTCAGAGACATCAAGAAATAACGCCGGAACATTAGTGCAGGCAGCTTCCACAGCAATGG4200CATCCTGGTCATCCAGCGGATAGTTAATGATCAGCCCACTGACGCGTTGCGCGAGAAGAT4260TGTGCACCGCCGCTTTACAGGCTTCGACGCCGCTTCGTTCTACCATCGACACCACCACGC4320TGGCACCCAGTTGATCGGCGCGAGATTTAATCGCCGCGACAATTTGCGACGGCGCGTGCA4380GGGCCAGACTGGAGGTGGCAACGCCAATCAGCAACGACTGTTTGCCCGCCAGTTGTTGTG4440CCACGCGGTTGGGAATGTAATTCAGCTCCGCCATCGCCGCTTCCACTTTTTCCCGCGTTT4500TCGCAGAAACGTGGCTGGCCTGGTTCACCACGCGGGAAACGGTCTGATAAGAGACACCGG4560CATACTCTGCGACATGGTATAACGTTACTGGTTTCACATTCACCACCCTGAATTGACTCT4620CTTCCGGGCGCTATCATGCCATACCGCGAAAGGTTTTGCGCCATTCGATGGTGTCCGGGA4680TCTCGACGCTCTCCCTTATGCGACTCCTGCATTAGGAAGCAGCCCAGTAGTAGGTTGAGG4740CCGTTGAGCACCGCCGCCGCAAGGAATGGTGCATGCAAGGAGATGGCGCCCAACAGTCCC4800CCGGCCACGGGGCCTGCCACCATACCCACGCCGAAACAAGCGCTCATGAGCCCGAAGTGG4860CGAGCCCGATCTTCCCCATCGGTGATGTCGGCGATATAGGCGCCAGCAACCGCACCTGTG4920GCGCCGGTGATGCCGGCCACGATGCGTCCGGCGTAGAGGATCGAGATCTCGATCCCGCGA4980AATTAATACGACTCACTATAGGGGAATTGTGAGCGGATAACAATTCCCCTCTAGAAATAA5040TTTTGTTTAACTTTAAGAAGGAGATATACATATGGGCCATCATCATCATCATCACGTGAT5100CGACATCATCGGGACCAGCCCCACATCCTGGGAACAGGCGGCGGCGGAGGCGGTCCAGCG5160GGCGCGGGATAGCGTCGATGACATCCGCGTCGCTCGGGTCATTGAGCAGGACATGGCCGT5220GGACAGCGCCGGCAAGATCACCTACCGCATCAAGCTCGAAGTGTCGTTCAAGATGAGGCC5280GGCGCAACCGAGGGGCTCGAAACCACCGAGCGGTTCGCCTGAAACGGGCGCCGGCGCCGG5340TACTGTCGCGACTACCCCCGCGTCGTCGCCGGTGACGTTGGCGGAGACCGGTAGCACGCT5400GCTCTACCCGCTGTTCAACCTGTGGGGTCCGGCCTTTCACGAGAGGTATCCGAACGTCAC5460GATCACCGCTCAGGGCACCGGTTCTGGTGCCGGGATCGCGCAGGCCGCCGCCGGGACGGT5520CAACATTGGGGCCTCCGACGCCTATCTGTCGGAAGGTGATATGGCCGCGCACAAGGGGCT5580GATGAACATCGCGCTAGCCATCTCCGCTCAGCAGGTCAACTACAACCTGCCCGGAGTGAG5640CGAGCACCTCAAGCTGAACGGAAAAGTCCTGGGGGCCATGTACCAGGGCACCATCAAAAC5700CTGGGACGACCCGCAGATCGCTGCGCTCAACCCCGGCGTGAACCTGCCCGGCACCGCGGT5760AGTTCCGCTGCACCGCTCCGACGGGTCCGGTGACACCTTCTTGTTCACCCAGTACCTGTC5820CAAGCAAGATCCCGAGGGCTGGGGCAAGTCGCCCGGCTTCGGCACCACCGTCGACTTCCC5880GGCGGTGCCGGGTGCGCTGGGTGAGAACGGCAACGGCGGCATGGTGACCGGTTGCGCCGA5940GACACCGGGCTGCGTGGCCTATATCGGCATCAGCTTCCTCGACCAGGCCAGTCAACGGGG6000ACTCGGCGAGGCCCAACTAGGCAATAGCTCTGGCAATTTCTTGTTGCCCGACGCGCAAAG6060CATTCAGGCCGCGGCGGCTGGCTTCGCATCGAAAACCCCGGCGAACCAGGCGATTTCGAT6120GATCGACGGGCCCGCCCCGGACGGCTACCCGATCATCAACTACGAGTACGCCATCGTCAA6180CAACCGGCAAAAGGACGCCGCCACCGCGCAGACCTTGCAGGCATTTCTGCACTGGGCGAT6240CACCGACGGCAACAAGGCCTCGTTCCTCGACCAGGTTCATTTCCAGCCGCTGCCGCCCGC6300GGTGGTGAAGTTGTCTGACGCGTTGATCGCGACGATTTCCAGCGCTGAGATGAAGACCGA6360TGCCGCTACCCTCGCGCAGGAGGCAGGTAATTTCGAGCGGATCTCCGGCGACCTGAAAAC6420CCAGATCGACCAGGTGGAGTCGACGGCAGGTTCGTTGCAGGGCCAGTGGCGCGGCGCGGC6480GGGGACGGCCGCCCAGGCCGCGGTGGTGCGCTTCCAAGAAGCAGCCAATAAGCAGAAGCA6540GGAACTCGACGAGATCTCGACGAATATTCGTCAGGCCGGCGTCCAATACTCGAGGGCCGA6600CGAGGAGCAGCAGCAGGCGCTGTCCTCGCAAATGGGCTTTGTGCCCACAACGGCCGCCTC6660GCCGCCGTCGACCGCTGCAGCGCCACCCGCACCGGCGACACCTGTTGCCCCCCCACCACC6720GGCCGCCGCCAACACGCCGAATGCCCAGCCGGGCGATCCCAACGCAGCACCTCCGCCGGC6780CGACCCGAACGCACCGCCGCCACCTGTCATTGCCCCAAACGCACCCCAACCTGTCCGGAT6840CGACAACCCGGTTGGAGGATTCAGCTTCGCGCTGCCTGCTGGCTGGGTGGAGTCTGACGC6900CGCCCACTTCGACTACGGTTCAGCACTCCTCAGCAAAACCACCGGGGACCCGCCATTTCC6960CGGACAGCCGCCGCCGGTGGCCAATGACACCCGTATCGTGCTCGGCCGGCTAGACCAAAA7020GCTTTACGCCAGCGCCGAAGCCACCGACTCCAAGGCCGCGGCCCGGTTGGGCTCGGACAT7080GGGTGAGTTCTATATGCCCTACCCGGGCACCCGGATCAACCAGGAAACCGTCTCGCTTGA7140CGCCAACGGGGTGTCTGGAAGCGCGTCGTATTACGAAGTCAAGTTCAGCGATCCGAGTAA7200GCCGAACGGCCAGATCTGGACGGGCGTAATCGGCTCGCCCGCGGCGAACGCACCGGACGC7260CGGGCCCCCTCAGCGCTGGTTTGTGGTATGGCTCGGGACCGCCAACAACCCGGTGGACAA7320GGGCGCGGCCAAGGCGCTGGCCGAATCGATCCGGCCTTTGGTCGCCCCGCCGCCGGCGCC7380GGCACCGGCTCCTGCAGAGCCCGCTCCGGCGCCGGCGCCGGCCGGGGAAGTCGCTCCTAC7440CCCGACGACACCGACACCGCAGCGGACCTTACCGGCCTGAGAATTCTGCAGATATCCATC7500ACACTGGCGGCCGCTCGAGCACCACCACCACCACCACTGAGATCCGGCTGCTAACAAAGC7560CCGAAAGGAAGCTGAGTTGGCTGCTGCCACCGCTGAGCAATAACTAGCATAACCCCTTGG7620GGCCTCTAAACGGGTCTTGAGGGGTTTTTTGCTGAAAGGAGGAACTATATCCGGAT7676(2)SEQIDNO209的信息(i)序列特征(A)长度802个氨基酸(B)类型氨基酸(C)链数单链(D)拓扑学线性(xi)序列描述SEQIDNO209MetGlyHisHisHisHisHisHisValIleAspIleIleGlyThrSer151015ProThrSerTrpGluGlnAlaAlaAlaGluAlaValGlnArgAlaArg202530AspSerValAspAspIleArgValAlaArgValIleGluGlnAspMet354045AlaValAspSerAlaGlyLysIleThrTyrArgIleLysLeuGluVal505560SerPheLysMetArgProAlaGlnProArgGlySerLysProProSer65707580GlySerProGluThrGlyAlaGlyAlaGlyThrValAlaThrThrPro859095AlaSerSerProValThrLeuAlaGluThrGlySerThrLeuLeuTyr100105110ProLeuPheAsnLeuTrpGlyProAlaPheHisGluArgTyrProAsn115120125ValThrIleThrAlaGlnGlyThrGlySerGlyAlaGlyIleAlaGln130135140AlaAlaAlaGlyThrValAsnIleGlyAlaSerAspAlaTyrLeuSer145150155160GluGlyAspMetAlaAlaHisLysGlyLeuMetAsnIleAlaLeuAla165170175IleSerAlaGlnGlnValAsnTyrAsnLeuProGlyValSerGluHis180185190LeuLysLeuAsnGlyLysValLeuAlaAlaMetTyrGlnGlyThrIle195200205LysThrTrpAspAspProGlnIleAlaAlaLeuAsnProGlyValAsn210215220LeuProGlyThrAlaValValProLeuHisArgSerAspGlySerGly225230235240AspThrPheLeuPheTnrGlnTyrLeuSerLysGlnAspProGluGly245250255TrpGlyLysSerProGlyPheGlyThrThrValAspPheProAlaVal260265270ProGlyAlaLeuGlyGluAsnGlyAsnGlyGlyMetValThrGlyCys275280285AlaGluThrProGlyCysValAlaTyrIleGlyIleSerPheLeuAsp290295300GlnAlaSerGlnArgGlyLeuGlyGluAlaGlnLeuGlyAsnSerSer305310315320GlyAsnPheLeuLeuProAspAlaGlnSerIleGlnAlaAlaAlaAla325330335GlyPheAlaSerLysThrProAlaAsnGlnAlaIleSerMetIleAsp340345350GlyProAlaProAspGlyTyrProIleIleAsnTyrGluTyrAlaIle355360365ValAsnAsnArgGlnLysAspAlaAlaThrAlaGlnThrLeuGlnAla370375380PheLeuHisTrpAlaIleThrAspGlyAsnLysAlaSerPheLeuAsp385390395400GlnValHisPheGlnProLeuProProAlaValValLysLeuSerAsp405410415AlaLeuIleAlaThrIleSerSerAlaGluMetLysThrAspAlaAla420425430ThrLeuAlaGlnGluAlaGlyAsnPheGluArgIleSerGlyAspLeu435440445LysThrGlnIleAspGlnValGluSerThrAlaGlySerLeuGlnGly450455460GlnTrpArgGlyAlaAlaGlyThrAlaAlaGlnAlaAlaValValArg465470475480PheGlnGluAlaAlaAsnLysGlnLysGlnGluLeuAspGluIleSer485490495ThrAsnIleArgGlnAlaGlyValGlnTyrSerArgAlaAspGluGlu500505510GlnGlnGlnAlaLeuSerSerGlnMetGlyPheValProThrThrAla515520525AlaSerProProSerThrAlaAlaAlaProProAlaProAlaThrPro530535540ValAlaProProProProAlaAlaAlaAsnThrProAsnAlaGlnPro545550555560GlyAspProAsnAlaAlaProProProAlaAspProAsnAlaProPro565570575ProProValIleAlaProAsnAlaProGlnProValArgIleAspAsn580585590ProValGlyGlyPheSerPheAlaLeuProAlaGlyTrpValGluSer595600605AspAlaAlaHisPheAspTyrGlySerAlaLeuLeuSerLysThrThr610615620GlyAspProProPheProGlyGlnProProProValAlaAsnAspThr625630635640ArgIleValLeuGlyArgLeuAspGlnLysLeuTyrAlaSerAlaGlu645650655AlaThrAspSerLysAlaAlaAlaArgLeuGlySerAspMetGlyGlu660665670PheTyrMetProTyrProGlyThrArgIleAsnGlnGluThrValSer675680685LeuAspAlaAsnGlyValSerGlySerAlaSerTyrTyrGluValLys690695700PheSerAspProSerLysProAsnGlyGlnIleTrpThrGlyValIle705710715720GlySerProAlaAlaAsnAlaProAspAlaGlyProProGlnArgTrp725730735PheValValTrpLeuGlyThrAlaAsnAsnProValAspLysGlyAla740745750AlaLysAlaLeuAlaGluSerIleArgProLeuValAlaProProPro755760765AlaProAlaProAlaProAlaGluProAlaProAlaProAlaProAla770775780GlyGluValAlaProThrProThrThrProThrProGlnArgThrLeu785790795800ProAla权利要求1.包含可溶性结核分枝杆菌抗原或者这样的抗原的变体的抗原原性部分的多肽，所述抗原的变体只是在保守性替换和/或修饰上不同，其中所述抗原具有选自下面的N-末端序列(a)Asp-Pro-Val-Asp-Ala-Val-Ile-Asn-Thr-Thr-Cys-Asn-Tyr-Gly-Gln-Val-Val-Ala-Ala-Leu(SEQIDNO115)；(b)Ala-Val-Glu-Ser-Gly-Met-Leu-Ala-Leu-Gly-Thr-Pro-Ala-Pro-Ser(SEQIDNO116)；(c)Ala-Ala-Met-Lys-Pro-Arg-Thr-Gly-Asp-Gly-Pro-Leu-Glu-Ala-Ala-Lys-Glu-Gly-Arg(SEQIDNO17)；(d)Tyr-Tyr-Trp-Cys-Pro-Gly-Gln-Pro-Phe-Asp-Pro-Ala-Trp-Gly-Pro(SEQIDNO118)；(e)Asp-Ile-Gly-Ser-Glu-Ser-Thr-Glu-Asp-Gln-Gln-Xaa-Ala-Val(SEQIDNO119)；(f)Ala-Glu-Glu-Ser-Ile-Ser-Thr-Xaa-Glu-Xaa-Ile-Val-Pro(SEQIDNO120)；(g)Asp-Pro-Glu-Pro-Ala-Pro-Pro-Val-Pro-Thr-Thr-Ala-Ala-Ser-Pro-Pro-Ser(SEQIDNO121)；(h)Ala-Pro-Lys-Thr-Tyr-Xaa-Glu-Glu-Leu-Lys-Gly-Thr-Asp-Thr-Gly(SEQIDNO122)；(i)Asp-Pro-Ala-Ser-Ala-Pro-Asp-Val-Pro-Thr-Ala-Ala-Gln-Leu-Thr-Ser-Leu-Leu-Asn-Ser-Leu-Ala-Asp-Pro-Asn-Val-Ser-Phe-Ala-Asn(SEQIDNO123)；and(j)Ala-Pro-Glu-Ser-Gly-Ala-Gly-Leu-Gly-Gly-Thr-Val-Gln-Ala-Gly；(SEQIDNO131)其中Xaa可以是任何氨基酸。2.包含结核分枝杆菌抗原或者这样的抗原的变体的免疫原性部分的多肽，所述抗原的变体只是在保守性替换和/或修饰上不同，其中所述抗原具有选自下面的N-末端序列(a)Asp-Pro-Pro-Asp-Pro-His-Gln-Xaa-Asp-Met-Thr-Lys-Gly-Tyr-Tyr-Pro-Gly-Gly-Arg-Arg-Xaa-Phe；(SEQIDNO124)and(b)Xaa-Tyr-Ile-Ala-Tyr-Xaa-Thr-Thr-Ala-Gly-Ile-Val-Pro-Gly-Lys-Ile-Asn-Val-His-Leu-Val；(SEQIDNO132)，其中Xaa可以是任何氨基酸。3.包含可溶性结核分枝杆菌抗原或者只是在保守性替换和/或修饰上不同的所述抗原的变体的抗原部分的多肽，其中所述抗原包含选自SEQIDNos.1，2，4-10，13-25，52，94和96列出的序列，所述序列的互补序列和在中等严格条件下与SEQIDNos.1，2，4-10，13-25，52，94和96列出的序列杂交的DNA序列或其互补序列的DNA序列编码的氨基酸序列。4.包含结核分枝杆菌抗原或者只是在保守性替换和/或修饰上不同的所述抗原的变体的抗原部分的多肽，其中所述抗原包含选自SEQIDNos.26-51，133，134，158-178和196列出的序列，所述序列的互补序列和在中等严格条件下与SEQIDNos.26-51，133，134，158-178和196列出的序列杂交的DNA序列或其互补序列的DNA序列编码的氨基酸序列。5.包含编码权利要求1-4任一项的多肽的核苷酸序列。6.包含权利要求5的DNA分子的重组体表达载体。7，用权利要求6的表达载体转染宿主细胞。8.权利要求7的宿主细胞，其中宿主细胞选自大肠杆菌，酵母和哺乳动物细胞。9.检测生物样品中结核分枝杆菌的感染的方法，包括(a)用一种或多种权利要求1-4任一项的多肽接触生物样品；和(b)检测生物样品中存在结合至少一种多肽的抗体，从而检测生物样品中结核分枝杆菌感染。10.检测生物样品中结核分枝杆菌的感染的方法，包括(a)用选自SEQIDNO129和130提供的具有N-末端序列的多肽接触生物样品；和(b)检测生物样品中存在结合至少一种多肽的抗体，从而检测生物样品中结核分枝杆菌感染。11.检测生物样品中结核分枝杆菌的感染的方法，包括(a)用一种或多种选自SEQIDNOS.3，11，12，135，136，151-155，184-188，194-195和198，所述序列的互补序列和在中等严格条件下与SEQIDNOS.3，11，12，135，136，151-155，184-188，194-195和198杂交的DNA序列的DNA序列编码的多肽接触生物样品；和(b)检测生物样品中存在结合至少一种多肽的抗体，从而检测生物样品中结核分枝杆菌感染。12.权利要求9-11任一项的方法，其中步骤(a)另外包括用38kD结核分枝杆菌抗原接触生物样品和步骤(b)另外包括检测生物样品中存在结合38kD结核分枝杆菌抗原的抗体。13.权利要求9-11任一项的方法，其中多肽与固相支持体结合。14.权利要求13的方法，其中固相支持体包括硝基纤维素，胶乳或塑料材料。15.权利要求9-11任一项的方法，其中生物样品选自全血，血清，血浆，唾液，脑脊液和尿液。16.权利要求15的方法，其中生物样品是全血或血清。17.检测生物样品中结核分枝杆菌的感染的方法，包括(a)在聚合物酶链反应中用至少两个寡核苷酸引物接触样品，其中寡核苷酸引物中至少之一是权利要求5的DNA分子特异的；和(b)检测样品中在寡核苷酸引物存在下扩增的DNA序列，从而检测结核分枝杆菌感染。18.权利要求17的方法，其中至少一个寡核苷酸引物包括权利要求5的DNA分子的至少大约10个连续核苷酸。19.检测生物样品中结核分枝杆菌的感染的方法，包括(a)在聚合物酶链反应中用至少两个寡核苷酸引物接触样品，其中至少一个寡核苷酸引物对于选自SEQIDNOS.3，11，12，135，136，151-155，184-188，194-195和198的DNA序列是特异性的；和(b)检测样品中在第一和第二寡核苷酸引物存在下扩增的DNA序列，从而检测结核分枝杆菌感染。20.权利要求19的方法，其中至少一个寡核苷酸引物包括选自SEQIDNOS.3，11，12，135，136，151-155，184-188，194-195和198的DNA序列的至少大约10个连续核苷酸。21.权利要求17或19的方法，其中生物样品选自全血，痰液，血清，血浆，唾液，脑脊液和尿液。22.检测生物样品中结核分枝杆菌的感染的方法，包括(a)用一种或多种对权利要求5的DNA分子有特异性的寡核苷酸探针引物接触样品；和(b)检测样品中与寡核苷酸探针杂交的DNA序列，从而检测结核分枝杆菌感染。23.权利要求22的方法，其中探针包括权利要求5的DNA分子的至少大约15个连续核苷酸。24.检测生物样品中结核分枝杆菌的感染的方法，包括(a)用一种或多种对于选自SEQIDNOS.3，11，12，135，136，151-155，184-188，194-195和198的DNA序列是特异性的寡核苷酸探针接触样品；和(b)检测样品中与寡核苷酸探针杂交的DNA序列，从而检测结核分枝杆菌感染。25.权利要求24的方法，其中寡核苷酸探针包括选自SEQIDNOS.3，11，12，135，136，151-155，184-188，194-195和198的DNA序列的至少大约15个连续核苷酸。26.权利要求22或24的方法，其中生物样品选自全血，痰液，血清，血浆，唾液，脑脊液和尿液。27.检测生物样品中结核分枝杆菌的感染的方法，包括(a)用能结合权利要求1-4任一项的多肽的结合试剂接触样品；和(b)检测样品中与结合试剂结合的蛋白质或多肽，从而检测生物样品中结核分枝杆菌感染。28.检测生物样品中结核分枝杆菌的感染的方法，包括(a)用能结合具有选自SEQIDNO129和130提供的N-末端序列的多肽的结合试剂接触样品；和(b)检测样品中与结合试剂结合的蛋白质或多肽，从而检测生物样品中结核分枝杆菌感染。29.检测生物样品中结核分枝杆菌的感染的方法，包括(a)用能结合由选自SEQIDNOS.3，11，12，135，136，151-155，184-188，194-195和198，所述序列的互补序列和在中等严格条件下与SEQIDNOS.3，11，12，135，136，151-155，184-188，194-195和198杂交的DNA序列的DNA序列编码的多肽的结合试剂接触样品；和(b)检测样品中与结合试剂结合的蛋白质或多肽，从而检测生物样品中结核分枝杆菌感染。30.权利要求27-29任一项的方法，其中结合试剂是单克隆抗体。31.权利要求27-29任一项的方法，其中结合试剂是多克隆抗体。32.诊断盒，包括(a)一种或多种权利要求1-4之任一的多肽；和(b)检测试剂。33.诊断盒，包括(a)一种或多种具有选自SEQIDNO129和130提供的N-末端序列的多肽；和(b)检测试剂。34.诊断盒，包括(a)一种或多种由选自SEQIDNOS.3，11，12，135，136，151-155，184-188，194-195和198，所述序列的互补序列和在中等严格条件下与SEQIDNOS.3，11，12，135，136，151-155，184-188，194-195和198杂交的DNA序列的DNA序列编码的多肽；和(b)检测试剂。35.权利要求32-34任一项的药盒，其中多肽是在固相支持体上固定的。36.权利要求35的药盒，其中固相支持体包括硝基纤维素，胶乳或塑料材料。37.权利要求32-34任一项的药盒，其中检测试剂包括与结合试剂偶联的报道分子基团。38.权利要求37的药盒，其中结合试剂选自抗免疫球蛋白，蛋白质G，蛋白质A和凝集素。39.权利要求37的药盒，其中报道分子基团选自放射性同位素，荧光基团，发光基团，酶，生物素和染料颗粒。40.诊断盒，包括至少两个寡核苷酸引物，其中至少一个寡核苷酸引物对权利要求5的DNA分子是特异性的。41.权利要求40的诊断盒，其中至少一个寡核苷酸引物包括权利要求5的DNA分子的至少大约10个连续核苷酸。42.诊断盒，包括至少两个寡核苷酸引物，其中至少一个寡核苷酸引物对选自SEQIDNOS.3，11，12，135，136，151-155，184-188，194-195和198的DNA分子是特异性的。43.权利要求42的诊断盒，其中至少一个寡核苷酸引物包括选自SEQIDNOS.3，11，12，135，136，151-155，184-188，194-195和198的DNA分子的至少大约10个连续核苷酸。44.包括至少一个寡核苷酸探针的诊断盒，寡核苷酸探针对权利要求5的DNA分子是特异性的。45.权利要求44的药盒，其中寡核苷酸探针包括权利要求5的DNA分子的至少大约15个连续核苷酸。46.包括至少一个寡核苷酸探针的诊断盒，寡核苷酸探针对选自SEQIDNOS.3，11，12，135，136，151-155，184-188，194-195和198的DNA序列是特异性的。47.权利要求46的药盒，其中寡核苷酸探针包括选自SEQIDNOS.3，11，12，135，136，151-155，184-188，194-195和198的DNA分子的至少大约15个连续核苷酸。48.与权利要求1-4任一项的多肽结合的单克隆抗体。49.与权利要求1-4任一项的多肽结合的多克隆抗体。50.包含两种或多种权利要求1-4任一项的多肽的融合蛋白。51.包含一种或多种权利要求1-4任一项的多肽和ESAT-6(SEQIDNO99)的融合蛋白。52.包括具有选自SEQIDNOS129和130提供的序列的N-末端序列的多肽的融合蛋白。53.包含一种或多种权利要求1-4任一项的多肽和结核分枝杆菌抗原38kD(SEQIDNO150)的融合蛋白。54.诊断盒，包括(a)一种或多种权利要求50-53任一项的融合蛋白；和(b)检测试剂。全文摘要本发明公开了诊断结核病的化合物和方法,提供的化合物包括包含一种或多种结核分枝杆菌蛋白质的至少一抗原性部分的多肽,和编码该多肽的DNA分子。包含这样的多肽或DNA序列和合适的检测试剂的诊断盒可以用来检测患者和生物样品中结核分枝杆菌感染。还提供了抗该多肽的抗体。文档编号C12N15/62GK1242047SQ97180551公开日2000年1月19日申请日期1997年10月7日优先权日1997年10月7日公开号97180551.发明者S·G·雷德,Y·A·W·斯凯基,D·C·迪龙,A·卡姆波斯－内托,R·霍顿,T·S·维德维克,D·R·特瓦尔德兹克,M·J·罗德斯申请人:科里克萨公司