维二糖水解酶测定法来测量的。标准的测定法是在ΡΗ5. 0下实施的，并且可以 在不同的PH值下实施该测定法用于酶的其他特征和规格。
[0086] 一个单位的纤维二糖水解酶活性定义为在测定法的条件（pH5. 0 (或者指定的）和 50°C )下，每分钟由对硝基苯基β -D-纤维素二糖苷产生1 μ mole对硝基苯酚的酶量。
[0087] 在一些方面中，根据本发明的酶组合物具有a-N-阿拉伯呋喃糖苷酶活性， 或者包含具有a-N-阿拉伯呋喃糖苷酶活性的其他酶。"a-N-阿拉伯呋喃糖苷酶"或 "Alpha-N-阿拉伯呋喃糖苷酶"是指EC 3. 2. 1. 55的酶。a -N-阿拉伯呋喃糖苷酶催化 a -L-阿拉伯糖苷中末端的非还原a -L-阿拉伯呋喃糖苷残基的水解。
[0088] 在本发明的一个方面中，根据本发明的酶组合物的阿拉伯呋喃糖苷酶活性是通过 下文中在标题为"测定法"中所述的阿拉伯呋喃糖苷酶测定法来测量的。标准的测定法可 以在ΡΗ5.0和50°C下实施，并且可以在不同的pH和温度值下实施该测定法用于酶的其他特 征和规格。
[0089] -个单位的a-N-阿拉伯呋喃糖苷酶活性定义为在测定法的条件（pH5. 0和 50°C (或者指定的））下，每分钟由对硝基苯基a -L-阿拉伯呋喃糖苷产生1 μ mole对硝基 苯酚的酶量。
[0090] 在一些方面中，根据本发明的酶组合物具有葡聚糖1，4-β-葡萄糖苷酶活性，或 者包含具有葡聚糖1，4-β -葡萄糖苷酶活性的其他酶。"葡聚糖1，4-β -葡萄糖苷酶"或 "葡聚糖1，4-β-葡萄糖苷酶"是指E.C3. 2. 1.74的酶。葡聚糖1，4-β-葡萄糖苷酶催化 (I-M) - β -D-葡聚糖中（I-M)-键的水解，从而除去连续的葡萄糖单元。
[0091] 在一些方面中，根据本发明的酶组合物具有木葡聚糖特异性的外切-β-1，4-葡 聚糖酶活性，或者包含具有木葡聚糖特异性的外切-β -1，4-葡聚糖酶活性的其他酶。"木 葡聚糖特异性的外切-β -1，4-葡聚糖酶"是指Ε. C3. 2. 1. 155的酶。木葡聚糖特异性的外 切-β -1，4-葡聚糖酶催化木葡聚糖中（I-M) - β -D-葡糖苷键的外切水解。
[0092] 根据上述方面的酶和酶的组合物可以用于包括降低包含淀粉水解产物的水性溶 液的粘度的工艺中。
[0093] 此外，所述的酶和酶的组合物还可以用于包括过滤包含淀粉水解产物的水性溶液 的工艺中。在一些实施方案中，包含淀粉水解产物的水性溶液为用于啤酒制造的糖化醪，在 其他的实施方案中，包含淀粉水解产物的水性溶液为食品组合物。
[0094] 备选地，根据本发明的酶组合物可以用于果汁、葡萄酒、谷粒加工、燃料酒精、一代 或二代生物燃料（例如生物乙醇和可饮用的酒精）的生产中。
[0095] 在一些实施方案中，一代或二代生物燃料例如生物乙醇是由农业供料（例如甘 蔗、马铃薯、玉米粒、小麦、高粱等）或由纤维材料（例如秸杆、柳枝稷或其他植物材料）生 产的。在这两种情况下，由原材料提取可发酵的糖，其被微生物发酵成酒精，该酒精被蒸馏 并可以用作运输燃料。根据本发明的酶组合物可以用于这种生物燃料的生产。可以加入 酶复合物，从而增强由原材料中提取多糖，帮助多糖降解为可发酵的糖，和/或增强加工参 数，例如液体与固体的分离、流动特征和可泵性。
[0096] 本发明的工艺可以用于糖化任何碎麦芽。根据本发明，碎麦芽可以包含任何含淀 粉和/或糖的植物材料，其可得自任何植物和植物的部分，包括块茎、根、茎、叶和种子。
[0097] 在一些实施方案中，碎麦芽包含谷粒，例如由大麦、小麦、黑麦、燕麦、玉米粒、大 米、买罗高粱（milo)、小米和高粱的谷粒，并且更优选地，麦芽汁的碎麦芽的至少10%、或 者更优选的至少15%、甚至更优选的至少25%、或者最优选的至少35%、例如至少50%、至 少75 %、至少90 %或者至少100% (w/w)得自谷粒。
[0098] 在一些实施方案中，碎麦芽包含发芽的谷粒，例如大麦麦芽。优选地，麦芽汁的 碎麦芽的至少10%、或者更优选的至少15%、甚至更优选的至少25%、或者最优选的至少 35%、例如至少50%、至少75%、至少90%或者至少100% (w/w)得自发芽的谷粒。
[0099] 术语"糖化醪"理解为与水混合的水性淀粉浆，例如压碎的大麦麦芽、压碎的大麦 和/或其他的附属物，或它们的组合，之后它们被分离成麦芽汁+麦糟。
[0100] 术语"糖化醪的分离"理解为例如通过滤除或糖化醪过滤使麦芽汁与麦糟分离。
[0101] 术语"啤酒过滤"理解为一种分离工艺，其中啤酒中仍存在的酵母细胞和其他导致 浊度的材料例如通过微过滤或膜工艺而除去。
[0102] 根据用途和/或应用方式和/或给药方式，酶的制备物（例如根据本发明制备的 食品组分形式）可以为溶液形式或固体形式。固体形式可以为酶的干粉或酶颗粒。
[0103] 在一个方面中，本发明提供了酶组合物制备物，其包含根据本发明的酶或酶组合 物、酶载体和可任选的稳定剂和/或防腐剂。
[0104] 在本发明的另一个方面中，酶载体选自甘油或水。
[0105] 在另一个方面中，所述的制备物包含稳定剂。在一个方面中，稳定剂选自无机盐、 多元醇、糖和它们的组合。在一个方面中，稳定剂为无机盐，例如氯化钾。在另一个方面中， 多元醇为甘油、丙二醇或山梨醇。在另一个方面中，糖为小分子碳水化合物，特别是多种甜 味物质中的任意一种，例如葡萄糖、果糖和蔗糖。
[0106] 在另一个方面中，所述的制备物包含防腐剂。在一个方面中，防腐剂为对羟基苯 甲酸甲酯、对羟基苯甲酸丙酯、苯酸盐、山梨酸酯、或其他批准的食品防腐剂、或它们的混合 物。
[0107] 本发明的具体实施方案
[0108] 在一些实施方案中，表现出内切-1，4_β -木聚糖酶活性的酶任选地与根据本发 明的任意一种或多种葡聚糖酶组合在酿造应用中提供了显著降低的粘度，从而有助于 改善糖化醪和啤酒的分离。
[0109] 用于酿造应用中的所需的木聚糖酶特征可以包含以下的一个或多个方面：
[0110] a)酶的底物特异性
[0111] 〇WE-AX/WU-AX比值对粘度有影响。在一些实施方案中，该比值低于大约7. 0,例 如低于大约6. 5,例如低于大约6. 0,例如低于大约5. 5,例如低于大约5. 0,例如低于大约 4· 5〇
[0112] b)酶的底物选择性
[0113] 〇认为酶切割时距分支点的远近对功能性有影响。
[0114] c)酶的热稳定性
[0115] 〇AX在糖化过程中持续溶解一热稳定性是重要的特性。因此，在一些实施方案 中，根据本发明的表现出内切-1，4_β-木聚糖酶活性的酶在65-78?的温度下是热稳定 的。
[0116] d)酶的最佳pH。因此，在一些实施方案中，表现出内切-1，4-β-木聚糖酶活性的 酶具有ρΗ5. 4-5. 6的最佳pH。
[0117] e)酶的抑制（例如木聚糖酶的已知的重要因素）。
[0118] 所述的在酿造应用中粘度的显著降低可以通过与具有已知的酶或酶组合的活性 的对照（例如在相同的条件和量下使用的Ultraflo? Max)相比，在酿造应用中降低的 粘度来测量。
[0119] 在一些实施方案中，根据本发明的表现出内切-1，4- β -木聚糖酶活性的酶任选 地与根据本发明的任意一种或多种葡聚糖酶组合在酿造应用中提供了改善的糖化醪 和啤酒的分离。
[0120] 在一些实施方案中，根据本发明的表现出内切-1，4- β -木聚糖酶活性的酶任选 地与根据本发明的任意一种或多种β-葡聚糖酶组合提供了形成异味的较低的可能，例如 与阿拉伯木聚糖分解有关的形成异味。
[0121] 在一些实施方案中，根据本发明的表现出内切-1，4- β -木聚糖酶活性的酶任选 地与根据本发明的任意一种或多种β-葡聚糖酶组合提供了降低的虑床坍塌的风险，例如 在滤除时。
[0122] 在一些实施方案中，根据本发明的表现出内切-1，4- β -木聚糖酶活性的酶任选 地与根据本发明的任意一种或多种β-葡聚糖酶组合提供了形成异味和/或异味可能的减 少。
[0123] 本发明的一个方面涉及表现出内切-1，4-β -木聚糖酶活性的酶，该酶包含与选 自 SEQ ID N0:1、SEQ ID N0:2、SEQ ID N0:3、SEQ ID N0:4、SEQ ID N0:5、SEQ ID Ν0:6、 SEQ ID NO: 17,SEQ ID NO: 18,SEQ ID NO: 19,SEQ ID NO:20,SEQ ID N0:2USEQ ID NO:22, SEQ ID N0:23、SEQ ID N0:24、SEQ ID Ν0:25或它们的任何功能片段中的任意一者具有至 少80%的一致性的氨基酸序列。
[0124] 另一个方面涉及表现出内切-1，3 (4)_β -葡聚糖酶活性的酶，该酶包含与选自 SEQ ID N0:7、SEQ ID N0:8、SEQ ID N0:9、SEQ ID Ν0:10,和 SEQ ID N0:11、SEQ ID Ν0:12、 SEQIDN0:13、SEQIDN0:14、SEQIDN0:15、SEQIDN0:16或它们的任何功能片段中的任 意一者具有至少80%的一致性的氨基酸序列。
[0125] 在本发明的一些实施方案中，表现出内切-1，4_β-木聚糖酶活性的酶对可溶的 阿拉伯木聚糖底物（WE-AX)与不可溶的阿拉伯木聚糖底物（WU-AX)的活性比值低于大约 7. 0,例如低于大约6. 5,例如低于大约6. 0,例如低于大约5. 5,例如低于大约5. 0,例如低于 大约4. 5。
[0126] 在一些实施方案中，根据本发明的酶具有40-70°C的最适温度，例如45-65°C，例 如 50-65°C，例如 55-65°C。
[0127] 在一些实施方案中，根据本发明的酶与选自SEQ ID NO: 1-25或它们的任何功能片 段中的任意一条氨基酸序列具有至少 81、82、83、84、85、86、87、88、89、90、91、92、93、94、95、 96、97、98 或 99 % 的一致性。
[0128] 在一些实施方案中，根据本发明的酶具有的氨基酸总数少于350,例如少于340， 例如少于330,例如少于320,例如少于310,例如少于300个氨基酸，例如200至350个氨基 酸，例如220至345个氨基酸。
[0129] 在一些实施方案中，所述的根据本发明的酶的氨基酸序列与选自SEQ ID NO: 1-25 或它们的任何功能片段中的任意一条氨基酸序列相比，具有至少1、2、3、4、5、6、7、8、9或10 个氨基酸取代。
[0130] 在一些实施方案中，所述的根据本发明的酶的氨基酸序列与选自SEQ ID NO: 1-25 或它们的任何功能片段中的任意一条氨基酸序列相比，具有最多1、2、3、4、5、6、7、8、9或10 个氨基酸取代。
[0131] 在一些实施方案中，根据本发明的酶包含通过SEQ ID NO:1-25或它们的任何功能 片段中的任意一者所识别的氨基酸序列。
[0132] 在一些实施方案中，根据本发明的酶由通过SEQ ID NO: 1-25或它们的任何功能片 段中的任意一者所识别的氨基酸序列组成。
[0133] 本发明的另一个重要的方面涉及组合物