使用来自枯草杆菌的果胶酸裂合酶酶促处理纺织品的制作方法

专利名称：：使用来自枯草杆菌的果胶酸裂合酶酶促处理纺织品的制作方法
技术领域：
：本文描述包括枯草杆菌(Bacillussubtilis)的果胶酸裂合酶(pectatelyase)的化合物及组合物、其在生物煮练、漂白、染色、退浆、纤维素纤维处理和清洁组合物及其组合中的应用。
背景技术：
：果胶聚合物是植物细胞壁的组成成分。果胶是一种主链由交替的同型半乳糖醛酸聚糖(平滑区)和鼠李糖半乳糖醛酸聚糖(毛状区)组成的杂多糖，所述平滑区由1，4连接的ot-D-半乳糖醛酸的直链聚合物形成。半乳糖醛酸残基可以在g基团上被不同程度地甲基酯化，通常是以非随机的方式将聚半乳糖醛酸嵌段完全甲酯化。可以将果胶酶根据其优选底物(即，高度甲酯化的果胶或低甲酯化的果胶和聚半乳糖醛酸(果胶酸))分类。也可以根据其反应机制(即，P-消除或水解)进行分类。果胶酶可以主要是内切作用，即在链内随机位置切割聚合物产生寡聚物混合物。或者，果胶酶可以是外切作用，从果胶的一端起始进行攻击。由EnzymeNomenclature(1992)给出的酶分类中包括了几种作用于果胶平滑区的果胶酶活性，例如果胶酸裂合酶(EC4.2.2.2)、果胶裂合酶(EC4.2.2.10)、多聚半乳糖醛酸酶(EC3.2丄15)、果胶酯酶(EC3.2丄11)、半乳聚糖酶(EC3.2.1.89)、阿拉伯聚糖酶(arabinase)(EC3.2.1.99)7和甘露聚糖酶(EC3.2.1.78)。已从不同细菌属中克隆了果胶酸裂合酶。迄今，多数被纯化的果胶酸裂合酶具有8或更高的pH最适活性，通常具有5(TC或更高的最适温度范围，且需要二价阳离子以达到最大活性，其中钙离子是刺激作用最大的。需要能够实行退浆、漂白、煮练、染色及其一步组合的组合物，也需要清洁剂。在天然纤维、纱和织物的纺织品加工中，通常需要预处理或前处理步骤以适当地预备这些天然材料以备进一步的使用，尤其是用于商品通常所需的染色和/或整理(finishing)阶段。这些纺织品处理步骤除去天然存在的或在纺和织步骤加入到纤维和/或织物中的杂质和发色体。尽管纺织品处理可包括许多不同的处理和阶段，但最常见的包括退浆——通过除&的、碱性的或氧化的浸渍(soak)，除去上浆料，例如淀粉；煮练一一通过在接近沸腾的温度下与氢氧化钠溶液接触而除去油脂、油状物、蜡状物、果胶物质、尘屑、蛋白质及脂肪；和漂白一一通过通常使用氧化剂(例如过氧化氢、次氯酸盐和二氧化氯)或通过使用还原剂(例如二氧化硫或亚硫酸氢盐)从纺织品中除去发色体和使发色体褪色。商业酶促纺织品加工通常需要将这些预处理步骤分开，因为各步骤的条件有大的差异。然而，处理步骤的这种分离，将由于需要多个在各阶段之间的漂洗步骤而使得整个处理工艺增加了沉重的额外成本，并由于高于95。C的高加工温度而造成高能耗。该额外的漂洗和/或干燥步骤使得该处理工艺平添了巨大的额外成本、时间和废料。因此，将多个预处理阶段合并成一步处理，与通常使用的商业工艺相比，由于降低成本和减少废料，而将具有显著的环境益处并对商业纺织品处理产生显著的影响。然而，尽管之前曾进行过研究，但这三个通常步骤的组合一直不令人满意。当前使用的漂白技术涉及在超过95。C的温度使用碱性过氧化氢漂白。该高温和强漂白体系与退浆操作中利用的许多酶完全不相容。因此，在超过95。C的温度将退浆和漂白技术组合，将导致退浆酶的破环以及不令人满意的退浆结果。替代的退浆技术，例如碱性或氧化浸渍，涉及使用会导致纤维损坏的侵蚀性化学品。另一方面，在降低的温度下进行一步处理以允许有效的酶促退浆，将导致不可接受的不良漂白，白度值低于商业可接受的限值。此外，这种没有煮练酶参与的低温工艺产生具有低润湿性的织物，这对于进一步的染色、印花和整理工艺是不可接受的。清洁污垢涉及除去包含污垢的有色物质。常见类型的污垢起源自植物材料，例如来自草、蔬菜(菠菜、甜菜、胡萝卜、番茄、水果如浆果类和葡萄)，以及源自植物的材料，如酒、啤酒、果汁、番茄沙司等等。色素通常通过共价键或通过物理结合("粘着，，)而附着在纤维材料上。除去这些色素可能是非常困难的，因为洗涤剂几乎不能从需要清洁的表面除去纤维-色素团。研究显示，植物细胞壁由纤维物质的复杂网络组成。细胞壁的组成根据植物材料的来源而有相当大的变化。然而，一般地，植物的组成中包含非淀粉多糖。这些多糖以多种形式存在，包括例如纤维素、半纤维素和果胶。因此，持续需要鉴定可以用于生物煮练、漂白、退浆、染色步骤及其组合，以及用于洗涤剂组合物、清洁组合物中的果胶酸裂合酶，该酶具有10-50。C(例如20-30。C)的最适温度，在酸性至弱碱性环境下(pH<8.5)操作最佳，且不依赖于二价阳离子，尤其是钙的存在。发明概述因此，本文提供了化合物、组合物及使用其进行纤维素纤维的生物煮练、漂白、退浆和/或染色、以及清洁硬底物和纺织品的方法。本文描述的方法和组合物避免了因本领域现有的局限性和缺点而带来的一个或多个问题。因此，一方面提供包含SEQIDNO:1的多肽的果胶酸裂合酶。还提供获自枯草杆菌的果胶酸裂合酶，其在还原性SDS-PAGE条件下分子量约43kD，以及pl约7丄对于原棉的最适pH为约6.0至8.0，然而这将在使用另一底物时变化。另一实施方式提供编码SEQIDNO:1的核酸，例如SEQIDNO:2。本发明还考虑包含与其有效连接的所述核酸的栽体以及包含该载体并表达由该核酸编码的多肽的宿主细胞。宿主细胞可以是任何原核或真核宿主细胞，例如芽孢杆菌属(Bacillus)物种。又一方面考虑在水性溶液中包括一种所述果胶酸裂合酶的生物煮练组合物。该生物煮练组合物可以进一步包括漂白试剂或漂白组合物。漂白试剂包括^f旦不限于氧化漂白剂、过氧化钠、次氯酸钠、次氯酸钙、二氯异氰脲酸钠或其组合。漂白组合物可以是例如，酯源、酰基转移酶和过氧化氢源。生物煮练组合物和/或生物煮练和漂白组合物可以进一步包括退浆剂。该生物煮练组合物可以进一步包括其它生物煮练酶，例如果胶酶、角质酶、纤维素酶、半纤维素酶、蛋白酶、脂肪酶，或其组合。再又一实施方式中，考虑用于纺织品的一步处理组合物。该组合物包括(a)获自枯草杆菌的果胶酸裂合酶，其在还原性SDS-PAGE条件下具有分子量约43kD，pl约7,3;(b)—或多种退浆酶；和(c)一或多种漂白试剂和/或漂白组合物。很显然，漂白和染色不在同一步骤中发生，但是它们可以与煮练和退浆组合。该组合物也可以进一步包括选自果胶酶、角质酶、纤维素酶、半纤维素酶、蛋白酶、脂肪酶及其组合的生物煮练酶。该一步处理组合物可以还包括一或多种辅助组分，其中所述辅助组分是表面活性剂、乳化剂、螯合剂和/或稳定剂，或其组合。该组合物可以进一步包括漂白活化剂。用于所述一步处理组合物中的漂白试剂包括但不限于氧化漂白剂、过氧化钠、次氯酸钠、次氯酸钩、二氯异氰脲酸钠或其组合。用于所述一步处理组合物中的表面活性剂可以包括但不限于非离子型表面活性剂、阴离子型表面活性剂、阳离子型表面活性剂、兼性离子表面活性剂，或其组合。另一方面考虑用于煮练和漂白纺织品的方法，包括在适宜使纺织品增白的条件和一段时间下，使纺织品与包括漂白剂和果胶酸裂合酶的水性溶液接触，该果胶酸裂合酶获自枯草杆菌，其在还原性SDS-PAGE条件下具有分子量约43kD,pl为约7.3。允许增白的适宜条件包括pH为约5至约11;时间为约2分钟至约24小时，更优选约15分钟至12小时；和更优选10约30分钟至6小时；温度为约15。C至90°C。可以根据用于处理的工艺确定适宜的温度。用于冷轧巻堆煮练和漂白的适宜温度是约15。C至约45。C,并优选约25。C至约35。C。用于连续、半连续和其它分批(batch)工艺的温度包括约15。C至约90。C，优选约2(TC至约75。C，和更优选约25。C至约60°C。漂白试剂可以是过氧化氢并且以约100ppm至5000ppm之间的量存在。因此所考虑的一组示例性条件包括pH为约6至8，时间长度为约2分钟至24小时，温度为约25。C至60°C,且其中漂白剂是过氧化氢并且以约1000ppm至3000ppm的量存在。再又一方面考虑用于纺织品的一步加工的方法，包括(a)提供一步纺织品加工组合物和需要加工的纺织品，其中所述一步纺织品加工组合物包括获自枯草杆菌的果胶酸裂合酶，其在还原性SDS-PAGE条件下具有分子量约43kD，pI为约7J;(b)在足以允许退浆、煮练和漂白纺织品的条件和一段时间下，使所述纺织品与所述一步纺织品加工组合物接触。该一步纺织品加工组合物可以进一步包括(a)—或多种生物煮练酶；(b)一或多种漂白试剂和/或漂白组合物；和(c)一或多种退浆剂。一或多种生物煮练酶可以包括但不限于果胶酶、角质酶、蛋白酶、纤维素酶、半纤维素酶、脂肪酶，或其組合。退浆剂可以包括但不限于淀粉酶、纤维素酶、甘露聚糖酶，或其组合。该一步纺织品加工组合物可以还包括选自表面活性剂、乳化剂、螯合剂、稳定剂，或其组合的辅助组分。用于所考虑的一步纺织品加工组合物中的漂白试剂包括但不限于酶促漂白体系和化学漂白剂，例如但不限于氧化漂白剂、过氧化钠、次氯酸钠、次氯酸钩、二氯异氰脲酸钠或其组合。进行处理的纺织品是包含纤维素的或含纤维素的材料的那些，例如棉。用于进行该一步加工的条件可以是温度约15。C至约90。C，优选约20。C至约75。C,和更优选约25。C至约60°C，以及pH为约5至11，更优选约6至约10，和更优选pH为约6至约8，进行约2分钟至24小时。可以才艮据选用于该处理的工艺确定适宜的处理温度和pH。又一方面考虑纺织品前处理的方法，其包括同时或相继地进行生物煮练和漂白，其中所述煮练步骤包括将所述纺织品与包括枯草杆菌的果胶酸裂合酶的水性组合物接触，该果胶酸裂合酶在还原性SDS-PAGE条件下具有约"kD的分子量和约7.3的pl，且其中所述接触在适于生物煮练的条件下发生。再又一方面考虑生物煮练和染色纺织品的方法，包括(a)制备包括枯草杆菌的果胶酸裂合酶的水性溶液，该果胶酸裂合酶在还原性SDS-PAGE条件下具有约43kD的分子量和约7.3的pi,并具有最适pH为约6.0至8.0，且其中所述果胶酸裂合酶以约10至500mol/min/kg纺织品的量存在于pH约5至11,优选pH约5至9，和更优选pH约6至约8，以及温度约15。C至卯°。(或约2(TC至约75°C,或更优选约25°〇至约60°C)且具有小于2mM二价阳离子的条件下；(b)在该水性溶液中孵育该纺织品足够生物煮练的一段时间；和(c)向该水性溶液补充染色体系并孵育该纺织品足以获得染色的纺织品的一段时间。又一方面提供洗涤剂组合物，其包括(a)表面活性剂；(b)枯草杆菌果胶酸裂合酶，在还原性SDS-PAGE条件下，其分子量为约43kD，pl为约7，3;和(c)任选地，洗涤剂添加剂，其中所述洗涤剂候选物是助洗剂、漂白试剂、消泡剂、磨料、悬浮剂、污垢释放剂、杀细菌剂、润滑剂或其组合。所考虑的洗涤剂组合物还可以包括半纤维素酶，例如但不限于木聚糖酶、阿拉伯呋喃糖苷酶、乙酰木聚糖酯酶、葡糖醛酸糖苷酶、阿魏酸酯酶、香豆酸酯酶、内切-半乳聚糖酶、甘露聚糖酶、地衣多糖酶、内切-阿拉伯聚糖酶、外切-阿拉伯聚糖酶、外切-半乳聚糖酶或其组合。洗涤剂组合物还可以包括蛋白酶、纤维素酶、脂肪酶或其组合。再又一方面考虑清洁纺织品的方法，包括将需要清洁的纺织品暴露于洗涤剂组合物，该组合物包括(a)表面活性剂；(b)在还原性SDS-PAGE条件下分子量为约43kD、pl为约7.3的枯草杆菌果胶酸裂合酶；和(c)任选地，洗涤剂添加剂，其中所述洗涤剂候选物是助洗剂、漂白试剂、消泡剂、磨料、悬浮剂、污垢释放剂、杀细菌剂、润滑剂或其组合。洗涤剂组合物还可以包括蛋白酶、纤维素酶、脂肪酶，或其组合。又一方面提供清洁硬表面的组合物和方法。所述组合物可以包括包含12有枯草杆菌果胶酸裂合酶的水性溶液，该果胶酸裂合酶在还原性SDS-PAGE条件下分子量为约43kD，pi为约7.3，且具有最适pH约6.0至8.0。对于清洁和洗涤剂组合物，该范围可以更大，例如，从约pH5至11。应理解前述一般描述和下述详细说明是示例性和解释性的，旨在进一步对所公开的化合物、组合物和方法提供解释。附图简述本说明书包括附图，其组成本说明书的一部分。附图与说明书一起用于阐明所讨论的组合物及方法的各方面。图1显示枯草杆菌果胶酸裂合酶Exp.B.subtilis在果胶去除上的pH范围，y轴为pH而x轴为温度(°C)。将该枯草杆菌果胶酸裂合酶(左图)和市售可得的Bioprep3000L(右图)的果胶酸裂合酶活性进行比较。在不同pH(5.9-9.8)和温度(30-60。C)条件下，将2ppm的每种酶各与未经煮练的棉织品(Testfabrics，428U)孵育1小时来比较枯草杆菌果胶酸裂合酶和Bioprep3000L的初步pH和温度曲线。使用统计学软件程序进行实驺"没计和数据分析。酶处理及彻底漂洗棉织物后，用钌红染料对经处理的织物盘染色以量化处理后留在织物中的果胶的量。然后彻底漂洗染色的织物并且风干，之后使用MinoltaCR-200分光光度计测量CIELMt。较低的CIEI^表示较高的果胶结合。果胶结合越高，酶的煮练性能越低。图中，较暗的阴影对应于较少的果胶去除。图2显示从原棉织物中除去果胶的剂量反应。对枯草杆菌果胶酸裂合酶(GCOR)在55。C、pH7.5进行本实验20分钟。对于Bioprep3000L,该试验再次于55。C进行20分钟，但pH增至8.2以在该酶的最适pH检测该酶。X轴表示总蛋白质浓度(ppm)。Y轴是CIE1^单位。CIE是CommissionInternationaledePEclairage。L是光密度参数。"a"是绿到红参数而"b"是蓝到黄参数。图3显示枯草杆菌果胶酸裂合酶在O.lppm(左图)、0.5ppm(中图)和lppm(右图)跨pH(y轴)和温度(°C)(x轴)的果胶去除性能。枯草杆菌果胶酸裂合酶具有宽的温度谱(即25-65°C)和宽的pH谱。图4阐述枯草杆菌果胶酸裂合酶相比于市售可得的果胶酸裂合酶在不同温度和不同过氧化氢浓度下的稳定性。图4A显示在55。C且过氧化氢为0、500、2500和5000ppm时该酶的稳定性，并将枯草杆菌果胶酸裂合酶(GCOR)和Bioprep3000L比较。图4B阐述过氧化氢为0ppm和2500ppm时在25。C以相同量的果胶酸裂合酶随时间检测所获得的结果。在25。C，枯草杆菌果胶酸裂合酶(GCOR)的活性实际上随时间增加。图5阐述存在螯合剂EDTA或不存在该螯合剂下，在室温(RT)或55'C下，果胶酸裂合酶的稳定性。活性测量为在1小时时活性损失的百分数(％)。比较了枯草杆菌果胶酸裂合酶(GCOR)和Biopr印3000L的活性。图6:使用MES电泳緩沖液以及NuPAGE4-12%Bis-Tris胶，阐明枯草杆菌果胶酸裂合酶的纯度及其相对于对照的分子量。图7A和7B:图A和B示出在0.15mL/LAATCCWOB2003强效型液体洗涤剂中，lOppm的枯草杆菌果胶酸裂合酶对新鲜污垢的清洁。图8A和8B:图A和B示出在1.5mL/LAATCCWOB2003强效型液体洗涤剂中，lppm的枯草杆菌果胶酸裂合酶对新鲜污垢的清洁。图9阐述在标准AATCCWOB2003强效型液体洗涤剂中，枯草杆菌果胶酸裂合酶与地衣芽孢杆菌(B.licheniformis)淀粉酶相比对新鲜污垢的清洁性能。图10阐述在标准AATCCWOB液体洗涤剂中，枯草杆菌果胶酸裂合酶与地衣芽孢杆菌淀粉酶相比对陈化的技术性污垢(agedtechnicalstains)的清洁性能。图11阐述在市售液体洗涤剂中，枯草杆菌果胶酸裂合酶与芽孢杆菌属物种707淀粉酶相比对新鲜污垢的清洁性能。图12阐述在市售液体洗涂剂中，枯草杆菌果胶酸裂合酶与芽孢杆菌属物种707淀粉酶相比对陈化的技术性污垢的清洁性能。14优选实施方式的详述现在仅为参考目的，使用下面的定义和实施例，详细描述本发明组合物、化合物和方法。本文提及的所有专利和出版物，包括该专利和出版物中公开的所有序列，在此通过整体引用的方式明确地为所有目的而并入本文。数值范围涵盖限定该范围的数值。除非另有指明，核酸以5，到3，的方向从左至右书写；氨基酸序列以氨基至羧基的方向从左至右书写。在此提供的标题不构成对所公开化合物、组合物和方法的各个方面或实施方式的限制，所述方面和实施方式以通过参考说明书整体而得。因此，紧接下面定义的术语将基于整个说明书作更全面地定义。1、缩写和定义1.1定义除非本文另有定义，本文^f吏用的所有技术和科学术语具有与本领域普通技术人员通常所理解的含义相同的含义。例如，Singleton和Sainsbury，DICTIONARYOFMICROBIOLOGYANDMOLECULARBIOLOGY(第二版，JohnWileyandSons,NY，1994);以及Hale和Marham，THEHARPERCOLLINSDICTIONARYOFBIOLOGY(HarperPerennial,NY,1991)为本领域技术人员提供了本文所用许多术语的一般性字典。此外，如本文所使用，除非上下文另有明确指明，否则单数术语"一"和"该，，涵盖复数形式。除非另有指明，分别地，核酸以5，到3，的方向从左至右书写；氨基酸序列以氨基至氯基的方向从左至右书写。应理解，本发明组合物、化合物和方法不限于所描述的具体方法学、操作方案和试剂，本领域技术人员可根据它们所用的上下文而改变它们。本说明书中给出的每一个最大数值限定均旨在包括每一个较小的数值限定，就如同本文明确书写了该较小的数值限定一样。本说明书中给出的每一个最小数值限定均包括每一个较大的数值限定，就如同本文明确书写了该较大的数值限定一样。本说明书中给出的每个数值范围将包括落入该较宽数值范围内的每个较窄的数值范围，就如同本文明确书写了该较窄的数值范围一样。如本文所使用，术语"漂白"意指处理诸如纤维、纱、织物、衣服和非织造布等纺织品材料以在所述纤维、纱、织物、衣服或非织造布中产生较浅颜色的工艺。例如，如本文所用的漂白意指通过在纤维素的或其它的纺织品材料中除去、修饰或掩盖生色化合物而增白织物。因此，"漂白，，指以足够长的时间和在适宜的pH和温度条件下处理纺织品以实现纺织品的增白(即，变白)。可使用化学漂白剂和/或齊冗产生的漂白试剂进行漂白。适合的漂白试剂的实例包括但不限于C102、H202、过酸类化合物、N02等。本工艺、方法和组合物中，优选酶促产生过氧化物诸如11202和过酸类化合物。如本文使用的术语"漂白试剂"涵盖任何能够漂白织物的结构部分。"化学漂白试剂，，是在没有酶存在时能够漂白纺织品的实体。它们可能需要漂白活化剂的存在。适合用于本文所述工艺、方法和组合物的化学漂白试剂的实例是过氧化钠、过硼酸钠、高锰酸钾、其它过酸类化合物。在一些方面，当11202非原位1^1产生时，可以将它视为化学漂白试剂。术语"一步纺织品加工组合物"指包括至少一种生物煮练酶和至少一种齊&产生的漂白试剂、退浆剂和/或染色剂的制剂。因此，一些实施方式中，该加工组合物还包括至少一种退浆酶。该一步纺织品加工组合物将含有足够的酶，以4更在处理液(即水性介质)中提供本文所述的酶水平。用于本文的酶可以是野生型酶及其变体。优选地，该变体#:改造为氧化稳定的，例如在存在过氧化氢和/或不存在二价离子时是稳定的。措词"酶促漂白体系"意指能够酶促产生漂白试剂的酶和底物。降&漂白体系可包括酯源、酰基转移酶(或过水解酶(perhydrolase))和过氧化氢源。"酯源"指含有酯键的过水解酶底物。可以将包括有脂肪族和/或芳香族16羧酸及醇的酯与过水解酶一起使用。优选实施方式中，酯源是醋酸酯。一些优选实施方式中，酯源选自二乙酸丙二醇酯、二乙酸乙二醇酯、三醋精、乙酸乙酯和三丁精中的一或多种。一些优选实施方式中，酯源选自下述一或多种酸的酯曱酸、乙酸、丙酸、丁酸、戊酸、己酸、辛酸、壬酸、癸酸、十二烷酸、肉豆蔻酸、棕榈酸、硬脂酸和油酸。术语"过氧化氢源"意指这样的过氧化氢，其自外源(即外界或外部)来源加入纺织品处理浴中，或者由产生过氧化氢的氧化酶对其底物的作用而原位产生。术语"产生过氧化氢的氧化酶"意指催化涉及分子氧(02)作为电子受体的氧化/还原反应的酶。这些反应中，氧被还原为水(H20)或过氧化氢(H202)。适合本文使用的氧化酶是在其底物上产生过氧化氢(而非水)的氧化酶。适合本文使用的产生过氧化氢的氧化酶及其底物的实例是葡萄糖氧化酶和葡萄糖。其它可以产生过氧化氢的酶(例如，醇氧化酶、乙二醇氧化酶、甘油氧化酶、氨基酸氧化酶等)也可与过水解酶和酯底物组合应用以产生过酸。一些实施方式中，产生过氧化氢的氧化酶是碳水化合物氧化酶。如本文所使用，"纺织品"指纤维、纱、织物、衣服和非织造布。该术语包括由天然的、合成的(例如人造的)、以及各种天然和合成的混合物(blends)制成的纺织品。因此，术语"纺织品，，指未经加工的和经加工的纤维、纱、织造或编织的纺织品、非织造布和衣服。本说明书中，除非明确说明，否则"纺织品"、"织物"和"衣服"将可互换。术语"需要加工的纺织品"指需要进行退浆和/或煮练和/或漂白或可能需要其它处理(如生物抛光)的纺织口Po术语"需要漂白的纺织品"指不论其它可能处理如何，需要漂白的纺织品。这些纺织品可能已经进行了其它处理或者可能没有。类似地，这些纺织品可能需要或者可能不需要随后的处理。如本文所使用，"纺织品材料"是纤维、纺纱半制品、纱、织物，由织物制成的产品(例如，衣服和其它制品)和非织造布的总称。17如本文所使用，术语"相容的，，意指一步纺织品加工组合物中的组分不使果胶酸裂合酶或其它可能存在于该组合物中的酶的SI^活性降低至该果胶酸裂合酶不能如在正常使用状态期间所期望的一样有效的程度。下文详细示例了具体组合物物质。如本文所使用，"有效量的果胶酸裂合酶"指实现本文所述工艺或方法中所需的除&活性必需的果胶酸裂合酶的量。该有效量是本领域普通技术人员容易确定的且取决于许多因素，例如所用的具体酶变体、所用的pH、所用的温度等等，以及所需的结果(例如，白度水平、可染性、退浆能力)。如本文所使用，"氧化(性)化学品"指具有漂白纺织品的能力的化学品。该氧化化学品以适合于漂白的量、pH和温度存在。该术语包括但不限于过氧化氢、氯漂白剂和过酸。如本文所使用，术语"酶促转化"指通过使底物或中间体与酶接触，将底物#"饰成中间体或将中间体修饰成终产物。一些实施方式中，通过将底物或中间体直接暴露于合适的酶进行接触。如本文所使用，措词"蛋白水解稳定性"指蛋白质(例如酶)抵抗蛋白水解的能力。该术语不旨在局限于使用任何特定蛋白酶来评估蛋白质的稳定性。如本文所使用，"氧化稳定性"指蛋白质在氧化条件下发挥功能的能力。特别地，该术语指蛋白质在各种浓度的11202和/或过酸存在下发挥功能的在各种氧化条件下的稳定性。氧化稳定性的实质性改变可以通过相比于没有氧化化合物时表现出的酶促活性，酶促活性的半衰期至少约5%或更大的增加或降低(多数实施方式中，优选增加)来反映。如本文所使用，"pH稳定性"指蛋白质在特定pH下发挥功能的能力。一般地，多数酶具有有限的pH范围供其发挥功能。除了在中间范围的pH(即，约pH7)发挥功能的酶以外，还存在能够在极高或极低pH条件下工作的酶。可以通过本领域技术人员已知的标准程序和/或本文所述的方法测量在各种pH下的稳定性。pH稳定性的实质性改变可以通过相比于在酶的最适pH时表现出的酶促活性，S^波活性的半衰期至少约5。/。或更大的增加或降低(多数实施方式中，优选增加)来反映。然而，本文所述的本发明工艺、方法和/或组合物不旨在局限于任何pH稳定性水平及pH范围。如本文所使用，"热稳定性"指蛋白质在特定温度下发挥功能的能力。一般地，多数酶具有有限的温度范围供其发挥功能。除了在中间范围的温度(即，室温)发挥功能的酶以外，还存在能够在极高或极低温度下工作的酶。可以通过已知的程序或本文所述的方法测量热稳定性。热稳定性的实质性改变可以通过与酶促活性的最适温度相比，当突变体暴露于不同温度(即较高或较低)时，催化活性的半衰期至少约5%或更大的增加或降低(多数实施方式中，优选增加)来反映。然而，本文所述的工艺、方法和/或组合物不旨在局限于任何温度稳定性水平及温度范围。如本文所使用，术语"化学稳定性"指蛋白质(例如酶)针对负面影响其活性的化学品表现出的稳定性。一些实施方式中，该化学品包括但不限于过氧化氢、过酸、阴离子表面活性剂、阳离子表面活性剂、非离子型表面活性剂、螯合剂等。然而，本文所述的工艺、方法和/或组合物不旨在局限于任何特定的化学稳定性水平和化学稳定性范围。如本文所使用，术语"纯化的，，和"分离的"指从样品中除去杂质。例如，纯化果胶酸裂合酶。一些实施方式中，在细菌或真菌宿主细胞中表达重组的果胶酸裂合酶并且通过除去其它宿主细胞组分纯化这些重组的果胶酸裂合酶；由此样品中的重组果胶酸裂合酶多肽的百分数增加。如本文所使用，多肽(例如酶)的"纯化的制品"或"基本上纯的制品"意指已从与其一起天然存在的其它蛋白质、脂质和核酸中分离出来的多肽。优选地，该多肽也与用于纯化它的物质诸如抗体或凝胶基质(例如聚丙烯酰胺)分离。优选地，该多肽占纯化制品的干重的至少10、20、50、70、80或95%。在一些实施方案中，酶可以以例如纯化制品的形式使用或供应。如本文所使用，"蛋白质"指由氨基酸组成并被本领域技术人员认可为蛋白质的任何组合物。术语"蛋白质"、"肽，，和"多肽，，可在本文互换使用。当肽是蛋白质的一部分时，本领域技术人员将在上下文中理解该术语的用法。如本文所使用，功能上和/或结构上相似的蛋白质被认为是"相关蛋白质"。一些实施方式中，这些蛋白质源自不同属和/或物种，包括生物类别之间的不同(例如细菌蛋白质和真菌蛋白质)。一些实施方式中，这些蛋白质源自不同的属和/或物种，包括生物类别之间的不同(例如，细菌酶和真菌酶)。其它实施方式中，从相同物种提供相关蛋白质。事实上，本文所述的工艺、方法和/或组合物并不旨在局限于任何特定来源的相关蛋白质。此外，术语"相关蛋白质，，包括三级结构同源物和一级序列同源物(homolog)。再一些实施方式中，该术语包括免疫学上交叉反应的蛋白质。如本文所使用，术语"衍生物"指这样的蛋白质，其源自通过向蛋白质的C末端和N末端之一或两者添加一或多个氨基酸、在氨基酸序列中的一个或数个不同位点置换一或多个氨基酸、和/或在蛋白质的任一端或两端或在氨基酸序列中的一或多个位点缺失一或多个氛基酸，和/或在M酸序列中的一或多个位点插入一或多个氨基酸。可以通过改变编码天然蛋白质的I)NA序列，将该DNA序列转化到适宜宿主中并表达该改变的DNA序列以形成衍生蛋白质来实现蛋白质衍生物的制备。相关的(和衍生的)蛋白质包括"变体蛋白质"。一些优选的实施方式中，变体蛋白质与亲本蛋白质，如野生型蛋白质不同，且相互之间相差小数目的氨基酸残基。不同的氨基酸残基的数目可以是一或多个，优选l、2、3、4、5、10、15、20、30、40、50或更多氨基酸残基。变体之间的不同to酸的数目可以为1至10。一些方面，相关蛋白质，尤其是变体蛋白质包括至少35%、40%、45%、50%、55%、60%、65%、70%、75%、80%、85%、卯％、95%、97%、98。/。或99。/o的^J^酸序列同一性。此外，如本文所使用的相关蛋白质或变体蛋白质还可以指与另一相关蛋白质或亲本蛋白质在主要区域(prominentregions)的数目上不同的蛋白质。例如，一些实施方式中，变体蛋白质具有l、2、3、4、5或IO个相应的主要区域与亲本蛋白质不同。本领域已知若干方法适用于产生本文所述酶的变体，包括但不限于位点饱和诱变、扫描诱变、插入诱变、随机突变、定点突变和定向进化、以及多种其它重组手段。在尤其优选的实施方式中，改造同源性蛋白质以产生具有一种或多种期望活性的酶。如本文所使用，术语"类似序列"指蛋白质中提供与目的蛋白质(即，通常地目的原始蛋白质)类似的功能、三级结构和/或保守残基的序列。例如，在含有a螺旋或(3片层结构的表位区中，类似序列中的替代M酸优选保持相同的特定结构。该术语也指核苷酸序列，以及氨基酸序列。一些实施方式中，产生类似序列以便替代氨基酸导致显示相似或改良的功能的变体酶。一些优选的实施方式中，在目的蛋白质中这些氨基酸的三级结构和/或保守残基位于或邻近于目的区段或片段。因此，当目的区段或片段含有例如a-螺旋或(5-片层结构时，替代M酸优选保持该特定结构。如本文所使用，"同源性蛋白质"指蛋白质(例如果胶酸裂合酶)与目的蛋白质(例如来自另一来源的果胶酸裂合酶)具有相似作用和/或结构。同源物并不旨在必需是进化上相关的。因此，该术语旨在包括获自不同物种的相同或相似酶(即，就结构和功能而言)。一些优选的实施方式中，可能期望鉴定与目的蛋白质具有类似的四级、三级和/或一级结构的同源物，因为用来自该同源物的类似区段置换目的蛋白质中的该区段或片段将降低该改变的破坏性。一些实施方式中，同源性蛋白质诱导与目的蛋白质相似的免疫应答。如本文所使用，"野生型，，和"天然"蛋白质是自然界中存在的那些蛋白质。术语"野生型序列，，和"野生型基因，，可在本文互换使用，指宿主细胞中天然的或自然存在的序列。一些实施方式中，野生型序列指作为蛋白质改造工程起点的目的序列。可按照本领域技术人员已知的一般方法获得编码该天然蛋白质的基因。该方法通常包括合成具有编码目的蛋白质的区域的推定序列的标记探针、从表达该蛋白质的生物制备基因组文库以及通过与21探针杂交从该文库筛选目的基因。然后对阳性杂交克隆作图并测序。可使用本领域已知的任何适当方法确定序列间的同源性程度(参见例如，Smith和Waterman,2ADV.APPL.MATH.482(1981);Needleman和Wunsch，48J.MOL.BiOL.443(1970);Pearson和Lipman，85PROC.NAT'L.ACAD.SCI,USA2444(1988);程序例如WisconsinGeneticsSoftwarePackage(GeneticsComputerGroup,Madison,WI)中的GAP、BESTFIT、FASTA和TFASTA;以及Devereux等人，12NUCL.ACIDRES.387-395(1984))。例如，PILEUP是确定序列同源性水平的有用程序。PILEUP使用渐进式两两序列比对从一组相关序列建立多序列比对。其也可以绘出显示用于建立该比对的聚类关系的树。PILEUP使用对Feng和Doolittle的渐进式比对方法的简化(Feng和Doolittle,35J.MOL.EvOL.351-360(1987))。该方法与Higgins和Sharp(Higgins和Sharp,5CABIOS151-153(1989))所述的方法类似。有用的PILEUP参数包括默认空位权重3.00，默认空位长度权重0.10和加权的末端空位。另一有用的算法实例是Altschul等人，(Altschul等人，215J.MOL.BIOL.403-410(1990);以及Karlin等人，PROC.NAT'L.ACAD.SCI.USA90:5873-5787(1993))所述的BLAST算法。一尤其有用的BLAST程序是WU-BLAST-2程序(参见，Altschul等人，266METH.ENZYMOL.460-480(1996))。参数"W"、"T"和"X"确定比对的灵敏度和速度。该BLAST程序使用字长(W)为11,BLOSUM62打分矩阵(参见，Henikoff和Henikoff，89PROC.NAT'L.ACAD.SCI.USA10915(1989))，比对(B)为50，期望值(E)为10,M'5，N'-4以及两链比较作为默认值。与至少两种核酸或多肽相关的措词"基本上相似"和"基本上相同"通常意指多核苷酸或多肽与参照(即野生型)序列相比，包含具有至少约40%同一性，更优选至少约50%同一性，还更优选至少约60%同一性，优选至少约75%同一性，更优选至少约80%同一性，还更优选至少约卯％,再更优选约95%,最优选约97。/。同一性，有时高达约98%和约99%序列同一性的序列。可使用已知的程序，例如BLAST、ALIGN和CLUSTAL,使用标准参数确定序列同一性(参见，例如Altschul等人，215J.MOL.BiOL.403-410(1990);Henikoff等人，89PROC.NAT'L.ACAD.SCI.USA10915(1989);Karin等人，90PROC.NAT，L.ACAD.SCI.USA90:5873(1993);和Higgins等人，73GENE73:237-244(1988))。执行BLAST分析的软件是可通过美国国家生物技术信息中心公众获得的。可使用FASTA(Pearson等人，85PROC.NAT'L.ACAD.SCI.USA2444-2448(1988))检索数据库。两多肽基本上相同的一个指标为第一多肽与第二多肽是免疫学上交叉反应的。通常，因保守氨基酸置换而不同的多肽;U^疫学上交叉反应的。因此，例如，当一条多肽与第二多肽仅因保守性置换而不同时，两肽基本上相同。两核酸序列基本上相同的另一指标为两分子在严紧条件下(例如，在中度至高严紧的范围内)相互杂交。术语"同时地"或"同时"或"一步"旨在指在单个操作中进行退浆、煮练、漂白和染色(及这些步骤的组合)的至少一部分(例如，优选约75。/。或更多，更优选约90%或更多)。该术语并不旨在意指由本发明方法和组合物处理的纺织品不能被处理一次以上。相反，该术语意指对于每个处理周期，在纺织品加工中同时使用多个组分，如本申请它处详述的。同样地，该处理的组分可一次加入一种、同时加入所有或者分组加入，只要对于该处理周期的至少一部分而言，所有组分都存在即可。处理周期中所有组分都存在的那部分可因处理周期的总长度而异。术语"同时地"在一些实施方式中也旨在指在单个操作中进行生物煮练和酶促漂白的至少一部分。这具有不再需要通常在分开进行的煮练、漂白和/或染色步骤之间进行的清洗及其它处理的明显优点。因而，水、时间和能量需求以及对在每个工艺中使用不同的设备的需求显著减少。此外，根据待处理的纺织品的类型以及其上存在的杂质的性质，在本文所讨论的工艺的实施期间可获得退浆效果。因而，在此类情况下，不需要进行额外的退浆处理。尽管优选所有退浆与漂白步骤联合进行，但本领域普通技术人员将认识到退浆的一些部分可与漂白步骤分开来进行。术语"上浆"或"浆纱，，指用于纺织品工业中通过增加纱的耐磨牢度和强度来提高织造性能的化合物。例如，浆料通常由淀粉或淀粉样化合物制成。如本文所使用的术语"退浆，，或"进行退浆"指通常在施用特定的整理、染色或漂白之前，从纺织品中除去浆料，通常是淀粉的工艺。如本文所^使用的术语"退浆酶"指用于酶促除去浆料的酶。示例性酶是淀粉酶和甘露聚糖酶。如本文所使用，术语"生物煮练"意指将在棉或其它纺织品中天然存在的杂质，例如多数非纤维素化合物(例如果胶、蛋白质、蜡和尘屑等)除去。除了天然非纤维素杂质，一些实施方式中，煮练还可以除去残留的由工艺引入的物质，例如纺纱、络筒或经纱上浆润滑剂。煮练包括生物煮练，但也可以包括使用苛刻的化学煮练剂，例如氢氧化钠。术语"生物煮练酶"因此指能够除去棉或其它纺织品中的至少一部分杂质的酶。术语"尘屑"指不想要的杂质，例如棉籽碎片、叶、茎和其它植物部分，其甚至在^/L械轧棉工艺后仍粘在纤维上。如本文所使用，术语"原坯(greige)"(发音同gray)纺织品指在生产后没有经过任何漂白、染色或整理处理的纺织品。例如，尚未被整理(退浆、煮练等)、漂白或染色的任何离开织机的织造或编织纺织品都被定义为原坯纺织品。下文实施例中使用的纺织品是原坯纺织品。如本文所使用，术语"染色"指尤其是通过在染色溶液中浸渍，向例如，纺织品上色。术语"非棉纤维素，，纤维、纱或织物意指主要由非棉的基于纤维素的组合物组成的纤维、纱或织物。该组合物的实例包括亚麻(linen)、宇麻、黄麻、亚麻(flax)、人造丝、lyocell、醋酸纤维素和其它源自非棉纤维素的类似组合物。术语"蛋白酶"意指源自诸如真菌、细菌等微生物或源自植物或动物的蛋白质或多肽的蛋白质或多肽结构域，其具有在蛋白质的碳水化合物骨架的一个或多个不同位点催化断裂肽键的能力。24"角质酶，，(cutinase)指用于纺织品加工中的源自植物、细菌或真菌的酶。角质酶是能够水解底物角质的脂解酶。角质酶可以降解需要在纺织品加工(例如，煮练)中除去的脂肪酸酯和其它基于油的组合物。"角质酶"意指具有显著的植物角质水解活性的酶。特别地，角质酶将对植物叶上的生物聚酯聚合物角质具有水解活性。适合的角质酶可分离自许多不同植物、真菌和细菌源。LIPASES:STRUCTURE,MECHANISMANDGENETICENGINEERING,71-77(VCHPublishers,Alberghina编，Schmid&Verger,1991);LIPASES,471-77(Elsevier,Borgstrom&Brockman编，1984);和Sebastian等人，169丄BACTERIOLOGY131-136(1987)提供了角质酶的实例。如本文所使用，术语"果胶酸裂合酶"指这样一类果胶酶，其切割果胶酸以产生在非还原端具有4-脱氧-a-D-葡糖-4-烯醛酸基(D-gluc-4-enuronosyl)基团的寡糖。"果胶酶"是一组切割果胶物质，主要是聚(1，4-a-D-半乳糖醛酸糖苷)(poly(l，4-a-D-galacturonide))及其衍生物，的泮唐香键的酶(参见Sakai等人，"Pectin,pectinaseandprotopectinase:production,propertiesandapplications"in39ADVANCESINAPPLIEDMICROBIOLOGY213-294(1993))。果胶酸裂合酶也称作多聚半乳糖醛酸裂合酶(EC4.2.2.2)(PGL)和聚(1，4普D-半乳糖醛酸糖苷)裂合酶。"枯草杆菌果胶酸裂合酶"旨在包括SEQIDNO:1的多肽，以及其变体，其中该变体的特征在于当使用原棉作为底物时具有约6至约8的pH范围、且其具有pl约7.3、温度范围约15。C至约卯。C及约43kD。应注意该pH范围可以因所用底物而变。其它可以使用的温度范围包括从约20°C至约"。C，更优选从约25。C至约60°C。因此，变体可以包括获自其它枯草杆菌林系的果胶酸裂合酶。术语"果胶"指可被较高或较低程度地酯化的果胶酸、多聚半乳糖醛酸和果胶。用，术语"a-淀粉酶，，指切割直链淀粉的a(1-4)糖苷键以产生麦芽糖分子((X-葡萄糖的二糖)的酶。淀粉酶是在唾液中发现的消化性酶，其也由许多植物产生。淀粉酶将长链碳水化合物(例如淀粉)降解为较小的单位。"氧化稳定的，，a-淀粉酶是当与非氧化稳定的a-淀粉酶相比，尤其是与该氧化稳定的a-淀粉酶所源自的非氧化稳定的a-淀粉酶形式相比时，能抵抗氧化手段的降解作用的a-淀粉酶。如本文所使用，"微生物"指细菌、真菌、病毒、原生动物和其它微生物或微Jf见生物。如本文所使用，"源自，，微生物的物质(例如多核苷酸或蛋白质)意指该物质是孩吏生物天然的。1.2缩写本文中使用下面的缩写且涉及相关单词和措词AATCC美国纺织化学师与印染师协会APSU碱性果胶酶标准单位ATCC美国典型培养物保藏中心bp碱基对CBG纤维二糖水解酶CMC羧曱基纤维素CWDE细胞壁降解酶EC酶分类ECU内纤维素酶单元EDTA乙二胺四乙酸EGTA乙二醇-O，-O'-双(2-氨基-乙基)-N,N，N'，N'-四乙酸FPLC快速蛋白质液相色谱HPLC高效液相色谱kl)a千道尔顿KmMichaelis-Menten常数pi等电点ppm百万分之PVA聚乙烯醇RAU基准淀粉酶单位SDS-PAGE十二烷基琉酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳sp.物种(当在微生物中时)TAU热稳定性淀粉酶单位TSAU纺织品嗜热脂肪芽孢杆菌淀粉酶(stearothermophilusamylase)单位TTAU纺织品热稳定性淀粉酶单位Vmax表示酶反应的最大速度(即限制速度)的符号w/v物质重量与总体积的百分比w/w按重量计。2、分离并表征枯草杆菌果胶酸裂合酶从枯草杆菌亚种subtilis菌林168获得果胶酸裂合酶(pel)。然后在枯草杆菌中过表达该蛋白质。表达的蛋白质具有SEQIDNO:1的^J^酸序列。该枯草杆菌果胶酸裂合酶由pel基因(SEQIDNO:2)编码GATAACGTCATTATTCGCAACATTGAATTCCAGGATGCCTATGACTATTTTCCGCAA27CAAATTAAAAATTACGCTGCATCATAACCGCTATAAAAATATTGTCCAGCGCGCGCTATGCCCAAAACAATGTCATTGACGTACCGGGACTGTCAGCTGCTAAAACGATCAGAGATCAACGCATCGGCTGCAAACGGGCTGAGCTCTTCTGTCGGCTGGACGCCGTCTCGTGCGGGTAAATTAAAT-3，.该420个氮基酸的果胶酸裂合酶将可能归类于酶类EC4.2.2.2。其具有下面的特性氛基酸，DNA420个残基；1260个4lJ^对分子量45,497功能果胶酸裂合酶(EC4.2.2.2)蛋白蔟IG假定的16615根据还原性SDS-PAGE凝胶分析，成熟的蛋白质具有43.4kDa的计算分子量，以及pl7.3。该成熟的蛋白质具有下面的序列(以氨基到氛基的方向显示)ADLGHQTLGSNDGWGAYSTGTTGGSKASSSNVYTVSNRNQLVSALGKETNTTPKIIYIKGTID画VDDNIKPLGLNDYKDPEYDLDKYLKAYDPSTWGKKEPSGTQEEARARSQKNQKARVM窗PANmVGSGTNAKVVGGNFQIKSDVI翻IEFQDAYDYFPQWDPTDGSSGNWNSQU蘭T歸GTHIWIDHCTFNDGSRPDSTSPKYYGRKYQHHDGQTDASNGANYITMSYNYYHDHDKSSIFGSSDSKTSDDGKLKITLHHNRYKNIVQRAPRVRFGQVHVYNNGTQ脆SAANGLSSSVGWTPSLHGSIDASANVKSNVINQAGAGKLN(SEQIDNO:I).该蛋白质表达为与AprE信号序列融合的融合蛋白质。然后该信号序列在蛋白质分泌期间被切除。可以用其它信号序列替代。该枯草杆菌pel基因被克隆到作为宿主细胞的枯草杆菌抹系BG3594comK中。其它细胞可以替代用于表达该基因。由枯草杆菌抹系BG3594comK产生的成熟蛋白质具有43.4kDa的计算分子量和pi为7.3。该蛋白质具有宽的pH范围和宽的温度范围。图3。该公开的果胶酸裂合酶的最适pH低于Biopr印TM3000L的(Novozymes,pH范围7.5-8.5)。参见图1。另外，与Bioprep3000L在窄温度范围中起作用不同，本文公开的果胶酸裂合酶的最适pH活性具有跨宽的温度范围(即20。C至65。C)的活性。本文公开的果胶酸裂合酶具有大大超过由BkprepTM3000L所获得的果胶去除剂量反应。参见图2。相比于BioprepTM3000L，该公开的果胶酸裂合酶在55。C具有较低的热稳定性。然而，该酶最佳在室温下使用。在室温下检测时，该公开的果胶酸裂合酶具有比Bh)prq)TM3000L提高的EDTA稳定性。表达。优选地，表达SEQIDNO:1或其变体的宿主细胞具有适于大,表达该多肽的增加的表达。可以通过如下方式测量变体的果胶酸裂合酶活性向琼脂板(例如，LB琼脂)中打出的4mm孑L(含有0.7%w/v聚半乳糖醛酸钠(SigmaP1879))施加受试溶液。然后在特定温度(例如75°C)孵育板6h。然后(i)在1MCaCl2中浸渍该板0.5h或在(ii)1。/。混合的溴化烷基三甲基铵(MTAB，SigmaM-7635)中浸渍该板1h。这些程序都造成聚半乳糖醛酸在琼脂内的沉淀。可以通过在沉淀的聚半乳糖醛酸背景中透明区的出现检测果胶酸裂合酶活性，"胡里貼祐刻3、包括果胶酸裂合酶的组合物本文提供的一个方面是包括枯草杆菌的纯化的果胶酸裂合酶或其变体的酶组合物或制剂。该果胶酸裂合酶可以单独使用或与其它具有酶活性的多肽组合使用。优选的组合物包括生物煮练、漂白、退浆和/或染色组合物。更优选的是在一个步骤中实现纺织品的生物煮练、漂白、退浆和/或染色及其组合的一步组合物。其它组合物包括含有果胶酸裂合酶的清洁组合物，例如用于清洁纺织品的洗涤剂。所公开的果胶酸裂合酶也可以在纤维素材料的准备中用于酶促煮练(生物煮练)工艺，例如以为了在后续的漂白和/或染色操作中获得合适的反应。该酶也可以用于除去洗涤物上存在的某些污垢或污渍，尤其是由例如含半乳聚糖或阿拉伯半乳聚糖的食品、植物等造成的污垢和污点。该果胶酸裂合酶也可以用于清洁溶液和清洁剂中以通过从硬表面除去或辅助除去某些污垢或污渍来清洁硬表面。因而，组合物尤其可以包括退浆酶、生物煮练酶(除果胶酸裂合酶之外附加的)、漂白试剂和染色剂。3.1退浆酶本文所述的組合物可以包括退浆酶与果胶酸裂合酶的组合。退浆剂可以与漂白剂、除果胶酸裂合酶之外附加的其它生物煮练酶以及生物抛光酶、和/或染色剂一起使用。可使用任何适合的退浆酶。优选地，退浆酶是淀粉分解酶。甘露聚糖酶和葡糖淀粉酶也可用于此处。更优选地，退浆酶是a或(3淀粉酶及其组合。3.1.1淀粉酶可以使用a-和p-淀粉酶，其包括那些细菌或真菌来源的。也考虑该淀粉酶的化学或遗传修饰的突变体。优选的a-淀粉酶包括，例如可获自芽孢杆菌属物种的a-淀粉酶。有用的淀粉酶包括但不限于Optisize40、Optisize160、OptisizeHT260、OptisizeHT520、OptisizeHTPlus、OptisizeFLEX(全部来自GenencorInt.Inc.)、DuramylTM、TermamylTM、FungamylTM和BA『M(全部可获自NovozymesA/S，Bagsvaerd，Denmark)。其它优选的淀粉分解酶是CGTases(环糊精葡聚糖转移酶，EC2.4.1.19)，例如获自芽孢杆菌属、高温厌氧杆菌属(Thermoanaerobacter)或高温厌氧芽孢杆菌属(Thermoanaerobacterium)物种的那些。以基准淀粉酶单位(RAU)每克产品(RAU/g)表示Optisize40和Optisize160的活性。一RAU是在标准条件下，1小时内将lg淀粉转化成可溶性糖的酶量。OptisizeHT260、OptisizeHT520和OptisizeHTPlus30的活性以纺织品热稳定性淀粉酶单位每克(TTAU/g)表示。一TTAU是在标准条件下，每小时将100mg淀粉水解为可溶性糖所需的酶量。OptisizeFLEX的活性以纺织品嗜热脂肪芽孢杆菌淀粉酶单位(TSAU/g)每克来定义。一TSAU是在标准条件下，一分钟内将lmg淀粉转化成可溶性糖所需的酶量。淀粉酶的剂量因工艺类型而变。较小剂量将比较大剂量的相同酶需要更多的时间。然而，除了可能受溶液的物理特征控制外，退浆淀粉酶的量没有上限。过量的酶不会损伤织物；其允许较短的工艺时间。4艮据前述以及所使用的酶，建议下述最小剂量用于退浆<table>tableseeoriginaldocumentpage31</column></row><table>退浆酶也可优选源自上迷列举的酶，其中一或多个氨基酸已被添加、缺失或置换，包括杂种多肽，条件是生成的多肽展现退浆活性。可以使用常规诱变程序产生该变体并使用例如高通量筛选扶术如琼脂板筛选法进行鉴定。以可以有效地^f吏纺织品材料退浆的量将退浆酶加入水性i^液(即，所述处理组合物)中。通常，退浆酶(例如a-淀粉酶)以按重量计织物的0.00001%至2%的酶蛋白量加入处理组合物中，优选按重量计织物的0.0001%至1%的酶蛋白量，更优选按重量计织物的0.001%至0.5%的酶蛋白量，及甚至更优选按重量计织物的0.01%至约0.2%的酶蛋白量。3.2生物煮练酶一方面考虑使用果胶酸裂合酶作为唯一的生物煮练剂。另一方面考虑其与一或多种其它生物煮练酶组合使用。这些生物煮练酶可以包括在适合的生物煮练组合物，或进行生物煮练、漂白、退浆和/或染色中的一或多种的一步组合物中。可以与所公开的果胶酸裂合酶及其变体结合使用的其它生物煮练酶，包括但不限于，其它果胶酶，包括其它果胶酸裂合酶，和角质酶、蛋白酶、脂肪酶和纤维素酶。生物煮练酶可以与緩冲液，包括但不限于磷酸盐、硅酸盐、碳酸盐或柠檬酸盐緩沖液，以及其它辅助化学品，例如但不限于，润湿剂、表面活性剂、乳化剂和螯合剂，一起使用来增强纺织品的润湿性。根据所选用于处理的工艺，可以使用不同的温度。对于冷轧巻堆工艺，煮练处理可以例如在约15。C至约45°C，和优选约25。C至约35。C进行；对于连续、半连续和其它分批工艺，工艺可以在约15。C至约卯。C,优选约2(TC至75。C，及更优选约25。C至约60。C进行。为了提高煮练性能，可单独使用包括但不限于润湿剂、表面活性剂、乳化剂、螯合剂的助剂或将其与其它试剂组合使用。3.2.1果胶酶可使用任何具有降解诸如植物细胞壁的果胶组合物的能力的果胶分解酶。适合的果胶酶包括但不限于真菌或细菌来源的那些。也包括化学或遗传修饰的果胶酶。优选地，果胶酶是重组产生的或是天然来源的。它们可为单组分酶。可以根据果胶酶的优选底物，即，高甲基酯化的果胶或低曱基酯化的果胶和聚半乳糖醛酸(果胶酸)，以及它们的反应机制，即P-消除或水解，将果胶酶分类。果胶酶可以主要是内切作用，在链内随机位点切断聚合物得到寡聚物的混合物，或者它们可为外切作用，从聚合物的一端起始攻击并产生单体或二聚体。由EnzymeNomenclature(1992)提供的酶分类中包括了作用于果胶平滑区的几种果胶酶活性，例如，果胶酸裂合酶(EC4.2.2.2)、果胶裂合酶(EC4.2.2.10)、多聚半乳糖醛酸酶(EC3.2.1.15)、外切-多聚半乳糖醛酸酶(EC3.2.1.67)、外切-多聚半乳糖醛酸-裂合酶(EC4.2.2.9)和外切-聚-a-半乳糖醛酸糖苷酶(EC3.2.1.82)。优选实施方式中，本发明方法利用果胶酸裂合酶。如本文所使用的果胶酸裂合酶酶促活性指催化果胶酸(也称作多聚半32乳糖醛酸)中a-l，4-糖苷键通过反式消除而随机断裂。果胶酸裂合酶也称作多聚半乳糖醛酸裂合酶和聚(1，4-D-半乳糖醛酸糖苷)裂合酶。出于本文的目的，果胶酸裂合酶酶促活性是可以通过测量在pH10的0.1M甘氨酸緩沖液中0.1%w/v多聚半乳糖醛酸钠溶液的235nm吸光度增力口而确定的活性(参见Collmer等人，"Assaymethodsforpecticenzymes,"in161METHODSENZYMOL.329-335(1988))。酶活性通常表示为xmol/分钟，即，催化形成x摩尔产物/分钟的酶量。替代的检测法测量在pH10的0.1M甘氨酸緩冲液中5%w/v多聚半乳糖醛酸钠溶液的粘度降低，如通过振动粘度计所测的(APSU单位)。APSU单位检测法是使用底物多聚半乳糖醛酸的粘度测量法且可以按照例如WO2006/002034所讨论的来进行。可以与枯草杆菌果胶酸裂合酶及其变体一起使用的其它果胶酸裂合酶包括已从不同细菌属克隆出的果胶酸裂合酶，例如欧文氏菌属(Erwinia)、假单胞菌属(Pseudomonas)，其它芽孢杆菌属物种和菌林，克雷伯氏菌属(Klebsiella)，和黄单胞菌属(Xanthomonas)。适合此处使用的果胶酸裂合酶可以来自枯草杆菌(Nasser等人，335FEBSLETTS.319-326(1993))和芽孢杆菌属物种YA-14(Kim等人，58Biosci.BIOTECH.BI()CHEM.947-949(1994))。可以考虑的其它果胶酸裂合酶包括由短小芽胞杆菌(Bacilluspumilus)(Dave和Vaughn,108J.BACTERIOL.166-174(197")、多粘芽孢杆菌(B.polymyxa)(Nagel和Vaughn,93ARCH.BIOCHEM.BIOPHYS.344-352(1961))、嗜热脂肪芽孢杆菌(B.stearothermophilus)(Karbassi和Vaughn,26CAN.J.MICROBIOL.26:377-384(1980))、芽孢杆菌属物种(Hasegawa和agel，31J，FOODSCI.838-845(1966))以及芽孢杆菌属物种RK9(Kelly和Fogarty，24CAN.丄MICROBIOL.1164-1172(1978))产生的那些，这些果胶酸裂合酶已被描述，可以考虑将其与本文公开的枯草杆菌果胶酸裂合酶及其变体组合用于本发明的组合物和方法中。可以考虑组合使用的其它果胶酸裂合酶包括WO04/090099(Diversa)和WO03/095638(Novozymes)中公开的那33些。待使用的果胶分解酶的有效量取决于许多因素，但可以包括水性介质中按织物重量计约0.0001%至约1%的微克酶蛋白质，优选按织物重量计0.0005%至0.2%的酶蛋白质，更优选按织物重量计0.001%至约0.05%的酶蛋白质的果胶分解酶浓度。3.2.2角质酶可用于本文组合物和方法的任何适合的角质酶包括，例如，源自特异腐质霉(Humicolainsolens)角质酶林系DSM1800的角质酶，(如在美国专利号4,810,414的实施例2中所述(在此引入作为参考))，或在优选实施方式中，美国专利号5,512,203所述的来自门多萨假单胞菌(Pseudomonasmendocina)的微生物角质酶，其变体和/或等效物。适合的变体描述于，例如WO03/76580。合适的细菌角质酶可源自假单胞菌属(Pseudomonas)或不动杆菌属(Acinetobacter)物种，优选来自施氏假单胞菌(P.stutzeri)、产碱假单胞菌(P.alcaligenes)、类产碱假单胞菌(P.pseudoalcaligenes)、铜绿假单胞菌(P.aeruginosa)或醋酸钓不动杆菌(A.calcoaceticus)，最优选来自施氏假单胞菌林ThaiIV17-1(CBS461.85)、PG-1-3(CBS137.89)、PG-1-4(CBS138.89)、PG-II-11.1(CBS139.89)或PG-II-11.2(CBS140.89)、铜绿假单胞菌PAO(ATCC15692)、产碱假单胞菌DSM50342、类产碱假单胞菌INII-5(CBS468.85)、类产碱假单胞菌M-l(CBS473.85)或醋酸钩不动杆菌GrV-39(CBS460.85)。对于来自植物的角质酶的使用，已知角质酶在许多植物的花粉中存在。因此，所公开的方法和组合物中可以考虑使用源自植物的角质酶。角质酶也可源自真菌，例如犁头霉属(Absidiaspp.);枝顶孢属(Acremoniumspp.);蘑蒜属(Agaricusspp);Anaeromycesspp.;曲霉属(Aspergillusspp.)，包括棘孢曲霉(A.auculeatus)、泡盛曲霉(A.awamori)、黄曲霉(A.flavus)、臭曲霉(A.foetidus)、A.fumaricus、烟曲霉(A.fumigatus)、构巢曲霉(A.nidulans)、黑曲審(A.niger)、米曲審(A.oryzae)、土曲霉(A.terreus)和杂色曲霉(Aeurobasidiumspp.);头孢属(Cephalosporumspp.);毛壳属(Chaetomiumspp.);鬼伞属(Coprinusspp.);才旨孢属(Dactyllumspp.);镰孢属(Fusariumspp.)，包括F.conglomerans、多隔镰孢(F.decemcellulare)、爪哇镰孢(F.javanicum)、亚麻錄抱(F.lini)、尖镰孢(F.oxyspor函)和腐皮镰孢(F.solani);粘帚霉属(Gliocladi腿spp.);腐质霉属(Humicolaspp.),包括特异腐质霉(H.i画lens)和疏毛腐质霉(H.lanuginosa);毛霉属(Mucorspp.);脉孢菌属(Neurosporaspp.)，包括粗糙脉孢菌(N.crassa)和好食脉孢菌(N.sitophila);Neocallimastixspp.;Orpinomycesspp.;青霉属(Penicilliumspp.);原毛平革属(Phanerochaetespp.);射脉菌属(Phlebiaspp.);Piromycesspp.;假单胞菌属(Pseudomonasspp.);根霉属(Rhizopusspp.);裂褶菌属(Schizophyllumspp.);检菌属(Trametesspp.);木霉属(Trichodermaspp.)，包括里氏木霉(T.reesei)、长梗木霉(T.reesei(Iongibrachiatum))和绿色木霉(T.viride);以及接霉属(Zygorhynchusspp.)。类似地，预期可在细菌，例如芽孢杆菌属；纤维单胞菌属(Celhilomonasspp.);.梭菌属(Clostridiumspp.);毁丝霉属(Myceliophthoraspp.);假单胞菌属，包括门多萨假单胞菌和恶臭假单胞菌(P.putida);高温单孢菌属(Thermomonosporaspp.);嗜热丝孢菌属(Thermomycesspp)，包括疏棉状嗜热丝孢菌(T.lanuginose);链霉菌属(Streptomycesspp.)，包括橄榄色链霉菌(S.olivochromogenes);和在降解纤维的瘤胃细菌中，例如Fibrobactersuccinogenes;和在酵母中，包括，假丝酵母属(Candidaspp.)，包括南极假丝酵母(C.Antarctica),皱落假丝酵母(C.rugosa)、C.to园ii;近平滑假丝酵母(C.parapsllosis);清酒假丝酵母(C.sake);涎沫假丝酵母(C.zeylanoides);Pichiaminuta;红酵母(Rhodotomlaglutinis);胶红酵母(R.mucilagi謹a);和不对称掷孢酵母(Sporobolomycesholsaticus),发现角质酶。优选地，角质酶以按织物重量计0,00001%至2%的酶蛋白量，优选以按织物重量计0.0001%至1%的酶蛋白量，更优选按织物重量计0.005%至350.5%的酶蛋白量，及甚至更优选按织物重量计0.001%至0.5%的酶蛋白量，加入水性酶溶液中。3.2.3纤维素酶也考虑将纤维素酶与本文所述的枯草杆菌果胶酸裂合酶及其变体组合用于本发明方法和组合物中进行生物煮练。纤维素酶坤皮分类为一系列酶家族，涵盖内切和外切活性以及纤维二糖水解能力。用于组合物和工艺的纤维素酶可源自已知能够产生纤维素分解酶的孩i生物，例如腐质霉属、嗜热丝孢菌属、芽孢杆菌属，木霉属、镰孢属、毁丝霉属、原毛平革属、耙菌属(Irpex)、柱顶孢属(Scytalidium)、裂褶菌属、青霉属、曲霉属、或地霉属(Geotricum)的物种。能够产生纤维素分解酶的已知物种包括特异腐质霉、尖镰孢或里氏木霉。美国专利号4,435,307;欧洲专利申请No.O495257;PCT专利申请No.WO91/17244;和欧洲专利申请No.EP-A2-271004公开了合适的纤维素酶的非限制性实例，这些文献全部在此整体并入作为参考。纤维素酶也可以用于纺织品的生物抛光。可以通过称作"生物抛光"的酶促处理改良棉和基于纤维素的其它天然纤维(例如，亚麻，大麻)。这一处理赋予织物更平滑及更有光泽的外观。可以使用该处理除去"绒毛"-从纱表面突出的微小纤维束。绒毛球在纺织品行业中被称作"起球，，(pill)。生物抛光以后，绒毛和起球减少。除去绒毛的其它益处在于更柔软和更平滑的手感以及出众的色泽亮度。一个实施方式中，纤维素酶可以以按织物重量计0.0001%至1%的酶蛋白质，优选按织物重量计0.0001%至0.05%的酶蛋白质，特别是按织物重量计0.001%至约0,01%的酶蛋白质的浓度使用。纤维素酶活性(ECU)的确定可通过测量酶降低羧甲基纤维素(CMC)溶液粘度的能力以内纤维素酶单位(ECU)确定。ECU检测法通过测量样品降低羧曱基纤维素(CMC)溶液粘度的能力来量化样品中存在的催化活性的量。以40。C;pH7.5;0.1M磷酸盐緩冲液；时长30分钟，使用降低CH1C底物粘度的相对酶标准(Hercules7LED),大约0.15ECU/ml的酶浓度)，于振动粘度计(例如来自Sofraser，France的MIVI3000)中实施该检测法。此ArchStandard定义为8200ECU/g。一ECU是在这些条件下将粘度降至一半的酶量。3.2.4其它生物煮练酶L讨煮练酶与本文公开的枯草杆菌果胶酸裂合酶及其变体组合用于生物煮练。其它酶可单独使用或者相互地或与上面列举的酶相组合使用。例如，蛋白酶可用作生物煮练剂。适合的蛋白酶包括那些动物、植物或^:生物来源的，优选孩i生物来源的。蛋白酶可为丝氨酸蛋白酶或金属蛋白酶，优选碱性微生物蛋白酶或胰蛋白酶样蛋白酶。蛋白酶的实例包括氨肽酶，包括脯氨酰氨肽酶(3.4.11.5)、X-pro氨肽酶(3.4.11.9)、细菌亮氨酰氨肽酶(3.4.11.10)、耐热氨肽酶(3.4.11.12)、赖氨酰氨肽酶(3.4.11.15)、色氨酰氨肽酶(3.4.11.17)和曱硫氨酰氨肽酶(3.4.11.18);丝氨酸内肽酶，包括糜蛋白酶(3.4.21.1)、胰蛋白酶(3.4.21.4)、黄瓜素(cucumisin)(3,4.21.25)、brachyurin(3.4.21.32)、cerevisin(3.4.21.48)和枯草杆菌蛋白酶(3.4.21.62);半胱氨酸内肽酶，包括木瓜蛋白酶(3.4.22.2)、无花果蛋白酶(3.4.22.3)、木瓜凝乳蛋白酶(3.4.22.6)、萝摩蛋白酶(3.4.22.7)、猕猴桃蛋白酶(actinidain)(3.4.22.14)、番木瓜蛋白酶(3.4.22.30)和ananain(3.4.22.31);天冬氨酸内肽酶，包括胃蛋白酶A(3.4.23.1)、曲霉天冬酰蛋白酶(Aspergillop印sin)I(3.4.23.18)、青霉天冬酰蛋白酶(3.4.23.20)和酵母天冬酰蛋白酶(Saccharopepsin)(3.4.23.25);以及金属内肽酶，包括芽孢杆菌溶素(Bacillolysin)(3.4.24.28)。枯草杆菌蛋白酶的非限制性实例包括枯草杆菌蛋白酶BPN'、枯草杆菌蛋白酶amylosacchariticus、枯草杆菌蛋白酶168、枯草杆菌蛋白酶mesentericopeptidase、枯草杆菌蛋白酶Carlsberg、枯草杆菌蛋白酶DY、枯草杆菌蛋白酶309、枯草杆菌蛋白酶147、thermitase、aqualysin、芽孢杆菌PB92蛋白酶、蛋白酶K、蛋白酶TW7和蛋白酶TW1市售可得的蛋白酶包括AlcalaseTM、SavinaseTM、PrimaseTM、37I)uralaseTM、EsperaseTM、KannaseT,DurazymTM(NovoNordiskA/S)、MaxataseTM、MaxacalTM、MaxapemTM、ProperaseTM、PurafectTM、P眼fectOxPTM、F醇m和FN3(GenencorInternationalInc.)。考虑用于本公开的组合物的其它蛋白酶包括变体，例如在专利或公布的专利申请EP130,756(Genentech)、EP214,435(Henkd)、WO87/04461(Amgen)、WO87/05050(Genex)、EP251,446(Genencor)、EP260,105(Genencor)、WO88/08028(Genex)、WO88/08033(Amgen)、WO89/06279(NovoNordiskA/S)、WO91/00345(NovoNordiskA/S)、EP525610(Solvay)、WO94/02618(Gist-BrocadesN.V.)、Thomas等人，318NATURE375-376(1985)、Russel等人，328NATURE496-500(1987)、Thomas等人，193丄MOL.BIOL.803-813(1987)中公开的那些，这些文献全部通过引用并入此处。可以按照METHODSOFENZYMATICANALYSISvol.5(第三版，VerlagChemie，Weinheim，1985)所述确定蛋白酶的活性。另一方面考虑脂肪酶与本公开的果胶酸裂合酶及其变体组合用于生物煮练。适合的脂肪酶(也称作羧酸酯水解酶)包括但不限于细菌或真菌来源的那些，包括三酰甘油脂肪酶(3.1.1.3)和磷脂酶A2(3丄1.4.)。可以考虑的脂肪酶包括但不限于来自腐质霉属(与嗜热丝孢菌属同义)的脂肪酶，例如专利或7>布的专利申请EP258,068和EP305,216所述来自疏毛腐质霉(T.lanuginosus)，或WO96/13580所述来自特异腐质霉的脂肪酶;假单胞菌脂肪酶，例如来自产碱假单胞菌或类产碱假单胞菌(EP"8,272)、洋葱假单胞菌(P.cepacia)(EP331,376)、施氏假单胞菌(GB1,372,034)、荧光假单胞菌(P.fluorescens)、假单胞菌属物种林系SD705(WO95/06720和WO96/27002)、P.wisconsiiieiisis(WO96/12012)的脂肪酶；芽孢杆菌脂肪酶，例如来自枯草杆菌(Dartois等人，1131BiOCHEM.BIOPHYS.ACTA253-360(1993));嗜热脂肪芽孢杆菌(JP64/744992)或短小芽胞杆菌(WO91/16422)的脂肪酶，所有文献在此通过整体引用而并入。其它实例是脂肪酶变体，例如WO92/05249、WO94/01541、EP407225、38EP260105、WO95/35381、WO96/00292、WO95/30744、WO94/25578、WO95/14783、WO95/22615、WO97/04079和WO97/07202中所述的那些，所有文献在此通过整体引用而并入。优选的市售可得的脂肪酶包括LipolaseTM、LipolaseUltraTM、LipozymeTM、PalataseTM、NovozymTM435和LecitaseTM(均可获自NovoNordiskA/S)。可以按METHODSOFENZYMATICANALYSISvol.4(第三版，VeiiagChemie，Weinhein，1984)所述确定脂肪酶的活性。应理解任何展示生物煮练活性的酶均可以用于本公开的组合物中。也就是说，可使用源自其它生物的生物煮练酶、或者源自上面列举的酶且其中一或多个氨基酸已发生添加、缺失或置换的生物煮练酶，包括杂种多肽，条件是生成的多肽展现生物煮练活性。可以使用常规诱变法产生变体并使用例如高通量筛选技术如琼脂板筛选法进行鉴定。3.3化学漂白试剂和^^漂白体系另一方面考虑将漂白试剂与枯草杆菌果胶酸裂合酶及其变体组合用于处理坊织品o只要漂白试剂和体系不使组合物的酶失活，则对该漂白试剂或体系没有限制。示例性的漂白试剂包括，例如过氧化氢、过氧化脲、过氧化碳酸钠、过氧化钠、过硼酸钠、次氯酸钠、次氯酸4丐、高锰酸盐和二氯异氰脲酸钠。优选实施方式中，使用过氧化氢作为漂白试剂。另一实施方式中，S^l生物漂白试剂单独使用或与非酶促漂白试剂一起使用。生物漂白试剂的非限制性实例是过氧化物酶(Colonna等人，"Recentbiologicaldevelopmentsintheuseofperoxidases,"17TIBTECH163-168(1999))和氧化还原酶(例如，葡糖氧化酶)(Pramod，"Liquidlaundrydetergentscontainingstabilizedglucose-glucoseoxidativesystemforhydrogenperoxidegeneration，"美国专利No.5,288,746)。漂白化合物可以以约0.01至约10g/L水性溶液或洗液，更优选约0.1至5g/L，和更优选约0.5至约2.5g/L的量存在于水性溶液中。另一方面考虑将过水解酶与其它化学漂白试剂例如过碳酸钠、过硼酸钠、硫酸钠/过氧化氢加合物和氯化钠/过氧化氢加合物和/或光敏漂白染料39例如磺化酞菁的锌或铝盐组合使用以进一步提高漂白效果。其它实施方式中，可以加入进一步与漂白增效剂(例如，TAED、NOBS)组合的过水解酶。漂白增效剂也可以在没有过水解酶的情况下与本/^开的果胶酸裂合酶和漂白试剂相组合使用。3.3.1酶促漂白体系通过酶促过水解(perhydrolysis)进行过酸生产的关键组分是酶、酯底物和过氧化氢。3.3.1.1过氧化氢过氧化氢可以直接地分批加入，或者原位持续产生。例如，在2004年12月3日递交的题为"perhydrolase，，的PCT/US2004/040438(在此通过引用并入)中描述的乙酰转移酶也可以与任何其它合适的Kb02源，包括由化学、电化学和/或除&手段产生的11202源，一起使用。化学来源的实例是过碳酸盐和过硼酸盐，而电化学来源的实例是氧气和氢气供料的燃料电池，以及降冗实例包括从葡萄糖与葡糖氧化酶的反应生产11202。下式提供了可以使用的偶联体系的实例葡糖氧化酶葡萄糖+H20---------------------->葡糖酸+H202+过水解酶H202+酯底物--------------------->醇+过酸与适合的底物产生H202的其它酶也可以与本文所述的组合物和方法组合使用。例如，来自已知从乳酸和氧气产生H202的乳杆菌属物种(lactobacillus)的乳酸氧化酶。事实上，该方法的一个优点在于酸(例如，上例中的葡糖酸)的产生将使碱性溶液的pH降至对于过酸在漂白中最为有效的pH范围(即，为pKa或低于pKa)。其它可以产生过氧化氢的酶(例如乙醇氧化酶、乙二醇氧化酶、丙三醇氧化酶、氨基酸氧化酶等)也可与酯底物及过水解酶组合用于产生过酸。一些优选实施方式中，酯底物选自一或多种下述酸甲酸、乙酸、丙酸、丁酸、戊酸、己酸、辛酸、壬酸、癸酸、十二烷酸、肉豆蔻酸、棕榈酸、硬脂酸和油酸。因此，如本文所述，本公开的组合物和工艺比当前用于纺织品漂白的方法和组合物，可以提供明确的优点。3.3.2漂白活化剂本发明可使用任何适合的漂白活化剂。根据本发明优选使用的漂白活化剂包括，例如属于下类物质的化合物多酰化的糖或具有Cl-10-酰基基团的糖f汴生物，所述酰基优选乙酰基、丙酰基、辛酰基、壬酰基或苯甲酰基，尤其优选乙酰基，它们可以用作漂白活化剂。可以使用的糖或糖衍生物是单糖或二糖及其还原的或氧化的衍生物，优选葡萄糖、甘露糖、果糖、蔗糖、木糖或乳糖。这类物质中尤其适合的漂白活化剂是例如，五乙酰基葡萄糖、木糖四乙酸酯、l-苯甲酰基-2，3，4，6-四乙酰基葡萄糖和1-辛酰基-2，3,4，6-四乙酰基葡萄糖。另一类优选用作漂白活化剂的物质包括例如酰基氧基恭璜酸及其碱金属和碱土金属盐，例如Cw4-酰基基团。优选乙酰基、丙酰基、辛酰基、壬酰基和苯甲酰基，尤其是乙酰基和壬酰基。这类物质中尤其适合的漂白活化剂是乙酰氧基苯磺酸和苯甲酰氧基苯磺酸。它们优选地以其钠盐的形式使用。组合或与TAED组合)；O-酰基將酯，例如丙酮O-乙酰基肟、丙酮O-苯曱酰基坊、二(丙基亚氨基)碳酸酯、二(环己基亚M)碳酸酯作为漂白活化剂。根据本发明可以用作漂白活化剂的酰化肟描述于，例如EP-A-O028432。才艮据本发明可以用作漂白活化剂的肟酯描述于，例如EP-A-0267046。其它优选的漂白活化剂包括N-酰基己内酰胺，例如N-乙酰基己内酰胺、N-苯甲酰己内酰胺、N-辛酰基己内酰胺和羰基双己内酰胺；N，N-二酰化的和N，N，N'，N'-四酰化的胺，例如N，N，N'，N，-四乙酰基甲二胺和-乙二胺(TAED)、N，N-二乙酰基苯胺、N，N-二乙酰基-对-甲苯胺或1，3-二酰化乙内酰脲例如1，3-二乙酰基-5，5-二甲基乙内酰脲；N-烷基-N-磺酰基酰胺例如N-曱基-N-甲磺酰基乙酰胺或N-曱基-N-甲磺酰基苯甲酰胺;N-酰化环酰肼、酰化三唑或尿唑，例如单乙酰化马来酰肼；O，N，N-三取代的羟胺，例如O-苯甲酰基-N,N-琥珀酰基-羟胺、O-乙酰基-N，N-琥珀酰基羟胺或O,N，N-三乙酰基羟胺；N,N，-二酰基磺酰胺，例如N，N'-二甲基-N，N'-二乙酰基磺酰胺或N，N'-二乙基-N，N'-二丙酰基磺酰胺；三酰基氰脲酸酯例如三乙酰基氰脲酸酯或三苯甲酰基氰脲酸酯；羧酸酐例如苯甲酸酐、间-氯苯甲酸酐或邻苯二甲酸酐；1，3-二酰基-4，5-二酰基氧基咪唑啉，例如1,3-二乙酰基-4，5-二乙酰氧基咪唑啉；四乙酰基甘脲和四丙酰基甘脲；二酰化2，5-二酮哌嗪例如1，4-二乙酰基-2，5-二酮哌噪；亚丙基双脲和2，2-二曱基亚丙基双脲的酰化产物例如四乙酰基亚丙基双脲；a-酰氧基多酰基丙二酰胺例如a-乙酰氧基-N，N，-二乙酰基丙二酰胺；二酰基二氧代六氢-l，3,5-三嗪例如1，5-二乙酰基-2，4-二氧代六氢-l，3，5-三嗪；2-烷基-或2-芳基-(4H)-3，1-苯并喁嗪-4-酮如EP-B1-0332294和EP-B0502013所述，和2-苯基-(4H)-3,1-苯并嗜、嗪-4-酮和2-甲基-(4H)-3，1-苯并喷、嚷-4-酮、阳离子亚硝酸盐，如EP303520和EP458396Al所述，例如三甲基铵基乙腈、N，N-二甲基-N-辛基铵基乙腈、2-(三甲基铵基)丙腈、2-(三甲基铵基)-2-甲基丙腈的甲磺酸盐或甲#^酸盐。还适合的是N-甲基哌嗪基-N，N'-二乙腈和N-甲基吗啉基乙腈(MMA)的甲磺酸盐。或二酰基过M羧酸酯类及其前体。漂白活化剂通常以约0.1至30g/l,更优选0.5至10g/l的量添加。3.3.2漂白稳定剂本发明另一优选实施方式中，漂白体系还含有一或多种漂白稳定剂。漂白稳定剂包括能吸附、结合或络合痕量重金属的添加剂。根据本发明可以使用的具有漂白稳定作用的添加剂的实例包括但不限于多阴离子化合物，例如多磷酸盐、多羧酸盐、多羟基多羧酸盐，完全或部分中和的碱金属或碱土金属盐形式的可溶性硅酸盐，尤其是中性Na或Mg盐，其是相对弱的漂白稳定剂。根据本发明可以使用的强漂白稳定剂的实例是*剂例如，乙二胺四乙酸(EDTA)、二亚乙基三胺五乙酸(DTPA)、次氮基三乙酸(NTA)、甲基-甘氨酸二乙酸(MGDA)、卩-丙氨酸二乙酸(ADA)、乙二胺-N,N'-二琥珀酸(EDDS)和膦酸例如乙二胺四亚曱基膦酸、二亚乙基三胺五亚甲基膦酸(DTMPA)或羟基亚乙基-l，l-二膦酸(以酸的形式或以部分或全部中和的碱金属盐的形式)。漂白稳定剂通常以约0.1至约5g/L处理组合物，更优选约0.5至约2g/L，和最优选约lg/L的量加入处理组合物。根据本发明的漂白组合物优选含有至少一种漂白稳定剂，和更优选至少一种上述强漂白稳定剂。有效漂白通常导致一或多个下述特性(i)期望的白度(使用例如Macbeth色目机通过Ganz白度测量确定)；(ii)令人满意的尘屑去除均一性(肉眼观察评估)；优选地，织物的白度为50Ganz单位或更高，和最优选60Ganz单位或更高。因此，优选实施方式中，一浴工艺包括酶体系，例如果胶酸裂合酶、过氧化氬、漂白活化剂(例如TAED)和漂白稳定剂。3.4染色体系果胶酸裂合酶组合物可以与多种如下染色体系一起使用，所迷染色体系与下述条件相容(i)用于生物煮练的条件，如果生物煮练和染色同时进行的话，或(ii)在生物煮练之后调整的条件，如果染色在生物煮练之后进行的话。该染色体系包括但不限于(a)常规染色体系，包括下述中的一或多种(i)直接染料，例如，C.I.直接红81;黄U和28;橙39;红76;蓝78，86，106，107和108;黑22;(ii)活性染料，例如，C.I.活性红1，3,6，17，120，194;蓝4，19,171和182;黑5;紫5;(Hi)还原染料，例如，C.I.还原黄28;橙11和15;蓝6,16和20;绿1和3,8;棕1;黑9和27;(iv)硫化染料，例如，C.I.硫化黑l和ll;棕l;红10;和(v)偶氮染料，例如，C.I.偶合组分5和U与C.I.偶氮染料重43氮组分44和45的组合。此类常规染色体系是本领域已知的且描述于，例如Shore编，CELLULOSICDYEING(SocietyofDyersandColorists，AldenP固，1995)和COLOURINDEXvol.1-8Supplements(SocietyofDyersandColoristsandAmericanAssociationofTextileChemistsandColorists,1977-1988)。3.5辅助组分组合物也可包括各种辅助组分，本文中也将其称作辅助化学品。此类组分包括但不限于多价螯合或螯合剂，润湿剂、乳化剂、pH控制剂(例如緩冲液)、漂白催化剂、稳定剂、分歉剂、消泡剂、去污剂及其混合物。应理解该辅助组分是除酶、漂白试剂和退浆剂之外附加的。3.5.1润湿剂润湿剂通常选自表面活性剂且尤其是非离子型表面活性剂。当使用时，通常以每升浴约0.1至约20g，更优选约0.5至约10g/L,和更优选0.5至约5g/L的水平包括润湿剂。出于多种原因，包括緩冲能力、螯合、*以及还有增强表面活性剂的性能，可以使用稳定剂。稳定剂可以减慢过氧化物分解的速度，并且可以与可催化过氧化物分解并诱发纤维损坏的金属杂质结合或中和该金属杂质。稳定剂是众所周知的，其中无机的以及有机的种类均是7〉知的，而且硅酸盐或有机磷酸酯贏得了最广泛的接受，稳定剂如果存在则可以以每升浴(bath)约0.01至约30g，更优选约0.01至约10g/L，和最优选约0.01至约5g/L的水平使用。3.5.2表面活性剂适合使用的表面活性剂包括但不限于非离子型(参见例如美国专利No.4，565，647，其在此通过引用并入)；阴离子；阳离子和兼性离子表面活性剂(参见例如美国专利No.3,929，678，其在此通过引用并入)；其通常以按重量计约0.2%至约15%,优选按重量计约1%至约10%的浓度存在。阴离子表面活性剂包括但不限于，线性烷基M酸盐、a-烯烃磺酸盐、烷基硫酸酯盐(脂肪醇硫酸酯盐)、醇乙氧J^危酸酯盐、仲烷基磺酸盐、a-磺基脂肪酸甲酯盐、烷基-或链烯基琥珀酸和急。非离子型表面活性剂包括但不限于，醇乙氧基化物、壬基酚乙氧基化物、烷基多糖苷、烷基二曱基胺氧化物、乙氧基化脂肪酸单乙醇酰胺、脂肪酸单乙醇酰胺、多羟基烷基脂肪酸酰胺和葡糖胺的N-酰基N-烷基衍生物("葡糖酰胺类")。优选用于实施方式中的表面活性剂是非离子型表面活性剂或非离子型和阴离子型的混合物。3.5.3螯合剂也可以使用螯合剂且螯合剂可选自M羧酸盐、氨基膦酸盐、多官能取代的芳香族螯合剂及其混合物，所有这些全部在下文进行定义。用作可选的螯合剂的氨基羧酸盐包括乙二胺四乙酸盐、N-羟乙基乙二胺三乙酸盐、次氮基三乙酸盐、乙二胺四丙酸盐、三亚乙基四胺六乙酸盐、不含具有大于约6个碳原子的烷基或链烯基的膦酸盐。多官能取代的芳族螯合剂也可以用于本文的组合物。参见例如US专利No.3812044。酸形式的该类型优选化合物是二羟基二磺基苯，例如1,2-二羟基-3，5-二磺基苯二亚乙基三胺五乙酸，和乙醇二甘氨酸、其中的碱金属、铵和取代的铵的盐，和它们的混合物。当允许至少低水平的总磷时，氨基膦酸盐也适用在本公开的组合物中用作螯合剂。优选的用于本文的可生物降解的螯合剂是乙二胺二琥珀酸("EDDS")，尤其是如授予Hartman和Perkins的US专利No.4,704,233中所述的[S，S1异构体。可以考虑的其它螯合剂包括EDTA和EGTA。当螯合剂存在时，其以约0.01至约10g/L,更优选约0.1至约5g/L，和最优选约0.2至约2g/L的水平使用。4.用于单独的或与漂白、退浆和/或染色组合的生物煮练的工艺含酶和漂白体系的水性溶液与纺织品材料接触的方式将取决于该加工方案是连续的、半连续的、还是不连续的轧堆(pad-batch)、堆置(batch)(或连续流)。例如，对于连续或不连续的轧堆工艺，该水性酶溶液优选包含在饱和器浴(saturatorbath)中且随纺织品材料经过此浴而连续地施加至45纺织品材料上，该工艺期间，纺织品材料通常以例如其重量0.5-1.5倍的量吸收该加工液。在堆置操作中，以液体-织物比率为5:1-50:1将织物暴露于酶溶液约2分钟至24小时。这些是一般参数。一些实施方式中，通过使用更浓的酶和其它化合物的溶液，可缩短该时间。本领域技术人员能够确定最适于其自身需要的参数。可在比传统煮练、退浆和漂白技术更低的温度，进行本文公开的方法。一个实施方式中，在低于95°C，优选约2(TC至75。C之间进行该方法。更优选的实施方式中，在约25。C至60。C之间进行该方法。可在比传统退浆、煮练或漂白技术更接近中性的pH范围进行本发明方法。尽管可在pH约5至ll之间使用本发明的方法，但优选pH低于9。一个实施方式中，该方法在pH约6至9之间，和优选地6至8之间实施。本领域普通技术人员将认识到可以选择待使用的工艺条件，以便匹配期望使用的特定设备或特定工艺类型。例如，虽然需要处理的纺织品优选在约15。C至约95。C的温度保持与处理溶液接触对于处理该纺织品而言适宜的一段时间，其中该时间为至少约2分钟至24小时，更优选约30分钟至约12小时，优选约30分钟至约6小时和最优选约30至约卯分钟，其中所述温度优选在约15。C至约65°C，最优选约WC至约45°C。但是，当然，本领域普通技术人员将认识到诸如时间和温度的反应条件将根据所用的设备和/或工艺及处理的织物而变化。待使用的工艺类型的优选实例包括但不限于Jet、Jigger/Winch、Pad-Roll和Pad-Steam类型。可使用汽蒸或冷-漂原理，按分批、半连续或连续工艺进行该组合的工艺。作为实例，该工艺可包括下述步骤(a)将织物浸渍在如本文所述的煮练和漂白浴中，之后压轧出过量液体以维持实施该反应所需的液体量(通常为干织物重量的60%至120%);(b)对该浸渍的织物进行汽蒸，以l更使织物达到期望的反应温度，通常约加。C至约80。C之间；和(c)通过在J-Box、U-Box、地趁机等中巻起或打褶织物而保持足够长时间以允许发生煮练和漂白。如它处所提及，退浆可能是想要的结果。因此，对于某些类型的织物，将该纺织品进行退浆处理以便获得具有期望品质的终产物，可能是有利的和/或必需的。该情况下，可在该纺织品上利用工艺的组合，例如组合的退浆、漂白和煮练工艺，或组合的退浆和漂白工艺，或组合的退浆和煮练工艺这些方法可以涉及向所述处理溶液中提供未经整理的纺织品组分。该纺织品组分可包括纤维、纱、织物，包括织造物、编织物、衣服和非织造布。"未经整理"旨在指纺织品组分是尚未进行过退浆、煮练、漂白、染色、印花，或者未经过可提供整理步骤的其它处理，例如耐久压烫的材料。当然，本领域普通技术人员将认识到该纺织品尚未经过涉及该材料的剪裁和缝合的制衣工艺或其它制作工艺。本发明的工艺可用于任何纺织品材料，包括纤维素材料(cellulosics)，例如棉、亚麻、苧麻、大麻、人造丝、lyocell、醋酸纤维素、和三醋酸纤维素，以及合成材料，包括但不限于聚酯、尼龙、斯潘德克斯(spandex)、莱克拉(lycra)、聚丙烯腈系纤维和各种其它天然和合成材料的混合物。天然材料可包括蛋白质纤维，例如羊毛、蚕丝、羊绒、以及此处所述的纤维素材料。本发明的工艺可用于漂白，而不会对可能易4皮碱水解和降解的几种类型的合成纺织品和其混合物，包括但不限于，聚酯、AJt丝、醋酸纤维素、尼龙、棉/聚酯、棉/莱克拉等，造成明显的纤维或织物破坏。该方法可以在处理步骤后进一步包括烧毛工艺和丝光工艺步骤。虽然可在单独的步骤中使用退浆，但在优选的实施方式中，通过在处理浴中包括退浆酶从而将漂白、退浆和煮练组合成一个单步骤，可以将退浆步骤包括在一步处理中。当然，在该优选的应用中，本工艺在本文提供的一步处理方法后可以包括一个清洗步骤或一系列的清洗步骤。经处理的纺织品的清洗是众所周知的且在本领域技术人员的水平内。清洗阶段通常存在于退浆、煮练和漂白步骤(当存在时)之每一个之后，以及存在于本发明处理步骤后。也可在染色步骤后进行清洗。此外，本发明处理步骤，不管它们的顺序和/或组47合，均可在优选的实施方式中包括浸湿(wet-ont)或预湿步骤以保证纺织品中均匀或均一的湿润。纺织品的润湿性对于任何纺织品的染色和/或整理均是重要的。润湿性导致染料或整理剂对纺织品的出色渗透和出色的染色和/或整理结果。因此，纺织品的润湿性可以指示处理工艺的有效程度。较高的润湿性意味着更有效和出色的处理工艺，即用于润湿的时间更短。常规纺织品过氧(peroxygen)漂白只在超过95°C的温度提供可接受的润湿性质，而较低温度的漂白(70°C)导致大于约40%的润湿性。用于吸湿性检测的一种方法是AATCCTestMethod79-1995，其可以用于快速检测处理后的润湿性。可以通过涉及在铜乙二胺(CP)中+狀纤维的AATCC检测法82-1996测量基于流度的纤维损伤。切下约1.5mm的代表性纤维样品并在具有若干玻璃球的样本瓶中将其溶解在按公式CP=120x(样品重量)xO.98的定义的CP中，置于氮气下并振荡溶解近2小时。加入按公式CP=80x(样品重量)x(0.98)定义的额外的CP并在氮气下再振荡3小时。持续搅拌下放置溶液以防止^t体分离。然后可以在校准的OswaldCanonFenske粘度计中，于25。C恒温浴中测量该溶液以确定流出时间。由公式F=100/ctd计算流度，其中c^粘度计常数，t-流出时间，而d二溶液密度l.O52。4.1工业应用4^>开的方法和组合物在工业上具有许多实际应用，如本文所考虑的，且本说明书旨在举例说明而非囊括一切。一个实施方式中，本发明的组合物、化合物和方法可以用于纤维、纱、织物、衣服和非织造布的加工。主要应用包括涉及纺织品的煮练和漂白的纺织品一步^加工。纺织品的退浆也可以与煮练、漂白、以及与煮练、漂白和/或生物抛光同时进行。组合物中酶组分的给定剂量(即水平)取决于比活性、工艺条件和想要的结果。本领域技术人员可以确定该剂量水平。相比于传统的基于化学的处理，例如碱性煮练、漂白等，本文描述的組合物和方法在降低强度损失的同时提供有效的纺织品处理。不受任何理论限制，相信与常规化学处理相比，该组合物和方法对纤维损坏更小并因此降低强力损失。可通过本领域/^知的技术测量强力损失，例如ASTMD5034(抓样试验)、ASTMD5035(织物条样强力试验)、ASTMD3787(钢球式顶破强力试验)和/或ASTMD3786(编织产品和非织造织物的液压法顶-皮强力)。本发明煮练剂可以单独使用，或与其它煮练剂、退浆剂、漂白试剂和染色剂及其组合进行联用。为了保证酶与纺织品之间的良好接触，应利用润湿剂。可以在施用酶之前或同时施用润湿剂。由于本/^开的生物煮练酶非钾依赖型，故可以使用弱和强螯合剂。因此，可以使用弱螯合剂例如但不限于多膦酸盐、葡糖酸和柠檬酸以及强螯合剂例如EDTA。螯合剂的使用可以根据组合物中存在的其它酶的需要而变。然而，钩去除有助于蜡去除和避免漂白损坏。4.2—浴退浆和煮练的方法一方面提供一步或一浴退浆和煮练，其发生在与退浆或煮练相同的条件下。用水、退浆酶，和生物煮练酶的组合处理纺织品，优选还联合一或多种试剂，例如但不限于稳定剂、表面活性剂、润湿剂、M剂、螯合剂和乳化剂，以及其混合物。允许已上浆的织物在加工液中停留足够长的保留时间来实现退浆和煮练。该保留时间取决于工艺方案的类型和使用的温度，并且可以从约15分钟至约2小时及高达24小时之间变化。加工可以是分批、半连续或连续的，其中纺织品与液体加工流以平幅或以绳状方式接触。连续的操作通常使用饱和器，从而将每织物重量大约相等重量的加工液施加于织物上，随后使用热堆置室，于其中发生化学反应。然后于清洗区准备用于下一加工步骤的织物。为了保证高白度和良好的润湿性和由此保证染色，必须从纺织品中彻底除去退浆和煮练酶及其它试剂。连续工艺可以在约15。C至约95°C,pH约5至约11进行约5分钟至约1小时。分批工艺通常在一个加工浴(即单浴)中发生，其中纺织品与近8-15倍其重量的加工液接触。反应期后，排干加工液，漂洗纺织品并进行下一49步骤。对于不连续的轧堆工艺，使用饱和器，其中将每织物重量大约相等重量的加工液施加至织物上，1^是停留期，这在冷轧堆工艺的情况下可能是一或多天。例如，冷轧堆工艺可以在约20-40。C之间，pH在约5和11之间，进行8-24小时或更长时间。轧堆工艺可以在约25-85。C和在类似的pH进行约1-6小时。对于退浆酶，例如碱性a-淀粉酶(例如AQUAZY1VFM120L,Novozymes或PurastarTMOxAm，Genencor)可以以约180-240KNU/L或约180-240KNU/kg纺织品存在。退浆酶的其它范围包括但不限于l-100KNU/kg纺织品或2-20KNU/kg纺织品。KNU是a-淀粉酶活性且可以按照WO2006/002034所讨论的来计算。通常，向工艺中加入表面活性剂来增强疏水化合物的溶解性和/或防止它们重沉积回纺织品上。因而，这一上下文中，洗涤剂与表面活性剂是同义的。洗涤剂可以是非离子型表面活性剂、阴离子表面活性剂、阳离子表面活性剂、两性表面活性剂、兼性离子表面活性剂和半极性表面活性剂或其混合物。用于組合的煮练和退浆的表面活性剂通常以按重量计约0.1%至约60%的量存在。选择的表面活性剂应与组合物中存在的酶组分相容。液体和凝胶组合物中，以至少不降低存在的酶的稳定性的方式配制表面活性剂。可以按本领域的教导配制表面活性剂。参见例如，国际PCT申请WO2006/002034。4.3用于组合的漂白、煮练和/或退浆的方法一方面，考虑-使用本公开裂合酶的组合的煮练和漂白。因而，考虑在酶促漂白体系和过氧化物存在下用该酶进行煮练和漂白，其中对于去除果胶，最适pH范围为约6至约8。优选的酶促漂白体系是酰基转移酶的体系。对于冷轧堆工艺，温度优选约15"至45。C并更优选约25。C至约35°C。对于非冷轧堆工艺，可使用不超过95。C的较高温度。水性溶液或洗液通常具有pH约5至约11。优选地，处理组合物的pH是约5至约9，并且更优选约6至约8。一个实施方式中，不加碱的情况下进行该用于处理纺织品的一浴法。优选地，这一处理用于处理对碱敏感的纺织品，例如但不限于蚕丝、羊毛、尼龙、聚酯、莱克拉、醋酸纤维素及混纺织物。另一实施方式中，在pH低于9，更优选低于8，并且甚至更优选低于7，进行该用于处理纺织品的一浴法。另一实施方式中，在添加碱的情况下进行用于处理纺织品的一浴法。优选地，在pH约8至约11进行接触。例如可通过添加碱性试剂如NaOH控制pH。根据需要，可以以按重量计织物的约0.1至约10%的量添加碱性试剂以获得想要的pH。然而，本领域技术人员将明了，加入的碱性试剂的量取决于所用漂白化合物的量。应理解酶、漂白化合物、漂白稳定剂以及碱性试剂(如使用)的最佳剂量和浓度、水性溶液或洗液的体积、以及pH和温度将根据下述内容而变化(i)纤维的性质，即天然纤维、纱或纺织品；(ii)是否同时或顺序进行煮练和漂白；(iii)所用的具体酶，以及酶的比活性；(iv)工艺进行时的温度、pH、时间等条件；(v)洗液中其它组分的存在；和(vi)所用工艺方案的类型，即连续、不连续的轧堆或堆置。可以使用常规实验确定工艺条件的优化，例如，通过建立条件矩阵并检测该矩阵中不同的点。例如，可以改变酶量、发生接触时的温度、以^i。工的总时间，这之后评估得到的纤维素材料或纺织品的(a)果胶去除；(b)煮练后的性质(scouredpr叩erty)，诸如润湿性；和(c)漂白的质量，例如白度。优选实施方式中，可调整条件或处理组合物以利于退浆、煮练或漂白工艺，例如，通过调整pH、润湿剂浓度、或二价阳离子螯合剂(例如乙二胺四乙酸)浓度，以便进一步促进漂白工艺。优选实施方式中，顺序模式可进一步包括在步骤(ii)和(iii)之间调节水性溶液或洗液的组成的一或多个特性。例如，可在步骤(ii)和(iii)之间调节pH、润湿剂浓度或二价阳离子螯合剂(例如乙二胺四乙酸)的浓度以进一步促进漂白工艺。就温度、搅拌、时间等而言，第一和第二孵育的条件也可不同。4.4用于一浴生物前处理和染色的方法51一方面考虑在一浴中进行生物前处理(或煮练)和染色。至少有两种实践该方法的模式。一方面，将生物煮练酶和染色体系加入与纤维素纤维或织物接触的水性溶液或洗液中，并且在合适的条件下醉育足够长的时间以实现有效煮练和有效染色。替代方法中，(i)将生物煮练酶加入洗液；(ii)在合适条件下进行第一孵育足够长的时间以至少引起，且优选实现有效煮练；(iii)然后向含有生物煮练酶的洗液补入染色体系；和(iv)在合适条件下进行第二孵育持续足够长的时间以实现有效染色。应理解所述的第二方法可进一步包括在步骤(ii)和(iii)之间调节洗液的组成的一或多个特性(例如pH、离子强度、浓度或润湿剂或二价阳离子螯合剂如EDTA或EGTA的浓度)，而且第一和第二孵育在温度、搅拌、pH、时间等方面也可具有不同的条件。可以调节水性溶液中的酶浓度以便加入到给定量的纤维中的酶剂量为约0.1至约10000mol/min/kg纤维，优选约1至约2000mol/min/kg纤维，及最优选约10至约500mol/min/kg纤维。使用不同的计量单位，酶剂量因此可以是例如约250至12000APSU/kg纤维(APSU意指碱性果胶酶标准单位)，优选约500至卯OOAPSU/kg纤维，最优选约1000至6000APSU/kg纤维。含生物煮练酶的水性溶液具有pH约5至约11，和更优选约6-10。优选的pH将取决于是否同时或顺序进行煮练和染色。如果同时进行煮练和染色，洗液优选具有pH约5至约8,5，且最优选约7至约8。当顺序进行这些步骤时，步骤(i)和(ii)中的洗液可优选具有pH约6至9，例如约7.0至约8.5，而步骤(iii)和(v)中具有约6至约9的pH。此外，洗液优选含有低浓度的添加的钙(即小于2mMCa2+)或完*乏添加的Ca2+或其它二价阳离子。当同时生物煮练和染色时，进行组合的煮练和染色工艺的温度可在约15。C和约95。C之间，更优选约20。C和80。C之间，并最优选约40。C和70°C之间。当顺序发生生物煮练和染色步骤时，可以利用类似的温度，或者可以改变温度以包括约25。C至约50。C用于煮练步骤；而进行随后的染色的温52度可在约30。C和约IOO'C之间，优选低于50。C。应理解温度的选择将取决于(i)纤维性质，即天然纤维、纱或纺织品；(ii)用于煮练的具体酶，以及具体氧化酶(如果用于染色的活)；和(iii)具体染料或染料类型。例如，通常在约60。C和95。C之间进行浸染。例如在60。C至80。C进行活性染色和直接染色而在约95。C附近进行硫化染色。另外，硫化和直接染色(例如Ciba染料，例如Solophenyl)需要高盐浓度(例如NaCl)。活性和直接染色也需要优选在约pH6至8的范围的pH，本文公开的果胶酸裂合酶在该pH工作良好。当按照AATCCTestMethod39-1980使用液滴试验(droptest)测量时，有效的煮练通常导致小于约IO秒，优选小于约5秒，和最优选小于约2秒的润湿性。通常，有效煮练需要消化纤维中相当大比例的果胶，优选按重量计至少30%、更优选按重量计至少50%，和最优选至少70%。果胶消化指断裂果胶中a-l，4-糖苷键以便可以通过例如，漂洗或任何其它常规分离方法从纤维中除去消化产物。用于测量纤维的果胶消化程度的方法包括但不限于，例如Luft,171THEANATOMICALRECORD347(1971)所述的钌红染色方法。有效染色通常导致下述特性中的一或多个(i)期望的色泽和颜色深度(使用例如Mecbeth色目机通过CIE1^*3*13*测量来确定)；(ii)满意的匀染度(目视评价)；和(iii)色牢度特性，例如耐洗牢度、耐光牢度和耐(湿和干)摩擦色牢度至少约3.0,优选高于3.5,和最优选高于4.0(使用AATCCTECHNICALMANUAL,vol.7，350(1995)中公开的MethodEP1在灰度色标上测量)。此外，使用带有枯草杆菌果胶酸裂合酶的组合物的方法可导致进行单缸(single-vat)生物煮练和染色的纤维相比于只进行染色的纤维具有增强的染料摄取。优选地，染料摄取的增强为至少约10%。可通过例如(i)测量染料溶液的上染率，或(ii)测量织物中颜色强度(L*a*bMi)来测量染料摄取。为了实现有效煮练，酶剂量(mol/min/kg纤维)、洗液中的酶浓度(mol/min/L洗液)、施用于给定量的纤维的洗液的总体积(L/kg纤维)，将根据下述而变化(i)纤维的性质，即天然纤维、纱或纺织品；(ii)是否同时或顺序进行煮练和染色；(iii)所用的具体酶，以及酶的比活性；(iv)进行该工艺的温度、pH、时间等条件；和(v)洗液中其它组分的存在。可以通过建立条件矩阵并检测该矩阵中不同的点，使用常规实验确定合适的条件，包括，例如酶剂量、酶浓度(或酶混合物中的酶浓度)、溶液体积和待使用的温度。例如，可以改变酶量、发生接触的温度、以M口工的总时间，这之后评估得到的纤维或纺织品的(a)果胶去除；(b)煮练后的性质诸如润湿性；和(c)染色的质量。同时煮练和染色时，纤维与果胶酸裂合酶(任选地存在其它酶)和纤维素染料，例如C丄活性蓝184可以在下述条件下接触(i)约45。C的温度；(ii)pH约7.0-8.0;(iii)没有加入二价阳离子；(iv)洗液:织物比率约0.5至约50;和(v)生物煮练酶剂量约10至约500mol/min/kg纤维。下面的实施例中证实可以使用公开的果胶酸裂合酶或果胶酸裂合酶制剂在50。C或更低(但高于0°C)的温度且最佳在室温下进行煮练步骤。组合的漂白生物煮练反应的pH可以为约6至约11，且最佳为约6.0至85。5、清洁组合物除去源自植物、食品和水果的污垢对于清洁行业，不管是清洁纺织品还是其它物质来讲是一项挑战。这些污垢通常含有(主要基于碳水化合物及其衍生物的)纤维性材料的复杂混合物纤维和细胞壁组分。果胶聚合物是植物细胞壁的重要组分且与源自植物或水果的污垢相关。该污垢通常见于污染的织物中。例如，在污染的织物上可以发现这些污垢。通常难于从污染的栽污体上有效除去这些污垢。源自水果和/或蔬菜汁的重度有色或"干涸"污垢尤其难于除去。对于清洁此类污垢而言，具体实例包括植物污垢，例如源自菠菜、甜菜根、胡萝卜和番茄；水果例如樱桃、浆果、芒果、桃、杏、香蕉和葡萄的那些。此外，果胶和果胶酸组分也用于食品添加剂，例54如水激淋、番茄沙司、果冻、果酱和婴儿食品中。因此，另一方面是清洁因带有此类食品添加剂的食物污染纺织品或表面而造成的污渍。因此，在洗涤剂组合物或清洁组合物中包括果胶酸裂合酶，可以通过将果胶和果胶酸切割成较易于除去的组分，而有助于分解存在于污垢中的果胶和果胶酸。基于植物细胞壁降解酶的总量(w/w)，清洁组合物可以包括至少50%，优选至少75。/。的果胶酸裂合酶，该组合物可以进一步包括半纤维素酶。一些实施方式中，该组合物可包括90%(w/w)或更多的果胶酸裂合酶作为;ti物细胞壁降解酶活性。另一方面，该组合物可以包括其它酶。可以以一或多种组合方式考虑的其它酶类包括但不限于蛋白酶、淀粉酶、p-葡聚糖酶、脂肪酶、半纤维素酶、角质酶、果胶酶和其它果胶酸裂合酶。纤维素、半纤维素和果胶在细胞壁中存在高度相互作用。将这些相当强烈交联的多糖结构酶促降解并不简单。已知大量的酶参与植物细胞壁降解。广义上可以将它们分为纤维素酶、半纤维素酶和果胶酶(Ward和Young,8CRCCRITICALREV.INBIOTECH.237-274(1989))。纤维素是植物细胞壁的主要多糖组分。其由p-l，4-连接的葡萄糖聚合物组成。纤维素可以被纤维素酶(也称作纤维素分解酶)分解。传统将纤维素分解酶分为了三类内切葡聚糖酶、外切葡聚糖酶或纤维二糖水解酶(CBG)、和p-葡糖苷酶(J.Knowles等人，5TRENDSINBIOTECH.TECH，255-261(1987))。与所有细胞壁降解酶类似，可以通过大量细菌、酵母和真菌产生纤维素酶。果胶是水杲和蔬菜可食用部分的细胞壁的主要组分。位于两个细胞壁之间的胞间层主要由原果胶构成，其是不溶形式的果胶。果胶被认为是细胞内胶粘剂且由于其胶体性质，它们在植物的水分调节系统中起重要作用。植物中果胶的量可以非常高。例如，据报导柠檬皮中含有高达其干重30%的果胶，橘皮含有15-20%，而苹果皮含有约10%(K,Norz,ZUCKERUNDSUSSWARENWIRTSCHAFT38:5-6(1985))。果胶由鼠李糖半乳糖醛酸聚糖骨架构成，其中通过间隔地插入1，2-连接的(a-L-吡喃鼠李糖基)残基中断1,4连接的((x-D-半乳糖醛酸聚糖)链(W.Pilnik等人，INTHEBIOCHEMISTRYOFFRUITSANDTHEIRPR()DUCTS,vol.l,Chapter3，(AcademicPress,1970))。其它糖，例如D-半乳糖、L-阿拉伯糖和D-木糖作为侧链存在。许多半乳糖醛酸聚糖残基在C2和C3位置被曱基基团酯化。已知大量酶可以降解果胶。该酶的实例是果胶酯酶、果胶裂合酶(也称作果胶反式消除酶)、果胶酸裂合酶和内切或外切多聚半乳糖酪酸酶(Pilnik和Voragen,4FOODBIOTECH319-328(1990))。除了降解平滑区的酶，也发现了降解毛状区的酶例如鼠李糖半乳糖醛酸酶和辅助酶(Schols等人，206CARBOHYDRATERES.105-115(1990);SearleVanLee匿n等人，38APPL.MICROBIOL.BIOTECHNOL.347-349(1992))。半纤维素是植物细胞壁中一类复杂的非淀粉多糖。它们由木糖、阿拉伯糖、半乳糖或甘露糖的聚合物组成，其通常高度分支并且连接到其它细胞壁结构上。因此，多种酶可以用于降解这些结构。木聚糖酶、半乳聚糖酶、阿拉伯聚糖酶、地衣多糖酶和甘露聚糖酶是用于降解这些结构的一些半纤维素降解酶。因而，清洁组合物可以组合地包括这些半纤维素降解酶中的一或多种与果胶酸裂合酶。因此，所选用于所考虑的组合物的酶将最佳地在约15。C-5(TC的温度范围和pH约6.0至约8.0起作用。例如，Kormelink(1992，博士论文,UniversityofWageningen，TheNetherlands)讨论了内切和外切木聚糖酶和辅助酶例如葡糖醛酸糖苷酶、阿拉伯吹喃糖苷酶、乙酰木聚糖酯酶和阿魏酸酯酶或香豆酸酯酶。这些酶由多种微生物产生并具有各不相同的最适温度和pH。与其它细胞壁降解酶(CWDE)相似，许多微生物合成半乳聚糖酶(参见例如Dekker和Richards,32ADV.CARBOHYDRAT.CHEM.BIOCHEM.278-319(1976))。植物细胞壁中，存在两类阿拉伯半乳聚糖I型一一1，4-|5-半乳聚糖和II型一一具有分支主链的1，3/1，6-p-半乳聚糖(Stephen,THEPOLYSACCHARIDES97-193(G.O.Aspinael(编)"AcademicPress,NewYork,1983))。两种类型的半乳聚糖各自需要相应类型的内切酶来实现降解。可以预期其它酶，例如阿拉伯聚糖降解酶和外56切半乳聚糖酶可以在阿拉伯半乳聚糖降解上起作用。地衣多糖酶(EC3.2.1/73)水解含1，3-和1，4-键的p-D-葡聚糖中的1,4-p-D-糖苷键。例如在纤维素中，地衣多糖酶作用于只含1,4-键的P-D-葡聚糖。因此，地衣多糖酶的应用不会损坏织物中的纤维素纤维。地衣多糖酶由细菌例如淀粉液化芽孢杆菌(B.amyloliquefaciens)、环状芽胞杆菌(B.circulans)、地衣芽胞杆菌，和植物产生(参见例如，S.Bielecki等人，10CRIT.REV.INBIOTECHN.275-304(1991))。阿拉伯聚糖具有由相互通过a-(1—5)键连接的a-L-阿拉伯糖单位组成的主链。侧链通过a-(1—3)或有时通过a-(1—2)连接到a-(1—5)-L阿拉伯聚糖主链上。苹果中，例如，总阿拉伯糖的三分之一存在于侧链中。阿拉伯聚糖的分子量通常约15kDa。已知多种植物和^L生物生产阿拉伯聚糖降解酶。已经通过分子生物学技术克隆了可以获自黑曲霉的三种酶(参见例如，欧洲专利申请0506190)。并且，克隆了细菌诸如拟杆菌属(Bacteroides)细菌的阿拉伯糖苷酶(参见例如，Whitehead和Hespell172丄BACTERIOL.2408(1990))。半乳甘露聚糖是在豆科(Leguminosae)种子中发现的贮存性多糖。半乳甘露聚糖具有线性(1—4)-p-甘露聚糖主链，且由(1—6)-a-半乳糖单残基取代。例如，瓜尔豆胶中，甘露糖/半乳糖的比率是约2比l。半乳甘露聚糖在诸如调味品和汤类等食品产品中用作增稠剂。例如，国际PCT申请WO93/24622描述了甘露聚糖酶。葡甘露聚糖由葡萄糖和甘露糖的主链组成。该主链可被半乳糖及乙酰基基团取代；可以由许多微生物，包括细菌和真菌生产甘露聚糖酶。另一类可包括的酶是纤维素酶。有时加入纤维素酶来作为抗起球组分、提高柔软度或用于额外的清洁效果。纤维素酶不能大量使用，因为许多纺织品纤维包括高百分比的纤维素纤维。纤维素纤维易于^皮纤维素酶降解。因此，纤维素酶自身并不特别适合用于纺织品和织物的清洁，因为它们不能以足以除去源于植物的污渍的量加入而不损坏纺织品。纤维素酶可以与其它能够分解植物细胞壁的酶一起加入洗涤剂或纺织品清洁组合物中。由于酶混合物对纤维性物质及其污垢具有协同作用，因此酶组合可以包括较低浓度的每种酶。因而，当纤维素酶量降至低于组合物中存在的植物细胞壁降解酶总量(w/w)的50%，优选低于25%和最优选{氐于10%时，细胞壁降解酶的使用可以产生最佳清洁条件而不损坏纺织品纤维。或者，清洁组合物中可以不存在纤维素酶。总的来讲，存在由不同生物产生的大量植物细胞壁降解酶。根据它们的来源，这些酶的底物特异性、最适pH和温度、Vmax、Km等是不同的。酶的复杂性反映了植物细胞壁的复杂性质，其在植物物种之间以及物种内的植物组织之间有强烈不同。可以根据植物材料的来源、应用的目的以及具体应用条件(例如pH、温度、底物、二价离子和过氧化物的存在)制备适合用于清洁、生物煮练和漂白组合物中的酶混合物。近年来，这些细胞壁降解酶的可得性和种类显著增加，这开启了使用这些酶的选择的组合在洗涤剂和清洁组合物中作为添加剂的可能性。这些洗涤剂和清洁组合物尤其适于除去植物污垢。由于许多研究的细胞壁降解酶产生自真菌并展现酸性pH范围内的最适pH，故鉴定在酸性pH下工作的果胶酸裂合酶(例如本文讨论的)对于制备新型洗涤剂和清洁組合物是有益的。许多情况下，所公开的酶可以通过培养生产它的微生物并从培养物或肉汤培养物分离该酶而获得。也可以通过重组DNA才支术获得该酶，其中提供具有编码所需酶的遗传信息和适用于表达该遗传信息的元件的宿主细胞。宿主细胞可为同源微生物或异源微生物，其二者均可包括但不限于细菌、杆菌、酵母和真菌；然而它们也可以包括高等真核生物细胞，例如植物或动物细胞。其在提供具有编码一种以上的酶或一种以上的酶活性(例如杂种酶)的遗传信息的宿主细胞方面也可能是非常有用的。尽管已经一定程度地强调了微生物作为便利的酶源，但应理解可使用来自任何来源的酶，只要它们具有能够分解至少部分的植物细胞壁的活性即可。由于这一活性是最相关的特性，故很显然，也可以使用与枯草杆菌果胶酸裂合酶具有相同或相似活性的衍生物、片段或其组合且它们包括在酶的定义中。衍生物包括突变体以及化学修饰的酶，该突变体中已添加、缺失或置换一或多个氨基酸来保持或提高酶的某些特性。组合物可包括单个酶，果胶酸裂合酶。更优选地，其将是不同酶的混合物，其中这些酶优选能够降解植物细胞壁的不同部分、有助于漂白、煮练或除去污垢组分(例如，存在植物细胞壁组分作为增稠剂或凝胶剂等的食品组合物的污垢)。本公开的酶是外切多聚半乳糖醛酸裂合酶，其优选底物为多聚半乳糖醛酸。该酶将多聚半乳糖醛酸切割为A4:5不饱和的半乳糖醛酸。产物通常是从底物的还原端分离开的不饱和A4:5双半乳糖醛酸。直到最近，对于4艮道的所有酶，除了欧文氏菌属物种的那些酶外，最适pH都被指示为在8.0和9.5之间且4丐离子被认为是绝对必需的。参见例如，JohnR.Whitaker,"MicrobialPectolyticEnzymes,"rNMICROBIALENZYMESANDBIOTECHNOLOGY158(第二版W.M.Fogarty和C.T.Kelly,1990，ElsevierSciencePub.Co.,Inc，)。可以考虑与枯草杆菌的果胶酸裂合酶组合使用的酶的非限制性列表包括下述。可以使用淀粉酶且其包括，例如细菌或真菌来源的a-或P-淀粉酶。也可以考虑该淀粉酶的化学或遗传修饰的突变体。a-淀粉酶的示例性列表包括例如可以获自芽孢杆菌属物种，尤其是地衣芽胞杆菌的特定抹系(英国申请No.1296839)的a-淀粉酶。相关的市售可得的淀粉酶包括INatalaseTM、Stainzyme、Duramy、Termamyl、TermamylTMUltra、Fungamyl⑧和BAN(可获自NovozymesA/S，Bagsvaerd，Denmark)，和Rapidasem及MaxamyITM(可获自DSM，Holland)。或者，a画淀粉酶可以源自芽孢杆菌属物种林系NCIB12289、NCIB12512、NCIB12513和DSM9375。其它a-淀粉酶包括如在WO00/60060(在此通过引用并入)公开的源自芽孢杆菌属物种DSM12649的a-淀粉酶以及其变体。其它有用的淀粉酶是CGTases(环糊精葡聚糖转移酶，EC2.4丄19)，例如，可59获自芽孢杆菌属、高温厌氧杆菌属或高温厌氧芽孢杆菌属物种的那些。内切葡聚糖酶也可以与果胶酸裂合酶和/或其它酶一起使用。蛋白酶包括动物、植物或微生物来源的那些。优选微生物来源的蛋白酶。在这方面包括蛋白酶的化学或遗传修饰的突变体。蛋白酶可为丝氨酸蛋白酶，优选碱性微生物蛋白酶或胰蛋白酶样蛋白酶。碱性蛋白酶的实例是枯草杆菌蛋白酶，尤其是源自芽孢杆菌属的那些，例如枯草杆菌蛋白酶Novo、枯草杆菌蛋白酶Carlsberg、枯草杆菌蛋白酶309、枯草杆菌蛋白酶147和枯草杆菌蛋白酶168(描述于，例如WO89/06279)。胰蛋白酶样蛋白酶的实例是描述于如WO89/06270的胰蛋白酶(例如，源自猪或牛的)和镰孢属(Fusarium)蛋白酶。这些酶也可以与半纤维素酶组合以对含有半纤维素和类似多糖的污垢提供提高的去污性能。该半纤维素酶包括木聚糖酶、木葡聚糖酶、阿拉伯呋喃糖苷酶、乙酰木聚糖酯酶、葡糖酪酸糖苷酶、阿魏酸酯酶、香豆酸酯酶、内切-半乳聚糖酶、甘露聚糖酶、内切-或外切-阿拉伯聚糖酶、外切-半乳聚糖酶。适合的甘露聚糖酶包括细菌或真菌来源的那些。包括化学或遗传修饰的突变体。例如，组合物可以包括甘露聚糖酶，例如源自芽孢杆菌属，尤其是WO99/64619公开的芽孢杆菌属物种l633或Bacillusagaradhaerens，例如来自DSM8721抹系的甘露聚糖酶。适合的甘露聚糖酶是由NovozymesA/S生产的Mannaway⑧。酶组合物也可以考虑使用P-葡聚糖酶(EC3.2.1.6)以对含有P-葡聚糖的污垢提供提高的去污性能。其它优选的(3-葡聚糖酶包括地衣多糖酶和昆布多糖酶。例如，果胶酸裂合酶可以与其它果胶分解酶例如原果胶酶，其它果胶酶，多聚半乳糖醛酸酶或其它果胶酸裂合酶组合来对含果胶的污垢提供提高的去污性能。适合的果胶分解酶包括例如WO"/27083、WO99/27084、WO00/55309和WO02/092741所述的那些。本文讨论的果胶酸裂合酶还可以与果胶裂合酶(EC4,2.2.10)、鼠李糖半乳糖醛酸聚糖裂合酶(EC未定)、内切1，4-半乳聚糖酶(EC3.2.1.89)、木葡聚糖酶(EC未定)、木聚糖酶(EC3.2.1.8)、阿拉伯聚糖酶(EC603.2.1.99)、a-L-阿拉伯呋喃糖苷酶(EC3.2.1.55)、甘露聚糖内切1，4-甘露糖苷酶(EC3.2.1.78)、(5-甘露糖苷酶(EC3.2丄25)、卩-l，3-l，4-葡聚糖酶(EC3.2丄73)、鼠李糖半乳糖醛酸聚糖水解酶、外切多聚半乳糖醛酸酶(EC3.2.1.67)、鼠李糖半乳糖醛酸聚糖酶(EC未定)、葡聚糖l，3-ji-葡糖苦酶(EC3.2.1.58)、葡聚糖内切l，6-P-葡糖苷酶(EC3.2,1.75)、甘露聚糖内切1，4-P-甘露糖苷酶(EC3.2丄78)、内切1，4-卩-木聚糖酶(EC3.2.1.8)、纤维素1，4-纤维二糖苷酶(EC3.2.1.91)、纤维二糖水解酶(EC3.2.1.91)、多聚半乳糖醛酸酶(EC3.2.1.15)、乙酰基和甲基酯酶(例如鼠李糖半乳糖醛酸聚糖甲基酯酶、鼠李糖半乳糖醛酸聚糖乙酰基酯酶、果胶甲基酯酶(EC3丄1.11)、果胶乙酰基酯酶(EC未定)、木聚糖曱基酯酶、乙酰木聚糖酯酶(EC3.1.1.72)、阿魏酸酯酶(EC3.1.1.73)、肉桂酸酯酶(EC3.1.1.73))组合，以对相应的污垢提供提高的去污性能。为了增强污渍去除，可以包括具有内切-活性的酶。这些酶将聚合纤维化合物切成较小的片段，并因此提高纤维物质及其结合的色素的溶解性。组合物可以具体调整以适应其预期用途。例如，用于手工或自动清洁纺织品的组合物通常将与用于清洁厨具(刀具或陶器)、地板和瓷砖的组合物包括不同成分。该清洁组合物也将与预备用作在清洁污垢或载污体前或在使用第二洗涤剂之前施用的"pre-spotter，，的组合物不同。用于组合物的通常成分包括表面活性剂、助洗剂、漂白试剂、酶例如淀粉酶和蛋白酶，等。可将洗涤剂组合物配制为清洁粉或清洁液。它们可以用作洗衣用洗涤剂、餐具洗涤组合物、家用或家务(例如地板和瓷砖)清洁剂、预洗组合物、和/或其它纺织品，织物和衣服洗涤组合物。5.1.1纺织品表面活性剂另一实施方式涉及含枯草杆菌果胶酸裂合酶的水性组合物，其还包括展示相容的或协同的反应的表面活性剂，该組合物具有提高的漂白和/或煮练效果。表面活性剂强化组合物可以以与果胶酸裂合酶组合的形式包括表面活性剂体系，其中表面活性剂可以选自非离子型和/或阴离子和/或阳离子和/或兼性和/或两性离子和/或半极性表面活性剂。该组合物中也可以包括其它酶。表面活性剂通常以按重量计0.1%至60%(更优选0.2%-15%)的水平存在，且最优选以其促进或至少不降低这些组合物中的任何酶的稳定性的方式来配制。可以使用的优选体系包括非离子和/或阴离子表面活性剂。烷基酚的聚氧乙烯、聚氧丙烯、和聚氧丁烯缩合物适合用作表面活性剂体系中的非离子表面活性剂，优选聚氧乙烯缩合物。脂族伯和仲醇与约1至约25摩尔环氧乙烷的缩合产物适用作非离子表面活性剂体系中的非离子表面活性剂。烷基多糖苷也可以用作非离子型表面活性剂，例如US专利No.4,565,647所述。环氧丙烷与丙二醇缩合形成的疏7jc基和环氧乙烷的缩合产物也是适用的。其它可以用于所述组合物中的非离子型表面活性剂包括环氯乙烷与环氧丙烷和乙二胺的反应产物的缩合产物、以及醇乙氧基化物、壬基酚乙氧基化物、烷基多苷、烷基二曱基胺氧化物、乙氧基化脂肪酸单乙醇酰胺、脂肪酸单乙醇酰胺、多羟基烷基脂肪酸酰胺，和葡糖胺的N-酰基N-烷基衍生物("葡糖酰胺类，，)。优选的阴离子表面活性剂包括烷基烷氧基化硫酸酯盐表面活性剂和类似的磷酸酯。适合使用的阴离子表面活性剂是烷基酯磺酸盐表面活性剂、烯烃磺酸盐、烷基琉酸酯盐(脂肪醇硫酸酯盐)、醇乙氧基硫酸盐、仲烷基磺酸盐、a-磺基脂肪酸甲酯、烷基或链烯基琥珀酸，和皂，包括C8-C20羧酸(即脂肪酸)的线性酯(其可以用气态S03磺化)。水性酶组合物也可以包括其它可用于纺织品清洁的阴离子表面活性剂。水性酶组合物也可以含有阳离子、两性、兼性离子和半极性表面活性剂，以及除本文已经公开的那些以外的非离子和/或阴离子表面活性剂。当表面活性剂被包括时，水性酶组合物通常包括按重量计约1%至约40%和更优选按重量计约3%至约20。/。的表面活性剂。5.1.2消泡剂纺织品清洁、漂白和煮练组合物中的另一可选成分可以是泡沫抑制剂或消泡剂。示例性的消泡剂包括聚硅氧烷、DC-S44(DowCorning)和二氧化硅-聚珪氧烷混合物。消泡剂通常以按重量计组合物的0.001%至2%,优选按重量计0.01%至1%的水平使用。参见例如，US专利No.3,933,622。5.1.3蛋白酶适合用于所述组合物中的蛋白酶包括动物、植物或微生物来源的那些。优选地，蛋白酶是微生物来源的。该蛋白酶可为丝氨酸蛋白酶或金属蛋白酶，例如碱性微生物蛋白酶或胰蛋白酶样蛋白酶。蛋白酶的实例包括但不限于(a)氨肽酶，包括但不限于脯氨酰氨肽酶(3.4.11.5)、X-pro氨肽酶(3.4.11.9)、细菌亮氨酰氨肽酶(3.4.11.10)、耐热氨肽酶(3.4,11.12)、赖氨酰氨肽酶(3.4.11.15)、色氨酰氨肽酶(3.4.11.17)和甲硫氨酰氨肽酶(3.4.11.18);(b)丝氨酸内肽酶，包括但不限于糜蛋白酶(3.4.21.1)、胰蛋白酶(3.4.21.4)、黄瓜素(cucumisin)(3.4.21.25)、brachyurin(3.4.21.32)、cerevisin(3.4.21.48)和枯草杆菌蛋白酶(3.4.21.62);(c)半胱氨酸内肽酶，包括但不限于木瓜蛋白酶(3.4.22.2)、无花果蛋白酶(3.4.22.3)、木瓜凝享L蛋白酶(3.4.22.6)、萝摩蛋白酶(3.4.22,7)、猕猴桃蛋白斷3.4,22.14)、番木瓜蛋白酶(3.4.22.30)和ananain(3.4,22.31);(d)天冬氨酸内肽酶，包括但不限于胃蛋白酶A(3.4,23.1)、曲霉天冬酰蛋白酶I(3.4.23.18)、青霉天冬酰蛋白酶(3.4.23,20)和酵母天冬酰蛋白酶(3.4.23.25);以及(e)金属内肽酶，例如芽孢杆菌溶素(3.4.24.28)。枯草杆菌蛋白酶的非限制性实例包括枯草杆菌蛋白酶BPN'、枯草杆菌蛋白酶amylosacchariticus、枯草杆菌蛋白酶168、枯草杆菌蛋白酶mesentericopeptidase、枯草杆菌蛋白酶Carlsberg、枯草杆菌蛋白酶DY、枯草杆菌蛋白酶309、枯草杆菌蛋白酶147、thermitase、aqualysin、芽孢杆菌PB92蛋白酶、蛋白酶K、蛋白酶TW7和蛋白酶TW3。市售可得的蛋白酶包括AlcalaseTM、SavinaseTM、PrimaseTM、l)uralaseTM、EsperaseTM、KannaseT,DurazymTM(NovoNordiskA/S)、MaxataseTM、MaxacaFM、MaxapemTM、ProperaseTM、PurafectTM、PurafectOxPTM、FN2tm和FN3TM(GenencorInternationalInc.)。也可以用于组合物和方法中的是蛋白酶变体，例如欧洲专利申请No.130756(Genentech);EP260105(Ge歸cor);EP251446(Genencor);欧洲申请525610(Solvay);和EP214435(Henkel);国际PCT申请No.WO87/04461(Amgen);WO87/05050(Genex);WO88/08028(Genex);WO88/08033(Amgen);WO89/06279(NovoNordiskA/S);WO91/00345(NovoNordiskA/S);和WO94/02618(Gist-BrocadesN.V.);和Thomas等人，318NATURE375-376(1985);Thomas等人，193丄MOL.BIOL.193:803-813(1987);Russel等人，328NATURE496-500(1987)中z〉开的那些。可以例如通过METHODSOFENZYMATICANALYSIS,vol.5(第三版，VerlagChemie，Weinheim1984)所述确定蛋白酶的活性。5丄4脂肪酶在包括枯草杆菌果胶酸裂合酶的组合物中也可以考虑包括脂肪酶。适合的脂肪酶(也称作羧酸酯水解酶)包括但不限于细菌或真菌来源的那些，包括三酰甘油脂肪酶(3.1.1.3)和磷脂酶A2(3丄1.4.)。其它脂肪酶包括但不限于来自腐质霉属(与嗜热丝孢菌属同义)的脂肪酶，例如欧洲专利申请号258,068和305,216所述来自疏毛腐质霉(T.lanuginosus)，或如国际PCT申请WO96/13580所述来自特异腐质霉的脂肪酶；假单胞菌脂肪酶，例如来自产碱假单胞菌或类产碱假单胞菌(欧洲专利号218,272)、洋葱假单胞菌(欧洲专利号331,376)、施氏假单胞菌(英国专利号1,372,034)、荧光假单胞菌、假单胞菌属物种林系SD705(参见例如国际PCT申请WO95/06720和WO96/27002)、P.wisconsi固sis(国际PCT申请WO96/12012)的脂肪酶；芽孢杆菌脂肪酶，例如来自枯草杆菌(参见例如Dartois等人，1131BiOCHEM.BIOPHYS.ACTA253-360(1993));嗜热脂肪芽孢杆菌(曰本申请号64/744992)或短小芽胞杆菌(国际PCT64申请号WO91/16422)的脂肪酶。其它实例可以包括脂肪酶变体，例如国际PCT中请WO92/05249、WO94/01541、WO95/35381、WO96/00292、WO95/30744、WO94/25578、WO95/14783、WO95/22615、WO97/04079和WO97/07202;和欧洲专利号407225和260105中所述的那些。优选的市售可得的脂肪酶包括但不限于LipolaseTM、LipolaseUltraTM、LipozymeTM、PalataseTM、NovozymTM435和LecitaseTM(均可获自NovoNordiskA/S)。可以按METHODSOFENZYMATICANALYSISvol,4(第三版，VeiiagChemie，Weinhein,1984)所述确定组合物中脂肪酶的活性。其它生物煮练酶可以与果胶酸裂合酶一起使用。该其它生物煮练酶可以源自其它微生物，或是源自上述列举的酶经添加、缺失或置换了一或多个氨基酸而得的生物煮练酶，包括杂种多肽。可使用该衍生物和杂种多肽，只要所得的多肽展示生物煮练活性即可。可以使用常规诱变法产生此类变体并且使用例如高通量筛选技术如琼脂板筛选法进行鉴定。例如，可以通过如下方式测量果胶酸裂合酶活性向琼脂板(例如，LB琼脂)中打出的4mm孔(含有0.7%w/v聚半乳糖醛酸钠(SigmaP1879))施加受试溶液。然后在特定温度(例如25-40。C)孵育板6小时。然后(O在lMCaCI2中浸渍该板0.5小时或在(ii)l。/。混合的溴化烷基三甲基铵(MTAB，SigmaM-7635)中浸渍该板lh。这些程序都造成聚半乳糖趁酸在琼脂内的沉淀。可以通过在沉淀的聚半乳糖醛酸背景中透明区的出现检测果胶酸裂合酶活性。使用果胶酸裂合酶标准制剂的稀释液校准该检测法的灵敏度。可以使用常规方法确定分离的生物煮练酶的温度、pH和二价阳离子依赖性。例如，可在一个温度和pH范围以及在存在和不存在不同浓度的Ca2+下进行酶促活性检测试验，并定量最适温度和pH以及二价阳离子的影响(如果有)。然后确定温度、pH和阳离子依赖性，建立特定果胶酸裂合酶在本发明所考虑的组合物和方法中使用的适宜性。这些也可以在一系列底物上进行检测。生物煮练酶可源自其来源细胞或者可为重組产生的，且可纯化或分离。65如本文所使用，"纯化的"或"分离的"酶是这样的酶，其已经经处理除去了源自合成它的细胞的、可干扰其iHl活性的非酶物质。通常，生物煮练酶与作为内源性组分或作为重组产物产生它的细菌或真菌^:生物分离。如果酶分泌到培养基中，纯化可包括使用常规方法，通过离心、过滤或沉淀从生物质中分离培养基。或者，酶可经细胞破坏从宿主细胞释放然后自生物质分离。一些情况下，可以通过常规蛋白质纯化方法实现进一步纯化，该方法包括但不限于硫酸铵沉淀；酸或离液剂提取；离子交换；分子筛；和疏水色谱，例如FPLC和HPLC;制备性等电聚焦和制备性聚丙烯酰胺凝胶电泳。或者可使用亲和色谱如免疫亲和色谱实现纯化。例如，可使用具有用作亲和"标签"的额外氨基酸序列的杂种重组果胶酸裂合酶，该标签有利于使用适合的固相基质进行的纯化。可化学修饰生物煮练酶来增强提供有利特征的一或多个特性，例如，增加溶解性、减小不稳定性或二价离子依赖性等。修饰包括但不限于磷酸化、乙酰化、疏酸化、酰化或本领域技术人员已知的其它蛋白质修饰。5.1.5助洗剂体系根据本发明的组合物可以进一步包含助洗剂体系。任何常规的助洗剂体系都适合用于这里，包括硅铝酸盐材料、硅酸盐、多羧酸(盐)和脂肪酸、如乙二胺四乙酸盐等材料、金属离子螯合剂如氨基多膦酸，尤其是乙二胺四亚甲基膦酸和二亚乙基三胺五亚甲基膦酸。尽管由于明显的环境原因较不优选磷酸盐助洗剂，但其仍可以用在此处。适当的助洗剂可以是无机离子交换材料，通常是无机水合硅铝酸盐材料，更特别的是水合的合成沸石，如水合沸石A、X、B、HS或MAP。另一适合的无机助洗剂材料为层状珪酸盐，例如SKS-6(Hoechst)。SKS-6是由硅酸钠(Na2Si;j05)组成的晶体层状硅酸盐。适宜的含有一个羧基基团的多羧酸盐包括乳酸、甘醇酸和其醚衍生物。包含两个羧基基团的多羧酸盐包括琥珀酸、丙二酸、(亚乙二氧基)双乙酸、马来酸、二甘醇酸、酒石酸、丙醇二酸和富马酸的水溶性盐，以及在例如US3,935,257中公开的醚羧酸盐和亚硫酰基羧酸盐。含有三个羧酸基团的多羧酸盐包括尤其是水溶性柠檬酸盐、乌头酸盐和柠康酸盐以及琥珀酸盐衍生物，如羧曱基氧基琥珀酸盐，2-羟基丙氧基琥珀酸盐(lactoxysuccinates)，和氧基多羧酸盐材料如2-氧杂-l，l，3-丙烷三羧酸盐。包含四个羧基基团的多羧酸盐包括氧基双琥珀酸盐、含有磺基取代基的1,1，3，3-丙烷四羧酸盐(参见例如美国专利号3,936,448)、1，1，2，2,-乙烷四羧酸盐、磺化热解的柠檬酸盐，及包含膦取代基的多羧酸盐。脂环族的和杂环的多羧酸盐包括环戊烷-顺,顺，顺-四羧酸盐、环戊二烯五羧酸盐、2，3，4，5-四氢呋喃-顺，顺，顺-四羧酸盐、2，5-四氢呋喃-顺-二羧酸盐、2，2，5，5,-四氢呋喃四羧酸盐、1，2，3，4，5，6-己烷-六羧酸盐和多元醇如山梨醇、甘露糖醇和木糖醇的羧甲基衍生物。芳族多羧酸盐包括苯六甲酸、苯四酸和邻苯二曱酸衍生物。优选的多羧酸盐包括每个分子包含不超过3个羧基基团的羟基-羧酸盐，更优选的是柠檬酸盐。洗剂如沸石A或层状硅酸盐(SKS-6)和水溶性羧酸螯合剂如柠檬酸的混合物。适合包含在本发明洗涤剂组合物中的螯合剂是乙二胺-N，N'-二琥珀酸(EDDS)或其碱金属、碱土金属、铵或取代的铵盐，或它们的混合物。优选的EDDS化合物是游离酸形式和其钠或镁盐。这些优选的EDDS钠盐的实例包括Na2EDDS和Na4EDDS。优选的EDDS镁盐的实例包括MgEDDS和Mg2EDDS。镁盐最优选包含在本发明组合物中。也可以考虑可以形成粒状组合物中使用的助洗剂体系的一部分的助洗剂材料，包括但不限于，无机材料如碱金属碳酸盐、碳酸氢盐、硅酸盐，和有机材料如有机膦酸盐、氨基聚亚烷基膦酸盐和氛基多羧酸盐。其它适宜的水溶性有机盐是均聚物酸或共聚物酸或它们的盐，其中多羧酸包含至少两个被不多于两个的碳原子相互隔开的氣基基团。聚丙烯酸盐包括分子量2000-5000道尔顿的那些和它们与马来酸酐的共聚物，该共聚物的分子量是20,000到70,000，尤其约40,000。67组合物中通常包括5%到80。/。重量的洗涤助洗剂盐。液体洗涤剂中优选包括5%到30%的助洗剂。5.1.6漂白剂另外可选的可包括在本发明洗涤剂组合物中的洗涤剂组分包括漂白剂如过硼酸盐PB1、PB4和过碳酸盐。这些漂白剂成分可以包括一种或多种氧漂白剂(oxygenbleachingagent)和，才艮据选择的漂白剂，一种或多种漂白活化剂。目前的氧漂白化合物通常以约1%至约25%的水平存在。通常，漂白化合物是非液体制剂，例如粒状洗涤剂中的任选加入组分。其也可以包括本文所讨论的漂白体系。包括氧漂白剂以及其它本领域已知的漂白剂。适用于本发明的漂白剂可以是活化的或未活化的漂白剂。一种可用的氧漂白剂包括过羧酸漂白剂和其盐。此类漂白剂的适宜实例包括单过氧邻苯二甲酸镁六水合物、间氯过苯甲酸镁，4-壬氨基-4-氧代过氧丁酸和双过氧十二烷二酸。美国专利号4，483，781、EP0133354和美国专利号4,412,934中公开了这些漂白剂。非常优选的漂白剂也包括在美国专利号4,634,551中公开的6-壬氨基-6-氧代过氧己酸。另一类漂白剂包括卣素漂白剂。次卤酸盐漂白剂的实例包括例如三氯异氰脲酸，二氯异氰脲酸钠和钾及N-氯和N-溴烷烃磺酰胺。这些材料通常占成品的0.5-10%重量，优选1-5%重量。此类卤素漂白剂一般不太优选用于酶促洗涤剂中。过氧化氢释放剂可与漂白活化剂结合使用，漂白活化剂如四乙酰基乙二胺(TAED)，壬酰基氧基苯磺酸盐(NOBS,见例如美国专利号4,412,934)，3，5-三甲基-hexsanoloxy苯磺酸盐(ISONOBS，见例如EP120591)或五乙酰基葡萄糖(PAG)，它们在过水解后形成作为活性漂白物的过酸，从而使漂白效果得到提高。另夕卜，非常适合的漂白活化剂是C8(6-辛酰氨基-己酰基)氧基笨璜酸盐，C9(6-壬酰氨基己酰基)氧基笨璜酸盐和C10(6-癸酰氨基己酰基)氧基^t酸盐或其混合物。同样适当的活化剂是酰化柠檬酸酯，如在欧洲专利申请号91870207.7中公开的酰化柠檬酸酯。在本发明的清洁组合物中有用的漂白剂(包括过氧酸)和漂白体系(包含漂白活化剂和过氧漂白化合物)。过氧化氢也可以通过添加能够在洗涤和/或漂洗开始或其过程中产生过氧化氢的S^体系(即酶及其底物)而存在。这种^体系公开于欧洲专利申请EP0537381中。氧漂白剂以外的其它漂白剂也是本领域已知的并可在此利用。一种特别有意义的非氧漂白剂包括光活化漂白剂如磺化酞菁锌和/或铝。这些材料在洗涤过程中可以沉积到载污体(substrate)上。在光照下，在氧气存在时，如在白天通过悬挂衣物干燥，此磺化酞菁锌将被活化，导致载污体被漂白。优选的酞菁锌和光活化漂白方法公开于例如美国专利号4,033,718。通常，洗涤剂组合物包含约0.025%至约1.25%重量的磺化酞菁锌。漂白剂也可包含锰催化剂。锰催化剂可以是例如在"对于低温漂白有效的锰催化剂"，Nature369,1994，pp.637-639中描述的化合物之一。5.1.7其它成分可以以各种組合形式用于洗涤剂组合物中的其它成分包括污物悬浮剂或抗再沉积剂、污垢释放剂、荧光增白剂、磨料、杀细菌剂、晦暗抑制剂、着色剂和/或包嚢化或未包嚢化的香料。特别适合的包嚢化材料是由具有多糖和多羟基化合物的基质组成的水溶性嚢。其它适合的水溶性包嚢化材料包括衍生自取代的二羧酸的未糊化淀粉酸酯的糊精(参见例如美国专利号US3,455,838)。这些酸-酯糊精优选制备自淀粉如蜡质种玉米、蜡质种高梁、西米、木薯和马铃薯。所述包嚢化材料的适当实例包括NationalStarch生产的N-Lok。N-Lok包嚢化材料由改性玉米淀粉和葡萄糖组成。淀粉通过添加单官能取代的基团如辛烯基丁二酸酐改性。用于洗涤剂中的典型抗再沉积剂包括水溶性的，通常是有机的胶体，包括例如聚合羧酸如聚丙烯酸或聚马69来酸或其共聚物的水溶性盐、胶、凝胶、淀粉或纤维素的醚羧酸或醚磺酸的盐或纤维素或淀粉的硫酸酯的盐。含有酸性基团的水溶性聚酰胺也可以用作抗再沉积剂。也可使用可溶性淀粉制剂以及除了上述那些以外的其它淀粉产品，例如部分水解的淀粉。优选使用曱基纤维素、羟乙基纤维素、甲基羟乙基纤维素、羧曱基纤维素钠及其混合物。这些物质通常组合物的0.05%至10%重量，更优选0.2%至8%重量，最优选0.5%至6%重量的水平使用。也可以考虑4吏用荧光增白剂。优选的荧光增白剂在性质上是阴离子的，其例子是4，4'-二-(2-二乙醇氨基-4-苯絲-s-三溱-6-基絲)二苯乙烯-2，2'二磺酸二钠、4，4，-二-(2-吗啉代-4-苯氨基-s-三"秦-6-基氨基)-二苯乙烯-2，2，-二磺酸二钠、4，4'-二-(2，4-二苯氨基-s-三溱-6-基氨基)二苯乙烯-2，2'-二磺酸二钠、4'，4"-二-(2，4-二^^基-s-三溱-6-基JL&)二苯乙烯-2-磺酸一钠、4，4'-二-(2-苯氨基-4-(N-曱基-N-2-羟基乙基氨基)-s-三嗪-6-基氨基)二苯乙烯-2,2'-二磺酸二钠、4，4'-二-(4-苯基-2，1，3-三唑-2-基)-二苯乙烯-2，2，-二磺酸二钠、4，4'-二-(2-苯氨基-4-(1-甲基-2-羟基乙基氨基)-s-三嗪-6-基氨基)二苯乙烯-2，2'-二磺酸二钠、2-(二苯乙烯基-4"-(萘并-l'，2':4，5)-l,2，3-三唑-2"-磺酸钠和4，4'-二-(2-磺基苯乙烯基)联苯。其它可用的聚合材料有聚乙二醇，特别是分子量1000-10000道尔顿，更特别是大约2000到8000且最优选约4000的聚乙二醇。这些材料以0.20%到5%，更优选0.25%到2.5%重量使用。这些聚合物和在前提到的均聚-或共聚-多羧酸盐对于改善在过渡金属杂质存在时粘性、蛋白质性和可氧化的污物上的清洁性能、白度保持、织物灰沉积是有价值的。也可以考虑在提出的洗涤剂和清洁组合物中使用污垢释放剂。这些可以包括具有各种排列的乙二醇和/或丙二醇单元与对苯二酸的常规共聚物或三元共聚物。此聚合物的实例公开于例如美国专利号4,116,885和4，711，730和EP0272033。另外非常有用的是形式为对苯二曱酸二甲酯、磺基间苯二甲酸二曱酯、乙二醇和l，2-丙二醇的随机共聚物的改性聚酯，其中端基主要由磺基苯甲酸酯以及其次由乙二醇和/或1，2-丙二醇的单酯构成。目标是得到一种两端都被磺基苯甲酸酯基团封端的聚合物，在本上下文中，"主要"是指大部分所述共聚物被磺基苯甲酸酯基团封端。然而，有些共聚物未被完全封端，因此它们的端基可由乙二醇和/或1,2-丙二醇的单酯构成，即"其次"由该类物质构成。也可以考虑在洗涤剂组合物中使用软化剂。这些软化剂可以是无机或有机类型。无机软化剂可举例的有如在GB-A-1400898和美国专利号5,019,292中公开的绿土粘土(smectiteclay)。有机织物软化剂包括在GB-A1514276和EP0011340中公开的水不溶性叔胺和在EP-B-0026528中公开的它们同单C,2-Cw季铵盐的联合和在EP0242919中公开的双长链酰胺。其它可用的织物软化体系的有机成分包括在EP0299575和0313146中公开的高分子量聚环氧乙烷材料。绿土粘土的水平通常是5%到15%，更优选约8%到12%重量，该材料以干燥混合成分形式加入到制剂的剩余组分中。有机织物软化剂如水不溶性叔胺或双长链酰胺材料的掺入水平为约0.5%到5%重量，通常为约1%到3%重量，而高分子量聚环氧乙烷材料和水溶性阳离子材料的加入水平为约0.1%到2%，通常为约0.15%到1.5%重量。这些材料通常加入到组合物的喷雾干燥部分中，尽管在一些情况下可能更适合将它们以干燥混合颗粒形式添加到其中，或将它们以熔化液体形式喷到组合物的其它固体组分上。可以用于洗涤剂组合物中的另一成分是聚合物染料转移抑制剂。本发明洗涤剂组合物可以包含约0.001%到10%，优选约0.01%到2%，更优选约0.05%到1%重量的聚合物染料转移抑制剂。所述聚合物染料转移抑制剂通常混合到洗涤剂组合物中用以抑制染料从有色织物转移到同时洗涤的其它织物上。这些聚合物能够在从染色的织物洗出的易褪色染料有机会接触洗涤中的其它物件之前结合或吸收该染料。特别适合的聚合物染料转移抑制剂是多胺N-氧化物聚合物、N-乙烯基-吡咯烷酮和N-乙烯基咪唑的共聚物、聚乙烯吡咯烷酮聚合物，聚乙烯基口恶唑烷酮和聚乙烯咪唑或它们的混合物。添加这些聚合物也可提高本发明酶的性能。71本领域技术人员应理解，可以对本文所述的组合物、化合物和方法进行多种修改或改变。实施例实施例1、酶的合成与纯化使用高效转录基因的aprE启动子和使果胶酸裂合酶高效分泌到培养基中的AprE信号序列在枯草杆菌中生产来自枯草杆菌亚种subtilis菌林168之衍生物的果胶酸裂合酶。使用正向寡核苷酸引物5，-CGTTGGG-3'(SEQIDNO:3)和反向引物5-TTTTCAAAGCTTTAATTTAATTTACCCGCACCCGCTTGATTT-3'(SEQIDNO:4)，利用PCR从染色体DNA(利用标准酚提取技术分离自枯草杆菌亚种subtms菌林168的衍生物)扩增/7e/基因。正向引物将AprE信号序列的编码序列在读框内融合到成熟/7e/基因的编码序列上。正向引物还包括BbsI限制性位点，其在切割后产生与BssHII位点相容的突出序列。反向引物将HindIII限制性位点引入/^/基因编码区的终止密码子后。使用Herculase聚合酶(Stratagene，LaJolla，CA)，基本上按照生产商的推荐进行PCR反应。纯化近1.2千碱基对(kb)的PCR片段(PCRPurificationKit,QiagenInc.，Valencia,CA)并用Bbsl和HindIII消化。用BssHII和HindIII消化表达载体(p2JM103的衍生物)，分离载体条带并随后将其与携带/7e/基因的经消化的PCR片段连接。生成的表达载体p2JM103pel具有近^0bp的aprE启动子和信号序列(参见，Ferrari等人，170丄BACT.170:289-295(1988);和Henner等人，170丄BACT.170:296-300(1988))，其自aprE启动子上游的EcoRI位点起始而终止于引入aprE信号序列中的BssHH位点处。该aprEDNA片段的该EcoRI位点早先已被克隆到pJM103整合质粒的EcoRI位点中(Perego，"用于枯草杆菌中遗传操作的整合栽体"，BACILLUSSUBTILISANDOTHERGRAM-POSITIVEBACTERIA:BIOCHEMISTRY,PHYSIOLOGY,ANDMOLECULARGENETICS615-624(Sonenshdn,Hoch,和Losick(编)，AmericanSocietyforMicrobiology,WashingtonD.C，1993)。自该EcoRI至BssHII限制性位点的该aprE片段的DNA序列为5，-GAATTCTCCATTTTCTTCTGCTATCAAAATAACAGACTCGTGATTTTCCAAACGAGCTTTCAAAAAAGCCTCTGCCCCTTGCAAATCGGATGCCTGTCTATAAAATTCCCGAT丁CATCTTA丁TTCTTCCTCCCTCTCAATAATTTTTTCATTCTATCCCTTTTCTGTAAAGT丁丁A丁TTTTCAGAATACTTTTA丁CATCATGCTTTGAAAAAATATCACGATAATATCCATTGT丁CTCACGGAAGCACACGCAGGTCATTTGAACGAATTnTTCGACAGGAATTTGCGTCTACTCTGAATTTTTTTAAAAGGAGAGGGTAAAGAGTGAGAAGCAAAAAATTGTGCGCGC-3'(SEQIDNO:5).使用在LAT终止子(来自地衣芽胞杆菌a-淀粉酶基因，Yuuki等人，98J.BIOCHEM(TOKYO)1147-56(1985))的5，端引入的HindIII位点，将/^/基因的3，端克隆到该终止子上游。该LAT终止子的3，端早先已以寡核苷酸形式克隆到pJM103质粒的Hindlll位点中，连接后质粒中的原始Hindlll位点被除去。pJM103中，从该Hindlll位点到该失去的Hindlll位点的LAT终止子区的DNA序列为AATCCGTTTTTTTATTTTTAATTAAGAGCTT-3，(SEQIDNO:6)。为了构建生产宿主，使用pJM103pel转化枯草杆菌BG3594comK(degUHy32，oppA,AspoIIE，AaprE,AnprE,amyE::xylRPxylAcomK-phleo)。通过用木糖诱导由xylA启动子驱动的comK基因，制造感受态细胞(Hahn等人，21MOL.MICROBIOL.763-75(1996))。在具有5pg/mL氯霉素的LB琼脂板上选择转化体并且在具有25ng/mL氯霉素的LB琼脂板上对经选择的菌落进行连续划线培养直到获得快速的菌落生长以便选摔73具有较高基因拷贝数的克隆。对于Pel生产，在14L发酵罐中生长培养物。果胶酸裂合酶的生产可以部分地基于本领域已知的芽孢杆菌发酵、回收和配制来进行，且可以相应地进行调整。为了生长接种物，用P/。葡萄糖补充LuriaBroth(LB)肉汤并向肉汤中添加25ppm氯霉素抗生素(用作菌林标记物)。类似的营养富集培养基可以替代LB肉汤。用在液氮罐中冻存于甘油贮存物中的细胞接种培养基。在2L含有600ml该预备的培养基的三角瓶中生长种子，在37。C以200rpm振荡。然后当550nm处光密度(OD)约为1时，将培养的接种物转移到发酵罐。基于0+，以如下提供的浓度向发酵罐中批投入培养基组分(接种物转移后的批量大小)。<table>tableseeoriginaldocumentpage74</column></row><table>用如上表所示的纤维素酶、半纤维素酶和果胶酶的工业混合物处理发酵培养基以使溶液粘性较小。为了向该批补料，使用每千克灭菌溶液600g葡萄糖。保持有限的葡萄糖和过量的溶解氧(DO)水平直到收获。使用氨溶液控制pH为7.4。冷却发酵罐以保持温度为37°C。总的发酵时间为36小时。收获后，冷却发酵肉汤。然后用盐和絮凝剂处理肉汤并过滤以除去细胞。然后将该材料超滤以浓缩果胶酸裂合酶。用40%丙二醇和0.25%Proxel的稳定剂将浓缩的果胶酸裂合酶配制为pH6.25。用MES电泳緩冲液在NuPAGE4-12%Bis-Tris胶上电泳浓缩的果胶酸裂合酶。Markl2标准分子量(MW)标记物与样品(泳道1-10)—起跑胶。图6示出该胶，泳道2具有2.5pg总蛋白质的牛血清白蛋白(BSA)(对照)。泳道3具有5ngBSA。泳道4具有按上述获得的、用HC1稀释的、每泳道5照浓度的、浓缩果胶酸裂合酶。泳道5具有按上述获得的、用去离子(DI)水稀释的、每泳道5吗浓度的、浓缩果胶酸裂合酶。泳道6具有5pg的NovozymesBioprep3000L。泳道7具有10pg的BSA。泳道8具有10pg按上述获得的用HC1稀释的果胶酸裂合酶。泳道9具有10fig的NovozymesBioprep3000L。实施例2、果胶酸裂合酶的表征在下述条件下，将枯草杆菌果胶酸裂合酶(SEQIDNO:1)的果胶去除性能与市售可得的果胶酸裂合酶，Bioprep3000L(Novozymes)的进行比较。<table>tableseeoriginaldocumentpage75</column></row><table>"*"该结果是根据6.35&蛋白质^氮换算的。此外，该结果是总蛋白质估算。材料所用栽污体为来自Testfabrics的退浆但未漂白的织物ArmyCardedCottonSateen(Style#428)。以2ppm总蛋白质来利用实施例1的枯草杆菌果胶酸裂合酶和NovozymesBiopr印3000L果胶酸裂合酶。分析多种pH的50mMBIS-TRIS丙烷(BTP)緩冲液。使用HC1调整该緩沖液。使用在50mM磷酸緩冲液中的0.005%钌红染料。程序为了进行pH和温度曲线绘图，进行下述。通过在12-孔微滴定板中孵育5/8英寸一片的棉织物(Testfabricsstyle#428)盘，获得酶进行果胶去除的初步pH和温度曲线。12孔微滴定板的每个孔中加入2ml总终体积的BTP/HC1緩沖液和酶以及一个织物盘。用板密封剂紧密密封板后，将124Ul^"振荡孵育箱并在靶温度下以250rpm孵育60分钟。用去离子水彻底漂洗这些盘。漂洗后，将1.5ml在pH6的50mM磷酸钠緩冲液中的0.05。/。钌红染料^/v含织物盘的每个孔中。然后放在振荡孵育箱中于250rpm再次孵育该板15分钟。然后将织物盘从钌红染料溶液中拿出并用去离子水漂洗及风干。为了量化由酶实现的果胶去除，使用分光光度计(MinoltaCR-200)测量每个染色的织物盘的CIELMt。也使用Launder-Ometer检测实施例1的枯草杆菌果胶酸裂合酶和NovozymesBioprep3000L在果胶去除上的剂量反应活性。为了检查果胶去除效力，对于实施例的杲胶酸裂合酶，在55°C，pH7.5,于Launder-Ometer中，在50mMBTP/HC1緩冲液中处理三块4英寸x3英寸的ArmyCardedCottonSateen织物样布(Testfabrics#428型，退浆但未漂白)，历时20分钟。在pH8.2,在50mMBTH/HCI中用同等的样布检测Bioprcp3000L。孵育后，用水彻底漂洗所有的织物样布，然后在钌红染色前风干。从每个经处理的织物样布剪切下3个5/8英寸的织物盘。然后用0.05%钌红染料对这些盘染色。于pH6，在50mM磷酸钠溶液中进行染色。按照上面用于pH和温度曲线的程序量化每个处理的果胶去除。结果图2提供了在初步pH和温度曲线上的果胶去除。通过钌红染料染色测量杲胶去除。使用枯草杆菌果胶酸裂合酶的果胶去除性能证实如图1所示的宽的温度镨和约6至8的最适pH范围。越低的CIELMi指示越高的果胶结合。果胶结合越高表明酶的果胶去除性能越低。可以使用其它煮练试验，例如描述于ArneSolbak等人，"Discoveryofpectin-degradingenzymesanddirectedevolutionofanovelpectatelyaseforprocessingcottonfabric，"280J.BIOL争CHEM.9431-9438(2005)中所述的。也使用Launder-Ometer检测了实施例1的果胶酸裂合酶的果胶去除76剂量反应。结果如图3所显示。为了比较枯草杆菌果胶酸裂合酶和NovozymesBiopr印3000L果胶酸裂合酶的果胶去除效力，进行下述实验。在Launder-Ometer中，用不同浓度的果胶酸裂合酶于55。C处理3片4英寸x3英寸退浆的ArmyCardedCottonSateen织物(Testfabrics#428型)，历时20分钟。为了比较处于最适pH的果胶酸裂合酶，对GCOR果胶酸裂合酶使用pH7.5而对Bioprep3000L使用pH8.2。处理20分钟后，用去离子水彻底漂洗织物样布并风干。从每块织物样布切下5/8英寸的织物盘。然后如之前所述的用0.05%钌红染料对这些织物盘染色以量化果胶去除。也在25X:和55r评估实施例1的果胶酸裂合酶的过氧化物稳定性。在25。C的较低温度时果胶酸裂合酶活性比在较高温度时其的活性以及Bioprep3000L的活性高。使用0.2%(w/v)多聚半乳糖醛酸在25mMTris/HCl，25mM甘氨自aOH，pH9緩沖液中测量果胶酸裂合酶活性。通过^f吏用分光光度计测量235nm处吸光度的线性增加，历时5分钟，以确定活性。一单位的酶活性定义为每分钟产生相当于lpmol不饱和的双半乳糖醛酸糖苷的lnmol不饱和寡聚半乳糖酪酸糖苷(oligogalacturonide)的蛋白质的量，其中，对于双半乳糖醛酸苷二聚体，在235nm使用拍00M"cm—1的分子消光系数。通过测量280nm处的吸光度确定蛋白质浓度，其中使用基于实施例1的果胶酸裂合酶的M酸序列的消光系数。按单位/mg纯化的果胶酸裂合酶确定比活性。该果胶酸裂合酶活性检测法如ArneSolbak等人，"Discoveryofpectin-degradingenzymesanddirectedevolutionofanovelpectatelyaseforprocessingcottonfabric,'"280J.BIOL.CHEM.9431-9438(2005)所述。在存在递增数量的过氧化物下使用所述的果胶酸裂合酶活性检测法评估酶稳定性。该检测的结果如图4A和4B所展示。也使用如Solbak等人，(2005)所述的果胶酸裂合酶活性检测法，检测了实施例1的果胶酸裂合酶在螯合剂EDTA存在下的酶稳定性。洗涤组合物优选地缺乏二价阳离子例如钙。然而，最佳酶促活性通常需要阳离子的存在。图5显示当在室温比较带有EDTA和没有EDTA的样品时，实施例1的果胶酸裂合酶的酶促活性几乎无损失。然而，相比于检测的其它酶，当将温度取至55。C时，该酶的功能有显著损失。基于这些结果，另一方面考虑取实施例1的纯化的果胶酸裂合酶并用过氧化物例如过氧化氢在回收期间处理它以生产具有比未处理的果胶酸裂合酶具有显著更高活性的果胶酸裂合酶产物。例如，用过氧化氢处理，该杲胶酸裂合酶可获得比活性10%的增加。然后可以在本申请描述的各种组合物和一步工艺中使用该经处理的果胶酸裂合酶。实施例3使用乙酸，配制具有丙二醇(40%)、Proxel(0.25%)(1，2-苯并异參唑|3-酮)、和pH6.25±0.1的实施例1的果胶酸裂合酶。在37。C孵育20分钟进行该试验。使用具有CaCl2和多聚半乳糖醛酸底物的甘氨酸緩沖'液进4于该终点测量。<table>tableseeoriginaldocumentpage78</column></row><table>使用下面公式计算终APSU/ml:样品中的APSU/m—来自标准曲线的APSU/mlxKxF/a，其中K是稀释该样品的稀释倍数；F是2，因为使用1:1的酶和底物混合物；a是稀释前酶样品的吸样体积，以mL计。一旦已知样品密度，可以将APSU/ml单位换算成APSU/g。这些计算是基于具有3000APSU/g的Bioprep3000L样品进行的，并从该样品产生标准曲线。来自Bioprep3000L样品的标准曲线具有斜率为0.:215793，截距为0.010572和RSQ0.9982。如果酶在长期储存期间活性损失，比如10倍，以致Bioprep3000L只具有300APSU/g，那么在含有来自枯草杆菌果胶酸裂合酶的样品中所有活性数值也将降低10倍。该终点检测试验需要具有已知活性的标准来测量未知样品的活性。实施例4、包括果胶酸裂合酶的清洁组合物和活性枯草杆菌果胶酸裂合酶在北美洗衣M下展现出对多种含有碳水化合物的污垢的清洁。在实际尺寸的上开门洗衣机和小型Tergotometer中，在AATCC标准强效型液体洗涤剂(HDL)和Dial的商品化Purex液体洗涤剂中，以亚ppm的浓度检测实施例1的果胶酸裂合酶。将果胶酸裂合酶的清洁性能与来自地衣芽孢杆菌和芽孢杆菌属物种707的淀粉酶进行比较。在两个尺寸的洗衣才几，即，Tergotometer(UnitedStatesTestingCo.Inc.,Hoboken，NJ，美国专利号A)和上开门US洗衣机(KenmoreElitemodel110.26962503，SearsRoebuck和Co"HoffmanEstates,IL，美国专利号A)，中进行试验。从CenterforTestmaterialsBV(CFT，Vlaardingen，Netherlands)、EMPATestmaterialsAG(St.Gallen-Winkeln，Switzerland)和Warwick誦Equest(Consett，UnitedKingdom)获得污染的样布。获得自CFT和EMPA的陈化的技术性污垢是CFTCS-2可可、CFTCS-20番茄、CFTCS-6色拉调料加中性黑、EMPA160巧克力水激凌、EMPAl61棉上的淀粉、EMPA163粥、以及EMPA164草。来自Warwick-Equest的受试新鲜污染的织物是ScrubbedGrass和由多种含碳水化合物的污垢组成的4x4多重污祐组(multi-stainpanel),所述含碳水化合物的污垢包括MixedBerries(什锦莓)、TomatoSo叩(番痴汤)、RaguTraditionalPastaSauce(Ragu传统意大利面酱)、CurryBIend(咖噪掺混物)、C&GCheeseandBroccoliBabyFood(C&G干酪嫩茎花椰菜婴儿食品)、HeinzVegetableandTurkeySauce(Heinz蔬菜火鸡肉酱)、Coleman'sMustard(CoIeman芥末)、Coleman'sGravy(Coleman洗卤)、BistoGravy(Bisto免卤)、Kellogg'sCocoaPops(Kellogg可可汽水)、FreshBa隨a(新鲜香蕉)、BlackOlives(油橄榄)、HPBBQSauce(HPBBQ酱)、HPBrownSauce(HP面酱)、HomeprideChilliConCarne、TomatoKetch叩(调味番痴酱)、StrawberryIceCream(草莓冰激淋)、NutellaChocolateSpread(Nutella巧克力酱)、SchwartzPaprika(Schwartz辣椒粉)、EconaHotPepperSauce(Econa辣椒酱)、Coleman'sSausageCasserole(Coleman香肠烤面)、Patak'sDoplaza、Patak'sVindaloo、UncleBen'sMadras、FrijjChocolateMilkshake(Frijj巧克力奶昔)、PecBilberries(Pec越橘提取物)、JWBlackcurrantJuice(JW,紫、茶簾子'汁)、Robertson'sBlackberryJam(Robertson,繁、莓酱)、HeinzAppleandBananaBabyFood(Heinz苹果香蕉嬰儿食品)、Coleman'sBeefCasserole(Coleman牛肉烤面)、HeinzChocolatePuddingBabyFood(Heinz巧克力布丁嬰儿食品)、Cadbury'sChocolateMousse(Cadbury巧克力木斯)、St.Dalfour'sBlueberryMarmalade(St.Dalfour蓝莓马茉兰)、Morton'sRedCherryPieFilling(Morton红樱桃馅饼馅)、FreshPlums(新鲜李子)、AsdaPrunes(Asda李脯)、AsdaCurryKetchup(Asda咖鬼番痴沙司)、Apple(苹果)、Orange(橙子)、Banana(香蕉)、RuskBabyFood(Rusk嬰儿食品)、HeinzSunDriedTomatoSauce(Heinz番茄干酱汁)、FrijjStrawberryMilkshake(Frijj草莓奶昔)、V8VegetableJuice(V8蔬菜汁)、Tea(茶)、Coffee(咖啡)、MeriotRedWine(Merlot红酒)、Baxter'sBeetroot(Baxter甜菜根)、Welch'sPurpleGrapeJuice(Welch紫葡萄汁)、J.WestBlackBerry(J.West黑莓)、NapolinaChoppedTomato(Napolina切块番茄)、HomeprideTikka和QuinkBlueInk(QuinkBlue墨水)。对于多重污垢，4吏用MinoltaReflectometerCR-400，而对于4支术性污祐用CR-410,在处理之前和之后通过光反射测量每种污垢。按CIE-LAB色空间所定义的，将L、a、b值上的差异转换成总色差(dE)。通过用初始污垢与清洁后的污垢之间的色差除于初始污垢和未经污染的织物之间的色差，取比值，以去污指数百分数(％SRI)表示污垢的清洁。通常，在Tergotometer规模下检测9个重复，一式三份样布在一式三份洗涤桶(pot)80中进行检测，而在实际尺寸中检测8个重复，一式四份样布在一式两份洗衣机中进行检测。在Tergotometer中进行小规^莫清洁实验。向每个洗涂桶中加入近1LMilli-Q反渗透7JC，并且还向其中加入1.5g/LAATCCHDLWOB2003液体洗涤剂、5mMHEPESpH8.0、每加仑水6^4^的石级(Ca:Mg比为3:1)，允许温度达到平衡至77下(25°C)。当向每个洗涤桶中加入的3块多重污垢样布超过40g时，有时调整溶液体积来保持每升洗液40g织物。在临开始洗涤前加入酶和污垢，在77。F(25°C)以100rpm搅拌12分钟。清洗后，以自来水漂洗样布3分钟，甩干以除去过量水并允许过夜晾干。通过上面描述的反射计法评估污垢去除并以去污指数百分数(％SRI)表示。数据也以A。/。SRI表示，其中从酶处理中减去对照处理(单独洗涤剂)的。/oSRI。在KenmoreEliteKingSize洗衣机中进行实尺清洁，将该洗衣机设置为超清洁循环(UltraCleanCylce)(15分钟)，小负载(48L)，冷/冷自动温度补偿(Cold/ColdAutotemp)，一次漂洗，緩慢搅拌，快速甩干。当向洗衣机投料时，加入1.5g/LAATCCWOB2003强效型液体洗涤剂以及5mMHEPESpH8.0或1.5g/LPurex液体洗涤剂并一^口入每加仑水6格令的硬度(Ca:Mg比为3:1)。一旦完成向洗衣机的投料，通过按需添加热水或水控制温度为70°F。然后向洗衣机中加入酶、污染的样布和增载织物并允许进行所述循环。完成清洁循环后，将样布过夜风干。通过反射计评估污垢去除并以上述去污指数百分数(％SRI)和A。/。SRI表示。证明了枯草杆菌果胶酸裂合酶可以有效地清洁许多新鲜的与消费者相关的污垢以及陈化的技术性污垢(参见图7-12)。果胶酸裂合酶对清洁的贡献在pH8.0的AATCCHDL中比在pH9.6的Purex液体洗涤剂中显著得多。低至0.5ppm其仍显示出显著的清洁作用，并且其自身显示了清洁作用，并展示出与淀粉酶协同地清洁一些污垢(这种协同作用不能归因于酶组合的加性效应)。上面描述的所有参考文献在此整体并入用于所有目的。8权利要求1、一种在水性溶液中包括纯化的枯草杆菌果胶酸裂合酶的生物煮练组合物，其中该果胶酸裂合酶具有SEQIDNO1的氨基酸序列或与其有95％同一性。2、权利要求1的生物煮练组合物，还包括S^漂白体系或化学漂白试剂。3、权利要求2的生物煮练组合物，其中该化学漂白试剂是氧化漂白剂、过氧化钠、次氯酸钠、次氯酸H二氯异氰脲酸钠，或其组合。4、权利要求l的生物煮练组合物，还包括退浆剂。5、权利要求1的生物煮练组合物，还包括生物抛光剂。6、权利要求1的生物煮练组合物，还包括染料。7、权利要求l的生物煮练组合物，还包括生物抛光剂和染料。8、权利要求2的生物煮练组合物，还包括退浆剂。9、权利要求2的生物煮练组合物，其中该iW漂白体系包括酯源、过水解酶和过氧化氢源。10、权利要求1的生物煮练组合物，还包括第二酶，其选自果胶酶、角质酶、纤维素酶、半纤维素酶、蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶及其组合。11、一种用于处理纺织品的一步处理组合物，包括(a)获自枯草杆菌的果胶酸裂合酶，在还原性SDS-PAGE条件下，其分子量约43kD，pl约7.3,并且其最适pH为约5.0至约11.0;(b)—或多种退浆酶；和(c)一或多种化学漂白试剂和/或,漂白体系。12、权利要求U的一步处理组合物，包括第二酶，其选自第二果胶酶、角质酶、纤维素酶、半纤维素酶、蛋白酶、脂肪酶、及其组合。13、权利要求11的一步处理组合物，还包括一或多种辅助组分，其中所述辅助组分是表面活性剂、乳化剂、螯合剂和/或稳定剂，或其组合。14、权利要求ll的一步处理组合物，还包括漂白活化剂。15、权利要求11的一步处理组合物，其中该化学漂白试剂是氧化漂白剂、过氧化钠、次氯酸钠、次氯酸钓、二氯异氰脲酸钠，或其组合。16、权利要求13的一步处理组合物，其中所i^面活性剂是非离子型表面活性剂、阴离子表面活性剂、阳离子表面活性剂、兼性离子表面活性剂，或其组合。17、一种煮练和漂白纺织品的方法，包括在适宜允许纺织品增白的条件和一段时间下，使纺织品与包括化学漂白试剂或S^漂白体系、以及获自枯草杆菌的果胶酸裂合酶的水性溶液接触，其中该果胶酸裂合酶在还原性SI)S-PAGE条件下具有约43kD分子量，约7.3的pl，并且具有约5.0至11.0的最适pH。18、权利要求17的方法，其中该适宜条件包括约6至约8的pH。19、权利要求17的方法，其中所述适宜条件包括约2分钟至24小时的一段时间。20、权利要求19的方法，其中该一段时间为约15分钟至12小时。21、权利要求19的方法，其中该一段时间为约30分钟至6小时。22、权利要求17的方法，其中所述适宜条件包括约15。C至95。C的温度。23、权利要求22的方法，其中所述温度为约20。C至80。C。24、权利要求22的方法，其中所述温度为约25。C至60。C。25、权利要求17的方法，其中该化学漂白试剂是过氧化氢且以约100ppm至5000ppm的浓度存在。26、权利要求25的方法，其中该化学漂白试剂是过氧化氢且以约500ppm至4000ppm的浓度存在。27、权利要求25的方法，其中该化学漂白试剂是过氧化氢且以约1000ppm至3000ppm的浓度存在。28、权利要求17的方法，其中该适宜条件包括pH约6至8、约2分钟至24小时的一段时间、温度约25。C至60。C,且其中该化学漂白试剂是过氧化氢且以约1000ppm至3000ppm的量存在。29、一种一步加工纺织品的方法，包括(a)提供一步纺织品加工组合物和需要加工的纺织品，且其中所述一步纺织品加工组合物包括获自枯草杆菌的果胶酸裂合酶，所述果胶酸裂合酶在还原性SDS-PAGE条件下具有分子量约43kD，pi约7.3，并具有最适pH约6.0至8.0。(b)在足以允许纺织品退浆、煮练和漂白的条件和一段时间下，使所述纺织品与所迷一步纺织品加工组合物接触。30、权利要求29的方法，其中该一步纺织品加工组合物进一步包括(a)—或多种生物煮练酶；(b)—或多种化学漂白试剂和/或^漂白体系；和(c)一或多种退浆剂。31、权利要求30的方法，其中该生物煮练酶是果胶酶、角质酶、蛋白酶、纤维素酶、半纤维素酶、脂肪酶，或其组合。32、权利要求30的方法，其中该退浆剂是淀粉酶、纤维素酶、甘露聚糖酶、或其组合。33、权利要求29的方法，其中该一步纺织品加工组合物还包括选自表面活性剂、乳化剂、螯合剂、稳定剂，或其组合的辅助组分。34、权利要求30的方法，其中该化学漂白试剂是氧化漂白剂、过氧化钠、次氯酸钠、次氯酸钩、二氯异氰脲酸钠或其组合。35、权利要求29的方法，其中所述纺织品包括纤维素的或含纤维素的材料。36、权利要求35的方法，其中所述纤维素的或含纤维素的材料包括棉。37、权利要求29的方法，其中该一步纺织品加工组合物还包括染料。38、权利要求29的方法，其中所述足以允许生物煮练、漂白、和退浆的条件为温度约15。C至65°C、pH约6至8，持续时间约2分钟至24小时。39、一种纺织品前处理的方法，包括将所述纺织品同时或相继地进行生物煮练和漂白，其中所述煮练步骤包括将所述纺织品与包括枯草杆菌果胶酸裂合酶的水性组合物接触，其中该果胶酸裂合酶在还原性SDS-PAGE条件下具有分子量约"kD，pl约7.3,并具有最适pH约6.0至8.0，并且其中所述接触在适于生物煮练的条件下发生。40、权利要求39的方法，其中煮练和漂白步骤同时发生。41、一种生物煮练和染色纺织品的方法，包括(a)制备包括枯草杆菌果胶酸裂合酶的水性溶液，该果胶酸裂合酶在还原性SDS-PAGE条件下具有分子量约43kD，pl约7.3，并具有最适pH约6.0至8.0,且其中所述果胶酸裂合酶以约10至500mol/min/kg纺织品的量存在于pH约6至8，温度约20。C至40。C以及具有小于2mM二价阳离子的条件下；(b)在该水性溶液中孵育该纺织品足以生物煮练的一段时间；和(c)向该水性溶液补充染色体系并孵育该纺织品足以获得染色的纺织品的一段时间。42、一种洗涤剂组合物，包括(a)表面活性剂；(b)枯草杆菌果胶酸裂合酶，其在还原性SDS-PAGE条件下具有分子量约43kD，pl约7.3，并具有最适pH约6.0至8.0;和(c)任选地，洗涤剂添加剂，其中所述洗涤剂候选物是助洗剂、化学漂白试剂、消泡剂、磨料、悬浮剂、污垢释^L剂、杀细菌剂、润滑剂或其组合。43、权利要求42的洗涤剂组合物，还包括半纤维素酶，其选自木聚糖酶、阿拉伯吹喃糖苷酶、乙酰木聚糖酯酶、葡糖醛酸糖苷酶、阿魏酸酯酶、香豆酸酯酶、内切-半乳聚糖酶、甘露聚糖酶、地衣多糖酶、内切-阿拉伯聚糖酶、外切-阿拉伯聚糖酶、外切-半乳聚糖酶，或其组合。44、权利要求42的洗涤剂组合物，还包括蛋白酶、纤维素酶、脂肪酶或其组合。45、一种清洁纺织品的方法，包括将需要清洁的纺织品暴露于洗涤剂组合物，该组合物包括(a)表面活性剂；(b)枯草杆菌果胶酸裂合酶，其在还原性SDS-PAGE条件下具有分子量为约43kD，以及pl为约7.3;和(c)任选地，洗涤剂添加剂，其中所述洗涤剂候选物是助洗剂、化学漂白试剂、消泡剂、磨料、悬浮剂、污垢释》文剂、杀细菌剂、润滑剂或其组合。46、权利要求45方法，其中所述洗涤剂组合物还包括蛋白酶、纤维素酶、脂肪酶，或其组合。47、一种清洁硬表面的方法，包括用包括有纯化的枯草杆菌果胶酸裂合酶的清洁溶液处理硬表面。48、一种生物煮练纺织品的方法，包括(a)制备在水性溶液中包括纯化的枯草杆菌果胶酸裂合酶的水性溶液，其中该果胶酸裂合酶具有SEQIDNO:l的M酸序列或与其有95%同一性；和(b)在该水性溶液中孵育该纺织品足以生物煮练的一段时间。49、一种生物煮练纺织品的方法，包括(a)制备在水性溶液中包括纯化的枯草杆菌果胶酸裂合酶的水性溶液，其中该果胶酸裂合酶具有SEQIDNO:l的M酸序列或与其有95%同一性；(b)向该水性溶液补充退浆酶；和(c)在该水性溶液中孵育该纺织品足以生物煮练和退浆的一段时间。全文摘要本发明公开用于纤维素的和含纤维素的纺织品的酶促一步预处理的组合物和方法，该组合物和方法使用来自枯草杆菌的果胶酸裂合酶。预处理包括纺织品的煮练和漂白及任选地退浆的各种组合。该一步预处理也可以与染色步骤组合。本发明还公开用于清洁和污垢去除的组合物，例如洗涤剂组合物。文档编号D06M16/00GK101517156SQ200780035180公开日2009年8月26日申请日期2007年9月20日优先权日2006年9月22日发明者A·J·普洛斯,B·施密特,F·J·C·万加斯特尔,M-Y·允申请人:丹尼斯科美国公司