麦芽α淀粉酶变体的制作方法

专利名称：麦芽α淀粉酶变体的制作方法
技术领域：
本发明涉及麦芽淀粉酶(maltogenic amylase)变体和构建所述变体的方法。
背景技术：
麦芽α淀粉酶(葡聚糖1，4-α-麦芽水解酶，E．C．3．2．1．133)能够将直链淀粉和支链淀粉水解成α构型的麦芽糖，还能够水解麦芽三糖和环糊精。
芽孢杆菌的麦芽α淀粉酶(EP120693)以商品名Novamyl_(丹麦NovoNordisk A／S的产品)有销售，而且由于其降低淀粉退化的能力而被作为抗变质剂广泛地用于烘烤业。Novamyl_与环糊精葡聚糖转移酶(CGT酶)共有几个特征，包括序列同源性(Henrissat B．，Bairoch A．1996)和转糖基作用产物的形成(Christophersen，C．等，1997，Starch，vol．50，No．1，39-45)。
环麦芽糊精葡聚糖转移酶(E．C．2．4．1．19)也称为环糊精葡聚糖转移酶或者环糊精糖基转移酶，本文缩写为CGT酶，经分子内转糖基反应催化淀粉和类似的底物转变成环麦芽糊精，由此形成各种大小的环麦芽糊精(或CD)。
CGT酶广泛地分布于各种不同的细菌源中并可从所述细菌源中得到，所述细菌包括芽孢杆菌、短杆菌、梭菌、棒状杆菌、克雷伯氏菌、微球菌、热厌氧杆菌，在文献中已广泛地描述过热厌氧杆菌。Norman B E，JorgensenS T；Denpun Kagaku 1992 39 99-106和WO 89／03421中已描述由热厌氧杆菌属产生的CGT酶，在WO 96／33267中公开了氨基酸序列。在Internet(SCOP或PDF网页)可以得到作为pdf文件1CIU的来自热产硫磺热厌氧杆菌和环状芽孢杆菌的CGT酶的序列，来自环状芽孢杆菌的CGT酶的序列可以作为pdf文件1CDG获得。
Tachibana，Y．，发酵和生物工程杂志(Journal of Fermentation andBioengineering)，83(6)，540-548(1997)描述了CGT酶的克隆和表达。Kim，Y．H．生物化学和分子生物学国际(Biochemistry and Molecular BiologyInternational)4l(2)，227-234(1997)；Sin K-A，生物技术杂志(Journal ofBiotechnology)，32(3)，283-288(1994)；D Penninga，生物化学(Biochemistry)，34(10)，3368-3376(1995)和WO 96／33267中描述了CGT酶的变体。
最近，已报道了数种CGT酶的三级结构。Hofman等[Hofman B E，Bender H，Schultz G E；J．Mol．Biol．，1989 209 793-800]和Klein &Schulz[Klein C，Schulz G E；J．Mol．Biol．，1991 217 737-750]报道了由环状芽孢杆菌菌株8得到的CGT酶的三级结构，Kubota等[Kubota M，Matsuura Y，Sakai S和Katsube Y；Denpun Kagaku 1991 38 141-146]报道了由嗜热脂肪芽孢杆菌TC-91得到的CGT酶的三级结构，Lawson等[Lawson C L，vanMontfort R，Strokopytov B，Rozeboom H J，Kalk K H，de Vries G E，Penninga D，Dijkhuizen L，和Dijkstra B W；J．Mol．Biol．1994 236 590-600]报道了由环状芽孢杆菌菌株251得到的CGT酶的三级结构，Strokopytov等[Strokopytov B，Penninga D，Rozeboom H J；Kalk K H，Dijkhuizen L和Dijkstra B W；Biochemistry 1995 34 2234-2240]报道了由环状芽孢杆菌菌株251得到的CGT酶的三级结构，CGT酶已与阿卡糖(acarbose)复合，阿卡糖是一种有效的CGT酶抑制剂，Knegtel等[Knegtel R M A，Wind R D，Rozeboom H J，Kalk KH，Buitelaar R M，Dijkhuizen L和Dijkstra B W；J．Mol．Biol．1996 256 611-622]报道了由热产硫磺热厌氧杆菌产生的CGT酶的三级结构。
发明概述本发明人以麦芽α淀粉酶Novamyl的三维结构为基础，修饰了麦芽α淀粉酶的氨基酸序列以得到具有改善性质的变体。所述变体具有改变了的物理化学性质，例如改变的最佳pH值，改善的热稳定性，提高的比活性，改变的裂解模式或者降低淀粉退化或者面包变质的能力提高。
因此，本发明提供了构建亲本麦芽α淀粉酶变体的方法，其中与所述亲本麦芽α淀粉酶相比，所述变体至少具有一种改变的性质，所述方法包括I)在评估结构的基础上，分析麦芽α淀粉酶的结构以鉴定麦芽α淀粉酶的至少一个氨基酸残基或者至少一个结构区，所述氨基酸或结构区与改变所述性质有关；ii)构建麦芽α淀粉酶变体，与亲本相比，所述变体在i)中所鉴定的氨基酸残基或结构部分已被修饰以便改变所述性质；和iii)检测所得的麦芽α淀粉酶变体的所述性质。
通过本发明的上述方法改变的性质可以是例如稳定性、pH依赖活性、降低淀粉退化或面包变质的能力、比活性或底物特异性。因此，所述变体可具有如升高的热稳定性或者在较低pH下有较高的活性、改变的最佳pH值、提高的热稳定性、提高的比活性或者降低淀粉退化或面包变质的能力提高。
本发明的另一方面还涉及麦芽α淀粉酶变体、编码所述变体的DNA和制备所述变体的方法。最后，本发明涉及所述变体在各种工业目的中的用途，特别是烘烤的用途。
发明详述麦芽α淀粉酶麦芽α淀粉酶是在EC 3．2．1．133中进行分类的酶。所述酶活性不需要底物的非还原末端，主要的酶活性导致支链淀粉和直链淀粉降解为麦芽糖或较长的麦芽糊精。它能够将直链淀粉和支链淀粉水解为α构型的麦芽糖，而且还能水解麦芽三糖和环糊精。
特别优选的麦芽α淀粉酶是从EP120693所述的芽孢杆菌克隆的淀粉酶(下文称为Novamyl)。Novamyl具有SEQ ID NO1中所述的氨基酸1-686的氨基酸序列。Novamyl由芽孢杆菌菌株NCIB 11837中所含的基因编码，所述基因含有SEQ ID NO1所述的核酸序列。下文描述Novamyl的三维结构。
通常，优选的麦芽α淀粉酶应具有一个或多个下列性质i)三维结构与Novamyl同源，ii)与SEQ ID NO1有至少70％，优选至少80％或90％，例如95％或98％同一性的氨基酸序列，iii)与SEQ ID NO1所述的DNA序列或者编码芽孢杆菌菌株NCIB11837中所含的Novamyl的DNA序列杂交的DNA序列；iv)含配位体的钙结合位点，该配位体等同于Asn77骨架羰基原子、Glu102的侧链原子OE2和OE1，Asp79的侧链原子OD1，Asp76的侧链原子OD1和Glu101的侧链原子OE1，和一个水分子WAT V21，原子OW0，其中在附录1中说明了位置；v)在与SEQ ID NO1所示氨基酸序列的残基191-195相同的位置中相应于Pro-Ala-Gly-Phe-Ser的5个氨基酸的序列。
上述i)中所说的结构同源性是以其他序列同源性、疏水簇分析或者通过反向穿引(reverse threading)(Huber，T；Torda，AE，PROTEIN SCIENCE Vol．7，No．1pp142-149(1998))为基础的，根据这些方法中的任一中预测所述α淀粉酶与Novamyl有相同的三级结构，其中三级结构指结构域A、B和C，更优选包括结构域D，最优选包括结构域E的总体折叠或者折叠。或者，可以用Novamyl与麦芽α淀粉酶间的结构对比来鉴定相同的位置。
上述iv)中的钙结合位点是以鉴定Novamyl三维结构中的钙结合位点为基础并在下文的“钙结合位点”部分中进行讨论。
上述v)中的“相同的位置”是以用本领域已知的方法鉴定的氨基酸或DNA序列排列或结构同源性为基础。
麦芽α淀粉酶的三维结构用Novamyl说明形成本发明基础的三维结构。
按照X射线结晶学方法，例如X-Ray Structure Determination，Stout，G．K和Jensen，L．H．，John Wiley & Sons，Inc．NY，1989所给出的方法求解Novamyl的结构。
以附录1所列的标准PDB格式(Protein Data Bank，Brookhaven NationalLaboratory，Brookhaven，CT)给出利用同晶置换法以2．2埃求解的结晶结构的结构坐标。应理解，附录1形成本申请的一部分。在附录1中，使用下列缩写CA指多肽骨架的钙离子或α碳原子，WAT指水或钙，MAL指麦芽糖，HEX指底物类似物的碳水化合物单位，SUL指硫酸根离子。
本文所述的酶的氨基酸残基用其相应的一个字母或三个字母的氨基酸编码来鉴定。
所述麦芽α淀粉酶的结构是由5个球形结构域组成，依次为A、B、C、D和E。可将结构域定义为结构域A的残基1-132和204-403，结构域B的残基133-203，结构域C的残基404-496，结构域D的残基497-579，结构域E的残基580-686，其中，标号指SEQ ID NO1中的氨基酸序列。下面描述特别重要的结构域A、B和C的特征。
结构域A结构域A是最大的结构域，其含有包括3个氨基酸残基簇D329、D228和E256的活性位点，所述簇立体排列在酶表面裂口的底部。结构域A的结构表现出与结构已知的α淀粉酶共有的总体折叠，即具有8个中心β链(标号1-8)和8个旁侧a-螺旋的(α／β)8桶。在所引述的书中McGregor定义了β桶。β链1的C末端通过一表示为环1的环与螺旋1相连，其它的环也有相同的模式，尽管环在大小上有些不同而且有些很广泛。
在(α／β)8桶中的8个中心β链结构与已知结构的CGT酶重叠得非常好。这部分结构，包括位于β链C末端活性位点的周围与CGT酶有高度的同一性。
相反，连接β链和α螺旋的环与已知结构的CGT酶有高度的不同。这些环构成活性位点的结构中心，与底物的主要接触存在于位于这些环内的残基中。通过具体氨基酸和它们在这些环中所占据的位置来确定区别特征例如底物特异性、底物结合、pH活性分布、底物裂解模式等。在Novamyl结构域A中，含有两个钙结合位点，一个与CGT酶中的钙结合位点同源，另一个是Novamyl特有的。在下文“钙结合位点”部分中将进一步讨论钙结合位点的结构。
结构域B结构域B也称为(α／β)8桶的环3，含有SEQ ID NO1所示氨基酸序列中的氨基酸残基133-203。该结构与CGT酶中的结构域B的结构部分同源，最显著的不同是存在对应于SEQ ID NO1所示氨基酸序列中位置191-195的5个氨基酸插入体，这在CGT酶中没有发现。该插入体的空间位置接近活性位点残基并与底物紧密接触。
结构域CNovamyl中的结构域C包括SEQ ID NO1中的氨基酸序列的氨基酸残基404-496。结构域C完全由β链组成，该β链形成本身折回的单一的8链片层结构，因此，可将其描述为β夹心结构。β片层的一部分形成与结构域A的界面。
钙结合位点麦芽α淀粉酶结构有3个钙结合位点；即在所述结构中存在3个钙离子。同大部分已知的家族的13种结构共同的是，一个钙离子，在附录1中WAT 693位于A和B结构域之间。该钙离子通过Gln184和His232的骨架羰基原子、Asp198的侧链原子OD2和OD1、Asn131的侧链原子OD1以及三个水分子WAT V1、WAT V5和WAT V8来配位。
第二个钙离子位于A结构域中并为CGT酶所共有，但在α淀粉酶中未发现。钙离子WAT 694通过Gly48和Asp23的骨架羰基原子、Asp50的侧链原子OD2、Asp21的侧链原子OD1、Asn26的侧链原子OD1以及Asn27的侧链原子OD1和一个水分子WAT V62来配位。
第三个钙离子位于A结构域中并且是Novamyl所特有的。钙离子是WAT 692，而且配位包括Asn77的骨架羰基原子、Glu102的侧链原子OE2和OE1，Asp79的侧链原子OD1，Asp76的侧链原子OD1和Glu101的侧链原子OE1以及一个水分子WAT V21。
底物结合位点结构域A和B中讨论的环部分对于底物相互作用和活性位点反应性是特别重要的。具体地讲，在结构域A中，环1中的残基37-45，环5中的残基261-266，环7中的残基327-330和环8中的残基370-376；在结构域B中，环3中的残基135-145，环3中的残基173-180和188-196，其中残基的位置对应于SEQ ID NO1中的氨基酸序列中的氨基酸。
不受任何理论的限制，目前认为底物分子与酶间4-6埃范围内发现的有利的相互作用，例如氢键和／或强静电作用支持底物与酶间的结合。Novamyl(SEQ ID NO1)的下列残基在底物HEX的6埃的距离内，由此认为其与所述底物的相互作用有关44，89，90，92，93，127，129，132，135，177，178，188，191，194，196，226，228，229，230，231，232，256，258-261，288，328，329，371，372，373，376和690。
Novamyl(SEQ ID NO1)的下列残基在底物HEX4埃的距离内，由此认为与所述底物的相互作用有关90，92，93，129，132，177，188，190，191，196，226，228，229，231，232，256，258，259，260，261，328，329，372，376和690。
Novamyl_的同源构建在本文附录1公开的结构的基础上用模型构建Novamyl_的结构。可以类似地构建其它麦芽α淀粉酶的结构。
用同源程序或者可比较程序，例如Modeller(均来自MolecularSimulations，Inc．，San Diego，CA)可构建麦芽α淀粉酶的模型结构。原理是将具有已知结构的麦芽α淀粉酶的序列与要构建其模型结构的麦芽α淀粉酶的序列排列。在共有序列的基础上可以构建结构保守的区域。在缺乏同源性的区域，用例如程序同源性，用必需残基的随后结合可以插入环结构，或者缺失序列。然后用同源性或另一分子模拟程序，例如来自MolecularSimulations的CHARMm完成结构的随后松弛和优化。
设计新麦芽α淀粉酶变体的方法在第一方面，本发明涉及构建亲本麦芽α淀粉酶的变体，其中与所述亲本麦芽α淀粉酶相比，所述变体具有至少一种改变的性质，所述方法包括i)分析麦芽α淀粉酶的结构以鉴定所述α淀粉酶的至少一个氨基酸或结构区域，在结构或功能考虑的基础上，确定其与改变亲本麦芽α淀粉酶之所述性质有关；ii)构建麦芽α淀粉酶变体，与亲本相比，所述变体的在i)中鉴定的氨基酸残基或结构区已被修饰以便改变所述性质；和iii)检测所得变体的所述性质。
用本发明方法的步骤i)鉴定的结构部分可由一个氨基酸残基组成。但是，通常所述结构部分包括通常构成麦芽α淀粉酶结构的上述部分之一，例如A、B、C、D或E结构域之一、任何这些结构域间的界面、钙结合位点、环结构、底物结合位点等的一个以上氨基酸残基。
结构或功能考虑可能涉及分析相关结构或结构部分以及其对酶功能的影响。例如，将麦芽α淀粉酶与各种CGT酶间功能差异的分析用于将Novamyl的特定性质给予Novamyl结构的特定部分或者考虑所述关系。例如，活性位点周围环的模式或结构差异可能会导致接近所述底物的活性位点的差异并由此引起底物特异性和／或裂解模式的差异。
此外，已鉴定了与底物结合有关的麦芽α淀粉酶的部分，并由此例如鉴定了所述酶的底物特异性和／或裂解、对于所述酶的钙依赖性至关重要的钙离子结合等(参见下文)。
通过适当修饰编码所述亲本酶的DNA序列通常可以修饰氨基酸残基或结构区。所述修饰可以是取代、缺失或插入一个氨基酸或结构部分。
被修饰的性质可以是稳定性(例如热稳定性)、pH依赖活性、底物特异性、比活性或者降低淀粉退化或面包变质的能力。因此，所改变的性质可以是在给定的pH下改变的比活性和／或改变的底物特异性，例如改变的底物裂解模式或者改变的底物抑制模式。
在本发明方法的步骤ii)中，待鉴定的结构部分优选是折叠的酶中被认为与底物接触(参见在上文“底物结合位点”部分中公开的内容)或者与底物特异性和／或裂解模式有关的部分，和／或与钙离子之一接触的部分和／或影响酶的pH或温度分布或者影响麦芽α淀粉酶性质的部分。
下文详细描述已用本发明方法设计的具体的变体类型。
本发明的变体可包括除本文所述修饰外的其它修饰。所述变体优选含有与SEQ ID NO1有70％以上，优选80％以上，具体是90％以上，特别是95％以上，例如98％以上同一性的氨基酸。
具有改变的pH依赖活性分布的麦芽α淀粉酶通过改变麦芽α淀粉酶活性位点残基10埃内的残基的pKa可改变pH依赖性分布。通过例如改变给定氨基酸残基的氨基酸侧链官能团与其附近环境间的静电作用或疏水作用可改变活性位点残基的pKa。为了在较高pH下得到较高的活性，在给氢体酸的附近放置带负电荷的残基，而在亲核酸附近放带正电荷的残基将会导致在低pH下有较高的活性。另外，通过降低水的可接近性或提高周围的疏水性可降低pKa。
因此，本发明的另一方面涉及亲本麦芽α淀粉酶的变体，其中与所述亲本相比，所述变体具有改变的pH依赖活性分布，其中可通过下列方法得到所述变体i)鉴定所述亲本麦芽α淀粉酶的三维结构中距麦芽α淀粉酶活性位点残基15埃内，特别是10埃内的氨基酸残基，其中认为所述氨基酸残基与活性位点残基的静电或疏水作用相关；ii)用改变活性位点残基的静电和／或疏水环境的氨基酸残基取代在所述结构中的所述氨基酸残基；iii)任选地循环重复步骤i)和／或步骤ii)直到鉴定出容纳在所述结构中的氨基酸取代，iv)构建从步骤i)和ii)和任选的iii)产生的麦芽α淀粉酶变体，然后检测所述变体的pH依赖的酶活性。
在优选的实施方案中，与亲本麦芽α淀粉酶相比，具有改变的pH依赖活性分布的麦芽α淀粉酶变体包括氨基酸残基的修饰，所述氨基酸残基相应于SEQ ID NO1中所列氨基酸序列的下列一个或多个残基D127、V129、F188、A229、Y258、V281、F284、T288、N327、M330、G370、N371和D372，L71、S72、V74、L75、L78、T80、L81、G83、T84、D85、N86、T87、G88、Y89、H90、G91、T94、R95、D96、F97、I174、S175、N176、D178、D179、R180、Y181、E182、A183、Q184、K186、N187、F188、T189、D190、A192、G193、F194、S195、L196。
在更优选的实施方案中，所述变体包括对应于SEQ ID NO1氨基酸序列中的一个或多个下列修饰的修饰D127N／L、V129S／T／G／V、F188E／K／H、A229S／T／G／V、Y258E／D／K／R／F／N、V281L／T、F284K／H／D／E／Y、T288E／K／R、N327D、M330L／F／I／D／E／K、G370N、N371D／E／G／K和D372N／V，L71I、S72C、V74I、L75N／D／Q／I／V、L78N／I、T80I／L／V／S／N／G、L81I／V／S／T／N／O／K／H、G83A／S／T／N／Q／E／D／R／H／L、T84S／A／N／D／G、D85A／T／S／N／G、N86Q／E／D／Y／H／K、T87S／I、G88A／S／T、Y89F、H90N／Q／K、G91A／S／T、T94N／D／A／M／V／I、R95K／Q、D96N／V／Q／I、F97Y、I174N／Q／L、S175T／A／N／D、N176S／T／H／Q／P、D178N／Q／E／K／H、D179Y／N／H、R180W、Y181R／F／C／L、E182D、A183S／C／G、Q184E、K186R、N187Q／E／L／F／H／K／V／L、F188Y／L／I／H／N、T189N／D／A／S／H／Y／G、D190E／Q／H／N／K、A192T／D／E／N／K、G193A／S／T、F194Y、S195N／D／E／R／K／G、L196I。
可将类似的修饰导入其它麦芽α淀粉酶的等同位置。特别重要的变体含有一个或多个上述修饰与本文所述其它修饰中任一的组合。
具有改变的稳定性的麦芽α淀粉酶变体通过钙结合的稳定、用脯氨酸取代、用另一氨基酸取代组氨酸、导入结构域间(interdomain)二硫键、除去脱酰胺位点、改变氢键接触、用带有较庞大侧基的一个或多个氨基酸填充内结构腔、导入结构域间作用，改变电荷分布、螺旋加帽或导入盐桥。
钙结合本发明提供了亲本麦芽α淀粉酶的变体，所述变体由于被改变的钙(Ca2+)结合稳定作用而具有改变的稳定性。所述酶变体可具有改变的热稳定性或者pH依赖稳定性，或者，在存在较低浓度钙离子的条件下，它可以有麦芽α淀粉酶活性。目前认为，距钙离子10埃内的氨基酸残基与酶的Ca2+结合能力有关或者对于酶的Ca2+结合能力是非常重要的。
按实施例2所述确定距麦芽α淀粉酶之Ca2+结合位点10埃距离内的氨基酸残基并在下文列出，所述麦芽α淀粉酶具有SEQ ID NO1所示的氨基酸序列16，17，18，19，20，21，22，23，24，25，26，27，28 29，30，31，32，33，35，36，40，46，47，48，49，50，51，52，53，54，56，73，74，75，76，77，78，79，80，81，87，88，89，91，93，94，95，96，99，100，101，102，103，104，105，109，129，130，131，132，133，134，145，150，167，168，169，170，171，172，174，177，180，181，182，183，184，185，186，187，188，189，196，197，198，199，200，201，202，206，210，228，229，230，231，232，233，234，235，237，378，和637。
为了构建本发明该方面的变体，理想的是用可提高变体酶的Ca2+结合亲和性的任何其他氨基酸残基取代上述至少一个与被确定为与最佳钙结合无关的氨基酸残基。因此，本发明的另一方面涉及构建亲本麦芽α淀粉酶的变体，其中与所述亲本相比，所述变体具有稳定的Ca2+结合，所述方法包括i)鉴定所述α淀粉酶的三维结构模型中距所述麦芽α淀粉酶Ca2+结合位点10埃内的氨基酸残基，从结构或功能考虑，认为所述氨基酸残基不会引起最佳的钙离子相互作用；ii)构建变体，在所述变体中，用另一氨基酸残基取代所述氨基酸残基，从结构或功能考虑，该另一氨基酸残基对于改变Ca2+结合亲和性非常重要的；和iii)检测所得麦芽α淀粉酶变体的Ca2+结合。
用另一残基取代不会引起最佳钙离子相互作用的氨基酸残基可改变所述酶的钙离子结合作用。例如，在一个或多个下列目的的基础上选择所研究的氨基酸残基a)为了改进钙离子与从麦芽α淀粉酶结构鉴定出的氨基酸残基之间的相互作用。例如，如果所研究的氨基酸残基与周围溶剂接触，有利的是使所述氨基酸残基与所述溶剂隔开以便稳定所述氨基酸残基与钙离子间的相互作用。通过用带有较庞大侧基或者可提高屏蔽作用的的氨基酸残基取代所述残基或者在有助于屏蔽的所述残基附近的氨基酸残基可达到该目的。
b)为了稳定钙结合位点，例如通过稳定麦芽α淀粉酶结构，例如通过稳定5个结构域之二或多个间的接触或者分别稳定一个或多个所述各个结构域。例如通过给氨基酸侧链提供更好的配位(coordination)可达到该目的，例如通过在钙结合位点10埃，优选3或4埃内，用D残基取代N残基和／或用E残基取代Q残基可实现该目的。
c)例如通过改进离子和配位残基间的相互作用或者通过用氨基酸侧链取代配位水增加侧链配位数以提高钙离子和钙结合残基间的配位。
d)用配位钙氨基酸残基取代水。
优选，将被修饰的氨基酸残基位于Ca2+离子8埃内，优选Ca2+离子5埃内。通过类似于鉴定10埃内氨基酸残基的方法，很容易鉴定分别为8埃和5埃内的氨基酸残基(参见实施例2)。
在一优选的实施方案中，与亲本麦芽α淀粉酶相比，具有改变的Ca2+结合的麦芽α淀粉酶变体含有在对应于SEQ ID NO1所述的氨基酸序列的下列一个或多个残基的氨基酸残基取代D17，A30，S32，R95，H103，N131，Q201，I174，和／或H169，V74，L75，L78，T80，L81，T87，G88，Y89，H90，G91，T94，R95，D96，F97，Y167，F168，H169，H170，N171，G172，D173，I174，S175，N176，D178，D179，R180，Y181，E182，A183，Q184，K186，N187，F188，T189。
在更优选的实施方案中，麦芽α淀粉酶变体含有对应于SEQ ID NO1所述的氨基酸序列的下列一个或多个取代的取代D17E／Q，A30M／L／A／V／I／E／Q，S32D／E／N／Q，R95M／L／A／V／I／E／Q，H103Y／N／Q／D／E，N131D，Q201E，I174E／Q，和H169N／D／E／QV741，L75N／D／Q／I／V，L78N／I，T80I／L／V／S／N／G，L81I／V／S／T／N／Q／K／H，T87S／I，G88A／S／T，Y89F，H90N／Q／K，G91A／S／T，T94N／D／A／M／V／I，R95K／Q，D96N／V／Q／I，F97Y，Y167F／R／C，F168Y，H169N／Q／K，H170N／Q／K，N171D／E／Q／H／R／K／G，G172A／T／S，D173N／S／T／Y／R／G，I174N／Q／L，S175T／A／N／D，N176S／T／H／Q／P，D178N／Q／E／K／H，D179Y／N／H，R180W，Y181R／F／C／L，E182D，A183S／C／G，Q184E，K186R，N187Q／E／L／F／H／K／V／L，F188Y／L／I／H／N，T189N／D／A／S／H／Y／G。
在本发明的改变麦芽α淀粉酶的Ca2+结合的另一优选实施方案中，修饰SEQ ID NO1中的部分序列N28-P29-A30-K31-S32-Y33-G34。
在其他麦芽α淀粉酶的等同位置可以导入类似的取代。特别重要的修饰是上述一种或多种与本文公开的其他修饰中任一的组合。
其他取代通过改善现有的或导入新结构域间和结构域内接触可得到具有改善的酶稳定性的变体。通过下列所述修饰可得到这类改善的稳定性。
通过导入一个或多个结构域间二硫键可稳定具有SEQ ID NO1所示氨基酸序列的麦芽α淀粉酶。因此，本发明的另一优选的实施方案涉及与所述亲本麦芽α淀粉酶相比，具有改善的稳定性和至少一个以上结构域间二硫键桥的亲本麦芽α淀粉酶，其中所述变体包括在对应于SEQ ID NO1中的至少一个下列位置对的位置上的修饰G236+S583，G618+R272，T252+V433和／或A348+V487。
在一更优选的实施方案中，所述取代对应于至少一个下列对G236C+S583C，G618C+R272C，T252C+V433C和／或A348C+V487C。
本发明的另一优选的实施方案涉及与所述亲本相比，具有改善的稳定性和改变的结构域间作用的亲本麦芽α淀粉酶的变体，其中所述变体包括对应于SEQ ID NO1中的至少一组下列位置上的取代i)F143，F194，L78；ii)A341，A348，L398，I4t5，T439，L464，L465；iii)L557；iv)S240，L268；v)Q208，L628；vi)F427，Q500，N507，M508，S573；和vii)I510，V620。在一更优选的实施方案中，所述取代对应于至少下列一组i)F143Y，F194Y，L78Y／F／W／E／Q；ii)A341S／D／N，A348V／I／L，L398E／Q／N／D，I415E／Q，T439D／E／Q／N，L464D／E，L465D／E／N／Q／R／K；iii)L557Q／E／N／D；iv)S240D／E／N／Q，L268D／E／N／Q／R／K；v)Q208D／E／Q，L628E／Q／N／D；vi)F427E／Q／R／K／Y，Q500Y，N507Q／E／D，M508K／R／E／Q，S573D／E／N／Q；和／或vii)I510D／E／N／Q／S，V620D／E／N／Q。
本发明的另一优选实施方案涉及与亲本麦芽α淀粉酶相比，具有改善的稳定性和一个或多个盐桥的所述亲本的变体，其中所述变体包括对应于SEQID NO1中的至少一组下列位置上的取代N106，N320和Q624。
在一更优选的实施方案中，麦芽α淀粉酶的变体含有对应于SEQ IDNO1所述的氨基酸序列中的下列取代的取代N106R，N320E／D和／或Q624E。
本发明的另一实施方案涉及具有改善的稳定性的亲本麦芽α淀粉酶的变体，其中所述变体含有对应于SEQ ID NO1中的至少一组下列位置上的取代K40，V74，S141，T142，F188，N234，K249，D261，D261，L268，V279，N342，G397，A403，K425，S442，S479，S493，T494，S495，A496，S497，A498，Q500，K520，A555和N595。
在一更优选的实施方案中，麦芽α淀粉酶的变体含有对应于SEQ IDNO1所述氨基酸序列中的用脯氨酸进行的一个或多个下列取代的取代V74P，S141P，N234P，K249P，L268P，V279P，N342P，G397P，A403P，S442P，S479P，S493P，T494P，S495P，A496P，S497P，A498P，Q500P，和／或A555P。
其他优选的取代是K40R，T142A，F188I／L，D261G，K425E，K520R和／或N595I。
同样，优选用非组氨酸残基例如Y，V，I，L，F，M，E，Q，N或D取代亲本麦芽α淀粉酶中的一个或多个组氨酸残基。因此，在另一优选的实施方案中，麦芽α淀粉酶的变体含有氨基酸残基取代，所述氨基酸残基对应于SEQ ID NO1所述氨基酸序列中的一个或多个下列残基H103，H220和H344。
在更优选的实施方案中，麦芽α淀粉酶的变体含有对应于SEQ ID NO1所述氨基酸序列中的一个或多个下列取代的取代H103Y／V／I／L／F／Y，H220Y／L／M和H344E／Q／N／D／Y。
优选用在侧链上不带酰胺的残基取代亲本麦芽α淀粉酶中存在的一个或多个精氨酸或谷氨酰胺残基。因此，在另一优选的实施方案中，Novamyl-样的变体含有氨基酸残基取代，所述氨基酸残基对应于SEQ ID NO1所述氨基酸序列中的一个或多个下列残基Q13，N26，N77，N86，N99，Q119，N120，N131，N152，N171，N176，N187，Q201，N203，N234，Q247，N266，N275，N276，N280，N287，Q299，N320，N327，N342，Q365，N371，N375，N401，N436，N454，N468，N474，Q500，N507，N513，Q526，N575，Q581，N621，Q624和N664。
在更优选的实施方案中，麦芽α淀粉酶的变体含有对应于SEQ ID NO1所述氨基酸序列中的一个或多个下列取代的取代Q13S／T／A／V／L／I／F／M，N26S／T／A／V／L／I，N77S／T／A／V／L／I，N86S／T／A／V／L／I，N99T／S／V／L，Q119T／S，N120S／T／A／V／L／I，N131S／T／A／V／L／I，N152T／S／V／L，N171Y／D／S／T，N176S／T／A／V／L／I，N187S／T／A／V／L／I，Q201S／T／A／V／L／I／F／M，N203D／S／T／A／V／L／I，N234S／T／A／V／L／I，Q247S／T／A／V／L／I／F／M，N266S／T／A／V／L／I，N275S／T／A／V／L／I，N276S／T／A／V／L／I，N280S／T／A／V／L／I，N287S／T／A／V／L／I，Q299L／T／S，N320S／T／A／V／L／I，N327S／T／A／V／L／I，N342S／T／A／V／L／I，Q365S／T／A／V／L／I，N371S／T／A／V／L／I，N375S／T／A／V／L／I，N401S／T／A／V／L／I，N436S／T／A／V／L／I，N454D／S／T／A／V／L／I，N468D／S／T／A／V／L／I，N474D／S／T／A／V／L／I，Q500S／T／A／V／L／I／F／M，N507S／T／A／V／L／I，N513S／T／A／V／L／I，Q526D／S／T／A／V／L／I，N575S／T／A／V／L／I，Q581S／T／A／V／L／I／F／M，N621S／T／A／V／L／IQ624S／T／A／V／L／I／F／M和N664D／S／T／A／V／L／I。
本发明的另一实施方案涉及与亲本麦芽α淀粉酶相比，具有改善的稳定性和改善的氢键接触的所述亲本的变体，其中所述变体包括对应于SEQ IDNO1所述氨基酸序列中的一个或多个下列位置的位置上的修饰I16，L35，M45，P73，D76，D79，A192，I100，A148，A163+G172，L268，V281，D285，L321，F297，N305，K316，S573，A341，M378，A381，F389，A483，A486，I510，A564，F586，K589，F636，K645，A629，和／或T681。在一优选的实施方案中，所述修饰对应于下列一种或多种I16T／D／N，L35Q，M45K，P73Q，D76E，D79E／Y，A192S／D／N，I100T／S／D／N／E／Q，A148D／N／E／Q／S／T／R／K，A163Y+G172S／D／N，L268R／K，V281／Q，D285R／K，L321Q，F297N／D／Q／E，N305K／R，K316N／D，S573N／D，A341R／K，M378R／K，A381S／D／N，F389Y，A483S／D／N，A486Q／E，I510R／K，A564S／D／N，F586S／D／N，K589S／D／Q／N，F636Y，K645T，A629N／D／E／Q，和／或T681D／N／E／Q／S。
在其他麦芽α淀粉酶的等同位置可导入相似的取代。特别重要的取代是上述一种或多种与本文所述的其他修饰中任一的组合。
在实际构建麦芽α淀粉酶以达到上述目的之前，可以方便地评估预期的氨基酸修饰是否可被容纳到麦芽α淀粉酶结构中，例如是否可被容纳到亲本麦芽α淀粉酶的三维结构模型中。
具有改变的热稳定性和／或改变的温度依赖性的活性分布的麦芽α淀粉酶变体本发明还涉及亲本麦芽α淀粉酶的变体，所述变体可由取代、缺失或插入一个或多个氨基酸残基而产生以便得到具有改变的温度稳定性或热依赖性活性分布的变体。
麦芽α淀粉酶的结构含有大量可含水的特有内腔和大量裂隙。为了提高所述多肽的热稳定性，理想的是例如通过导入一个或多个疏水接触，减少腔和裂隙的数量或大小，优选是通过在所述腔附近或周围导入带有庞大侧基的氨基酸来实现。例如，待修饰的氨基酸残基是那些与腔形成有关的残基。
因此，本发明的另一方面涉及提高亲本麦芽α淀粉酶的热稳定性和／或改变其温度依赖性活性分布的方法，所述方法包括i)鉴定所述多肽的三维结构中的亲本麦芽α淀粉酶的内腔或裂隙；ii)用另一氨基酸残基取代步骤i)中鉴定的所述腔或裂隙附近的一个或多个氨基酸残基，从结构或功能考虑，所述另一氨基酸残基被确定为提高所述腔或裂隙的疏水作用并填充或减小所述腔或裂隙大小；和iii)构建从步骤ii)产生的亲本麦芽α淀粉酶的变体并检测所述变体的热稳定性和／或温度依赖性活性。
可将附录1中鉴定的结构用于鉴定亲本麦芽α淀粉酶的所述腔或裂隙。
应理解，通过所述腔或裂隙周围的氨基酸残基鉴定所述腔或裂隙，而且所述氨基酸残基的修饰对于填充或减小所述腔或裂隙的大小是非常重要的。优选，所述修饰是用庞大氨基酸残基，即带有较大侧链的氨基酸残基进行的取代。例如，所述氨基酸均比Gly大，而Tyr和Trp比Phe大。下文所指的特定氨基酸残基是在所研究的腔或裂隙旁侧发现的晶体结构中的那些氨基酸残基。
在优选的实施方案中，为了完全或部分填充位于结构内的腔，麦芽α淀粉酶的变体包括对应于SEQ ID NO1所述氨基酸序列中的一个或多个下列残基的氨基酸残基的取代L51，L75，L78，G88，G91，T94，V114，I125，V126，T134，G157，L217，S235，G236，V254，V279，V281，L286，V289，I290，V308，L321，I325，D326，L343，F349，S353，I359，I405，L448，Q449，L452，I470，G509，V515，S583，G625，L627，L628和A670。
L71，S72，V74，L75，L78，T80，L81，G83，T84，D85，N86，T87，G88，Y89，H90，G91，T94，R95，D96，F97，Y167，F168，H169，H170，N171，G172，D173，I174，S175，N176，D178，D179，R180，Y181，E182，A183，Q184，K186，N187，F188，T189，D190，A192，G193，F194，S195，L196。
在更优选的实施方案中，麦芽α淀粉酶的变体含有对应于SEQ ID NO1所述氨基酸序列中的下列取代的一个或多个取代L27结合L75(如，L217F／Y结合L75F／Y)L51W，L75F／Y，L78I，G88A／V／T，G91T／G／V／N，T94V／I／L，V114V／I／L，I125L／M／F／Y／W，V126I／L，T134V／I／L／M／F／Y／W，G157A／V／I／L，L217V／I／M／F／Y／W，S235I／L／M／F／Y／W，G236A／V／I／L／M／F／Y／W，V254I／L／M／F／Y／W，V279M／I／L／F，V281I／L／M／F／Y／W，L286F，V289I／L／R，I290M／L／F，V308I／L／M／F／Y／W，L321I／M／F／Y／W，I325L／M／F／Y／W，D326E／Q，L343M／F／Y／W，F349W／Y，S353V／I／L，I359L／M／F／Y／W，I405M／L／Y／F／W，L448Y，Q449Y，L452M／Y／F／W，I470M／L／F，G509A／V／I／L／M／S／T／D／N，V515I／L，S583V／I／L／V，G625A／V／I／L／M／F／Y／W，L627M／F／Y，L628M／I／F／Y／W和A670V／I／L／M／F／Y／W，L71I，S72C，V74I，L75N／D／Q／I／V，L78N／I，T80I／L／V／S／N／G，L81I／V／S／T／N／Q／K／H，G83A／S／T／N／Q／E／D／R／H／L，T84S／A／N／D／G，D85A／T／S／N／G，N86Q／E／D／Y／H／K，T87S／I，G88A／S／T，Y89F，H90N／Q／K，G91A／S／T，T94N／D／A／M／V／I，R95K／Q，D96N／V／Q／I，F97Y，Y167F／R／C，F168Y，H169N／Q／K，H170N／Q／K，N171D／E／Q／H／R／K／G，G172A／T／S，D173N／S／T／Y／R／G，I174N／Q／L，S175T／A／N／D，N176S／T／H／Q／P，D178N／Q／E／K／H，D179Y／N／H，R180W，Y181R／F／C／L，E182D，A183S／C／G，Q184E，K186R，N187Q／E／L／F／H／K／V／L，F188Y／L／I／H／N，T189N／D／A／S／H／Y／G，D190E／Q／H／N／K，A192T／D／E／N／K，G193A／S／T，F194Y，S195N／D／E／R／K／G，L196I。
可将类似的修饰导入其它麦芽α淀粉酶的等同位置。特别重要的变体含有一个或多个上述修饰与本文所述其它修饰中任一的组合。
具有改变的裂解模式的麦芽α淀粉酶变体本发明的一个目的是改变麦芽α淀粉酶的降解特征。因此，Novamyl水解淀粉主要形成麦芽糖(G2)和少量葡萄糖(G1)，但是事实上没有更高级的寡糖(G3+)。理想的是改变这种裂解模式例如以便形成大量较高级的寡糖，例如麦芽三糖(G3)，麦芽四糖(G4)和麦芽五糖(G5)。
可以通过下列方法构建与亲本麦芽α淀粉酶相比，改变了底物裂解模式的所述亲本的变体，所述方法包括
i)鉴定三维结构模型中亲本麦芽α淀粉酶的底物结合区，例如距上述“底物结合位点”节中所定义的底物结合位点4埃的范围内；ii)从结构或功能考虑，用认为可导致改变的底物裂解模式的另一氨基酸残基取代模型中认为决定着亲本裂解模式的i)中所鉴定的裂隙中的底物结合区的一个或多个氨基酸残基，或者缺失所述预期的底物结合区的一个或多个氨基酸残基以导入对底物有利的相互作用或者在所述预期的底物结合区中增加一个或多个氨基酸残基以导入对底物有利的相互作用；和iii)构建从步骤ii)产生的麦芽α淀粉酶变体并检测所述变体的底物裂解模式。
因此，本发明的另一方面涉及与亲本相比，具有改变的底物结合位点的所述亲本麦芽α淀粉酶的变体，所述变体含有对应于SEQ ID NO1中的下列一个或多个位置的位置上的修饰V281和／或A629。
在一优选的实施方案中，所述变体含有对应于下列的修饰V281Q和／或A629N／D／E／Q。
可将类似的修饰导入其它麦芽α淀粉酶的等同位置。特别重要的变体含有一个或两个上述修饰与本文所述其它修饰中任一的任意组合。
具有改善的降低淀粉退化和／或面包变质的能力的麦芽α淀粉酶变体本发明提供了具有改善的降低淀粉退化和／或面包变质的能力的麦芽α淀粉酶变体。优选的变体含有对应于SEQ ID NO1中的下列氨基酸残基的一个或多个位置上的修饰A30、K40、N115、T142、F188、T189、P191、A192、G193、F194、S195、D261、N327、K425、K520和N595。
在更优选的实施方案中，所述变体含有对应于SEQ ID NO1下列残基的一个或多个修饰A30D、K40R、N115D、T142A、F188L、T189Y、△(191-195)、D261G、N327S、K425E、K520R和N595I。
确定距钙离子10埃内的残基用INSIGHT程序(BIOSYM Technologies)读附录1的坐标。列出了说明原子间键的空间坐标。列出了离子及水的原子。通过使用ZONE命令，用产生子集的部分程序包产生结构中钙离子周围的10埃子集。编译在距钙离子10埃距离内带有原子的所有残基并用LIST MOLECULE命令列出。在坐标文件中，通过将离子命名为“VAT CA”，编译10埃范围内所有称为“VATCA”的原子。在上文“钙结合”节中进一步给出用该方法鉴定的具体残基。
腔的确定用附录1中所列的结构坐标求解出的Novamyl结构表明有许多内腔和裂隙。当分析所述腔时，通常使用Connolly程序(Lee，B．和Richards，F．M．(1971)J．Mol．Biol．55379-400)。该程序使用带有半径的探针以检索所述蛋白质的外和内表面。用该方法可观察到的最小腔具有探针半径。
为了分析求解的结构，使用在INSIGHT程序中包含的修改版的Connolly程序。在第一步中，通过从所述求解出的结构中使这些原子解合并(unmerging)除去水分子和离子。通过使用MOLECULE SURFACE SOLVENT命令，用1．4埃的探针半径计算出所有原子和残基的溶剂可接近的表面积，然后与求解出的结构模型一起用图形表示。然后，可以看出与外表面没有连接的点表面形式的内腔。
在以上标题为“具有改变的热稳定性和／或改变的温度依赖性活性分布的变体”的部分中给出了用于填充腔的特异性修饰的建议。通过使用同源的构建结构和／或以序列排列为基础的比较，可以制得麦芽α淀粉酶的同源结构的突变。
氨基酸修饰的命名本文用于定义突变的命名基本如WO 92／05249所述。因此，F188H表示在188位用氨基酸H(His)取代氨基酸F(Phe)。V129S／T／G／V表示用S、T、G或V取代V129。△(191-195)或△(191-195)表示缺失第191-195位的氨基酸。192-A-193表示在192和193氨基酸之间插入了A。
多肽序列同一性对于本发明的目的，按照Needleman，S．B．和Wunsch，C．D．(1970)，Journal of Molecular Biology，48，443-445所述的方法可适当地确定同一性程度，用下列设置比较多肽序列GAP产生罚分为3．0，GAP延伸罚分为0．1。可以通过已知的计算机程序进行确定，例如GCG软件包中提供的GAP(Wisconsin软件包程序手册，第8版，1994年8月，Genetics ComputerGroup，575 Science Drive，Madison，Wisconsin，USA53711)。
本发明的变体与SEQ IN NO1的氨基酸具有至少70％，优选80％，例如至少90％，特别是至少95％或至少98％的氨基酸同一性。
杂交用于测定核苷酸探针和同源DNA或RNA序列之间的杂交的适宜实验条件包括，将含有DNA片段或RNA的滤器在5xSSC(氯化钠／柠檬酸钠，Sambrook等，1989)中预浸以杂交10分钟，并将滤器在5xSSC，5xDenhardt’s溶液(Sambrook等，1989)、0．5％SDS和100μg／ml变性的超声处理的鲑精DNA(Sambrook等，1989)溶液中预杂交，然后在含有随机引发的(Feinberg，A．P．和Vogelstein，B．(1983)分析生物化学(Anal．Biochem．)1326-13)、32P-dCTP-标记(比活性＞1x109cpm／μg)探针的相同溶液中于大约45℃杂交12小时。然后将滤器在2xSSC，0．5％SDS中于至少55℃下(低严紧度)、优选在至少60℃下(中等严紧度)、更优选在至少65℃下(中等／高严紧度)、更优选在至少70℃下(高严紧度)、最优选在至少75℃下(很高的严紧度)洗涤两次，每次30分钟。
通过暴露于x-射线胶片检测在这些条件下与寡核苷酸探针杂交的分子。
制备麦芽α淀粉酶变体的方法克隆编码Novamyl-样多肽的DNA序列可以用本领域熟知的各种方法从生产所述麦芽α淀粉酶的任何细胞或微生物，例如从芽孢杆菌菌株NCIB 11837来分离编码亲本麦芽α淀粉酶的DNA序列。
首先，用来自可以生产所研究的麦芽α淀粉酶之生物体的染色体DNA或信使RNA构建基因组DNA和／或cDNA文库。然后，如果麦芽α淀粉酶的氨基酸序列是已知的，则可以合成同源的、标记的寡核苷酸探针并用于从所研究的生物体制备的基因组文库中鉴定编码麦芽α淀粉酶的克隆。或者，可以用含有与已知的α淀粉酶基因同源的序列的标记寡核苷酸探针作为探针，用较低严紧度的杂交和洗涤条件来鉴定编码麦芽α淀粉酶的克隆。
用于鉴定编码麦芽α淀粉酶的克隆的另一种方法涉及将基因组DNA片段插入到表达载体，例如质粒中，用所得的基因组DNA文库转化α-淀粉酶阴性菌，然后将转化的细菌铺在含麦芽α淀粉酶底物的琼脂上，由此鉴定出表达麦芽α淀粉酶活性的克隆。
或者，用已确立的标准方法，例如S．L．Beaucage和M．H．Caruthers(1981)所述的氨基磷酸盐(phosphoroamidite)法或Matthes等(1984)所述的方法合成制备编码所述酶的DNA序列。在氨基磷酸盐法中，例如在自动DNA合成仪中合成寡核苷酸，纯化、退火、连接然后克隆到适当的载体中。
最后，按照本领域熟知的技术通过连接合成的、基因组或cDNA来源的片段制得的DNA序列可以是基因组和合成来源的混合物、合成和cDNA来源的混合物或者基因组和cDNA来源的混合物，其中所述的片段对应于完整DNA序列的各个部分。DNA序列还可以通过聚合酶链反应(PCR)用特定的引物制得，例如US4683202或R．K．Saiki等(1988)所述。
定点诱变在分离了编码麦芽α淀粉酶的DNA序列并鉴定了用于修饰的理想位点后，可以用合成的寡核苷酸导入修饰。这些寡核苷酸含有位于理想修饰位点旁侧的核苷酸序列；在合成寡核苷酸过程中插入突变核苷酸。在具体的方法中，在携带麦芽α淀粉酶基因的载体中产生桥接麦芽α淀粉酶编码序列的单链DNA缺口。然后将携带所需修饰的合成寡核苷酸与单链DNA的同源部分退火。用DNA聚合酶I(Klenow片段)填平剩余的缺口，然后用T4连接酶连接构建体。在Morinaga等(1984)中描述了这种方法的具体实例。US4760025公开了通过对盒作小改变来导入编码多个修饰的寡核苷酸。但是，由于可导入各种长度的多种寡核苷酸，因此，用Morinaga的方法，可以在任何时间导入甚至更多的修饰。
Nelson和Long(1989)描述了将修饰导入编码麦芽α淀粉酶的DNA序列的方法。它包括一个产生PCR片段的3步反应，所述PCR片段含有用化学合成的DNA链作为PCR反应的引物之一导入的所需的修饰。从PCR产生的片段，通过用限制核酸内切酶裂解可分离携带修饰的DNA片段，然后将所述DNA片段再插入到表达质粒中。
随机诱变在翻译成所研究的氨基酸序列之基因的至少3个部分或全部基因内，按照定位或区域特异性随机诱变适当地完成随机诱变。
用本领域熟知的任何方法均可方便地完成对编码亲本麦芽α淀粉酶之DNA序列的随机诱变。
就上述而言，本发明的另一方面涉及产生亲本Novamyl-样α淀粉酶变体的方法，其中所述变体在相对于亲本低的pH和低钙浓度下表现出提高的稳定性，所述方法包括(a)对编码亲本Novamyl-样α淀粉酶的DNA序列进行随后诱变，(b)在宿主细胞中表达在步骤(a)中得到的突变DNA序列，和(c)筛选表达Novamyl-样α淀粉酶变体的宿主细胞，所述变体相对于亲本Novamyl-样α淀粉酶具有被改变的性质。
优选用掺杂的引物，按本文实施例(参见下文)所述完成本发明上述方法的步骤(a)。
例如，通过利用适宜的物理或化学诱变剂，利用适宜的寡核苷酸，或者对DNA序列进行PCR产生的诱变可完成随机诱变。此外，利用这些诱变剂的任何组合也可完成随机诱变。所述诱变剂可以是例如诱导转化、颠换、翻转、混杂、缺失和／或插入的试剂。
适用于本发明的物理或化学诱变剂包括紫外线(UV)辐射、羟胺、N-甲基-N’-硝基-N-亚硝基胍(MNNG)、O-甲基羟胺、亚硝酸、甲磺酸乙酯(EMS)、亚硫酸氢钠、甲酸和核苷酸类似物。当使用所述试剂时，通常在适于发生诱变的条件下，通过在存在所选诱变剂条件下将编码待诱变的亲本酶的DNA序列保温，然后筛选具有所需特性的突变DNA来完成诱变。
当用寡核苷酸完成诱变时，在合成寡核苷酸的过程中，在待改变的位置，可将所述寡核苷酸与三个非亲本的核苷酸混杂或者掺杂(spiked)。可进行混杂或掺杂以便避免不想要氨基酸的密码子。通过任何公开的技术，用例如PCR、LCR或根据需要用任何DNA聚合酶和连接酶可将混杂的或掺杂的寡核苷酸掺入编码麦芽α淀粉酶的DNA。
优选，用恒定随机掺杂完成混杂(doping)，其中在每个位置处野生型和修饰的百分比是预先确定的。此外，混杂可针对导入的特定核苷酸的择优性，由此针对导入的一种或多种具体氨基酸残基的择优性。可进行混杂以便例如在每个位置导入90％的野生型和10％的修饰。选择混杂方案的其他原因是基于遗传以及蛋白质-结构限制。用尤其确保避免导入终止密码子的DOPE程序完成混杂方案。
当采用PCR-产生的诱变时，在改进核苷酸错误掺入的条件下，使进化学处理的或未处理的编码亲本麦芽α淀粉酶的基因进行PCR(Deshler，1992；Leung等，Technique，Vol．1，1989，pp．11-15)。
通过例如将含亲本酶的质粒转化到增变株中，使所述增变株与质粒一起生长，然后从增变株中分离突变的质粒，这样可以将大肠杆菌(Fowler等，Molec．Gen．Genet．，133，1974，pp．179-191)、啤酒糖酵母或任何其他微生物体的增变株用于随机诱变编码麦芽α淀粉酶的DNA。随后将突变质粒转化到表达生物体中。
待诱变的DNA可以合适地存在于基因组DNA或者从表达亲本麦芽α淀粉酶的生物中制备的cDNA文库中。或者所述DNA序列存在于适当的载体例如质粒或噬菌体上，然后与诱变剂一起保温或暴露于诱变剂。待诱变的DNA还可通过整合到宿主细胞的基因组中而存在于所述细胞内或者存在于所述细胞所含的载体中。最后，被诱变的DNA可以是分离形式。应理解，经随机诱变的DNA序列优选是cDNA或基因组DNA序列。
在一些情况下，可以在进行表达步骤b)或筛选步骤c)前扩增突变的DNA序列。可按照本领域熟知的方法进行所述扩增，目前优选的方法是用在亲本酶的DNA或氨基酸序列基础上制备的寡核苷酸引物进行PCR产生的扩增。
与诱变剂一起培养或暴露于诱变剂后，在可以发生表达的条件下，通过培养携带所述DNA序列的适宜宿主细胞来表达突变的DNA。用于该目的宿主细胞可以是已用突变DNA序列(任选存在于载体上)转化的细胞或者在诱变处理期间携带编码亲本酶之DNA序列的细胞。适宜宿主细胞的实例是革兰氏阳性菌如枯草芽孢杆菌、地衣形芽孢杆菌、迟缓芽孢杆菌、短芽孢杆菌、嗜热脂肪芽孢杆菌、嗜碱芽孢杆菌、解淀粉芽孢杆菌、凝结芽孢杆菌、环状芽孢杆菌、灿烂芽孢杆菌、巨大芽孢杆菌、苏云金芽孢杆菌、浅青紫链霉菌或鼠灰链霉菌以及革兰氏阴性菌如大肠杆菌。
突变的DNA序列还可包括使得可以表达所述突变DNA序列的编码功能的DNA序列。
定位随机诱变随机诱变可有利地定位于所研究的亲本麦芽α淀粉酶的一部分。当已鉴定出所述酶的特定区域对于所述酶的某种性质特别重要时，并且当期望所述区域的修饰可产生具有改善性质的变体时，这样做可能是有利的。当已阐明了所述亲本酶的三级结构并且与所述酶的功能有关时，通常可鉴定所述区域。
利用上述的PCR产生诱变技术或本领域已知的其他适宜技术可方便地进行定位或区域特异性的随机诱变。或者例如通过插入到适宜的载体中可分离编码被修饰的部分DNA序列的DNA序列，然后用上述任何诱变方法对所述部分进行诱变。
从提高亲本麦芽α淀粉酶的钙结合稳定性的角度，对于区域特异性随机诱变而言，可以合适地定向于对应于SEQ ID NO1所述氨基酸序列的下列氨基酸残基的密码子位置残基区域16-33，35-36，4016-4046-54，5646-5673-8173-8187-89，91，93-96，99-105，10987-109129-134，(145，150)129-134167-172，174，177，180-189167-189196-202，206-210196-210228-235，237228-237378637为了通过具有改性的(如更高的)底物特异性和／或改性的(如更高的)对底物裂解(即水解)的特异性的麦芽α淀粉酶来改善底物，即糖(例如直连淀粉或支链淀粉)的结合，显然，可以特别合适地定向于SEQ ID NO1所述氨基酸序列的下列区域中的下列密码子位置用于通过区域特异性诱变进行修饰70-97、127-143、174-198、226-233、255-270、282-292、324-331、370-376。
从改变底物特异性和／或pH依赖性活性分布的角度对于区域特异性随机诱变来说，可以定向于SEQ ID NO1的下列区域70-97、174-198。
从改善热稳定性的角度来说，可以定向于以下区域70-109、167-200。
利用DOPE程序进行随机诱变的一般方法随机诱变可以通过如下步骤进行1．在亲本酶中选择用于修饰的重要区域2．在所选的区域中确定突变位点和非突变位点3．例如，根据待构建的变体的所需稳定性和／或性能决定应进行哪一种突变4．选择结构合理的突变5．根据步骤4调整步骤3所选择的残基6．使用适宜的DOPE算法分析核苷酸分布7．如需要，例如，为了避免导入终止密码子，例如，考虑因遗传密码引起的限制，将需要的残基调整成实际的遗传密码；本领域技术人员将会理解，某些密码子组合在实践中不能使用，因此，需要进行调整。
8．制备引物9．利用引物完成随机诱变10．通过筛选所需的改善性质来选择所得到的α淀粉酶变体。
用于步骤6的适宜DOPE算法是本领域熟知的。其中的一种算法记载于Tomandl，D．等，1997，计算机辅助分子设计杂志(Journal of Computer-Aided Molecular Design)1129-38。另一种算法是DOPE(Jensen，LJ，Andersen，KV，Svendsen，A和Kretzschmar，T(1998)，核酸研究(Nucleic Acids Research)26697-702)。
麦芽α淀粉酶变体的表达通过将含有编码变体之DNA序列的微生物在有利于生产所述变体的条件下进行培养，随后任选地从所得的培养肉汤中回收变体来完成所需变体的构建。以下将进行详细描述。
根据本发明，用通常含有编码启动子、操纵子、核糖体结合位点、翻译起始信号的控制序列以及任选的阻遏基因或各种激活基因的表达载体可以表达蛋白或多肽的形式的用上述方法或本领域已知的其他方法产生的编码变体的DNA序列。
携带编码本发明麦芽α淀粉酶变体之DNA序列的重组表达载体可以是任何可以适宜经受重组DNA方法的载体，载体的选择常常取决于它所导入的宿主细胞。因此，所述载体可以是自主复制载体，即作为染色体外实体存在的载体，其复制不依赖于染色体的复制，例如质粒、噬菌体或者染色体外元件、小染色体或者人工染色体。或者所述载体可以是当导入宿主细胞内时，将整合到宿主细胞基因组中并与其已整合其中的染色体一起复制的载体。
在载体中，所述DNA序列应与适宜的启动子序列有效相连。所述启动子可以是在所选择的宿主细胞内有转录活性的任何DNA序列，并可以得自编码与宿主细胞同源或异源的蛋白质的基因。特别是在细菌宿主中，用于指导编码本发明麦芽α淀粉酶变体之DNA序列转录的适宜启动子实例是大肠杆菌的lac操纵子的启动子，天蓝色链霉菌琼脂糖酶基因dagA启动子，地衣形芽孢杆菌α淀粉酶基因的启动子(amyL)，嗜热脂肪芽孢杆菌麦芽淀粉酶基因的启动子(amyM)，解淀粉芽孢杆菌α淀粉酶(amyQ)的启动子，枯草芽孢杆菌xyIA和xyIB基因的启动子等。对于在真菌宿主中转录，有用的启动子的实例是得自编码米曲霉TAKA淀粉酶、Rhizomucor miehei天冬氨酸蛋白酶、黑曲霉中性α淀粉酶、黑曲霉酸稳定的α淀粉酶、黑曲霉葡糖淀粉酶、Rhizomucor miehei脂酶、米曲霉碱性蛋白酶、米曲霉磷酸三糖异构酶或构巢曲霉乙酰胺酶的基因。
本发明的表达载体还可含有适宜的转录终止子，在真核细胞中，含有与编码本发明麦芽α淀粉酶变体的DNA序列有效相连的聚腺苷酸化序列。终止和聚腺苷酸化序列可合适地得自与启动子相同的来源。
所述载体还可包括能够使载体在所用宿主细胞中复制的DNA序列。所述序列的实例是质粒pUC19、pACYC177、pUB110、pE194、pAMB1和pIJ702的复制原点。
所述载体还可包括选择标记，例如其产物可补偿宿主细胞中的缺陷的基因，例如枯草芽孢杆菌或地衣形芽孢杆菌的dal基因，或者赋予抗生素抗性例如氨苄青霉素、卡那霉素、氯霉素或四环素抗性的基因。此外，所述载体可包括曲霉选择性标记例如amdS、argB、niaD和sC，产生潮霉素抗性的标记，或者例如按照WO 91／17243中所述的共转化完成选择。
尽管在某些情况下，例如当用某些细菌作为宿主细胞时，细胞内表达是有利的，但是通常优选细胞外表达。一般来说，本文所述的芽孢杆菌α淀粉酶包括可以使所表达的蛋白酶分泌到培养基中的前区域。如果需要，可以通过用不同的前区域或信号序列来取代该前区域，这是通过取代编码相应前区域的DNA序列来实现的。
用于分别连接编码麦芽α淀粉酶变体的本发明DNA构建体、启动子、终止子和其他元件，然后将其插入到含复制所必需信息的适宜载体中的方法是本领域技术人员熟知的(参见，例如Sambrook等(1989))。
在本发明麦芽α淀粉酶变体的重组生产中，最好用含本发明上述DNA构建体或表达载体的本发明细胞作为宿主细胞。通过将所述DNA构建体(一或多拷贝)整合到宿主染色体中，可以合适地用编码所述变体的本发明DNA构建体转化所述细胞。由于DNA序列更可能稳定地保持在细胞中，因此通常认为所述整合是有利的。按照常规方法，例如通过同源异源重组可将所述DNA构建体整合到宿主染色体中。或者，就不同类型的宿主细胞而言，可以用上述表达载体转化所述细胞。
本发明的细胞可以是高等生物体例如哺乳动物或昆虫的细胞，但优选是微生物细胞，例如细菌或真菌(包括酵母)细胞。
适宜细菌的实例是革兰氏阳性菌例如枯草芽孢杆菌、地衣形芽孢杆菌、迟缓芽孢杆菌、短芽孢杆菌、嗜热脂肪芽孢杆菌、嗜碱芽孢杆菌、解淀粉芽孢杆菌、凝结芽孢杆菌、环状芽孢杆菌、灿烂芽孢杆菌、巨大芽孢杆菌、苏云金芽孢杆菌、浅青紫链霉菌或鼠灰链霉菌以及革兰氏阴性菌如大肠杆菌。例如通过原生质体转化或者利用本身已知的方式通过感受态细胞影响细菌的转化。
优选从糖酵母属或裂殖糖酵母属的种中，例如啤酒糖酵母中选择酵母生物。丝状真菌可有利地属于曲霉属，例如米曲霉或黑曲霉。以本身已知的方式，通过涉及原生质体形成和原生质体转化随后细胞壁再生的方法可转化真菌细胞。在EP238023中描述了曲霉宿主细胞转化的适宜方法。
在另一方面，本发明涉及生产本发明麦芽α淀粉酶变体的方法，所述方法包括在有利于生产所述变体的条件下培养上述宿主细胞，然后从细胞和／或培养基中回收所述变体。
用于培养所述细胞的培养基可以是适于生长所研究的宿主细胞并获得本发明麦芽α淀粉酶变体表达的任何常规培养基。适宜的培养基可从供应商处购买或者按照公开的配方(例如美国典型培养物保藏中心目录中所述的)制备。
用熟知的方法可以方便地从培养基中回收从宿主细胞中分泌的麦芽α淀粉酶变体，所述方法包括通过离心或过滤从培养基中分离细胞，然后用盐例如硫酸铵沉淀培养基中的蛋白质类组分，然后用色谱方法例如离子交换色谱、亲和色谱等。
检测麦芽α淀粉酶变体在纯化之前或之后，用测量所述变体降解淀粉之能力的筛选检测方法，可以检测用上述任何方法生产的麦芽α淀粉酶变体的淀粉分解活性。用基于下列过程的过滤试验可以方便的进行前面提到的本发明随机诱变方法中的步骤10的筛选。在适宜的培养基和适于分泌所述酶的条件下培养能够表达所研究的突变麦芽α淀粉酶的微生物，用两个滤器覆盖培养基，蛋白质结合滤器放在有低蛋白质结合能力的第二滤器下。微生物在顶部的第二滤器上生长。培养后，将含有从微生物分泌的酶的底部蛋白质结合滤器与包含微生物的第二滤器分开。然后筛选蛋白质结合的滤器的所需的酶活性，鉴定第二滤器上存在的相应的微生物菌落。用于结合酶活性的第一滤器可以是任何蛋白质结合滤器，例如尼龙或硝基纤维素。携带表达生物的第二滤器可以是没有结合蛋白质亲和性或较低结合蛋白质亲和性的任何滤器，例如乙酸纤维素或DuraporeTM。
筛选包括用可以检测α淀粉酶活性的底物处理结合有分泌的蛋白质的第一滤器。通过染料、荧光、沉淀、pH指示剂、IR吸收值或用于检测酶活性的任何已知的检测酶活性的技术可以检测酶活性。可以通过任何固定剂例如琼脂糖、琼脂、明胶、聚丙烯酰胺、淀粉、滤纸、布或者任何固定剂的组合可以固定检测化合物。例如通过Cibacron Red标记的固定在琼脂糖上的支链淀粉可以检测α淀粉酶活性。在该底物上的α淀粉酶活性在平板上产生红色强度降低的区域。
为了筛选具有改善的稳定性的变体，在上述检测步骤前预处理结合麦芽α淀粉酶变体的滤器，以便使相对于亲本麦芽α淀粉酶不具有改善的稳定性的变体灭活。所述灭活步骤包括，但不限于在pH2-12的任何pH下的缓冲溶液和／或在含已知的或认为有助于改变稳定性的另一化合物例如表面活性剂、EDTA、EGTA、小麦组分或任何其他有关添加剂的缓冲液存在的条件下在升高的温度下培养。然后将这样处理一段具体时间的滤器在去离子水中简单漂洗，并放在平板上用于按上述进行活性检测。对条件进行选择以便在检测培养基上培养后，稳定的变体相对于亲本表现出提高的酶活性。
为了筛选具有改变的热稳定性的变体，将结合变体的滤器在给定pH(如pH2-12)在升高的温度(例如50-110℃)下培养一段时间(例如1-20分钟)以便灭活几乎所有的亲本麦芽α淀粉酶，用水漂洗，然后直接放在含固定的Cibacron Red标记的支链淀粉的检测平板上，然后一直温育至可以检测活性。同样，通过调整上述灭活步骤中缓冲液的pH从而使亲本麦芽α淀粉酶灭活，可以筛选pH依赖的稳定性，由此只检测出那些在所述pH下具有提高的稳定性的变体。为了筛选具有提高的钙依赖稳定性的变体，将钙螯合剂，例如乙二醇-二(β-氨基乙基醚)N，N，N’N’-四乙酸(EGTA)加入到某一浓度的灭活缓冲液中，以便在进一步定义的条件下例如缓冲液pH、温度或者具体温育时间下使亲本麦芽α淀粉酶灭活。
通过检测变体的淀粉降解活性，例如通过在含淀粉的琼脂糖平板上生长用编码变体之DNA序列转化的宿主细胞并鉴定上述降解淀粉的宿主细胞，可以合适地检测本发明的变体。按照下文所述的本领域已知的方法，在纯化的变体上进一步检测改变的性质，所述性质包括比活性、底物特异性、裂解模式、热激活、热稳定性、pH依赖活性或最佳值、pH依赖稳定性、温度依赖活性或最佳值、转糖基活性、稳定性以及所需的任何其他参数。
用麦芽α淀粉酶降解β极限糊精在评估麦芽α淀粉酶变体的底物特异性时，另一重要的参数是所述酶能够将已用外切糖基酶(exoglycosylase)β淀粉酶彻底处理的淀粉降解到什么程度。为筛选对所述底物的降解模式与由亲本麦芽α淀粉酶所产生的模式不同的变体，进行如下检测将25毫升1％支链淀粉与24μg／ml β淀粉酶一起在Mcllvane缓冲液(48．5mM柠檬酸盐和193mM磷酸钠pH5．0)中在30℃下培养过夜来制备β极限(β-limit)糊精。用1体积98％乙醇沉淀未水解的支链淀粉(即β极限糊精)，洗涤并再溶于水中。将1毫升β极限糊精与18微升酶(2．2mg／ml)和100微升0．2M柠檬酸盐-磷酸盐pH5．0一起在30℃温育2小时，然后按上述通过HPLC分析。在95℃ 2M HCl中进行β极限糊精的总水解。用本领域已知的方法测定还原端的浓度。
钙结合亲和性暴露于热或与变性剂例如盐酸胍接触而引起的麦芽α淀粉酶的解折叠伴随有荧光的减少，并且钙离子损失导致解折叠。因此，在所述变体(例如浓度为10mg／ml)在缓冲液(例如50mM HEPES，pH7)与不同浓度钙(例如1mM-100mM)或EGTA(例如1-1000mM)温育一段足够长的时间(例如55℃下22小时)之前和之后通过荧光测量可测得麦芽α淀粉酶变体对钙的亲和性。
测得的荧光F是由酶的折叠和解折叠的形式组成。可导出以下方程式来描述F对钙浓度([Ca])的依赖性F=[Ca]/(Kdiss+[Ca])(aN-bNlog([Ca]))+Kdiss/(Kdiss+[Ca])(aU-bUlog([Ca]))]]>其中aN是酶的天然(折叠的)的形式荧光，bN是aN对钙浓度(实验所观察到的)对数值的线性依赖性，aU是解折叠形式的荧光，bU是aU对钙浓度对数值的线性依赖性。Kdiss是如下平衡过程的表观钙结合常数KdissN-Ca＜＜U+Ca(N=天然的酶；U=解折叠的酶)事实上，解折叠进行得非常缓慢并且是不可逆的。解折叠的速率取决于钙的浓度，给定酶的这种依赖性提供了测量酶对钙结合亲和性的方法。通过定义一套标准的反应条件(例如在55℃下22小时)，就可以对不同麦芽α淀粉酶变体的Kdiss进行有意义的比较。
工业实用性本发明的麦芽α淀粉酶变体具有有价值的性质，可有利地用于各种工业领域。具体地讲，所述酶对于延缓或防止例如烘烤工业中常见的退化并由此使淀粉食品变质具有潜在的应用价值。
所述变体可用于按照本领域已知的常规技术制备面包和其他面包产品。
据认为通过利用本发明修饰淀粉部分可增加烘烤产品的体积并改善感观质量，例如味道、口感、适口性、芳香和外皮颜色。
可用麦芽α淀粉酶变体作为唯一的酶或者与一种或多种其他酶例如木聚糖酶、脂酶、葡萄糖氧化酶和其他氧化还原酶或淀粉分解酶联用作为主要的酶活性。
本发明的酶变体还具有作为洗涤、洗盘子以及硬表面清洁洗涤剂组合物之组分的工业应用。一些变体特别适用于制备线性寡糖的方法，或者从淀粉生产甜味剂和乙醇和／或用于纺织品的脱浆。在例如US3912590和EP专利申请分开号252730和63909中描述了常规淀粉转变方法包括淀粉液化和糖化过程的条件。
参考下列实施例进一步说明本发明，所述实施例不以任何方式限制本发明的范围。
用MANU确定麦芽淀粉酶1麦芽淀粉酶Novo单位(MANU)是在标准条件下，每分钟裂解1μmol麦芽三糖的酶的量。所述标准条件是10mg／ml麦芽三糖，37℃，pH5．0，反应时间为30分钟。
在相同的条件下，但在不同的pH值下，重复所述测量方法可以确定pH依赖性。
实施例实施例1构建具有改变的pH依赖活性的Novamyl变体在枯草芽孢杆菌中从本文称为pLBei010的质粒表达Novamyl。该质粒含有其中amyM的表达受其自身启动子指导的amyM和编码Novamyl的完整基因(例如在菌株DSM 11837中所含的)。该质粒含有来自质粒pUB110的复制原点和用于筛选目的的卡那霉素抗性标记。在

图1中示出了pLBei010。
引物序列基本按照Kammann等(1989)所述的大引物(megaprimer)法构建Novamyl的定点突变体。简而言之，在PCR反应中将诱变的寡核苷酸引物与适宜的反向DNA链末端引物一起使用以产生初级PCR产物。然后用该产物与另一反向DNA链末端引物一起作为大引物产生双链DNA产物。通过标准克隆方法，按常规用最后PCR反应的产物代替pLBei010质粒中的相应的DNA片段。将突变体直接转化到枯草芽孢杆菌菌株SHa273中，该菌株是apr-、npr-、amyE-、amyE2-并按本领域已知的方法制备的枯草芽孢杆菌168的衍生物。
下文列出了在所述变体构建中所用的寡核苷酸引物
变体序列(5’→3’)F188HSEQ ID NO3F188ESEQ ID NO4F284ESEQ ID NO5F284DSEQ ID NO6F284KSEQ ID NO7N327DSEQ ID NO8变体序列(3’→5’)T288KSEQ ID NO9T288RSEQ ID NO10用引物A189(SEQ ID NO11)和B649(SEQ ID NO12)作为末端引物得到F284、T288和N327的天冬氨酸变体。
用引物A82(SEQ ID NO13)和B346(SEQ ID NO14)作为末端引物得到F188-变体F188L、T189Y。
将具有所需修饰的PCR产物纯化，用适宜的酶消化，通过琼脂糖凝胶电泳分离并提取，在存在糖原的条件下乙醇沉淀，重悬在水中，与已用相同适宜酶消化的pLBei010连接，然后转化到枯草芽孢杆菌SHa273中。通过菌落PCR检测转化体的大小，通过限制酶消化检测特异性限制位点的插入或除去。按本领域所述DNA测序方法证实阳性菌落。
发酵在37℃，在LB-Kana(10μg／ml)-淀粉平板上使枯草芽孢杆菌SHa273突变克隆生长过夜。将来自平板的菌落重悬在10毫升Luria肉汤中。将1／6各种悬浮液接种到含100毫升PS-1培养基、黄豆粉／蔗糖-基培养基、终浓度为10μg／ml的卡那霉素和100μ1 5M NaOH的500毫升摇瓶中。接种前用氢氧化钠将pH调整到7．5。30℃将培养物在270-300rpm振荡下培养5天。
酶纯化在亲和层析前，通过絮凝作用从培养基中除去大颗粒。用SuperflocC521(American Cyanmide Company)作为阳离子絮凝剂，用SuperflocA130(American Cyanmide Company)作为阴离子絮凝剂。
将培养悬浮液以1∶1用去离子水稀释，然后将pH调节到约7．5。在搅拌过程中，加入0．01ml 50w／w％CaCl2／ml稀释的培养物。用20％甲酸滴定0．015ml 20w／w％铝酸钠／ml稀释的培养物，同时保持pH在7-8之间。搅拌的同时加入0．025ml 10v／v％C521／ml稀释的培养物，然后加入0．05ml 1w／v％Al30／ml稀释的培养物，或直到观察到絮凝作用。将溶液以4500rpm离心30分钟。用0．45μm孔大小的滤器进行过滤除去大颗粒和任何剩余的细菌。将过滤的溶液在-20℃贮存。
将α环糊精固定到DSV-琼脂糖上将100毫克分子量为972．86g／mol(Fluka 28705)的α环糊精溶解于20毫升偶合缓冲液(0．5M Na2CO3，pH11)中。将10毫升DSV-琼脂糖(Mini-Leak，培养基10-20mmol／l二乙烯砜激活的琼脂糖(Kem-En-Tec))用去离子水彻底洗涤，然后抽吸干燥并转移到α环糊精溶液中。在室温将混合物搅拌24小时后，用去离子水、然后用0．5M KHCO3洗涤凝胶。将凝胶转移到封闭缓冲液(blocking buffer)(20毫升0．5M KHCO3+1毫升巯基乙醇)中，在室温搅拌2小时，然后用去离子水洗涤。
亲和色谱用Pharmacia FPLC系统通过亲和色谱纯化所述变体。将0．04体积1M乙酸钠pH5加到通过絮凝作用得到的滤液中以调整pH，加入氯化钙达到10-10M的终浓度。将溶液过滤并脱气。用10毫升固定的α环糊精制备Pharmacia XK16柱，然后通过以柱体积约10倍洗涤将所述柱用平衡缓冲液(25mM乙酸钠pH5)平衡。将滤液加到XK16柱上，然后用平衡缓冲液洗涤所述柱，直到在洗涤缓冲液中检测不到蛋白质为止。用含0．5M NaCl的平衡缓冲液洗涤柱以洗脱非特异性物质，然后用2-3倍柱体积的平衡缓冲液进行另一次洗涤。所有洗涤均以10ml／分钟的流速进行。用2％α环糊精的洗涤缓冲液溶液洗脱特异性结合的物质，然后以5ml／分钟的流速用PharmaciaChromatography Collector LCC-500 Plus来收集。
实施例2变体的pH依赖活性按下文所述检测上述实施例中制备的变体在不同pH下的活性。
使用用于从麦芽三糖或支链淀粉中释放葡萄糖的比色葡萄糖氧化酶-过氧化物酶检测方法来确定所述酶变体的pH活性分布(Glucose／GOD-Perid_Method，Boehringer Mannheim，Indianapolis IN)。在pH值为2、2．5、3、3．5、4、4．5、5、5．5、6、6．5、7、7．5、8和8．6的25mM柠檬酸盐-磷酸盐，0．1mM CaCl2缓冲液中检测活性。用氢氧化钠调整缓冲液的pH，用25mM柠檬酸盐-磷酸盐pH5稀释酶。以一式两份取测量值以得到平均值。所有值均是在观察到最高活性水平的pH下的值。
下表中所列的结果表明与亲本Novamyl相比时，每个变体具有改变的pH依赖活性分布。将每个变体的最高活性水平指定为100％，在其他指定的pH下测量到的变体的活性是该最大值的相对百分比。
表1

此外，检测许多Novamyl变体在pH4．0和5．0的活性，以相同pH时Novamyl的活性为100％。通过在60℃，水解50mM乙酸钠，1mM CaCl2中的麦芽三糖(10mg／ml)来确定活性。将结果表示为在pH5．0和4．0的活性比表2


结果表明按照本发明可以得到具有较高或较低最佳pH值的变体。
实施例3变体的热稳定性在80℃温育通过在80℃和pH4．3的水溶液中温育并在不同时间检测残留的淀粉酶活性来检测多种Novamyl变体的热稳定性。用亲本酶，Novarmyl进行比较。将结果表示为不同时间时残留活性占起始活性的百分比表3

上述数据表明与亲本淀粉酶相比，所述变体有明显改善的热稳定性。
在85℃与钙温育通过与1mM Ca++在85℃一起温育15分钟来检测Novamyl变体S32E。所述变体有48％的残留活性，而亲本酶(Novamyl)在相同的条件下有32％的残留活性。
DSC此外，在pH4．3或5．5通过DSC(示差扫描量热计)检测一些Novamy变体的热稳定性。另外，用亲本酶进行比较。将结果表示为变性温度(Tm)表4

结果表明两种变体有改善的热稳定性。
实施例4变体的比活性在pH5．0和60℃，对Phadebas片剂作用后，通过比色测量确定淀粉酶活性。下文列出了两种Novamyl变体，相对于Novamyl的结果表5

用上述MANU方法，通过在pH4．0和60℃下对麦芽三糖的作用进一步检测比活性。结果表明与Novamyl相比，变体G370N、N371G有106％的麦芽三糖比活性。
实施例5退化的抑制作用按下列方法确定Novamyl和Novamyl变体抑制退化的效力将730毫克在所选pH(3．7，4．3或5．5)下的0．1M乙酸钠中的50％(w／w)支链淀粉浆与20微升酶样品混合，然后将混合物在40℃密封的安瓿中温育1小时，然后在100℃温育1小时以使样品明胶化。然后在室温下将样品老化7天以使支链淀粉再结晶。包括不含酶的对照物。
老化后，以90℃／小时恒定的扫描速率从5℃-90℃扫描对样品进行DSC。取在热图中第一吸热峰下的面积代表退化的支链淀粉量，将退化的相对抑制作用表示为相对不含酶的对照物面积的减小(％)。
在下表中，将酶的效力表示为退化的相对抑制作用与酶剂量的比(以MANU／ml计)表6

结果表明就抑制退化而言，许多变体均比亲本淀粉酶更有效。
实施例6变体的抗变质作用用European Straight Dough方法或者用加有或不加酶的酸性生面制造面包，在有盖的盘中烘烤长面包以避免体积效应。使面包冷却2小时，然后分析纹理。然后将剩余的长面包包裹在塑料袋中并在室温下贮存1、4和7天后分析纹理。
将每个长面包切成4片进行纹理分析；在压缩25％(P1)、压缩40％(P2)和保持压缩40％恒定30秒(P3)后测量力。取P1为硬度，取比例(P3／P2)为面包屑的弹性。按实施例7所述通过DSC确定贮存7天后的退化程度。
European Straight Dough(pH5．5-6．0)以0-2mg酶／kg面粉的剂量检测Novamyl变体(T142A+N327S+K425E+K520R+N595I)，用亲本酶(Novamyl)作比较。
结果表明在相同的剂量下，2小时和1天后，变体比亲本酶有更好的弹性(P3／P2)。7天后的结果表明1-2mg／kg剂量的变体比相同剂量的亲本酶产生明显较软的面包屑(较低的硬度，P1)。因此，在7天的贮存期内，变体有更好的抗变质作用。
酸性生面(pH约4．5)在酸性生面检测Novamyl变体(F188L+D261G+T288P)，用亲本酶(Novamyl)作比较。7天后得到有关硬度(P1)的结果，4天和7天后得到弹性(P3／P2)的结果，7天后得到退化的结果表7

表8

表9

结果表明在pH4．5的酸性生面中，所述变体对评估为硬度和弹性的纹理有显著的改善作用。对于所有检测的参数，1-3mg／kg剂量的变体优于13mg／kg的亲本酶，在任何剂量下，用变体得到的弹性是亲本酶无法匹敌的。
实施例7变体的裂解模式比较两种变体和亲本酶Novamyl的淀粉水解的裂解模式。
下列结果表明在50℃，用50mM乙酸钠、1mM CaCl2，pH5．0在1％(w／v)淀粉中温育24小时后形成的各寡糖(G1-G8)的重量百分比。用HPLC鉴定并定量分析所述寡糖。
表10

结果表明有明显改变的裂解模式。24小时后，Novamyl主要产生麦芽糖，基本上没有更高级的寡糖。相反，两种变体产生显著量的麦芽三糖和更高级的寡糖。
参考文献Klein，C．，等，生物化学(Biochemistry)1992，31，8740-8746，Mizuno，H．，等，分子生物学杂志(J．Mol．Biol．)(1993)234，1282-1283，Chang，C．，等，分子生物学杂志(J．Mol．Biol．)(1993)229，235-238，Larson，S．B．，分子生物学杂志(J．Mol．Biol．)(1994)235，1560-1584，Lawson，C．L．，分子生物学杂志(J．Mol．Biol．)(1994)236，590-600，Qian，M．，等，分子生物学杂志(J．Mol．Biol．)(1993)231，785-799，Brady，R．L．，等，结晶学学报(Acta Crystallogr．)B部分，47，527-535，Swift，H．J．，等，结晶学学报(Acta Crystallogr．)B部分，47，535-544A．Kadziola，Ph．D．论文“通过X-射线结晶学研究来自大麦的α-淀粉酶及其与底物类似物抑制剂的复合体”，哥本哈根大学化学系1993MacGregor，E．A，食品水解胶体(Food Hydrocolloids)，1987，Vol．1，No．5-6，p。
B．Diderichsen和L．Christiansen，来自嗜热脂肪芽孢杆菌的麦芽α-淀粉酶的克隆，FEMS微生物学通讯(FEMS Microbiol．Letters)56pp．53-60(1988)Hudson等，实用免疫学(Practical Immunology)，第3版(1989)，Blackwell Scientific Publications，Sambrook等，分子克隆实验室手册(Molecular CloningALaboratory Manual)，第二版，Cold Spring Harbor，1989S．L．Beaucage和M．H．Caruthers，四面体通讯(Tetrahedron Letters)22，1981，pp．1859-1869Matthes等，EMBO杂志(The EMBO J．)3，1984，pp．801-805。
R．K Saiki等，科学(Science)239，1988，pp．487-491。
Morinaga等，(1984，生物技术(Biotechnology)2646-639)Nelson和Long，分析生物化学(Analytical Biochemistry)180，1989，pp．147-151Hunkapiller等，1984，自然(Nature)310105-111R．Higuchi，B．Krummel和R．K Saiki(1988)。体外制备和特异性诱变DNA片段的一般方法蛋白和DNA相互作用的研究，核酸研究(Nucl．Acids Res．)167351-7367。
Dubnau等，1971，分子生物学杂志(J．Mol．Biol)，56，pp．209-221。
Gryczan等，1978，细菌学杂志(J．Bacteriol．)134，pp．318-329。
S．D．Erlich，1977，国家科学院院报(Proe．Natl．Acad．Sci．)74，pp．1680-1682。
Boel等，1990，生物化学(Biochemistry)29 pp．6244-6249。
Kammann，M Laufs，J Schell，J和Gronnenborn，B(1989)核酸研究(Nucleic Acids Research)204937-4938。1 NSER A 1 10．254 56．595 38．175 1．00 15．64 7 43 CD LYS A 7 18．160 63．123 46．350 1．00 9．80 62 CA SER A 1 11．216 55．462 37．898 1．00 15．87 6 44 CE LYS A 7 17．698 64．488 45．795 1．00 10．87 63 CSER A 1 12．466 55．723 38．726 1．00 14．53 6 45 NZ LYS A 7 17．114 64．187 44．425 1．00 11．38 74 OSER A 1 12．585 56．773 39．369 1．00 15．99 8 46 NGLY A 8 21．036 58．214 45．577 1．00 13．10 75 CB SER A 1 11．527 55．345 36．397 1．00 21．54 6 47 CA GLY A 8 21．604 56．982 46．166 1．00 12．31 66 OG SER A 1 12．305 56．503 36．045 1．00 20．33 8 48 CGLY A 8 22．718 56．358 45．340 1．00 14．02 67 NSER A 2 13．466 54．795 38．551 1．00 18．07 7 49 OGLY A 8 23．109 55．205 45．579 1．00 13．36 88 CA SER A 2 14．705 55．061 39．291 1．00 19．33 6 50 NASP A 9 23．133 57．048 44．293 1．00 11．90 79 CSER A 2 15．621 56．069 38．559 1．00 15．87 6 51 CA ASP A 9 24．049 56．447 43．319 1．00 11．74 610 OSER A 2 16．573 56．563 39．209 1．00 16．73 8 52 CASP A 9 25．478 56．996 43．442 1．00 10．18 611 CB SER A 2 15．490 53．735 39．422 1．00 26．53 6 106 CB ILE A 15 37．192 59．663 28．343 1．00 10．73 612 OG SER A 2 15．918 53．392 38．123 1．00 21．07 8 107 CG1 ILE A 15 37．106 60．975 29．131 1．00 11．86 613 NSER A 3 15．136 56．545 37．384 1．00 12．71 7 108 CG2 ILE A 15 37．626 60．014 26．904 1．00 12．56 614 CA SER A 3 15．956 57．522 36．680 1．00 13．38 6 109 CD1 ILE A 15 36．181 62．091 28．574 1．00 15．42 615 CSER A 3 15．873 58．916 37．316 1．00 12．57 6 110 NILE A 16 34．926 57．450 26．561 1．00 10．37 716 OSER A 3 16．759 59．749 37．029 1．00 15．22 8 111 CA ILE A 16 34．728 56．178 25．868 1．00 11．03 617 CB SER A 3 15．434 57．682 35．219 1．00 16．30 6 112 CILE A 16 35．990 55．729 25．099 1．00 12．23 618 OG SER A 3 15．593 56．381 34．568 1．00 23．61 8 113 OILE A 16 36．342 54．511 25．184 1．00 11．07 819 NALA A 4 14．811 59．222 38．050 1．00 10．88 7 114 CB ILE A 16 33．578 56．292 24．863 1．00 10．56 620 CA ALA A 4 14．574 60．623 38．384 1．00 11．38 6 115 CG1 ILE A 16 32．240 56．387 25．709 1．00 11．92 621 CALA A 4 15．599 61．115 39．409 1．00 12．81 6 116 CG2 ILE A 16 33．444 55．053 23．953 1．00 11．18 622 OALA A 4 15．888 62．314 39．355 1．00 12．58 8 117 CD1 ILE A 16 31．115 56．958 24．823 1．00 13．67 623 CB ALA A 4 13．132 60．682 38．956 1．00 14．28 6 118 NASP A 17 36．565 56．624 24．314 1．00 10．08 724 NSER A 5 15．968 60．306 40．380 1．00 13．21 7 119 CA ASP A 17 37．730 56．165 23．518 1．00 8．61 625 CA SER A 5 16．905 60．780 41．427 1．00 14．29 6 120 CASP A 17 38．911 55．693 24．346 1．00 10．86 626 CSER A 5 18．163 59．941 41．357 1．00 16．01 6 121 OASP A 17 39．777 54．987 23．831 1．00 11．03 827 OSER A 5 18．053 58．724 41．237 1．00 16．41 8 122 CB ASP A 17 38．184 57．422 22．675 1．00 11．30 628 CB SER A 5 16．218 60．613 42．785 1．00 15．57 6 123 CG ASP A 17 39．380 57．017 21．755 1．00 9．77 629 OG SER A 5 17．193 60．855 43．843 1．00 13．17 8 124 OD1 ASP A 17 39．105 56．206 20．852 1．00 11．65 830 NVAL A 6 19．340 60．530 41．476 1．00 10．07 7 125 OD2 ASP A 17 40．480 57．562 21．970 1．00 11．48 831 CA VAL A 6 20．589 59．751 41．567 1．00 10．13 6 126 NARG A 18 38．972 55．999 25．646 1．00 9．54 732 CVAL A 6 21．169 59．955 42．963 1．00 10．99 6 127 CA ARG A 18 40．113 55．719 26．527 1．00 8．38 633 OVAL A 6 22．349 59．685 43．172 1．00 10．81 8 128 CARG A 18 39．826 54．720 27．608 1．00 9．97 634 CB VAL A 6 21．639 60．160 40．513 1．00 13．85 6 129 OARG A 18 40．643 54．490 28．501 1．00 13．32 835 CG1 VAL A 6 21．002 59．694 39．148 1．00 15．29 6 130 CB ARG A 18 40．537 57．083 27．137 1．00 11．02 636 CG2 VAL A 6 21．874 61．656 40．459 1．00 12．12 6 131 CG ARG A 18 40．931 58．139 26．063 1．00 9．63 637 NLYS A 7 20．369 60．349 43．964 1．00 10．30 7 132 CD ARG A 18 42．135 57．721 25．237 1．00 9．86 638 CA LYS A 7 20．901 60．604 45．331 1．00 9．78 6 133 NE ARG A 18 42．280 58．523 23．969 1．00 10．16 739 CLYS A 7 21．508 59．360 46．015 1．00 12．06 6 134 CZ ARG A 18 43．103 59．578 23．903 1．00 13．46 640 OLYS A 7 22．382 59．560 46．857 1．00 12．59 8 135 NH1 ARG A 18 43．748 60．063 24．966 1．00 12．03 741 CB LYS A 7 19．830 61．187 46．264 1．00 11．40 6 136 NH2 ARG A 18 43．350 60．181 22．725 1．00 10．43 742 CG LYS A 7 19．414 62．588 45．680 1．00 12．09 6 137 NPHE A 19 38．648 54．007 27．497 1．00 11．25 7138 CA PHE A 19 38．296 53．057 28．601 1．00 10．13 6 180 NTHR A 24 37．681 45．659 18．083 1．00 15．02 7139 CPHE A 19 38．543 51．614 28．192 1．00 12．61 6 181 CA THR A 24 38．769 46．308 17．340 1．00 16．37 6140 OPHE A 19 39．528 51．024 28．677 1．00 12．51 8 182 CTHR A 24 38．381 46．606 15．923 1．00 15．39 6141 CB PHE A 19 36．798 53．294 28．945 1．00 13．20 6 183 OTHR A 24 39．124 47．376 15．252 1．O0 16．40 8142 CG PHE A 19 36．342 52．543 30．189 1．00 12．09 6 184 CB THR A 24 40．033 45．402 17．367 1．00 18．68 6143 CD1 PHE A 19 36．849 52．908 31．423 1．00 12．96 6 185 OG1 THR A 24 39．710 44．147 16．673 1．00 17．99 8144 CD2 PHE A 19 35．472 51．447 30．058 1．00 13．30 6 186 CG2 THR A 24 40．478 45．112 18．772 1．00 22．45 6145 CE1 PHE A 19 36．500 52．187 32．563 1．00 16．46 6 187 NTHR A 25 37．228 46．150 15．423 1．00 16．09 7146 CE2 PHE A 19 35．184 50．719 31．215 1．00 12．02 6 188 CA THR A 25 36．864 46．330 14．019 1．00 16．07 6147 CZ PHE A 19 35．638 51．089 32．482 1．00 11．98 6 189 CTHR A 25 36．349 47．743 13．724 1．00 16．52 6148 NTYR A 20 37．844 51．054 27．199 1．00 11．48 7 190 OTHR A 25 36．215 48．013 12．538 1．00 20．25 8149 CA TYR A 20 38．154 49．694 26．772 1．00 11．40 6 191 CB THR A 25 35．780 45．366 13．475 1．00 20．06 6150 CTYR A 20 37．730 49．476 25．321 1．00 10．89 6 192 OG1 THR A 25 34．475 45．532 14．010 1．00 18．04 8151 OTYR A 20 36．593 49．813 24．934 1．00 11．80 8 193 CG2 THR A 25 36．248 43．924 13．739 1．00 21．26 6152 CB TYR A 20 37．417 48．696 27．719 1．00 12．88 6 194 NASN A 26 36．066 48．509 14．802 1．00 13．98 7153 CG TYR A 20 37．927 47．270 27．504 1．00 13．88 6 195 CA ASN A 26 35．577 49．871 14．471 1．00 12．49 6154 CD1 TYR A 20 39．216 46．968 27．943 1．00 14．05 6 196 CASN A 26 36．689 50．862 14．772 1．00 13．05 6155 CD2 TYR A 20 37．160 46．285 26．932 1．00 15．80 6 197 OASN A 26 36．435 52．053 14．825 1．00 11．58 8156 CE1 TYR A 20 39．717 45．678 27．800 1．00 16．74 6 198 CB ASN A 26 34．283 50．103 15．246 1．00 13．85 6157 CE2 TYR A 20 37．658 44．982 26．795 1．00 19．32 6 199 CG ASN A 26 34．435 49．981 16．739 1．00 15．62 6158 CZ TYR A 20 38．935 44．710 27．214 1．00 19．70 6 200 OD1 ASN A 26 35．558 50．066 17．224 1．00 12．89 8159 OH TYR A 20 39．458 43．422 27．062 1．00 22．69 8 201 ND2 ASN A 26 33．339 49．796 17．497 1．00 16．36 7160 NASP A 21 38．662 48．893 24．586 1．00 13．46 7 202 NASN A 27 37．946 50．401 14．890 1．00 14．79 7161 CA ASP A 21 38．414 48．628 23．134 1．00 14．35 6 203 CA ASN A 27 38．972 51．353 15．290 1．00 12．19 6162 CASP A 21 37．754 47．226 23．097 1．00 14．61 6 204 CASN A 27 39．404 52．337 14．189 1．00 13．62 6163 OASP A 21 38．426 46．196 23．063 1．00 13．84 8 205 OASN A 27 39．775 53．461 14．499 1．00 14．13 8164 CB ASP A 21 39．746 48．665 22．413 1．00 14．54 6 206 CB ASN A 27 40．235 50．575 15．662 1．00 12．10 6165 CG ASP A 21 39．678 48．444 20．909 1．00 17．30 6 207 CG ASN A 27 40．150 49．884 17．001 1．00 15．80 6166 OD1 ASP A 21 38．565 48．288 20．425 1．00 12．67 8 208 OD1 ASN A 27 39．065 49．932 17．554 1．00 12．92 8167 OD2 ASP A 21 40．759 48．450 20．282 1．00 15．87 8 209 ND2 ASN A 27 41．187 49．291 17．571 1．00 15．14 7168 NGLY A 22 36．430 47．219 23．040 1．00 12．11 7 210 NASN A 28 39．211 51．954 12．920 1．00 14．26 7169 CA GLY A 22 35．683 45．934 23．110 1．00 15．21 6 211 CA ASN A 28 39．604 52．918 11．854 1．00 15．71 6170 CGLY A 22 35．482 45．410 21．664 1．00 18．33 6 212 CASN A 28 38．672 52．705 10．661 1．00 14．39 6171 OGLY A 22 35．034 44．264 21．516 1．00 17．21 8 213 OASN A 28 39．059 52．148 9．622 1．00 16．82 8172 NASP A 23 35．786 46．189 20．639 1．00 13．30 7 214 CB ASN A 28 41．036 52．497 11．478 1．00 13．79 6173 CA ASP A 23 35．505 45．770 19．261 1．00 14．68 6 215 CG ASN A 28 41．790 53．538 10．656 1．00 21．29 6174 CASP A 23 36．634 46．389 18．425 1．00 14．54 6 216 OD1 ASN A 28 41．391 54．685 10．535 1．00 17．46 8175 OASP A 23 36．570 47．597 18．138 1．00 13．39 8 217 ND2 ASN A 28 42．936 53．086 10．108 1．00 24．72 7176 CB ASP A 23 34．163 46．271 18．762 1．00 13．59 6 218 NPRO A 29 37．442 53．154 10．790 1．00 15．04 7177 CG ASP A 23 33．889 45．785 17．319 1．00 16．74 6 219 CA PRO A 29 36．430 52．993 9．742 1．00 17．37 6178 OD1 ASP A 23 34．805 45．200 16．750 1．00 17．96 8 220 CPRO A 29 36．734 53．802 8．507 1．00 18．08 6179 OD2 ASP A 23 32．782 46．058 16．872 1．00 16．43 8 221 OPRO A 29 37．259 54．906 8．580 1．00 16．51 8222 CB PRO A 29 35．087 53．483 10．312 1．00 17．71 6 264 OLEU A 35 42．472 58．755 15．182 1．00 14．18 8223 CG PRO A 29 35．394 53．615 11．787 1．00 17．95 6 265 CB LEU A 35 40．784 59．737 13．090 1．00 10．53 6224 CD PRO A 29 36．907 53．841 11．957 1．00 15．54 6 266 CG LEU A 35 40．170 60．460 11．891 1．00 12．89 6225 NALA A 30 36．329 53．244 7．331 1．00 16．99 7 267 CD1 LEU A 35 38．783 61．033 12．240 1．00 13．47 6226 CA ALA A 30 36．533 54．024 6．117 1．00 19．06 6 268 CD2 LEU A 35 41．090 61．613 11．433 1．00 15．36 6227 CALA A 30 35．841 55．375 6．161 1．00 16．15 6 269 NTYR A 36 43．025 57．036 13．757 1．00 13．30 7228 OALA A 30 36．398 56．355 5．599 1．00 18．27 8 270 CA TYR A 36 43．335 56．061 14．796 1．00 13．00 6229 CB ALA A 30 35．998 53．268 4．880 1．00 21．27 6 271 CTYR A 36 44．826 55．913 15．032 1．00 15．18 6230 NLYS A 31 34．697 55．514 6．833 1．00 15．01 7 272 OTYR A 36 45．610 55．855 14．049 1．00 15．86 8231 CA LYS A 31 34．012 56．812 6．886 1．00 14．64 6 273 CB TYR A 36 42．749 54．728 14．291 1．00 13．61 6232 CLYS A 31 34．944 57．908 7．416 1．00 15．07 6 274 CG TYR A 36 43．149 53．492 15．076 1．00 12．30 6233 OLYS A 31 34．722 59．094 7．172 1．00 14．25 8 275 CD1 TYR A 36 42．927 53．383 16．454 1．00 14．21 6234 CB LYS A 31 32．771 56．667 7．818 1．00 13．99 6 276 CD2 TYR A 36 43．807 52．460 14．391 1．00 16．88 6235 CG LYS A 31 31．981 57．980 8．050 1．00 13．23 6 277 CE1 TYR A 36 43．317 52．206 17．122 1．00 14．97 6236 CD LYS A 31 30．617 57．569 8．669 1．00 16．17 6 278 CE2 TYR A 36 44．182 51．320 15．075 1．00 19．02 6237 CE LYS A 31 29．763 58．766 9．053 1．00 14．65 6 279 CZ TYR A 36 43．930 51．206 16．416 1．00 17．90 6238 NZ LYS A 31 30．427 59．568 10．156 1．00 12．05 7 280 OH TYR A 36 44．299 50．063 17．135 1．00 18．88 8239 NSER A 32 35．822 57．610 8．364 1．00 16．27 7 281 NASP A 37 45．211 55．848 16．289 1．00 12．45 7240 CA SER A 32 36．675 58．587 9．038 1．00 14．39 6 282 CA ASP A 37 46．646 55．624 16．621 1．00 12．80 6241 CSER A 32 38．087 57．989 9．161 1．00 17．62 6 283 CASP A 37 46．700 54．350 17．441 1．00 14．03 6242 OSER A 32 38．770 57．968 10．193 1．00 17．19 8 284 OASP A 37 46．507 54．281 18．673 1．00 13．32 8243 CB SER A 32 36．100 58．851 10．460 1．00 12．32 6 285 CB ASP A 37 47．120 56．834 17．463 1．00 13．46 6244 OG SER A 32 35．874 57．664 11．167 1．00 12．92 8 286 CG ASP A 37 48．543 56．543 17．991 1．00 20．57 6245 NTYR A 33 38．596 57．524 8．010 1．00 14．71 7 287 OD1 ASP A 37 49．278 55．720 17．366 1．00 17．00 8246 CA TYR A 33 39．875 56．801 8．045 1．00 15．23 6 288 OD2 ASP A 37 48．902 57．113 19．028 1．00 17．32 8247 CTYR A 33 41．051 57．676 8．444 1．00 14．94 6 289 NPRO A 38 47．163 53．245 16．821 1．00 15．62 7248 OTYR A 33 41．042 58．848 8．023 1．00 17．62 8 290 CA PRO A 38 47．375 52．024 17．548 1．00 15．67 6249 CB TYR A 33 40．075 56．295 6．582 1．00 18．09 6 291 CPRO A 38 48．484 52．056 18．558 1．00 15．69 6250 CG TYR A 33 41．166 55．254 6．536 1．00 20．46 6 292 OPRO A 38 48．513 51．189 19．436 1．00 18．95 8251 CD1 TYR A 33 40．982 53．978 7．004 1．00 26．95 6 293 CB PRO A 38 47．669 50．946 16．450 1．00 17．01 6252 CD2 TYR A 33 42．408 55．618 6．002 1．00 31．14 6 294 CG PRO A 38 48．367 51．843 15．437 1．00 18．68 6253 CE1 TYR A 33 41．994 53．027 6．944 1．00 33．56 6 295 CD PRO A 38 47．570 53．192 15．409 1．00 18．22 6254 CE2 TYR A 33 43．422 54．670 5．943 1．00 31．30 6 296 NTHR A 39 49．385 53．031 18．514 1．00 15．60 7255 CZ TYR A 33 43．210 53．409 6．402 1．00 33．88 6 297 CA THR A 39 50．469 53．080 19．499 1．00 14．85 6256 OH TYR A 33 44．235 52．483 6．334 1．00 44．90 8 298 CTHR A 39 50．126 53．773 20．822 1．00 17．68 6257 NGLY A 34 42．039 57．105 9．114 1．00 12．92 7 299 OTHR A 39 50．961 53．777 21．719 1．00 17．01 8258 CA GLY A 34 43．281 57．836 9．403 1．00 14．92 6 300 CB THR A 39 51．692 53．847 18．947 1．00 19．14 6259 CGLY A 34 43．255 58．672 10．686 1．00 15．08 6 301 OG1 THR A 39 51．503 55．239 18．723 1．00 16．66 8260 OGLY A 34 44．274 59．342 10．956 1．00 15．24 8 302 CG2 THR A 39 52．083 53．233 17．573 1．00 22．20 6261 NLEU A 35 42．253 58．417 11．548 1．00 12．52 7 303 NLYS A 40 48．983 54．487 20．832 1．00 14．93 7262 CA LEU A 35 42．215 59．140 12．846 1．00 11．02 6 304 CA LYS A 40 48．588 55．225 22．041 1．00 14．22 6263 CLEU A 35 42．519 58．271 14．028 1．00 15．01 6 305 CLYS A 40 49．736 56．141 22．483 1．00 17．80 6306 OLYS A 40 50．009 56．348 23．685 1．00 17．78 8 348 CE LYS A 44 45．254 68．171 22．334 1．00 15．83 6307 CB LYS A 40 48．104 54．324 23．207 1．00 19．03 6 349 NZ LYS A 44 45．125 69．681 22．068 1．00 18．92 7308 CG LYS A 40 47．023 53．320 22．775 1．00 18．65 6 350 NMET A 45 44．473 61．576 19．114 1．00 10．42 7309 CD LYS A 40 46．535 52．543 24．031 1．00 21．38 6 351 CA MET A 45 43．881 60．686 18．112 1．00 12．24 6310 CE LYS A 40 45．432 51．573 23．590 1．00 22．34 6 352 CMET A 45 42．952 59．664 18．768 1．00 11．36 6311 NZ LYS A 40 45．883 50．563 22．605 1．00 21．85 7 353 OMET A 45 43．011 59．512 19．985 1．00 12．88 8312 NSER A 41 50．307 56．831 21．475 1．00 16．33 7 354 CB MET A 45 45．028 59．874 17．442 1．00 13．26 6313 CA SER A 41 51．307 57．853 21．746 1．00 17．21 6 355 CG AMET A 45 46．067 60．710 16．692 0．50 14．78 6314 CSER A 41 50．929 59．210 21．203 1．00 16．87 6 356 SD AMET A 45 45．379 61．237 15．135 0．50 13．95 16315 OSER A 41 51．606 60．250 21．492 1．00 16．04 8 357 CE AMET A 45 45．728 60．040 13．903 0．50 12．41 6316 CB SER A 41 52．714 57．429 21．198 1．00 17．96 6 355 CG BMET A 45 45．776 60．960 16．619 0．50 11．59 6317 OG SER A 41 52．625 57．387 19．782 1．00 20．42 8 356 SD BMET A 45 46．918 60．290 15．431 0．50 16．20 16318 NLYS A 42 49．895 59．315 20．388 1．00 13．73 7 357 CE BMET A 45 45．864 59．453 14．271 0．50 18．11 6319 CA LYS A 42 49．446 60．589 19．836 1．00 12．77 6 358 NTYR A 46 42．122 58．961 17．976 1．00 10．91 7320 CLYS A 42 48．152 60．921 20．603 1．00 13．20 6 359 CA TYR A 46 41．356 57．880 18．584 1．00 13．29 6321 OLYS A 42 47．111 60．351 20．317 1．00 12．98 8 360 CTYR A 46 42．263 56．691 18．938 1．00 13．10 5322 CB LYS A 42 49．193 60．477 18．321 1．00 14．60 6 361 OTYR A 46 43．076 56．318 18．094 1．00 12．46 8323 CG LYS A 42 50．523 60．079 17．606 1．00 19．41 6 362 CB TYR A 46 40．258 57．364 17．660 1．00 12．44 6324 CD LYS A 42 50．228 60．163 16．078 1．00 25．03 6 363 CG TYR A 46 39．031 58．210 17．416 1．00 13．02 6325 CE LYS A 42 51．611 60．340 15．395 1．00 34．65 6 364 CD1 TYR A 46 39．075 59．210 16．436 1．00 11．30 6326 NZ LYS A 42 52．071 58．949 15．130 1．00 41．02 7 365 CD2 TYR A 46 37．846 57．978 18．105 1．00 12．45 6327 NTRP A 43 48．256 61．858 21．565 1．00 11．08 7 366 CE1 TYR A 46 37．940 59．997 16．146 1．00 12．75 6328 CA TRP A 43 47．235 61．925 22．643 1．00 13．35 6 367 CE2 TYR A 46 36．683 58．746 17．838 1．00 9．77 6329 CTRP A 43 45．915 62．494 22．162 1．00 11．08 6 368 CZ TYR A 46 36．789 59．707 16．881 1．00 10．60 6330 OTRP A 43 45．002 62．429 22．997 1．00 13．47 8 369 OH TYR A 46 35．703 60．490 16．547 1．00 11．65 8331 CB TRP A 43 47．831 62．848 23．743 1．00 14．15 6 370 NTRP A 47 42．097 56．222 20．188 1．00 9．67 7332 CG TRP A 43 48．739 61．957 24．592 1．00 12．91 6 371 CA TRP A 47 42．866 55．089 20．664 1．00 11．50 6333 CD1 TRP A 43 50．014 61．590 24．338 1．00 14．88 6 372 CTRP A 47 42．065 53．770 20．579 1．00 12．29 6334 CD2 TRP A 43 48．362 61．357 25．845 1．00 12．18 6 373 OTRP A 47 42．633 52．676 20．711 1．00 12．20 8335 NE1 TRP A 43 50．507 60．770 25．364 1．00 16．61 7 374 CB TRP A 47 43．430 55．285 22．077 1．00 12．80 6336 CE2 TRP A 43 49．467 60．633 26．297 1．00 17．08 6 375 CG TRP A 47 44．548 56．316 22．086 1．00 10．46 6337 CE3 TRP A 43 47．186 61．367 26．617 1．00 13．97 6 376 CD1 TRP A 47 45．068 57．007 21．037 1．00 11．88 6338 CZ2 TRP A 43 49．497 59．891 27．501 1．00 19．44 6 377 CD2 TRP A 47 45．300 56．687 23．218 1．00 10．01 6339 CZ3 TRP A 43 47．223 60．644 27．814 1．00 14．34 6 378 NE1 TRP A 47 46．060 57．853 21．485 1．00 11．36 7340 CH2 TRP A 43 48．333 59．925 28．265 1．00 15．92 6 379 CE2 TRP A 47 46．219 57．700 22．820 1．00 12．07 6341 NLYS A 44 45．846 63．088 20．972 1．00 11．78 7 380 CE3 TRP A 47 45．198 56．392 24．603 1．00 12．09 6342 CA LYS A 44 44．532 63．606 20．529 1．00 10．59 6 381 CZ2 TRP A 47 47．103 58．301 23．715 1．00 13．05 6343 CLYS A 44 43．959 62．797 19．362 1．00 11．15 6 382 CZ3 TRP A 47 46．072 56．974 25．484 1．00 15．07 6344 OLYS A 44 43．021 63．227 18．707 1．00 11．48 8 383 CH2 TRP A 47 47．002 57．939 25．033 1．00 16．33 6345 CB LYS A 44 44．647 65．112 20．097 1．00 11．58 6 384 NGLY A 48 40．752 53．875 20．442 1．00 10．96 7346 CG LYS A 44 45．053 65．911 21．382 1．00 11．48 6 385 CA GLY A 48 39．995 52．631 20．097 1．00 11．53 6347 CD LYS A 44 44．928 67．435 21．011 1．00 12．19 6 386 CGLY A 48 38．960 52．197 21．106 1．00 11．03 6387 OGLY A 48 38．208 51．215 20．845 1．00 12．01 8 429 CA ARG A 55 29．382 46．875 28．101 1．00 13．29 6388 NGLY A 49 38．834 52．862 22．221 1．00 12．42 7 430 CARG A 55 30．112 45．671 28．652 1．00 12．91 6389 CA GLY A 49 37．789 52．443 23．230 1．00 12．08 6 431 OARG A 55 29．684 44．943 29．596 1．00 13．96 8390 CGLY A 49 36．451 52．679 22．614 1．00 9．81 6 432 CB ARG A 55 28．627 46．458 26．819 1．00 13．43 6391 OGLY A 49 36．173 53．629 21．880 1．00 10．92 8 433 CG ARG A 55 27．364 45．611 27．165 1．00 13．64 6392 NASP A 50 35．433 51．851 23．065 1．00 10．42 7 434 CD ARG A 55 26．723 44．974 25．877 1．00 13．15 6393 CA ASP A 50 34．135 51．985 22．429 1．00 11．91 6 435 NE ARG A 55 27．745 44．040 25．358 1．00 13．30 7394 CASP A 50 32．977 51．516 23．344 1．00 11．85 6 436 CZ ARG A 55 28．117 42．905 25．921 1．00 14．35 6395 OASP A 50 33．188 51．228 24．489 1．00 12．76 8 437 NH1 ARG A 55 27．475 42．404 27．011 1．00 15．82 7396 CB ASP A 50 34．148 51．188 21．094 1．00 10．66 6 438 NH2 ARG A 55 29．125 42．171 25．446 1．00 17．12 7397 CG ASP A 50 34．693 49．790 21．327 1．00 14．50 6 439 NGLN A 56 31．265 45．354 28．031 1．00 11．75 7398 OD1 ASP A 50 34．446 49．184 22．384 1．00 11．19 8 440 CA GLN A 56 32．050 44．171 28．503 1．00 12．69 6399 OD2 ASP A 50 35．425 49．205 20．532 1．00 11．87 8 441 CGLN A 56 32．530 44．339 29．945 1．00 14．76 6400 NLEU A 51 31．762 51．615 22．778 1．00 11．80 7 442 OGLN A 56 32．895 43．338 30．611 1．00 15．16 8401 CA LEU A 51 30．580 51．320 23．617 1．00 11．32 6 443 CB GLN A 56 33．249 43．948 27．536 1．00 12．12 6402 CLEU A 51 30．568 49．843 23．973 1．00 13．43 6 444 CG GLN A 56 32．718 43．310 26．223 1．00 12．45 6403 OLEU A 51 30．145 49．499 25．090 1．00 11．80 8 445 CD GLN A 56 33．748 43．189 25．110 1．00 18．74 6404 CB LEU A 51 29．272 51．662 22．869 1．00 12．03 6 446 OE1 GLN A 56 33．441 43．161 23．879 1．00 21．22 8405 CG LEU A 51 29．178 53．205 22．638 1．00 11．71 6 447 NE2 GLN A 56 34．957 43．066 25．540 1．00 13．29 7406 CD1 LEU A 51 28．036 53．389 21．666 1．00 13．88 6 448 NLYS A 57 32．816 45．574 30．355 1．00 13．93 7407 CD2 LEU A 51 28．915 53．930 23．954 1．00 15．76 6 449 CA LYS A 57 33．243 45．881 31．703 1．00 11．77 6408 NGLU A 52 30．942 48．987 23．037 1．00 12．67 7 450 CLYS A 57 32．146 46．200 32．702 1．00 13．05 6409 CA GLU A 52 30．995 47．541 23．443 1．00 12．25 6 451 OLYS A 57 32．397 46．651 33．834 1．00 12．11 8410 CGLU A 52 32．024 47．239 24．516 1．00 12．73 6 452 CB LYS A 57 34．240 47．112 31．625 1．00 12．27 6411 OGLU A 52 31．816 46．375 25．382 1．00 13．32 8 453 CG LYS A 57 35．508 46．752 30．818 1．00 13．15 6412 CB GLU A 52 31．182 46．786 22．122 1．00 16．82 6 454 CB LYS A 57 36．167 45．442 31．318 1．00 13．38 6413 CG GLU A 52 31．390 45．298 22．295 1．00 22．57 6 455 CB LYS A 57 37．577 45．277 30．729 1．00 16．88 6414 CD GLU A 52 30．227 44．545 22．992 1．00 12．69 6 456 NZ LYS A 57 38．170 43．960 31．261 1．00 17．21 7415 OE1 GLU A 52 29．097 45．029 23．005 1．00 17．98 8 457 NLEU A 58 30．883 45．891 32．388 1．00 12．90 7416 OE2 GLU A 52 30．680 43．475 23．419 1．00 16．49 8 458 CA LEU A 58 29．789 46．048 33．338 1．00 14．31 6417 NGLY A 53 33．114 48．012 24．628 1．00 12．03 7 459 CLEU A 58 29．981 45．299 34．668 1．00 12．68 6418 CA GLY A 53 34．108 47．857 25．680 1．00 13．18 6 460 OLEU A 58 29．737 45．865 35．732 1．00 13．94 8419 CGLY A 53 33．471 48．292 27．005 1．00 12．67 6 461 CB LEU A 58 28．407 45．779 32．723 1．00 12．52 6420 OGLY A 53 33．737 47．586 28．000 1．00 11．91 8 462 CG LEU A 58 27．963 46．878 31．718 1．00 12．14 6421 NVAL A 54 32．653 49．355 27．005 1．00 11．80 7 463 CD1 LEU A 58 26．709 46．366 30．943 1．00 14．87 6422 CA VAL A 54 31．996 49．680 28．280 1．00 10．05 6 464 CD2 LEU A 58 27．586 48．136 32．488 1．00 15．84 6423 CVAL A 54 31．078 48．502 28．715 1．00 12．37 6 465 NPRO A 59 30．555 44．107 34．670 1．00 13．13 7424 OVAL A 54 31．055 48．111 29．879 1．00 12．15 8 466 CA PRO A 59 30．776 43．396 35．937 3．00 14．64 6425 CB VAL A 54 31．154 50．947 28．220 1．00 11．03 6 467 CPRO A 59 31．759 44．139 36．827 1．00 14．63 6426 CG1 VAL A 54 30．449 51．255 29．552 1．00 13．86 6 468 OPRO A 59 31．532 44．250 38．038 1．00 15．79 8427 CG2 VAL A 54 32．100 52．143 27．853 1．00 11．86 6 469 CB PRO A 59 31．436 42．034 35．525 1．00 15．40 6428 NARG A 55 30．387 47．952 27．708 1．00 9．95 7 470 CG PRO A 59 30．719 41．845 34．161 1．00 16．79 6471 CD PRO A 59 30．807 43．247 33．514 1．00 16．71 6 508 OE1BGLN A 63 34．480 42．416 41．279 0．33 14．24 8472 N TYR A 60 32．806 44．717 36．210 1．00 12．89 7 509 NE2BGLN A 63 34．884 42．519 43．537 0．33 12．44 7473 CA TYR A 60 33．789 45．511 36．994 1．00 12．47 6 510 N LEU A 64 32．481 47．646 41．498 1．00 10．99 7474 C TYR A 60 33．072 46．731 37．584 1．00 12．64 6 511 CA LEU A 64 32．993 48．909 42．087 1．00 15．73 6475 O TYR A 60 33．237 46．994 38．797 1．00 13．63 8 512 C LEU A 64 31．893 49．656 42．837 1．00 14．21 6476 CB TYR A 60 34．918 45．920 36．026 1．00 12．16 6 513 O LEU A 64 32．253 50．516 43．659 1．00 14．81 8477 CG TYR A 60 35．856 46．938 36．667 1．00 12．17 6 514 CB LEU A 64 33．536 49．777 40．930 1．00 14．15 6478 CD1 TYR A 60 36．917 46．528 37．462 1．00 13．23 6 515 CG LEU A 64 34．050 51．201 41．274 1．00 13．04 6479 CD2 TYR A 60 35．602 48．293 36．453 1．00 12．24 6 516 CD1 LEU A 64 35．177 51．132 42．303 1．00 12．46 6480 CE1 TYR A 60 37．730 47．509 38．049 1．00 12．99 6 517 CD2 LEU A 64 34．587 51．825 39．963 1．00 12．70 6481 CE2 TYR A 60 36．438 49．268 37．022 1．00 14．93 6 518 N GLY A 65 30．605 49．492 42．566 1．00 14．23 7482 CZ TYR A 60 37．473 48．852 37．823 1．00 14．75 6 519 CA GLY A 65 29．537 50．247 43．205 1．00 13．78 6483 OH TYR A 60 38．287 49．782 38．464 1．00 13．93 8 520 C GLY A 65 28．987 51．337 42．311 1．00 14．56 6484 N LEU A 61 32．298 47．410 36．735 1．00 11．74 7 521 O GLY A 65 28．207 52．222 42．758 1．00 13．13 8485 CA LEU A 61 31．622 48．610 37．225 1．00 11．91 6 522 N VAL A 66 29．343 51．265 41．014 1．00 12．13 7486 C LEU A 61 30．570 48．316 38．272 1．00 14．11 6 523 CA VAL A 66 28．773 52．267 40．114 1．00 10．77 6487 O LEU A 61 30．508 49．022 39．283 1．00 13．33 8 524 C VAL A 66 27．297 52．007 39．842 1．00 13．82 6488 CB LEU A 61 30．993 49．382 36．051 1．00 12．06 6 525 O VAL A 66 26．933 50．836 39．617 1．00 13．38 8489 CG LEU A 61 32．030 49．809 34．992 1．00 13．18 6 526 CB VAL A 66 29．491 52．192 38．744 1．00 11．10 6490 CD1 LEU A 61 31．263 50．310 33．753 1．00 15．35 6 527 CG1 VAL A 66 28．892 53．220 37．731 1．00 12．12 6491 CD2 LEU A 61 32．865 50．971 35．605 1．00 16．34 6 528 CG2 VAL A 66 30．961 52．489 38．974 1．00 14．48 6492 N LYS A 62 29．850 47．217 38．162 1．00 12．47 7 529 N THR A 67 26．431 53．016 39．992 1．00 10．70 7493 CA LYS A 62 28．890 46．844 39．202 1．00 13．25 6 530 CA THR A 67 25．022 52．822 39．675 1．00 12．22 6494 C LYS A 62 29．614 46．558 40．535 1．00 13．60 6 531 C THR A 67 24．526 53．737 38．565 1．00 13．77 6495 O LYS A 62 29．149 47．032 41．576 1．00 15．97 8 532 O THR A 67 23．404 53．538 38．103 1．00 13．29 8496 CB LYS A 62 28．117 45．588 38．730 1．00 14．71 6 533 CB THR A 67 24．072 52．926 40．898 1．00 14．25 6497 CG LYS A 62 27．011 45．263 39．764 1．00 17．27 6 534 OG1 THR A 67 24．680 53．791 41．874 1．00 13．89 8498 CD LYS A 62 25．908 44．363 39．223 1．00 30．17 6 535 CG2 THR A 67 24．085 51．519 41．584 1．00 14．96 6499 CE LYS A 62 24．879 44．088 40．343 1．00 25．52 6 536 N THR A 68 25．351 54．723 38．156 1．00 12．63 7500 NZ LYS A 62 23．887 45．203 40．515 1．00 24．63 7 537 CA THR A 68 25．042 55．479 36．914 1．00 10．68 6501 N GLN A 63 30．722 45．781 40．455 1．00 12．05 7 538 C THR A 68 26．379 55．684 36．193 1．00 9．37 6502 CA GLN A 63 31．437 45．448 41．660 1．00 10．80 6 539 O THR A 68 27．313 56．214 36．775 1．00 11．86 8503 C GLN A 63 32．010 46．705 42．325 1．00 13．71 6 540 CB THR A 68 24．388 56．837 37．236 1．00 13．89 6504 O GLN A 63 32．200 46．751 43．544 1．00 13．66 8 541 OG1 THR A 68 23．094 56．649 37．793 1．00 13．19 8505 CB AGLN A 63 32．582 44．501 41．262 0．66 17．93 6 542 CG2 THR A 68 24．269 57．734 35．965 1．00 14．32 6506 CG AGLN A 63 32．178 43．092 40．865 0．66 27．01 6 543 N ILE A 69 26．394 55．287 34．896 1．00 9．42 7507 CD AGLN A 63 33．421 42．362 40．343 0．66 35．95 6 544 CA ILE A 69 27．605 55．600 34．073 1．00 8．17 6508 OE1AGLN A 63 34．283 42．022 41．149 0．66 40．99 8 545 C ILE A 69 27．249 56．897 33．377 1．00 11．16 6509 NE2AGLN A 63 33．525 42．128 39．043 0．66 36．04 7 546 O ILE A 69 26．200 57．080 32．734 1．00 12．50 8505 CB BGLN A 63 32．511 44．387 41．345 0．33 7．59 6 547 CB ILE A 69 27．714 54．510 32．986 1．00 12．66 6506 CG BGLN A 63 33．072 43．793 42．621 0．33 8．29 6 548 CG1 ILE A 69 28．160 53．214 33．736 1．00 14．05 6507 CD BGLN A 63 34．234 42．824 42．408 0．33 8．28 6 549 CG2 ILE A 69 28．737 54．893 31．900 1．00 11．22 6550 CD1 ILE A 69 27．937 52．008 32．775 1．00 13．93 6 592 CG2 VAL A 74 25．882 58．894 22．161 1．00 10．26 6551 NTRP A 70 28．196 57．872 33．425 1．00 9．74 7 593 NLEU A 75 27．708 60．912 19．980 1．00 10．62 7552 CA TRP A 70 28．095 59．093 32．600 1．00 10．34 6 594 CA LEU A 75 27．182 61．136 18．619 1．00 10．48 6553 CTRP A 70 28．991 58．790 31．403 1．00 11．63 6 595 CLEU A 75 28．305 61．464 17．620 1．00 12．02 6554 OTRP A 70 30．214 58．751 31．558 1．00 11．51 8 596 OLEU A 75 29．436 61．678 18．016 1．00 11．28 8555 CB TRP A 70 28．494 60．327 33．441 1．00 9．83 6 597 CB LEU A 75 26．111 62．279 18．660 1．00 10．81 6556 CG TRP A 70 28．954 61．558 32．738 1．00 8．81 6 598 CG LEU A 75 24．952 61．966 19．634 1．00 11．49 6557 CD1 TRP A 70 29．050 61．770 31．360 1．00 13．03 6 599 CD1 LEU A 75 24．074 63．178 19．911 1．00 11．47 6558 CD2 TRP A 70 29．591 62．698 33．356 1．00 10．57 6 600 CD2 LEU A 75 24．074 60．864 18．960 1．00 11．05 6559 NE1 TRP A 70 29．645 63．016 31．118 1．00 12．41 7 601 NASP A 76 27．958 61．296 16．347 1．00 10．11 7560 CE2 TRP A 70 30．017 63．558 32．338 1．00 10．48 6 602 CA ASP A 76 29．020 61．292 15．299 1．00 9．23 6561 CE3 TRP A 70 29．830 63．007 34．699 1．00 12．18 6 603 CASP A 76 29．821 62．605 15．351 1．00 9．60 6562 CZ2 TRP A 70 30．721 64．729 32．587 1．00 9．61 6 604 OASP A 76 29．263 63．683 15．155 1．00 11．11 8563 CZ3 TRP A 70 30．426 64．234 34．950 1．00 11．62 6 605 CB ASP A 76 28．264 61．153 13．979 1．00 9．89 6564 CH2 TRP A 70 30．896 65．061 33．914 1．00 13．98 6 606 CG ASP A 76 29．177 61．079 12．745 1．00 12．56 6565 NLEU A 71 28．373 58．542 30．225 1．00 10．83 7 607 OD1 ASP A 76 30．380 60．856 12．895 1．00 12．97 8566 CA LEU A 71 29．219 58．311 29．023 1．00 11．92 6 608 OD2 ASP A 76 28．617 61．239 11．641 1．00 11．97 8567 CLEU A 71 29．585 59．691 28．439 1．00 10．49 6 609 NASN A 77 31．131 62．435 15．524 1．00 9．80 7568 OLEU A 71 28．669 60．552 28．276 1．00 10．64 8 610 CA ASN A 77 32．043 63．570 15．534 1．00 9．86 6569 CB LEU A 71 28．342 57．617 27．923 1．00 11．13 6 611 CASN A 77 32．766 63．691 14．180 1．00 10．69 6570 CG LEU A 71 27．991 56．159 28．240 1．00 11．31 6 612 OASN A 77 32．797 62．759 13．385 1．00 10．51 8571 CD1 LEU A 71 27．073 55．665 27．096 1．00 10．98 6 613 CB ASN A 77 33．117 63．370 16．619 1．00 10．13 6572 CD2 LEU A 71 29．253 55．314 28．322 1．00 11．96 6 614 CG ASN A 77 32．685 63．988 17．945 1．00 13．40 6573 NSER A 72 30．870 59．865 28．066 1．00 10．17 7 615 OD1 ASN A 77 33．515 64．636 18．600 1．00 10．92 8574 CA SER A 72 31．250 60．995 27．218 1．00 9．81 6 616 ND2 ASN A 77 31．412 63．908 18．341 1．00 11．73 7575 CSER A 72 30．455 60．988 25．920 1．00 11．22 6 617 NLEU A 78 33．296 64．886 13．967 1．00 10．62 7576 OSER A 72 29．733 60．011 25．572 1．00 10．33 8 618 CA LEU A 78 34．240 65．195 12．866 1．00 11．24 6577 CB SER A 72 32．773 60．898 26．944 1．00 10．62 6 619 CLEU A 78 34．929 63．977 12．309 1．00 8．87 6S78 OG SER A 72 33．092 59．694 26．237 1．00 11．62 8 620 OLEU A 78 35．632 63．257 13．026 1．00 12．04 8579 NPRO A 73 30．447 62．034 25．128 1．00 11．10 7 621 CB LEU A 78 35．257 66．197 13．506 1．00 9．81 6580 CA PRO A 73 29．427 62．188 24．048 1．00 11．86 6 622 CG LEU A 78 36．289 66．679 12．399 1．00 9．30 6581 CPRO A 73 29．521 61．057 23．042 1．00 13．54 6 623 CD1 LEU A 78 35．622 67．597 11．418 1．00 11．34 6582 OPRO A 73 30．653 60．649 22．674 1．00 11．75 8 624 CD2 LEU A 78 37．382 67．439 13．176 1．00 13．04 6583 CB PRO A 73 29．672 63．563 23．414 1．00 10．32 6 625 NASP A 79 34．801 63．867 10．945 1．00 11．36 7584 CG PRO A 73 30．360 64．313 24．557 1．00 10．23 6 626 CA ASP A 79 35．393 62．670 10．348 1．00 9．32 6585 CD PRO A 73 31．228 63．286 25．358 1．00 11．09 6 627 CASP A 79 36．754 62．947 9．688 1．00 12．70 6586 NVAL A 74 28．345 60．538 22．623 1．00 11．02 7 628 OASP A 79 37．275 62．042 9．026 1．00 14．30 8587 CA VAL A 74 28．351 59．338 21．794 1．00 9．14 6 629 CB ASP A 79 34．468 62．189 9．168 1．00 14．19 6588 CVAL A 74 27．998 59．628 20．344 1．00 9．79 6 630 CG ASP A 79 33．217 61．518 9．658 1．00 15．14 6589 OVAL A 74 28．041 58．700 19．549 1．00 10．96 8 631 OD1 ASP A 79 33．208 61．150 10．841 1．00 12．50 8590 CB VAL A 74 27．260 58．313 22．311 1．00 9．29 6 632 OD2 ASP A 79 32．239 61．307 8．931 1．00 12．26 8591 CG1 VAL A 74 27．541 57．935 23．780 1．00 11．66 6 633 NTHR A 80 37．307 64．115 9．950 1．00 12．57 7634 CA THR A 80 38．652 64．479 9．456 1．00 14．13 6 676 CB ASN A 86 44．190 67．732 16．468 1．00 11．52 6635 CTHR A 80 39．521 64．930 10．635 1．00 13．16 6 677 CG ASN A 86 43．470 68．295 17．677 1．00 13．68 6636 OTHR A 80 39．072 64．981 11．769 1．00 12．58 8 678 OD1 ASN A 86 42．743 67．535 18．341 1．00 14．08 8637 CB THR A 80 38．583 65．712 8．534 1．00 14．19 6 679 ND2 ASN A 86 43．644 69．546 18．063 1．00 15．21 7638 OG1 THR A 80 38．265 66．927 9．264 1．00 15．46 8 680 NTHR A 87 41．877 65．099 16．705 1．00 10．11 7639 CG2 THR A 80 37．593 65．645 7．372 1．00 19．78 6 681 CA THR A 87 40．619 64．459 16．251 1．00 10．70 6640 NLEU A 81 40．809 65．216 10．327 1．00 13．37 7 682 CTHR A 87 39．525 64．643 17．317 1．00 11．84 6641 CA LEU A 81 41．651 65．864 11．341 1．00 10．22 6 683 OTHR A 87 39．764 65．021 18．471 1．00 11．11 8642 CLEU A 81 41．263 67．297 11．488 1．00 12．10 6 684 CB THR A 87 40．745 62．924 16．124 1．00 12．30 6643 OLEU A 81 40．635 67．900 10．595 1．00 12．72 8 685 OG1 THR A 87 40．840 62．298 17．444 1．00 11．34 8644 CB LEU A 81 43．143 65．818 10．830 1．00 10．42 6 686 CG2 THR A 87 41．961 62．467 15．375 1．00 11．19 6645 CG LEU A 81 43．643 64．345 10．809 1．00 15．27 6 687 NGLY A 88 38．307 64．357 16．903 1．00 11．28 7646 CD1 LEU A 81 44．897 64．351 9．927 1．00 21．14 6 688 CA GLY A 88 37．184 64．329 17．887 1．00 10．27 6647 CD2 LEU A 81 44．059 63．885 12．244 1．00 14．05 6 689 CGLY A 88 37．107 63．063 18．721 1．00 10．54 6648 NALA A 82 41．647 67．888 12．629 1．00 11．74 7 690 OGLY A 88 35．954 62．712 19．121 1．00 10．21 8649 CA ALA A 82 41．548 69．320 12．798 1．00 13．34 6 691 NTYR A 89 38．196 62．404 19．087 1．00 10．33 7650 CALA A 82 42．941 69．801 13．202 1．00 12．91 6 692 CA TYR A 89 38．134 61．241 19．955 1．00 10．06 6651 OALA A 82 43．208 70．247 14．316 1．00 11．11 8 693 CTYR A 89 37．314 61．476 21．204 1．00 11．70 6652 CB ALA A 82 40．566 69．586 13．989 1．00 14．40 6 694 OTYR A 89 36．760 60．489 21．732 1．00 11．42 8653 NGLY A 83 43．811 69．835 12．180 1．00 12．89 7 695 CB TYR A 89 39．564 60．769 20．316 1．00 9．10 6664 CA GLY A 83 45．245 70．145 12．484 1．00 11．52 6 696 CG TYR A 89 40．152 61．653 21．412 1．00 11．07 6655 CGLY A 83 45．960 68．860 12．923 1．00 12．02 6 697 CD1 TYR A 89 40．732 62．857 21．106 1．00 10．61 6656 OGLY A 83 45．405 67．737 13．060 1．00 11．47 8 698 CD2 TYR A 89 40．058 61．256 22．750 1．00 9．12 6657 NTHR A 84 47．262 68．987 13．230 1．00 12．31 7 699 CE1 TYR A 89 41．243 63．688 22．115 1．00 9．21 6658 CA THR A 84 48．160 67．879 13．444 1．00 11．91 6 700 CE2 TYR A 89 40．505 62．054 23．777 1．00 11．90 6659 CTHR A 84 47．716 66．883 14．496 1．00 10．74 6 701 CZ TYR A 89 41．098 63．267 23．443 1．00 10．92 6660 OTHR A 84 47．554 67．213 15．687 1．00 11．33 8 702 OH TYR A 89 41．593 64．126 24．411 1．00 10．82 8661 CB THR A 84 49．570 68．477 13．888 1．00 10．32 6 703 NHIS A 90 37．283 62．703 21．748 1．00 10．85 7662 OG1 THR A 84 49．942 69．432 12．873 1．00 12．17 8 704 CA HIS A 90 36．623 62．983 23．011 1．00 9．54 6663 CG2 THR A 84 50．533 67．298 14．074 1．00 13．58 6 705 CHIS A 90 35．095 63．104 22．837 1．00 7．69 6664 NASP A 85 47．462 65．652 14．019 1．00 12．06 7 706 OHIS A 90 34．392 63．040 23．856 1．00 9．02 8665 CA ASP A 85 47．117 64．552 14．933 1．00 10．80 6 707 CB HIS A 90 37．178 64．338 23．555 1．00 10．73 6666 CASP A 85 45．981 64．902 15．894 1．00 12．31 6 708 CG HIS A 90 37．294 65．403 22．507 1．00 11．48 6667 OASP A 85 45．986 64．416 17．030 1．00 13．43 8 709 ND1 HIS A 90 36．210 66．035 21．926 1．00 9．73 7668 CB ASP A 85 48．356 64．077 15．747 1．00 14．44 6 710 CD2 HIS A 90 38．405 65．898 21．906 1．00 8．93 6669 CG ASP A 85 49．500 63．600 14．831 1．00 22．31 6 711 CE1 HIS A 90 36．686 66．903 21．010 1．00 10．94 6670 OD1 ASP A 85 49．284 63．065 13．744 1．00 14．91 8 712 NE2 HIS A 90 37．988 66．862 20．995 1．00 10．18 7671 OD2 ASP A 85 50．645 63．782 15．275 1．00 23．25 8 713 NGLY A 91 34．616 63．356 21．629 1．00 9．66 7672 NASN A 86 45．024 65．712 15．418 1．00 10．53 7 714 CA GLY A 91 33．143 63．393 21．404 1．00 9．79 6673 CA ASN A 86 44．024 66．196 16．401 1．00 10．12 6 715 CGLY A 91 32．505 64．768 21．395 1．00 10．82 6674 CASN A 86 42．644 65．784 15．880 1．00 9．75 6 716 OGLY A 91 31．287 64．916 21．102 1．00 11．09 8675 OASN A 86 42．241 66．073 14．747 1．00 12．30 8 717 NTYR A 92 33．288 65．840 21．633 1．00 10．15 7718 CA TYR A 92 32．653 67．152 21．753 1．00 10．44 6 760 NH2 ARG A 95 30．477 64．026 7．380 1．00 15．12 7719 CTYR A 92 32．556 67．935 20．459 1．00 8．85 6 761 NASP A 96 26．880 65．176 13．503 1．00 11．44 7720 OTYR A 92 32．132 69．141 20．520 1．00 9．64 8 762 CA ASP A 96 25．536 64．640 13．218 1．00 11．75 6721 CB TYR A 92 33．461 67．977 22．837 1．00 10．08 6 763 CASP A 96 24．977 64．166 14．570 1．00 10．37 6722 CG TYR A 92 33．217 67．385 24．219 1．00 10．98 6 764 OASP A 96 25．448 63．154 15．091 1．00 12．67 8723 CD1 TYR A 92 32．091 67．719 24．974 1．00 10．25 6 765 CB ASP A 96 25．622 63．467 12．217 1．00 10．69 6724 CD2 TYR A 92 34．112 66．472 24．730 1．00 10．46 6 766 CG ASP A 96 24．238 63．012 11．732 1．00 14．77 6725 CE1 TYR A 92 31．905 67．143 26．247 1．00 10．96 6 767 OD1 ASP A 96 23．229 63．251 12．412 1．00 11．10 8726 CE2 TYR A 92 33．932 65．888 25．983 1．00 14．14 6 768 OD2 ASP A 96 24．218 62．343 10．651 1．00 15．82 8727 CZ TYR A 92 32．829 66．237 26．715 1．00 11．56 6 769 NPHE A 97 24．007 64．989 15．033 1．00 9．84 7728 OH TYR A 92 32．648 65．665 27．970 1．00 12．31 8 770 CA PHE A 97 23．482 64．615 16．377 1．00 10．91 6729 NTRP A 93 32．968 67．343 19．345 1．00 10．19 7 771 CPHE A 97 22．504 63．426 16．336 1．00 13．19 6730 CA TRP A 93 32．914 68．040 18．039 1．00 11．73 6 772 OPHE A 97 21．945 63．125 17．373 1．00 13．15 8731 CTRP A 93 31．949 67．307 17．103 1．00 9．84 6 773 CB PHE A 97 22．818 65．844 16．982 1．00 10．58 6732 OTRP A 93 32．336 66．443 16．294 1．00 10．83 8 774 CG PHE A 97 23．783 66．935 17．422 1．00 14．29 6733 CB TRP A 93 34．322 68．024 17．415 1．00 12．42 6 775 CD1 PHE A 97 24．438 67．807 16．532 1．00 13．03 6734 CG TRP A 93 35．359 68．775 18．253 1．00 11．75 6 776 CD2 PHE A 97 23．979 67．062 18．799 1．00 13．39 6735 CD1 TRP A 93 35．181 69．659 19．258 1．00 12．58 6 777 CE1 PHE A 97 25．321 68．786 17．067 1．00 11．37 6736 CD2 TRP A 93 36．786 68．657 18．020 1．00 11．96 6 778 CE2 PHE A 97 24．780 68．073 19．296 1．00 9．92 6737 NE1 TRP A 93 36．448 70．120 19．694 1．00 13．60 7 779 CZ PHE A 97 25．489 68．930 18．467 1．00 9．67 6738 CE2 TRP A 93 37．397 69．501 18．932 1．00 14．78 6 780 NLYS A 98 22．220 62．889 15．152 1．00 11．59 7739 CE3 TRP A 93 37．559 67．884 17．130 1．00 13．74 6 781 CA LYS A 98 21．249 61．786 15．105 1．00 10．99 6740 CZ2 TRP A 93 38．808 69．626 19．040 1．00 15．96 6 782 CLYS A 98 21．893 60．424 14．982 1．00 13．58 6741 CZ3 TRP A 93 38．959 68．021 17．209 1．00 10．95 6 783 OLYS A 98 21．136 59．437 14．991 1．00 14．00 8742 CH2 TRP A 93 39．526 68．880 18．171 1．00 9．91 6 784 CB LYS A 98 20．375 61．999 13．835 1．00 10．72 6743 NTHR A 94 30．669 67．534 17．237 1．00 10．45 7 785 CG LYS A 98 19．595 63．337 13．915 1．00 11．63 6744 CA THR A 94 29．603 66．690 16．661 1．00 9．91 6 786 CD LYS A 98 18．627 63．408 15．091 1．00 16．21 6745 CTHR A 94 29．244 67．242 15．270 1．00 11．32 6 787 CE LYS A 98 17．808 64．707 15．036 1．00 16．03 6746 OTHR A 94 28．854 68．415 15．074 1．00 11．48 8 788 NZ LYS A 98 16．876 64．605 13．828 1．00 15．90 7747 CB THR A 94 28．302 66．837 17．495 1．00 9．85 6 789 NGLN A 99 23．233 60．336 14．853 1．00 9．90 7748 OG1 THR A 94 28．643 66．563 18．891 1．00 11．49 8 790 CA GLN A 99 23．900 59．079 14．613 1．00 11．53 6749 CG2 THR A 94 27．263 65．739 17．079 1．00 11．23 6 791 CGLN A 99 25．042 58．866 15．625 1．00 12．11 6750 NARG A 95 29．315 66．299 14．292 1．00 10．33 7 792 OGLN A 99 25．610 59．842 16．118 1．00 13．41 8751 CA ARG A 95 28．819 66．623 12．945 1．00 11．51 6 793 CB GLN A 99 24．657 58．975 13．225 1．00 13．31 6752 CARG A 95 27．382 66．123 12．703 1．00 13．19 6 794 CG GLN A 99 23．575 58．962 12．137 1．00 20．81 6753 OARG A 95 26．834 66．523 11．700 1．00 12．00 8 795 CD GLN A 99 24．005 57．830 11．187 1．00 47．61 6754 CB ARG A 95 29．766 65．999 11．920 1．00 12．95 6 796 OE1 GLN A 99 23．966 56．639 11．540 1．00 38．44 8755 CG ARG A 95 29．739 64．437 11．900 1．00 9．03 6 797 NE2 GLN A 99 24．435 58．330 10．031 1．00 51．18 7756 CD ARG A 95 30．894 63．964 11．008 1．00 12．99 6 798 NILE A 100 25．139 57．581 16．003 1．00 11．97 7757 NE ARG A 95 30．917 64．346 9．584 1．00 13．10 7 799 CA ILE A 100 26．265 57．291 16．916 1．00 9．69 6758 CZ ARG A 95 30．216 63．680 8．633 1．00 13．74 6 800 CILE A 100 27．586 57．395 16．160 1．00 11．29 6759 NH1 ARG A 95 29．307 62．746 8．918 1．00 13．30 7 801 OILE A 100 27．744 57．032 14．974 1．00 13．58 8802 CB ILE A 100 26．080 55．834 17．385 1．00 11．20 6 844 CZ PHE A 104 34．365 58．005 21．053 1．00 13．46 6803 CG1 ILE A 100 24．767 55．651 18．197 1．00 13．05 6 845 NGLY A 105 30．491 52．584 17．759 1．00 14．42 7804 CG2 ILE A 100 27．229 55．284 18．240 1．00 10．14 6 846 CA GLY A 105 29．462 51．533 17．546 1．00 16．52 6805 CD1 ILE A 100 24．692 56．541 19．489 1．00 13．82 6 847 CGLY A 105 28．362 52．143 16．670 1．00 17．63 6806 NGLU A 101 28．607 57．861 16．898 1．00 11．66 7 848 OGLY A 105 28．624 53．104 15．927 1．00 14．43 8807 CA GLU A 101 29．968 57．886 16．322 1．00 11．19 6 849 NASN A 106 27．169 51．558 16．664 1．00 14．15 7808 CGLU A 101 30．443 56．478 15．956 1．00 11．88 6 850 CA ASN A 106 26．017 52．150 15．960 1．00 11．27 6809 OGLU A 101 30．430 55．545 16．758 1．00 12．38 8 851 CASN A 106 24．864 52．149 16．958 1．00 13．27 6810 CB GLU A 101 30．918 58．478 17．400 1．00 11．53 6 852 OASN A 106 25．081 51．890 18．174 1．00 13．00 8811 CG GLU A 101 32．427 58．256 17．126 1．00 10．12 6 853 CB ASN A 106 25．756 51．332 14．677 1．00 13．55 6812 CD GLU A 101 32．796 58．791 15．715 1．00 10．82 6 854 CG ASN A 106 25．465 49．876 14．958 1．00 18．28 6813 OE1 GLU A 101 32．328 59．903 15．389 1．00 11．74 8 855 OD1 ASN A 106 25．093 49．459 16．033 1．00 17．05 8814 OE2 GLU A 101 33．577 58．059 15．099 1．00 12．29 8 856 ND2 ASN A 106 25．576 49．021 13．910 1．00 22．96 7815 NGLU A 102 30．874 56．411 14．662 1．00 12．51 7 857 NTRP A 107 23．668 52．508 16．525 1．00 12．62 7816 CA GLU A 102 31．192 55．081 14．116 1．00 11．29 6 858 CA TRP A 107 22．554 52．559 17．465 1．00 13．67 6817 CGLU A 102 32．387 54．443 14．766 1．00 12．50 6 859 CTRP A 107 22．296 51．203 18．121 1．00 14．10 6818 OGLU A 102 32．460 53．176 14．813 1．00 11．57 8 860 OTRP A 107 21．827 51．121 19．274 1．00 14．66 8819 CB GLU A 102 31．402 55．182 12．553 1．00 11．80 6 861 CB TRP A 107 21．268 53．087 16．802 1．00 14．53 6820 CG GLU A 102 32．656 55．982 12．107 1．00 12．52 6 862 CG TRP A 107 21．256 54．576 16．836 1．00 16．29 6821 CD GLU A 102 32．465 57．475 12．181 1．00 12．69 6 863 CD1 TRP A 107 21．351 55．357 15．696 1．00 17．56 6822 OE1 GLU A 102 31．368 58．018 12．431 1．00 14．09 8 864 CD2 TRP A 107 21．131 55．454 17．949 1．00 15．71 6823 OE2 GLU A 102 33．493 58．174 11．930 1．00 15．94 8 865 NE1 TRP A 107 21．279 56．677 16．088 1．00 16．73 7824 NHIS A 103 33．391 55．145 15．324 1．00 9．73 7 866 CE2 TRP A 107 21．186 56．759 17．451 1．00 14．24 6825 CA HIS A 103 34．429 54．494 16．120 1．00 9．99 6 867 CE3 TRP A 107 20．995 55．256 19．345 1．00 13．30 6826 CHIS A 103 33．862 53．874 17．376 1．00 11．88 6 868 CZ2 TRP A 107 21．082 57．915 18．240 1．00 14．74 6827 OHIS A 103 34．531 52．943 17．864 1．00 12．86 8 869 CZ3 TRP A 107 20．919 56．410 20．131 1．00 16．80 6828 CB HIS A 103 35．470 55．578 16．584 1．00 12．93 6 870 CH2 TRP A 107 20．927 57．717 19．596 1．00 13．00 6829 CG HIS A 103 36．364 56．049 15．481 1．00 11．28 6 871 NTHR A 108 22．439 50．097 17．351 1．00 14．29 7830 ND1 HIS A 103 36．015 57．085 14．639 1．00 12．54 7 872 CA THR A 108 22．316 48．792 18．020 1．00 14．34 6831 CD2 HIS A 103 37．595 55．655 15．123 1．00 14．43 6 873 CTHR A 108 23．305 48．617 19．154 1．00 16．18 6832 CE1 HIS A 103 37．021 57．288 13．749 1．00 13．58 6 874 OTHR A 108 22．945 48．095 20．224 1．00 14．57 8833 NE2 HIS A 103 37．965 56．434 14．054 1．00 13．95 7 875 CB THR A 108 22．508 47．669 16．969 1．00 16．38 6834 NPHE A 104 32．662 54．253 17．819 1．00 9．60 7 876 OG1 THR A 108 21．473 47．841 16．005 1．00 18．39 8835 CA PHE A 104 32．171 53．727 19．103 1．00 10．30 6 877 CG2 THR A 108 22．386 46．276 17．600 1．00 20．41 6836 CPHE A 104 31．116 52．625 18．924 1．00 13．76 6 878 NTHR A 109 24．581 49．043 18．959 1．00 12．36 7837 OPHE A 104 30．969 51．851 19．894 1．00 13．23 8 879 CA THR A 109 25．556 48．897 20．029 1．00 13．35 6838 CB PHE A 104 31．583 54．855 19．953 1．00 10．00 6 880 CTHR A 109 25．149 49．732 21．248 1．00 12．11 6839 CG PHE A 104 32．587 55．933 20．330 1．00 13．59 6 881 OTHR A 109 25．318 49．282 22．382 1．00 12．78 8840 CD1 PHE A 104 33．954 55．782 20．204 1．00 11．92 6 882 CB THR A 109 26．960 49．404 19．545 1．00 13．85 6841 CD2 PHE A 104 32．082 57．130 20．834 1．00 13．49 6 883 OG1 THR A 109 27．201 49．021 18．155 1．00 14．22 8842 CE1 PHE A 104 34．854 56．802 20．561 1．00 12．32 6 884 CG2 THR A 109 28．048 48．783 20．429 1．00 15．14 6843 CE2 PHE A 104 32．981 58．161 21．193 1．00 11．48 6 885 NPHE A 110 24．673 50．945 20．982 1．00 12．96 7886 CA PHE A 110 24．247 51．800 22．126 1．00 12．43 6 928 CASN A 115 20．678 46．553 28．961 1．00 12．99 6887 CPHE A 110 23．058 51．137 22．830 1．00 13．48 6 929 OASN A 115 20．121 46．160 29．987 1．00 15．11 8888 OPHE A 110 23．061 51．036 24．060 1．00 12．36 8 930 CB ASN A 115 19．372 46．637 26．820 1．00 15．99 6889 CB PHE A 110 23．823 53．160 21．525 1．00 14．28 6 931 CG ASN A 115 18．200 47．261 26．118 1．00 22．41 6890 CG PHE A 110 23．320 54．128 22．611 1．00 15．08 6 932 OD1 ASN A 115 18．061 47．131 24．868 1．00 26．38 8891 CD1 PHE A 110 24．190 54．941 23．252 1．00 13．29 6 933 ND2 ASN A 115 17．304 47．937 26．823 1．00 22．30 7892 CD2 PHE A 110 21．975 54．202 22．913 1．00 14．29 6 934 NASP A 116 21．940 46．229 28．669 1．00 12．94 7893 CE1 PHE A 110 23．764 55．850 24．247 1．00 13．20 6 935 CA ASP A 116 22．731 45．386 29．561 1．00 12．20 6894 CE2 PHE A 110 21．487 55．055 23．876 1．00 12．69 6 936 CASP A 116 23．087 46．144 30．835 1．00 12．69 6895 CZ PHE A 110 22．377 55．898 24．558 1．00 13．20 6 937 OASP A 116 23．070 45．584 31．933 1．00 12．40 8896 NASP A 111 22．056 50．645 22．065 1．00 13．15 7 938 CB ASP A 116 23．989 44．814 28．887 1．00 13．19 6897 CA ASP A 111 20．916 49．993 22．755 1．00 12．63 6 939 CG ASP A 116 23．648 43．698 27．896 1．00 19．33 6898 CASP A 111 21．337 48．770 23．517 1．00 14．08 5 940 OD1 ASP A 116 22．461 43．487 27．582 1．00 23．80 8899 OASP A 111 20．917 48．606 24．698 1．00 14．41 8 941 OD2 ASP A 116 24．583 42．967 27．460 1．00 22．90 8900 CB ASP A 111 19．966 49．513 21．610 1．00 13．40 6 942 NALA A 117 23．342 47．453 30．753 1．00 12．25 7901 CG ASP A 111 19．224 50．603 20．937 1．00 18．96 6 943 CA ALA A 117 23．561 48．208 32．005 1．00 12．13 6902 OD1 ASP A 111 19．343 51．768 21．305 1．00 17．72 8 944 CALA A 117 22．314 48．146 32．878 1．00 10．66 6903 OD2 ASP A 111 18．498 50．291 19．945 1．00 18．78 8 945 OALA A 117 22．425 47．887 34．083 1．00 12．92 8904 NTHR A 112 22．284 48．006 22．997 1．00 13．38 7 946 CB ALA A 117 23．877 49．692 31．625 1．00 13．05 6905 CA THR A 112 22．756 46．828 23．718 1．00 14．87 6 947 NHIS A 118 21．149 48．403 32．291 1．00 12．02 7906 CTHR A 112 23．450 47．184 25．017 1．00 14．48 6 948 CA HIS A 118 19．948 48．334 33．131 1．00 10．66 6907 OTHR A 112 23．224 46．583 26．069 1．00 15．04 8 949 CHIS A 110 19．727 46．929 33．683 1．00 12．65 6908 CB THR A 112 23．680 45．966 22．829 1．00 15．99 6 950 OHIS A 118 19．267 46．870 34．838 1．00 14．87 8909 OG1 THR A 112 22．844 45．644 21．711 1．00 16．67 8 951 CB HIS A 118 18．714 48．622 32．200 1．00 10．79 6910 CG2 THR A 112 24．006 44．662 23．576 1．00 18．86 6 952 CG HIS A 118 18．691 50．088 31．789 1．00 11．37 6911 NLEU A 113 24．321 48．221 24．968 1．00 11．85 7 953 ND1 HIS A 118 17．881 50．557 30．773 1．00 14．86 7912 CA LEU A 113 24．982 48．631 26．219 1．00 12．44 6 954 CD2 HIS A 118 19．340 51．157 32．359 1．00 13．69 6913 CLEU A 113 23．992 49．138 27．242 1．00 12．26 6 955 CE1 HIS A 118 18．020 51．897 30．708 1．00 15．91 6914 OLEU A 113 24．057 48．793 28．403 1．00 12．86 8 956 NE2 HIS A 118 18．912 52．260 31．644 1．00 11．99 7915 CB LEU A 113 25．988 49．772 25．811 1．00 10．14 6 957 NGLN A 119 20．028 45．871 32．935 1．00 11．93 7916 CG LEU A 113 26．404 50．629 27．037 1．00 13．26 6 958 CA GLN A 119 19．843 44．545 33．592 1．00 12．22 6917 CD1 LEU A 113 27．184 49．772 28．040 1．00 13．59 6 959 CGLN A 119 20．770 44．412 34．781 1．00 15．02 6918 CD2 LEU A 113 27．295 51．825 26．664 1．00 12．75 6 960 OGLN A 119 20．519 43．615 35．694 1．00 15．33 8919 NVAL A 114 23．020 49．971 26．823 1．00 11．82 7 961 CB GLN A 119 20．340 43．445 32．620 1．00 16．20 6920 CA VAL A 114 22．073 50．545 27．762 1．00 12．84 6 962 CG GLN A 119 19．327 43．169 31．521 1．00 17．09 6921 CVAL A 114 21．215 49．449 28．384 1．00 13．48 6 963 CD GLN A 119 20．028 41．969 30．765 1．00 21．33 6922 OVAL A 114 20．973 49．402 29．577 1．00 13．54 8 964 OE1 GLN A 119 20．575 41．051 31．363 1．00 29．71 8923 CB VAL A 114 21．264 51．680 27．090 1．00 13．71 6 965 NE2 GLN A 119 19．985 42．085 29．522 1．00 20．93 7924 CG1 VAL A 114 20．144 52．091 28．032 1．00 18．18 6 966 NASN A 120 21．939 45．127 34．806 1．00 15．33 7925 CG2 VAL A 114 22．209 52．885 26．815 1．00 15．06 6 967 CA ASN A 120 22．853 45．072 35．932 1．00 16．39 6926 NASN A 115 20．760 48．534 27．512 1．00 13．50 7 968 CASN A 120 22．541 46．148 36．970 1．00 14．25 6927 CA ASN A 115 19．912 47．430 28．013 1．00 11．60 6 969 OASN A 120 23．358 46．337 37．876 1．00 15．65 8970 CB ASN A 120 24．337 45．189 35．481 1．00 12．26 6 1012 CVAL A 126 25．247 62．207 28．081 1．00 12．61 6971 CG ASN A 120 24．753 43．901 34．799 1．00 20．80 6 1013 OVAL A 126 24．413 63．080 28．254 1．00 11．41 8972 OD1 ASN A 120 24．778 43．805 33．576 1．00 23．34 8 1014 CB VAL A 126 24．039 60．356 26．823 1．00 11．44 6973 ND2 ASN A 120 25．076 42．912 35．627 1．00 18．29 7 1015 CG1 VAL A 126 24．892 60．704 25．575 1．00 12．92 6974 NGLY A 121 21．398 46．801 36．951 1．00 13．35 7 1016 CG2 VAL A 126 23．704 58．883 26．856 1．00 11．52 6975 CA GLY A 121 20．994 47．834 37．885 1．00 16．91 6 1017 NASP A 127 26．535 62．445 27．771 1．00 8．46 7976 CGLY A 121 21．840 49．129 37．772 1．00 13．99 6 1018 CA ASP A 127 27．011 63．870 27．661 1．00 9．67 6977 OGLY A 121 21．866 49．890 38．747 1．00 15．35 8 1019 CASP A 127 26．509 64．374 26．283 1．00 10．71 6978 NILE A 122 22．262 49．397 36．527 1．00 12．67 7 1020 OASP A 127 26．837 63．710 25．279 1．00 11．36 8979 CA ILE A 122 23．128 50．569 36．322 1．00 13．01 6 1021 CB ASP A 127 28．552 63．719 27．694 1．00 9．91 6980 CILE A 122 22．464 51．454 35．289 1．00 13．96 6 1022 CG ASP A 127 29．305 64．951 28．135 1．00 11．94 6981 OILE A 122 22．075 50．945 34．227 1．00 12．86 8 1023 OD1 ASP A 127 28．822 66．041 27．747 1．00 11．17 8982 CB ILE A 122 24．556 50．129 35．886 1．00 12．06 6 1024 OD2 ASP A 127 30．335 64．880 28．865 1．00 10．63 8983 CG1 ILE A 122 25．320 49．424 37．040 1．00 15．35 6 1025 NPHE A 128 25．802 65．484 26．325 1．00 8．41 7984 CG2 ILE A 122 25．415 51．348 35．506 1．00 13．36 6 1026 CA PHE A 128 25．134 65．952 25．077 1．00 9．40 6985 CD1 ILE A 122 26．569 48．709 36．465 1．00 15．31 6 1027 CPHE A 128 25．609 67．394 24．887 1．00 9．48 6986 NLYS A 123 22．344 52．752 35．609 1．00 11．45 7 1028 OPHE A 128 25．752 68．163 25．858 1．00 10．67 8987 CA LYS A 123 21．767 53．718 34．652 1．00 11．74 6 1029 CB PHE A 128 23．609 66．006 25．437 1．00 9．59 6988 CLYS A 123 22．865 54．362 33．786 1．00 11．74 6 1030 CG PHE A 128 22．760 66．405 24．223 1．00 8．93 6989 OLYS A 123 24．052 54．129 34．057 1．00 11．17 8 1031 CD1 PHE A 128 22．719 65．597 23．104 1．00 12．26 6990 CB LYS A 123 21．051 54．811 35．457 1．00 11．34 6 1032 CD2 PHE A 128 22．095 67．627 24．315 1．00 10．12 6991 CG LYS A 123 19．832 54．205 36．163 1．00 12．23 6 1033 CE1 PHE A 128 21．907 66．014 22．027 1．00 12．04 6992 CD LYS A 123 18．994 55．310 36．815 1．00 16．30 6 1034 CE2 PHE A 128 21．325 67．993 23．183 1．00 10．05 6993 CE LYS A 123 19．601 56．014 38．025 1．00 21．38 6 1035 CZ PHE A 128 21．229 67．218 22．070 1．00 10．20 6994 NZ LYS A 123 20．133 55．054 39．000 1．00 25．83 7 1036 NVAL A 129 25．985 67．736 23．647 1．00 8．13 7995 NVAL A 124 22．372 54．936 32．656 1．00 9．54 7 1037 CA VAL A 129 26．851 68．932 23．398 1．00 9．78 6996 CA VAL A 124 23．343 55．533 31．740 1．00 9．53 6 1038 CVAL A 129 26．171 69．845 22．412 1．00 9．18 6997 CVAL A 124 22．856 56．954 31．460 1．00 12．31 6 1039 OVAL A 129 26．494 70．026 21．210 1．00 10．74 8998 OVAL A 124 21．723 57．168 30．990 1．00 12．23 8 1040 CB VAL A 129 28．178 68．381 22．804 1．00 11．28 6999 CB VAL A 124 23．372 54．748 30．408 1．00 12．71 6 1041 CG1 VAL A 129 29．206 69．539 22．719 1．00 12．02 61000 CG1 VAL A 124 24．327 55．480 29．398 1．00 12．93 6 1042 CG2 VAL A 129 28．829 67．246 23．590 1．00 10．62 61001 CG2 VAL A 124 23．875 53．313 30．661 1．00 11．85 6 1043 NPRO A 130 25．165 70．638 22．855 1．00 10．64 71002 NILE A 125 23．726 57．937 31．756 1．00 10．85 7 1044 CA PRO A 130 24．341 71．474 21．986 1．00 10．69 61003 CA ILE A 125 23．419 59．311 31．352 1．00 10．22 6 1045 CPRO A 130 24．946 72．802 21．588 1．00 11．36 61004 CILE A 125 24．430 59．676 30．232 1．00 11．59 6 1046 OPRO A 130 24．336 73．565 20．814 1．00 11．49 81005 OILE A 125 25．549 59．113 30．220 1．00 12．11 8 1047 CB PRO A 130 22．983 71．673 22．735 1．00 10．77 61006 CB ILE A 125 23．403 60．385 32．474 1．00 10．25 6 1048 CG PRO A 130 23．480 71．602 24．189 1．00 12．02 61007 CG1 ILE A 125 24．811 60．531 33．089 1．00 13．12 6 1049 CD PRO A 130 24．593 70．514 24．205 1．00 11．44 61006 CG2 ILE A 125 22．304 60．035 33．484 1．00 9．99 6 1050 NASN A 131 26．107 73．181 22．144 1．00 9．48 71009 CD1 ILE A 125 24．770 61．746 34．084 1．00 17．03 6 1051 CA ASN A 131 26．687 74．481 21．859 1．00 10．43 61010 NVAL A 126 23．971 60．450 29．252 1．00 9．62 7 1052 CASN A 131 27．244 74．637 20．438 1．00 11．66 61011 CA VAL A 126 24．864 60．725 28．102 1．00 10．33 6 1053 OASN A 131 27．256 75．724 19．881 1．00 11．65 81054 CB ASN A 131 27．756 74．902 22．877 1．00 10．94 6 1096 CE1 PHE A 136 33．813 78．477 13．738 1．00 13．44 61055 CG ASN A 131 28．233 76．316 22．592 1．00 10．72 6 1097 CE2 PHE A 136 34．451 79．741 11．779 1．00 12．17 61056 OD1 ASN A 131 27．396 77．205 22．783 1．00 10．02 8 1098 CZ PHE A 136 33．903 79．708 13．087 1．00 15．41 61057 ND2 ASN A 131 29．516 76．447 22．224 1．00 10．08 7 1099 NLYS A 137 38．037 77．258 10．547 1．00 11．70 71058 NHIS A 132 27．676 73．513 19．855 1．00 10．71 7 1100 CA LYS A 137 38．710 78．567 10．479 1．00 10．33 61059 CA HIS A 132 28．476 73．726 18．632 1．00 9．32 6 1101 CLYS A 137 37．859 79．484 9．618 1．00 13．10 61060 CHIS A 132 28．552 72．441 17．845 1．00 9．83 6 1102 OLYS A 137 37．493 79．111 8．490 1．00 12．91 81061 OHIS A 132 28．256 71．362 18．361 1．00 12．46 8 1103 CB LYS A 137 40．060 78．360 9．724 1．00 17．76 61062 CB HIS A 132 29．896 74．227 19．005 1．00 11．52 6 1104 CG LYS A 137 41．153 77．554 10．411 1．00 19．69 61063 CG HIS A 132 30．560 73．394 20．080 1．00 10．70 6 1105 CD LYS A 137 41．439 78．049 11．810 1．00 22．72 61064 ND1 HIS A 132 30．616 73．869 21．372 1．00 11．00 7 1106 CE LYS A 137 42．145 79．366 12．006 1．00 31．41 61065 CD2 HIS A 132 31．084 72．152 20．032 1．00 9．99 6 1107 NZ LYS A 137 43．212 79．771 11．035 1．00 25．39 71066 CE1 HIS A 132 31．189 72．945 22．154 1．00 12．39 6 1108 NALA A 138 37．657 80．688 10．158 1．00 12．09 71067 NE2 HIS A 132 31．445 71．929 21．368 1．00 10．00 7 1109 CA ALA A 138 36．683 81．510 9．375 1．00 12．57 61068 NSER A 133 28．999 72．608 16．584 1．00 10．23 7 1110 CALA A 138 37．267 81．873 8．017 1．00 14．60 61069 CA SER A 133 29．365 71．428 15．787 1．00 10．30 6 1111 OALA A 138 36．469 82．176 7．094 1．00 14．01 81070 CSER A 133 30．876 71．239 15．861 1．00 11．64 6 1112 CB ALA A 138 36．410 82．806 10．148 1．00 15．45 61071 OSER A 133 31．319 70．652 16．863 1．00 11．94 8 1113 NASN A 139 38．597 81．986 7．900 1．00 13．25 71072 CB SER A 133 28．807 71．514 14．344 1．00 10．65 6 1114 CA ASN A 139 39．165 82．359 6．608 1．00 14．41 61073 OG SER A 133 29．342 72．683 13．700 1．00 11．57 8 1115 CASN A 139 39．444 81．212 5．682 1．00 14．25 61074 NTHR A 134 31．611 71．535 14．805 1．00 11．30 7 1116 OASN A 139 40．047 81．349 4．562 1．00 14．82 81075 CA THR A 134 33．034 71．082 14．740 1．00 10．51 6 1117 CB ASN A 139 40．443 83．188 6．852 1．00 16．78 61076 CTHR A 134 33．959 72．251 14．424 1．00 8．56 6 1118 CG ASN A 139 41．666 82．292 7．083 1．00 22．27 61077 OTHR A 134 33．553 73．376 14．121 1．00 10．40 8 1119 OD1 ASN A 139 41．484 81．167 7．486 1．00 25．66 81078 CB THR A 134 33．119 70．005 13．630 1．00 9．65 6 1120 ND2 ASN A 139 42．853 82．762 6．773 1．00 21．53 71079 OG1 THR A 134 32．559 70．596 12．429 1．00 11．51 8 1121 NASP A 140 39．150 79．955 6．052 1．00 14．76 71080 CG2 THR A 134 32．295 68．752 13．956 1．00 11．00 6 1122 CA ASP A 140 39．433 78．835 5．203 1．00 13．60 61081 NPRO A 135 35．256 71．959 14．489 1．00 10．51 7 1123 CASP A 140 38．470 77．674 5．337 1．00 16．09 61082 CA PRO A 135 36．320 72．955 14．289 1．00 12．33 6 1124 OASP A 140 38．607 76．905 6．339 1．00 13．95 81083 CPRO A 135 36．264 73．606 12．899 1．00 12．27 6 1125 CB ASP A 140 40．885 78．382 5．557 1．00 12．14 61084 OPRO A 135 36．014 72．968 11．868 1．00 13．19 8 1126 CG ASP A 140 41．331 77．260 4．643 1．00 16．87 61085 CB PRO A 135 37．627 72．145 14．405 1．00 11．11 6 1127 OD1 ASP A 140 40．616 76．705 3．810 1．00 17．82 81086 CG PRO A 135 37．241 71．129 15．486 1．00 11．56 6 1128 OD2 ASP A 140 42．569 76．954 4．814 1．00 25．09 81087 CD PRO A 135 35．809 70．746 15．111 1．00 11．98 6 1129 NSER A 141 37．529 77．555 4．414 1．00 15．21 71088 HPHE A 136 36．500 74．966 12．885 1．00 10．88 7 1130 CA SER A 141 36．508 76．520 4．501 1．00 16．63 61089 CA PHE A 136 36．606 75．628 11．597 1．00 11．37 6 1131 CSER A 141 37．048 75．092 4．285 1．00 17．44 61090 CPHE A 136 37．536 76．830 11．718 1．00 11．99 6 1132 OSER A 141 36．349 74．129 4．607 1．00 18．28 81091 OPHE A 136 37．856 77．248 12．827 1．00 12．95 8 1133 CB SER A 141 35．372 76．746 3．493 1．00 19．52 61092 CB PHE A 136 35．176 76．074 11．125 1．00 13．36 6 1134 OG SER A 141 35．867 76．579 2．144 1．00 16．38 81093 CG PHE A 136 34．690 77．341 11．793 1．00 15．31 6 1135 NTHR A 142 38．302 74．958 3．839 1．00 14．08 71094 CD1 PHE A 136 34．201 77．311 13．100 1．00 12．18 6 1136 CA THR A 142 38．889 73．615 3．649 1．00 15．63 61095 CD2 PHE A 136 34．801 78．565 11．134 1．00 13．24 6 1137 CTHR A 142 39．445 73．036 4．933 1．00 16．91 61138 OTHR A 142 39．798 71．840 4．961 1．00 15．67 8 1180 NLEU A 149 27．188 70．305 9．543 1．00 12．19 71139 CB THR A 142 40．105 73．658 2．622 1．00 16．69 6 1181 CA LEU A 149 26．192 69．594 10．365 1．00 10．39 61140 OG1 THR A 142 41．261 74．288 3．211 1．00 18．39 8 1182 CLEU A 149 25．298 68．798 9．407 1．00 10．91 61141 CG2 THR A 142 39．653 74．352 1．368 1．00 25．03 6 1183 OLEU A 149 24．907 69．311 8．313 1．00 14．52 81142 NPHE A 143 39．533 73．874 6．007 1．00 15．48 7 1184 CB LEU A 149 25．345 70．684 11．028 1．00 10．56 61143 CA PHE A 143 40．027 73．314 7．285 1．00 12．99 6 1185 CG LEU A 149 24．344 70．222 12．098 1．00 14．34 61144 CPHE A 143 38．953 72．384 7．908 1．00 14．57 6 1186 CD1 LEU A 149 25．067 69．618 13．294 1．00 16．21 61145 OPHE A 143 37．807 72．837 8．026 1．00 12．49 8 1187 CD2 LEU A 149 23．436 71．409 12．447 1．00 15．60 61146 CB PHE A 143 40．412 74．481 8．238 1．00 14．72 6 1188 NTYR A 150 25．047 67．560 9．836 1．00 12．69 71147 CG PHE A 143 40．905 73．939 9．546 1．00 13．33 6 1189 CA TYR A 150 24．178 66．675 9．057 1．00 11．91 61148 CD1 PHE A 143 42．192 73．454 9．669 1．00 14．66 6 1190 CTYR A 150 23．007 66．234 9．957 1．00 13．54 61149 CD2 PHE A 143 40．054 73．908 10．679 1．00 10．60 6 1191 OTYR A 150 23．116 66．203 11．188 1．00 12．53 81150 CE1 PHE A 143 42．677 72．946 10．878 1．00 14．87 6 1192 CB TYR A 150 24．945 65．392 8．671 1．00 12．62 61151 CE2 PHE A 143 40．556 73．381 11．849 1．00 12．09 6 1193 CG TYR A 150 26．104 65．699 7．694 1．00 10．80 61152 CZ PHE A 143 41．842 72．912 11．975 1．00 16．30 6 1194 CD1 TYR A 150 27．275 66．240 8．185 1．00 13．28 61153 NALA A 144 39．342 71．174 8．264 1．00 14．83 7 1195 CD2 TYR A 150 25．983 65．330 6．359 1．00 14．10 61154 CA ALA A 144 38．380 70．250 8．884 1．00 14．49 6 1196 CE1 TYR A 150 28．295 66．545 7．273 1．00 14．81 61155 CALA A 144 37．165 70．136 7．976 1．00 14．94 6 1197 CE2 TYR A 150 27．004 65．609 5．479 1．00 17．28 61156 OALA A 144 37．369 69．878 6．784 1．00 13．97 8 1198 CZ TYR A 150 28．139 66．206 5．959 1．00 17．89 61157 CB ALA A 144 37．990 70．683 10．323 1．00 12．28 6 1199 OH TYR A 150 29．227 66．444 5．082 1．00 18．31 81158 NGLU A 145 35．942 70．135 8．506 1．00 11．43 7 1200 NASN A 151 21．932 65．787 9．288 1．00 11．59 71159 CA GLU A 145 34．744 70．061 7．645 1．00 10．19 6 1201 CA ASN A 151 20．774 65．261 10．048 1．00 13．13 61160 CGLU A 145 34．063 71．386 7．520 1．00 10．66 6 1202 CASN A 151 20．582 63．801 9．659 1．00 14．46 61161 OGLU A 145 32．824 71．513 7．266 1．00 11．84 8 1203 OASN A 151 20．020 63．527 8．595 1．00 15．41 81162 CB GLU A 145 33．771 68．943 8．180 1．00 11．91 6 1204 CB ASN A 151 19．542 66．068 9．633 1．00 12．78 61163 CG GLU A 145 34．408 67．577 8．042 1．00 11．68 6 1205 CG ASN A 151 18．280 65．607 10．386 1．00 15．85 61164 CD GLU A 145 33．591 66．467 8．697 1．00 15．77 6 1206 OD1 ASN A 151 18．376 65．084 11．460 1．00 14．91 81165 OE1 GLU A 145 32．530 66．650 9．208 1．00 20．95 8 1207 ND2 ASN A 151 17．115 65．851 9．790 1．00 23．13 71166 OE2 GLU A 145 34．122 65．351 8．743 1．00 21．22 8 1208 NASN A 152 21．153 62．881 10．455 1．00 11．88 71167 NGLY A 146 34．677 72．533 7．898 1．00 12．55 7 1209 CA ASN A 152 21．160 61．460 10．056 1．00 12．91 61168 CA GLY A 146 34．021 73．826 7．783 1．00 12．03 6 1210 CASN A 152 21．628 61．265 8．619 1．00 17．10 61169 CGLY A 146 32．799 73．976 8．739 1．00 15．18 6 1211 OASN A 152 21．059 60．495 7．804 1．00 18．15 81170 OGLY A 146 32．025 74．880 8．511 1．00 13．95 8 1212 CB ASN A 152 19．763 60．894 10．305 1．00 15．18 61171 NGLY A 147 32．774 73．157 9．790 1．00 12．57 7 1213 CG ASN A 152 19．772 59．363 10．289 1．00 28．25 61172 CA GLY A 147 31．639 73．265 10．703 1．00 12．28 6 1214 OD1 ASN A 152 20．803 58．741 10．579 1．00 25．62 81173 CGLY A 147 30．439 72．415 10．267 1．00 14．09 6 1215 ND2 ASN A 152 18．647 58．722 9．925 1．00 26．09 71174 OGLY A 147 29．372 72．644 10．903 1．00 11．87 8 1216 NGLY A 153 22．797 61．857 8．344 1．00 11．86 71175 NALA A 148 30．552 71．583 9．258 1．00 11．40 7 1217 CA GLY A 153 23．494 61．698 7．061 1．00 15．63 61176 CA ALA A 148 29．343 70．942 8．707 1．00 13．48 6 1218 CGLY A 153 23．096 62．727 6．007 1．00 17．70 61177 CALA A 148 28．495 70．132 9．729 1．00 11．58 6 1219 OGLY A 153 23．819 62．836 4．994 1．00 16．41 81178 OALA A 148 29．025 69．390 10．557 1．00 12．14 8 1220 NTHR A 154 21．975 63．414 6．209 1．00 13．77 71179 CB ALA A 148 29．861 69．927 7．660 1．00 14．52 6 1221 CA THR A 154 21．535 64．406 5．220 1．00 14．28 61222 CTHR A 154 22．181 65．781 5．538 1．00 14．24 6 1264 CG TYR A 159 31．171 79．475 10．063 1．00 11．61 61223 OTHR A 154 22．048 66．264 6．650 1．00 15．31 8 1265 CD1 TYR A 159 30．414 79．868 11．149 1．00 14．86 61224 CB THR A 154 20．008 64．592 5．212 1．00 21．10 6 1266 CD2 TYR A 159 31．962 80．402 9．380 1．00 13．87 61225 OG1 THR A 154 19．488 53．334 4．709 1．00 20．66 8 1267 CE1 TYR A 159 30．576 81．181 11．600 1．00 15．19 61226 CG2 THR A 154 19．569 65．711 4．260 1．00 21．99 6 1268 CE2 TYR A 159 32．069 81．716 9．811 1．00 19．88 61227 NTYR A 155 22．977 66．280 4．566 1．00 14．57 7 1269 CZ TYR A 159 31．387 82．088 10．926 1．00 16．15 61228 CA TYR A 155 23．613 67．573 4．928 1．00 15．65 6 1270 OH TYR A 159 31．377 83．383 11．432 1．00 16．24 81229 CTYR A 155 22．652 68．698 5．184 1．00 17．55 6 1271 NPHE A 160 29．904 78．307 6．253 1．00 13．52 71230 OTYR A 155 21．639 68．912 4．487 1．00 16．44 8 1272 CA PHE A 160 30．073 79．126 5．029 1．00 12．84 61231 CB TYR A 155 24．440 67．984 3．678 1．00 16．08 6 1273 CPHE A 160 28．855 79．182 4．153 1．00 12．34 61232 CG TYR A 155 25．238 69．243 3．820 1．00 16．71 6 1274 OPHE A 160 28．803 80．101 3．300 1．00 14．63 81233 CD1 TYR A 155 26．324 69．277 4．693 1．00 16．20 6 1275 CB PHE A 160 31．228 78．421 4．234 1．00 12．99 61234 CD2 TYR A 155 24．989 70．381 3．075 1．00 16．54 6 1276 CG PHE A 160 32．504 78．508 5．080 1．00 14．21 61235 CE1 TYR A 155 27．139 70．407 4．789 1．00 16．44 6 1277 CD1 PHE A 160 33．310 79．662 4．935 1．00 12．64 61236 CE2 TYR A 155 25．773 71．530 3．162 1．00 14．17 6 1278 CD2 PHE A 160 32．804 77．488 5．965 1．00 12．84 61237 CZ TYR A 155 26．843 71．515 4．015 1．00 16．83 6 1279 CE1 PHE A 160 34．466 79．772 5．737 1．00 14．91 61238 OH TYR A 155 27．673 72．601 4．142 1．00 15．80 8 1280 CE2 PHE A 160 33．940 77．621 6．761 1．00 14．27 61239 NMET A 156 22．895 69．456 6．272 1．00 12．36 7 1281 CZ PHE A 160 34．769 78．740 6．653 1．00 13．93 61240 CA MET A 156 22．120 70．658 6．595 1．00 12．72 6 1282 NASP A 161 27．917 78．220 4．232 1．00 14．16 71241 CMET A 156 22．877 71．939 6．202 1．00 14．70 6 1283 CA ASP A 161 26．731 78．329 3．371 1．00 14．46 61242 OMET A 156 22．290 72．876 5．628 1．00 14．86 8 1284 CASP A 161 25．486 78．622 4．217 1．00 14．25 61243 CB MET A 156 21．886 70．683 8．141 1．00 14．72 6 1285 OASP A 161 24．375 78．215 3．808 1．00 15．23 81244 CG MET A 156 21．045 69．510 8．543 1．00 13．16 6 1286 CB ASP A 161 26．557 77．031 2．565 1．00 12．66 61245 SD MET A 156 20．812 69．391 10．354 1．00 16．44 16 1287 CG ASP A 161 26．500 75．766 3．373 1．00 15．72 61246 CE MET A 156 19．828 70．788 10．735 1．00 16．14 6 1288 OD1 ASP A 161 26．191 75．896 4．579 1．00 13．04 81247 NGLY A 157 24．138 72．003 6．634 1．00 15．28 7 1289 OD2 ASP A 161 26．767 74．716 2．766 1．00 20．26 81248 CA GLY A 157 24．888 73．257 6．260 1．00 12．22 6 1290 NASP A 162 25．656 79．460 5．227 1．00 13．84 71249 CGLY A 157 26．169 73．337 7．061 1．00 15．29 6 1291 CA ASP A 162 24．557 79．667 6．196 1．00 14．60 61250 OGLY A 157 26．402 72．513 7．965 1．00 13．96 8 1292 CASP A 162 23．787 80．939 5．979 1．00 16．54 61251 NASN A 158 26．981 74．369 6．736 1．00 13．19 7 1293 OASP A 162 22．840 81．252 6．726 1．00 18．25 81252 CA ASN A 15B 28．205 74．586 7．485 1．00 12．06 6 1294 CB ASP A 162 25．253 79．785 7．584 1．00 12．11 61253 CASN A 158 28．353 76．085 7．759 1．00 8．80 6 1295 CG ASP A 162 24．264 79．524 8．717 1．00 13．12 61254 OASN A 158 27．377 76．850 7．583 1．00 11．73 8 1296 OD1 ASP A 162 23．408 78．624 8．551 1．00 12．76 81255 CB ASN A 158 29．438 73．957 6．787 1．00 12．79 6 1297 OD2 ASP A 162 24．417 80．201 9．775 1．00 12．76 81256 CG ASN A 158 29．783 74．647 5．457 1．00 16．08 6 1298 NALA A 163 24．109 81．725 4．949 1．00 16．09 71257 OD1 ASN A 158 29．311 75．727 5．160 1．00 12．69 8 1299 CA ALA A 163 23．428 83．019 4．792 1．00 16．11 61258 ND2 ASN A 158 30．650 74．060 4．603 1．00 20．88 7 1300 CALA A 163 21．914 82．901 4．848 1．00 17．25 61259 NTYR A 159 29．559 76．484 8．260 1．00 10．67 7 1301 OALA A 163 21．341 83．825 5．467 1．00 24．30 81260 CA TYR A 159 29．714 77．924 8．640 1．00 11．67 6 1302 CB ALA A 163 23．828 83．609 3．414 1．00 19．57 61261 CTYR A 159 29．665 78．827 7．432 1．00 12．87 6 1303 NTHR A 164 21．317 81．987 4．145 1．00 19．25 71262 OTYR A 159 29．444 80．029 7．605 1．00 12．70 8 1304 CA THR A 164 19．845 81．973 4．121 1．00 24．11 61263 CB TYR A 159 31．055 78．072 9．434 1．00 11．86 6 1305 CTHR A 164 19．237 81．014 5．149 1．00 25．86 61306 OTHR A 164 18．055 80．605 5．002 1．00 25．38 8 1348 CHIS A 169 27．266 82．836 14．195 1．00 11．69 61307 CB THR A 164 19．384 81．502 2．723 1．00 21．33 6 1349 OHIS A 169 28．109 82．035 13．921 1．00 11．66 81308 OG1 THR A 164 19．834 80．146 2．496 1．0D 29．22 8 1350 CB HIS A 169 26．361 82．658 16．482 1．00 11．57 61309 CG2 THR A 164 20．062 82．359 1．658 1．00 32．67 6 1351 CG HIS A 169 25．157 82．347 17．376 1．00 11．97 61310 NLYS A 165 20．086 80．431 6．008 1．00 19．16 7 1352 ND1 HIS A 169 25．403 81．657 18．588 1．00 11．36 71311 CA LYS A 165 19．577 79．430 6．929 1．00 16．62 6 1353 CD2 HIS A 169 23．838 82．604 17．274 1．00 11．55 61312 CLYS A 165 19．714 79．888 8．391 1．00 18．03 6 1354 CE1 HIS A 169 24．195 81．518 19．195 1．00 12．02 61313 OLYS A 165 18．735 79．767 9．173 1．00 17．25 8 1355 NE2 HIS A 169 23．233 82．111 18．427 1．00 10．80 71314 CB LYS A 165 20．423 78．140 6．826 1．00 13．80 6 1356 NHIS A 170 27．295 84．147 13．797 1．00 11．77 71315 CG LYS A 165 20．215 77．497 5．423 1．00 21．49 6 1357 CA HIS A 170 28．474 84．629 13．015 1．00 12．20 61316 CD LYS A 165 20．913 76．186 5．334 1．00 30．47 6 1358 CHIS A 170 29．029 85．872 13．672 1．00 14．93 61317 CE LYS A 165 22．394 76．297 5．245 1．00 26．09 6 1359 OHIS A 170 29．174 86．974 13．053 1．00 16．92 81318 NZ LYS A 165 23．067 75．308 4．349 1．00 18．44 7 1360 CB HIS A 170 28．083 84．949 11．533 1．00 13．28 61319 NGLY A 166 20．839 80．499 8．700 1．00 14．27 7 1361 CG HIS A 170 27．535 83．698 10．888 1．00 12．02 61320 CA GLY A 166 21．048 81．024 10．082 1．00 14．43 6 1362 ND1 HIS A 170 28．327 82．925 10．069 1．00 15．51 71321 CGLY A 166 21．103 79．863 11．109 1．00 14．80 6 1363 CD2 HIS A 170 26．306 83．088 10．915 1．00 13．12 61322 OGLY A 166 20．730 80．096 12．287 1．00 14．92 8 1364 CE1 HIS A 170 27．639 81．863 9．689 1．00 16．69 61323 NTYR A 167 21．732 78．765 10．734 1．00 12．78 7 1365 NE2 HIS A 170 26．409 81．953 10．156 1．00 13．32 71324 CA TYR A 167 21．882 77．692 11．732 1．00 12．54 6 1366 NASN A 171 29．387 85．778 14．962 1．00 12．58 71325 CTYR A 167 22．991 78．009 12．739 1．00 12．62 6 1367 CA ASN A 171 29．735 86．967 15．733 1．00 12．76 61326 OTYR A 167 23．085 77．349 13．776 1．00 11．78 8 1368 CASN A 171 31．201 87．040 16．147 1．00 13．34 61327 CB TYR A 167 22．226 76．374 11．022 1．00 10．92 6 1369 OASN A 171 31．554 87．947 16．949 1．00 17．31 81328 CG TYR A 167 21．127 75．836 10．103 1．00 14．63 6 1370 CB ASN A 171 28．916 86．961 17．054 1．00 13．40 61329 CD1 TYR A 167 19．810 76．232 10．291 1．00 13．59 6 1371 CG ASN A 171 27．430 86．948 16．719 1．00 17．12 61330 CD2 TYR A 167 21．490 74．921 9．121 1．00 15．06 6 1372 OD1 ASN A 171 26．595 86．168 17．252 1．00 16．54 81331 CE1 TYR A 167 18．836 75．722 9．421 1．00 13．53 6 1373 ND2 ASN A 171 27．046 87．866 15．861 1．00 12．82 71332 CE2 TYR A 167 20．503 74．385 8．254 1．00 12．93 6 1374 NGLY A 172 32．013 86．197 15．601 1．00 13．14 71333 CZ TYR A 167 19．211 74．809 8．469 1．00 15．10 6 1375 CA GLY A 172 33．444 86．166 15．964 1．00 15．42 61334 OH TYR A 167 18．235 74．289 7．594 1．00 18．52 8 1376 CGLY A 172 33．728 85．275 17．210 1．00 16．69 61335 NPHE A 168 23．963 78．870 12．342 1．00 11．36 7 1377 OGLY A 172 32．817 84．706 17．722 1．00 14．98 81336 CA PHE A 168 25．072 79．208 13．244 1．00 11．20 6 1378 NASP A 173 34．993 85．180 17．526 1．00 14．76 71337 CPHE A 168 25．097 80．677 13．551 1．00 12．02 6 1379 CA ASP A 173 35．473 84．346 18．622 1．00 12．93 61338 OPHE A 168 24．515 81．539 12．854 1．00 11．21 8 1380 CASP A 173 35．292 84．996 19．976 1．00 12．76 61339 CB PHE A 168 26．432 78．934 12．493 1．00 13．41 6 1381 OASP A 173 35．410 86．248 20．131 1．00 11．79 81340 CG PHE A 168 26．552 77．459 12．174 1．00 11．52 6 1382 CB ASP A 173 36．980 84．152 18．369 1．00 14．28 61341 CD1 PHE A 168 27．044 76．583 13．130 1．00 10．63 6 1383 CG ASP A 173 37．273 83．139 17．268 1．00 24．98 61342 CD2 PHE A 168 26．171 77．007 10．899 1．00 13．81 6 1384 OD1 ASP A 173 36．398 82．387 16．822 1．00 17．11 81343 CE1 PHE A 168 27．122 75．214 12．765 1．00 12．04 6 1385 OD2 ASP A 173 38．451 83．124 16．815 1．00 23．71 81344 CE2 PHE A 168 26．250 75．639 10．574 1．00 12．05 6 1386 NILE A 174 35．073 84．127 20．969 1．00 12．58 71345 CZ PHE A 168 26．752 74．751 11．518 1．00 12．13 6 1387 CA ILE A 174 35．136 84．670 22．362 1．00 11．65 61346 NHIS A 169 25．665 81．067 14．709 1．00 11．43 7 1388 CILE A 174 36．500 85．307 22．646 1．00 14．87 61347 CA HIS A 169 25．979 82．473 14．979 1．00 12．52 6 1389 OILE A 174 37．508 84．670 22．337 1．00 15．09 81390 CB ILE A 174 34．896 83．495 23．357 1．00 13．27 6 1432 CASP A 179 30．292 87．603 28．903 1．00 12．33 61391 CG1 ILE A 174 33．431 83．005 23．177 1．00 10．95 6 1433 OASP A 179 30．537 86．725 28．067 1．00 12．08 81392 CG2 ILE A 174 35．145 84．016 24．806 1．00 12．74 6 1434 CB ASP A 179 31．997 89．341 28．184 1．00 15．43 61393 CD1 ILE A 174 33．220 81．690 24．000 1．00 11．77 6 1435 CG ASP A 179 30．831 90．225 27．763 1．00 18．80 61394 NSER A 175 36．441 86．493 23．260 1．00 14．22 7 1436 OD1 ASP A 179 30．462 91．232 28．431 1．00 20．56 81395 CA SER A 175 37．710 87．093 23．770 1．00 16．89 6 1437 OD2 ASP A 179 30．213 89．893 26．753 1．00 13．51 81396 CSER A 175 37．712 87．131 25．291 1．00 18．02 6 1438 NARG A 180 29．115 87．768 29．477 1．00 13．02 71397 OSER A 175 38．617 86．587 25．938 1．00 19．20 8 1439 CA ARG A 180 28．057 86．771 29．205 1．00 11．54 61398 CB SER A 175 37．868 88．470 23．138 1．00 17．86 6 1440 CARG A 180 27．585 86．833 27．757 1．00 10．36 61399 OG SER A 175 39．049 89．044 23．724 1．00 24．28 8 1441 OARG A 180 27．261 85．746 27．225 1．00 11．27 81400 NASN A 176 36．650 87．662 25．854 1．00 14．39 7 1442 CB ARG A 180 26．893 87．051 30．172 1．00 13．31 61401 CA ASN A 176 36．515 87．678 27．336 1．00 13．41 6 1443 CG ARG A 180 27．286 86．796 31．654 1．00 12．49 61402 CASN A 176 35．511 86．561 27．678 1．00 12．76 6 1444 CD ARG A 180 27．797 85．340 31．899 1．00 10．75 61403 OASN A 176 34．286 86．760 27．482 1．00 13．43 8 1445 NE ARG A 180 26．694 84．389 31．571 1．00 11．38 71404 CB ASN A 176 35．898 89．032 27．724 1．00 15．61 6 1446 CZ ARG A 180 26．896 83．305 30．812 1．00 11．55 61405 CG ASN A 176 35．749 89．123 29．243 1．00 17．91 6 1447 NH1 ARG A 180 28．090 82．893 30．359 1．00 11．21 71406 OD1 ASN A 176 35．963 88．166 29．982 1．00 15．18 8 1448 NH2 ARG A 180 25．769 82．597 30．589 1．00 13．64 71407 ND2 ASN A 176 35．402 90．347 29．694 1．00 22．13 7 1449 NTYR A 181 27．508 87．990 27．113 1．00 10．51 71408 NTRP A 177 36．085 85．465 28．237 1．00 14．29 7 1450 CA TYR A 181 27．104 87．980 25．688 1．00 10．68 61409 CA TRP A 177 35．172 84．361 28．558 1．00 13．39 6 1451 CTYR A 181 28．195 87．277 24．870 1．00 11．14 61410 CTRP A 177 34．248 84．677 29．724 1．00 15．05 6 1452 OTYR A 181 27．826 86．403 24．044 1．00 10．66 81411 OTRP A 177 33．279 83．898 29．909 1．00 14．25 8 1453 CB TYR A 181 26．915 89．446 25．196 1．00 12．30 61412 CB TRP A 177 36．054 83．145 28．953 1．00 16．12 6 1454 CG TYR A 181 26．645 89．417 23．698 1．00 12．16 61413 CG TRP A 177 36．712 82．559 27．721 1．00 14．43 6 1455 CD1 TYR A 181 25．446 89．009 23．179 1．00 13．07 61414 CD1 TRP A 177 37．745 83．101 26．998 1．00 16．58 6 1456 CD2 TYR A 181 27．712 89．736 22．837 1．00 15．09 61415 CD2 TRP A 177 36．399 81．291 27．142 1．00 13．92 6 1457 CE1 TYR A 181 25．242 88．936 21．808 1．00 18．03 61416 NE1 TRP A 177 38．070 82．235 25．940 1．00 18．57 7 1458 CE2 TYR A 181 27．510 89．688 21．457 1．00 16．90 61417 CE2 TRP A 177 37．234 81．131 26．014 1．00 18．68 6 1459 CZ TYR A 181 26．275 89．265 20．988 1．00 19．76 61418 CE3 TRP A 177 35．437 80．298 27．393 1．00 17．34 6 1460 OH TYR A 181 26．097 89．156 19．614 1．00 17．30 81419 CZ2 TRP A 177 37．148 80．031 25．169 1．00 14．28 6 1461 NGLU A 182 29．473 87．528 25．083 1．00 13．50 71420 CZ3 TRP A 177 35．379 79．182 26．574 1．00 17．20 6 1462 CA GLU A 182 30．468 86．836 24．265 1．00 12．35 61421 CH2 TRP A 177 36．253 79．045 25．441 1．00 18．00 6 1463 CGLU A 182 30．442 85．311 24．504 1．00 10．45 61422 NASP A 178 34．477 85．795 30．469 1．00 12．43 7 1464 OGLU A 182 30．482 84．533 23．582 1．00 11．45 81423 CA ASP A 178 33．507 86．126 31．517 1．00 11．08 6 1465 CB GLU A 182 31．939 87．266 24．571 1．00 10．48 61424 CASP A 178 32．454 87．115 31．053 1．00 12．88 6 1466 CG GLU A 182 32．131 88．769 24．214 1．00 12．66 61425 OASP A 178 31．586 87．420 31．881 1．00 15．73 8 1467 CD GLU A 182 33．640 89．046 24．246 1．00 19．30 61426 CB ASP A 178 34．243 86．717 32．739 1．00 17．78 6 1468 OE1 GLU A 182 34．487 88．229 23．958 1．00 15．48 81427 CG ASP A 178 35．201 85．739 33．362 1．00 24．33 6 1469 OE2 GLU A 182 34．009 90．199 24．690 1．00 30．95 81428 OD1 ASP A 178 34．916 84．535 33．440 1．00 18．07 8 1470 NALA A 183 30．314 84．945 25．796 1．00 10．17 71429 OD2 ASP A 178 36．317 86．155 33．777 1．00 24．77 8 1471 CA ALA A 183 30．436 83．521 26．110 1．00 11．02 61430 NASP A 179 32．527 87．608 29．810 1．00 11．79 7 1472 CALA A 183 29．302 82．709 25．471 1．00 11．67 61431 CA ASP A 179 31．448 88．502 29．357 1．00 11．42 6 1473 OALA A 183 29．555 81．542 25．197 1．00 10．91 81474 CB ALA A 183 30．290 83．352 27．664 1．00 11．34 6 1516 CA PHE A 188 34．321 78．658 21．604 1．00 10．93 61475 NGLN A 184 28．196 83．381 25．172 1．00 10．70 7 1517 CPHE A 188 35．600 78．457 20．806 1．00 13．95 61476 CA GLN A 184 27．046 82．624 24．601 1．00 8．62 6 1518 OPHE A 188 35．534 78．128 19．632 1．00 13．55 81477 CGLN A 184 26．939 82．844 23．102 1．00 10．69 6 1519 CB PHE A 188 33．682 77．259 21．822 1．00 11．05 61478 OGLN A 184 26．509 81．913 22．388 1．00 10．72 8 1520 CG PHE A 188 34．177 76．552 23．071 1．00 11．08 61479 CB GLN A 184 25．772 83．078 25．330 1．00 12．35 6 1521 CD1 PHE A 188 35．431 75．953 23．060 1．00 14．39 61480 CG GLN A 184 25．730 82．584 26．785 1．00 9．80 6 1522 CD2 PHE A 188 33．364 76．492 24．194 1．00 14．52 61481 CD GLN A 184 24．603 83．315 27．538 1．00 12．56 6 1523 CE1 PHE A 188 35．865 75．309 24．204 1．00 15．63 61482 OE1 GLN A 184 24．739 84．627 27．890 1．00 15．21 8 1524 CE2 PHE A 188 33．821 75．818 25．327 1．00 14．28 61483 NE2 GLN A 184 23．536 82．580 27．775 1．00 8．78 7 1525 CZ PHE A 188 35．081 75．233 25．350 1．00 12．75 61484 NTRP A 185 27．186 84．018 22．585 1．00 11．90 7 1526 NTHR A 189 36．737 78．710 21．504 1．00 11．89 71485 CA TRP A 185 26．968 84．285 21．148 1．00 9．74 6 1527 CA THR A 189 38．000 78．578 20．769 1．00 11．77 61486 CTRP A 185 28．252 84．298 20．318 1．00 10．30 6 1528 CTHR A 189 38．851 77．524 21．457 1．00 13．65 61487 OTRP A 185 28．093 84．277 19．065 1．00 11．67 8 1529 OTHR A 189 38．630 77．149 22．589 1．00 14．67 81488 CB TRP A 185 26．201 85．647 20．965 1．00 12．61 6 1530 CB THR A 189 38．826 79．904 20．788 1．00 12．56 61489 CG TRP A 185 24．696 85．390 21．039 1．00 10．95 6 1531 OG1 THR A 189 39．066 80．215 22．180 1．00 15．52 81490 CD1 TRP A 105 23．863 85．166 19．989 1．00 12．59 6 1532 CG2 THR A 189 38．012 81．045 20．136 1．00 13．79 61491 CD2 TRP A 185 23．898 85．345 22．226 1．00 12．07 6 1533 NASP A 190 39．773 76．961 20．639 1．00 11．10 71492 NE1 TRP A 185 22．561 84．887 20．428 1．00 14．15 7 1534 CA ASP A 190 40．736 75．985 21．186 1．00 11．48 61493 CE2 TRP A 185 22．600 85．003 21．805 1．00 13．63 6 1535 CASP A 190 42．109 76．575 20．929 1．00 11．63 61494 CE3 TRP A 185 24．154 85．530 23．587 1．00 13．34 6 1536 OASP A 190 42．403 77．103 19．861 1．00 13．03 81495 CZ2 TRP A 185 21．534 84．846 22．703 1．00 14．01 6 1537 CB ASP A 190 40．530 74．703 20．365 1．00 11．07 61496 CZ3 TRP A 185 23．083 85．361 24．494 1．00 14．75 6 1538 CG ASP A 190 41．445 73．591 20．781 1．00 12．55 61497 CH2 TRP A 185 21．812 85．004 24．035 1．00 13．91 6 1539 OD1 ASP A 190 42．691 73．716 20．943 1．00 14．12 81498 NLYS A 186 29．413 84．254 20．924 1．00 11．31 7 1540 OD2 ASP A 190 40．937 72．422 20．956 1．00 14．32 81499 CA LYS A 186 30．655 84．170 20．127 1．00 12．29 6 1541 NPRO A 191 43．013 76．539 21．885 1．00 12．39 71500 CLYS A 186 31．228 82．764 20．238 1．00 14．72 6 1542 CA PRO A 191 44．344 77．094 21．756 1．00 16．15 61501 OLYS A 186 30．718 81．896 20．981 1．00 12．47 8 1543 CPRO A 191 45．205 76．488 20．648 1．00 17．03 61502 CB LYS A 186 31．682 85．224 20．582 1．00 11．09 6 1544 OPRO A 191 46．194 77．139 20．258 1．00 17．33 81503 CG LYS A 186 31．145 86．646 20．243 1．00 14．74 6 1545 CB PRO A 191 45．077 76．806 23．067 1．00 15．82 61504 CD LYS A 186 32．295 87．655 20．601 1．00 14．53 6 1546 CG PRO A 191 43．951 76．489 24．024 1．00 19．99 61505 CE LYS A 186 31．688 89．051 20．286 1．00 20．29 6 1547 CD PRO A 191 42．769 75．960 23．220 1．00 15．14 61506 NZ LYS A 186 32．744 89．943 19．726 1．00 28．67 7 1548 NALA A 192 44．778 75．374 20．102 1．00 12．41 71507 NASN A 187 32．217 82．446 19．379 1．00 13．16 7 1549 CA ALA A 192 45．446 74．851 18．871 1．00 16．29 61508 CA ASN A 187 32．653 81．074 19．195 1．00 13．22 6 1550 CALA A 192 45．279 75．807 17．697 1．00 21．11 61509 CASN A 187 33．587 80．604 20．314 1．00 15．43 6 1551 OALA A 192 46．014 75．779 16．675 1．00 19．85 81510 OASN A 187 34．587 81．250 20．646 1．00 12．76 8 1552 CB ALA A 192 44．978 73．466 18．579 1．00 20．48 61511 CB ASN A 187 33．386 80．850 17．862 1．00 12．72 6 1553 NGLY A 193 44．317 76．695 17．671 1．00 16．93 71512 CG ASN A 187 32．673 81．537 16．697 1．00 18．84 6 1554 CA GLY A 193 44．199 77．733 16．641 1．00 17．03 61513 OD1 ASN A 187 31．447 81．456 16．631 1．00 15．46 8 1555 CGLY A 193 42．919 77．582 15．819 1．00 17．85 61514 ND2 ASN A 187 33．426 82．219 15．839 1．00 16．94 7 1556 OGLY A 193 42．991 77．960 14．651 1．00 17．03 81515 NPHE A 188 33．369 79．356 20．719 1．00 11．91 7 1557 NPHE A 194 41．888 76．955 16．373 1．00 13．47 71558 CA PHE A 194 40．612 76．976 15．567 1．00 11．84 6 1600 CG LEU A 199 25．178 74．135 16．526 1．00 10．88 61559 CPHE A 194 39．441 77．265 16．536 1．00 11．03 6 1601 CD1 LEU A 199 24．799 72．879 17．321 1．00 12．59 61560 OPHE A 194 39．621 77．423 17．750 1．00 11．69 8 1602 CD2 LEU A 199 24．658 74．045 15．071 1．00 14．19 61561 CB PHE A 194 40．411 75．629 14．855 1．00 10．98 6 1603 NSER A 200 23．024 78．144 16．505 1．00 11．57 71562 CG PHE A 194 40．568 74．412 15．767 1．00 11．46 6 1604 CA SER A 200 22．055 79．160 16．950 1．00 10．26 61563 CD1 PHE A 194 39．545 74．063 16．649 1．00 11．56 6 1605 CSER A 200 20．810 78．424 17．499 1．00 11．50 61564 CD2 PHE A 194 41．707 73．656 15．747 1．00 15．24 6 1606 OSER A 200 19．994 77．917 16．741 1．00 11．79 81565 CE1 PHE A 194 39．688 72．942 17．460 1．00 11．26 6 1607 CB SER A 200 21．636 80．012 15．731 1．00 14．77 61566 CE2 PHE A 194 41．871 72．533 16．574 1．00 12．49 6 1608 OG SER A 200 20．723 81．011 16．249 1．00 13．69 81567 CZ PHE A 194 40．860 72．181 17．450 1．00 12．03 6 1609 NGLN A 201 20．786 78．294 18．837 1．00 10．61 71568 NSER A 195 38．283 77．497 15．895 1．00 10．73 7 1610 CA GLN A 201 19．599 77．668 19．473 1．00 11．55 61569 CA SER A 195 37．097 77．782 16．704 1．00 11．52 6 1611 CGLN A 201 18．421 78．648 19．371 1．00 11．79 61570 CSER A 195 36．081 76．649 16．423 1．00 11．92 6 1612 OGLN A 201 17．305 78．161 19．700 1．00 12．43 81571 OSER A 195 36．284 75．902 15．519 1．00 10．36 8 1613 CB GLN A 201 19．852 77．359 20．969 1．00 11．94 61572 CB SER A 195 36．416 79．059 16．186 1．00 16．30 6 1614 CG GLN A 201 21．042 76．370 21．151 1．00 10．05 61573 OG SER A 195 37．442 80．119 16．216 1．00 22．79 8 1615 CD GLN A 201 22．393 77．086 21．126 1．00 10．84 61574 NLEU A 196 35．060 76．594 17．262 1．00 12．22 7 1616 OE1 GLN A 201 22．499 78．298 21．208 1．00 11．60 81575 CA LEU A 196 34．007 75．622 17．060 1．00 12．16 6 1617 NE2 GLN A 201 23．465 76．231 21．079 1．00 9．83 71576 CLEU A 196 32．756 76．384 16．564 1．00 7．60 6 1618 NGLU A 202 18．590 79．860 18．862 1．00 10．41 71577 OLEU A 196 32．364 77．416 17．112 1．00 13．16 8 1619 CA GLU A 202 17．434 80．763 18．667 1．00 11．55 61578 CB LEU A 196 33．660 74．883 18．410 1．00 10．95 6 1620 CGLU A 202 16．849 80．531 17．277 1．00 14．51 61579 CG LEU A 196 34．880 74．298 19．107 1．00 10．75 6 1621 OGLU A 202 15．856 81．166 16．903 1．00 16．57 81580 CD1 LEU A 196 34．439 73．454 20．334 1．00 11．59 6 1622 CB GLU A 202 17．877 82．226 18．875 1．00 10．69 61581 CD2 LEU A 196 35．719 73．384 18．134 1．00 12．48 6 1623 CG GLU A 202 18．522 82．442 20．252 1．00 9．01 61582 NALA A 197 32．139 75．877 15．481 1．00 9．97 7 1624 CD GLU A 202 20．002 82．069 20．330 1．00 12．78 61583 CA ALA A 197 30．995 76．637 14．905 1．00 10．64 6 1625 OE1 GLU A 202 20．680 82．031 19．299 1．00 16．62 81584 CALA A 197 29．788 76．658 15．830 1．00 14．16 6 1626 OE2 GLU A 202 20．457 81．782 21．434 1．00 12．31 81585 OALA A 197 29．362 75．622 16．314 1．00 11．22 8 1627 NASN A 203 17．507 79．704 16．435 1．00 11．04 71586 CB ALA A 197 30．629 75．928 13．565 1．00 10．95 6 1628 CA ASN A 203 16．939 79．318 15．142 1．00 10．64 61587 NASP A 198 29．429 77．869 16．236 1．00 10．28 7 1629 CASN A 203 16．020 78．098 15．372 1．00 13．48 61588 CA ASP A 198 28．459 78．009 17．350 1．00 10．50 6 1630 OASN A 203 16．441 77．148 16．008 1．00 12．B1 81589 CASP A 198 27．030 77．880 16．795 1．00 11．99 6 1631 CB ASN A 203 18．105 78．892 14．217 1．00 11．71 61590 OASP A 198 26．607 78．731 15．993 1．00 13．33 8 1632 CG ASN A 203 17．604 78．307 12．930 1．00 15．36 61591 CB ASP A 198 28．744 79．433 17．900 1．00 12．29 6 1633 OD1 ASN A 203 17．271 77．124 12．838 1．00 15．37 81592 CG ASP A 198 28．236 79．529 19．353 1．00 10．72 6 1634 ND2 ASN A 203 17．611 79．108 11．829 1．00 15．33 71593 OD1 ASP A 198 28．683 78．683 20．172 1．00 11．33 8 1635 NGLY A 204 14．797 78．219 14．831 1．00 13．94 71594 OD2 ASP A 198 27．401 80．452 19．671 1．00 10．45 8 1636 CA GLY A 204 13．813 77．115 15．175 1．00 14．96 61595 NLEU A 199 26．310 76．847 17．247 1．00 10．29 7 1637 CGLY A 204 14．202 75．766 14．593 1．00 12．98 61596 CA LEU A 199 24．927 76．690 16．763 1．00 8．80 6 1638 OGLY A 204 13．891 74．775 15．243 1．00 14．33 81597 CLEU A 199 24．086 77．821 17．321 1．00 9．88 6 1639 NTHR A 205 14．802 75．705 13．401 1．00 11．88 71598 OLEU A 199 24．246 78．320 18．449 1．00 11．27 8 1640 CA THR A 205 15．279 74．405 12．894 1．00 12．45 61599 CB LEU A 199 24．452 75．296 17．279 1．00 9．52 6 1641 CTHR A 205 16．275 73．780 13．856 1．00 11．35 61642 OTHR A 205 16．161 72．621 14．172 1．00 11．84 8 1684 CB LEU A 210 19．388 70．688 19．713 1．00 10．40 61643 CB THR A 205 15．866 74．603 11．497 1．00 14．40 6 1685 CG LEU A 210 20．603 71．237 18．893 1．00 10．20 61644 OG1 THR A 205 14．760 75．060 10．662 1．00 18．35 8 1686 CD1 LEU A 210 20．918 72．628 19．480 1．00 12．47 61645 CG2 THR A 205 16．344 73．256 10．930 1．00 16．31 6 1687 CD2 LEU A 210 21．766 70．260 18．920 1．00 13．21 61646 NILE A 206 17．295 74．586 14．188 1．00 10．89 7 1688 NTHR A 211 16．539 69．327 20．069 1．00 9．66 71647 CA ILE A 206 18．330 73．996 15．081 1．00 10．54 6 1689 CA THR A 211 15．520 68．689 20．933 1．00 11．98 61648 CILE A 206 17．736 73．689 16．457 1．00 9．48 6 1690 CTHR A 211 15．294 67．272 20．496 1．00 11．93 61649 OILE A 206 18．081 72．638 17．051 1．00 10．61 8 1691 OTHR A 211 15．311 66．354 21．335 1．00 11．42 81650 CB ILE A 206 19．481 75．017 15．212 1．00 9．16 6 1692 CB THR A 211 14．193 69．502 20．889 1．00 12．29 61651 CG1 ILE A 206 20．193 75．155 13．844 1．00 12．29 6 1693 OG1 THR A 211 14．488 70．842 21．373 1．00 11．73 81652 CG2 ILE A 206 20．550 74．624 16．273 1．00 11．91 6 1694 CG2 THR A 211 13．137 68．832 21．808 1．00 10．37 61653 CD1 ILE A 206 20．691 73．847 13．218 1．00 12．69 6 1695 NASP A 212 15．071 67．084 19．170 1．00 12．47 71654 NALA A 207 16．912 74．562 17．021 1．00 10．30 7 1696 CA ASP A 212 14．813 65．738 18．671 1．00 10．73 61655 CA ALA A 207 16．350 74．185 18．339 1．00 12．45 6 1697 CASP A 212 15．998 64．812 18．997 1．00 12．42 61656 CALA A 207 15．583 72．871 18．311 1．00 12．96 6 1698 OASP A 212 15．748 61．598 19．194 1．00 12．22 81657 OALA A 207 15．714 72．053 19．217 1．00 13．37 8 1699 CB ASP A 212 14．605 65．829 17．159 1．00 12．33 61658 CB ALA A 207 15．511 75．359 18．883 1．00 13．30 6 1700 CG ASP A 212 13．253 66．477 16．797 1．00 15．18 61659 NGLN A 208 14．749 72．676 17．282 1．00 10．55 7 1701 OD1 ASP A 212 12．379 66．643 17．667 1．00 13．61 81660 CA GLN A 208 13．968 71．431 17．236 1．00 11．60 6 1702 OD2 ASP A 212 13．100 66．828 15．585 1．00 14．64 81661 CGLN A 208 14．842 70．256 16．877 1．00 14．22 6 1703 NALA A 213 17．230 65．326 18．830 1．00 10．02 71662 OGLN A 208 14．627 69．200 17．426 1．00 11．79 8 1704 CA ALA A 213 18．376 64．422 19．084 1．00 10．72 61663 CB GLN A 208 12．869 71．573 16．136 1．00 13．62 6 1705 CALA A 213 18．422 64．023 20．552 1．00 10．18 61664 CG GLN A 208 11．847 70．429 16．197 1．00 14．37 6 1706 OALA A 213 18．819 62．882 20．861 1．00 11．96 81665 CD GLN A 208 11．089 70．392 17．513 1．00 15．09 6 1707 CB ALA A 213 19．679 65．163 18．735 1．00 10．83 61666 OE1 GLN A 208 10．565 71．371 17．957 1．00 14．67 8 1708 NALA A 214 18．155 64．970 21．448 1．00 12．55 71667 NE2 GLN A 208 11．168 69．230 18．180 1．00 14．23 7 1709 CA ALA A 214 18．185 64．599 22．892 1．00 10．81 61668 NTYR A 209 15．876 70．454 16．062 1．00 11．41 7 1710 CALA A 214 17．073 61．631 23．235 1．00 11．35 61669 CA TYR A 209 16．807 69．372 15．724 1．00 10．71 6 1711 OALA A 214 17．246 62．667 23．953 1．00 12．75 81670 CTYR A 209 17．570 68．930 16．979 1．00 10．31 6 1712 CB ALA A 214 18．038 65．876 23．757 1．00 10．21 61671 OTYR A 209 17．634 67．727 17．231 1．00 11．12 8 1713 NVAL A 215 15．885 63．854 22．677 1．00 10．82 71672 CB TYR A 209 17．840 69．989 14．743 1．00 11．54 6 1714 CA VAL A 215 14．724 62．923 22．875 1．00 11．60 61673 CG TYR A 209 19．072 69．148 14．457 1．00 12．56 6 1715 CVAL A 215 15．035 61．577 22．302 1．00 13．68 61674 CD1 TYR A 209 19．031 68．083 13．684 1．00 11．38 6 1716 OVAL A 215 14．673 60．552 22．903 1．00 15．03 81675 CD2 TYR A 209 20．269 69．485 15．060 1．00 12．87 6 1717 CB VAL A 215 13．462 63．523 22．283 1．00 14．89 61676 CE1 TYR A 209 20．184 67．341 13．286 1．00 16．27 6 1718 CG1 VAL A 215 12．285 62．514 22．234 1．00 16．68 61677 CE2 TYR A 209 21．432 68．739 14．794 1．00 13．55 6 1719 CG2 VAL A 215 12．982 64．740 23．099 1．00 15．78 61678 CZ TYR A 209 21．368 67．676 13．915 1．00 13．50 6 1720 NGLN A 216 15．759 61．496 21．193 1．00 12．25 71679 OH TYR A 209 22．527 66．968 13．654 1．00 14．21 8 1721 CA GLN A 216 16．153 60．192 20．632 1．00 13．52 61680 NLEU A 210 17．985 69．883 17．821 1．00 10．88 7 1722 CGLN A 216 17．023 59．404 21．577 1．00 13．62 61681 CA LEU A 210 18．731 69．461 19．027 1．00 10．76 6 1723 OGLN A 216 16．864 58．192 21．706 1．00 12．75 81682 CLEU A 210 17．776 68．829 20．049 1．00 11．52 6 1724 CB GLN A 216 16．814 60．382 19．232 1．00 12．82 61683 OLEU A 210 18．178 67．863 20．687 1．00 11．55 8 1725 CG GLN A 216 17．225 59．032 18．639 1．00 14．36 61726 CD GLN A 216 17．856 59．162 17．261 1．00 18．32 6 1768 NASP A 223 19．009 57．376 30．709 1．00 11．67 71727 OE1 GLN A 216 18．762 59．976 16．980 1．00 21．98 8 1769 CA ASP A 223 18．391 57．768 31．951 1．00 10．83 61728 NE2 GLN A 216 17．392 58．348 16．335 1．00 19．07 7 1770 CASP A 223 18．621 59．249 32．306 1．00 12．58 61729 NLEU A 217 17．996 60．043 22．269 1．00 11．16 7 1771 OASP A 223 18．116 59．667 33．356 1．00 11．47 81730 CA LEU A 217 18．781 59．317 23．261 1．00 11．02 6 1772 CB ASP A 223 18．997 56．964 33．123 1．00 9．67 61731 CLEU A 217 17．885 58．756 24．396 1．00 10．47 6 1773 CG ASP A 223 18．744 55．469 32．925 1．00 12．72 61732 OLEU A 217 18．106 57．631 24．754 1．00 13．19 8 1774 OD1 ASP A 223 17．554 55．095 33．224 1．00 15．35 81733 CB LEU A 217 19．847 60．252 23．876 1．00 12．00 6 1775 OD2 ASP A 223 19．610 54．686 32．482 1．00 10．77 81734 CG LEU A 217 20．974 60．577 22．859 1．00 10．07 6 1776 NGLY A 224 19．186 59．972 31．348 1．00 11．00 71735 CD1 LEU A 217 21．770 61．789 23．418 1．00 10．56 6 1777 CA GLY A 224 19．393 61．413 31．651 1．00 11．62 61736 CD2 LEU A 217 21．953 59．383 22．787 1．00 12．18 6 1778 CGLY A 224 20．641 61．861 30．809 1．00 9．62 61737 NVAL A 218 16．940 59．584 24．844 1．00 10．50 7 1779 OGLY A 224 21．069 61．107 29．928 1．00 9．69 81738 CA VAL A 218 16．027 59．030 25．884 1．00 14．12 6 1780 NLEU A 225 20．869 63．123 30．983 1．00 10．32 71739 CVAL A 218 15．114 57．918 25．304 1．00 12．90 6 1781 CA LEU A 225 21．962 63．749 30．177 1．00 9．63 61740 OVAL A 218 14．914 56．898 25．978 1．00 14．29 8 1782 CLEU A 225 22．828 64．566 31．128 1．00 10．99 61741 CB VAL A 218 15．121 60．168 26．376 1．00 11．91 6 1783 OLEU A 225 22．356 65．110 32．097 1．00 10．86 81742 CG1 VAL A 218 14．131 59．671 27．428 1．00 14．89 6 1784 CB LEU A 225 21．389 64．780 29．172 1．00 9．89 61743 CG2 VAL A 218 16．045 61．169 27．107 1．00 14．59 6 1785 CG LEU A 225 20．424 64．212 28．122 1．00 10．00 61744 NALA A 219 14．717 57．992 24．051 1．00 14．93 7 1786 CD1 LEU A 225 19．806 65．361 27．279 1．00 12．69 61745 CA ALA A 219 13．868 56．915 23．478 1．00 14．21 6 1787 CD2 LEU A 225 21．003 63．092 27．243 1．00 13．97 61746 CALA A 219 14．647 55．619 23．377 1．00 16．64 6 1788 NARG A 226 24．135 64．671 30．790 1．00 10．52 71747 OALA A 219 14．072 54．517 23．401 1．00 14．94 8 1789 CA ARG A 226 24．993 65．777 31．295 1．00 9．01 61748 CB ALA A 219 13．379 57．270 22．059 1．00 15．54 6 1790 CARG A 226 25．093 66．744 30．110 1．00 10．97 61749 NHIS A 220 15．959 55．702 23．258 1．00 12．54 7 1791 OARG A 226 25．628 66．348 29．083 1．00 10．94 81750 CA HIS A 220 16．853 54．570 23．215 1．00 14．41 6 1792 CB ARG A 226 26．337 65．159 31．691 1．00 9．10 61751 CHIS A 220 17．305 54．124 24．611 1．00 12．25 6 1793 CG ARG A 226 27．381 66．213 32．158 1．00 8．52 61752 OHIS A 220 18．194 53．243 24．711 1．00 13．99 8 1794 CD ARG A 226 28．248 66．648 30．956 1．00 9．82 61753 CB HIS A 220 18．055 54．802 22．293 1．00 11．69 6 1795 NE ARG A 226 29．438 67．400 31．425 1．00 9．22 71754 CG HIS A 220 17．630 54．760 20．840 1．00 14．69 6 1796 CZ ARG A 226 30．251 68．074 30．592 1．00 9．27 61755 ND1 HIS A 220 17．984 53．694 20．064 1．00 14．71 7 1797 NH1 ARG A 226 29．978 68．191 29．289 1．00 9．46 71756 CD2 HIS A 220 16．928 55．624 20．077 1．00 16．42 6 1798 NH2 ARG A 226 31．311 68．687 31．114 1．00 10．94 71757 CE1 HIS A 220 17．518 53．916 18．823 1．00 16．42 6 1799 NILE A 227 24．590 67．940 30．262 1．00 10．46 71758 NE2 HIS A 220 16．855 55．077 18．794 1．00 17．85 7 1800 CA ILE A 227 24．553 68．901 29．124 1．00 7．87 61759 NGLY A 221 16．735 54．666 25．655 1．00 11．47 7 1801 CILE A 227 25．807 69．751 29．238 1．00 8．86 61760 CA GLY A 221 16．964 54．129 26．999 1．00 11．21 6 1802 OILE A 227 26．042 70．450 30．199 1．00 11．29 81761 CGLY A 221 17．655 55．060 27．965 1．00 13．22 6 1803 CB ILE A 227 23．295 69．783 29．269 1．00 9．62 61762 OGLY A 221 17．875 54．635 29．095 1．00 13．24 8 1804 CG1 ILE A 227 22．096 68．814 29．378 1．00 10．28 61763 NALA A 222 18．297 56．111 27．426 1．00 12．29 7 1805 CG2 ILE A 227 23．196 70．601 27．964 1．00 11．21 61764 CA ALA A 222 19．139 56．912 28．356 1．00 14．03 6 1806 CD1 ILE A 227 20．743 69．547 29．412 1．00 15．31 61765 CALA A 222 18．325 57．381 29．553 1．00 13．32 6 1807 NASP A 228 26．544 69．672 28．125 1．00 9．30 71766 OALA A 222 17．138 57．794 29．459 1．00 10．61 8 1808 CA ASP A 228 27．846 70．399 28．079 1．00 9．30 61767 CB ALA A 222 19．700 58．136 27．618 1．00 12．95 6 1809 CASP A 228 27．672 71．915 27．904 1．00 9．50 61810 OASP A 228 26．757 72．338 27．189 1．00 9．88 8 1852 CD1 PHE A 233 24．335 75．588 25．559 1．00 12．13 61811 CB ASP A 228 28．521 69．86S 26．769 1．00 9．23 6 1853 CD2 PHE A 233 22．023 76．331 25．466 1．00 11．40 61812 CG ASP A 228 29．904 70．442 26．587 1．00 10．24 6 1854 CE1 PHE A 233 23．982 74．503 26．347 1．00 12．18 61813 OD1 ASP A 228 30．725 70．228 27．505 1．00 10．28 8 1855 CE2 PHE A 233 21．642 75．219 26．237 1．00 10．50 61814 OD2 ASP A 228 30．208 71．128 25．574 1．00 9．89 8 1856 CZ PHE A 233 22．629 74．340 26．657 1．00 11．82 61815 NALA A 229 28．575 72．633 28．582 1．00 8．93 7 1857 NASN A 234 22．051 80．148 25．349 1．00 12．13 71816 CA ALA A 229 28．745 74．068 28．257 1．00 9．72 6 1858 CA ASN A 234 21．093 80．799 26．253 1．00 8．31 61817 CALA A 229 27．455 74．868 28．324 1．00 10．58 6 1859 CASN A 234 20．367 79．859 27．214 1．00 9．45 61818 OALA A 229 27．123 75．695 27．464 1．00 10．73 8 1860 OASN A 234 20．112 78．722 26．829 1．00 9．94 81819 CB ALA A 229 29．355 74．180 26．841 1．00 9．90 6 1861 CB ASN A 234 20．132 81．662 25．369 1．00 10．71 61820 NVAL A 230 26．729 74．708 29．487 1．00 9．05 7 1862 CG ASN A 234 18．981 80．871 24．740 1．00 12．93 61821 CA VAL A 230 25．421 75．392 29．548 1．00 9．09 6 1863 OD1 ASN A 234 18．070 80．516 25．519 1．00 12．50 81822 CVAL A 230 25．547 76．905 29．753 1．00 10．83 6 1864 ND2 ASN A 234 18．975 80．590 23．448 1．00 10．79 71823 OVAL A 230 24．587 77．636 29．573 1．00 12．48 8 1865 NSER A 235 20．023 80．451 28．374 1．00 10．78 71824 CB VAL A 230 24．469 74．836 30．634 1．00 10．80 6 1866 CA SER A 235 19．401 79．586 29．396 1．00 8．67 61825 CG1 VAL A 230 24．119 73．389 30．262 1．00 9．84 6 1867 CSER A 235 17．906 79．375 29．177 1．00 11．06 61826 CG2 VAL A 230 25．084 74．934 32．047 1．00 11．19 6 1868 OSER A 235 17．399 78．402 29．759 1．00 11．56 81827 NLYS A 231 26．753 77．312 30．189 1．00 9．10 7 1869 CB ASER A 235 19．594 80．196 30．792 0．60 11．41 61828 CA LYS A 231 26．988 78．763 30．234 1．00 7．91 6 1870 OG ASER A 235 20．974 80．269 31．098 0．60 10．81 81829 CLYS A 231 27．304 79．391 28．883 1．00 11．01 6 1869 CB BSER A 235 19．679 80．067 30．817 0．40 10．03 61830 OLYS A 231 27．398 80．604 28．809 1．00 13．02 8 1870 OG BSER A 235 19．311 81．423 30．914 0．40 7．85 81831 CB LYS A 231 28．173 79．043 31．209 1．00 10．48 6 1871 NGLY A 236 17．301 80．140 28．312 1．00 10．81 71832 CG LYS A 231 29．567 78．801 30．602 1．00 10．63 6 1872 CA GLY A 236 15．906 79．857 27．882 1．00 11．83 51833 CD LYS A 231 30．599 78．817 31．758 1．00 13．70 6 1873 CGLY A 236 15．821 78．448 27．289 1．00 12．34 61834 CE LYS A 231 30．937 80．205 32．236 1．00 13．75 6 1874 OGLY A 236 14．942 77．638 27．552 1．00 11．07 81835 NZ LYS A 231 32．215 80．157 33．104 1．00 11．49 7 1875 NPHE A 237 16．742 78．158 26．370 1．00 10．75 71836 NHIS A 232 27．364 78．589 27．814 1．00 9．37 7 1876 CA PHE A 237 16．793 76．864 25．702 1．00 9．60 61837 CA HIS A 232 27．744 79．081 26．480 1．00 12．72 6 1877 CPHE A 237 17．034 75．738 26．715 1．00 10．90 61838 CHIS A 232 26．576 79．044 25．537 1．00 12．48 6 1878 OPHE A 237 16．476 74．641 26．526 1．00 10．74 81839 OHIS A 232 26．698 79．505 24．388 1．00 9．62 8 1879 CB PHE A 237 17．714 76．891 24．467 1．00 12．14 61840 CB HIS A 232 28．849 78．129 25．915 1．00 9．94 6 1880 CG PHE A 237 17．642 75．595 23．691 1．00 12．02 61841 CG HIS A 232 30．145 78．345 26．709 1．00 9．35 6 1881 CD1 PHE A 237 16．442 75．242 23．048 1．00 12．55 61842 ND1 HIS A 232 30．780 79．598 26．674 1．00 11．03 7 1882 CD2 PHE A 237 18．751 74．740 23．659 1．00 11．64 61843 CD2 HIS A 232 30．803 77．530 27．554 1．00 11．85 6 1883 CE1 PHE A 237 16．367 74．046 22．358 1．00 12．60 61844 CE1 HIS A 232 31．838 79．483 27．513 1．00 12．22 6 1884 CE2 PHE A 237 18．634 73．533 22．952 1．00 11．39 61845 NE2 HIS A 232 31．882 78．243 28．049 1．00 11．68 7 1885 CZ PHE A 237 17．468 73．200 22．301 1．00 13．43 61846 NPHE A 233 25．342 78．757 25．941 1．00 9．67 7 1886 NSER A 238 17．965 75．939 27．658 1．00 10．56 71847 CA PHE A 233 24．165 78．957 25．062 1．00 10．57 6 1887 CA SER A 238 18．119 74．844 28．637 1．00 11．43 61848 CPHE A 233 23．015 79．437 25．991 1．00 9．21 6 1888 CSER A 238 16．762 74．489 29．289 1．00 10．24 61849 OPHE A 233 23．073 79．254 27．225 1．00 11．50 8 1889 OSER A 238 16．416 73．312 29．442 1．00 10．58 81850 CB PHE A 233 23．792 77．705 24．296 1．00 9．50 6 1890 CB SER A 238 19．069 75．303 29．776 1．00 11．86 61851 CG PHE A 233 23．382 76．523 25．145 1．00 10．66 6 1891 OG SER A 238 20．432 75．070 29．404 1．00 12．16 81892 NLYS A 239 16．053 75．523 29．757 1．00 10．06 7 1934 CD LYS A 244 9．398 70．400 24．483 1．00 13．14 61893 CA LYS A 239 14．749 75．262 30．433 1．00 10．43 6 1935 CE LYS A 244 9．129 71．869 24．133 1．00 13．82 61894 CLYS A 239 13．712 74．684 29．505 1．00 10．95 6 1936 NZ LYS A 244 9．582 72．780 25．269 1．00 12．11 71895 OLYS A 239 13．006 73．718 29．879 1．00 11．91 8 1937 NLEU A 245 12．213 67．068 27．593 1．00 11．20 71896 CB LYS A 239 14．259 76．598 31．123 1．00 8．56 6 1938 CA LEU A 245 12．730 65．762 28．039 1．00 11．98 61897 CG LYS A 239 12．889 76．329 31．861 1．00 12．08 6 1939 CLEU A 245 11．936 65．200 29．205 1．00 12．96 61898 CD LYS A 239 12．577 77．644 32．648 1．00 11．14 6 1940 OLEU A 245 11．665 63．996 29．219 1．00 12．16 81899 CE LYS A 239 11．131 77．442 33．240 1．00 11．14 6 1941 CB LEU A 245 14．221 65．961 28．461 1．00 10．88 61900 NZ LYS A 239 10．797 78．668 34．098 1．00 10．40 7 1942 CG LEU A 245 15．091 66．282 27．206 1．00 15．60 61901 NSER A 240 13．600 75．153 28．279 1．00 9．61 7 1943 CD1 LEU A 245 16．493 66．701 27．692 1．00 14．87 61902 CA SER A 240 12．611 74．583 27．330 1．00 9．08 6 1944 CD2 LEU A 245 15．227 65．052 26．282 1．00 19．24 61903 CSER A 240 13．006 73．207 26．957 1．00 10．90 6 1945 NTYR A 246 11．480 66．037 30．136 1．00 11．31 71904 OSER A 240 12．160 72．320 26．790 1．00 10．77 8 1946 CA TYR A 246 10．676 65．529 31．258 1．00 11．13 61905 CB SER A 240 12．560 75．572 26．136 1．00 11．38 6 1947 CTYR A 246 9．294 65．090 30．770 1．00 11．59 61906 OG SER A 240 11．488 75．039 25．266 1．00 12．68 8 1948 OTYR A 246 8．674 64．306 31．500 1．00 13．03 81907 NLEU A 241 14．300 72．896 26．747 1．00 10．43 7 1949 CB TYR A 246 10．582 66．586 32．359 1．00 12．53 61908 CA LEU A 241 14．726 71．560 26．389 1．00 10．29 6 1950 CG TYR A 246 11．928 66．907 32．995 1．00 9．85 61909 CLEU A 241 14．420 70．599 27．539 1．00 11．73 6 1951 CD1 TYR A 246 12．882 65．941 33．210 1．00 11．79 61910 OLEU A 241 13．924 69．507 27．303 1．00 11．15 8 1952 CD2 TYR A 246 12．163 68．228 33．408 1．00 10．52 61911 CE LEU A 241 16．255 71．582 26．077 1．00 10．07 6 1953 CE1 TYR A 246 14．103 66．245 33．830 1．00 11．71 61912 CG LEU A 241 16．816 70．170 25．829 1．00 12．71 6 1954 CE2 TYR A 246 13．379 68．569 34．021 1．00 10．59 61913 CD1 LEU A 241 16．205 69．502 24．577 1．00 13．39 6 1955 CZ TYR A 246 14．319 67．562 34．208 1．00 11．60 61914 CD2 LEU A 241 18．333 70．350 25．611 1．00 12．90 6 1956 OH TYR A 246 15．536 67．856 34．816 1．00 11．49 81915 NALA A 242 14．710 71．055 28．778 1．00 11．25 7 1957 NGLN A 247 8．769 65．623 29．672 1．00 12．54 71916 CA ALA A 242 14．427 70．181 29．912 1．00 10．06 6 1958 CA GLN A 247 7．501 65．088 29．112 1．00 13．07 61917 CALA A 242 12．923 69．852 29．969 1．00 10．68 6 1959 CGLN A 247 7．677 63．690 28．587 1．00 13．75 61918 OALA A 242 12．565 68．703 30．215 1．00 10．97 8 1960 OGLN A 247 6．712 62．875 28．651 1．00 16．16 81919 CB ALA A 242 14．910 70．889 31．196 1．00 10．49 6 1961 CB GLN A 247 7．016 66．001 27．940 1．00 12．33 61920 NASP A 243 12．062 70．870 29．712 1．00 10．40 7 1962 CG GLN A 247 6．530 67．357 28．518 1．00 13．62 61921 CA ASP A 243 10．609 70．595 29．694 1．00 11．54 6 1963 CD GLN A 247 6．016 68．220 27．397 1．00 16．89 61922 CASP A 243 10．365 69．448 28．700 1．00 12．78 6 1964 OE1 GLN A 247 5．355 67．699 26．462 1．00 18．89 81923 OASP A 243 9．636 68．474 29．006 1．00 12．31 8 1965 NE2 GLN A 247 6．372 69．518 27．387 1．00 14．76 71924 CB ASP A 243 9．930 71．904 29．186 1．00 11．95 6 1966 NLYS A 248 8．881 63．349 28．162 1．00 14．17 71925 CG ASP A 243 8．507 71．717 28．674 1．00 13．21 6 1967 CA LYS A 248 9．163 61．979 27．702 1．00 15．18 61926 OD1 ASP A 243 7．668 71．113 29．422 1．00 12．98 8 1968 CLYS A 248 9．328 61．000 28．836 1．00 15．52 61927 OD2 ASP A 243 8．223 72．178 27．546 1．00 12．92 8 1969 OLYS A 248 8．839 59．868 28．746 1．00 16．45 81928 NLYS A 244 10．825 69．536 27．451 1．00 10．42 7 1970 CB ALYS A 248 10．397 61．994 26．793 0．S0 13．40 61929 CA LYS A 244 10．523 68．449 26．484 1．00 10．94 6 1971 CG ALYS A 248 10．116 62．793 25．528 0．50 14．14 61930 CLYS A 244 10．997 67．097 26．998 1．00 13．31 6 1972 CD ALYS A 248 8．958 62．165 24．749 0．50 17．69 61931 OLYS A 244 10．349 66．061 26．763 1．00 12．24 8 1973 CE ALYS A 248 8．449 63．068 23．657 0．50 18．41 61932 CB LYS A 244 11．232 68．728 25．122 1．00 11．69 6 1974 NZ ALYS A 248 7．682 62．378 22．577 0．50 25．68 71933 CG LYS A 244 10．924 70．142 24．580 1．00 14．16 6 1970 CB BLYS A 248 10．414 62．030 26．816 0．50 17．60 61971 CG BLYS A 248 10．840 60．676 26．292 0．50 22．20 6 2013 CLEU A 253 20．498 67．083 34．913 1．00 9．94 61972 CD BLYS A 248 11．561 60．755 24．977 0．50 29．85 6 2014 OLEU A 253 20．094 67．647 35．914 1．00 11．26 81973 CE BLYS A 248 11．495 59．497 24．150 0．50 18．09 6 2015 CB LEU A 253 18．694 67．378 33．282 1．00 8．72 61974 NZ BLYS A 248 10．779 58．367 24．885 0．50 21．86 7 2016 CG LEU A 253 17．749 66．766 32．216 1．00 10．91 61975 NLYS A 249 10．131 61．400 29．830 1．00 12．97 7 2017 CD1 LEU A 253 16．881 67．891 31．562 1．00 10．35 61976 CA LYS A 249 10．424 60．442 30．917 1．00 14．04 6 2018 CD2 LEU A 253 18．508 66．051 31．089 1．00 12．13 61977 CLYS A 249 10．983 61．213 32．084 1．00 11．94 6 2019 NVAL A 254 21．761 67．179 34．422 1．00 11．23 71978 OLYS A 249 11．520 62．316 31．876 1．00 13．26 8 2020 CA VAL A 254 22．750 68．015 35．077 1．00 11．09 61979 CB LYS A 249 11．514 59．423 30．462 1．00 15．09 6 2021 CVAL A 254 23．423 68．807 33．921 1．00 10．26 61980 CG LYS A 249 11．674 58．358 31．542 1．00 15．17 6 2022 OVAL A 254 23．707 68．196 32．892 1．00 10．32 81981 CD LYS A 249 12．552 57．179 31．147 1．00 23．08 6 2023 CB VAL A 254 23．722 67．184 35．947 1．00 9．61 61982 CE LYS A 249 12．451 56．111 32．249 1．00 27．89 6 2024 CG1 VAL A 254 24．552 66．161 35．161 1．00 10．99 61983 NZ LYS A 249 13．149 54．836 31．875 1．00 36．10 7 2025 CG2 VAL A 254 24．688 68．131 36．685 1．00 11．22 61984 NASP A 250 10．870 60．678 33．288 1．00 11．41 7 2026 NGLY A 255 23．762 70．047 34．194 1．00 10．96 71985 CA ASP A 250 11．406 61．336 34．494 1．00 12．04 6 2027 CA GLY A 255 24．492 70．879 33．243 1．00 11．43 61986 CASP A 250 12．918 61．011 34．626 1．00 11．51 6 2028 CGLY A 255 25．877 71．193 33．731 1．00 11．23 61987 OASP A 250 13．348 60．354 35．546 1．00 13．89 8 2029 OGLY A 255 26．095 71．404 34．967 1．00 10．31 81988 CB ASP A 250 10．638 60．891 35．728 1．00 11．54 6 2030 NGLU A 256 26．828 71．308 32．765 1．00 10．72 71989 CG ASP A 250 10．618 59．405 36．030 1．00 15．08 6 2031 CA GLU A 256 28．159 71．786 33．187 1．00 10．84 61990 OD1 ASP A 250 10．695 58．618 35．085 1．00 15．58 8 2032 CGLU A 256 28．236 73．315 33．013 1．00 11．33 61991 OD2 ASP A 250 10．448 59．027 37．224 1．00 15．73 8 2033 OGLU A 256 28．295 73．820 31．871 1．00 10．36 81992 NILE A 251 13．644 61．541 33．607 1．00 11．19 7 2034 CB GLU A 256 29．172 71．178 32．167 1．00 10．52 61993 CA ILE A 251 15．093 61．346 33．593 1．00 12．04 6 2035 CG GLU A 256 30．603 71．617 32．605 1．00 10．70 61994 CILE A 251 15．777 62．413 34．467 1．00 12．14 6 2036 CD GLU A 256 31．442 72．059 31．414 1．00 11．32 61995 OILE A 251 15．148 63．303 34．990 1．00 13．37 8 2037 OE1 GLU A 256 30．925 72．467 30．347 1．00 10．78 81996 CB ILE A 251 15．610 61．331 32．164 1．00 15．29 6 2038 OE2 GLU A 256 32．696 71．998 31．517 1．00 11．88 81997 CG1 ILE A 251 14．988 62．477 31．361 1．00 23．77 6 2039 NTRP A 257 28．173 74．038 34．120 1．00 9．79 71998 CG2 ILE A 251 15．204 60．064 31．402 1．00 16．73 6 2040 CA TRP A 257 28．409 75．480 34．158 1．00 9．57 61999 CD1 ILE A 251 15．645 63．784 31．503 1．00 25．03 6 2041 CTRP A 257 29．798 75．608 34．799 1．00 10．84 62000 NPHE A 252 17．122 62．248 34．639 1．00 9．99 7 2042 OTRP A 257 29．908 75．560 36．037 1．00 10．82 82001 CA PHE A 252 17．885 63．182 35．420 1．00 9．59 6 2043 CB TRP A 257 27．301 76．175 34．997 1．00 9．83 62002 CPHE A 252 18．690 64．105 34．501 1．00 11．26 6 2044 CG TRP A 257 27．449 77．700 34．854 1．00 8．59 62003 OPHE A 252 19．347 63．587 33．596 1．00 12．38 8 2045 CD1 TRP A 257 28．566 78．442 35．196 1．00 12．90 62004 CB PHE A 252 18．916 62．372 36．275 1．00 13．00 6 2046 CD2 TRP A 257 26．431 78．592 34．412 1．00 10．35 62005 CG PHE A 252 19．748 63．290 37．145 1．00 11．27 6 2047 NE1 TRP A 257 28．295 79．753 34．937 1．00 12．55 72006 CD1 PHE A 252 19．182 63．951 38．241 1．00 12．24 6 2048 CE2 TRP A 257 27．020 79．891 34．459 1．00 12．29 62007 CD2 PHE A 252 21．094 63．494 36．838 1．00 12．52 6 2049 CE3 TRP A 257 25．124 78．425 33．946 1．00 13．94 62008 CE1 PHE A 252 19．907 64．802 39．029 1．00 11．05 6 2050 CZ2 TRP A 257 26．317 81．041 34．055 1．00 10．73 62009 CE2 PHE A 252 21．843 64．327 37．664 1．00 11．26 6 2051 CZ3 TRP A 257 24．385 79．544 33．527 1．00 13．32 62010 CZ PHE A 252 21．263 65．031 38．750 1．00 10．84 6 2052 CH2 TRP A 257 25．026 80．793 33．599 1．00 11．64 62011 NLEU A 253 18．740 65．389 34．772 1．00 12．09 7 2053 NTYR A 258 30．831 75．725 33．986 1．00 11．79 72012 CA LEU A 253 19．592 66．278 33．936 1．00 9．30 6 2054 CA TYR A 258 32．211 75．619 34．524 1．00 11．80 62055 CTYR A 258 32．527 76．859 35．355 1．00 12．06 6 2097 CA THR A 264 32．579 85．990 41．270 1．00 15．29 62056 OTYR A 258 32．370 77．988 34．869 1．00 13．57 8 2098 CTHR A 264 31．378 86．647 40．599 1．00 14．14 62057 CB TYR A 258 33．189 75．508 33．335 1．00 11．31 6 2099 OTHR A 264 30．225 86．490 41．019 1．00 15．14 82058 CG TYR A 258 34．562 74．978 33．723 1．00 11．97 6 2100 CB THR A 264 33．154 84．890 40．377 1．00 17．00 62059 CD1 TYR A 258 35．452 75．687 34．524 1．00 13．71 6 2101 OG1 THR A 264 32．185 83．864 40．214 1．00 17．20 82060 CD2 TYR A 258 34．932 73．734 33．234 1．00 11．78 6 2102 CG2 THR A 264 34．455 84．302 40．998 1．00 18．53 62061 CE1 TYR A 258 36．707 75．160 34．859 1．00 15．77 6 2103 NALA A 265 31．684 87．407 39．536 1．00 14．47 72062 CE2 TYR A 258 36．179 73．226 33．564 1．00 13．38 6 2104 CA ALA A 265 30．579 88．206 38．957 1．00 16．68 62063 CZ TYR A 258 37．037 73．908 34．376 1．00 16．44 6 2105 CALA A 265 29．455 87．387 38．348 1．00 14．50 62064 OH TYR A 258 38．277 73．304 34．631 1．00 20．59 8 2106 OALA A 265 28．315 87．921 38．316 1．00 15．71 82065 NGLY A 259 33．030 76．605 36．550 1．00 9．86 7 2107 CB ALA A 265 31．153 89．034 37．793 1．00 18．93 62066 CA GLY A 259 33．584 77．705 37．361 1．00 12．24 6 2108 NASN A 266 29．808 86．186 37．837 1．00 11．26 72067 CGLY A 259 32．510 78．690 37．891 1．00 11．55 6 2109 CA ASN A 266 28．739 85．402 37．199 1．00 12．93 62068 OGLY A 259 31．417 78．276 38．227 1．00 12．61 8 2110 CASN A 266 28．140 84．338 38．110 1．00 13．52 62069 NASP A 260 32．921 79．963 37．891 1．00 11．45 7 2111 OASN A 266 27．364 83．484 37．632 1．00 11．82 82070 CA ASP A 260 32．064 81．004 38．486 1．00 10．59 6 2112 CB ASN A 266 29．289 84．792 35．855 1．00 15．03 62071 CASP A 260 31．718 80．614 39．947 1．00 12．08 6 2113 CG ASN A 266 29．632 85．944 34．889 1．00 15．26 62072 OASP A 260 30．554 80．528 40．317 1．00 11．34 8 2114 OD1 ASN A 266 28．938 86．955 34．822 1．00 13．24 82073 CB ASP A 260 30．792 81．286 37．665 1．00 13．01 6 2115 ND2 ASN A 266 30．698 85．797 34．146 1．00 14．64 72074 CG ASP A 260 31．160 81．807 36．269 1．00 16．43 6 2116 NHIS A 267 28．621 84．306 39．353 1．00 12．23 72075 OD1 ASP A 260 32．136 82．593 36．148 1．00 13．58 8 2117 CA HIS A 267 28．106 83．276 40．271 1．00 13．10 62076 OD2 ASP A 260 30．486 81．502 35．274 1．00 14．47 8 2118 CHIS A 267 26．596 83．276 40．469 1．00 13．44 62077 NASP A 261 32．812 80．528 40．708 1．00 10．89 7 2119 OHIS A 267 25．999 82．182 40．399 1．00 12．11 82078 CA ASP A 261 32．709 80．239 42．158 1．00 13．96 6 2120 CB HIS A 267 28．852 83．439 41．616 1．00 10．82 62079 CASP A 261 32．059 81．369 42．936 1．00 12．00 6 2121 CG HIS A 267 28．469 82．306 42．563 1．00 12．37 62080 OASP A 261 31．920 82．528 42．502 1．00 13．08 8 2122 ND1 HIS A 267 28．877 81．020 42．410 1．00 11．65 72081 CB ASP A 261 34．125 79．875 42．610 1．00 17．34 6 2123 CD2 HIS A 267 27．637 82．360 43．640 1．00 15．29 62082 CG ASP A 261 34．615 78．518 42．074 1．00 18．47 6 2124 CE1 HIS A 267 28．355 80．278 43．375 1．00 12．97 62083 OD1 ASP A 261 33．990 77．881 41．181 1．00 22．23 8 2125 NE2 HIS A 267 27．608 81．080 44．153 1．00 11．63 72084 OD2 ASP A 261 35．642 78．035 42．569 1．00 20．46 8 2126 NLEU A 268 26．001 84．430 40．726 1．00 10．81 72085 NPRO A 262 31．751 81．124 44．230 1．00 11．36 7 2127 CA LEU A 268 24．548 84．455 40．988 1．00 13．40 62086 CA PRO A 262 31．155 82．197 45．033 1．00 13．50 6 2128 CLEU A 268 23．766 83．997 39．768 1．00 11．02 62087 CPRO A 262 32．085 83．428 45．042 1．00 15．27 6 2129 OLEU A 268 22．745 83．268 39．957 1．00 12．74 82088 OPRO A 262 33．325 83．254 45．078 1．00 17．80 8 2130 CB LEU A 268 24．169 85．889 41．374 1．00 14．95 62089 CB PRO A 262 30．973 81．583 46．445 1．00 14．74 6 2131 CG LEU A 268 22．599 86．052 41．471 1．00 19．99 62090 CG PRO A 262 30．818 80．086 46．071 1．00 13．76 6 2132 CD1 LEU A 268 22．040 85．151 42．563 1．00 24．25 62091 CD PRO A 262 31．873 79．856 44．938 1．00 11．66 6 2133 CD2 LEU A 268 22．298 87．536 41．677 1．00 25．18 62092 NGLY A 263 31．385 84．560 45．069 1．00 20．11 7 2134 NGLU A 269 24．210 84．274 38．549 1．00 11．51 72093 CA GLY A 263 32．178 85．810 45．091 1．00 20．82 6 2135 CA GLU A 269 23．495 83．760 37．381 1．00 11．81 62094 CGLY A 263 32．444 86．343 43．693 1．00 22．93 6 2136 CGLU A 269 23．525 82．221 37．386 1．00 10．11 62095 OGLY A 263 33．030 87．433 43．565 1．00 26．12 8 2137 OGLU A 269 22．512 81．596 37．067 1．00 11．07 82096 NTHR A 264 32．204 85．581 42．640 1．00 16．30 7 2138 CB GLU A 269 24．190 84．360 36．122 1．00 13．26 62139 CG GLU A 269 23．490 83．803 34．867 1．00 11．45 6 2181 OH TYR A 273 21．365 74．258 11．956 1．00 11．35 82140 CD GLU A 269 24．122 84．417 33．582 1．00 13．11 6 2182 NALA A 274 20．678 77．001 38．308 1．00 10．68 72141 OE1 GLU A 269 24．906 85．369 33．643 1．00 12．92 8 2183 CA ALA A 274 20．449 75．697 39．000 1．00 10．66 62142 OE2 GLU A 269 23．720 83．906 32．525 1．00 12．17 8 2184 CALA A 274 19．062 75．725 39．677 1．00 10．79 62143 NLYS A 270 24．678 81．608 37．720 1．00 9．00 7 2185 OALA A 274 18．478 74．649 39．796 1．00 11．53 82144 CA LYS A 270 24．754 80．156 37．787 1．00 9．72 6 2186 CB ALA A 274 21．539 75．560 40．092 1．00 12．82 62145 CLYS A 270 23．806 79．578 38．862 1．00 10．98 6 2187 NASN A 275 18．692 76．887 40．217 1．00 11．15 72146 OLYS A 270 23．079 78．613 38．609 1．00 10．64 8 2188 CA ASN A 275 17．443 76．882 40．998 1．00 11．26 62147 CB LYS A 270 26．221 79．709 38．063 1．00 10．49 6 2189 CASN A 275 16．199 77．051 40．131 1．00 10．88 62148 CG LYS A 270 26．259 78．174 38．299 1．00 10．05 6 2190 OASN A 275 15．082 76．705 40．606 1．00 11．83 82149 CD LYS A 270 27．725 77．682 38．502 1．00 8．77 6 2191 CB ASN A 275 17．490 78．056 42．004 1．00 11．31 62150 CE LYS A 270 28．236 78．181 39．869 1．00 9．57 6 2192 CG ASN A 275 18．495 77．768 43．107 1．00 11．97 62151 NZ LYS A 270 29．600 77．515 40．161 1．00 11．56 7 2193 OD1 ASN A 275 18．987 76．661 43．214 1．00 12．55 82152 NVAL A 271 23．765 80．218 40．038 1．00 11．90 7 2194 ND2 ASN A 275 18．759 78．816 43．934 1．00 12．55 72153 CA VAL A 271 22．847 79．712 41．105 1．00 10．97 6 2195 NASN A 276 16．322 77．453 38．842 1．00 11．20 72154 CVAL A 271 21．392 79．835 40．608 1．00 10．81 6 2196 CA ASN A 276 15．129 77．705 38．045 1．00 12．25 62155 OVAL A 271 20．583 78．951 40．827 1．00 11．67 8 2197 CASN A 276 15．023 76．992 36．720 1．00 14．18 62156 CB VAL A 271 23．044 80．608 42．346 1．00 13．53 6 2198 OASN A 276 13．932 76．820 36．165 1．00 11．89 82157 CG1 VAL A 271 22．016 80．248 43．435 1．00 12．11 6 2199 CB ASN A 276 15．134 79．197 37．632 1．00 9．94 62158 CG2 VAL A 271 24．455 80．307 42．888 1．00 12．46 6 2200 CG ASN A 276 14．629 80．023 38．806 1．00 14．75 62159 NARG A 272 21．064 80．978 39．983 1．00 11．20 7 2201 OD1 ASN A 276 13．365 80．089 38．826 1．00 16．83 82160 CA ARG A 272 19．668 81．127 39．458 1．00 11．53 6 2202 ND2 ASN A 276 15．551 80．529 39．612 1．00 16．12 72161 CARG A 272 19．328 80．041 38．439 1．00 10．29 6 2203 NSER A 277 16．151 76．504 36．173 1．00 10．52 72162 OARG A 272 18．208 79．506 38．389 1．00 11．34 8 2204 CA SER A 277 16．064 75．974 34．811 1．00 11．82 62163 CB ARG A 272 19．462 82．540 38．859 1．00 9．74 6 2205 CSER A 277 15．497 74．585 34．678 1．00 11．16 62164 CG ARG A 272 19．220 83．552 40．027 1．00 11．97 6 2206 OSER A 277 15．204 74．178 33．545 1．00 12．16 82165 CD ARG A 272 19．405 85．000 39．483 1．00 10．96 6 2207 CB SER A 277 17．502 75．911 34．204 1．00 11．66 62166 NE ARG A 272 18．600 85．394 38．306 1．00 12．10 7 2208 OG SER A 277 18．257 74．877 34．872 1．00 12．14 82167 CZ ARG A 272 17．297 85．759 38．377 1．00 14．61 6 2209 NGLY A 278 15．371 73．851 35．795 1．00 11．36 72168 NH1 ARG A 272 16．541 85．765 39．493 1．00 12．14 7 2210 CA GLY A 278 15．051 72．411 35．697 1．00 11．40 62169 NH2 ARG A 272 16．734 86．132 37．232 1．00 12．07 7 2211 CGLY A 278 16．263 71．565 35．375 1．00 11．97 62170 NTYR A 273 20．329 79．790 37．553 1．00 10．33 7 2212 OGLY A 278 16．115 70．348 35．279 1．00 13．61 82171 CA TYR A 273 20．116 78．669 36．589 1．00 11．57 6 2213 NVAL A 279 17．442 72．180 35．342 1．00 12．14 72172 CTYR A 273 19．882 77．355 37．328 1．00 9．14 6 2214 CA VAL A 279 18．673 71．427 35．090 1．00 10．48 62173 OTYR A 273 18．931 76．590 36．993 1．00 12．29 8 2215 CVAL A 279 19．552 71．645 36．348 1．00 11．31 62174 CB TYR A 273 21．415 78．569 35．742 1．00 9．07 6 2216 OVAL A 279 19．814 72．782 36．732 1．00 12．60 82175 CG TYR A 273 21．388 77．445 34．693 1．00 8．78 6 2217 CB VAL A 279 19．362 71．989 33．830 1．00 11．56 62176 CD1 TYR A 273 21．708 76．144 35．110 1．00 11．52 6 2218 CG1 VAL A 279 20．628 71．191 33．543 1．00 10．87 62177 CD2 TYR A 273 21．054 77．630 33．363 1．00 9．55 6 2219 CG2 VAL A 279 18．429 71．824 32．592 1．00 13．38 62178 CE1 TYR A 273 21．663 75．071 34．218 1．00 9．62 6 2220 NASN A 280 20．053 70．556 36．919 1．00 10．03 72179 CE2 TYR A 273 21．087 76．577 32．482 1．00 8．45 6 2221 CA ASN A 280 20．918 70．714 38．122 1．00 10．49 62180 CZ TYR A 273 21．366 75．301 32．885 1．00 10．47 6 2222 CASN A 280 22．294 71．095 37．572 1．00 13．05 62223 OASN A 280 22．506 71．116 36．365 1．00 12．57 8 2265 OASP A 285 33．806 75．092 45．468 1．00 11．00 82224 CB ASN A 280 20．968 69．368 38．864 1．00 11．26 6 2266 CB ASP A 285 30．773 76．068 44．545 1．00 9．55 62225 CG ASN A 280 19．492 69．056 39．263 1．00 9．85 6 2267 CG ASP A 285 29．979 77．042 43．692 1．00 10．92 62226 OD1 ASN A 280 18．839 69．805 39．990 1．00 10．91 8 2268 OD1 ASP A 285 30．499 77．631 42．710 1．00 12．04 82227 ND2 ASN A 280 18．974 67．913 38．787 1．00 10．65 7 2269 OD2 ASP A 285 28．773 77．214 44．043 1．00 12．59 82228 NVAL A 281 23．262 71．312 38．492 1．00 11．45 7 2270 NLEU A 286 32．248 73．464 45．128 1．00 10．30 72229 CA VAL A 281 24．622 71．621 37．977 1．00 9．71 6 2271 CA LEU A 286 32．959 72．569 46．061 1．00 9．08 62230 CVAL A 281 25．671 70．782 38．660 1．00 11．24 6 2272 CLEU A 286 34．219 71．940 45．505 1．00 9．26 62231 OVAL A 281 25．581 70．318 39．799 1．00 11．15 8 2273 OLEU A 286 35．179 71．757 46．238 1．00 11．04 82232 CB VAL A 281 25．013 73．104 38．187 1．00 9．82 6 2274 CB LEU A 286 31．968 71．419 46．481 1．00 9．12 62233 CG1 VAL A 281 24．019 74．024 37．397 1．00 10．47 6 2275 CG LEU A 286 32．367 70．697 47．790 1．00 10．68 62234 CG2 VAL A 281 25．038 73．569 39．638 1．00 11．52 6 2276 CD1 LEU A 286 32．357 71．580 49．023 1．00 15．93 62235 NLEU A 282 26．786 70．675 37．904 1．00 9．31 7 2277 CD2 LEU A 286 31．384 69．510 47．999 1．00 13．68 62236 CA LEU A 282 28．031 70．087 38．460 1．00 10．27 6 2278 NASN A 287 34．226 71．683 44．168 1．00 9．32 72237 CLEU A 282 28．631 71．063 39．476 1．00 11．17 6 2279 CA ASN A 287 35．441 71．091 43．586 1．00 10．65 62238 OLEU A 282 28．577 72．295 39．298 1．00 12．65 8 2280 CASN A 287 36．687 71．937 43．872 1．00 9．75 62239 CB LEU A 282 29．022 69．883 37．283 1．00 10．13 6 2281 OASN A 287 37．751 71．401 44．184 1．00 10．35 82240 CG LEU A 282 28．650 68．558 36．538 1．00 11．97 6 2282 CB ASN A 287 35．269 71．000 42．039 1．00 8．74 62241 CD1 LEU A 282 29．159 68．726 35．102 1．00 16．51 6 2283 CG ASN A 287 36．571 70．507 41．392 1．00 11．79 62242 CD2 LEU A 282 29．314 67．351 37．196 1．00 12．93 6 2284 OD1 ASN A 287 37．171 71．318 40．654 1．00 11．65 82243 NASP A 283 29．128 70．458 40．581 1．00 9．33 7 2285 ND2 ASN A 287 36．866 69．245 41．597 1．00 9．92 72244 CA ASP A 283 29．503 71．304 41．764 1．00 11．76 6 2286 NTHR A 288 36．588 73．275 43．719 1．00 9．52 72245 CASP A 283 30．935 71．778 41．696 1．00 11．31 6 2287 CA THR A 288 37．769 74．106 43．907 1．00 11．58 62246 OASP A 283 31．877 71．275 42．316 1．00 11．22 8 2288 CTHR A 288 38．367 73．906 45．292 1．00 10．74 62247 CB ASP A 283 29．212 70．451 43．014 1．00 8．73 6 2289 OTHR A 288 39．593 73．741 45．486 1．00 13．25 82248 CG ASP A 283 29．282 71．343 44．271 1．00 11．60 6 2290 CB THR A 288 37．365 75．596 43．745 1．00 15．82 62249 OD1 ASP A 283 29．655 72．526 44．259 1．00 10．06 8 2291 OG1 THR A 288 36．906 75．753 42．397 1．00 16．55 82250 OD2 ASP A 283 28．866 70．758 45．290 1．00 11．95 8 2292 CG2 THR A 288 38．641 76．459 43．984 1．00 14．43 62251 NPHE A 284 31．108 72．815 40．834 1．00 10．41 7 2293 NVAL A 289 37．440 73．847 46．268 1．00 8．64 72252 CA PHE A 284 32．439 73．424 40．731 1．00 10．33 6 2294 CA VAL A 289 37．915 73．732 47．655 1．00 8．82 62253 CPHE A 294 32．746 74．271 41．966 1．00 11．21 6 2295 CVAL A 289 38．401 72．341 47．985 1．00 11．04 62254 OPHE A 284 33．941 74．331 42．313 1．00 12．52 8 2296 OVAL A 289 39．438 72．184 48．642 1．00 11．67 82255 CB PHE A 284 32．509 74．409 39．517 1．00 10．51 6 2297 CB VAL A 289 36．780 74．237 48．605 1．00 11．02 62256 CG PHE A 284 32．750 73．575 38．227 1．00 10．01 6 2298 CG1 VAL A 289 37．297 74．258 50．051 1．00 10．38 62257 CD1 PHE A 284 31．725 72．991 37．520 1．00 11．07 6 2299 CG2 VAL A 289 36．323 75．632 48．191 1．00 11．61 62258 CD2 PHE A 284 34．073 73．416 37．765 1．00 11．57 6 2300 NILE A 290 37．764 71．287 47．430 1．00 9．86 72259 CE1 PHE A 284 31．925 72．232 36．386 1．00 12．29 6 2301 CA ILE A 290 38．262 69．911 47．642 1．00 8．30 62260 CE2 PHE A 284 34．292 72．665 36．596 1．00 11．45 6 2302 CILE A 290 39．715 69．830 47．144 1．00 12．22 62261 CZ PHE A 284 33．234 72．085 35．903 1．00 9．72 6 2303 OILE A 290 40．554 69．251 47．806 1．00 10．89 82262 NASP A 285 31．729 74．753 42．687 1．00 9．13 7 2304 CB ILE A 290 37．342 68．979 46．851 1．00 9．93 62263 CA ASP A 285 32．061 75．575 43．882 1．00 10．61 6 2305 CG1 ILE A 290 36．004 68．833 47．591 1．00 11．46 62264 CASP A 285 32．799 74．670 44．885 1．00 10．95 6 2306 CG2 ILE A 290 38．025 67．579 46．690 1．00 11．35 62307 CD1 ILE A 290 34．964 68．108 46．700 1．00 11．71 6 2349 NTHR A 296 46．271 70．499 46．990 1．00 10．00 72308 NARG A 291 39．969 70．386 45．940 1．00 11．21 7 2350 CA THR A 296 47．441 71．394 47．123 1．00 11．19 62309 CA ARG A 291 41．352 70．246 45．455 1．00 10．67 6 2351 CTHR A 296 47．675 71．894 48．549 1．00 13．50 62310 CARG A 291 42．343 71．071 46．293 1．00 9．59 6 2352 OTHR A 296 48．755 72．436 48．874 1．00 12．22 82311 OARG A 291 43．481 70．627 46．380 1．00 12．39 8 2353 CB THR A 296 47．162 72．647 46．253 1．00 11．65 62312 CB ARG A 291 41．308 70．770 43．991 1．00 10．96 6 2354 OG1 THR A 296 46．005 73．276 46．812 1．00 15．42 82313 CG ARG A 291 40．602 69．717 43．110 1．00 11．39 6 2355 CG2 THR A 296 46．976 72．308 44．770 1．00 13．16 62314 CD ARG A 291 40．480 70．173 41．647 1．00 11．11 6 2356 NPHE A 297 46．760 71．647 49．472 1．00 11．24 72315 NE ARG A 291 41．729 70．343 40．907 1．00 11．15 7 2357 CA PHE A 297 46．917 72．026 50．881 1．00 12．10 62316 CZ ARG A 291 42．225 69．361 40．109 1．00 12．12 6 2358 CPHE A 297 47．104 73．543 50．984 1．00 17．18 62317 NH1 ARG A 291 41．706 68．126 40．068 1．00 11．32 7 2359 OPHE A 297 47．719 74．035 51．952 1．00 17．61 82318 NH2 ARG A 291 43．322 69．593 39．363 1．00 12．38 7 2360 CB PHE A 297 48．052 71．271 51．610 1．00 11．80 62319 NASN A 292 41．972 72．204 46．801 1．00 12．65 7 2361 CG PHE A 297 47．630 69．924 52．199 1．00 14．38 62320 CA ASN A 292 42．894 73．001 47．653 1．00 11．32 6 2362 CD1 PHE A 297 47．153 68．917 51．385 1．00 13．09 62321 CASN A 292 42．983 72．376 49．051 1．00 11．68 6 2363 CD2 PHE A 297 47．760 69．711 53．565 1．00 11．70 62322 OASN A 292 44．074 72．565 49．634 1．00 11．50 8 2364 CE1 PHE A 297 46．821 67．656 51．854 1．00 12．95 62323 CB ASN A 292 42．408 74．471 47．750 1．00 11．01 6 2365 CE2 PHE A 297 47．438 68．444 54．064 1．00 12．92 62324 CG ASN A 292 42．693 75．238 46．379 1．00 14．57 6 2366 CZ PHE A 297 46．948 67．450 53．231 1．00 11．87 62325 OD1 ASN A 292 43．466 74．831 45．665 1．00 19．84 8 2367 NTHR A 298 46．411 74．322 50．183 1．00 13．51 72326 ND2 ASN A 292 41．735 76．242 46．267 1．00 18．55 7 2368 CA THR A 298 46．398 75．773 50．270 1．00 13．52 62327 NVAL A 293 42．009 71．574 49．542 1．00 10．40 7 2369 CTHR A 298 45．131 76．303 50．925 1．00 13．29 62328 CA VAL A 293 42．157 71．075 50．940 1．00 10．24 6 2370 OTHR A 298 45．018 77．505 51．220 1．00 15．14 82329 CVAL A 293 42．861 69．743 50．969 1．00 11．21 6 2371 CB THR A 298 46．488 76．437 48．870 1．00 13．68 62330 OVAL A 293 43．748 69．520 51．783 1．00 11．98 8 2372 OG1 THR A 298 45．446 75．982 48．035 1．00 12．95 82331 CB VAL A 293 40．703 70．961 51．499 1．00 10．95 6 2373 CG2 THR A 298 47．869 76．059 48．250 1．00 15．45 62332 CG1 VAL A 293 40．707 70．175 52．820 1．00 12．97 6 2374 NGLN A 299 44．162 75．400 51．194 1．00 10．17 72333 CG2 VAL A 293 40．153 72．364 51．736 1．00 13．88 6 2375 CA GLN A 299 43．009 75．785 51．975 1．00 13．00 62334 NPHE A 294 42．479 68．858 50．033 1．00 11．12 7 2376 CGLN A 299 42．852 74．738 53．114 1．00 14．72 62335 CA PHE A 294 43．106 67．537 49．960 1．00 11．38 6 2377 OGLN A 299 43．624 73．753 53．094 1．00 14．92 82336 CPHE A 294 44．255 67．464 48．964 1．00 11．51 6 2378 CB GLN A 299 41．654 75．808 51．214 1．00 11．79 62337 OPHE A 294 45．095 66．540 49．093 1．00 11．86 8 2379 CG GLN A 299 41．692 77．072 50．299 1．00 14．80 62338 CB PHE A 294 42．063 66．455 49．553 1．00 11．70 6 2380 CD GLN A 299 40．301 77．320 49．668 1．00 16．23 62339 CG PHE A 294 40．936 66．334 50．584 1．00 11．57 6 2381 OE1 GLN A 299 39．959 76．525 48．827 1．00 15．11 82340 CD1 PHE A 294 41．178 65．683 51．808 1．00 11．48 6 2382 NE2 GLN A 299 39．635 78．376 50．107 1．00 17．75 72341 CD2 PHE A 294 39．707 66．865 50．295 1．00 13．60 6 2383 NTHR A 300 42．031 75．020 54．106 1．00 13．71 72342 CE1 PHE A 294 40．133 65．579 52．724 1．00 12．41 6 2384 CA THR A 300 41．924 74．106 55．252 1．00 11．61 62343 CE2 PHE A 294 38．662 66．762 51．232 1．00 13．36 6 2385 CTHR A 300 40．518 73．485 55．355 1．00 14．08 62344 CZ PHE A 294 38．880 66．104 52．463 1．00 13．22 6 2386 OTHR A 300 39．580 73．874 54．644 1．00 11．91 82345 NGLY A 295 44．295 68．355 47．976 1．00 11．76 7 2387 CB THR A 300 42．152 74．850 56．601 1．00 15．34 62346 CA GLY A 295 45．328 68．234 46．907 1．00 12．36 6 2388 OG1 THR A 300 41．116 75．771 56．804 1．00 15．70 82347 CGLY A 295 46．504 69．187 47．187 1．00 10．85 6 2389 CG2 THR A 300 43．511 75．587 56．464 1．00 16．98 62348 OGLY A 295 47．547 68．676 47．612 1．00 13．29 8 2390 NMET A 301 40．337 72．672 56．443 1．00 11．88 72391 CA MET A 301 38．977 72．123 56．650 1．00 12．22 6 2433 ND2 ASN A 305 31．910 74．651 58．967 1．00 17．24 72392 CMET A 301 37．972 73．216 56．994 1．00 12．44 6 2434 NASN A 306 33．061 75．772 55．272 1．00 11．86 72393 OMET A 301 36．791 73．075 56．691 1．00 11．03 8 2435 CA ASN A 306 32．418 77．036 54．848 1．00 12．68 62394 CB MET A 301 38．935 71．065 57．800 1．00 12．80 6 2436 CASN A 306 31．740 76．830 53．499 1．00 13．44 62395 CG MET A 301 39．707 69．787 57．393 1．00 11．05 6 2437 OASN A 306 30．672 77．409 53．225 1．00 13．40 82396 SD MET A 301 39．027 69．014 55．895 1．00 12．28 16 2438 CB ASN A 306 33．438 78．176 54．774 1．00 12．13 62397 CE MET A 301 39．724 67．366 56．047 1．00 14．34 6 2439 CG ASN A 306 33．863 78．686 56．143 1．00 20．79 62398 NTYR A 302 38．408 74．374 57．555 1．00 12．00 7 2440 OD1 ASN A 306 33．275 78．499 57．233 1．00 23．19 82399 CA TYR A 302 37．462 75．453 57．759 1．00 10．79 6 2441 ND2 ASN A 306 34．959 79．477 56．155 1．00 24．17 72400 CTYR A 302 36．898 75．974 56．430 1．00 11．89 6 2442 NMET A 307 32．405 76．105 52．589 1．00 11．55 72401 OTYR A 302 35．694 76．181 56．325 1．00 12．65 8 2443 CA MET A 307 31．750 75．915 51．254 1．00 11．38 62402 CB TYR A 302 38．131 76．626 58．505 1．00 10．20 6 2444 CMET A 307 30．590 74．957 51．272 1．00 12．48 62403 CG TYR A 302 38．409 76．271 59．983 1．00 11．51 6 2445 OMET A 307 29．639 75．156 50．512 1．00 13．10 82404 CD1 TYR A 302 37．375 76．197 60．914 1．00 16．19 6 2446 CB MET A 307 32．849 75．431 50．252 1．00 12．11 62405 CD2 TYR A 302 39．739 76．057 60．344 1．00 17．97 6 2447 CG MET A 307 32．375 75．462 48．767 1．00 12．14 62406 CE1 TYR A 302 37．736 75．884 62．236 1．00 18．06 6 2448 SD MET A 307 31．759 77．075 48．246 1．00 12．77 162407 CE2 TYR A 302 40．062 75．723 61．683 1．00 15．93 6 2449 CE MET A 307 33．282 78．010 48．324 1．00 13．86 62408 CZ TYR A 302 39．029 75．670 62．567 1．00 19．00 6 2450 NVAL A 308 30．592 73．951 52．152 1．00 10．38 72409 OH TYR A 302 39．409 75．355 63．905 1．00 21．46 8 2451 CA VAL A 308 29．383 73．136 52．340 1．00 10．10 62410 NASP A 303 37．763 76．026 55．418 1．00 13．06 7 2452 CVAL A 308 28．272 74．049 52．822 1．00 11．64 62411 CA ASP A 303 37．256 76．434 54．104 1．00 12．54 6 2453 OVAL A 308 27．153 73．974 52．321 1．00 13．14 82412 CASP A 303 36．285 75．409 53．492 1．00 11．88 6 2454 CB VAL A 308 29．712 72．052 53．406 1．00 13．16 62413 OASP A 303 35．330 75．782 52．785 1．00 13．46 8 2455 CG1 VAL A 308 28．388 71．356 53．770 1．00 14．05 62414 CB ASP A 303 38．419 76．666 53．133 1．00 10．93 6 2456 CG2 VAL A 308 30．641 71．038 52．727 1．00 13．08 62415 CG ASP A 303 39．386 77．734 53．654 1．00 14．78 6 2457 NASN A 309 28．541 74．952 53．784 1．00 12．04 72416 OD1 ASP A 303 38．879 78．877 53．849 1．00 13．77 8 2458 CA ASN A 309 27．479 75．848 54．264 1．00 12．56 62417 OD2 ASP A 303 40．573 77．435 53．832 1．00 13．10 8 2459 CASN A 309 27．073 76．824 53．176 1．00 13．56 62418 NLEU A 304 36．602 74．152 53．720 1．00 11．36 7 2460 OASN A 309 25．875 77．017 53．030 1．00 15．38 82419 CA LEU A 304 35．713 73．086 53．156 1．00 11．06 6 2461 CB ASN A 309 27．997 76．680 55．470 1．00 14．00 62420 CLEU A 304 34．348 73．181 53．841 1．00 12．95 6 2462 CG ASN A 309 28．109 75．761 56．684 1．00 20．56 62421 OLEU A 304 33．315 73．111 53．155 1．00 11．60 8 2463 OD1 ASN A 309 27．432 74．725 56．748 1．00 26．71 82422 CB LEU A 304 36．393 71．742 53．367 1．00 10．48 6 2464 ND2 ASN A 309 28．967 76．208 57．595 1．00 21．18 72423 CG LEU A 304 35．687 70．566 52．633 1．00 11．09 6 2465 NGLN A 310 27．970 77．423 52．426 1．00 14．28 72424 CD1 LEU A 304 35．737 70．797 51．112 1．00 12．57 6 2466 CA GLN A 310 27．549 78．422 51．422 1．00 13．95 62425 CD2 LEU A 304 36．397 69．248 52．971 1．00 12．54 6 2467 CGLN A 310 26．734 77．754 50．319 1．00 13．50 62426 NASN A 305 34．290 73．255 55．180 1．00 11．76 7 2468 OGLN A 310 25．672 78．286 49．942 1．00 14．03 82427 CA ASN A 305 32．999 73．422 55．887 1．00 12．74 6 2469 CB GLN A 310 28．821 79．123 50．869 1．00 14．99 62428 CASN A 305 32．308 74．720 55．479 1．00 11．54 6 2470 CG GLN A 310 28．507 80．214 49．859 1．00 21．08 62429 OASN A 305 31．100 74．673 55．259 1．00 13．50 8 2471 CD GLN A 310 29．734 81．169 49．819 1．00 21．08 62430 CB ASN A 305 33．331 73．448 57．405 1．00 12．22 6 2472 OE1 GLN A 310 30．875 80．762 50．019 1．00 25．61 82431 CG ASN A 305 32．014 73．551 58．210 1．00 12．84 6 2473 NE2 GLN A 310 29．417 82．401 49．600 1．00 25．23 72432 OD1 ASN A 305 31．174 72．669 58．097 1．00 13．98 8 2474 NTHR A 311 27．238 76．630 49．792 1．00 11．65 72475 CA THR A 311 26．432 75．983 48．711 1．00 11．52 6 2517 OLYS A 316 17．175 72．963 47．475 1．00 14．60 82476 CTHR A 311 25．089 75．459 49．257 1．00 12．57 6 2518 CB LYS A 316 16．496 75．595 45．485 1．00 14．77 62477 OTHR A 311 24．039 75．572 48．599 1．00 13．81 8 2519 CG LYS A 316 15．139 75．068 46．091 1．00 18．12 62478 CB THR A 311 27．143 74．754 48．142 1．00 12．52 6 2520 CD LYS A 316 13．982 75．856 45．565 1．00 22．24 62479 OG1 THR A 311 27．593 73．909 49．194 1．00 13．67 8 2521 CE LYS A 316 12．683 75．166 46．061 1．00 19．23 62480 CG2 THR A 311 28．426 75．250 47．375 1．00 14．32 6 2522 NZ LYS A 316 12．432 75．635 47．468 1．00 22．20 72481 NGLY A 312 25．096 75．107 50．561 1．00 11．69 7 2523 NTYR A 317 18．227 72．953 45．457 1．00 13．10 72482 CA GLY A 312 23．812 74．642 51．137 1．00 14．78 6 2524 CA TYR A 317 18．316 71．483 45．445 1．00 11．39 62483 CGLY A 312 22．800 75．792 51．223 1．00 14．32 6 2525 CTYR A 317 19．805 71．123 45．506 1．00 10．31 62484 OGLY A 312 21．573 75．473 51．276 1．00 16．33 8 2526 OTYR A 317 20．410 70．491 44．637 1．00 12．52 82485 NASN A 313 23．320 76．998 51．476 1．00 13．08 7 2527 CB TYR A 317 17．652 70．893 44．157 1．00 12．53 62486 CA ASN A 313 22．392 78．108 51．535 1．00 13．20 6 2528 CG TYR A 317 16．221 71．387 44．004 1．00 13．61 62487 CASN A 313 21．980 78．575 50．150 1．00 14．89 6 2529 CD1 TYR A 317 15．272 70．932 44．915 1．00 14．65 62488 OASN A 313 20．827 79．097 50．014 1．00 20．75 8 2530 CD2 TYR A 317 15．800 72．280 43．030 1．00 14．34 62489 CB ASN A 313 23．155 79．260 52．204 1．00 19．18 6 2531 CE1 TYR A 317 11．938 71．366 44．811 1．00 13．78 62490 CG ASN A 313 23．210 79．024 53．718 1．00 30．91 6 2532 CE2 TYR A 317 14．511 72．767 42．890 1．00 12．10 62491 OD1 ASN A 313 22．384 78．310 54．281 1．00 30．04 8 2533 CZ TYR A 317 13．604 72．246 43．832 1．00 15．19 62492 ND2 ASN A 313 24．152 79．691 54．360 1．00 31．03 7 2534 OH TYR A 317 12．275 72．682 43．733 1．00 14．53 82493 NGLU A 314 22．802 78．394 49．111 1．00 12．83 7 2535 NLYS A 318 20．375 71．463 46．702 1．00 11．46 72494 CA GLU A 314 22．396 79．060 47．822 1．00 11．95 6 2536 CA LYS A 318 21．821 71．130 46．865 1．00 10．64 62495 CGLU A 314 21．621 78．137 46．889 1．00 13．20 6 2537 CLYS A 318 22．053 69．651 46．865 1．00 10．21 62496 OGLU A 314 20．733 78．689 46．175 1．00 13．02 8 2538 OLYS A 318 23．133 69．145 46．529 1．00 10．36 82497 CB GLU A 314 23．753 79．394 47．117 1．00 10．17 6 2539 CB LYS A 318 22．408 71．772 48．141 1．00 9．85 62498 CG GLU A 314 24．503 80．510 47．842 1．00 12．02 6 2540 CG LYS A 318 21．843 71．211 49．451 1．00 13．57 62499 CD GLU A 314 25．715 80．987 46．985 1．00 15．94 6 2541 CD LYS A 318 20．619 72．105 49．820 1．00 19．29 62500 OE1 GLU A 314 26．285 80．206 46．232 1．00 15．22 8 2542 CE LYS A 318 20．309 72．064 51．345 1．00 19．13 62501 OE2 GLU A 314 26．164 82．100 47．284 1．00 24．00 8 2543 NZ LYS A 318 19．066 72．819 51．636 1．00 20．57 72502 NTYR A 315 21．992 76．840 46．892 1．00 11．76 7 2544 NGLU A 319 21．044 68．796 47．174 1．00 9．32 72503 CA TYR A 315 21．297 75．979 45．885 1．00 10．85 6 2545 CA GLU A 319 21．217 67．359 47．096 1．00 11．07 62504 CTYR A 315 20．032 75．368 46．506 1．00 12．73 6 2546 CGLU A 319 21．164 66．802 45．667 1．00 12．26 62505 OTYR A 315 20．140 74．648 47．510 1．00 12．47 8 2547 OGLU A 319 21．469 65．627 45．504 1．00 11．85 82506 CB TYR A 315 22．265 74．838 45．494 1．00 12．39 6 2548 CB GLU A 319 20．021 66．636 47．827 1．00 12．74 62507 CG TYR A 315 23．437 75．394 44．699 1．00 10．41 6 2549 CG GLU A 319 19．998 67．027 49．320 1．00 15．35 62508 CD1 TYR A 315 23．270 75．610 43．316 1．00 11．23 6 2550 CD GLU A 319 19．346 68．353 49．656 1．00 19．53 62509 CD2 TYR A 315 24．613 75．785 45．297 1．00 12．52 6 2551 OE1 GLU A 319 18．645 68．996 48．818 1．00 14．20 82510 CE1 TYR A 315 24．333 76．166 42．586 1．00 12．92 6 2552 OE2 GLU A 319 19．503 68．829 50．839 1．00 14．17 82511 CE2 TYR A 315 25．686 76．350 44．563 1．00 10．90 6 2553 NASN A 320 21．033 67．681 44．664 1．00 9．38 72512 CZ TYR A 315 25．510 76．507 43．187 1．00 12．76 6 2554 CA ASN A 320 21．155 67．324 43．285 1．00 9．77 62513 OH TYR A 315 26．595 77．056 42．517 1．00 13．74 8 2555 CASN A 320 22．454 67．819 42．636 1．00 12．36 62514 NLYS A 316 18．895 75．634 45．861 1．00 11．54 7 2556 OASN A 320 22．736 67．591 41．442 1．00 10．93 82515 CA LYS A 316 17．638 75．080 46．395 1．00 14．39 6 2557 CB ASN A 320 19．995 67．901 42．402 1．00 10．57 62516 CLYS A 316 17．578 73．555 46．454 1．00 15．27 6 2558 CG ASN A 320 18．660 67．290 42．784 1．00 14．03 62559 OD1 ASN A 320 18．619 66．275 43．445 1．00 13．17 8 2601 CG2AILE A 325 37．288 64．325 44．695 0．60 12．60 62560 ND2 ASN A 320 17．558 67．901 42．323 1．00 10．64 7 2602 CD1AILE A 325 39．550 62．693 43．585 0．60 10．36 62561 N LEU A 321 23．285 68．499 43．422 1．00 10．68 7 2599 CB BILE A 325 38．139 64．627 43．330 0．40 12．90 62562 CA LEU A 321 24．610 68．918 42．895 1．00 10．60 6 2600 CG1BILE A 325 37．386 64．127 44．568 0．40 10．36 62563 C LEU A 321 25．415 67．643 42．685 1．00 10．70 6 2601 CG2BILE A 325 39．604 64．862 43．640 0．40 10．82 62564 O LEU A 321 25．448 66．685 43．452 1．00 11．96 8 2602 CD1BILE A 325 37．571 62．651 44．847 0．40 13．69 62565 CB LEU A 321 25．299 69．733 44．024 1．00 9．53 6 2603 N ASP A 326 38．028 65．680 40．350 1．00 9．63 72566 CG LEU A 321 24．761 71．176 44．124 1．00 9．68 6 2604 CA ASP A 326 38．762 65．987 39．107 1．00 10．15 62567 CD1 LEU A 321 25．310 71．820 45．415 1．00 13．05 6 2605 C ASP A 326 37．813 65．625 37．964 1．00 11．71 62568 CD2 LEU A 321 25．183 72．064 42．930 1．00 9．85 6 2606 O ASP A 326 36．678 65．102 38．209 1．00 10．66 82569 N ILE A 322 26．185 67．671 41．566 1．00 9．04 7 2607 CB ASP A 326 40．149 65．323 39．050 1．00 12．00 62570 CA ILE A 322 27．014 66．478 41．265 1．00 9．68 6 2608 CG ASP A 326 40．166 63．807 39．089 1．00 12．49 62571 C ILE A 322 28．477 66．821 41．584 1．00 11．13 6 2609 OD1 ASP A 326 39．080 63．207 38．870 1．00 12．13 82572 O ILE A 322 29．071 67．716 40．935 1．00 10．40 8 2610 OD2 ASP A 326 41．228 63．200 39．354 1．00 11．72 82573 CB ILE A 322 26．872 66．118 39．767 1．00 10．10 6 2611 N ASN A 327 38．279 65．749 36．731 1．00 9．05 72574 CG1 ILE A 322 25．387 65．842 39．384 1．00 9．96 6 2612 CA ASN A 327 37．486 65．359 35．569 1．00 10．52 62575 CG2 ILE A 322 27．793 64．954 39．396 1．00 12．80 6 2613 C ASN A 327 38．334 65．556 34．352 1．00 9．98 62576 CD1 ILE A 322 24．773 64．698 40．258 1．00 9．05 6 2614 O ASN A 327 39．573 65．686 34．478 1．00 11．19 82577 N THR A 323 29．019 66．133 42．594 1．00 9．87 7 2615 CB ASN A 327 36．177 66．162 15．432 1．00 11．56 62578 CA THR A 323 30．333 66．524 43．130 1．00 8．82 6 2616 CG ASN A 327 36．351 67．636 35．121 1．00 12．65 62579 C THR A 323 31．433 65．704 42．453 1．00 9．73 6 2617 OD1 ASN A 327 37．355 68．106 34．634 1．00 11．48 82580 O THR A 323 31．218 64．628 41．902 1．00 10．64 8 2618 ND2 ASN A 337 35．314 68．376 35．463 1．00 8．99 72581 CB THR A 323 30．364 66．302 44．652 1．00 10．77 6 2619 N HIS A 328 37．802 65．385 33．178 1．00 9．23 72582 CG1 THR A 323 30．009 64．919 44．887 1．00 10．73 8 2620 CA HIS A 328 38．599 65．393 31．958 1．00 11．14 62583 CG2 THR A 323 29．314 67．237 45．318 1．00 10．06 6 2621 C HIS A 328 39．037 66．779 31．471 1．00 11．62 62584 N PHE A 324 32．660 66．234 42．559 1．00 9．44 7 2622 O HIS A 328 39．744 66．836 30．450 1．00 11．55 82585 CA PNE A 324 33．784 65．582 41．880 1．00 10．80 6 2623 CB HIS A 328 37．726 64．740 30．844 1．00 10．61 62586 C PHE A 324 35．086 66．205 42．385 1．00 9．58 6 2624 CG HIS A 328 36．511 65．577 30．526 1．00 9．76 62587 O PHE A 324 35．086 67．375 42．805 1．00 10．73 8 2625 ND1 HIS A 328 35．652 65．938 31．572 1．00 11．58 72588 CB PHE A 324 33．716 65．698 40．286 1．00 9．57 6 2626 CD2 HIS A 328 36．012 66．093 29．370 1．00 11．35 62589 CG PHE A 324 33．638 67．122 39．817 1．00 9．02 6 2627 CE1 HIS A 328 34．648 66．668 31．066 1．00 12．44 62590 CD1 PHE A 324 32．421 67．817 39．810 1．00 11．94 6 2628 NE2 HIS A 328 34．853 66．756 29．733 1．00 11．88 72591 CD2 PHE A 324 34．798 67．746 39．354 1．00 11．07 6 2629 N ASP A 329 38．746 67．808 32．263 1．00 8．48 72592 CE1 PHE A 324 32．321 69．142 39．380 1．00 11．10 6 2630 CA ASP A 329 39．181 69．155 31．893 1．00 9．03 62593 CE2 PHE A 324 34．683 69．083 38．926 1．00 11．33 6 2631 C ASP A 329 40．073 69．793 32．960 1．00 12．15 62594 CZ PHE A 324 33．498 69．788 38．931 1．00 13．68 6 2632 O ASP A 329 40．388 71．012 32．883 1．00 12．94 82595 N ILE A 325 36．137 65．385 42．285 1．00 9．28 7 2633 CB ASP A 329 37．955 70．091 31．837 1．00 11．03 62596 CA ILE A 325 37．469 65．879 42．710 1．00 9．24 6 2634 CG ASP A 329 37．069 69．815 30．620 1．00 11．95 62597 C ILE A 325 38．277 66．277 41．480 1．00 9．67 6 2635 OD1 ASP A 329 37．477 69．188 29．617 1．00 11．39 82598 O ILE A 325 39．255 67．116 41．645 1．00 10．76 8 2636 OD2 ASP A 329 35．891 70．243 30．712 1．00 11．11 82599 CB AILE A 325 38．211 64．869 43．596 0．60 11．75 6 2637 N MET A 330 40．568 68．936 33．857 1．00 11．19 72600 CG1AILE A 325 38．779 63．705 42．764 0．60 10．90 6 2638 CA MET A 330 41．533 69．433 34．857 1．00 9．36 62639 CMET A 330 42．537 68．330 35．211 1．00 9．51 6 2681 NSER A 335 48．014 63．857 40．144 1．00 11．98 72640 OMET A 330 42．224 67．156 34．927 1．00 11．47 8 2682 CA SER A 335 49．117 64．732 39．639 1．00 11．30 62641 CB MET A 330 40．858 70．015 36．111 1．00 13．17 6 2683 CSER A 335 49．115 66．026 40．421 1．00 15．22 62642 CG MET A 330 40．005 68．973 36．857 1．00 11．23 6 2684 OSER A 335 50．159 66．664 40．438 1．00 18．21 82643 SD MET A 330 39．087 69．743 38．236 1．00 12．96 16 2685 CB SER A 335 48．843 65．113 38．179 1．00 14．88 62644 CE MET A 330 37．923 70．706 37．364 1．00 13．78 6 2686 OG SER A 335 49．221 63．920 37．436 1．00 17．27 82645 NSER A 331 43．702 68．680 35．765 1．00 10．04 7 2687 NVAL A 336 48．041 66．315 41．169 1．00 11．92 72646 CA SER A 331 44．650 67．618 36．030 1．00 9．86 6 2688 CA VAL A 336 48．092 67．455 42．094 1．00 14．73 62647 CSER A 331 44．130 66．557 37．020 1．00 11．24 6 2689 CVAL A 336 48．805 67．064 43．392 1．00 15．20 62648 OSER A 331 43．295 66．892 37．858 1．00 11．71 8 2690 OVAL A 336 49．593 67．825 43．962 1．00 16．13 82649 CB SER A 331 46．009 68．207 36．629 1．00 11．21 6 2691 CB VAL A 336 46．691 67．970 42．447 1．00 14．37 62650 OG SER A 331 45．623 68．981 37．793 1．00 14．33 8 2692 CG1 VAL A 336 46．646 69．120 43．441 1．00 16．05 62651 NARG A 332 44．540 65．321 36．833 1．00 11．49 7 2693 CG2 VAL A 336 45．970 68．386 41．154 1．00 18．05 62652 CA ARG A 332 44．057 64．272 37．749 1．00 11．49 6 2694 NASN A 337 48．525 65．866 43．852 1．00 13．19 72653 CARG A 332 44．499 64．603 39．189 1．00 11．63 6 2695 CA ASN A 337 49．114 65．389 45．132 1．00 12．41 62654 OARG A 332 45．591 65．103 39．412 1．00 12．21 8 2696 CASN A 337 49．153 63．870 44．976 1．00 12．10 62655 CB ARG A 332 44．667 62．914 37．387 1．00 13．45 6 2697 OASN A 337 48．082 63．178 44．865 1．00 11．76 82656 CG ARG A 332 43．997 62．516 36．049 1．00 16．61 6 2698 CB ASN A 337 48．141 65．756 46．272 1．00 11．12 62657 CD ARG A 332 43．560 61．101 36．061 1．00 20．26 6 2699 CG ASN A 337 48．570 65．206 47．621 1．00 13．14 62658 NE ARG A 332 43．017 60．592 34．777 1．00 15．50 7 2700 OD1 ASN A 337 49．572 64．466 47．738 1．00 12．58 82659 CZ ARG A 332 41．965 59．753 34．882 1．00 12．48 6 2701 ND2 ASN A 337 47．865 65．514 48．694 1．00 11．19 72660 NH1 ARG A 332 41．546 59．388 36．094 1．00 10．61 7 2702 NSER A 338 50．364 63．275 44．939 1．00 9．71 72661 NH2 ARG A 332 41．440 59．251 33．741 1．00 10．74 7 2703 CA SER A 338 50．477 61．849 44．747 1．00 13．36 62662 NPHE A 333 43．654 64．168 40．153 1．00 9．55 7 2704 CSER A 338 50．257 60．983 45．993 1．00 11．43 62663 CA PHE A 333 44．019 64．431 41．533 1．00 10．54 6 2705 OSER A 338 50．294 59．759 45．858 1．00 14．29 82664 CPHE A 333 45．461 63．976 41．852 1．00 12．40 6 2706 CB SER A 338 51．884 61．461 44．225 1．00 17．19 62665 OPHE A 333 46．170 64．709 42．515 1．00 13．01 8 2707 OG SER A 338 52．871 61．883 45．154 1．00 17．12 82666 CB PHE A 333 43．007 63．676 42．481 1．00 11．67 6 2708 NASN A 339 49．847 61．610 47．095 1．00 13．33 72667 CG PHE A 333 43．365 64．006 43．958 1．00 12．76 6 2709 CA ASN A 339 49．601 60．788 48．297 1．00 12．26 62668 CD1 PHE A 333 44．315 63．230 44．587 1．00 15．62 6 2710 CASN A 339 48．267 60．043 48．193 1．00 12．82 62669 CD2 PHE A 333 42．718 65．041 44．556 1．00 18．86 6 2711 OASN A 339 47．246 60．732 48．134 1．00 12．55 82670 CE1 PHE A 333 44．651 63．513 45．905 1．00 19．61 6 2712 CB ASN A 339 49．554 61．769 49．485 1．00 10．37 62671 CE2 PHE A 333 43．014 65．342 45．906 1．00 15．77 6 2713 CG ASN A 339 49．516 60．949 50．787 1．00 18．65 62672 CZ PHE A 333 43．978 64．561 46．492 1．00 16．46 6 2714 OD1 ASN A 339 48．403 60．509 51．110 1．00 19．28 82673 NLEU A 334 45．825 62．763 41．462 1．00 10．49 7 2715 OD2 ASN A 339 50．648 60．809 51．502 1．00 18．28 72674 CA LEU A 334 47．183 62．257 41．835 1．00 14．60 6 2716 NLYS A 340 48．283 58．708 48．148 1．00 12．73 72675 CLEU A 334 48．303 63．035 41．167 1．00 12．74 6 2717 CA LYS A 340 47．008 58．021 47．941 1．00 11．20 62676 OLEU A 334 49．456 62．864 41．627 1．00 13．05 8 2718 CLYS A 340 46．077 58．134 49．122 1．00 13．56 62677 CB LEU A 334 47．269 60．748 41．476 1．00 13．94 6 2719 OLYS A 340 44．859 58．103 48．906 1．00 12．11 82678 CG LEU A 334 46．461 59．910 42．484 1．00 13．29 6 2720 LLYS A 340 47．345 56．523 47．665 1．00 12．59 62679 CD1 LEU A 334 46．488 58．447 41．969 1．00 14．98 6 2721 CG LYS A 340 48．006 56．401 46．279 1．00 12．90 62680 CD2 LEU A 334 47．045 59．905 43．909 1．00 13．51 6 2722 CD LYS A 340 48．318 54．903 46．055 1．00 18．47 62723 CE LYS A 340 48．937 54．658 44．699 1．00 18．65 6 2765 NALA A 346 39．590 62．418 49．883 1．00 11．81 72724 NZ LYS A 340 50．377 55．099 44．564 1．00 22．63 7 2766 CA ALA A 346 38．762 63．250 48．987 1．00 10．44 62725 NALA A 341 46．585 58．363 50．345 1．00 12．85 7 2767 CALA A 346 37．604 62．379 48．462 1．00 11．17 62726 CA ALA A 341 45．626 58．557 51．453 1．00 14．45 6 2768 OALA A 346 36．473 62．887 48．339 1．00 11．30 82727 CALA A 341 44．835 59．830 51．239 1．00 13．48 6 2769 CB ALA A 346 39．595 63．827 47．829 1．00 9．34 62728 OALA A 341 43．661 59．855 51．568 1．00 11．31 8 2770 NLEU A 347 37．895 61．107 48．079 1．00 12．34 72729 CB ALA A 341 46．346 58．628 52．806 1．00 15．23 6 2771 CA LEU A 347 36．809 60．261 47．589 1．00 11．12 62730 NASN A 342 45．459 60．911 50．731 1．00 10．37 7 2772 CLEU A 347 35．777 59．999 48．733 1．00 9．98 62731 CA ASN A 342 44．717 62．126 50．470 1．00 10．38 6 2773 OLEU A 347 34．567 60．087 48．466 1．00 11．63 82732 CASN A 342 43．687 61．897 49．359 1．00 10．62 6 2774 CB LEU A 347 37．367 58．885 47．187 1．00 11．26 62733 OASN A 342 42．560 62．477 49．439 1．00 12．01 8 2775 CG LEU A 347 38．146 58．913 45．840 1．00 14．75 62734 CB ASN A 342 45．708 63．276 50．141 1．00 11．46 6 2776 CD1 LEU A 347 38．829 57．574 45．530 1．00 13．09 62735 CG ASN A 342 46．519 63．737 51．351 1．00 13．17 6 2777 CD2 LEU A 347 37．132 59．197 44．722 1．00 15．41 62736 OD1 ASN A 342 47．710 64．044 51．127 1．00 12．82 8 2778 NALA A 348 36．304 59．764 49．955 1．00 10．14 72737 ND2 ASN A 342 45．888 63．859 52．516 1．00 12．05 7 2779 CA ALA A 348 35．269 59．479 51．003 1．00 10．67 62738 NLEU A 343 44．001 61．049 48．344 1．00 10．66 7 2780 CALA A 348 34．432 60．725 51．273 1．00 12．22 62739 CA LEU A 343 42．953 60．715 47．377 1．00 10．18 6 2781 OALA A 348 33．231 60．600 51．534 1．00 11．88 82740 CLEU A 343 41．810 59．935 48．039 1．00 12．28 6 2782 CB ALA A 348 36．008 59．130 52．310 1．00 10．16 62741 OLEU A 343 40．635 60．288 47．781 1．00 11．44 8 2783 NPHE A 349 35．026 61．922 51．160 1．00 10．08 72742 CB LEU A 343 43．581 59．854 46．229 1．00 10．02 6 2784 CA PHE A 349 34．258 63．149 51．330 1．00 10．26 62743 CG LEU A 343 42．546 59．182 45．295 1．00 10．27 6 2785 CPHE A 349 33．120 63．213 50．282 1．00 9．67 62744 CD1 LEU A 343 41．847 60．288 44．550 1．00 13．59 6 2786 OPHE A 349 31．942 63．422 50．717 1．00 11．25 82745 CD2 LEU A 343 43．309 58．294 44．283 1．00 12．64 6 2787 CB PHE A 349 35．270 64．348 51．200 1．00 9．92 62746 NHIS A 344 42．173 58．977 48．898 1．00 11．47 7 2788 CG PHE A 349 34．515 65．659 51．357 1．00 8．60 62747 CA HIS A 344 41．093 58．185 49．570 1．00 11．49 6 2789 CD1 PHE A 349 34．016 66．030 52．605 1．00 11．80 62748 CHIS A 344 40．189 59．122 50．370 1．00 13．40 6 2790 CD2 PHE A 349 34．340 66．526 50．249 1．00 11．51 62749 OHIS A 344 38．951 58．916 50．500 1．00 12．11 8 2791 CE1 PHE A 349 33．296 67．247 52．714 1．00 11．90 62750 CB HIS A 344 41．731 57．075 50．439 1．00 9．09 6 2792 CE2 PHE A 349 33．638 67．709 50．409 1．00 10．49 62751 CG HIS A 344 42．520 56．064 49．656 1．00 10．04 6 2793 CZ PHE A 349 33．069 68．068 51．660 1．00 12．88 62752 ND1 HIS A 344 43．612 55．436 50．199 1．00 12．75 7 2794 NILE A 350 33．411 63．030 49．005 1．00 8．49 72753 CD2 HIS A 344 42．363 55．580 48．370 1．00 11．63 6 2795 CA ILE A 350 32．257 63．124 48．089 1．00 10．97 62754 CE1 HIS A 344 44．114 54．612 49．289 1．00 10．72 6 2796 CILE A 350 31．361 61．899 48．158 1．00 11．48 62755 NE2 HIS A 344 43．393 54．662 48．157 1．00 12．61 7 2797 OILE A 350 30．139 62．115 47．958 1．00 11．30 82756 NGLN A 345 40．834 60．100 51．024 1．00 10．53 7 2798 CB ILE A 350 32．676 63．380 46．605 1．00 11．26 62757 CA GLN A 345 40．049 61．036 51．831 1．00 10．43 6 2799 CG1 ILE A 350 33．451 62．279 45．983 1．00 11．16 62758 CGLN A 345 39．077 61．899 51．008 1．00 10．42 6 2800 CG2 ILE A 350 33．429 64．742 46．556 1．00 12．07 62759 OGLN A 345 37．888 62．067 51．324 1．00 10．38 8 2801 CD1 ILE A 350 33．748 62．454 44．463 1．00 9．59 62760 CB GLN A 345 40．996 62．012 52．564 1．00 11．01 6 2802 NLEU A 351 31．873 60．731 48．548 1．00 9．78 72761 CG GLN A 345 41．847 61．258 53．641 1．00 9．73 6 2803 CA LEU A 351 30．930 59．601 48．655 1．00 9．90 62762 CD GLN A 345 43．142 62．041 53．786 1．00 10．78 6 2804 CLEU A 351 29．956 59．782 49．809 1．00 11．10 62763 OE1 GLN A 345 43．232 63．196 53．279 1．00 12．69 8 2805 OLEU A 351 28．888 59．122 49．698 1．00 11．60 82764 NE2 GLN A 345 44．170 61．448 54．428 1．00 12．87 7 2806 CB LEU A 351 31．813 58．349 48．879 1．00 11．35 62807 CG LEU A 351 32．492 57．907 47．564 1．00 10．64 6 2849 CB PRO A 357 30．340 61．021 44．494 1．00 10．57 62808 CD1 LEU A 351 33．679 56．944 47．822 1．00 12．51 6 2850 CG PRO A 357 29．245 59．991 44．834 1．00 11．58 62809 CD2 LEU A 351 31．500 57．262 46．595 1．00 13．68 6 2851 CD PRO A 357 27．914 60．760 44．914 1．00 10．88 62810 NTHR A 352 30．267 60．590 50．850 1．00 9．74 7 2852 NSER A 358 30．508 62．051 41．293 1．00 8．23 72811 CA THR A 352 29．310 60．657 51．960 1．00 11．34 6 2853 CA SER A 358 31．003 61．558 40．001 1．00 9．73 62812 CTHR A 352 28．658 62．022 52．149 1．00 12．86 6 2854 CSER A 338 32．509 61．272 40．069 1．00 10．56 62813 OTHR A 352 27．822 62．214 53．022 1．00 13．09 8 2855 OSER A 358 33．323 62．183 40．331 1．00 11．97 82814 CB THR A 352 30．099 60．375 53．296 1．00 11．44 6 2856 CB SER A 358 30．768 62．634 38．921 1．00 12．36 62815 OG1 THR A 352 31．244 61．234 53．420 1．00 11．08 8 2857 OG SER A 358 31．301 62．159 37．653 1．00 13．42 82816 CG2 THR A 352 30．607 58．939 53．324 1．00 9．52 6 2858 NILE A 359 32．813 59．992 39．915 1．00 9．37 72817 NSER A 353 29．100 63．028 51．368 1．00 10．03 7 2859 CA ILE A 359 34．234 59．567 39．927 1．00 9．47 62818 CA SER A 353 28．530 64．357 51．432 1．00 10．73 6 2860 CILE A 359 34．703 59．350 38．492 1．00 12．04 62819 CSER A 353 27．299 64．574 50．536 1．00 9．28 6 2861 OILE A 359 34．101 58．730 37．647 1．00 11．69 82820 OSER A 353 26．990 63．688 49．726 1．00 13．31 8 2862 CB ILE A 359 34．313 58．205 40．671 1．00 11．89 62821 CB SER A 353 29．607 65．403 51．012 1．00 12．91 6 2863 CG1 ILE A 359 33．858 58．478 42．145 1．00 14．90 62822 OG SER A 353 30．626 65．402 52．045 1．00 12．40 8 2864 CG2 ILE A 359 35．727 57．624 40．550 1．00 12．39 62823 NARG A 354 26．646 65．741 50．754 1．00 10．25 7 2865 CD1 ILE A 359 33．936 57．155 42．925 1．00 22．17 62824 CA ARG A 354 25．379 65．920 50．024 1．00 10．03 6 2866 NTYR A 360 35．810 60．088 38．176 1．00 9．52 72825 CARG A 354 25．611 65．997 48．533 1．00 10．84 6 2867 CA TYR A 360 36．364 60．076 36．807 1．00 8．41 62826 OARG A 354 26．704 66．369 48．085 1．00 11．59 8 2868 CTYR A 360 37．027 58．709 36．636 1．00 9．86 62827 CB ARG A 354 24．669 67．185 50．545 1．00 10．71 6 2869 OTYR A 360 37．780 58．227 37．510 1．00 10．81 82828 CG ARG A 354 25．099 68．504 49．838 1．00 11．61 6 2870 CB TYR A 360 37．399 61．247 36．796 1．00 9．51 62829 CD ARG A 354 26．535 68．853 50．229 1．00 12．49 6 2871 CG TYR A 360 37．935 61．510 35．363 1．00 9．64 62830 NE ARG A 354 26．964 70．130 49．548 1．00 12．69 7 2872 CD1 TYR A 360 37．191 61．428 34．206 1．00 10．11 62931 CZ ARG A 354 27．455 70．157 48．317 1．00 12．54 6 2873 CD2 TYR A 360 39．279 61．882 35．294 1．00 9．54 62832 NH1 ARG A 354 27．638 69．113 47．497 1．00 12．15 7 2874 CE1 TYR A 360 37．818 61．650 32．960 1．00 10．79 62833 NH2 ARG A 354 27．867 71．370 47．894 1．00 11．14 7 2875 CE2 TYR A 360 39．927 62．148 34．066 1．00 10．73 62834 NGLY A 355 24．542 65．707 47．780 1．00 11．00 7 2876 CZ TYR A 360 39．153 62．044 32．937 1．00 11．36 62835 CA GLY A 355 24．624 65．584 46．318 1．00 10．49 6 2877 OH TYR A 360 39．712 62．217 31．670 1．00 10．12 82836 CGLY A 355 25．149 64．196 45．929 1．00 13．18 6 2878 NTYR A 361 36．808 58．146 35．418 1．00 10．09 72837 OGLY A 355 25．154 63．299 46．788 1．00 15．74 8 2879 CA TYR A 361 37．279 56．773 35．210 1．00 10．66 62838 NTHR A 356 25．546 64．007 44．688 1．00 10．24 7 2880 CTYR A 361 38．748 56．616 35．593 1．00 11．54 62839 CA THR A 356 25．885 62．648 44．202 1．00 10．01 6 2881 OTYR A 361 39．556 57．488 35．297 1．00 11．37 82840 CTHR A 356 27．279 62．722 43．581 1．00 10．67 6 2882 CB TYR A 361 37．051 56．287 33．730 1．00 9．71 62841 OTHR A 356 27．512 63．621 42．769 1．00 10．61 8 2883 CG TYR A 361 38．086 56．846 32．765 1．00 10．50 62842 CB THR A 356 24．908 62．301 43．066 1．00 13．21 6 2884 CD1 TYR A 361 37．937 58．150 32．332 1．00 10．91 62843 OG1 THR A 356 23．622 62．052 43．698 1．00 11．93 8 2885 CD2 TYR A 361 39．176 56．052 32．383 1．00 10．62 62844 CG2 THR A 356 25．332 60．948 42．433 1．00 11．53 6 2886 CE1 TYR A 361 38．913 58．715 31．480 1．00 10．92 62845 NPRO A 357 28．184 61．868 43．967 1．00 10．42 7 2887 CE2 TYR A 361 40．155 56．601 31．520 1．00 9．87 62846 CA PRO A 357 29．564 61．929 43．493 1．00 10．52 6 2888 CZ TYR A 361 39．988 57．930 31．139 1．00 12．35 62847 CPRO A 357 29．689 61．366 42．092 1．00 11．14 6 2889 OH TYR A 361 40．982 58．482 30．297 1．00 11．60 82848 OPRO A 357 29．074 60．379 41．752 1．00 11．48 8 2890 NGLY A 362 39．069 55．475 36．171 1．00 11．61 72891 CA GLY A 362 40．454 55．099 36．513 1．00 12．01 6 2933 C MET A 367 46．195 58．365 37．586 1．00 14．58 62892 CGLY A 362 40．997 55．744 37．772 1．00 11．04 6 2934 O MET A 367 45．501 59．019 38．383 1．00 14．18 82893 OGLY A 362 42．168 55．431 38．093 1．00 12．36 8 2935 CB MET A 367 44．602 57．163 36．115 1．00 11．31 62894 NTHR A 363 40．222 56．614 38．446 1．00 12．35 7 2936 CG MET A 367 44．316 55．810 35．397 1．00 11．19 62895 CA THR A 363 40．676 57．169 39．736 1．00 11．24 6 2937 SD MET A 367 42．994 56．012 34．139 1．00 13．40 162896 CTHR A 363 41．033 56．009 40．693 1．00 11．33 6 2938 CE MET A 367 43．986 56．859 32．873 1．00 13．82 62897 OTHR A 363 42．072 56．074 41．376 1．00 12．29 8 2939 N ALA A 368 47．271 58．817 36．904 1．00 12．72 72898 CB THR A 363 39．528 57．957 40．387 1．00 11．07 6 2940 CA ALA A 368 47．689 60．193 37．152 1．00 14．30 62899 OG1 THR A 363 39．248 59．065 39．494 1．00 12．04 8 2941 C ALA A 368 47．745 60．849 35．754 1．00 14．06 62900 CG2 THR A 363 40．024 58．554 41．730 1．00 11．22 6 2942 O ALA A 368 47．702 60．187 34．694 1．00 19．49 82901 NGLU A 364 40．221 54．961 40．670 1．00 11．97 7 2943 CB ALA A 368 49．047 60．184 37．904 1．00 15．40 62902 CA GLU A 364 40．379 53．835 41．610 1．00 11．29 6 2944 N GLY A 369 47．908 62．152 35．729 1．00 14．57 72903 CGLU A 364 41．520 52．938 41．198 1．00 12．77 6 2945 CA GLY A 369 48．101 62．780 34．408 1．00 15．04 62904 0GLU A 364 41．845 51．968 41．915 1．00 14．39 8 2946 C GLY A 369 47．715 64．242 34．571 1．00 16．47 62905 CB GLU A 364 38．994 53．093 41．712 1．00 10．27 6 2947 O GLY A 369 46．895 64．643 35．433 1．00 13．93 82906 CG GLU A 364 38．652 52．265 40．469 1．00 11．76 6 2948 N GLY A 370 48．524 65．045 33．872 1．00 12．36 72907 CD GLU A 364 38．139 53．001 39．248 1．00 15．28 6 2949 CA GLY A 370 48．282 66．487 33．864 1．00 15．60 62908 OE1 GLU A 364 38．072 54．257 39．239 1．00 13．43 8 2950 C GLY A 370 47．034 66．898 33．102 1．00 14．31 62909 OE2 GLA A 364 37．813 52．343 38．247 1．00 11．75 8 2951 O GLY A 370 46．202 66．015 32．888 1．00 18．42 82910 NGLN A 365 42．046 53．105 39．993 1．00 10．80 7 2952 N ASN A 371 46．994 68．167 32．710 1．00 14．57 72911 CA GLN A 365 43．256 52．398 39．542 1．00 11．28 6 2953 CA ASN A 371 45．708 68．579 32．081 1．00 14．92 62912 CGLN A 365 44．462 53．305 39．629 1．00 12．82 6 2954 C ASN A 371 45．594 68．064 30．645 1．00 14．23 62913 OGLN A 365 45．606 52．953 39．219 1．00 12．70 8 2955 O ASN A 371 46．556 67．570 30．084 1．00 14．23 82914 CB GLN A 365 43．138 51．923 38．088 1．00 12．65 6 2956 CB AASN A 371 45．420 70．051 32．240 0．60 23．78 62915 CG GLN A 365 41．964 50．951 37．828 1．00 9．91 6 2957 CG AASN A 371 43．956 70．451 32．279 0．60 25．40 62916 CD GLN A 365 42．043 49．690 38．693 1．00 14．70 6 2958 OD1AASN A 371 43．002 69．778 31．899 0．60 11．28 82917 OE1 GLN A 365 41．016 49．200 39．269 1．00 17．54 8 2959 ND2AASN A 371 43．728 71．695 32．756 0．60 26．08 72918 NE2 GLN A 365 43．204 49．142 38．847 1．00 12．05 7 2956 CB BASN A 371 45．872 70．115 31．871 0．40 16．79 62919 NTYR A 366 44．317 54．426 40．333 1．00 10．84 7 2957 CG BASN A 371 44．590 70．670 32．513 0．40 29．87 62920 CA TYR A 366 45．443 55．357 40．582 1．00 10．38 6 2958 OD1BASN A 371 43．560 70．829 31．849 0．40 28．56 82921 CTYR A 366 46．039 55．921 39．308 1．00 13．18 6 2959 ND2BASN A 371 44．801 70．909 33．793 0．40 23．38 72922 OTYR A 366 47．248 56．182 39．205 1．00 14．90 8 2960 N ASP A 372 44．373 68．230 30．152 1．00 12．86 72923 CB TYR A 366 46．547 54．753 41．514 1．00 11．57 6 2961 CA ASP A 372 44．018 67．780 28．792 1．00 12．97 62924 CG TYR A 366 45．872 54．326 42．813 1．00 11．25 6 2962 C ASP A 372 45．054 67．942 27．745 1．00 12．07 62925 CD1 TYR A 366 45．270 55．215 43．707 1．00 14．66 6 2963 O ASP A 372 45．503 69．093 27．614 1．00 13．32 82926 CD2 TYR A 366 45．942 52．977 43．139 1．00 13．34 6 2964 CB ASP A 372 42．737 68．624 28．451 1．00 10．31 62927 CE1 TYR A 366 44．653 54．747 44．882 1．00 15．95 6 2965 CG ASP A 372 42．153 68．351 27．084 1．00 11．02 62928 CE2 TYR A 366 45．361 52．494 44．332 1．00 14．89 6 2966 OD1 ASP A 372 42．556 67．384 26．464 1．00 12．81 82929 CZ TYR A 366 44．711 53．395 45．154 1．00 12．93 6 2967 OD2 ASP A 372 41．293 69．190 26．659 1．00 12．58 82930 OH TYR A 366 44．118 52．939 46．302 1．00 12．26 8 2968 N PRO A 373 45．561 66．874 27．151 1．00 11．77 72931 NMET A 367 45．147 56．315 38．357 1．00 12．15 7 2969 CA PRO A 373 44．932 65．582 26．928 1．00 11．70 62932 CA MET A 367 45．700 56．998 37．181 1．00 10．89 6 2970 C PRO A 373 45．436 64．544 27．918 1．00 11．76 62971 OPRO A 373 45．014 63．392 27．879 1．00 11．30 8 3013 OMET A 378 44．769 53．836 30．804 1．00 12．80 82972 CB PRO A 373 45．237 65．136 25．475 1．00 10．91 6 3014 CB MET A 378 44．714 53．606 27．749 1．00 13．64 62973 CG PRO A 373 46．632 65．755 25．353 1．00 14．12 6 3015 CG MET A 378 43．750 52．572 27．113 1．00 12．65 62974 CD PRO A 373 46．484 67．082 26．040 1．00 13．69 6 3016 SD NET A 378 42．871 53．357 25．713 1．00 14．01 162975 NTYR A 374 46．374 64．933 28．815 1．00 9．68 7 3017 CE MET A 378 41．543 52．139 25．530 1．00 15．94 62976 CA TYR A 374 47．139 63．921 29．579 1．00 10．60 6 3018 NMET A 379 42．575 53．515 30．324 1．00 11．68 72977 CTYR A 374 46．381 63．338 30．741 1．00 11．01 6 3019 CA MET A 379 42．364 52．843 31．637 1．00 11．67 62978 OTYR A 374 46．896 62．356 31．346 1．00 12．41 8 3020 CMET A 379 43．364 51．711 31．705 1．00 14．11 62979 CB TYR A 374 48．493 64．515 30．101 1．00 12．69 6 3021 OMET A 379 43．463 50．864 30．812 1．00 12．85 82980 CG TYR A 374 49．258 65．009 28．884 1．00 14．15 6 3022 CB MET A 379 40．896 52．323 31．558 1．00 12．77 62981 CD1 TYR A 374 49．738 64．107 27．954 1．00 14．25 6 3023 CG MET A 379 40．572 51．443 32．790 1．00 13．09 62982 CD2 TYR A 374 49．457 66．382 28．664 1．00 19．98 6 3024 SD MET A 379 40．355 52．467 34．277 1．00 13．28 162983 CE1 TYR A 374 50．385 64．536 26．798 1．00 19．01 6 3025 CE MET A 379 39．369 51．269 35．254 1．00 13．26 62984 CE2 TYR A 374 50．125 66．791 27．525 1．00 18．34 6 3026 NPRO A 380 44．193 51．636 32．750 1．00 12．95 72985 CZ TYR A 374 50．572 65．893 26．613 1．00 21．81 6 3027 CA PRO A 380 45．398 50．827 32．726 1．00 14．01 62986 OH TYR A 374 51．271 66．349 25．492 1．00 24．57 8 3028 CPRO A 380 45．170 49．402 33．204 1．00 17．99 62987 NASN A 375 45．203 63．895 31．004 1．00 10．61 7 3029 OPRO A 380 46．005 48．554 32．914 1．00 17．24 82988 CA ASN A 375 44．295 63．320 31．991 1．00 9．59 6 3030 CB PRO A 380 46．384 51．501 33．699 1．00 14．68 62989 CASN A 375 43．275 62．353 31．357 1．00 11．84 6 3031 CG PRO A 380 45．418 52．190 34．636 1．00 16．71 62990 OASN A 375 42．406 61．795 32．073 1．00 12．18 8 3032 CD PRO A 380 44．300 52．693 33．751 1．00 14．00 62991 CB ASN A 375 43．489 64．456 32．649 1．00 10．84 6 3033 NALA A 381 44．099 49．232 33．975 1．00 15．78 72992 CG ASN A 375 42．822 65．356 31．632 1．00 13．47 6 3034 CA ALA A 381 43．895 47．955 34．625 1．00 13．86 62993 OD1 ASN A 375 42．889 65．147 30．378 1．00 14．66 8 3035 CALA A 381 42．477 47．891 35．190 1．00 13．98 62994 ND2 ASN A 375 42．188 66．403 32．155 1．00 11．13 7 3036 OALA A 381 41．859 48．952 35．215 1．00 13．69 82995 NARG A 376 43．519 62．009 30．071 1．00 11．23 7 3037 CB ALA A 381 44．854 47．608 35．761 1．00 17．52 62996 CA ARG A 376 42．622 61．074 29．366 1．00 12．81 6 3038 NPHE A 382 42．029 46．671 35．497 1．00 14．05 72997 CARG A 376 43．410 59．886 26．872 1．00 11．47 6 3039 CA PHE A 382 40．701 46．466 36．094 1．00 12．60 62998 OARG A 376 43．286 59．389 27．744 1．00 11．36 8 3040 CPHE A 382 40．791 45．644 37．393 1．00 12．68 62999 CB ARG A 376 41．975 61．789 28．128 1．00 11．93 6 3041 OPHE A 382 39．963 44．765 37．641 1．00 15．80 83000 CG ARG A 376 41．111 62．997 28．659 1．00 11．44 6 3042 CB PHE A 382 39．742 45．806 35．052 1．00 15．36 63001 CD ARG A 376 40．908 63．980 27．521 1．00 13．66 6 3043 CG PHE A 382 39．619 46．669 33．826 1．00 14．57 63002 NE ARG A 376 40．177 65．214 28．005 1．00 13．05 7 3044 CD1 PHE A 382 40．475 46．629 32．737 1．00 14．43 63003 CZ ARG A 376 39．567 66．011 27．137 1．00 11．35 6 3045 CD2 PHE A 382 38．572 47．618 33．775 1．00 16．09 63004 NH1 ARG A 376 39．569 65．752 25．825 1．00 9．57 7 3046 CE1 PHE A 382 40．327 47．480 31．670 1．00 17．87 63005 NH2 ARG A 376 38．944 67．071 27．646 1．00 10．95 7 3047 CE2 PHE A 382 38．414 48．469 32．699 1．00 12．38 63006 NGLY A 377 44．270 59．361 29．749 1．00 9．89 7 3048 CZ PHE A 382 39．293 48．395 31．613 1．00 15．80 63007 CA GLY A 377 45．084 58．173 29．407 1．00 10．61 6 3049 NASP A 383 41．721 46．138 38．224 1．00 13．84 73008 CGLY A 377 44．162 56．943 29．297 1．00 11．99 6 3050 CA ASP A 383 42．065 45．402 39．467 1．00 15．38 63009 OGLY A 377 42．974 56．949 29．658 1．00 10．52 8 3051 CASP A 383 41．067 45．732 40．552 1．00 15．05 63010 NMET A 378 44．783 55．861 28．718 1．00 12．46 7 3052 OASP A 383 40．864 46．868 40．943 1．00 16．64 83011 CA MET A 378 43．968 54．622 28．638 1．00 11．69 6 3053 CB ASP A 383 43．457 45．826 39．901 1．00 13．18 63012 CMET A 378 43．777 54．021 30．032 1．00 11．73 6 3054 CG ASP A 383 44．015 45．155 41．165 1．00 18．89 63055 OD1 ASP A 383 43．286 44．428 41．805 1．00 20．99 8 3097 CD2 PHE A 389 37．375 48．299 41．777 1．00 14．39 63056 OD2 ASP A 383 45．229 45．408 41．363 1．00 21．43 8 3098 CE1 PHE A 389 35．869 46．515 43．383 1．00 14．50 63057 NTHR A 384 40．302 44．680 40．950 1．00 13．75 7 3099 CE2 PHE A 389 36．340 47．536 41．216 1．00 12．44 63058 CA THR A 384 39．215 44．894 41．930 1．00 12．49 6 3100 CZ PHE A 389 35．646 46．648 42．031 1．00 13．69 63059 CTHR A 384 39．773 44．871 43．345 1．00 13．78 6 3101 NLYS A 390 38．053 49．160 46．775 1．00 12．03 73060 OTHR A 384 38．951 44．852 44．298 1．00 18．13 8 3102 CA LYS A 390 37．303 48．672 47．936 1．00 12．63 63061 CB THR A 384 38．098 43．831 41．755 1．00 16．42 6 3103 CLYS A 390 36．544 49．767 48．699 1．00 14．75 63062 OG1 THR A 384 38．725 42．525 41．937 1．00 18．75 8 3104 OLYS A 390 35．438 49．556 49．197 1．00 12．66 83063 CG2 THR A 384 37．515 43．943 40．342 1．00 20．28 6 3105 CB LYS A 390 38．291 48．000 48．917 1．00 12．06 63064 NTHR A 385 41．088 44．832 43．573 1．00 14．37 7 3106 CG LYS A 390 38．798 46．712 48．243 1．00 15．90 63065 CA THR A 385 41．648 44．691 44．906 1．00 16．71 6 3107 CD LYS A 390 39．589 45．970 49．325 1．00 25．81 63066 CTHR A 385 42．313 45．974 45．424 1．00 16．63 6 3108 CE LYS A 390 40．980 46．524 49．440 1．00 29．79 63067 OTHR A 385 42．873 45．952 46．539 1．00 14．22 8 3109 NZ LYS A 390 41．835 45．465 50．107 1．00 41．01 73068 CB THR A 385 42．693 43．546 45．009 1．00 19．15 6 3110 NGLU A 391 37．256 50．908 48．782 1．00 11．21 73069 CG1 THR A 385 43．883 43．878 44．288 1．00 17．99 8 3111 CA GLU A 391 36．636 52．048 49．475 1．00 11．43 63070 CG2 THR A 385 42．075 42．234 44．541 1．00 24．33 6 3112 CGLU A 391 35．375 52．482 48．742 1．00 12．51 63071 NTHR A 386 42．254 47．039 44．606 1．00 14．92 7 3113 OGLU A 391 34．300 52．735 49．337 1．00 10．64 83072 CA THR A 386 42．952 48．254 45．131 1．00 13．63 6 3114 CB GLU A 391 37．670 53．223 49．487 1．00 10．44 63073 CTHR A 386 42．175 48．801 46．328 1．00 11．22 6 3115 CG GLU A 391 36．957 54．519 49．997 1．00 10．67 63074 OTHR A 386 40．990 48．649 46．478 1．00 12．74 8 3116 CD GLU A 391 37．870 55．744 49．810 1．00 12．38 63075 CB THR A 386 43．101 49．344 44．054 1．00 13．50 6 3117 OE1 GLU A 391 38．974 55．628 49．226 1．00 13．12 83076 OG1 THR A 386 41．805 49．919 43．822 1．00 12．14 8 3118 OE2 GLU A 391 37．458 56．841 50．284 1．00 12．94 83077 CG2 THR A 386 43．656 48．809 42．719 1．00 17．62 6 3119 NVAL A 392 35．455 52．675 47．403 1．00 11．36 73078 NTHR A 387 42．886 49．552 47．184 1．00 14．21 7 3120 CA VAL A 392 34．279 53．176 46．653 1．00 12．25 63079 CA THR A 387 42．237 50．167 48．316 1．00 11．44 6 3121 CVAL A 392 33．156 52．128 46．716 1．00 12．76 63080 CTHR A 387 41．127 51．134 47．887 1．00 12．54 6 3122 OVAL A 392 31．968 52．481 46．930 1．00 12．77 83081 OTHR A 387 40．045 51．113 48．437 1．00 12．57 8 3123 CB VAL A 392 34．667 53．410 45．175 1．00 14．39 63082 CB THR A 387 43．277 50．926 49．345 1．00 17．16 6 3124 CG1 VAL A 392 33．434 53．661 44．296 1．00 13．75 63083 OG1 THR A 387 44．177 49．939 49．669 1．00 15．42 8 3125 CG2 VAL A 392 35．702 54．570 45．061 1．00 12．07 63084 CG2 THR A 387 42．644 51．724 50．273 1．00 14．27 6 3126 NSER A 393 33．487 50．846 46．628 1．00 10．90 73085 NALA A 388 41．441 51．910 46．838 1．00 13．30 7 3127 CA SER A 393 32．426 49．822 46．686 1．00 12．19 63086 CA ALA A 388 40．376 52．785 46．360 1．00 10．83 6 3128 CSER A 393 31．708 49．782 48．021 1．00 10．96 63087 CALA A 388 39．162 52．083 45．808 1．00 12．23 6 3129 OSER A 393 30．469 49．774 48．186 1．00 12．48 83088 OALA A 388 38．030 52．497 46．001 1．00 11．44 8 3130 CB SER A 393 33．059 48．431 46．394 1．00 12．79 63089 CB ALA A 388 40．968 53．700 45．239 1．00 10．26 6 3131 OG SER A 393 31．944 47．538 46．423 1．00 19．93 83090 NPHE A 389 39．347 50．956 45．084 1．00 12．53 7 3132 NTHR A 394 32．493 49．942 49．099 1．00 11．04 73091 CA PHE A 389 38．202 50．182 44．579 1．00 13．64 6 3133 CA THR A 394 31．920 49．922 50．445 1．00 12．34 63092 CPHE A 389 37．361 49．746 45．779 1．00 13．47 6 3134 CTHR A 394 31．061 51．130 50．682 1．00 11．80 63093 OPHE A 389 36．157 49．895 45．789 1．00 12．37 8 3135 OTHR A 394 29．935 51．097 51．169 1．00 11．63 83094 CB PHE A 389 38．766 48．975 43．763 1．00 11．46 6 3136 CB THR A 394 33．039 49．889 51．509 1．00 12．40 63095 CG PHE A 389 37．627 48．178 43．141 1．00 12．01 6 3137 OG1 THR A 394 33．699 48．614 51．401 1．00 14．67 83096 CD1 PHE A 389 36．936 47．248 43．916 1．00 16．87 6 3138 CG2 THR A 394 32．443 50．011 52．927 1．00 14．84 63139 NLEU A 395 31．600 52．334 50．322 1．00 12．76 7 3181 CD ARG A 400 23．412 50．634 45．761 1．00 16．08 63140 CA LEU A 395 30．858 53．558 50．592 1．00 11．35 6 3182 NE ARG A 400 24．141 49．517 46．399 1．00 14．78 73141 CLEU A 395 29．666 53．709 49．624 1．00 10．18 6 3183 CZ ARG A 400 25．452 49．279 46．343 1．00 14．12 63142 OLEU A 395 28．676 54．373 49．976 1．00 11．69 8 3184 NH1 ARG A 400 26．214 50．128 45．640 1．00 15．84 73143 CB LEU A 395 31．784 54．804 50．604 1．00 13．30 6 3185 NH2 ARG A 400 25．957 48．216 46．978 1．00 16．89 73144 CG LEU A 395 32．795 54．745 51．811 1．00 12．96 6 3186 NASN A 401 22．154 52．394 50．972 1．00 14．24 73145 CD1 LEU A 395 33．641 56．019 51．748 1．00 13．55 6 3187 CA ASN A 401 21．271 51．879 52．060 1．00 14．18 63146 CD2 LEU A 395 32．059 54．747 53．145 1．00 14．45 6 3188 CASN A 401 20．967 52．828 53．189 1．00 15．56 63147 NALA A 396 29．852 53．116 48．444 1．00 11．70 7 3189 OASN A 401 19．976 52．564 53．935 1．00 17．91 83148 CA ALA A 396 28．636 53．182 47．557 1．00 12．78 6 3190 CB ASN A 401 21．990 50．632 52．590 1．00 16．43 63149 CALA A 396 27．498 52．378 48．163 1．00 13．72 6 3191 CG ASN A 401 21．827 49．617 51．404 1．00 25．29 63150 OALA A 396 26．345 52．797 48．075 1．00 10．99 8 3192 OD1 ASN A 401 22．805 49．256 50．797 1．00 33．03 83151 CB ALA A 396 29．035 52．530 46．203 1．00 12．34 6 3193 ND2 ASN A 401 20．619 49．219 51．102 1．00 40．2073152 NGLY A 397 27．797 51．244 48．825 1．00 11．86 7 3194 NASN A 402 21．705 53．948 53．373 1．00 13．7673153 CA GLY A 397 26．710 50．490 49．510 1．00 12．95 6 3195 CA ASN A 402 21．449 54．851 54．506 1．00 13．71 63154 CGLY A 397 26．096 51．295 50．656 1．00 12．93 6 3196 CASN A 402 20．938 56．175 53．980 1．00 14．67 63155 OGLY A 397 24．865 51．276 50．842 1．00 15．22 8 3197 OASN A 402 21．601 56．923 53．249 1．00 13．5383156 NLEU A 398 26．948 52．018 51．404 1．00 12．12 7 3198 CB ASN A 402 22．753 55．036 55．311 1．00 13．24 63157 CA LEU A 398 26．336 52．833 52．491 1．00 10．40 6 3199 CG ASN A 402 22．397 55．744 56．604 1．00 14．53 63158 CLEU A 398 25．388 53．871 51．900 1．00 13．47 6 3200 OD1 ASN A 402 21．722 56．787 56．564 1．00 14．56 83159 OLEU A 398 24．310 54．166 52．434 1．00 13．29 8 3201 ND2 ASN A 402 22．839 55．186 57．762 1．00 11．48 73160 CB LEU A 398 27．503 53．525 53．229 1．00 10．78 6 3202 NALA A 403 19．633 56．460 54．202 1．00 12．55 73161 CG LEU A 398 26．999 54．426 54．353 1．00 11．76 6 3203 CA ALA A 403 19．017 57．672 53．679 1．00 12．81 63162 CD1 LEU A 398 26．326 53．660 55．479 1．00 15．25 6 3204 CALA A 403 19．622 58．961 54．144 1．00 14．88 63163 CD2 LEU A 398 28．230 55．206 54．909 1．00 16．57 6 3205 OALA A 403 19．421 59．958 53．422 1．00 13．18 83164 NARG A 399 25．832 54．478 50．754 1．00 11．98 7 3206 CB ALA A 403 17．511 57．608 54．092 1．00 12．99 63165 CA ARG A 399 24．988 55．539 50．164 1．00 12．52 6 3207 NALA A 404 20．407 58．945 55．229 1．00 11．82 73166 CARG A 399 23．712 54．952 49．579 1．00 13．24 6 3208 CA ALA A 404 21．107 60．187 55．611 1．00 11．98 63167 OARG A 399 22．661 55．603 49．688 1．00 14．42 8 3209 CALA A 404 22．095 60．641 54．524 1．00 11．49 63168 CB ARG A 399 25．789 56．271 49．068 1．00 11．24 6 3210 OALA A 404 22．259 61．857 54．383 1．00 12．58 83169 CG ARG A 399 24．974 57．205 48．158 1．00 11．40 6 3211 CB ALA A 404 21．874 60．008 56．930 1．00 15．02 63170 CD ARG A 399 25．933 57．875 47．182 1．00 11．42 6 3212 NILE A 405 22．707 59．716 53．830 1．00 11．27 73171 NE ARG A 399 26．620 59．029 47．799 1．00 10．92 7 3213 CA ILE A 405 23．702 60．168 52．791 1．00 11．62 63172 CZ ARG A 399 26．193 60．279 47．877 1．00 14．21 6 3214 CILE A 405 22．936 60．722 51．581 1．00 13．21 63173 NH1 ARG A 399 24．965 60．565 47．446 1．00 10．96 7 3215 OILE A 405 23．353 61．696 50．964 1．00 12．14 83174 NH2 ARG A 399 26．954 61．245 48．436 1．00 11．76 7 3216 CB ILE A 405 24．538 58．973 52．331 1．00 14．54 63175 NARG A 400 23．713 53．697 49．131 1．00 12．24 7 3217 CG1 ILE A 405 25．425 58．253 53．392 1．00 15．40 63176 CA ARG A 400 22．456 53．111 48．675 1．00 12．96 6 3218 CG2 ILE A 405 25．511 59．410 51．202 1．00 11．30 63177 CARG A 400 21．533 52．789 49．852 1．00 13．71 6 3219 CD1 ILE A 405 26．170 59．266 54．247 1．00 17．36 63178 OARG A 400 20．311 52．762 49．629 1．00 17．33 8 3220 NGLN A 406 21．759 60．152 51．297 1．00 11．32 73179 CB ARG A 400 22．748 51．783 47．930 1．00 14．09 6 3221 CA GLN A 406 20．992 60．545 50．107 1．00 11．87 63180 CG ARG A 400 23．460 51．918 46．578 1．00 14．91 6 3222 CGLN A 406 20．335 61．902 50．300 1．00 14．28 63223 OGLN A 406 20．265 62．707 49．360 1．00 11．82 8 3265 CG2 THR A 411 25．620 69．676 62．991 1．00 17．79 63224 CB GLN A 406 19．875 59．494 49．869 1．00 12．00 6 3266 NGLN A 412 28．501 70．302 61．110 1．00 12．74 73225 CG GLN A 406 20．511 58．136 49．549 1．00 12．17 6 3267 CA GLN A 412 29．899 70．153 61．592 1．00 13．61 63226 CD GLN A 406 19．521 56．983 49．392 1．00 22．22 6 3268 CGLN A 412 29．894 69．765 63．062 1．00 13．43 63227 OE1 GLN A 406 19．847 55．775 49．395 1．00 20．31 8 3269 OGLN A 412 29．218 70．451 63．824 1．00 15．64 83228 NE2 GLN A 406 18．272 57．356 49．223 1．00 24．04 7 3270 CB GLN A 412 30．556 71．523 61．335 1．00 14．70 63229 NTYR A 407 19．757 62．154 51．499 1．00 13．05 7 3271 CG GLN A 412 31．999 71．615 61．876 1．00 22．99 63230 CA TYR A 407 18．848 63．261 51．702 1．00 13．56 6 3272 CD GLN A 412 31．918 72．168 63．334 1．00 22．07 63231 CTYR A 407 19．168 64．182 52．885 1．00 10．35 6 3273 OE1 GLN A 412 32．409 71．438 64．163 1．00 19．41 83232 OTYR A 407 18．463 65．190 53．047 1．00 12．85 8 3274 NE2 GLN A 412 31．358 73．310 63．633 1．00 25．10 73233 CB TYR A 407 17．440 62．678 52．068 1．00 14．06 6 3275 NARG A 413 30．694 68．721 63．330 1．00 11．94 73234 CG TYR A 407 16．935 61．567 51．144 1．00 12．51 6 3276 CA ARG A 413 30．768 68．223 64．700 1．00 11．40 63235 CD1 TYR A 407 16．929 61．748 49．759 1．00 11．68 6 3277 CARG A 413 32．184 68．430 65．276 1．00 12．19 63236 CD2 TYR A 407 16．397 60．418 51．708 1．00 11．57 6 3278 OARG A 413 32．263 68．482 66．510 1．00 12．20 83237 CE1 TYR A 407 16．441 60．742 48．918 1．00 12．71 6 3279 CB ARG A 413 30．356 66．756 64．815 1．00 16．20 63238 CE2 TYR A 407 15．910 59．420 50．894 1．00 14．60 6 3280 CG2 ARG A 413 28．840 66．557 64．562 1．00 13．09 63239 CZ TYR A 407 15．933 59．595 49．515 1．00 15．50 6 3281 CD ARG A 413 27．968 67．296 65．579 1．00 13．13 63240 OH TYR A 407 15．433 58．598 48．707 1．00 15．89 8 3282 NE ARG A 413 26．611 66．668 65．580 1．00 14．79 73241 NGLY A 408 20．152 63．743 53．678 1．00 12．31 7 3283 CZ ARG A 413 25．684 66．909 66．515 1．00 19．43 63242 CA GLY A 408 20．277 64．361 55．005 1．00 14．17 6 3284 NH1 ARG A 413 25．974 67．784 67．503 1．00 16．73 73243 CGLY A 408 20．830 65．790 55．030 1．00 13．76 6 3285 NH2 ARG A 413 24．529 66．233 66．470 1．00 18．22 73244 OGLY A 408 21．566 66．253 54．133 1．00 13．31 8 3286 NTRP A 414 33．228 68．466 64．474 1．00 11．18 73245 NTHR A 409 20．636 66．393 56．207 1．00 12．33 7 3287 CA TRP A 414 34．548 68．752 65．082 1．00 12．61 63246 CA THR A 409 21．322 67．645 56．558 1．00 14．50 6 3288 CTRP A 414 35．444 69．243 63．947 1．00 13．80 63247 CTHR A 409 22．822 67．370 56．707 1．00 13．72 6 3289 OTRP A 414 35．295 68．712 62．833 1．00 13．58 83248 OTHR A 409 23．222 66．239 56．777 1．00 12．71 8 3290 CB TRP A 414 35．121 67．438 65．651 1．00 14．04 63249 CB THR A 409 20．812 68．210 57．928 1．00 16．13 6 3291 CG TRP A 414 36．181 67．603 66．709 1．00 14．49 63250 OG1 THR A 409 20．849 67．169 58．916 1．00 16．69 8 3292 CD1 TRP A 414 35．921 67．473 68．075 1．00 15．45 63251 CG2 THR A 409 19．360 68．677 57．762 1．00 18．70 6 3293 CD2 TRP A 414 37．583 67．864 66．591 1．00 15．74 63252 NTHR A 410 23．605 68．449 56．790 1．00 12．28 7 3294 NE1 TRP A 414 37．112 67．622 68．773 1．00 16．17 73253 CA THR A 410 25．062 68．261 57．141 1．00 12．15 6 3295 CE2 TRP A 414 38．123 67．884 67．898 1．00 15．43 63254 CTHR A 410 25．332 69．229 58．321 1．00 12．71 6 3296 CE3 TRP A 414 38．421 68．101 65．507 1．00 14．89 63255 OTHR A 410 25．041 70．423 58．225 1．00 13．99 8 3297 CZ2 TRP A 414 39．489 68．090 68．138 1．00 20．21 63256 CB THR A 410 25．943 68．740 55．952 1．00 11．34 6 3298 CZ3 TRP A 414 39．805 68．279 65．725 1．00 15．42 63257 OG1 THR A 410 25．541 67．959 54．786 1．00 13．77 8 3299 CH2 TRP A 414 40．310 68．296 67．066 1．00 17．01 63258 CG2 THR A 410 27．425 68．392 56．192 1．00 13．33 6 3300 NILE A 415 36．215 70．337 64．186 1．00 12．40 73259 NTHR A 411 25．996 68．665 59．342 1．00 12．78 7 3301 CA ILE A 415 37．012 70．828 63．038 1．00 11．33 63260 CA THR A 411 26．301 69．430 60．568 1．00 12．27 6 3302 CILE A 415 38．296 71．491 63．524 1．00 15．04 63261 CTHR A 411 27．765 69．192 60．919 1．00 13．51 6 3303 OILE A 415 38．300 72．134 64．600 1．00 15．39 83262 OTHR A 411 28．168 68．039 61．036 1．00 14．10 8 3304 CB ILE A 415 36．153 71．827 62．253 1．00 15．29 63263 CB THR A 411 25．386 68．891 61．718 1．00 13．83 6 3305 CG1 ILE A 415 36．843 72．197 60．923 1．00 15．07 63264 OG1 THR A 411 24．000 69．120 61．364 1．00 15．26 8 3306 CG2 ILE A 415 35．782 73．061 63．054 1．00 20．69 63307 CD1 ILE A 415 35．862 72．686 59．854 1．00 18．18 6 3349 CZ TYR A 420 32．692 69．780 57．021 1．00 15．49 63308 NASN A 416 39．349 71．266 62．797 1．00 13．47 7 3350 OH TYR A 420 31．503 70．412 56．683 1．00 15．26 83309 CA ASN A 416 40．517 72．152 62．912 1．00 14．63 6 3351 NILE A 421 35．000 66．508 61．075 1．00 11．61 73310 CASN A 416 41．103 72．198 61．526 1．00 13．17 6 3352 CA ILE A 421 34．037 65．462 61．458 1．00 9．13 63311 OASN A 416 40．399 71．879 60．536 1．00 12．76 8 3353 CILE A 421 32．649 66．076 61．282 1．00 10．90 63312 CB ASN A 416 41．480 71．607 63．994 1．00 14．61 6 3354 OILE A 421 32．379 67．148 61．788 1．00 13．13 83313 CG ASN A 416 42．250 70．394 63．669 1．00 16．07 6 3355 CB ILE A 421 34．238 64．997 62．941 1．00 11．03 63314 OD1 ASN A 416 42．180 69．778 62．591 1．00 12．99 8 3356 CG1 ILE A 421 35．689 64．584 63．133 1．00 11．76 63335 ND2 ASN A 416 43．129 69．947 64．597 1．00 16．12 7 3357 CG2 ILE A 421 33．251 63．841 63．198 1．00 14．22 63316 NASN A 417 42．356 72．644 61．313 1．00 13．23 7 3358 CD1 ILE A 421 35．980 63．871 64．484 1．00 14．70 63317 CA ASN A 417 42．755 72．836 59．907 1．00 13．30 6 3359 NTYR A 422 31．889 65．498 60．276 1．00 10．51 73318 CASN A 417 42．767 71．526 59．103 1．00 13．34 6 3360 CA TYR A 422 30．571 66．072 60．004 1．00 11．77 63319 OASN A 417 42．621 71．524 57．886 1．00 12．55 8 3361 CTYR A 422 29．510 64．963 60．053 1．00 11．33 63320 CB ASN A 417 44．185 73．410 59．931 1．00 16．87 6 3362 OTYR A 422 29．877 63．774 59．986 1．00 11．55 83321 CG ASN A 417 44．190 74．929 59．999 1．00 23．81 6 3363 CB TYR A 422 30．570 66．791 58．623 1．00 11．55 63322 OD1 ASN A 417 43．170 75．585 60．178 1．00 21．65 8 3364 CG TYR A 422 31．000 65．881 57．458 1．00 12．40 63323 ND2 ASN A 417 45．415 75．482 59．839 1．00 24．48 7 3365 CD1 TYR A 422 30．094 65．103 56．724 1．00 11．81 63324 NASP A 418 43．109 70．439 59．874 1．00 12．62 7 3366 CD2 TYR A 422 32．354 65．851 57．140 1．00 11．72 63325 CA ASP A 418 43．295 69．150 59．209 1．00 10．76 6 3367 CE1 TYR A 422 30．559 64．305 55．668 1．00 12．09 63326 CASP A 418 42．126 68．157 59．319 1．00 12．08 6 3368 CE2 TYR A 422 32．853 65．051 56．094 1．00 11．73 63327 OASP A 418 42．093 67．177 58．533 1．00 11．98 8 3369 CZ TYR A 422 31．935 64．298 55．377 1．00 13．04 63328 CB ASP A 418 44．520 68．478 59．846 1．00 13．38 6 3370 OH TYR A 422 32．365 63．520 54．338 1．00 11．43 83329 CG ASP A 418 45．842 69．080 59．483 1．00 16．78 6 3371 NGLU A 423 28．257 65．380 60．139 1．00 11．98 73330 OD1 ASP A 418 46．040 69．609 58．372 1．00 13．55 8 3372 CA GLU A 423 27．202 64．378 60．362 1．00 11．04 63331 OD2 ASP A 418 46．759 69．017 60．342 1．00 13．98 8 3373 CGLU A 423 26．064 64．598 59．383 1．00 11．74 63332 NVAL A 419 41．304 68．369 60．363 1．00 11．52 7 3374 OGLU A 423 25．644 65．748 59．205 1．00 13．56 83333 CA VAL A 419 40．281 67．366 60．644 1．00 10．52 6 3375 CB GLU A 423 26．633 64．609 61．806 1．00 14．91 63334 CVAL A 419 38．910 67．958 60．419 1．00 12．12 6 3376 CG GLU A 423 25．731 63．465 62．258 1．00 12．27 63335 OVAL A 419 38．606 69．052 60．846 1．00 12．25 8 3377 CD GLU A 423 25．459 63．688 63．796 1．00 13．28 63336 CB VAL A 419 40．384 66．958 62．145 1．00 11．46 6 3378 OE1 GLU A 423 24．947 64．750 64．099 1．00 18．28 83337 CG1 VAL A 419 39．231 65．959 62．481 1．00 11．88 6 3379 OE2 GLU A 423 25．800 62．682 64．408 1．00 17．49 83338 CG2 VAL A 419 41．737 66．266 62．444 1．00 12．56 6 3380 NARG A 424 25．648 63．541 58．699 1．00 12．31 73339 NTYR A 420 38．034 67．172 59．764 1．00 11．92 7 3381 CA ARG A 424 24．457 63．621 57．847 1．00 11．64 63340 CA TYR A 420 36．628 67．548 59．636 1．00 10．72 6 3382 CARG A 424 23．268 63．035 58．643 1．00 13．19 63341 CTYR A 420 35．772 66．328 59．977 1．00 10．50 6 3383 OARG A 424 23．515 62．077 59．367 1．00 13．04 83342 OTYR A 420 35．908 65．254 59．383 1．00 13．20 8 3384 CB ARG A 424 24．665 62．689 56．620 1．00 10．72 63343 CB TYR A 420 36．410 67．866 58．138 1．00 9．44 6 3385 CG ARG A 424 25．961 63．049 55．805 1．00 10．81 63344 CG TYR A 420 35．063 68．583 57．856 1．00 10．31 6 3386 CD ARG A 424 25．862 64．465 55．212 1．00 11．09 63345 CD1 TYR A 420 34．258 69．238 58．754 1．00 13．30 6 3387 NE ARG A 424 24．666 64．721 54．412 1．00 10．91 73346 CD2 TYR A 420 34．669 68．523 56．512 1．00 13．25 6 3388 CZ ARG A 424 24．420 64．168 53．207 1．00 11．39 63347 CE1 TYR A 420 33．045 69．865 58．379 1．00 11．70 6 3389 NH1 ARG A 424 25．240 63．308 52．620 1．00 10．62 7~48 CE2 TYR A 420 33．476 69．131 56．115 1．00 14．40 6 3390 NH2 ARG A 424 23．239 64．512 52．596 1．00 10．78 73391 NLYS A 425 22．068 63．623 58．542 1．00 11．90 7 3433 OASP A 429 20．026 60．024 59．967 1．00 13．16 83392 CA LYS A 425 20．937 63．080 59．290 1．00 11．75 6 3434 CB ASP A 429 18．927 57．501 58．471 1．00 12．81 63393 CLYS A 425 19．685 63．233 58．443 1．00 15．39 6 3435 CG ASP A 429 17．766 56．561 58．255 1．00 28．25 63394 OLYS A 425 19．444 64．340 58．036 1．00 14．23 8 3436 OD1 ASP A 429 17．727 55．530 58．940 1．00 20．84 83395 CB LYS A 425 20．801 63．854 60．626 1．00 13．68 6 3437 OD2 ASP A 429 16．804 56．870 57．490 1．00 27．47 83396 CG LYS A 425 19．617 63．271 61．494 1．00 14．44 6 3438 NVAL A 430 21．384 58．297 60．600 1．00 12．85 73397 CD LYS A 425 19．721 63．992 62．863 1．00 19．53 6 3439 CA VAL A 430 22．502 59．192 60．876 1．00 11．51 63398 CE LYS A 425 18．739 63．342 63．856 1．00 20．97 6 3440 CVAL A 430 23．816 58．621 60．371 1．00 13．31 63399 NZ LYS A 425 17．322 63．663 63．509 1．00 23．72 7 3441 OVAL A 430 23．993 57．405 60．522 1．00 12．49 83400 NPHE A 426 18．908 62．144 58．357 1．00 12．33 7 3442 CB VAL A 430 22．632 59．315 62．427 1．00 14．21 63401 CA PHE A 426 17．583 62．238 57．709 1．00 12．03 6 3443 CG1 VAL A 430 23．828 60．233 62．734 1．00 14．56 63402 CPHE A 426 16．651 61．481 58．706 1．00 11．05 6 3444 CG2 VAL A 430 21．373 59．955 63．033 1．00 14．79 63403 OPHE A 426 16．657 60．252 58．693 1．00 13．03 8 3445 NVAL A 431 24．721 59．432 59．826 1．00 12．54 73404 CB PHE A 426 17．608 61．450 56．397 1．00 13．23 6 3446 CA VAL A 431 26．043 58．933 59．434 1．00 11．58 63405 CG PHE A 426 16．260 61．449 55．699 1．00 12．58 6 3447 CVAL A 431 27．051 59．978 59．912 1．00 11．43 63406 CD1 PHE A 426 15．838 62．659 55．147 1．00 14．04 6 3448 OVAL A 431 26．847 61．129 59．603 1．00 12．12 83407 CD2 PHE A 426 15．515 60．300 55．571 1．00 14．55 6 3449 CB VAL A 431 26．250 58．685 57．905 1．00 12．54 63408 CE1 PHE A 426 14．594 62．715 54．490 1．00 13．58 6 3450 CG1 VAL A 431 27．698 58．199 57．615 1．00 10．81 63409 CE2 PHE A 426 14．264 60．345 54．906 1．00 15．67 6 3451 CG2 VAL A 431 25．254 57．657 57．400 1．00 13．14 63410 CZ PHE A 426 13．839 61．552 54．398 1．00 15．62 6 3452 NLEU A 432 27．976 59．557 60．800 1．00 10．48 73411 NPHE A 427 15．916 62．357 59．408 1．00 14．34 7 3453 CA LEU A 432 29．015 60．512 61．285 1．00 11．27 63412 CA PHE A 427 15．024 61．773 60．490 1．00 16．20 6 3454 CLEU A 432 30．317 60．140 60．583 1．00 11．12 63413 CPHE A 427 15．781 60．836 61．400 1．00 17．32 6 3455 OLEU A 432 30．708 58．961 60．577 1．00 13．28 83414 OPHE A 427 16．737 61．354 62．070 1．00 19．10 8 3456 CB LEU A 432 29．087 60．224 62．831 1．00 11．86 63415 CB PHE A 427 13．772 61．132 59．840 1．00 18．52 6 3457 CG LEU A 432 30．033 61．205 63．562 1．00 11．74 63416 CG PHE A 427 12．888 62．175 59．193 1．00 17．73 6 3458 CD1 LEU A 432 29．574 62．643 63．510 1．00 11．18 63417 CD1 PHE A 427 11．972 62．918 59．905 1．00 21．55 6 3459 CD2 LEU A 432 30．119 60．744 65．044 1．00 14．23 63418 CD2 PHE A 427 13．018 62．396 57．830 1．00 14．51 6 3460 NVAL A 433 30．987 61．141 59．978 1．00 11．73 73419 CE1 PHE A 427 11．188 63．858 59．276 1．00 18．85 6 3461 CA VAL A 433 32．162 60．867 59．131 1．00 9．07 63420 CE2 PHE A 427 12．246 63．336 57．185 1．00 16．68 6 3462 CVAL A 433 33．328 61．667 59．702 1．00 9．49 63421 CZ PHE A 427 11．311 64．087 57．906 1．00 19．85 6 3463 OVAL A 433 33．158 62．864 59．844 1．00 10．58 83422 NASN A 428 15．546 59．522 61．442 1．00 15．71 7 3464 CB VAL A 433 31．899 61．334 57．674 1．00 10．62 63423 CA ASN A 428 16．284 58．735 62．433 1．00 17．74 6 3465 CG1 VAL A 433 33．173 61．088 56．812 1．00 11．05 63424 CASN A 428 17．573 58．173 61．837 1．00 18．72 6 3466 CG2 VAL A 433 30．693 60．564 57．072 1．00 11．15 63425 OASN A 428 18．307 57．587 62．639 1．00 17．57 8 3467 NALA A 434 34．455 61．000 60．017 1．00 10．65 73426 CB ASN A 428 15．484 57．591 63．008 1．00 22．35 6 3468 CA ALA A 434 35．643 61．757 60．409 1．00 10．07 63427 CG ASN A 428 14．267 58．214 63．733 1．00 36．36 6 3469 CALA A 434 36．742 61．603 59．363 1．00 11．73 63428 OD1 ASN A 428 14．452 59．092 64．570 1．00 38．45 8 3470 OALA A 434 37．030 60．489 58．924 1．00 11．96 83429 ND2 ASN A 428 13．103 57．735 63．325 1．00 44．64 7 3471 CB ALA A 434 36．199 61．171 61．742 1．00 10．24 63430 NASP A 429 17．867 58．370 60．547 1．00 15．06 7 3472 NILE A 435 37．345 62．744 58．992 1．00 10．23 73431 CA ASP A 429 19．091 57．810 59．986 1．00 14．19 6 3473 CA ILE A 435 38．438 62．741 58．008 1．00 8．82 63432 CASP A 429 20．222 58．816 60．103 1．00 11．55 6 3474 CILE A 435 39．571 63．587 58．558 1．00 10．58 63475 OILE A 435 39．366 64．734 58．922 1．00 10．88 8 3517 OGLN A 440 52．198 62．543 61．812 1．00 18．55 83476 CB ILE A 435 37．961 63．408 56．674 1．00 10．84 6 3518 CB GLN A 440 52．905 63．422 59．081 1．00 23．60 63477 CG1 ILE A 435 36．749 62．608 56．120 1．00 11．49 6 3519 CG GLN A 440 53．543 62．971 57．761 1．00 37．17 63478 CG2 ILE A 435 39．146 63．352 55．689 1．00 10．37 6 3520 CD GLN A 440 54．248 61．634 57．810 1．00 48．48 63479 CD1 ILE A 435 36．230 63．228 54．758 1．00 13．59 6 3521 OE1 GLN A 440 55．292 61．462 58．444 1．00 57．64 83480 NASN A 436 40．741 62．933 58．596 1．00 10．83 7 3522 NE2 GLN A 440 53．729 60．605 57．127 1．00 54．59 73481 CA ASN A 436 41．963 63．646 58．943 1．00 11．64 6 3523 NSER A 441 50．115 63．161 61．192 1．00 13．09 73482 CASN A 436 42．852 63．653 57．715 1．00 9．83 6 3524 CA SER A 441 49．738 63．516 62．559 1．00 13．14 63483 OASN A 436 43．367 62．621 57．309 1．00 12．85 8 3525 CSER A 441 48．481 62．739 62．958 1．00 18．60 63484 CB ASN A 436 42．711 62．821 60．036 1．00 12．59 6 3526 OSER A 441 47．524 62．718 62．168 1．00 15．27 83485 CG ASN A 436 44．030 63．480 60．383 1．00 12．87 6 3527 CB SER A 441 49．451 65．025 62．702 1．00 16．00 63486 OD1 ASN A 436 44．422 64．602 60．026 1．00 13．07 8 3528 OG SER A 441 50．658 65．770 62．516 1．00 17．34 83487 ND2 ASN A 436 44．789 62．721 61．224 1．00 13．56 7 3529 NSER A 442 48．417 62．251 64．198 1．00 13．46 73488 NARG A 437 43．055 64．891 57．181 1．00 10．03 7 3530 CA SER A 442 47．177 61．703 64．730 1．00 13．64 63489 CA ARG A 437 43．878 64．887 55．958 1．00 9．39 6 3531 CSER A 442 46．581 62．835 65．599 1．00 14．33 63490 CARG A 437 45．362 64．725 56．267 1．00 10．71 6 3532 OSER A 442 47．366 63．761 65．974 1．00 15．22 83491 OARG A 437 46．117 64．552 55．310 1．00 12．32 8 3533 CB SER A 442 47．452 60．598 65．791 1．00 15．48 63492 CB ARG A 437 43．673 66．201 55．161 1．00 12．80 6 3534 OG SER A 442 48．033 59．420 65．203 1．00 19．49 83493 CG ARG A 437 44．296 67．415 55．869 1．00 13．58 6 3535 NTYR A 443 45．302 62．845 65．817 1．00 13．24 73494 CD ARG A 437 44．031 68．719 55．043 1．00 11．13 6 3536 CA TYR A 443 44．693 63．886 66．694 1．00 12．26 63495 NE ARG A 437 44．772 69．847 55．738 1．00 10．90 7 3537 CTYR A 443 43．877 63．156 67．749 1．00 14．89 63496 CZ ARG A 437 44．957 71．046 55．195 1．00 14．88 6 3538 OTYR A 443 43．032 62．293 67．451 1．00 14．44 83497 NH1 ARG A 437 44．521 71．299 53．948 1．00 11．67 7 3539 CB TYR A 443 43．772 64．824 65．860 1．00 13．59 63498 NH2 ARG A 437 45．406 72．058 55．947 1．00 13．84 7 3540 CG TYR A 443 44．592 65．807 65．009 1．00 10．92 63499 NASN A 438 45．779 65．035 57．513 1．00 11．11 7 3541 CD1 TYR A 443 45．124 66．940 65．629 1．00 12．95 63500 CA ASN A 438 47．255 65．048 57．734 1．00 12．20 6 3542 CD2 TYR A 443 44．836 65．549 63．667 1．00 12．89 63501 CASN A 438 47．780 63．623 57．869 1．00 13．73 6 3543 CE1 TYR A 443 45．908 67．843 64．882 1．00 11．89 63502 OASN A 438 47．440 62．900 58．830 1．00 12．56 8 3544 CE2 TYR A 443 45．595 66．474 62．914 1．00 11．54 63503 CB ASN A 438 47．474 65．787 59．071 1．00 13．49 6 3545 CZ TYR A 443 46．107 67．595 63．551 1．00 12．16 63504 CG ASN A 438 48．921 66．167 59．255 1．00 13．92 6 3546 OH TYR A 443 46．871 68．508 62．811 1．00 15．42 83505 OD1 ASN A 438 49．775 65．335 58．985 1．00 15．45 8 3547 NSER A 444 43．976 63．663 69．008 1．00 14．60 73506 ND2 ASN A 438 49．263 67．376 59．700 1．00 13．51 7 3548 CA SER A 444 43．034 63．232 70．040 1．00 14．67 63507 NTHR A 439 48．650 63．224 56．949 1．00 11．49 7 3549 CSER A 444 41．698 64．002 69．912 1．00 13．95 63508 CA THR A 439 49．087 61．822 56．883 1．00 12．77 6 3550 OSER A 444 41．739 65．229 69．879 1．00 16．35 83509 CTHR A 439 50．271 61．585 57．846 1．00 14．69 6 3551 CB SER A 444 43．620 63．684 71．418 1．00 17．27 63510 OTHR A 439 50．750 60．450 57．917 1．00 16．23 8 3552 OG SER A 444 44．701 62．764 71．733 1．00 18．88 83511 CB THR A 439 49．518 61．431 55．456 1．00 16．48 6 3553 NILE A 445 40．628 63．265 69．758 1．00 15．00 73512 OG1 THR A 439 50．542 62．330 54．990 1．00 17．73 8 3554 CA ILE A 445 39．303 63．892 69．559 1．00 13．10 63513 CG2 THR A 439 48．284 61．611 54．554 1．00 15．47 6 3555 CILE A 445 38．498 63．757 70．863 1．00 14．11 63514 NGLN A 440 50．666 62．669 58．501 1．00 14．00 7 3556 OILE A 445 37．935 62．703 71．131 1．00 17．51 83515 CA GLN A 440 51．778 62．467 59．481 1．00 16．61 6 3557 CB ILE A 445 38．537 63．188 68．403 1．00 14．59 63516 CGLN A 440 51．339 62．729 60．910 1．00 19．80 6 3558 CG1 ILE A 445 39．386 63．120 67．136 1．00 15．39 63559 CG2 ILE A 445 37．159 63．906 68．223 1．00 16．44 6 3596 CA ALA A 451 22．898 62．330 66．941 1．00 16．96 63560 CD1 ILE A 445 39．772 64．500 66．533 1．00 15．53 6 3597 CALA A 451 22．799 60．830 66．879 1．00 15．04 63561 N SER A 446 38．309 64．925 71．501 1．00 15．73 7 3598 OALA A 451 21．681 60．282 66．900 1．00 15．44 83562 CA SER A 446 37．450 65．018 72．680 1．00 16．64 6 3599 CB ALA A 451 22．212 62．946 65．681 1．00 16．26 63563 C SER A 446 36．394 66．091 72．415 1．00 18．39 6 3600 NLEU A 452 23．929 60．083 66．788 1．00 14．57 73564 O SER A 446 36．592 67．021 71．653 1．00 18．43 8 3601 CA LEU A 452 23．803 58．623 66．814 1．00 12．45 63565 CB SER A 446 38．248 65．398 73．972 1．00 18．77 6 3602 CLEU A 452 23．170 58．200 68．158 1．00 17．32 63566 OG SER A 446 38．784 66．689 73．750 1．00 24．38 8 3603 OLEU A 452 23．505 58．727 69．218 1．00 17．00 63567 N GLY A 447 35．263 65．958 73．091 1．00 19．05 7 3604 CB LEU A 452 25．201 57．989 66．779 1．00 14．27 63568 CA GLY A 447 34．169 66．916 73．050 1．00 17．05 6 3605 CG LEU A 452 25．854 58．082 65．380 1．00 14．43 63569 C GLY A 447 33．253 66．660 71．829 1．00 20．26 6 3606 CD1 LEU A 452 27．344 57．716 65．610 1．00 13．81 63570 O GLY A 447 32．491 67．554 71．467 1．00 19．38 8 3607 CD2 LEU A 452 25．263 57．102 64．375 1．00 14．40 63571 N LEU A 448 33．487 65．502 71．171 1．00 13．94 7 3608 NPRO A 453 22．383 57．163 68．080 1．00 16．12 73572 CA LEU A 448 32．625 65．262 69．967 1．00 15．40 6 3609 CA PRO A 453 21．808 56．539 69．305 1．00 18．87 63573 C LEU A 448 31．245 64．853 70．386 1．00 16．78 6 3610 CPRO A 453 22．936 55．882 70．090 1．00 19．68 63574 O LEU A 448 31．018 63．906 71．155 1．00 17．47 8 3611 OPRO A 453 24．039 55．532 69．686 1．00 18．19 82575 CB LEU A 448 33．312 64．155 69．144 1．00 14．08 6 3612 CB PRO A 453 20．796 55．523 68．880 1．00 20．41 63576 CG LEU A 448 32．578 63．628 67．903 1．00 15．34 6 3613 CG PRO A 453 20．615 55．743 67．392 1．00 21．35 63577 CD1 LEU A 448 32．403 64．740 66．845 1．00 16．18 6 3614 CD PRO A 453 21．806 56．582 66．872 1．00 16．78 63578 CD2 LEU A 448 33．282 62．449 67．256 1．00 13．42 6 3615 NASN A 454 22．619 55．684 71．406 1．00 14．58 73579 N GLN A 449 30．221 65．509 69．814 1．00 13．16 7 3616 CA ASN A 454 23．630 55．025 72．244 1．00 14．89 63580 CA GIN A 449 28．812 65．224 70．018 1．00 14．91 6 3617 CASN A 454 24．085 53．704 71．712 1．00 18．47 63581 C GLN A 449 28．209 64．630 68．734 1．00 16．76 6 3618 OASN A 454 23．320 52．881 71．168 1．00 17．84 83582 O GLN A 449 28．754 64．827 67．645 1．00 13．94 8 3619 CB ASN A 454 22．851 54．705 73．573 1．00 17．80 63583 CB AGLN A 449 28．054 66．486 70．470 0．50 18．23 6 3620 CG ASN A 454 22．656 55．933 74．421 1．00 24．08 63584 CG AGLN A 449 28．884 67．206 71．540 0．50 24．01 6 3621 OD1 ASN A 454 23．071 57．055 74．201 1．00 19．24 83585 CD AGLN A 449 28．211 68．188 72．449 0．50 23．44 6 3622 ND2 ASN A 454 21．941 55．757 75．554 1．00 24．42 73586 OE1AGLN A 449 28．812 68．606 73．455 0．50 32．55 8 3623 NGLY A 455 25．378 53．451 71．950 1．00 17．75 73587 NE2AGLN A 449 26．984 68．573 72．134 0．50 32．22 7 3624 CA GLY A 455 25．919 52．156 71．553 1．00 20．13 63583 CB BGLN A 449 27．974 66．473 70．339 0．50 13．26 6 3625 CGLY A 455 27．422 52．289 71．172 1．00 17．39 63584 CG BGLN A 449 28．536 67．122 71．620 0．50 17．72 6 3626 OGLY A 455 27．899 53．393 71．080 1．00 19．07 83585 CD BGLN A 449 28．037 66．396 72．844 0．50 16．00 6 3627 NSER A 456 27．916 51．112 70．814 1．00 18．37 73586 OE1BGLN A 449 28．776 65．702 73．511 0．50 22．43 8 3628 CA SER A 456 29．286 51．073 70．261 1．00 17．34 63587 NE2BGLN A 449 26．759 66．550 73．145 0．50 23．34 7 3629 CSER A 456 29．173 50．927 68．725 1．00 17．80 63588 N THR A 450 27．085 63．965 68．897 1．00 15．61 7 3630 OSER A 456 28．322 50．199 68．220 1．00 20．53 83589 CA THR A 450 26．481 63．264 67．761 1．00 13．97 6 3631 CB SER A 456 29．916 49．747 70．778 1．00 22．39 63590 C THR A 450 24．998 63．001 67．994 1．00 16．43 6 3632 OG SER A 456 30．178 49．998 72．161 1．00 30．42 83591 O THR A 450 24．528 62．925 69．160 1．00 16．61 8 3633 NTYR A 457 30．024 51．683 68．013 1．00 15．08 73592 CB THR A 450 27．216 61．912 67．566 1．00 15．00 6 3634 CA TYR A 457 29．941 51．627 66．559 1．00 13．18 63593 OG1 THR A 450 26．686 61．176 66．471 1．00 15．07 8 3635 CTYR A 457 31．301 51．229 65．961 1．00 14．20 63594 CG2 THR A 450 27．007 61．016 68．814 1．00 18．27 6 3636 OTYR A 457 32．257 51．915 66．259 1．00 16．66 83595 N ALA A 451 24．286 62．806 66．886 1．00 15．10 7 3637 CB TYR A 457 29．564 53．017 65．941 1．00 17．47 63638 CG TYR A 457 28．122 53．387 66．241 1．00 15．26 6 3680 CSER A 462 38．011 48．422 58．907 1．00 17．10 63639 CD1 TYR A 457 27．799 53．933 67．497 1．00 15．37 6 3681 OSER A 462 38．878 47．546 58．763 1．00 16．40 83640 CD2 TYR A 457 27．077 63．174 65．325 1．00 16．16 6 3682 CB SER A 462 36．316 46．813 57．987 1．00 19．17 63641 CE1 TYR A 457 26．521 54．297 67．873 1．00 15．82 6 3683 OG SER A 462 34．914 46．479 57．974 1．00 20．76 83642 CE2 TYR A 457 25．768 53．516 65．671 1．00 15．99 6 3684 NGLY A 463 38．369 49．689 59．115 1．00 13．98 73643 CZ TYR A 457 25．523 54．070 66．928 1．00 16．37 6 3685 CA GLY A 463 39．781 50．089 59．271 1．00 14．97 63644 OH TYR A 457 24．210 54．401 67．218 1．00 16．11 8 3686 CGLY A 463 40．533 50．140 57．949 1．00 15．42 63645 NALA A 458 31．329 50．211 65．128 1．00 14．59 7 3687 OGLY A 463 41．745 50．387 57．984 1．00 15．84 83646 CA ALA A 458 32．601 49．943 64．445 1．00 17．03 6 3688 NLEU A 464 39．816 50．043 56．808 1．00 12．86 73647 CALA A 458 32．686 50．915 63．247 1．00 14．66 6 3689 CA LEU A 464 40．559 50．113 55．525 1．00 10．93 63648 OALA A 458 31．654 51．326 62．731 1．00 14．84 8 3690 CLEU A 464 41．370 51．420 55．427 1．00 12．62 63649 CB ALA A 458 32．638 48．538 63．857 1．00 17．50 6 3691 OLEU A 464 42．484 51．408 54．854 1．00 14．36 83650 NASP A 459 33．942 51．128 62．831 1．00 13．42 7 3692 CB LEU A 464 39．487 50．148 54．402 1．00 13．24 63651 CA ASP A 459 34．082 51．858 61．521 1．00 11．91 6 3693 CG LEU A 464 40．083 50．223 52．969 1．00 14．42 63652 CASP A 459 33．472 51．048 60．410 1．00 12．75 6 3694 CD1 LEU A 464 40．800 48．892 52．620 1．00 15．93 63653 OASP A 459 33．679 49．834 60．222 1．00 13．42 8 3695 CD2 LEU A 464 38．971 50．469 51．967 1．00 14．00 63654 CB ASP A 459 35．567 52．007 61．258 1．00 12．66 6 3696 NLEU A 465 40．797 52．526 55．872 1．00 11．79 73665 CG ASP A 459 35．984 52．522 59．876 1．00 13．56 6 3697 CA LEU A 465 41．473 53．824 55．761 1．00 12．51 63656 OD1 ASP A 459 35．143 53．232 59．328 1．00 12．36 8 3698 CLEU A 465 41．953 54．319 57．114 1．00 13．32 63657 OD2 ASP A 459 37．109 52．170 S9．441 1．00 14．11 8 3699 OLEU A 465 41．873 55．518 57．401 1．00 16．12 83658 NTYR A 460 32．581 51．730 59．662 1．00 11．96 7 3700 CB LEU A 465 40．510 54．894 55．130 1．00 12．90 63659 CA TYR A 460 31．927 51．022 58．513 1．00 13．29 6 3701 CG LEU A 465 40．090 54．441 53．714 1．00 12．88 63660 CTYR A 460 32．905 50．541 57．467 1．00 16．04 6 3702 CD1 LEU A 465 39．162 55．509 53．111 1．00 14．96 63661 OTYR A 460 32．617 49．627 56．683 1．00 15．32 8 3703 CD2 LEU A 465 41．263 54．191 52．777 1．00 14．83 63662 CB TYR A 460 30．909 52．021 57．931 1．00 13．60 6 3704 NGLY A 466 42．237 53．348 58．043 1．00 14．06 73663 CG TYR A 460 29．970 51．418 56．899 1．00 13．06 6 3705 CA GLY A 466 42．789 53．800 59．336 1．00 14．74 63664 CD1 TYR A 460 28．809 50．815 57．400 1．00 11．63 6 3706 CGLY A 466 41．735 54．095 60．400 1．00 14．06 63665 CD2 TYR A 460 30．215 51．365 55．532 1．00 16．49 6 3707 OGLY A 466 42．061 54．643 61．479 1．00 15．13 83666 CE1 TYR A 460 27．838 50．274 56．514 1．00 15．86 6 3708 NGLY A 467 40．451 53．817 60．125 1．00 13．86 73667 CE2 TYR A 460 29．278 50．783 54．662 1．00 15．66 6 3709 CA GLY A 467 39．357 54．137 61．045 1．00 11．80 63668 CZ TYR A 460 28．098 50．257 55．165 1．00 17．45 6 3710 CGLY A 467 39．321 53．244 62．311 1．00 14．35 63669 OH TYR A 460 27．209 49．696 54．262 1．00 16．44 8 3711 OGLY A 467 40．083 52．261 62．394 1．00 16．59 83670 NLEU A 461 34．057 51．242 57．374 1．00 13．04 7 3712 NASN A 468 38．509 53．696 63．236 1．00 15．29 73671 CA LEU A 461 35．137 50．814 56．424 1．00 13．89 6 3713 CA ASN A 468 38．483 53．050 64．569 1．00 14．61 63672 CLEU A 461 36．026 49．742 57．023 1．00 14．71 6 3714 CASN A 468 37．007 52．960 64．963 1．00 15．14 63673 OLEU A 461 36．992 49．331 56．369 1．00 13．39 8 3715 OASN A 468 36．145 53．679 64．418 1．00 15．07 83674 CB LEU A 461 35．968 52．115 56．171 1．00 13．08 6 3716 CB ASN A 468 39．253 54．012 65．515 1．00 16．45 63675 CG LEU A 461 35．299 53．075 55．149 1．00 13．44 6 3717 CG ASN A 468 38．730 55．429 65．538 1．00 17．15 63676 CD1 LEU A 461 35．968 54．453 55．284 1．00 14．44 6 3718 OD1 ASN A 468 39．013 56．375 64．739 1．00 19．92 83677 CD2 LEU A 461 35．485 52．526 53．743 1．00 16．37 6 3719 ND2 ASN A 468 37．812 55．710 66．490 1．00 16．39 73678 NSER A 462 35．746 49．218 58．222 1．00 15．11 7 3720 NGLY A 469 36．787 52．285 66．076 1．00 16．49 73679 CA SER A 462 36．521 48．122 58．810 1．00 16．17 6 3721 CA GLY A 469 35．415 52．189 66．624 1．00 16．85 63722 CGLY A 469 35．261 53．309 67．640 1．00 14．55 6 3764 CA SER A 476 28．563 62．222 73．451 1．00 14．26 63723 OGLY A 469 36．191 53．919 68．176 1．00 17．51 8 3765 CSER A 476 29．384 61．026 72．974 1．00 17．38 63724 NILE A 470 33．976 53．624 67．954 1．00 14．83 7 3766 OSER A 476 29．103 59．902 73．358 1．00 18．38 83725 CA ILE A 470 33．623 54．650 68．921 1．00 14．09 6 3767 CB ASER A 476 28．931 62．557 74．900 0．70 19．66 63726 CILE A 470 32．518 54．102 69．860 1．00 13．92 6 3768 OG ASER A 476 28．330 63．803 75．257 0．70 22．12 83727 OILE A 470 31．867 53．108 69．553 1．00 19．57 8 3767 CB BSER A 476 28．870 62．465 74．932 0．30 18．16 63728 CB ILE A 470 33．155 56．004 68．368 1．00 16．37 6 3768 OG BSER A 476 30．220 62．822 75．127 0．30 20．85 63729 CG1 ILE A 470 31．948 55．753 67．429 1．00 17．51 6 3769 NVAL A 477 30．430 61．284 72．188 1．00 15．08 73730 CG2 ILE A 470 34．319 56．652 67．581 1．00 16．76 6 3770 CA VAL A 477 31．322 60．248 71．766 1．00 16．01 63731 CD1 ILE A 470 31．315 57．104 67．032 1．00 15．78 6 3771 CVAL A 477 32．549 60．211 72．699 1．00 14．42 63732 NSER A 471 32．408 54．804 70．980 1．00 15．71 7 3772 OVAL A 477 33．117 61．277 72．913 1．00 16．73 83733 CA SER A 471 31．268 54．477 71．903 1．00 14．51 6 3773 CB VAL A 477 31．852 60．539 70．320 1．00 12．17 63734 CSER A 471 30．497 55．755 72．165 1．00 14．83 6 3774 CG1 VAL A 477 32．718 59．377 69．872 1．00 15．08 63735 OSER A 471 31．107 56．814 72．402 1．00 17．55 8 3775 CG2 VAL A 477 30．665 60．682 69．389 1．00 13．12 63736 CB SER A 471 32．024 54．018 73．220 1．00 22．00 6 3776 NALA A 478 32．802 59．035 73．236 1．00 17．39 73737 OG SER A 471 30．967 53．933 74．176 1．00 27．40 8 3777 CA ALA A 478 33．956 58．962 74．181 1．00 17．45 63738 NVAL A 472 29．172 55．712 72．054 1．00 14．69 7 3778 CALA A 478 35．248 59．401 73．501 1．00 19．79 63739 CA VAL A 472 28．298 56．834 72．186 1．00 14．15 6 3779 OALA A 478 35．398 59．204 72．298 1．00 15．95 83740 CVAL A 472 27．380 56．696 73．425 1．00 15．07 6 3780 CB ALA A 478 34．031 57．543 74．731 1．00 18．76 63741 OVAL A 472 26．764 55．638 73．563 1．00 19．05 8 3781 NSER A 479 36．152 60．069 74．181 1．00 15．72 73742 CB VAL A 472 27．433 56．903 70．900 1．00 15．53 6 3782 CA SER A 479 37．405 60．518 73．501 1．00 17．20 63743 CG1 VAL A 472 26．446 58．057 70．970 1．00 14．81 6 3783 CSER A 479 38．170 59．392 72．855 1．00 16．18 63744 CG2 VAL A 472 28．376 57．153 69．691 1．00 18．40 6 3784 OSER A 479 38．177 58．231 73．329 1．00 16．38 83745 NSER A 473 27．351 57．767 74．184 1．00 15．80 7 3785 CB SER A 479 38．262 61．218 74．569 1．00 23．12 63746 CA SER A 473 26．386 57．736 75．212 1．00 16．44 6 3786 OG SER A 479 37．554 62．348 75．047 1．00 22．40 83747 CSER A 473 25．711 59．073 75．420 1．00 16．40 6 3787 NPHE A 480 38．774 59．656 71．674 1．00 16．00 73748 OSER A 473 26．435 60．084 75．548 1．00 19．98 8 3788 CA PHE A 480 39．449 58．638 70．881 1．00 15．01 63749 CB SER A 473 27．214 57．446 76．594 1．00 21．00 6 3789 CPHE A 480 40．575 59．308 70．092 1．00 14．53 63750 OG SER A 473 26．284 57．573 77．686 1．00 31．70 8 3790 OPHE A 480 40．568 60．548 70．019 1．00 17．08 83751 NASN A 474 24．396 59．107 75．308 1．00 18．40 7 3791 CB PHE A 480 38．538 57．834 69．938 1．00 14．92 63752 CA ASN A 474 23．632 60．348 75．444 1．00 19．45 6 3792 CG PHE A 480 37．888 58．695 68．846 1．00 15．98 63753 CASN A 474 24．194 61．523 74．646 1．00 19．99 6 3793 CD1 PHE A 480 36．748 59．437 69．087 1．00 14．48 63754 OASN A 474 24．363 62．658 75．103 1．00 15．86 8 3794 CD2 PHE A 480 38．493 58．728 67．589 1．00 14．19 63755 CB ASN A 474 23．685 60．707 76．968 1．00 22．35 6 3795 CE1 PHE A 480 36．160 60．227 68．092 1．00 18．16 63756 CG ASN A 474 22．991 59．572 77．722 1．00 31．24 6 3796 CE2 PHE A 480 37．899 59．513 66．609 1．00 18．21 63757 OD1 ASN A 474 22．086 58．887 77．191 1．00 33．57 8 3797 CZ PHE A 480 36．770 60．255 66．848 1．00 19．62 63758 ND2 ASN A 474 23．579 59．303 78．890 1．00 32．67 7 3798 NTHR A 481 41．459 58．476 69．565 1．00 15．04 73759 NGLY A 475 24．452 61．223 73．341 1．00 17．78 7 3799 CA THR A 481 42．525 59．036 68．696 1．00 12．66 63760 CA GLY A 475 24．866 62．311 72．438 1．00 20．56 6 3800 CTHR A 481 42．186 58．783 67．223 1．00 14．82 63761 CGLY A 475 26．369 62．573 72．430 1．00 18．34 6 3801 OTHR A 481 41．811 57．641 66．885 1．00 16．40 83762 OGLY A 475 26．807 63．464 71．690 1．00 20．59 8 3802 CB THR A 481 43．859 58．332 69．002 1．00 19．94 63763 NSER A 476 27．146 61．894 73．305 1．00 18．39 7 3803 OG1 THR A 481 44．253 58．543 70．360 1．00 21．84 83804 CG2 THR A 481 44．953 58．894 68．091 1．00 20．55 6 3846 OG SER A 488 36．431 55．439 61．907 1．00 19．75 83805 NLEU A 482 42．216 59．860 66．454 1．00 14．98 7 3847 NVAL A 489 33．950 55．975 59．626 1．00 11．85 73806 CA LEU A 482 42．004 59．690 64．991 1．00 13．06 6 3848 CA VAL A 489 32．567 56．313 59．340 1．00 11．74 63807 CLEU A 482 43．383 59．527 64．394 1．00 14．32 6 3849 CVAL A 489 31．685 55．457 60．269 1．00 12．51 63808 OLEU A 482 44．199 60．432 64．487 1．00 15．20 8 3850 OVAL A 489 31．910 54．276 60．410 1．00 13．59 83809 CB LEU A 482 41．231 60．917 64．486 1．00 13．14 6 3851 CB VAL A 489 32．231 55．903 57．882 1．00 12．50 63810 CG LEU A 482 40．812 60．936 62．999 1．00 14．96 6 3852 CG1 VAL A 489 30．712 56．154 57．650 1．00 11．14 63811 CD1 LEU A 482 39．938 59．717 62．720 1．00 16．24 6 3853 CG2 VAL A 489 32．978 56．812 56．882 1．00 13．14 63812 CD2 LEU A 482 40．073 62．242 62．727 1．00 14．36 6 3854 NTRP A 490 30．771 56．135 60．914 1．00 11．35 73813 NALA A 483 43．621 58．414 63．680 1．00 12．65 7 3855 CA TRP A 490 29．900 55．413 61．883 1．00 11．90 63814 CA ALA A 483 44．961 58．090 63．175 1．00 13．54 6 3856 CTRP A 490 28．446 55．715 61．508 1．00 13．16 63815 CALA A 483 45．370 58．961 62．000 1．00 13．15 6 3857 OTRP A 490 28．103 56．878 61．324 1．00 16．40 83816 OALA A 483 44．562 59．723 61．387 1．00 13．10 8 3858 CB TRP A 490 30．222 55．953 63．283 1．00 12．61 63817 CB ALA A 483 44．892 56．581 62．782 1．00 12．82 6 3859 CG TRP A 490 31．708 55．807 63．639 1．00 12．91 63818 NPRO A 484 46．637 58．980 61．687 1．00 14．66 7 3860 CD1 TRP A 490 32．381 54．628 63．904 1．00 14．71 63819 CA PRO A 484 47．183 59．827 60．632 1．00 11．27 6 3861 CD2 TRP A 490 32．632 56．884 63．716 1．00 14．18 63820 CPRO A 484 46．509 59．496 59．301 1．00 12．98 6 3862 NE1 TRP A 490 33．717 54．969 64．166 1．00 13．76 73821 OPRO A 484 46．374 58．331 58．884 1．00 13．40 8 3863 CE2 TRP A 490 33．883 56．328 64．049 1．00 14．41 63822 CB PRO A 484 48．704 59．546 60．545 1．00 15．48 6 3864 CE3 TRP A 490 32．509 58．271 63．546 1．00 16．82 63823 CG PRO A 484 48．959 58．945 61．936 1．00 15．92 6 3865 CZ2 TRP A 490 35．020 57．117 64．216 1．00 13．91 63824 CD PRO A 484 47．698 58．160 62．333 1．00 15．61 6 3866 CZ3 TRP A 490 33．641 59．052 63．701 1．00 14．61 63825 NGLY A 485 45．977 60．548 58．671 1．00 14．03 7 3867 CH2 TRP A 490 34．894 58．461 64．044 1．00 14．54 63826 CA GLY A 485 45．399 60．352 57．309 1．00 13．19 6 3868 NGLN A 491 27．680 54．618 61．394 1．00 11．75 73827 CGLY A 485 44．067 59．600 57．376 1．00 16．21 6 3869 CA GLN A 491 26．332 54．869 60．903 1．00 12．20 63828 OGLY A 485 43．561 59．235 56．271 1．00 13．21 8 3870 CGLN A 491 25．221 54．121 61．637 1．00 13．63 63829 NALA A 486 43．508 59．349 58．553 1．00 11．65 7 3871 OGLN A 491 25．472 53．092 62．207 1．00 13．45 83830 CA ALA A 486 42．375 58．395 58．545 1．00 13．98 6 3872 CB GLN A 491 26．259 54．452 59．410 1．00 12．17 63831 CALA A 486 41．058 58．969 58．068 1．00 15．41 6 3873 CG GLN A 491 26．541 52．972 59．117 1．00 12．78 63832 OALA A 486 40．730 60．148 58．196 1．00 13．33 8 3874 CD GLN A 491 25．208 52．219 58．993 1．00 19．79 63833 CB ALA A 486 42．233 57．937 60．002 1．00 14．43 6 3875 OE1 GLN A 491 24．222 52．726 58．485 1．00 16．61 83834 NVAL A 487 40．213 58．008 57．647 1．00 12．17 7 3876 NE2 GLN A 491 25．214 50．952 59．455 1．00 19．28 73835 CA VAL A 487 38．776 58．220 57．403 1．00 9．79 6 3877 NTYR A 492 24．024 54．698 61．523 1．00 13．67 73836 CVAL A 487 38．057 57．174 58．257 1．00 9．96 6 3878 CA TYR A 492 22．819 54．043 62．092 1．00 14．21 63837 OVAL A 487 38．406 55．970 58．179 1．00 12．30 8 3879 CTYR A 492 21．665 54．203 61．102 1．00 17．30 63838 CB VAL A 487 38．428 58．022 55．919 1．00 10．95 6 3880 OTYR A 492 21．507 55．341 60．614 1．00 14．76 83839 CG1 VAL A 487 36．871 58．150 55．762 1．00 12．89 6 3881 CB TYR A 492 22．452 54．774 63．393 1．00 15．27 63840 CG2 VAL A 487 39．127 58．990 54．964 1．00 15．13 6 3882 CG TYR A 492 21．152 54．219 63．984 1．00 15．56 63841 NSER A 488 37．112 57．635 59．078 1．00 11．84 7 3883 CD1 TYR A 492 21．146 53．010 64．638 1．00 20．95 63842 CA SER A 488 36．335 56．623 59．865 1．00 12．18 6 3884 CD2 TYR A 492 19．963 54．959 63．800 1．00 18．48 63843 CSER A 488 34．867 56．972 59．699 1．00 11．64 6 3885 CE1 TYR A 492 19．956 52．511 65．176 1．00 21．55 63844 OSER A 488 34．519 58．154 59．650 1．00 12．81 8 3886 CE2 TYR A 492 18．770 54．444 64．324 1．00 19．51 63A45 CB SER A 488 36．850 56．705 61．336 1．00 15．82 6 3887 CZ TYR A 492 18．817 53．254 65．003 1．00 22．52 63888 OH TYR A 492 17．596 53．781 65．511 1．00 24．89 8 3928 CB PRO A 499 4．910 59．294 54．823 1．00 20．07 63889 NSER A 493 20．879 53．151 60．925 1．00 15．17 7 3929 CG PRO A 499 3．927 59．790 55．829 1．00 23．72 63890 CA SER A 493 19．666 53．363 60．096 1．00 14．91 6 3930 CD PRO A 499 4．205 59．113 57．173 1．00 23．70 63891 CSER A 493 18．548 52．462 60．616 1．00 20．17 6 3931 NGLN A 500 8．288 59．975 55．037 1．00 18．24 73892 OSER A 493 18．887 51．457 61．265 1．00 22．90 8 3932 CA GLN A 500 9．423 60．939 55．075 1．00 13．65 63893 CB SER A 493 19．867 53．083 58．619 1．00 23．97 6 3933 CGLN A 500 9．921 61．084 53．596 1．00 12．93 63894 OG SER A 493 20．148 51．710 58．532 1．00 30．62 8 3934 OGLN A 500 10．256 60．065 53．014 1．00 15．78 83895 NTHR A 494 17．344 52．991 60．393 1．00 15．89 7 3935 CB GLN A 500 10．601 60．286 55．860 1．00 15．18 63896 CA THR A 494 16．243 52．127 60．906 1．00 18．40 6 3936 CG GLN A 500 10．189 60．048 57．328 1．00 16．32 63897 CTHR A 494 14．999 52．406 60．060 1．00 20．14 6 3937 CD GLN A 500 11．284 59．264 58．126 1．00 15．95 63898 OTHR A 494 14．967 53．429 59．367 1．00 20．45 8 3938 OE1 GLN A 500 12．239 58．781 57．571 1．00 17．99 83899 CB THR A 494 15．993 52．424 62．396 1．00 24．38 6 3939 NE2 GLN A 500 11．008 59．238 59．419 1．00 20．52 73900 OG1 THR A 494 15．137 51．363 62．864 1．00 25．66 8 3940 NILE A 501 9．662 62．283 53．054 1．00 12．81 73901 CG2 THR A 494 15．368 53．751 62．737 1．00 27．09 6 3941 CA ILE A 501 10．101 62．501 51．667 1．00 12．56 63902 NSER A 495 14．017 51．534 60．157 1．00 22．56 7 3942 CILE A 501 11．594 62．914 51．642 1．00 13．47 63903 CA SER A 495 12．772 51．870 59．422 1．00 19．72 6 3943 OILE A 501 11．899 63．905 52．301 1．00 14．35 83904 CSER A 495 12．082 53．049 60．021 1．00 19．50 6 3944 CB ILE A 501 9．262 61．635 51．032 1．00 12．51 63905 OSER A 495 12．112 53．418 61．188 1．00 21．11 8 3945 CG1 ILE A 501 7．788 63．216 50．842 1．00 14．81 63906 CB ASER A 495 11．766 50．698 59．444 0．60 26．59 6 3946 CG2 ILE A 501 9．888 63．939 49．629 1．00 12．71 63907 OG ASER A 495 12．447 49．487 59．259 0．60 31．40 8 3947 CD1 ILE A 501 6．897 64．308 50．244 1．00 15．70 63907 CB BSER A 495 11．888 50．603 59．441 0．40 20．10 6 3948 NGLY A 502 12．383 62．169 50．872 1．00 12．33 73908 OG BSER A 495 11．922 50．184 60．798 0．40 20．04 8 3949 CA GLY A 502 13．793 62．673 50．746 1．00 12．41 63908 NALA A 496 11．315 53．727 59．141 1．00 20．53 7 3950 CGLY A 502 13．915 63．416 49．403 1．00 11．68 63909 CA ALA A 496 10．529 54．893 59．493 1．00 21．55 6 3951 OGLY A 502 14．806 64．300 49．332 1．00 12．18 83910 CALA A 496 9．094 54．492 59．960 1．00 24．11 6 3952 NSER A 503 13．120 63．068 48．395 1．00 12．99 73911 OALA A 496 8．536 53．596 59．350 1．00 29．93 8 3953 CA SER A 503 13．334 63．710 47．073 1．00 12．73 63912 CB ALA A 496 30．354 55．717 58．189 1．00 22．92 6 3954 CSER A 503 11．970 63．672 46．342 1．00 14．01 63913 NSER A 497 8．599 55．279 60．902 1．00 26．84 7 3955 OSER A 503 11．263 62．678 46．449 1．00 14．22 83914 CA SER A 497 7．226 54．967 61．354 1．00 32．64 6 3956 CB SER A 503 14．364 62．853 46．296 1．00 12．66 63915 CSER A 497 6．242 56．009 60．853 1．00 31．20 6 3957 OG SER A 503 14．467 63．267 44．940 1．00 12．94 83916 OSER A 497 5．049 55．788 61．090 1．00 33．40 8 3958 NVAL A 504 11．736 64．763 45．625 1．00 12．13 73917 CB SER A 497 7．183 54．836 62．875 1．00 35．13 6 3959 CA VAL A 504 10．738 64．716 44．521 1．00 11．27 63918 OG SER A 497 7．578 56．030 63．515 1．00 39．06 8 3960 CVAL A 504 11．521 65．159 43．243 1．00 11．68 63919 NALA A 498 6．685 56．920 59．967 1．00 25．21 7 3961 OVAL A 504 12．287 66．121 43．321 1．00 11．43 83920 CA ALA A 498 5．749 57．873 59．354 1．00 21．05 6 3962 CB VAL A 504 9．614 65．700 44．790 1．00 12．52 63921 CALA A 498 6．350 58．189 57．975 1．00 22．00 6 3963 CG1 VAL A 504 8．670 65．766 43．563 1．00 15．49 63922 OALA A 498 7．541 57．907 57．763 1．00 18．25 8 3964 CG2 VAL A 504 8．740 65．263 46．021 1．00 12．38 63923 CB ALA A 498 5．737 59．103 60．231 1．00 22．15 6 3965 NALA A 505 11．424 64．285 42．236 1．00 11．00 73924 NPRO A 499 5．633 58．771 57．054 1．00 18．84 7 3966 CA ALA A 505 12．174 64．595 41．003 1．00 10．56 63925 CA PRO A 499 6．176 59．058 55．718 1．00 19．31 6 3967 CALA A 505 11．447 64．174 39．798 1．00 12．28 63926 CPRO A 499 7．174 60．210 55．762 1．00 15．69 6 3968 OALA A 505 10．738 63．165 39．919 1．00 13．54 83927 OPRO A 499 6．934 61．242 56．370 1．00 16．96 8 3969 CB ALA A 505 13．567 63．894 41．072 1．00 11．90 63970 NPRO A 506 11．674 64．766 38．661 1．00 12．95 7 4012 NGLY A 512 0．462 65．892 33．876 1．00 12．55 73971 CA PRO A 506 12．353 66．020 38．410 1．00 11．12 6 4013 CA GLY A 512 0．554 64．629 33．165 1．00 14．21 63972 CPRO A 506 11．747 67．182 39．194 1．00 12．55 6 4014 CGLY A 512 1．950 63．971 33．170 1．00 13．76 63973 OPRO A 506 10．711 67．015 39．862 1．00 12．33 8 4015 OGLY A 512 2．002 62．765 32．923 1．00 15．31 83974 CB PRO A 506 12．227 66．313 36．887 1．00 13．30 6 4016 NASN A 513 2．994 64．789 33．454 1．00 12．18 73975 CG PRO A 506 11．545 65．090 36．310 1．00 15．76 6 4017 CA ASN A 513 4．306 64．154 33．561 1．00 10．79 63976 CD PRO A 506 11．007 64．329 37．471 1．00 14．19 6 4018 CASN A 513 4．360 63．144 34．731 1．00 15．27 63977 NASN A 507 12．364 68．381 39．142 1．00 10．92 7 4019 OASN A 513 3．699 63．392 35．738 1．00 13．64 83978 CA ASN A 507 11．835 69．493 39．909 1．00 11．12 6 4020 CB ASN A 513 5．408 65．230 33．833 1．00 11．43 63979 CASN A 507 10．940 70．447 39．087 1．00 10．54 6 4021 CG ASN A 513 5．762 66．023 32．583 1．00 11．94 63980 OASN A 507 10．497 71．416 39．701 1．00 12．30 8 4022 OD1 ASN A 513 6．738 66．874 32．746 1．00 16．21 83981 CB ASN A 507 13．043 70．353 40．401 1．00 11．79 6 4023 ND2 ASN A 513 5．078 65．931 31．505 1．00 8．90 73982 CG ASN A 507 14．033 69．459 41．196 1．00 14．07 6 4024 NVAL A 514 5．280 62．177 34．576 1．00 11．74 73983 OD1 ASN A 507 15．192 69．361 40．778 1．00 13．37 8 4025 CA VAL A 514 5．505 61．269 35．745 1．00 11．63 63984 ND2 ASN A 507 13．592 68．845 42．261 1．00 13．47 7 4026 CVAL A 514 6．594 61．894 36．612 1．00 13．73 63985 NMET A 508 10．654 70．046 37．850 1．00 10．20 7 4027 OVAL A 514 7．617 62．379 36．131 1．00 15．35 83986 CA MET A 508 9．823 70．957 37．021 1．00 11．04 6 4028 CB VAL A 514 6．072 59．931 35．221 1．00 13．67 63987 CMET A 508 9．102 70．087 36．027 1．00 11．63 6 4029 CG1 VAL A 514 6．529 59．036 36．390 1．00 14．35 63988 OMET A 508 9．633 69．029 35．633 1．00 12．66 8 4030 CG2 VAL A 514 5．042 59．176 34．393 1．00 16．73 63989 CB MET A 508 10．929 71．782 36．219 1．00 12．80 6 4031 NVAL A 515 6．335 61．959 37．923 1．00 10．41 73990 CG MET A 508 10．270 72．808 35．305 1．00 15．57 6 4032 CA VAL A 515 7．256 62．496 38．927 1．00 12．67 63991 SD MET A 508 11．558 73．692 34．325 1．00 12．60 16 4033 CVAL A 515 7．433 61．442 40．001 1．00 13．31 63992 CE MET A 508 11．921 72．582 33．003 1．00 11．82 6 4034 OVAL A 515 6．495 60．711 40．306 1．00 14．78 83993 NGLY A 509 7．935 70．545 35．550 1．00 11．36 7 4035 CB VAL A 515 6．563 63．772 39．511 1．00 14．30 63994 CA GLY A 509 7．253 69．739 34．528 1．00 10．02 6 4036 CG1 VAL A 515 7．228 64．271 40．775 1．00 18．11 63995 CGLY A 509 5．851 70．331 34．276 1．00 13．18 6 4037 CG2 VAL A 515 6．678 64．883 38．435 1．00 16．90 63996 OGLY A 509 5．506 71．321 34．889 1．00 13．82 8 4038 NTHR A 516 8．669 61．321 40．514 1．00 11．19 73997 NILE A 510 5．070 69．599 33．480 1．00 11．21 7 4039 CA THR A 516 8．900 60．252 41．495 1．00 11．78 63998 CA ILE A 510 3．674 70．061 33．192 1．00 12．19 6 4040 CTHR A 516 9．271 60．860 42．835 1．00 11．71 63999 CILE A 510 2．746 68．964 33．701 1．00 11．61 6 4041 OTHR A 516 10．092 61．763 42．959 1．00 12．89 84000 OILE A 510 3．156 67．806 33．903 1．00 13．58 8 4042 CB THR A 516 10．107 59．384 41．001 1．00 14．88 64001 CB ILE A 510 3．456 70．272 31．683 1．00 12．75 6 4043 OG1 THR A 516 9．696 58．789 39．742 1．00 14．59 84002 CG1 ILE A 510 3．840 69．011 30．868 1．00 11．82 6 4044 CG2 THR A 516 10．446 58．275 42．004 1．00 14．18 64003 CG2 ILE A 510 4．241 71．485 31．163 1．00 14．82 6 4045 NILE A 517 8．600 60．281 43．863 1．00 9．66 74004 CD1 ILE A 510 3．293 69．108 29．417 1．00 18．53 6 4046 CA ILE A 517 8．878 60．681 45．251 1．00 10．17 64005 NPRO A 511 1．462 69．267 33．824 1．00 13．51 7 4047 CILE A 517 9．670 59．586 45．920 1．00 13．57 64006 CA PRO A 511 0．442 68．291 34．164 1．00 14．15 6 4048 OILE A 517 9．172 58．427 45．949 1．00 13．82 84007 CPRO A 511 0．531 67．082 33．263 1．00 13．29 6 4049 CB ILE A 517 7．493 60．899 45．948 1．00 12．16 64008 OPRO A 511 0．780 67．180 32．026 1．00 13．86 8 4050 CG1 ILE A 517 6．659 61．984 45．278 1．00 15．38 64009 CB PRO A 511 -0．913 69．037 33．810 1．00 13．10 6 4051 CG2 ILE A 517 7．745 61．419 47．392 1．00 14．69 64010 CG PRO A 511 -0．528 70．435 34．265 1．00 15．94 6 4052 CD1 ILE A 517 5．200 61．951 45．779 1．00 22．16 64011 CD PRO A 511 0．925 70．625 33．729 1．00 16．03 6 4053 NASP A 518 10．911 59．861 46．363 1．00 13．29 74054 CA ASP A 518 11．743 58．802 46．976 1．00 14．12 6 4096 OTHR A 524 1．433 48．984 49．372 1．00 34．03 84055 CASP A 518 11．868 59．161 48．435 1．00 13．11 6 4097 CB THR A 524 3．314 47．505 51．308 1．00 36．63 64056 OASP A 518 11．922 60．347 48．791 1．00 14．37 8 4098 OG1 THR A 524 2．403 47．020 52．315 1．00 34．71 84057 CB ASP A 518 13．159 58．791 46．351 1．00 14．49 6 4099 CG2 THR A 524 4．711 47．251 51．862 1．00 34．40 64058 CG ASP A 518 13．106 58．207 44．962 1．00 17．62 6 4100 NTHR A 525 0．748 49．673 51．432 1．00 27．38 74059 OD1 ASP A 518 12．858 56．963 44．888 1．00 17．47 8 4101 CA THR A 525 -0．646 49．948 51．027 1．00 29．73 64060 OD2 ASP A 518 13．289 58．874 43．931 1．00 16．96 8 4102 CTHR A 525 -0．696 51．367 50．456 1．00 29．44 64061 NGLY A 519 11．769 58．138 49．315 1．00 13．39 7 4103 OTHR A 525 -0．315 52．313 51．159 1．00 28．46 84062 CA GLY A 519 11．872 58．484 50．757 1．00 14．21 6 4104 CB THR A 525 -1．558 49．835 52．265 1．00 31．59 64063 CGLY A 519 11．716 57．152 51．549 1．00 13．61 6 4105 OG1 THR A 525 -1．416 48．485 52．779 1．00 34．50 84064 OGLY A 519 12．278 56．130 51．134 1．00 15．70 8 4106 CG2 THR A 525 -3．020 50．076 51．920 1．00 33．53 64065 NLYS A 520 11．059 57．319 52．696 1．00 17．22 7 4107 NGLN A 526 -1．341 51．530 49．304 1．00 26．38 74066 CA LYS A 520 10．867 56．091 53．545 1．00 15．85 6 4108 CA GLN A 526 -1．383 52．864 48．695 1．00 27．25 64067 CLYS A 520 9．539 56．230 54．256 1．00 16．54 6 4109 CGLN A 526 -2．090 53．867 49．574 1．00 29．32 64068 OLYS A 520 9．004 57．334 54．385 1．00 17．43 8 4110 OGLN A 526 -3．264 53．665 49．960 1．00 25．61 84069 CB LYS A 520 11．866 56．344 54．747 1．00 17．75 6 4111 CB GLN A 526 -2．101 52．757 47．340 1．00 28．17 64070 CG LYS A 520 13．318 56．307 54．421 1．00 24．98 6 4112 CG GLN A 526 -2．028 53．996 46．486 1．00 30．46 64071 CD LYS A 520 14．147 56．512 55．698 1．00 22．21 6 4113 CD GLN A 526 -2．542 53．744 45．055 1．00 28．73 64072 CE LYS A 520 14．074 55．145 56．459 1．00 23．54 6 4114 OE1 GLN A 526 -3．419 54．518 44．679 1．00 33．21 84073 NZ LYS A 520 15．426 54．879 57．005 1．00 27．08 7 4115 NE2 GLN A 526 -1．951 52．750 44．438 1．00 31．17 74074 NGLY A 521 9．021 55．065 54．728 1．00 16．42 7 4116 NGLY A 527 -1．476 55．032 49．820 1．00 22．05 74075 CA GLY A 521 7．870 55．223 55．627 1．00 16．98 6 4117 CA GLY A 527 -2．091 56．150 50．508 1．00 20．00 64076 CGLY A 521 6．540 55．347 54．874 1．00 19．49 6 4118 CGLY A 527 -2．415 57．258 49．471 1．00 19．58 64077 OGLY A 521 5．533 55．716 55．525 1．00 18．22 8 4119 OGLY A 527 -2．894 56．897 48．405 1．00 21．95 84078 NPHE A 522 6．569 55．053 53．560 1．00 19．15 7 4120 NTHR A 528 -2．136 58．506 49．804 1．00 21．30 74079 CA PHE A 522 5．299 55．230 52．839 1．00 17．53 6 4121 CA THR A 528 -2．428 59．597 48．884 1．00 18．42 64080 CPHE A 522 4．344 54．037 53．029 1．00 20．57 6 4122 CTHR A 528 -1．268 60．584 48．808 1．00 21．48 64081 OPHE A 522 3．173 54．222 52．638 1．00 20．45 8 4123 OTHR A 528 -0．375 60．642 49．647 1．00 20．31 84082 CB PHE A 522 5．587 55．448 51．342 1．00 17．55 6 4124 CB THR A 528 -3．685 60．387 49．320 1．00 24．98 64083 CG PHE A 522 6．513 56．605 51．009 1．00 15．40 6 4125 OG1 THR A 528 -3．522 60．782 50．657 1．00 30．73 84084 CD1 PHE A 522 6．601 57．740 51．763 1．00 17．48 6 4126 CG2 THR A 528 -4．933 59．511 49．240 1．00 26．25 64085 CD2 PHE A 522 7．262 56．452 49．824 1．00 17．80 6 4127 NVAL A 529 -1．209 61．255 47．667 1．00 16．67 74086 CE1 PHE A 522 7．480 58．778 51．376 1．00 20．21 6 4128 CA VAL A 529 -0．167 62．275 47．425 1．00 15．19 64087 CE2 PHE A 522 8．142 57．475 49．422 1．00 16．35 6 4129 CVAL A 529 -0．924 63．532 46．987 1．00 16．18 64088 CZ PHE A 522 8．257 58．607 50．214 1．00 14．66 6 4130 OVAL A 529 -1．825 63．328 46．155 1．00 16．64 84089 NGLY A 523 4．826 52．902 53．488 1．00 23．38 7 4131 CB VAL A 529 0．700 61．851 46．216 1．00 14．16 64090 CA GLY A 523 3．947 51．721 53．586 1．00 26．21 6 4132 CG1 VAL A 529 1．664 62．995 45．841 1．00 17．46 64091 CGLY A 523 3．753 51．037 52．260 1．00 27．39 6 4133 CG2 VAL A 529 1．483 60．594 46．604 1．00 18．23 64092 OGLY A 523 4．082 51．536 51．167 1．00 21．64 8 4134 NTHR A 530 -0．533 64．669 47．531 1．00 14．50 74093 NTHR A 524 3．204 49．785 52．316 1．00 26．00 7 4135 CA THR A 530 -1．148 65．900 47．016 1．00 14．78 64094 CA THR A 524 3．043 49．010 51．103 1．00 24．30 6 4136 CTHR A 530 -0．038 66．814 46．492 1．00 17．57 64095 CTHR A 524 1．636 49．241 50．556 1．00 26．74 6 4137 OTHR A 530 1．076 66．792 47．027 1．00 15．22 84138 CB THR A 530 -1．954 66．621 48．090 1．00 15．93 6 4180 CA THR A 537 -3．151 60．043 40．489 1．00 15．38 64139 OG1 THR A 530 -1．209 66．722 49．308 1．00 17．69 8 4181 CTHR A 537 -1．865 59．242 40．679 1．00 19．21 64140 CG2 THR A 530 -3．279 65．858 48．340 1．00 17．39 6 4182 OTHR A 537 -0．823 59．697 40．166 1．00 19．02 84141 NPHE A 531 -0．395 67．691 45．569 1．00 14．04 7 4183 CB THR A 537 -3．564 59．955 38．998 1．00 18．90 64142 CA PHE A 531 0．458 68．822 45．142 1．00 13．01 6 4184 OG1 THR A 537 -4．828 60．651 38．950 1．00 19．30 84143 CPHE A 531 -0．344 70．073 45．496 1．00 15．03 6 4185 CG2 THR A 537 -3．697 58．508 38．591 1．00 18．81 64144 OPHE A 531 -1．454 70．292 44．989 1．00 16．16 8 4186 NVAL A 538 -1．925 58．176 41．415 1．00 16．51 74145 CB PHE A 531 0．659 68．823 43．604 1．00 13．87 6 4187 CA VAL A 538 -0．704 57．394 41．746 1．00 16．38 64146 CG PHE A 531 1．611 67．777 43．040 1．00 13．21 6 4188 CVAL A 538 -0．516 56．415 40．613 1．00 18．34 64147 CD1 PHE A 531 1．438 66．431 43．191 1．00 14．34 6 4189 OVAL A 538 -1．390 55．599 40．252 1．00 20．80 84148 CD2 PHE A 531 2．662 68．228 42．240 1．00 14．96 6 4190 CB VAL A 538 -0．896 56．665 43．080 1．00 17．97 64149 CE1 PHE A 531 2．288 65．515 42．629 1．00 16．70 6 4191 CG1 VAL A 538 0．219 55．621 43．337 1．00 16．03 64150 CE2 PHE A 531 3．545 67．306 41．691 1．00 13．81 6 4192 CG2 VAL A 538 -1．016 57．646 44．226 1．00 19．59 64151 CZ PHE A 531 3．385 65．943 41．836 1．00 16．70 6 4191 NLYS A 539 0．696 56．340 40．055 1．00 15．64 74152 NGLY A 532 0．118 70．806 46．490 1．00 14．18 7 4194 CA LYS A 539 1．119 55．341 39．108 1．00 14．97 64153 CA GLY A 532 -0．569 72．077 46．884 1．00 15．57 6 4195 CLYS A 539 1．626 54．044 39．732 1．00 17．57 64154 CGLY A 532 -1．992 71．702 47．378 1．00 19．88 6 4196 OLYS A 539 1．313 52．885 39．375 1．00 18．05 84155 OGLY A 532 -2．928 72．482 47．068 1．00 18．91 8 4197 CB LYS A 539 2．264 55．914 38．209 1．00 17．15 64156 NGLY A 533 -2．193 70．510 47．921 1．00 17．41 7 4198 CG LYS A 539 2．814 54．859 37．246 1．00 20．63 64157 CA GLY A 533 -3．524 70．089 48．400 1．00 18．31 6 4199 CD LYS A 539 3．860 55．636 36．368 1．00 25．39 64158 CGLY A 533 -4．368 69．372 47．370 1．00 20．08 6 4200 CE LYS A 539 3．601 55．199 34．949 1．00 41．98 64159 OGLY A 533 -5．463 68．817 47．637 1．00 19．31 8 4201 NZ LYS A 539 4．369 53．976 34．672 1．00 30．47 74160 NVAL A 534 -3．923 69．391 46．097 1．00 16．06 7 4202 NSER A 540 2．424 54．212 40．787 1．00 15．53 74161 CA VAL A 534 -4．592 68．721 44．999 1．00 15．11 6 4203 CA SER A 540 2．919 53．073 41．587 1．00 16．52 64162 CVAL A 534 -4．197 67．275 44．894 1．00 15．67 6 4204 CSER A 540 3．231 53．502 42．999 1．00 17．69 64163 OVAL A 534 -3．019 66．888 44．712 1．00 17．94 8 4205 OSER A 540 3．482 54．680 43．306 1．00 16．82 84164 CB VAL A 534 -4．368 69．480 43．645 1．00 13．67 6 4206 CB SER A 540 4．136 52．424 40．903 1．00 20．58 64165 CG1 VAL A 534 -5．101 68．739 42．509 1．00 15．45 6 4207 OG SER A 540 5．270 53．317 41．043 1．00 19．05 84166 CG2 VAL A 534 -4．807 70．937 43．768 1．00 16．93 6 4208 NTRP A 541 3．206 52．536 43．953 1．00 16．64 74167 NTHR A 535 -5．185 66．334 44．967 1．00 13．93 7 4209 CA TRP A 541 3．361 52．905 45．378 1．00 15．40 64168 CA THR A 535 -4．827 64．927 44．890 1．00 16．87 6 4210 CTRP A 541 4．148 51．785 46．053 1．00 20．16 64169 CTHR A 535 -4．271 64．521 43．536 1．00 20．28 6 4211 OTRP A 541 3．682 50．647 46．008 1．00 21．11 84170 OTHR A 535 -4．796 64．893 42．462 1．00 17．64 8 4212 CB TRP A 541 2．034 53．084 46．101 1．00 17．49 64171 CB THR A 535 -6．065 64．042 45．192 1．00 20．23 6 4213 CG TRP A 541 2．124 53．605 47．502 1．00 15．27 64172 OG1 THR A 535 -6．446 64．284 46．576 1．00 20．94 8 4214 CD1 TRP A 541 2．645 52．924 48．584 1．00 18．64 64173 CG2 THR A 535 -5．787 62．565 45．026 1．00 24．73 6 4215 CD2 TRP A 541 1．689 54．854 48．006 1．00 15．30 64174 NALA A 536 -3．162 63．773 43．562 1．00 15．87 7 4216 NE1 TRP A 541 2．542 53．673 49．715 1．00 19．85 74175 CA ALA A 536 -2．521 63．324 42．337 1．00 17．27 6 4217 CE2 TRP A 541 1．976 54．894 49．381 1．00 17．27 64176 CALA A 536 -2．808 61．859 42．042 1．00 20．29 6 4218 CE3 TRP A 541 1．086 55．984 47．440 1．00 15．92 64177 OALA A 536 -2．929 61．111 43．030 1．00 20．32 8 4219 CZ2 TRP A 541 1．703 55．983 50．201 1．00 18．49 64178 CB ALA A 536 -0．976 63．441 42．384 1．00 17．03 6 4220 CZ3 TRP A 541 0．787 57．054 48．223 1．00 19．66 64179 NTHR A 537 -2．937 61．461 40．791 1．00 16．03 7 4221 CH2 TRP A 541 1．076 57．063 49．619 1．00 21．41 64222 N THR A 542 5．297 52．107 46．615 1．00 18．77 7 4260 CG2 ILE A 546 3．624 57．682 45．030 1．00 14．12 64223 CA THR A 542 6．111 51．224 47．437 1．00 20．27 6 4261 CD1 ILE A 546 4．473 57．773 48．119 1．00 13．44 64224 C THR A 542 6．477 51．972 48．690 1．00 21．74 6 4262 NGLU A 547 5．424 56．777 42．400 1．00 14．74 74225 O THR A 542 6．369 53．228 48．814 1．00 17．27 8 4263 CA GLU A 547 5．338 57．543 41．134 1．00 14．58 64226 CB THR A 542 7．356 50．641 46．743 1．00 24．92 6 4264 CGLU A 547 3．943 58．116 40．945 1．00 15．30 64227 OG1 THR A 542 8．305 51．745 46．576 1．00 21．04 8 4265 OGLU A 547 2．977 57．405 41．270 1．00 15．50 84228 CG2 THR A 542 7．091 49．930 45．442 1．00 26．69 6 4266 CB GLU A 547 5．537 56．644 39．913 1．00 14．75 64229 N SER A 543 7．123 51．252 49．648 1．00 18．34 7 4267 CG GLU A 547 6．987 56．074 39．890 1．00 17．63 64230 CA SER A 543 7．474 51．808 50．923 1．00 18．96 6 4268 CD GLU A 547 7．105 55．058 38．781 1．00 21．54 64231 C SER A 543 6．463 52．975 50．734 1．00 17．37 6 4269 OE1 GLU A 547 6．335 54．046 38．730 1．00 18．28 84232 O SER A 543 8．525 53．808 51．615 1．00 19．43 8 4270 OE2 GLU A 547 7．924 55．225 37．834 1．00 16．92 84233 CB SER A 543 8．201 50．711 51．743 1．00 24．79 6 4271 NVAL A 548 3．865 59．377 40．603 1．00 12．67 74234 OG SER A 543 7．254 49．673 51．954 1．00 38．42 8 4272 CA VAL A 548 2．565 60．033 40．428 1．00 13．16 64235 N ASN A 544 9．313 52．865 49．721 1．00 17．78 7 4273 CVAL A 548 2．565 60．764 39．095 1．00 15．52 64236 CA ASN A 544 10．349 53．917 49．575 1．00 14．67 6 4274 OVAL A 548 3．587 61．028 38．477 1．00 14．55 84237 C ASN A 544 10．208 54．723 48．287 1．00 15．24 6 4275 CB VAL A 548 2．266 61．100 41．499 1．00 15．22 64238 O ASN A 544 11．018 55．668 48．072 1．00 16．63 8 4276 CG1 VAL A 548 2．134 60．409 42．872 1．00 17．06 64239 CB AASN A 544 11．734 53．252 49．583 0．50 18．64 6 4277 CG2 VAL A 548 3．376 62．179 41．584 1．00 16．26 64240 CG AASN A 544 12．145 52．868 51．005 0．50 24．93 6 4278 NTYR A 549 1．338 61．119 38．644 1．00 12．92 74241 OD1AASN A 544 11．394 53．024 51．976 0．50 27．01 8 4279 CA TYR A 549 1．226 61．997 37．481 1．00 14．43 64242 ND2AASN A 544 13．359 52．364 51．118 0．50 19．54 7 4280 CTYR A 549 0．902 63．397 37．975 1．00 13．16 64240 CB BASN A 544 11．746 53．263 49．523 0．50 15．95 6 4281 OTYR A 549 0．223 63．571 39．016 1．00 14．84 84241 CG BASN A 544 11．998 52．552 50．860 0．50 20．57 6 4282 CB TYR A 549 0．000 61．611 36．605 1．00 14．89 64242 OD1BASN A 544 12．195 53．205 51．884 0．50 23．06 8 4283 CG TYR A 549 0．208 60．240 36．037 1．00 14．21 64243 ND2BASN A 544 11．914 51．250 50．767 0．50 19．16 7 4284 CD1 TYR A 549 1．049 60．058 34．934 1．00 17．04 64243 N ARG A 545 9．224 54．409 47．426 1．00 14．40 7 4285 CD2 TYR A 549 -0．398 59．160 36．628 1．00 14．96 64244 CA ARG A 545 9．193 55．190 46．167 1．00 16．44 6 4286 CE1 TYR A 549 1．252 58．788 34．395 1．00 19．51 64245 C ARG A 545 7．727 55．246 45．682 1．00 19．39 6 4287 CE2 TYR A 549 -0．214 57．885 36．081 1．00 20．11 64246 O ARG A 545 7．083 54．204 45．539 1．00 17．25 8 4288 CZ TYR A 549 0．577 57．730 34．984 1．00 20．28 64247 CB ARG A 545 10．085 54．589 45．084 1．00 17．96 6 4289 OH TYR A 549 0．789 56．436 34．508 1．00 21．51 84248 CG ARG A 545 9．964 55．404 43．794 1．00 17．03 6 4290 NVAL A 550 1．626 64．446 37．496 1．00 12．41 74249 CD ARG A 545 10．778 54．728 42．653 1．00 15．55 6 4291 CA VAL A 550 1．317 65．794 37．957 1．00 13．30 64250 NE ARG A 545 12．186 54．934 43．045 1．00 17．92 7 4292 CVAL A 550 -0．145 66．139 37．602 1．00 12．86 64251 CZ ARG A 545 13．164 54．094 42．735 1．00 27．70 6 4293 OVAL A 550 -0．589 65．893 36．503 1．00 15．42 84252 NH1 ARG A 545 12．923 53．020 41．999 1．00 26．35 7 4294 CB VAL A 550 2．195 66．791 37．131 1．00 12．38 64253 NH2 ARG A 545 14．392 54．343 43．179 1．00 26．80 7 4295 CG1 VAL A 550 1．968 68．236 37．581 1．00 13．91 64254 N ILE A 546 7．282 56．458 45．332 1．00 18．00 7 4296 CG2 VAL A 550 3．657 66．404 37．542 1．00 16．31 64255 CA ILE A 546 5．908 56．613 44．793 1．00 14．23 6 4297 NPRO A 551 -0．828 66．685 38．603 1．00 13．48 74256 C ILE A 546 6．077 57．267 43．406 1．00 17．86 6 4298 CA PRO A 551 -2．272 66．942 38．387 1．00 16．42 64257 O ILE A 546 6．771 58．296 43．389 1．00 15．62 8 4299 CPRO A 551 -2．447 68．081 37．424 1．00 16．09 64258 CB ILE A 546 5．039 57．498 46．668 1．00 13．38 6 4300 0PRO A 551 -1．599 68．955 37．236 1．00 16．43 84259 CG1 ILE A 546 4．895 56．781 47．045 1．00 15．14 6 4301 CB PRO A 551 -2．869 67．337 39．755 1．00 20．53 64302 CG PRO A 551 -1．772 66．991 40．707 1．00 20．55 6 4344 CTHR A 558 4．469 72．927 45．741 1．00 16．19 64303 CD PRO A 551 -0．427 66．849 39．973 1．00 17．00 6 4345 OTHR A 558 5．520 72．402 45．379 1．00 16．82 84304 NASN A 552 -3．658 68．150 36．821 1．00 15．47 7 4346 CB THR A 558 2．616 73．378 44．044 1．00 17．75 64305 CA ASN A 552 -4．017 69．248 35．941 1．00 15．18 6 4347 OG1 THR A 558 1．566 73．153 45．010 1．00 18．46 84306 CASN A 552 -4．401 70．475 36．748 1．00 19．54 6 4348 CG2 THR A 558 2．886 72．099 43．320 1．00 14．65 64307 OASN A 552 -5．630 70．744 36．917 1．00 19．65 8 4349 NASP A 559 3．750 72．559 46．821 1．00 13．53 74308 CB ASN A 552 -5．198 68．759 35．075 1．00 19．00 6 4350 CA ASP A 559 4．351 71．569 47．739 1．00 13．26 64309 CG ASN A 552 -5．522 69．706 33．925 1．00 23．61 6 4351 CASP A 559 3．718 70．202 47．564 1．00 17．40 64310 OD1 ASN A 552 -4．763 70．583 33．553 1．00 29．14 8 4352 OASP A 559 2．469 70．015 47．579 1．00 17．26 84311 ND2 ASN A 552 -6．635 69．481 33．239 1．00 23．65 7 4353 CB ASP A 559 4．129 72．027 49．195 1．00 13．77 64312 NMET A 553 -3．487 71．146 37．402 1．00 13．46 7 4354 CG ASP A 559 4．998 73．219 49．580 1．00 25．94 64313 CA MET A 553 -3．722 72．208 38．346 1．00 11．50 6 4355 OD1 ASP A 559 6．174 73．267 49．201 1．00 23．88 84314 CMET A 553 -3．003 73．456 37．901 1．00 15．54 6 4356 OD2 ASP A 559 4．468 74．127 50．251 1．00 28．55 84315 OMET A 553 -2．319 73．427 36．881 1．00 17．61 8 4357 NVAL A 560 4．576 69．205 47．465 1．00 12．44 74316 CB MET A 553 -3．328 71．835 39．803 1．00 16．46 6 4358 CA VAL A 560 4．161 67．801 47．392 1．00 11．28 64317 CG MET A 553 -1．826 71．490 39．883 1．00 14．92 6 4359 CVAL A 560 4．193 67．207 48．826 1．00 14．98 64318 SD MET A 553 -1．364 70．962 41．579 1．00 17．71 16 4360 OVAL A 560 5．085 67．470 49．616 1．00 15．44 84319 CE MET A 553 -1．416 72．450 42．426 1．00 16．59 6 4361 CB VAL A 560 5．144 66．953 46．555 1．00 11．93 64320 NALA A 554 -3．278 74．532 38．619 1．00 17．19 7 4362 CG1 VAL A 560 4．738 65．496 46．488 1．00 16．58 64321 CA ALA A 554 -2．711 75．834 38．289 1．00 21．10 6 4363 CG2 VAL A 560 5．186 67．516 45．122 1．00 14．73 64322 CALA A 554 -1．169 75．788 38．321 1．00 17．79 6 4364 NLYS A 561 3．136 66．439 49．097 1．00 15．49 74323 OALA A 554 -0．631 75．032 39．141 1．00 17．24 8 4365 CA LYS A 561 2．989 65．835 50．443 1．00 14．90 64324 CB ALA A 554 -3．075 76．757 39．471 1．00 24．10 6 4366 CLYS A 561 2．427 64．452 50．269 1．00 15．23 64325 NALA A 555 -0．537 76．591 37．500 1．00 14．57 7 4367 OLYS A 561 1．502 64．157 49．522 1．00 16．90 84326 CA ALA A 555 0．947 76．567 37．489 1．00 13．27 6 4368 CB LYS A 561 1．960 66．720 51．206 1．00 18．50 64327 CALA A 555 1．568 77．356 38．600 1．00 13．78 6 4369 CG LYS A 561 1．847 66．177 52．656 1．00 22．42 64328 OALA A 555 1．051 78．305 39．204 1．00 14．85 8 4370 CD LYS A 561 1．025 67．110 53．523 1．00 25．69 64329 CB ALA A 555 1．375 77．200 36．142 1．00 16．26 6 4371 CE LYS A 561 -0．461 66．912 53．312 1．00 33．13 64330 NGLY A 556 2．874 76．966 38．857 1．00 12．02 7 4372 NZ LYS A 561 -1．198 68．004 54．033 1．00 37．04 74331 CA GLY A 556 3．602 77．675 39．947 1．00 14．17 6 4373 NVAL A 562 2．947 63．489 51．047 1．00 16．07 74332 CGLY A 556 4．312 76．639 40．815 1．00 12．79 6 4374 CA VAL A 562 2．525 62．108 51．051 1．00 14．01 64333 OGLY A 556 4．121 75．415 40．670 1．00 12．92 8 4375 CVAL A 562 1．751 61．827 52．382 1．00 14．81 64334 NLEU A 557 5．203 77．130 41．670 1．00 14．81 7 4376 OVAL A 562 2．150 62．324 53．398 1．00 17．73 84335 CA LEU A 557 5．876 76．232 42．626 1．00 13．54 6 4377 CB VAL A 562 3．735 61．158 51．036 1．00 16．60 64336 CLEU A 557 4．918 75．806 43．737 1．00 12．41 6 4378 CG1 VAL A 562 3．312 59．677 51．185 1．00 16．48 64337 OLEU A 557 4．110 76．659 44．188 1．00 14．95 8 4379 CG2 VAL A 562 4．473 61．228 49．672 1．00 17．80 64338 CB LEU A 557 7．091 76．999 43．221 1．00 13．41 6 4380 NTHR A 563 0．603 61．156 52．140 1．00 17．67 74339 CG LEU A 557 8．018 76．123 44．069 1．00 15．11 6 4381 CA THR A 563 -0．181 60．806 53．380 1．00 18．18 64340 CD1 LEU A 557 8．847 75．220 43．141 1．00 13．33 6 4382 CTHR A 563 -0．261 59．308 53．412 1．00 18．30 64341 CD2 LEU A 557 8．965 77．046 44．898 1．00 17．39 6 4383 OTHR A 563 -0．679 58．642 52．456 1．00 19．93 84342 NTHR A 558 4．801 74．500 43．858 1．00 13．24 7 4384 CB THR A 563 -1．542 61．496 53．361 1．00 18．11 64343 CA THR A 558 3．807 73．941 44．818 1．00 13．26 6 4385 OG1 THR A 563 -1．367 62．891 53．406 1．00 19．44 84386 CG2 THR A 563 -2．281 61．112 54．705 1．00 20．36 6 4428 CA LEU A 571 6．705 68．878 52．131 1．00 12．49 64387 NALA A 564 0．154 58．701 54．548 1．00 21．05 7 4429 CLEU A 571 7．959 69．019 51．282 1．00 15．87 64388 CA ALA A 564 0．245 57．258 54．649 1．00 24．26 6 4430 OLEU A 571 9．024 69．355 51．828 1．00 16．79 84389 CALA A 564 -0．234 56．845 56．060 1．00 23．28 6 4431 CB LEU A 571 6．147 70．286 52．340 1．00 15．18 64390 OALA A 564 0．104 57．536 57．008 1．00 21．58 8 4432 CG LEU A 571 4．911 70．396 53．250 1．00 22．77 64391 CB ALA A 564 1．658 56．711 54．437 1．00 25．03 6 4433 CD1 LEU A 571 4．368 71．807 53．300 1．00 22．26 64392 NGLY A 565 -1．218 55．968 56．140 1．00 30．08 7 4434 CD2 LEU A 571 3．834 69．448 52．757 1．00 22．04 64393 CA GLY A 565 -1．857 55．701 57．443 1．00 31．09 6 4435 NTYR A 572 7．747 68．878 49．946 1．00 13．65 74394 CGLY A 565 -2．488 56．887 58．121 1．00 35．06 6 4436 CA TYR A 572 8．930 69．100 49．067 1．00 12．87 64395 OGLY A 565 -2．493 56．983 59．363 1．00 31．36 8 4437 CTYR A 572 8．322 69．878 47．880 1．00 14．52 64396 NGLY A 566 -3．025 57．873 57．403 1．00 32．22 7 4438 OTYR A 572 7．347 69．399 47．262 1．00 14．71 84397 CA GLY A 566 -3．549 59．083 58．011 1．00 31．70 6 4439 CB TYR A 572 9．480 67．704 48．701 1．00 12．62 64398 CGLY A 566 -2．523 60．107 58．438 1．00 31．07 6 4440 CG TYR A 572 10．887 67．679 48．121 1．00 13．61 64399 OGLY A 566 -2．936 61．213 58．829 1．00 32．69 8 4441 CD1 TYR A 572 11．079 68．175 46．835 1．00 13．57 64400 NVAL A 567 -1．202 59．887 58．271 1．00 26．17 7 4442 CD2 TYR A 572 11．946 67．161 48．845 1．00 15．40 64401 CA VAL A 567 -0．186 60．798 58．776 1．00 21．45 6 4443 CE1 TYR A 572 12．361 68．168 46．257 1．00 13．80 64402 CVAL A 567 0．537 61．488 57．557 1．00 17．95 6 4444 CE2 TYR A 572 13．221 67．135 48．283 1．00 12．70 64403 OVAL A 567 0．692 60．707 56．658 1．00 18．75 8 4445 CZ TYR A 572 13．400 67．629 47．002 1．00 14．33 64404 CB VAL A 567 0．945 60．023 59．500 1．00 26．89 6 4446 OH TYR A 572 14．710 67．607 46．466 1．00 13．40 84405 CG1 VAL A 567 1．981 60．946 60．096 1．00 30．00 6 4447 NSER A 573 9．060 70．874 47．387 1．00 13．37 74406 CG2 VAL A 567 0．308 59．088 60．567 1．00 33．86 6 4448 CA SER A 573 8．571 71．734 46．294 1．00 12．21 64407 NSER A 568 0．687 62．774 57．699 1．00 19．77 7 4449 CSER A 573 8．665 71．055 44．920 1．00 12．75 64408 CA SER A 568 1．267 63．410 56．486 1．00 19．16 6 4450 OSER A 573 9．520 70．234 44．703 1．00 12．64 84409 CSER A 568 2．770 63．585 56．688 1．00 19．28 6 4451 CB ASER A 573 9．436 72．999 46．162 0．60 17．33 64410 OSER A 568 3．351 63．752 57．763 1．00 21．35 8 4452 OG ASER A 573 9．459 73．767 47．331 0．60 22．77 84411 CB SER A 568 0．574 64．705 56．156 1．00 29．69 6 4452 CB BSER A 573 9．408 73．025 46．276 0．40 15．40 64412 OG SER A 568 0．595 65．549 57．266 1．00 41．18 8 4453 OG BSER A 573 10．793 72．728 46．149 0．40 16．17 84413 NSER A 569 3．399 63．581 55．503 1．00 19．22 7 4453 NTYR A 574 7．838 71．568 44．000 1．00 11．56 74414 CA SER A 569 4．867 63．784 55．480 1．00 17．43 6 4454 CA TYR A 574 7．912 71．077 42．604 1．00 10．89 64415 CSER A 569 5．229 65．245 55．568 1．00 17．17 6 4455 CTYR A 574 7．374 72．249 41．771 1．00 13．28 64416 OSER A 569 4．519 66．266 55．502 1．00 17．53 8 4456 OTYR A 574 6．344 72．860 42．138 1．00 12．17 84417 CB SER A 569 5．381 63．220 54．137 1．00 17．58 6 4457 CB TYR A 574 7．041 69．857 42．405 1．00 11．94 64418 OG SER A 569 5．066 64．083 53．025 1．00 15．50 8 4458 CG TYR A 574 6．917 69．379 40．971 1．00 11．37 64419 NASN A 570 6．572 65．473 55．538 1．00 14．77 7 4459 CD1 TYR A 574 7．921 68．521 40．467 1．00 12．69 64420 CA ASN A 570 7．143 66．776 55．253 1．00 13．84 6 4460 CD2 TYR A 574 5．867 69．781 40．162 1．00 11．85 64421 CASN A 570 6．848 67．107 53．752 1．00 13．33 6 4461 CE1 TYR A 574 7．863 68．052 39．154 1．00 13．23 64422 OASN A 570 6．527 66．217 52．996 1．00 16．50 8 4462 CE2 TYR A 574 5．792 69．313 38．834 1．00 13．93 64423 CB ASN A 570 8．670 66．723 55．435 1．00 17．22 6 4463 CZ TYR A 574 6．796 68．466 38．366 1．00 11．32 64424 CG ASN A 570 9．363 65．581 54．758 1．00 16．95 6 4464 OH TYR A 574 6．679 68．006 37．078 1．00 12．54 84425 OD1 ASN A 570 9．038 64．399 54．745 1．00 15．12 8 4465 NASN A 575 7．992 72．510 40．627 1．00 12．18 74426 ND2 ASN A 570 10．455 65．853 54．023 1．00 16．51 7 4466 CA ASN A 575 7．578 73．682 39．820 1．00 12．18 64427 NLEU A 571 7．108 68．381 53．486 1．00 14．82 7 4467 CASN A 575 6．738 73．306 38．608 1．00 12．59 64468 OASN A 575 7．171 72．699 37．598 1．00 12．20 8 4510 CB GLN A 581 8．751 75．601 27．465 1．00 11．27 64469 CB ASN A 575 8．898 74．351 39．331 1．00 12．02 6 4511 CG GLN A 581 8．407 75．301 28．975 1．00 10．49 64470 CG ASN A 575 8．635 75．707 38．700 1．00 17．00 6 4512 CD GLN A 581 7．920 76．579 29．654 1．00 12．45 64471 OD1 ASN A 575 7．562 76．292 38．872 1．00 14．54 8 4513 OE1 GLN A 581 8．545 77．588 29．921 1．00 13．44 84472 ND2 ASN A 575 9．608 76．223 37．934 1．00 13．02 7 4514 NE2 GLN A 581 6．582 76．528 30．002 1．00 11．11 74473 NILE A 576 5．400 73．515 38．739 1．00 10．95 7 4515 NTHR A 582 8．202 77．209 24．953 1．00 9．52 74474 CA ILE A 576 4．506 73．221 37．604 1．00 10．36 6 4516 CA THR A 582 8．978 77．646 23．772 1．00 10．13 64475 CILE A 576 4．485 74．374 36．602 1．00 12．05 6 4517 CTHR A 582 10．049 78．609 24．293 1．00 10．70 64476 OILE A 576 4．145 75．497 36．930 1．00 13．39 8 4518 OTHR A 582 9．921 79．235 25．313 1．00 12．73 84477 CB ILE A 576 3．036 73．061 38．127 1．00 12．95 6 4519 CB THR A 582 8．018 78．306 22．763 1．00 12．88 64478 CG1 ILE A 576 3．082 71．956 39．190 1．00 13．10 6 4520 OG1 THR A 582 8．736 78．798 21．599 1．00 12．92 84479 CG2 ILE A 576 2．079 72．677 36．966 1．00 14．18 6 4521 CG2 THR A 582 7．265 79．504 23．359 1．00 11．55 64480 CD1 ILE A 576 1．709 71．488 39．691 1．00 15．07 6 4522 NSER A 583 11．166 78．712 23．507 1．00 11．67 74481 NLEU A 577 4．883 74．054 35．368 1．00 10．51 7 4523 CA SER A 583 12．321 79．527 23．931 1．00 12．58 64482 CA LEU A 577 4．908 75．052 34．303 1．00 12．74 6 4524 CSER A 583 12．300 80．783 23．061 1．00 11．58 64483 CLEU A 577 3．480 75．308 33．772 1．00 11．80 6 4525 OSER A 583 12．496 80．687 21．844 1．00 12．44 84484 OLEU A 577 2．572 74．474 34．021 1．00 13．37 8 4526 CB SER A 583 13．612 78．697 23．747 1．00 12．53 64485 CB LEU A 577 5．757 74．463 33．137 1．00 11．48 6 4527 OG SER A 583 14．755 79．449 24．240 1．00 14．73 84486 CG LEU A 577 7．226 74．238 33．569 1．00 12．21 6 4528 NVAL A 584 12．118 81．899 23．781 1．00 10．19 74487 CD1 LEU A 577 7．982 73．601 32．421 1．00 13．03 6 4529 CA VAL A 584 11．741 83．141 23．016 1．00 9．76 64488 CD2 LEU A 577 7．897 75．576 33．989 1．00 13．85 6 4530 CVAL A 584 12．721 84．268 23．298 1．00 11．27 64489 NSER A 578 3．398 76．385 33．006 1．00 11．76 7 4531 OVAL A 584 13．066 84．570 24．440 1．00 11．87 84490 CA SER A 578 2．037 76．726 32．475 1．00 15．00 6 4532 CB VAL A 584 10．358 83．645 23．506 1．00 12．33 64491 CSER A 578 1．681 75．960 31．215 1．00 17．37 6 4533 CG1 VAL A 584 10．041 84．968 22．757 1．00 14．53 64492 OSER A 578 0．553 76．134 30．685 1．00 17．93 8 4534 CG2 VAL A 584 9．279 82．604 23．220 1．00 12．71 64493 CB SER A 578 2．081 78．230 32．132 1．00 13．25 6 4535 NVAL A 585 13．307 84．868 22．244 1．00 10．77 74494 OG SER A 578 2．321 78．967 33．305 1．00 14．45 8 4536 CA VAL A 585 14．166 86．030 22．421 1．00 9．69 64495 NGLY A 579 2．538 75．095 30．688 1．00 15．28 7 4537 CVAL A 585 13．244 87．219 22．693 1．00 12．06 64496 CA GLY A 579 2．266 74．270 29．497 1．00 14．88 6 4538 OVAL A 585 12．450 87．576 21．803 1．00 14．60 84497 CGLY A 579 3．627 74．010 28．818 1．00 13．39 6 4539 CB VAL A 585 14．882 86．310 21．064 1．00 11．53 64498 OGLY A 579 4．670 74．450 29．318 1．00 14．78 8 4540 CG1 VAL A 585 15．712 87．605 21．158 1．00 15．03 64499 NTHR A 580 3．518 73．227 27．740 1．00 11．35 7 4541 CG2 VAL A 585 15．750 85．111 20．717 1．00 14．67 64500 CA THR A 580 4．803 72．961 27．005 1．00 13．16 6 4542 NPHE A 586 13．361 87．762 23．908 1．00 12．32 74501 CTHR A 580 5．419 74．292 26．647 1．00 14．61 6 4543 CA PHE A 586 12．622 88．986 24．243 1．00 12．19 64502 OTHR A 580 4．747 75．282 26．349 1．00 14．26 8 4544 CPHE A 586 13．584 90．161 24．063 1．00 14．77 64503 CB THR A 580 4．517 72．009 25．835 1．00 13．57 6 4545 OPHE A 586 14．668 90．209 24．709 1．00 12．38 84504 OG1 THR A 580 5．753 71．676 25．176 1．00 16．06 8 4546 CB PHE A 586 12．174 88．944 25．704 1．00 12．57 64505 CG2 THR A 580 3．688 72．715 24．732 1．00 20．75 6 4547 CG PHE A 586 10．886 88．184 25．987 1．00 11．39 64506 NGLN A 581 6．787 74．346 26．706 1．00 11．89 7 4548 CD1 PHE A 586 10．879 86．809 26．009 1．00 13．56 64507 CA GLN A 581 7．454 75．658 26．609 1．00 10．06 6 4549 CD2 PHE A 586 9．694 88．868 26．231 1．00 13．70 64508 CGLN A 581 8．012 75．905 25．148 1．00 10．19 6 4550 CE1 PHE A 586 9．758 86．060 26．284 1．00 13．86 64509 OGLN A 581 8．163 75．020 24．338 1．00 12．94 8 4551 CE2 PHE A 586 8．543 88．102 26．520 1．00 12．32 64552 CZ PHE A 586 8．577 86．707 26．558 1．00 11．70 6 4594 NPRO A 593 18．778 105．367 29．550 1．00 21．02 74553 NTHR A 587 13．189 91．146 23．239 1．00 14．16 7 4595 CA PRO A 593 20．204 105．252 29．779 1．00 20．83 64554 CA THR A 587 14．016 92．324 23．066 1．00 12．96 6 4596 CPRO A 593 20．494 104．537 31．094 1．00 20．17 64555 CTHR A 587 13．247 93．561 23．468 1．00 13．58 6 4597 OPRO A 593 19．811 104．784 32．102 1．00 21．50 84556 OTHR A 587 12．072 93．651 23．058 1．00 15．22 8 4598 CB PRO A 593 20．715 106．727 29．941 1．00 22．70 64557 CB THR A 587 14．421 92．464 21．555 1．00 11．66 6 4599 CG PRO A 593 19．643 107．491 29．165 1．00 24．71 64558 OG1 THR A 587 15．145 91．299 21．141 1．00 15．06 8 4600 CD PRO A 593 18．337 106．774 29．432 1．00 23．44 64559 CG2 THR A 587 15．331 93．708 21．318 1．00 13．37 6 4601 NTHR A 594 21．530 103．723 31．165 1．00 19．91 74560 NVAL A 588 13．829 94．487 24．195 1．00 14．03 7 4602 CA THR A 594 21．909 103．060 32．402 1．00 21．78 64561 CA VAL A 588 13．156 95．779 24．469 1．00 14．79 6 4603 CTHR A 594 23．380 103．366 32．686 1．00 23．13 64562 CVAL A 588 14．079 96．867 23．912 1．00 14．40 6 4604 OTHR A 594 24．138 103．737 31．787 1．00 23．96 84563 OVAL A 588 15．258 97．015 24．225 1．00 15．56 8 4605 CB THR A 594 21．729 101．521 32．292 1．00 23．27 64564 CB VAL A 588 12．863 95．933 25．971 1．00 14．24 6 4606 OG1 THR A 594 22．466 101．094 31．140 1．00 20．06 84565 CG1 VAL A 588 14．111 95．935 26．870 1．00 14．60 6 4607 CG2 THR A 594 20．245 101．183 32．157 1．00 21．33 64566 CG2 VAL A 588 12．079 97．255 26．232 1．00 13．38 6 4608 NASN A 595 23．764 103．210 33．928 1．00 23．96 74567 NLYS A 589 13．478 97．570 22．915 1．00 15．39 7 4609 CA ASN A 595 25．142 103．193 34．370 1．00 28．93 64568 CA LYS A 589 14．212 98．670 22．258 1．00 16．20 6 4610 CASN A 595 25．614 101．791 34．716 1．00 31．88 64569 CLYS A 589 14．180 100．009 22．953 1．00 18．01 6 4611 OASN A 595 24．847 100．849 34．915 1．00 22．74 84570 OLYS A 589 13．230 100．355 23．652 1．00 15．39 8 4612 CB ASN A 595 25．285 104．099 35．620 1．00 34．82 64571 CB LYS A 589 13．597 98．820 20．860 1．00 16．23 6 4613 CG ASN A 595 24．970 105．532 35．180 1．00 36．76 64572 CG LYS A 589 13．908 97．588 20．008 1．00 17．01 6 4614 OD1 ASN A 595 24．047 106．190 35．647 1．00 42．57 84573 CD LYS A 589 13．275 97．825 18．634 1．00 24．71 6 4615 ND2 ASN A 595 25．738 106．004 34．208 1．00 38．16 74574 CE LYS A 589 13．494 96．582 17．792 1．00 37．49 6 4616 NLEU A 596 26．939 101．654 34．839 1．00 34．83 74575 NZ LYS A 589 13．368 96．852 16．321 1．00 51．36 7 4617 CA LEU A 596 27．559 100．380 35．212 1．00 37．55 64576 NSER A 590 15．302 100．747 22．828 1．00 16．34 7 4618 CLEU A 596 26．947 99．803 36．488 1．00 31．76 64577 CA SER A 590 15．371 102．116 23．293 1．00 19．32 6 4619 OLEU A 596 26．589 100．502 37．435 1．00 35．49 84578 CSER A 590 15．006 102．295 24．746 1．00 19．68 6 4620 CB LEU A 596 29．051 100．642 35．407 1．00 48．79 64579 OSER A 590 14．185 103．146 25．151 1．00 17．24 8 4621 CG LEU A 596 30．042 99．528 35．681 1．00 52．60 64580 CB SER A 590 14．448 103．009 22．421 1．00 20．32 6 4622 CD1 LEU A 596 29．894 98．971 37．092 1．00 56．16 64581 OG SER A 590 14．867 102．933 21．046 1．00 22．81 8 4623 CD2 LEU A 596 29．934 98．433 34．628 1．00 56．63 64582 NALA A 591 15．698 101．514 25．612 1．00 17．08 7 4624 NGLY A 597 26．492 98．556 36．348 1．00 30．34 74583 CA ALA A 591 15．458 101．617 27．048 1．00 16．02 6 4625 CA GLY A 597 25．861 97．860 37．473 1．00 30．50 64584 CALA A 591 16．178 102．871 27．530 1．00 18．06 6 4626 CGLY A 597 24．337 97．822 37．288 1．00 25．20 64585 OALA A 591 17．152 103．325 26．878 1．00 15．85 8 4627 OGLY A 597 23．705 96．996 37．949 1．00 23．57 84586 CB ALA A 591 16．045 100．326 27．695 1．00 15．17 6 4628 NASP A 598 23．780 98．803 36．544 1．00 21．92 74587 NPRO A 592 15．872 103．303 28．730 1．00 18．28 7 4629 CA ASP A 598 22．315 98．799 36．399 1．00 18．64 64588 CA PRO A 592 16．493 104．529 29．298 1．00 18．18 6 4630 CASP A 598 21．982 97．666 35．429 1．00 21．53 64589 CPRO A 592 17．967 104．319 29．512 1．00 22．69 6 4631 OASP A 598 22．702 97．563 34．399 1．00 20．69 84590 OPRO A 592 18．463 103．180 29．693 1．00 19．12 8 4632 CB ASP A 598 21．814 100．096 35．763 1．00 17．61 64591 CB PRO A 592 15．762 104．797 30．621 1．00 19．23 6 4633 CG ASP A 598 22．046 101．382 36．536 1．00 20．17 64592 CG PRO A 592 14．433 104．085 30．387 1．00 23．18 6 4634 OD1 ASP A 598 22．364 101．347 37．751 1．00 19．25 84593 CD PRO A 592 14．795 102．833 29．585 1．00 17．71 6 4635 OD2 ASP A 598 21．858 102．432 35．868 1．00 22．20 84636 NLYS A 599 20．861 96．919 35．612 1．00 18．66 7 4678 OG1 THR A 603 7．971 90．241 36．987 1．00 14．53 84637 CA LYS A 599 20．593 95．891 34．605 1．00 15．76 6 4679 CG2 THR A 603 8．152 92．414 35．971 1．00 15．35 64638 CLYS A 599 19．056 95．824 34．46 1．00 11．90 6 4680 NGLY A 604 6．310 89．331 34．489 1．00 11．51 74639 OLYS A 599 18．320 96．237 35．358 1．00 19．04 8 4681 CA GLY A 604 4．995 89．274 33．787 1．00 11．82 64640 CB LYS A 599 21．049 94．484 35．006 1．00 23．86 6 4682 CGLY A 604 4．042 88．348 34．530 1．00 12．03 64641 CG LYS A 599 22．597 94．419 35．031 1．00 25．32 6 4683 OGLY A 604 4．358 87．909 35．636 1．00 13．68 84642 CD LYS A 599 23．118 93．007 35．252 1．00 26．43 6 4684 NASN A 605 2．911 88．082 33．859 1．00 12．03 74643 CE LYS A 599 24．656 93．063 35．120 1．00 32．43 6 4685 CA ASN A 605 1．782 87．516 34．637 1．00 11．85 64644 NZ LYS A 599 25．179 91．656 35．106 1．00 35．89 7 4686 CASN A 605 1．680 86．017 34．575 1．00 12．50 64645 NILE A 600 18．623 95．442 33．287 1．00 13．51 7 4687 OASN A 605 0．615 85．441 34．625 1．00 14．07 84646 CA ILE A 600 17．178 95．336 33．02 1．00 12．20 6 4688 CB ASN A 605 0．481 88．161 34．031 1．00 13．77 64647 CILE A 600 16．746 93．886 33．130 1．00 13．74 6 4689 CG ASN A 605 0．265 87．610 32．629 1．00 17．19 64648 OILE A 600 17．476 92．927 32．799 1．00 14．24 8 4690 OD1 ASN A 605 1．080 87．101 31．828 1．00 13．63 84649 CB ILE A 600 16．938 95．829 31．554 1．00 13．87 6 4691 ND2 ASN A 605 -1．025 87．681 32．165 1．00 16．36 74650 CG1 ILE A 600 17．249 97．335 31．566 1．00 21．52 6 4692 NILE A 606 2．823 85．308 34．560 1．00 13．26 74651 CG2 ILE A 600 15．499 95．618 31．051 1．00 15．85 6 4693 CA ILE A 606 2．836 83．860 34．628 1．00 11．73 64652 CD1 ILE A 600 16．798 98．104 30．313 1．00 23．52 6 4694 CILE A 606 4．099 83．493 35．448 1．00 13．02 64653 NTYR A 601 15．545 93．745 33．676 1．00 13．09 7 4695 OILE A 606 5．005 84．349 35．511 1．00 13．34 84654 CA TYR A 601 14．926 92．453 33．883 1．00 12．76 6 4696 CB ILE A 606 2．995 83．184 33．259 1．00 11．81 64655 CTYR A 601 13．531 92．475 32．288 1．00 13．27 6 4697 CG1 ILE A 606 4．029 83．874 32．346 1．00 12．94 64656 OTYR A 601 12．914 93．491 32．986 1．00 15．09 8 4698 CG2 ILE A 606 1．625 83．138 32．550 1．00 15．56 64657 CB TYR A 601 14．751 92．119 35．387 1．00 14．11 6 4699 CD1 ILE A 606 4．300 82．981 31．113 1．00 15．13 64658 CG TYR A 601 16．065 91．805 36．078 1．00 11．98 6 4700 NPRO A 607 4．181 82．331 36．033 1．00 13．09 74659 CD1 TYR A 601 16．902 92．834 36．502 1．00 12．52 6 4701 CA PRO A 607 5．294 81．982 36．937 1．00 12．68 64660 CD2 TYR A 601 16．473 90．490 36．242 1．00 12．95 6 4702 CPRO A 607 6．616 81．880 36．189 1．00 10．98 64661 CE1 TYR A 601 18．138 92．544 37．097 1．00 13．54 6 4703 OPRO A 607 7．700 82．258 36．671 1．00 14．73 84662 CE2 TYR A 601 17．673 90．213 36．888 1．00 14．26 6 4704 CB PRO A 607 4．895 80．647 37．607 1．00 13．69 64663 CZ TYR A 601 18．499 91．239 37．276 1．00 15．84 6 4705 CG PRO A 607 3．818 80．118 36．675 1．00 16．48 64664 OH TYR A 601 19．691 90．903 37．935 1．00 16．92 8 4706 CD PRO A 607 3．081 81．335 36．098 1．00 16．43 64665 NLEU A 602 12．986 91．285 33．068 1．00 11．99 7 4707 NGLU A 608 6．531 81．525 34．880 1．00 11．74 74666 CA LEU A 602 11．657 91．057 32．494 1．00 13．20 6 4708 CA GLU A 608 7．747 81．559 34．031 1．00 10．58 64667 CLEU A 602 10．762 90．434 33．580 1．00 14．26 6 4709 CGLU A 608 8．382 82．958 33．994 1．00 13．60 64668 OLEU A 602 11．148 89．522 34．284 1．00 13．06 8 4710 OGLU A 608 9．606 83．060 33．731 1．00 11．79 84720 CB LEU A 609 7．249 86．188 33．078 1．00 14．30 6 4762 CG2 THR A 614 9．718 94．523 40．520 1．00 18．09 64721 CG LEU A 609 7．424 85．668 31．627 1．00 13．57 6 4763 NASP A 615 12．033 90．680 42．425 1．00 13．65 74722 CD1 LEU A 609 6．672 86．643 30．695 1．00 18．28 6 4764 CA ASP A 615 13．138 90．024 43．143 1．00 15．24 64723 CD2 LEU A 609 8．912 85．648 31．238 1．00 14．71 6 4765 CASP A 615 14．084 89．416 42．093 1．00 12．74 64724 NGLY A 610 7．854 85．394 36．525 1．00 10．78 7 4766 OASP A 615 13．582 88．794 41．143 1．00 13．71 84725 CA GLY A 610 7．950 85．729 37．864 1．00 10．94 6 4767 CB ASP A 615 12．511 88．981 44．075 1．00 14．77 64726 CGLY A 610 6．664 86．230 38．554 1．00 13．37 6 4768 CG ASP A 615 13．634 88．423 44．970 1．00 21．15 64727 OGLY A 610 6．767 86．832 39．647 1．00 13．90 8 4769 OD1 ASP A 615 13．956 88．932 46．048 1．00 23．65 84728 NASN A 611 5．525 86．174 37．906 1．00 13．56 7 4770 OD2 ASP A 615 14．204 87．431 44．586 1．00 18．42 84729 CA ASN A 611 4．262 86．696 38．463 1．00 14．13 6 4771 NTHR A 616 15．390 89．536 42．350 1．00 12．77 74730 CASN A 611 4．462 88．079 39．072 1．00 13．68 6 4772 CA THR A 616 16．387 89．067 41．365 1．00 13．57 64731 OASN A 611 4．063 88．427 40．207 1．00 14．78 8 4773 CTHR A 616 17．391 88．146 42．072 1．00 15．88 64732 CB ASN A 611 3．695 85．782 39．555 1．00 13．73 6 4774 OTHR A 616 18．487 87．902 41．566 1．00 14．89 84733 CG ASN A 611 3．110 84．538 38．890 1．00 16．98 6 4775 CB THR A 616 17．144 90．224 40．674 1．00 14．32 64734 OD1 ASN A 611 2．353 84．585 37．897 1．00 17．26 8 4776 OG1 THR A 616 17．752 91．045 41．713 1．00 15．99 84735 ND2 ASN A 611 3．501 83．420 39．478 1．00 16．08 7 4777 CG2 THR A 616 16．189 91．128 39．884 1．00 16．33 64736 NTRP A 612 5．010 88．962 38．242 1．00 13．00 7 4778 NSER A 617 16．981 87．590 43．216 1．00 13．15 74737 CA TRP A 612 5．298 90．339 38．534 1．00 13．35 6 4779 CA SER A 617 17．813 86．641 43．956 1．00 12．49 64738 CTRP A 612 6．284 90．676 39．608 1．00 14．25 6 4780 CSER A 617 17．759 85．265 43．312 1．00 13．68 64739 OTRP A 612 6．420 91．775 40．107 1．00 15．26 8 4781 OSER A 617 17．193 85．034 42．235 1．00 12．79 84740 CB TRP A 612 3．915 91．044 38．832 1．00 13．65 6 4782 CB SER A 617 17．271 86．583 45．396 1．00 14．38 64741 CG TRP A 612 2．965 91．036 37．664 1．00 13．25 6 4783 OG SER A 617 16．056 85．882 45．441 1．00 15．10 84742 CD1 TRP A 612 1．775 90．359 37．632 1．00 13．84 6 4784 HGLY A 618 18．327 84．268 44．080 1．00 15．05 74743 CD2 TRP A 612 3．138 91．564 36．359 1．00 14．07 6 4785 CA GLY A 618 18．300 82．869 43．621 1．00 13．01 64744 NE1 TRP A 612 1．160 90．489 36．402 1．00 13．90 7 4786 CGLY A 618 16．967 82．147 43．811 1．00 13．49 64745 CE2 TRP A 612 1．983 91．288 35．617 1．00 16．64 6 4787 OGLY A 618 16．835 80．938 43．552 1．00 15．47 84746 CE3 TRP A 612 4．148 92．402 35．815 1．00 15．91 6 4788 NALA A 619 15．893 82．847 44．200 1．00 13．99 74747 CZ2 TRP A 612 1．843 91．676 34．288 1．00 14．35 6 4789 CA ALA A 619 14．592 82．218 44．333 1．00 14．93 64748 CZ3 TRP A 612 3．980 92．856 34．506 1．00 14．55 6 4790 CALA A 619 14．033 81．691 43．015 1．00 15．28 64749 CH2 TRP A 612 2．844 92．490 33．747 1．00 14．05 6 4791 OALA A 619 14．489 82．043 41．907 1．00 15．28 84750 NSER A 613 7．114 89．674 40．049 1．00 14．59 7 4792 CB ALA A 619 13．582 83．263 44．854 1．00 17．52 64751 CA SER A 613 8．136 89．943 41．025 1．00 16．76 6 4793 NVAL A 620 13．043 80．805 43．172 1．00 11．74 74752 CSER A 613 9．171 90．916 40．471 1．00 15．94 6 4794 CA VAL A 620 12．419 80．230 41．967 1．00 12．25 64753 OSER A 613 9．510 90．841 39．281 1．00 15．44 8 4795 CVAL A 620 11．259 81．126 41．502 1．00 12．14 64754 CB SER A 613 8．804 88．572 41．315 1．00 14．15 6 4796 OVAL A 620 10．533 81．679 42．344 1．00 14．38 84755 OG SER A 613 9．842 88．719 42．250 1．00 15．35 8 4797 CB VAL A 620 11．796 78．892 42．436 1．00 15．46 64756 NTHR A 614 9．821 91．648 41．406 1．00 13．40 7 4798 CG1 VAL A 620 11．242 78．231 41．173 1．00 13．86 64757 CA THR A 614 11．021 52．394 41．037 1．00 13．18 6 4799 CG2 VAL A 620 12．924 77．941 42．923 1．00 15．04 64758 CTHR A 614 12．238 91．869 41．796 1．00 12．85 6 4800 NASN A 621 11．157 81．254 40．168 1．00 12．23 74759 OTHR A 614 13．311 92．464 41．777 1．00 15．88 8 4801 CA ASN A 621 10．066 82．044 39．571 1．00 12．45 64760 CB THR A 614 10．895 93．904 41．297 1．00 16．41 6 4802 CASN A 621 9．968 83．484 40．032 1．00 12．62 64761 OG1 THR A 614 10．626 94．073 42．724 1．00 18．07 8 4803 OASN A 621 8．860 83．896 40．480 1．00 12．87 84804 CB ASN A 621 8．676 81．346 39．732 1．00 10．99 6 4846 CG LEU A 627 16．549 91．433 28．919 1．00 13．684805 CG ASN A 621 8．656 79．972 39．084 1．00 11．13 6 4847 CD1 LEU A 627 15．771 91．075 30．200 1．00 16．08 64806 OD1 ASN A 621 9．398 79．689 38．141 1．00 13．90 8 4848 CD2 LEU A 627 15．630 92．370 28．084 1．00 16．33 64807 ND2 ASN A 621 7．742 79．105 39．596 1．00 13．32 7 4849 NLEU A 628 20．804 91．374 28．421 1．00 12．55 74808 NASN A 622 11．106 84．199 40．048 1．00 13．97 7 4850 CA LEU A 628 22．139 91．805 27．919 1．00 12．76 64809 CA ASN A 622 11．116 85．623 40．322 1．00 11．35 6 4851 CLEU A 628 21．994 92．999 26．973 1．00 15．67 64810 CASN A 622 11．418 86．389 39．037 1．00 12．47 6 4852 OLEU A 628 20．910 93．197 26．394 1．00 14．76 84811 OASN A 622 11．090 85．862 37．960 1．00 12．66 8 4853 CB LEU A 628 22．746 90．663 27．111 1．00 14．06 64812 CB ASN A 622 12．073 85．956 41．471 1．00 12．54 6 4854 CG LEU A 628 22．848 89．332 27．886 1．00 14．72 64813 CG ASN A 622 13．543 85．545 41．151 1．00 12．82 6 4855 CD1 LEU A 628 23．526 88．239 27．056 1．00 12．14 64814 OD1 ASN A 622 13．811 85．093 40．044 1．00 12．70 8 4856 CD2 LEU A 628 23．659 89．508 29．185 1．00 20．12 64815 ND2 ASN A 622 14．377 85．753 42．196 1．00 13．72 7 4857 NALA A 629 23．117 93．699 26．702 1．00 16．33 74816 NALA A 623 11．883 87．626 39．098 1．00 11．27 7 4858 CA ALA A 629 22．871 94．875 25．787 1．00 16．83 64817 CA ALA A 623 12．088 88．339 37．812 1．00 12．38 6 4859 CALA A 629 23．983 95．083 24．795 1．00 15．77 64818 CALA A 623 13．107 87．592 36．947 1．00 13．25 6 4860 OALA A 629 24．610 96．177 24．707 1．00 15．92 84819 OALA A 623 14．035 87．018 37．469 1．00 13．43 8 4861 CB ALA A 629 22．674 96．098 26．674 1．00 19．56 64820 CB ALA A 623 12．586 89．748 38．120 1．00 14．46 6 4862 NPRO A 630 24．278 94．136 23．970 1．00 16．96 74821 NGLN A 624 12．905 87．740 35．631 1．00 12．11 7 4863 CA PRO A 630 25．237 94．281 22．873 1．00 19．28 64822 CA GLN A 624 13．742 87．034 34．660 1．00 11．87 6 4864 CPRO A 630 24．773 95．400 21．940 1．00 21．06 64823 CGLN A 624 14．828 87．912 34．071 1．00 12．70 6 4865 OPRO A 630 25．633 96．015 21．314 1．00 23．58 84824 OGLN A 624 14．646 89．092 33．762 1．00 13．14 8 4866 CB PRO A 630 25．314 92．944 22．123 1．00 17．59 64825 CB GLN A 624 12．880 86．477 33．521 1．00 14．55 6 4867 CG PRO A 630 23．928 92．367 22．442 1．00 18．42 64826 CG CLN A 624 11．779 85．492 34．084 1．00 13．33 6 4868 CD PRO A 630 23．644 92．807 23．877 1．00 18．05 64827 CD GLN A 624 12．451 84．323 34．754 1．00 14．35 6 4869 NASN A 631 23．464 95．562 21．768 1．00 17．93 74828 OE1 GLN A 624 13．213 83．546 34．096 1．00 15．81 8 4870 CA ASN A 631 22．935 96．635 20．926 1．00 17．58 64829 NE2 GLN A 624 12．268 84．078 36．040 1．00 14．08 7 4871 CASN A 631 22．382 97．779 21．748 1．00 17．45 64830 NGLY A 625 15．989 87．264 33．941 1．00 12．93 7 4872 OASN A 631 21．359 98．370 21．354 1．00 18．41 84831 CA GLY A 625 17．183 87．950 33．418 1．00 12．61 6 4873 CB ASN A 631 21．902 96．082 19．950 1．00 18．61 64832 CGLY A 625 18．392 87．917 34．310 1．00 12．24 6 4874 CG ASN A 631 22．400 94．876 19．161 1．00 28．21 64833 OGLY A 625 18．497 86．888 34．934 1．00 13．82 8 4875 OD1 ASN A 631 21．838 93．764 19．168 1．00 27．73 84834 NPRO A 626 19．296 88．815 34．131 1．00 12．81 7 4876 ND2 ASN A 631 23．476 95．224 18．455 1．00 19．54 74835 CA PRO A 626 19．237 90．097 33．510 1．00 15．64 6 4877 NTYR A 632 22．980 98．110 22．883 1．00 16．27 74836 CPRO A 626 19．288 89．998 32．003 1．00 15．42 6 4878 CA TYR A 632 22．570 99．229 23．700 1．00 17．84 64837 OPRO A 626 19．675 88．992 31．364 1．00 15．65 8 4879 CTYR A 632 22．255 100．496 22．909 1．00 19．89 64838 CB PRO A 626 20．374 91．012 34．019 1．00 15．71 6 4880 OTYR A 632 23．030 100．672 21．982 1．00 19．89 84839 CG PRO A 626 21．401 89．927 34．320 1．00 14．63 6 4881 CB TYR A 632 23．749 99．537 24．643 1．00 18．23 64840 CD PRO A 626 20．565 88．780 34．858 1．00 13．83 6 4882 CG TYR A 632 23．520 100．604 25．654 1．00 20．78 64841 NLEU A 627 18．725 91．061 31．332 1．00 13．98 7 4883 CD1 TYR A 632 22．919 100．369 26．875 1．00 20．07 64842 CA LEU A 627 18．935 91．116 29．881 1．00 13．16 6 4884 CD2 TYR A 632 23．839 101．933 25．333 1．00 22．98 64843 CLEU A 627 20．364 91．609 29．649 1．00 14．14 6 4885 CE1 TYR A 632 22．700 101．367 27．797 1．00 22．62 64844 OLEU A 627 21．024 92．215 30．527 1．00 14．86 8 4886 CE2 TYR A 632 23．578 102．953 26．223 1．00 23．64 64845 CB LEU A 627 17．906 92．080 29．214 1．00 13．73 6 4887 CZ TYR A 632 23．051 102．671 27．457 1．00 27．32 64888 OH TYR A 632 22．814 103．670 28．369 1．00 23．27 8 4930 CA TYR A 637 17．759 87．841 26．425 1．00 12．35 64889 NPRO A 633 21．113 101．067 23．157 1．00 19．06 7 4931 CTYR A 637 16．714 86．848 25．989 1．00 12．24 64890 CA PRO A 633 20．194 101．103 24．225 1．00 16．58 6 4932 OTYR A 637 15．911 87．135 25．088 1．00 12．49 84891 CPRO A 633 19．087 100．033 24．123 1．00 15．76 6 4933 CB TYR A 637 18．183 87．770 27．903 1．00 12．77 64892 OPRO A 633 18．188 100．153 24．954 1．00 16．24 8 4934 CG TYR A 637 19．035 86．513 28．195 1．00 13．33 64893 CB PRO A 633 19．474 102．498 24．311 1．00 19．94 6 4935 CD1 TYR A 637 20．253 86．244 27．548 1．00 12．60 64894 CG PRO A 633 19．449 102．810 22．846 1．00 24．00 6 4936 CD2 TYR A 637 18．595 85．573 29．127 1．00 10．55 64895 CD PRO A 633 20．772 102．271 22．369 1．00 24．76 6 4937 CE1 TYR A 637 21．022 85．134 27．792 1．00 11．85 64896 NASP A 634 19．272 99．094 23．169 1．00 16．18 7 4938 CE2 TYR A 637 19．321 84．424 29．387 1．00 12．60 64897 CA ASP A 634 18．330 97．978 23．121 1．00 16．48 6 4939 CZ TYR A 637 20．521 84．221 28．728 1．00 11．69 64898 CASP A 634 18．923 96．792 23．937 1．00 15．97 6 4940 OH TYR A 637 21．255 83．073 29．016 1．00 11．85 84899 OASP A 634 20．153 96．671 24．058 1．00 16．27 8 4941 NVAL A 638 16．857 85．565 26．379 1．00 12．66 74900 CB ASP A 634 18．133 97．402 21．731 1．00 15．05 6 4942 CA VAL A 638 16．033 84．508 25．827 1．00 10．90 64901 CG ASP A 634 17．626 98．434 20．695 1．00 20．07 6 4943 CVAL A 638 15．492 83．693 27．023 1．00 11．04 64902 OD1 ASP A 634 17．138 99．519 21．100 1．00 17．34 8 4944 OVAL A 638 16．202 83．367 27．980 1．00 13．35 84903 OD2 ASP A 634 17．728 98．097 19．503 1．00 19．32 8 4945 CB VAL A 638 16．830 83．496 24．987 1．00 12．00 64904 NTRP A 635 18．009 96．147 24．656 1．00 14．45 7 4946 CG1 VAL A 638 15．922 82．650 24．118 1．00 12．74 64905 CA TRP A 635 18．413 95．017 25．510 1．00 16．15 6 4947 CG2 VAL A 638 17．799 84．300 24．074 1．00 10．59 64906 CTRP A 635 17．708 93．736 25．082 1．00 13．84 6 4948 NPHE A 639 14．137 83．517 26．957 1．00 12．77 74907 OTRP A 635 16．590 93．820 24．606 1．00 13．90 8 4949 CA PHE A 639 13．441 82．960 28．082 1．00 9．34 64908 CB TRP A 635 18．024 95．299 26．962 1．00 15．52 6 4950 CPHE A 639 12．466 81．877 27．665 1．00 11．56 64909 CG TRP A 635 18．818 96．421 27．587 1．00 14．07 6 4951 OPHE A 639 11．814 81．982 26．632 1．00 12．26 84910 CD1 TRP A 635 18．737 97．739 27．178 1．00 14．13 6 4952 CB PHE A 639 12．612 84．072 28．807 1．00 11．50 64911 CD2 TRP A 635 19．713 96．407 28．694 1．00 16．17 6 4953 CG PHE A 639 13．498 85．209 29．322 1．00 12．29 64912 NE1 TRP A 635 19．561 98．533 27．989 1．00 15．61 7 4954 CD1 PHE A 639 14．294 85．042 30．446 1．00 11．38 64913 CE2 TRP A 635 20．179 97．706 28．908 1．00 17．77 6 4955 CD2 PHE A 639 13．567 86．380 28．563 1．00 13．67 64914 CE3 TRP A 635 20．179 95．350 29．511 1．00 18．51 6 4956 CE1 PHE A 639 15．176 86．094 30．829 1．00 12．05 64915 CZ2 TRP A 635 21．071 98．018 29．935 1．00 19．26 6 4957 CE2 PHE A 639 14．416 87．425 28．965 1．00 13．84 64916 CZ3 TRP A 635 21．100 95．671 30．515 1．00 23．17 6 4958 CZ PHE A 639 15．196 87．301 30．113 1．00 13．28 64917 CH2 TRP A 635 21．514 96．992 30．735 1．00 20．92 6 4959 NSER A 640 12．323 80．913 28．609 1．00 10．61 74918 NPHE A 636 18．294 92．561 25．372 1．00 12．41 7 4960 CA SER A 640 11．376 79．833 28．360 1．00 11．72 64919 CA PHE A 636 17．562 91．335 24．947 1．00 11．57 6 4961 CSER A 640 10．005 80．223 28．872 1．00 11．19 64920 CPHE A 636 18．071 90．194 25．855 1．00 12．41 6 4962 OSER A 6409．878 80．649 30．026 1．00 12．90 84921 OPHE A 636 19．204 90．239 26．345 1．00 13．24 8 4963 CB SER A 640 11．915 78．568 29．132 1．00 12．23 64922 CB PHE A 636 17．761 90．971 23．435 1．00 12．03 6 4964 OG SER A 640 11．028 77．448 28．846 1．00 12．04 84923 CG PHE A 636 19．030 90．118 23．261 1．00 12．15 6 4965 NVAL A 6419．007 80．190 27．975 1．00 8．82 74924 CD1 PHE A 636 20．287 90．667 23．292 1．00 17．38 6 4966 CA VAL A 6417．635 80．609 28．374 1．00 11．37 64925 CD2 PHE A 636 18．856 88．751 23．095 1．00 11．02 6 4967 CVAL A 6416．697 79．601 27．775 1．00 11．35 64926 CE1 PHE A 636 21．417 89．860 23．207 1．00 19．56 6 4968 OVAL A 6417．075 78．840 26．864 1．00 10．31 84927 CE2 PHE A 636 19．996 87．906 22．997 1．00 12．49 6 4969 CB VAL A 6417．286 82．019 27．760 1．00 11．50 64928 CZ PHE A 636 21．250 88．466 23．034 1．00 17．21 6 4970 CG1 VAL A 6418．061 83．038 28．624 1．00 13．20 64929 NTYR A 637 17．229 89．170 25．966 1．00 12．09 7 4971 CG2 VAL A 6417．607 82．115 26．241 1．00 10．82 64972 NPRO A 642 5．470 79．384 28．254 1．00 10．92 7 5014 CGLN A 648 2．687 90．407 30．490 1．00 15．15 64973 CA PRO A 642 4．582 78．438 27．626 1．00 11．56 6 5015 OGLN A 648 3．041 89．586 31．338 1．00 15．89 84974 CPRO A 642 4．256 78．780 26．166 1．00 10．87 6 5016 CB GLN A 648 0．298 90．835 30．611 1．00 13．04 64975 OPRO A 642 4．048 79．994 25．888 1．00 12．26 8 5017 CG GLN A 648 -1．032 90．704 29．820 1．00 20．15 64976 CB PRO A 642 3．295 78．524 28．529 1．00 11．37 6 5018 CD GLN A 648 -2．040 91．727 30．260 1．00 27．13 64977 CG PRO A 642 3．352 79．948 29．064 1．00 11．52 6 5019 OE1 GLN A 648 -1．797 92．691 30．982 1．00 23．22 84978 CD PRO A 642 4．866 80．234 29．308 1．00 14．12 6 5020 NE2 GLN A 648 -3．309 91．503 29．847 1．00 28．35 74979 NALA A 643 4．267 77．800 25．291 1．00 11．34 7 5021 NPHE A 649 3．446 91．461 30．155 1．00 13．26 74980 CA ALA A 643 4．033 77．992 23．839 1．00 12．12 6 5022 CA PHE A 649 4．767 91．622 30．746 1．00 12．72 64981 CALA A 643 2．531 78．215 23．567 1．00 13．78 6 5023 CPHE A 649 5．219 93．094 30．663 1．00 14．64 64982 OALA A 643 1．681 77．650 24．236 1．00 15．31 8 5024 OPHE A 649 4．697 93．903 29．862 1．00 14．50 84983 CB ALA A 643 4．330 76．657 23．141 1．00 13．71 6 5025 CB PHE A 649 5．812 90．743 30．051 1．00 12．47 64984 NGLY A 644 2．317 79．106 22．623 1．00 14．27 7 5026 CG PHE A 649 5．875 90．962 28．544 1．00 13．33 64985 CA GLY A 644 0．952 79．377 22．150 1．00 14．42 6 5027 CD1 PHE A 649 4．996 90．400 27．682 1．00 14．84 64986 CGLY A 644 0．065 80．108 23．133 1．00 15．94 6 5028 CD2 PHE A 649 6．861 91．790 28．013 1．00 13．41 64987 OGLY A 644 -1．154 79．765 23．178 1．00 19．30 8 5029 CE1 PHE A 649 5．031 90．678 26．303 1．00 15．17 64988 NLYS A 645 0．597 80．884 24．030 1．00 14．60 7 5030 CE2 PHE A 649 6．977 92．043 26．666 1．00 16．16 64989 CA LYS A 645 -0．171 81．519 25．092 1．00 14．20 6 5031 CZ PHE A 649 6．057 91．493 25．807 1．00 13．88 64990 CLYS A 645 -0．060 83．017 24．926 1．00 17．57 6 5032 NLYS A 650 6．135 93．413 31．538 1．00 13．99 74991 OLYS A 645 1．002 83．579 24．623 1．00 17．47 8 5033 CA LYS A 650 6．876 94．683 31．405 1．00 13．18 64992 CB LYS A 645 0．376 81．126 26．483 1．00 14．57 6 5034 CLYS A 650 8．349 94．411 31．797 1．00 15．87 64993 CG LYS A 645 0．313 79．611 26．725 1．00 17．45 6 5035 OLYS A 650 8．696 93．364 32．375 1．00 13．96 84994 CD LYS A 645 -1．136 79．116 26．699 1．00 17．54 6 5036 CB LYS A 650 6．358 95．735 32．410 1．00 14．62 64995 CE LYS A 645 -1．184 77．572 26．837 1．00 21．69 6 5037 CG LYS A 650 5．004 96．385 31．989 1．00 15．36 64996 NZ LYS A 645 -0．587 77．121 28．112 1．00 31．91 7 5038 CD LYS A 650 4．922 97．604 32．979 1．00 19．44 64997 NTHR A 646 -1．157 83．717 25．357 1．00 14．42 7 5039 CE LYS A 650 3．841 98．565 32．553 1．00 24．45 64998 CA THR A 646 -1．090 85．140 25．434 1．00 14．66 6 5040 NZ LYS A 650 3．898 99．741 33．515 1．00 18．41 74999 CTHR A 646 -0．662 85．594 26．824 1．00 13．55 6 5041 NPHE A 651 9．172 95．398 31．438 1．00 13．40 75000 OTHR A 646 -1．221 85．157 27．850 1．00 16．55 8 5042 CA PHE A 651 10．571 95．420 31．850 1．00 14．23 65001 CB THR A 646 -2．510 85．720 25．098 1．00 17．00 6 5043 CPHE A 651 10．800 96．474 32．926 1．00 16．48 65002 OG1 THR A 646 -2．824 85．361 23．738 1．00 16．76 8 5044 OPHE A 651 9．990 97．396 33．132 1．00 17．07 85003 CG2 THR A 646 -2．463 87．240 25．195 1．00 18．18 6 5045 CB PHE A 651 11．465 95．783 30．638 1．00 12．48 65004 NILE A 647 0．360 86．434 26．913 1．00 11．81 7 5046 CG PHE A 651 11．280 94．796 29．512 1．00 15．91 65005 CA ILE A 647 1．001 86．816 28．152 1．00 11．47 6 5047 CD1 PHE A 651 10．277 94．943 28．564 1．00 13．76 65006 CILE A 647 1．047 88．357 28．250 1．00 13．84 6 5048 CD2 PHE A 651 12．127 93．681 29．453 1．00 14．89 65007 OILE A 647 0．991 89．054 27．201 1．00 14．89 8 5049 CE1 PHE A 651 10．114 94．016 27．568 1．00 12．48 65008 CB ILE A 647 2．476 86．353 28．278 1．00 13．09 6 5050 CE2 PHE A 651 11．957 92．759 28．426 1．00 13．50 65009 CG1 ILE A 647 3．296 86．770 27．045 1．00 12．50 6 5051 CZ PHE A 651 10．944 92．884 27．461 1．00 16．56 65010 CG2 ILE A 647 2．410 84．817 28．343 1．00 14．24 6 5052 NPHE A 652 11．849 96．240 33．723 1．00 15．18 75011 CD1 ILE A 647 4．813 86．486 27．247 1．00 17．78 6 5051 CA PHE A 652 12．249 97．256 34．704 1．00 14．29 65012 NGLN A 648 1．150 88．776 29．495 1．00 12．61 7 5054 CPHE A 652 13．756 97．339 34．785 1．00 17．92 65013 CA GLN A 648 1．402 90．212 29．726 1．00 11．91 6 5055 OPHE A 652 14．452 96．365 34．487 1．00 15．37 85056 CB PHE A 652 11．634 96．950 36．084 1．00 15．14 6 5098 CASP A 657 20．617 99．783 44．694 1．00 33．22 65057 CG PHE A 652 12．097 95．688 36．789 1．00 16．77 6 5099 OASP A 657 20．202 99．906 45．852 1．00 30．17 85058 CD1 PHE A 652 13．251 95．685 37．565 1．00 15．74 6 5100 CB ASP A 657 21．725 102．050 44．643 1．00 27．78 65059 CD2 PHE A 652 11．326 94．553 36．695 1．00 15．90 6 5101 CG ASP A 657 20．499 102．712 44．087 1．00 34．66 65060 CE1 PHE A 652 13．633 94．518 38．231 1．00 14．76 6 5102 OD1 ASP A 657 19．665 102．035 43．431 1．00 28．22 85061 CE2 PHE A 652 11．695 93．407 37．380 1．00 15．19 6 5103 OD2 ASP A 657 20．239 103．920 44．267 1．00 33．52 85062 CZ PHE A 652 12．866 93．343 38．139 1．00 14．25 6 5104 NGLY A 658 20．019 98．958 43．803 1．00 29．54 75063 NILE A 653 14．244 98．512 35．189 1．00 14．94 7 5105 CA GLY A 658 18．874 98．181 44．227 1．00 29．70 65064 CA ILE A 653 15．705 98．598 35．463 1．00 14．72 6 5106 CGLY A 658 17．543 98．837 43．931 1．00 26．81 65065 CILE A 653 15．906 98．394 36．962 1．00 18．67 6 5107 OGLY A 658 16．531 98．126 43．935 1．00 30．39 85066 OILE A 653 15．175 98．971 37．804 1．00 19．59 8 5108 NTHR A 659 17．502 100．106 43．566 1．00 23．52 75067 CB ILE A 653 16．168 100．071 35．163 1．00 14．73 6 5109 CA THR A 659 16．313 100．826 43．215 1．00 25．61 65068 CG1 ILE A 653 16．000 100．337 33．693 1．00 18．74 6 5110 CTHR A 659 15．641 100．184 41．985 1．00 23．40 65069 CG2 ILE A 653 17．628 100．201 35．616 1．00 18．25 6 5111 OTHR A 659 16．419 99．778 41．118 1．00 27．85 85070 CD1 ILE A 653 16．191 101．838 33．353 1．00 20．43 6 5112 CB THR A 659 16．614 102．279 42．717 1．00 19．42 65071 NLYS A 654 16．847 97．524 37．282 1．00 17．58 7 5113 OG1 THR A 659 17．524 102．993 43．510 1．00 46．62 85072 CA LYS A 654 17．273 97．382 38．690 1．00 18．28 6 5114 CG2 THR A 659 15．276 103．016 42．706 1．00 37．02 65073 CLYS A 654 18．623 98．139 38．780 1．00 15．87 6 5115 NILE A 660 14．319 100．215 41．909 1．00 20．34 75074 OLYS A 654 19．571 97．760 38．135 1．00 18．77 8 5116 CA ILE A 660 13．596 99．691 40．758 1．00 25．29 65075 CB LYS A 654 17．469 95．933 39．131 1．00 16．77 6 5117 CILE A 660 12．933 100．761 39．919 1．00 25．57 65076 CG LYS A 654 17．774 95．976 40．661 1．00 20．67 6 5118 OILE A 660 12．186 101．612 40．465 1．00 27．02 85077 CD LYS A 654 17．709 94．558 41．225 1．00 24．12 6 5119 CB ILE A 660 12．458 98．722 41．207 1．00 26．69 65078 CE LYS A 654 18．152 94．544 42．680 1．00 30．47 6 5120 CG1 ILE A 660 13．012 97．534 41．991 1．00 27．58 65079 NZ LYS A 654 17．967 93．152 43．221 1．00 39．55 7 5121 CG2 ILE A 660 11．704 98．273 39．972 1．00 21．18 65080 NARG A 655 18．538 99．361 39．337 1．00 19．37 7 5122 CD1 ILE A 660 14．022 96．722 41．221 1．00 24．46 65081 CA ARG A 655 19．776 100．164 39．391 1．00 21．00 6 5123 NGLN A 661 13．169 100．849 38．624 1．00 20．86 75082 CARG A 655 20．820 99．478 40．256 1．00 24．58 6 5124 CA GLN A 661 12．479 101．793 37．743 1．00 19．49 65083 OARG A 655 20．486 98．604 41．057 1．00 22．97 8 5125 CGLN A 661 11．720 101．014 36．669 1．00 20．02 65084 CB ARG A 655 19．445 101．531 40．003 1．00 18．71 6 5126 OGLN A 661 12．266 100．405 35．730 1．00 19．24 85085 CG ARG A 655 18．411 102．323 39．192 1．00 19．26 6 5127 CB GLN A 661 13．410 102．775 37．023 1．00 20．06 65086 CD ARG A 655 19．036 102．699 37．864 1．00 24．72 6 5128 CG GLN A 661 12．611 103．688 36．077 1．00 21．00 65087 NE ARG A 655 18．169 103．597 37．102 1．00 23．26 7 5129 CD GLN A 661 13．541 104．665 35．350 1．00 21．47 65088 CZ ARG A 655 18．428 104．073 35．883 1．00 23．74 6 5130 OE1 GLN A 661 13．279 104．997 34．195 1．00 28．51 85089 NH1 ARG A 655 19．508 103．812 35．193 1．00 20．63 7 5131 NE2 GLN A 661 14．578 105．095 36．040 1．00 22．67 75090 NE2 ARG A 655 17．509 104．882 35．343 1．00 24．30 7 5132 NTRP A 662 10．389 100．926 36．834 1．00 20．75 75091 NALA A 656 22．090 99．900 40．135 1．00 24．51 7 5133 CA TRP A 662 9．556 100．227 35．857 1．00 18．49 65092 CA ALA A 656 23．170 99．305 40．898 1．00 28．24 6 5134 CTRP A 662 9．441 100．967 34．536 1．00 21．67 65093 CALA A 656 22．865 99．430 42．401 1．00 27．25 6 5135 OTRP A 662 9．412 102．230 34．565 1．00 19．29 85094 OALA A 656 23．305 98．533 43．117 1．00 32．90 8 5136 CB TRP A 662 8．152 100．082 36．437 1．00 18．81 65095 CB ALA A 656 24．518 100．009 40．656 1．00 29．09 6 5137 CG TRP A 662 7．960 99．114 37．551 1．00 18．39 65096 NASP A 657 22．145 100．427 42．856 1．00 31．34 7 5138 CD1 TRP A 662 8．083 99．359 38．889 1．00 19．35 65097 CA ASP A 657 21．850 100．561 44．282 1．00 32．95 6 5139 CD2 TRP A 662 7．543 97．752 37．419 1．00 18．13 65140 NE1 TRP A 662 7．781 98．218 39．608 1．00 21．46 7 5182 CA HIS A 668 2．882 94．747 26．930 1．00 15．66 65141 CE2 TRP A 662 7．444 97．223 38．713 1．00 18．92 6 5183 CHIS A 668 2．137 93．408 26．856 1．00 16．10 65142 CE3 TRP A 662 7．213 96．960 36．295 1．00 18．78 6 5184 OHIS A 668 2．048 92．666 27．847 1．00 16．87 85143 CZ2 TRP A 662 6．994 95．923 38．966 1．00 16．39 6 5185 CB HIS A 668 4．327 94．431 26．491 1．00 15．51 65144 CZ3 TRP A 662 6．798 95．661 36．537 1．00 18．67 6 5186 CG HIS A 668 5．208 95．653 26．519 1．00 14．13 65145 CH2 TRP A 662 6．725 95．156 37．854 1．00 15．44 6 5187 ND1 HIS A 668 5．229 96．451 25．375 1．00 15．75 75146 NGLU A 663 9．170 100．250 33．453 1．00 18．24 7 5188 CD2 HIS A 668 6．066 96．158 27．410 1．00 17．00 65147 CA GLU A 663 8．551 100．857 32．292 1．00 17．79 6 5189 CE1 HIS A 668 6．108 97．464 25．592 1．00 14．21 65148 CGLU A 663 7．240 101．517 32．740 1．00 17．95 6 5190 NE2 HIS A 668 6．581 97．305 26．830 1．00 15．51 75149 OGLU A 663 6．519 100．973 33．574 1．00 18．49 8 5191 NVAL A 669 1．434 93．208 25．734 1．00 15．02 75150 CB GLU A 663 8．001 99．880 31．232 1．00 22．54 6 5192 CA VAL A 669 0．684 91．987 25．490 1．00 16．94 65151 CG GLU A 663 9．065 99．526 30．195 1．00 23．03 6 5193 CVAL A 669 1．205 91．294 24．260 1．00 14．25 65152 CD GLU A 663 8．380 98．560 29．223 1．00 19．52 6 5194 OVAL A 669 1．414 91．936 23．206 1．00 17．08 85153 OE1 GLU A 663 8．159 97．397 29．619 1．00 17．12 8 5195 CB VAL A 669 -0．852 92．295 25．322 1．00 17．60 65154 OE2 GLU A 663 8．063 98．990 28．102 1．00 18．01 8 5196 CG1 VAL A 669 -1．624 90．970 25．253 1．00 20．63 65155 NASN A 664 6．892 102．576 32．027 1．00 18．62 7 5197 CG2 VAL A 669 -1．341 93．078 26．547 1．00 17．53 65156 CA ASN A 664 5．604 103．189 32．365 1．00 18．27 6 5198 NALA A 670 1．450 89．971 24．287 1．00 14．50 75157 CASN A 664 4．522 102．581 31．484 1．00 20．85 6 5199 CA ALA A 670 1．945 89．249 23．113 1．00 14．21 65158 OASN A 664 4．782 101．671 30．702 1．00 21．34 8 5200 CALA A 670 1．437 87．798 23．234 1．00 15．38 65159 CB ASN A 664 5．790 104．696 32．115 1．00 22．20 6 5201 OALA A 670 1．216 87．262 24．323 1．00 15．04 85160 CG ASN A 664 6．447 105．326 33．350 1．00 30．00 6 5202 CB ALA A 670 3．481 89．251 23．005 1．00 14．71 65161 OD1 ASN A 664 6．281 104．932 34．519 1．00 25．11 8 5203 NTHR A 671 1．412 87．143 22．093 1．00 15．66 75162 ND2 ASN A 664 7．238 106．366 33．127 1．00 33．46 7 5204 CA THR A 671 1．145 85．704 22．056 1．00 15．06 65163 NGLY A 665 3．295 103．085 31．667 1．00 22．07 7 5205 CTHR A 671 2．463 85．017 21．737 1．00 15．13 65164 CA GLY A 665 2．187 102．708 30．786 1．00 23．10 6 5206 OTHR A 671 3．141 85．293 20．734 1．00 16．78 85165 CGLY A 665 1．557 101．363 31．102 1．00 21．34 6 5207 CB THR A 671 0．004 85．374 21．082 1．00 24．32 65166 OGLY A 665 1．827 100．710 32．119 1．00 22．70 8 5208 OG1 THR A 671 -1．181 86．041 21．584 1．00 19．33 85167 NSER A 666 0．832 100．839 30．093 1．00 18．43 7 5209 CG2 THR A 671 -0．323 83．900 21．063 1．00 22．47 65168 CA SER A 666 0．135 99．581 30．305 1．00 17．79 6 5210 NTHR A 672 2．794 83．967 22．533 1．00 13．36 75169 CSER A 666 1．084 98．403 30．046 1．00 16．94 6 5211 CA THR A 672 4．035 83．264 22．249 1．00 14．54 65170 OSER A 666 2．005 98．503 29．261 1．00 16．68 8 5212 CTHR A 672 3．911 82．312 21．096 1．00 14．80 65171 CB SER A 666 -1．037 99．440 29．297 1．00 24．19 6 5213 OTHR A 672 2．831 81．798 20．772 1．00 13．92 85172 OG SER A 666 -1．959 100．498 29．645 1．00 24．86 8 5214 CB THR A 672 4．475 82．464 23．491 1．00 15．06 65173 NASN A 667 0．642 97．227 30．470 1．00 14．27 7 5215 OG1 THR A 672 3．485 81．497 23．805 1．00 13．92 85174 CA ASN A 667 1．491 96．058 30．168 1．00 16．75 6 5216 CG2 THR A 672 4．612 83．376 24．726 1．00 15．62 65175 CASN A 667 1．575 95．824 28．678 1．00 17．00 6 5217 NPRO A 673 5．068 81．983 20．499 1．00 16．20 75176 OASN A 667 0．616 96．050 27．899 1．00 15．91 8 5218 CA PRO A 673 5．116 81．063 19．381 1．00 21．02 65177 CB ASN A 667 0．795 94．804 30．736 1．00 16．66 6 5219 CPRO A 673 4．615 79．690 19．691 1．00 17．09 65178 CG ASN A 667 0．703 94．817 32．248 1．00 19．33 6 5220 OPRO A 673 4．691 79．290 20．893 1．00 16．99 85179 OD1 ASN A 667 -0．178 94．105 32．855 1．00 20．96 8 5221 CB PRO A 673 6．606 80．975 18．937 1．00 22．47 65180 ND2 ASN A 667 1．594 95．513 32．887 1．00 16．21 7 5222 CG PRO A 673 7．309 81．859 19．872 1．00 22．50 65181 NHIS A 668 2．720 95．243 28．272 1．00 13．63 7 5223 CD PRO A 673 6．355 82．558 20．857 1．00 20．76 65224 NTHR A 674 4．164 78．885 18．724 1．00 16．36 7 5266 CD1 ILE A 680 6．611 86．867 23．218 1．00 15．15 65225 CA THR A 674 3．803 77．518 19．033 1．00 16．04 6 5267 NTHR A 681 9．363 91．378 20．334 1．00 13．57 75226 CTHR A 674 4．915 76．516 18．803 1．00 19．50 6 5268 CA THR A 681 10．236 92．583 20．392 1．00 12．91 65227 OTHR A 674 4．834 75．399 19．293 1．00 25．45 8 5269 CTHR A 681 9．280 93．751 20．616 1．00 13．01 65228 CB THR A 674 2．613 77．053 18．117 1．00 26．38 6 5270 OTHR A 681 8．253 93．845 19．929 1．00 18．59 85229 OG1 THR A 674 2．997 77．353 16．786 1．00 31．27 8 5271 CB THR A 681 10．904 92．718 18．990 1．00 16．97 65230 CG2 THR A 674 1．409 77．936 18．521 1．00 27．63 6 5272 OG1 THR A 681 11．807 91．633 18．765 1．00 17．30 85231 NGLY A 675 5．953 76．981 18．114 1．00 19．68 7 5273 CG2 THR A 681 11．642 94．052 18．964 1．00 19．53 65232 CA GLY A 675 7．035 76．041 17．829 1．00 18．98 6 5274 NVAL A 682 9．639 94．595 21．608 1．00 15．51 75233 CGLY A 675 8．164 76．145 18．885 1．00 21．20 6 5275 CA VAL A 682 8．758 95．732 21．946 1．00 15．78 65234 OGLY A 675 7．915 76．654 19．953 1．00 18．10 8 5276 CVAL A 682 9．635 96．952 22．186 1．00 17．87 65235 NALA A 676 9．349 75．612 18．560 1．00 14．92 7 5277 OVAL A 682 10．838 96．797 22．256 1．00 15．49 85236 CA ALA A 676 10．419 75．562 19．578 1．00 12．67 6 5278 CB VAL A 682 7．874 95．472 23．195 1．00 16．15 65237 CALA A 676 10．845 76．968 19．974 1．00 13．87 6 5279 CG1 VAL A 682 6．968 94．243 23．002 1．00 16．76 65238 OALA A 676 11．505 77．096 21．031 1．00 12．93 8 5280 CG2 VAL A 682 8．730 95．365 24．469 1．00 16．17 65239 CB ALA A 676 11．611 74．771 19．006 1．00 12．85 6 5281 NTHR A 683 9．082 98．162 22．306 1．00 15．89 75240 NTHR A 677 10．860 77．884 19．014 1．00 13．69 7 5282 CA THR A 683 9．863 99．346 22．623 1．00 15．51 65241 CA THR A 677 11．444 79．189 19．324 1．00 11．81 6 5283 CTHR A 683 9．529 99．798 24．046 1．00 16．36 65242 CTHR A 677 10．615 80．296 18．686 1．00 13．20 6 5284 OTHR A 683 8．371 99．703 24．462 1．00 17．59 85243 OTHR A 677 9．743 80．066 17．834 1．00 14．64 8 5285 CB THR A 683 9．481 100．473 21．614 1．00 22．31 65244 CB THR A 677 12．847 79．366 18．681 1．00 14．32 6 5286 OG1 THR A 683 9．916 100．019 20．328 1．00 21．22 85245 OG1 THR A 677 12．712 79．294 17．249 1．00 16．35 8 5287 CG2 THR A 683 10．245 101．759 21．921 1．00 19．31 65246 CG2 THR A 677 13．851 78．287 19．079 1．00 14．03 6 5288 NTRP A 684 10．586 100．168 24．759 1．00 14．24 75247 NGLY A 678 10．949 81．490 19．141 1．00 14．25 7 5289 CA TRP A 684 10．411 100．587 26．154 1．00 14．76 65248 CA GLY A 678 10．413 82．685 18．437 1．00 13．38 6 5290 CTRP A 684 9．369 101．706 26．222 1．00 17．75 65249 CGLY A 678 10．969 83．958 19．066 1．00 13．68 6 5291 OTRP A 684 9．556 102．695 25．469 1．00 18．74 85250 OGLY A 678 11．857 83．956 19．907 1．00 13．62 8 5292 CB TRP A 684 11．745 101．086 26．705 1．00 14．95 65251 NASN A 679 10．374 85．094 18．654 1．00 13．18 7 5293 CG TRP A 684 11．696 101．465 28．146 1．00 14．49 65252 CA ASN A 679 10．858 86．398 19．082 1．00 11．86 6 5294 CD1 TRP A 684 11．284 102．666 28．672 1．00 15．39 65253 CASN A 679 9．685 87．318 19．466 1．00 14．28 6 5295 CD2 TRP A 684 12．163 100．683 29．271 1．00 17．84 65254 OASN A 679 8．718 87．315 18．699 1．00 15．54 8 5296 NE1 TRP A 684 11．376 102．649 30．052 1．00 16．11 75255 CB ASN A 679 11．485 87．180 17．892 1．00 16．45 6 5297 CE2 TRP A 684 11．921 101．440 30．423 1．00 20．66 65256 CG ASN A 679 12．952 86．818 17．758 1．00 25．76 6 5298 CE3 TRP A 684 12．764 99．422 29．399 1．00 18．28 65257 OD1 ASN A 679 13．201 85．708 17．294 1．00 24．19 8 5299 CZ2 TRP A 684 12．245 101．024 31．726 1．00 22．23 65258 ND2 ASN A 679 13．881 87．684 18．146 1．00 26．44 7 5300 CZ3 TRP A 684 13．074 98．959 30．709 1．00 17．05 65259 NILE A 680 9．882 88．063 20．521 1．00 13．28 7 5301 CH2 TRP A 684 12．791 99．766 31．796 1．00 17．97 65260 CA ILE A 680 8．909 89．088 20．948 1．00 14．10 6 5302 NGLN A 685 8．396 101．650 27．102 1．00 17．70 75261 CILE A 680 9．758 90．331 21．083 1．00 16．54 6 5303 CA GLN A 685 7．399 102．716 27．315 1．00 18．97 65262 OILE A 680 10．673 90．366 21．944 1．00 14．10 8 5304 CGLN A 685 7．850 103．719 28．333 1．00 19．08 65263 CB ILE A 680 8．224 88．676 22．277 1．00 13．96 6 5305 OGLN A 685 8．067 103．430 29．512 1．00 19．01 85264 CG1 ILE A 680 7．245 87．519 21．978 1．00 16．92 6 5306 CB GLN A 685 6．071 102．025 27．745 1．00 15．69 65265 CG2 ILE A 680 7．442 89．919 22．790 1．00 17．42 6 5307 CG GLN A 685 5．536 101．157 26．596 1．00 17．89 65308 CD GLN A 685 4．352 100．283 26．995 1．00 18．78 6 5350 C36 HEX A 690 37．084 73．167 28．829 1．00 13．71 65309 OE1 GLN A 685 3．797 99．604 26．110 1．00 20．58 8 5351 C41 HEX A 690 33．322 71．601 28．292 1．00 9．18 65310 NE2 GLN A 685 3．960 100．246 28．267 1．00 17．75 7 5352 N41 HEX A 690 34．214 72．300 29．267 1．00 10．73 75311 NASN A 686 8．037 105．011 27．906 1．00 21．27 7 5353 C42 HEX A 690 33．682 70．074 28．156 1．00 11．48 65312 CA ASN A 686 8．547 106．008 28．836 1．00 20．38 6 5354 O42 HEX A 690 33．732 69．433 29．448 1．00 10．30 85313 CASN A 686 7．489 106．854 29．654 1．00 22．87 6 5355 C43 HEX A 690 35．023 69．963 27．455 1．00 10．39 65314 OASN A 686 6．387 106．692 29．016 1．00 22．87 8 5356 O43 HEX A 690 35．686 68．699 27．591 1．00 11．44 85315 CB ASN A 686 9．300 107．060 27．975 1．00 24．12 6 5357 C44 HEX A 690 34．791 70．257 25．986 1．00 11．02 65316 CG ASN A 686 10．434 106．404 27．176 1．00 23．38 6 5358 C45 HEX A 690 33．925 71．520 25．899 1．00 10．58 65317 OD1 ASN A 686 11．360 105．896 27．821 1．00 22．76 8 5359 C40 HEX A 690 33．262 72．097 26．944 1．00 9．08 65318 ND2 ASN A 686 10．376 106．412 25．832 1．00 25．47 7 5360 C46 HEX A 690 33．519 71．887 24．466 1．00 12．28 65319 C11 HEX A 690 38．644 78．012 38．228 1．00 27．46 6 5361 O46 HEX A 690 32．492 71．022 24．020 1．00 12．58 85320 O11 HEX A 690 39．147 78．243 39．503 1．00 37．24 8 5362 C51 HEX A 690 36．288 69．864 24．116 1．00 10．88 65321 C12 HEX A 690 37．596 79．172 38．058 1．00 23．95 6 5363 O51 HEX A 690 36．061 70．541 25．327 1．00 12．10 85322 O12 HEX A 690 36．681 78．887 39．109 1．00 20．96 8 5364 C52 HEX A 690 37．495 68．906 24．274 1．00 11．69 65323 C13 HEX A 690 36．915 78．887 36．685 1．00 17．64 6 5365 O52 HEX A 690 37．227 67．917 25．285 1．00 12．57 85324 O13 HEX A 690 35．915 79．908 36．442 1．00 18．04 8 5366 C53 HEX A 690 38．717 69．698 24．774 1．00 10．51 65325 C14 HEX A 690 38．048 79．023 35．670 1．00 17．74 6 5367 O53 HEX A 690 39．832 68．756 24．609 1．00 11．97 85326 C15 HEX A 690 39．141 77．967 35．956 1．00 19．52 6 5368 C54 HEX A 690 39．025 70．807 23．714 1．00 12．82 65327 O15 HEX A 690 39．679 78．312 37．276 1．00 26．20 8 5369 C55 HEX A 690 37．748 71．660 23．566 1．00 12．56 65328 C16 HEX A 690 40．338 77．919 35．016 1．00 23．71 6 5370 O55 HEX A 690 36．680 70．820 23．133 1．00 11．57 85329 O16 HEX A 690 40．867 79．240 34．817 1．00 28．38 8 5371 C56 HEX A 690 37．890 72．687 22．436 1．00 12．61 65330 C21 HEX A 690 37．609 79．324 33．250 1．00 19．03 6 5372 O56 HEX A 690 38．082 72．074 21．134 1．00 19．74 85331 O21 HEX A 690 37．414 78．562 34．414 1．00 18．39 8 5373 C61 HEX A 690 40．720 72．590 24．188 1．00 22．95 65332 C22 HEX A 690 36．237 79．756 32．692 1．00 18．97 6 5374 O61 HEX A 690 39．890 71．572 24．637 1．00 20．26 85333 O22 HEX A 690 35．419 80．404 33．669 1．00 17．96 8 5375 C62 HEX A 690 42．050 72．500 24．991 1．00 23．13 65334 C21 HEX A 690 35．514 70．516 32．153 1．00 16．72 6 5376 O62 HEX A 690 42．582 71．189 24．918 1．00 23．06 85335 O23 HEX A 690 34．355 79．014 31．406 1．00 16．31 8 5377 C63 HEX A 690 41．937 73．006 26．411 1．00 24．03 65336 C24 HEX A 690 36．415 77．760 31．174 1．00 12．77 6 5378 O63 HEX A 690 43．280 72．994 26．932 1．00 28．78 85337 C25 HEX A 690 37．690 77．301 31．955 1．00 17．32 6 5379 C64 HEX A 690 41．310 74．405 26．428 1．00 25．79 65338 O25 HEX A 690 38．321 78．596 32．286 1．00 20．72 8 5380 O64 HEX A 690 41．035 74．789 27．809 1．00 29．96 85339 C26 HEX A 690 38．704 76．681 30．979 1．00 18．94 6 5381 C65 HEX A 690 39．918 74．255 25．759 1．00 22．19 65340 O26 HEX A 690 39．852 76．182 31．780 1．00 21．07 8 5382 O65 HEX A 690 40．146 73．866 24．404 1．00 22．47 85341 C31 HEX A 690 35．507 76．403 29．409 1．00 11．28 6 5383 C66 HEX A 690 39．177 75．555 25．611 1．00 26．12 65342 O31 HEX A 690 35．723 76．501 30．811 1．00 12．85 8 5384 O66 HEX A 690 39．936 76．644 25．149 1．00 24．41 85343 C32 HEX A 690 34．026 76．118 29．118 1．00 13．04 6 5385 C11 MAL A 691 38．534 71．299 69．464 1．00 19．75 65344 O32 HEX A 690 33．259 77．030 29．933 1．00 14．06 8 5386 O11 MAL A 691 38．776 72．581 69．883 1．00 20．21 85345 C33 HEX A 690 33．654 74．698 29．626 1．00 13．59 6 5387 C12 MAL A 691 37．973 71．384 68．024 1．00 17．66 65346 O33 HEX A 690 32．285 74．486 29．158 1．00 12．48 8 5388 O12 MAL A 691 38．798 72．262 67．225 1．00 18．71 85347 C34 HEX A 690 34．578 73．670 28．936 1．00 11．83 6 5389 C13 MAL A 691 36．555 71．949 68．006 1．00 16．03 65348 C35 HEX A 690 36．004 74．036 29．487 1．00 14．01 6 5390 O13 MAL A 691 35．969 71．754 66．689 1．00 17．47 85349 O35 HEX A 690 36．301 75．341 28．930 1．00 12．70 8 5391 C14 MAL A 691 35．642 71．104 68．925 1．00 15．64 65392 C15 MAL A 691 36．269 71．291 70．364 1．00 14．01 6 5472 OW0 WAT V 19 26．088 62．658 22．854 1．00 11．54 85393 O15 MAL A 691 37．561 70．667 70．312 1．00 16．48 8 5473 OW0 WAT V 20 37．981 63．919 14．127 1．00 11．77 85394 C16 MAL A 691 35．519 70．221 71．238 1．00 19．77 6 5474 OW0 WAT V 21 34．932 60．656 13．769 1．00 11．70 85395 O16 MAL A 691 36．004 70．431 72．581 1．00 18．54 8 5475 OW0 WAT V 22 41．499 60．656 38．722 1．00 11．54 85396 C21 MAL A 691 33．285 70．813 68．523 1．00 18．83 6 5476 OW0 WAT V 23 40．945 66．711 20．205 1．00 11．65 85397 O21 MAL A 691 34．336 71．683 68．968 1．00 17．92 8 5477 OW0 WAT V 24 8．905 64．107 34．370 1．00 11．68 85398 C22 MAL A 691 32．403 71．638 67．561 1．00 17．24 6 5478 OW0 WAT V 25 19．426 72．356 40．893 1．00 11．74 85399 O22 MAL A 691 33．177 72．083 66．433 1．00 17．89 8 5479 OW0 WAT V 26 20．321 82．331 35．376 1．00 11．77 85400 C23 MAL A 691 31．765 72．820 68．304 1．00 18．41 6 5480 OW0 WAT V 27 14．993 64．250 37．502 1．00 11．91 85401 O23 MAL A 691 30．812 73．419 67．431 1．00 18．30 8 5481 OW0 WAT V 28 31．504 68．673 10．842 1．00 12．08 85402 C24 MAL A 691 30．951 72．194 69．478 1．00 18．57 6 5482 OW0 WAT V 29 37．606 61．402 40．167 1．00 11．91 85403 O24 MAL A 691 30．444 73．291 70．263 1．00 19．15 8 5483 OW0 WAT V 30 16．372 70．863 38．933 1．00 11．99 85404 C25 MAL A 691 31．923 71．424 70．383 1．00 19．32 6 5484 OW0 WAT V 31 7．950 69．079 31．256 1．00 12．08 85405 O25 MAL A 691 32．521 70．374 69．608 1．00 18．98 8 5485 OW0 WAT V 32 19．528 73．999 43．164 1．00 12．10 85406 C26 MAL A 691 31．067 70．708 71．468 1．00 15．38 6 5486 OW0 WAT V 33 16．210 66．954 39．606 1．00 12．02 85407 O26 MAL A 691 31．944 70．075 72．412 1．00 18．74 8 5487 OW0 WAT V 34 32．679 63．267 29．330 1．00 12．26 85411 SSUL A 695 11．120 52．018 55．465 1．00 30．54 16 5488 OW0 WAT V 35 13．649 74．479 39．683 1．00 12．21 85412 O1 SUL A 695 11．470 52．936 56．533 1．00 30．07 8 5489 OW0 WAT V 36 16．357 79．631 22．013 1．00 12．26 85413 O2 SUL A 695 10．034 52．528 54．544 1．00 27．19 8 5490 OW0 WAT V 37 21．471 63．888 43．225 1．00 12．25 85414 O3 SUL A 695 12．310 51．631 54．662 1．00 34．25 8 5491 OW0 WAT V 38 42．464 66．587 23．881 1．00 12．49 85415 O4 SUL A 695 10．566 50．749 56．089 1．00 33．96 8 5492 OW0 WAT V 39 31．355 60．893 19．838 1．00 12．31 85451 CA WAT A 692 32．693 60．307 13．017 1．00 11．99 20 5493 OW0 WAT V 40 16．930 64．546 40．981 1．00 12．36 85452 CA WAT A 693 26．975 79．502 21．970 1．00 10．73 20 5494 OW0 WAT V 41 10．918 81．011 32．425 1．00 12．42 85453 CA WAT A 694 37．244 49．841 19．039 1．00 13．50 20 5495 OW0 WAT V 42 8．358 78．559 35．685 1．00 12．49 85454 OW0 WAT V1 24．447 79．971 21．858 1．00 9．43 8 5496 OW0 WAT V 43 22．052 71．621 41．190 1．00 12．24 85455 OW0 WAT V2 35．686 59．385 24．028 1．00 10．45 8 5497 OW0 WAT V 44 8．226 66．640 35．276 1．00 12．62 85456 OW0 WAT V3 33．934 60．773 18．648 1．00 10．63 8 5498 OW0 WAT V 45 6．031 77．562 36．868 1．00 12．35 85457 OW0 WAT V4 35．622 62．751 41．495 1．00 10．88 8 5499 OW0 WAT V 46 43．919 60．734 40．175 1．00 12．51 85458 OW0 WAT V5 25．780 77．914 20．486 1．00 10．75 8 5500 OW0 WAT V 48 11．578 73．478 41．191 1．00 12．62 85459 OW0 WAT V6 21．776 77．285 28．879 1．00 10．81 8 5501 OW0 WAT V 49 35．256 52．308 26．203 1．00 12．50 85460 OW0 WAT V7 29．415 69．145 19．400 1．00 10．86 8 5502 OW0 WAT V 50 22．628 81．739 22．782 1．00 12．52 85461 OW0 WAT V8 29．138 80．312 22．631 1．00 10．86 8 5503 OW0 WAT V 51 41．171 68．357 22．292 1．00 12．78 85462 OW0 WAT V9 27．613 72．037 24．448 1．00 10．77 8 5504 OW0 WAT V 52 34．554 71．110 10．783 1．00 12．58 85463 OW0 WAT V 10 31．164 77．784 19．615 1．00 10．85 8 5505 OW0 WAT V 53 39．554 70．543 28．407 1．00 12．73 85464 OW0 WAT V 11 32．790 66．917 36．378 1．00 10．94 8 5506 OW0 WAT V 54 14．970 66．671 43．779 1．00 12．94 85465 OW0 WAT V 12 34．127 70．240 32．929 1．00 11．18 8 5507 OW0 WAT V 55 14．792 81．581 20．763 1．00 12．92 85466 OW0 WAT V 13 33．080 60．581 23．767 1．00 11．11 8 5508 OW0 WAT V 56 30．205 75．643 31．109 1．00 12．90 85467 OW0 WAT V 14 37．235 54．601 19．600 1．00 11．38 8 5509 OW0 WAT V 57 16．697 82．536 30．534 1．00 13．09 85468 OW0 WAT V 15 26．119 65．542 21．574 1．00 11．07 8 5510 OW0 WAT V 58 38．776 53．289 57．732 1．00 13．10 85469 OW0 WAT V 16 28．484 64．486 20．522 1．00 11．49 8 5511 OW0 WAT V 59 31．565 49．273 20．064 1．00 13．22 85470 OW0 WAT V 17 28．194 73．536 36．853 1．00 11．53 8 5512 OW0 WAT V 60 20．200 85．147 36．037 1．00 13．29 85471 OW0 WAT V 18 26．618 66．275 36．806 1．00 11．68 8 5513 OW0 WAT V 61 25．657 54．513 45．949 1．00 13．32 85514 OW0 WAT V 62 37．048 52．273 18．284 1．00 13．46 8 5556 OW0 WAT V 104 14．144 58．009 41．510 1．00 15．84 85515 OW0 WAT V 63 30．032 67．305 53．938 1．00 13．27 8 5557 OW0 WAT V 105 44．010 71．623 35．990 1．00 15．89 85516 OW0 WAT V 64 32．331 68．357 33．829 1．00 13．58 8 5558 OW0 WAT V 106 21．168 82．474 32．738 1．00 16．12 85517 OW0 WAT V 65 23．329 85．511 30．252 1．00 13．33 8 5559 OW0 WAT V 107 28．667 48．688 46．155 1．00 16．35 85518 OW0 WAT V 66 20．246 61．387 18．981 1．00 13．61 8 5560 OW0 WAT V 108 25．610 86．818 38．209 1．00 16．18 85519 OW0 WAT V 67 28．775 74．856 40．336 1．00 13．65 8 5561 OW0 WAT V 109 29．070 89．992 31．492 1．00 16．47 85520 OW0 WAT V 68 32．567 68．924 43．607 1．00 13．35 8 5562 OW0 WAT V 110 1．291 75．000 41．091 1．00 16．32 85521 OW0 WAT V 69 10．838 68．713 42．880 1．00 13．33 8 5563 OW0 WAT V 111 34．624 56．600 71．328 1．00 16．34 85522 OW0 WAT V 70 12．859 61．518 43．606 1．00 13．90 8 5564 OW0 WAT V 112 28．281 69．481 68．152 1．00 16．52 85523 OW0 WAT V 71 45．207 60．214 32．334 1．00 13．77 8 5565 OW0 WAT V 113 26．135 87．038 35．304 1．00 16．58 85824 OW0 WAT V 72 27．427 66．987 53．108 1．00 13．75 8 5566 OW0 WAT V 114 35．168 78．123 51．153 1．00 16．64 85525 OW0 WAT V 73 19．074 63．276 42．264 1．00 13．66 8 5567 OW0 WAT V 115 19．827 81．281 46．203 1．00 16．48 85526 OW0 WAT V 74 36．934 75．592 8．270 1．00 13．53 8 5568 OW0 WAT V 116 30．082 84．087 8．323 1．00 16．75 85527 OW0 WAT V 75 27．574 81．410 6．013 1．00 14．19 8 5569 OW0 WAT V 117 45．164 71．238 15．992 1．00 16．58 85528 OW0 WAT V 76 30．621 83．670 31．215 1．00 14．28 8 5570 OW0 WAT V 118 -2．555 86．829 29．585 1．00 16．73 85529 OW0 WAT V 77 42．514 70．356 20．822 1．00 14．45 8 5571 OW0 WAT V 119 1．879 75．860 26．297 1．00 16．96 85530 OW0 WAT V 78 12．529 75．168 22．815 1．00 14．52 8 5572 OW0 WAT V 120 20．960 94．415 22．713 1．00 16．87 85531 OW0 WAT V 79 39．891 56．461 11．992 1．00 14．18 8 5573 OW0 WAT V 121 12．300 72．626 21．951 1．00 16．94 85532 OW0 WAT V 80 30．677 68．114 68．620 1．00 14．47 8 5574 OW0 WAT V 122 21．720 86．954 37．648 1．00 17．08 85533 OW0 WAT V 81 33．218 64．224 36．711 1．00 14．46 8 5575 OW0 WAT V 123 17．342 46．052 29．967 1．00 16．89 85534 OW0 WAT V 82 12．035 74．811 37．533 1．00 14．63 8 5576 OW0 WAT V 124 15．847 84．337 34．562 1．00 16．74 85535 OW0 WAT V 83 15．981 73．538 38．669 1．00 14．16 8 5577 OW0 WAT V 125 -3．241 60．294 45．682 1．00 16．67 85536 OW0 WAT V 84 10．686 81．113 35．947 1．00 14．90 8 5578 OW0 WAT V 126 11．587 104．148 24．323 1．00 17．24 85537 OW0 WAT V 85 25．562 71．871 51．287 1．00 14．81 8 5579 OW0 WAT V 127 28．501 56．852 51．441 1．00 17．40 85538 OW0 WAT V 86 29．447 83．564 16．644 1．00 14．86 8 5580 OW0 WAT V 128 14．206 82．937 18．392 1．00 17．21 85539 OW0 WAT V 87 13．480 81．300 31．112 1．00 14．85 8 5581 OW0 WAT V 129 41．516 56．407 63．525 1．00 17．22 85540 OW0 WAT V 88 5．774 80．076 41．775 1．00 14．92 8 5582 OW0 WAT V 130 36．936 73．986 40．016 1．00 17．65 85541 OW0 WAT V 89 47．914 63．828 68．644 1．00 14．87 8 5583 OW0 WAT V 131 20．790 40．115 27．752 1．00 17．53 85542 OW0 WAT V 90 34．743 77．662 45．101 1．00 15．02 8 5584 OW0 WAT V 132 45．240 52．146 20．212 1．00 17．55 85543 OW0 WAT V 91 24．427 76．387 7．359 1．00 15．03 8 5585 OW0 WAT V 133 41．799 49．726 28．892 1．00 17．29 85544 OW0 WAT V 92 -2．703 63．471 38．845 1．00 15．46 8 5586 OW0 WAT V 134 23．108 66．755 60．083 1．00 17．41 85545 OW0 WAT V 93 14．681 69．092 37．625 1．00 15．14 8 5587 OW0 WAT V 135 26．863 48．805 41．435 1．00 17．67 85546 OW0 WAT V 94 28．123 74．474 42．954 1．00 15．12 8 5588 OW0 WAT V 136 27．488 90．699 28．339 1．00 17．76 85547 OW0 WAT V 95 23．589 80．407 29．737 1．00 15．19 8 5589 OW0 WAT V 137 0．191 69．111 49．096 1．00 17．78 85548 OW0 WAT V 96 28．941 64．658 47．281 1．00 15．32 8 5590 OW0 WAT V 138 34．447 43．232 33．946 1．00 17．85 85549 OW0 WAT V 97 33．848 82．923 7．441 1．00 15．09 8 5591 OW0 WAT V 139 22．589 64．044 49．415 1．00 18．18 85550 OW0 WAT V 98 50．687 59．709 65．034 1．00 15．32 8 5592 OW0 WAT V 140 17．697 81．339 35．462 1．00 17．98 85551 OW0 WAT V 99 29．977 80．264 14．804 1．00 15．36 8 5593 OW0 WAT V 141 2．444 96．838 37．934 1．00 18．09 85552 OW0 WAT V 100 25．916 52．607 44．011 1．00 15．58 8 5594 OW0 WAT V 142 35．347 81．251 39．545 1．00 17．94 85553 OW0 WAT V 101 6．765 62．176 32．083 1．00 15．56 8 5595 OW0 WAT V 143 14．511 56．297 49．652 1．00 18．35 85554 OW0 WAT V 102 13．107 89．810 20．076 1．00 15．94 8 5596 OW0 WAT V 144 10．014 71．654 20．618 1．00 18．11 85555 OW0 WAT V 103 11．601 78．292 36．745 1．00 15．75 8 5597 OW0 WAT V 145 47．629 63．815 18．991 1．00 18．25 85598 OW0 WAT V 146 15．832 79．962 31．635 1．00 18．52 8 5640 OW0 WAT V 195 43．898 69．204 9．296 1．00 20．35 85599 OW0 WAT V 147 35．482 76．428 39．594 1．00 18．64 8 5641 OW0 WAT V 196 17．503 91．553 19．944 1．00 20．36 85600 OW0 WAT V 149 16．532 67．334 48．159 1．00 18．61 8 5642 OW0 WAT V 197 22．079 71．014 56．203 1．00 20．50 85601 OW0 WAT V 150 32．280 83．173 33．550 1．00 18．44 8 5643 OW0 WAT V 198 24．611 90．278 32．659 1．00 20．71 85602 OW0 WAT V 151 35．037 62．885 71．628 1．00 18．62 8 5644 OW0 WAT V 199 15．822 79．667 34．285 1．00 20．71 85603 OW0 WAT V 152 14．756 56．448 28．743 1．00 18．87 8 5645 OW0 WAT V 200 41．507 64．519 35．769 1．00 20．47 85604 OW0 WAT V 153 51．007 64．138 32．515 1．00 18．45 8 5646 OW0 WAT V 201 50．582 63．510 21．444 1．00 20．44 85605 OW0 WAT V 154 44．683 55．406 52．749 1．00 18．86 8 5647 OW0 WAT V 202 -4．254 88．781 28．481 1．00 20．69 85606 OW0 WAT V 155 30．803 47．286 18．413 1．00 19．00 8 5648 OW0 WAT V 203 41．289 48．120 25．349 1．00 20．50 85607 OW0 WAT V 156 21．419 87．008 31．586 1．00 18．86 8 5649 OW0 WAT V 204 33．838 47．522 55．491 1．00 20．42 85608 OW0 WAT V 157 27．471 54．562 13．822 1．00 18．93 8 5650 OW0 WAT V 205 28．696 42．611 30．481 1．00 21．10 85609 OW0 WAT V 158 19．938 85．031 32．888 1．00 18．77 8 5651 OW0 WAT V 206 29．680 89．479 34．207 1．00 20．71 85610 OW0 WAT V 160 23．159 58．927 72．012 1．00 19．01 8 5652 OW0 WAT V 207 13．375 82．989 38．528 1．00 20．79 85611 OW0 WAT V 161 20．470 84．773 18．243 1．00 19．09 8 5653 OW0 WAT V 208 -0．381 94．652 35．925 1．00 20．71 85612 OW0 WAT V 162 15．077 66．831 13．792 1．00 18．88 8 5654 OW0 WAT V 209 32．894 53．249 7．401 1．00 20．79 85613 OW0 WAT V 164 34．016 76．548 58．886 1．00 19．18 8 5655 OW0 WAT V 210 47．202 71．009 63．961 1．00 20．83 85614 OW0 WAT V 165 1．791 96．077 35．490 1．00 19．39 8 5656 OW0 WAT V 211 16．432 73．589 49．935 1．00 20．64 85615 OW0 WAT V 168 16．921 65．681 50．173 1．00 19．74 8 5657 OW0 WAT V 212 36．761 42．123 23．718 1．00 20．49 85616 OW0 WAT V 169 36．015 49．508 63．823 1．00 19．75 8 5658 OW0 WAT V 213 1．326 98．176 25．977 1．00 21．14 85617 OW0 WAT V 170 19．146 93．639 20．716 1．00 19．72 8 5659 OW0 WAT V 215 32．369 84．143 13．694 1．00 21．27 85618 OW0 WAT V 171 41．081 74．262 43．114 1．00 19．99 8 5660 OW0 WAT V 216 1．000 72．006 27．168 1．00 21．23 85619 OW0 WAT V 172 27．356 86．834 41．150 1．00 19．86 8 5661 OW0 WAT V 217 21．907 50．669 62．000 1．00 21．19 85620 OW0 WAT V 173 32．541 61．241 6．239 1．00 19．49 8 5662 OW0 WAT V 218 30．956 41．738 21．314 1．00 21．03 85621 OW0 WAT V 174 51．971 65．011 17．317 1．00 20．07 8 5663 OW0 WAT V 219 36．121 71．463 4．684 1．00 21．46 85622 OW0 WAT V 175 36．754 79．161 49．332 1．00 19．96 8 5664 OW0 WAT V 220 13．404 81．016 34．970 1．00 21．65 85623 OW0 WAT V 176 21．529 68．516 52．600 1．00 19．88 8 5665 OW0 WAT V 221 22．957 65．844 62．604 1．00 21．35 85624 OW0 WAT V 177 52．175 64．476 48．627 1．00 19．48 8 5666 OW0 WAT V 222 4．260 99．337 39．649 1．00 21．63 85625 OW0 WAT V 178 47．687 55．894 28．556 1．00 19．85 8 5667 OW0 WAT V 223 17．535 84．263 12．555 1．00 20．98 85626 OW0 WAT V 180 28．309 57．733 12．302 1．00 19．86 8 5668 OW0 WAT V 224 16．496 59．065 45．746 1．00 21．66 85627 OW0 WAT V 181 19．852 88．585 39．017 1．00 20．03 8 5669 OW0 WAT V 225 16．576 52．574 34．164 1．00 21．65 85628 OW0 WAT V 182 48．116 65．053 11．253 1．00 19．75 8 5670 OW0 WAT V 226 30．825 51．406 13．432 1．00 21．28 85629 OW0 WAT V 183 45．728 49．401 46．755 1．00 20．07 8 5671 OW0 WAT V 227 39．177 82．848 23．121 1．00 21．63 85630 OW0 WAT V 184 23．090 51．403 56．173 1．00 19．76 8 5672 OW0 WAT V 229 19．108 58．790 36．143 1．00 21．40 85631 OW0 WAT V 185 23．972 69．604 53．226 1．00 20．10 8 5673 OW0 WAT V 230 19．087 75．378 50．063 1．00 21．22 85632 OW0 WAT V 186 49．679 65．500 55．245 1．00 19．98 8 5674 OW0 WAT V 231 47．413 69．881 16．581 1．00 21．29 85633 OW0 WAT V 187 50．720 57．388 48．688 1．00 20．39 8 5675 OW0 WAT V 232 26．686 91．040 31．058 1．00 21．61 85634 OW0 WAT V 188 34．857 63．152 38．228 1．00 20．23 8 5676 OW0 WAT V 233 29．036 52．089 61．852 1．00 21．25 85635 OW0 WAT V 189 37．511 43．029 19．233 1．00 20．32 8 5677 OW0 WAT V 234 36．187 79．293 46．671 1．00 21．45 85636 OW0 WAT V 190 50．567 67．974 10．449 1．00 20．64 8 5678 OW0 WAT V 235 37．289 74．835 65．582 1．00 21．65 85637 OW0 WAT V 191 29．875 92．014 24．922 1．00 20．34 8 5679 OW0 WAT V 236 -0．428 68．770 30．109 1．00 21．94 85638 OW0 WAT V 192 4．055 100．811 36．567 1．00 20．35 8 5680 OW0 WAT V 237 50．762 57．829 44．061 1．00 22．15 85639 OW0 WAT V 194 23．592 87．859 32．780 1．00 20．02 8 5681 OW0 WAT V 238 45．167 70．565 24．893 1．00 22．00 85682 OW0 WAT V 239 28．609 48．609 51．930 1．00 22．03 8 5724 OW0 WAT V 282 13．480 62．142 18．325 1．00 23．48 85683 OW0 WAT V 241 2．366 94．552 38．603 1．00 21．97 8 5725 OW0 WAT V 283 19．332 56．925 43．429 1．00 23．84 85684 OW0 WAT V 242 9．365 68．970 20．742 1．00 22．04 8 5726 OW0 WAT V 284 7．117 53．127 42．902 1．00 23．57 85685 OW0 WAT V 243 38．583 85．642 29．447 1．00 21．90 8 5727 OW0 WAT V 285 27．829 78．220 46．852 1．00 24．20 85686 OW0 WAT V 244 24．639 49．542 55．081 1．00 22．42 8 5728 OW0 WAT V 286 49．295 57．105 51．124 1．00 23．77 85687 OW0 WAT V 245 18．177 95．474 18．838 1．00 22．69 8 5729 OW0 WAT V 287 13．680 105．356 27．022 1．00 24．03 85688 OW0 WAT V 246 37．307 43．276 33．862 1．00 22．90 8 5730 OW0 WAT V 288 17．824 106．639 32．939 1．00 24．44 85689 OW0 WAT V 247 23．478 86．290 16．425 1．00 21．85 8 5731 OW0 WAT V 289 15．542 66．715 53．507 1．00 24．42 85690 OW0 WAT V 248 43．569 50．466 72．156 1．00 23．10 8 5732 OW0 WAT V 290 27．050 47．324 23．573 1．00 24．19 85691 OW0 WAT V 249 23．281 40．658 26．691 1．00 22．77 8 5733 OW0 WAT V 291 39．482 73．577 31．816 1．00 24．19 85692 OW0 WAT V 250 8．761 65．837 24．376 1．00 23．00 8 5734 OW0 WAT V 292 10．356 77．638 16．052 1．00 23．96 85693 OW0 WAT V 251 27．215 72．803 60．509 1．00 22．60 8 5735 OW0 WAT V 293 24．405 50．730 63．252 1．00 24．31 85694 OW0 WAT V 252 16．174 91．014 44．772 1．00 22．53 8 5736 OW0 WAT V 294 15．639 54．776 31．091 1．00 24．31 85695 OW0 WAT V 253 3．297 98．395 35．969 1．00 23．15 8 5737 OW0 WAT V 295 -5．196 74．449 41．013 1．00 24．22 85696 OW0 WAT V 254 10．918 68．974 53．447 1．00 23．22 8 5738 OW0 WAT V 296 40．985 72．335 29．872 1．00 24．55 85697 OW0 WAT V 255 -5．802 66．167 37．375 1．00 23．15 8 5739 OW0 WAT V 297 48．449 77．051 18．858 1．00 24．18 85698 OW0 WAT V 256 8．490 91．603 44．099 1．00 22．65 8 5740 OW0 WAT V 298 25．992 92．521 26．784 1．00 24．84 85699 OW0 WAT V 257 9．234 73．507 16．552 1．00 22．92 8 5741 OW0 WAT V 299 45．814 49．306 39．112 1．00 24．65 85700 OW0 WAT V 258 15．730 56．257 16．556 1．00 23．08 8 5742 OW0 WAT V 300 44．725 55．968 11．440 1．00 24．94 85701 OW0 WAT V 259 19．989 82．268 13．713 1．00 22．90 8 5743 OW0 WAT V 301 20．058 84．809 46．357 1．00 24．73 85702 OW0 WAT V 260 27．613 49．792 60．562 1．00 23．09 8 5744 OW0 WAT V 302 18．079 50．984 17．334 1．00 24．58 85703 OW0 WAT V 261 26．408 61．061 10．006 1．00 23．11 8 5745 OW0 WAT V 303 17．020 65．666 56．879 1．00 24．81 85704 OW0 WAT V 262 14．277 70．834 12．781 1．00 23．32 8 5746 OW0 WAT V 304 44．682 72．661 22．319 1．00 24．66 85705 OW0 WAT V 263 -3．969 72．948 34．601 1．00 22．98 8 5747 OW0 WAT V 305 0．091 75．457 45．401 1．00 24．37 85706 OW0 WAT V 264 -1．028 93．829 38．475 1．00 23．17 8 5748 OW0 WAT V 306 50．222 58．393 53．380 1．00 24．90 85707 OW0 WAT V 265 19．230 101．476 27．805 1．00 22．95 8 5749 OW0 WAT V 307 44．639 52．674 53．486 1．00 25．29 85708 OW0 WAT V 266 17．914 54．281 55．523 1．00 23．31 8 5750 OW0 WAT V 308 49．725 64．827 52．493 1．00 24．60 85709 OW0 WAT V 267 -1．163 64．024 50．895 1．00 23．41 8 5751 OW0 WAT V 309 39．542 61．118 7．698 1．00 24．82 85710 OW0 WAT V 268 16．209 48．607 29．481 1．00 23．45 8 5752 OW0 WAT V 310 41．190 79．148 23．073 1．00 25．15 85711 OW0 WAT V 269 35．070 53．595 75．008 1．00 23．90 8 5753 OW0 WAT V 311 1．598 80．899 39．623 1．00 24．95 85712 OW0 WAT V 270 38．343 43．626 21．918 1．00 23．33 8 5754 OW0 WAT V 312 25．053 45．139 19．817 1．00 24．92 85713 OW0 WAT V 271 32．197 85．153 37．181 1．00 23．49 8 5755 OW0 WAT V 313 16．135 84．191 47．663 1．00 25．20 85714 OW0 WAT V 272 28．789 71．419 66．331 1．00 22．79 8 5756 OW0 WAT V 314 11．381 71．857 49．110 1．00 25．29 85715 OW0 WAT V 273 41．806 79．697 18．591 1．00 23．39 8 5757 OW0 WAT V 315 -4．512 57．278 42．326 1．00 25．43 85716 OW0 WAT V 274 38．127 43．105 36．443 1．00 23．39 8 5758 OW0 WAT V 316 3．805 93．061 22．790 1．00 25．09 85717 OW0 WAT V 275 16．104 65．021 59．364 1．00 23．44 8 5759 OW0 WAT V 317 34．832 82．782 37．221 1．00 25．16 85718 OW0 WAT V 276 -6．314 69．710 39．367 1．00 24．17 8 5760 OW0 WAT V 318 3．711 95．706 23．179 1．00 25．31 85719 OW0 WAT V 277 25．476 86．458 13．742 1．00 23．04 8 5761 OW0 WAT V 319 20．209 70．499 54．469 1．00 25．69 85720 OW0 WAT V 278 0．680 86．883 37．755 1．00 23．27 8 5762 OW0 WAT V 320 11．697 68．339 56．789 1．00 25．01 85721 OW0 WAT V 279 33．015 81．157 29．976 1．00 23．30 8 5763 OW0 WAT V 321 7．254 91．019 18．448 1．00 25．40 85722 OW0 WAT V 280 1．763 88．744 19．524 1．00 23．68 8 5764 OW0 WAT V 322 42．661 49．979 21．111 1．00 25．81 85723 OW0 WAT V 281 13．574 55．293 46．773 1．00 23．63 8 5765 OW0 WAT V 323 17．078 70．892 50．293 1．00 25．51 85766 OW0 WAT V 324 49．200 60．915 31．600 1．00 25．53 8 5808 OW0 WAT V 366 30．943 49．068 15．778 1．00 26．98 85767 OW0 WAT V 325 31．661 71．214 4．552 1．00 25．64 8 5809 OW0 WAT V 367 43．193 44．166 34．878 1．00 26．97 85760 OW0 WAT V 326 -2．062 96．310 27．990 1．00 25．87 8 5810 OW0 WAT V 368 6．994 74．430 21．876 1．00 27．26 85769 OW0 WAT V 327 39．125 80．230 56．164 1．00 26．25 8 5811 OW0 WAT V 369 34．427 88．111 38．939 1．00 27．30 85770 OW0 WAT V 328 48．433 70．294 57．525 1．00 25．87 8 5812 OW0 WAT V 370 1．636 93．582 40．791 1．00 27．54 85771 OW0 WAT V 329 -2．772 64．990 34．941 1．00 25．71 8 5813 OW0 WAT V 371 5．971 98．241 21．504 1．00 27．42 85772 OW0 WAT V 330 35．352 40．001 22．353 1．00 25．96 8 5814 OW0 WAT V 372 29．223 75．038 60．445 1．00 26．93 85773 OW0 WAT V 331 34．557 81．627 46．792 1．00 26．23 8 5815 OW0 WAT V 373 31．316 53．650 9．481 1．00 27．85 85774 OW0 WAT V 332 23．250 92．581 31．676 1．00 26．20 8 5816 OW0 WAT V 374 43．939 56．548 55．050 1．00 27．63 85775 OW0 WAT V 333 23．167 53．251 13．715 1．00 25．74 8 5817 OW0 WAT V 375 46．559 74．427 54．610 1．00 27．46 85776 OW0 WAT V 334 20．707 52．356 39．202 1．00 25．65 8 5818 OW0 WAT V 376 26．961 70．400 70．205 1．00 28．10 85777 OW0 WAT V 335 4．870 93．727 41．264 1．00 26．54 8 5819 OW0 WAT V 377 48．989 57．080 35．445 1．00 28．37 85778 OW0 WAT V 336 0．053 71．401 29．885 1．00 25．67 8 5820 OW0 WAT V 378 14．950 47．050 27．899 1．00 27．90 85779 OW0 WAT V 337 20．015 56．517 72．324 1．00 25．86 8 5821 OW0 WAT V 379 46．760 46．713 39．616 1．00 27．67 85780 OW0 WAT V 338 13．826 74．132 49．507 1．00 26．36 8 5822 OW0 WAT V 380 -1．380 79．896 38．771 1．00 28．02 85781 OW0 WAT V 339 44．958 71．632 28．685 1．00 26．80 8 5823 OW0 WAT V 381 12．690 81．625 15．826 1．00 28．03 85782 OW0 WAT V 340 -0．093 73．784 33．119 1．00 26．07 8 5824 OW0 WAT V 382 10．617 104．039 32．646 1．00 28．19 85783 OW0 WAT V 341 49．630 56．579 40．106 1．00 26．64 8 5825 OW0 WAT V 383 13．859 80．594 13．625 1．00 27．99 85784 OW0 WAT V 342 15．628 79．186 45．524 1．00 26．42 8 5826 OW0 WAT V 384 7．322 72．231 20．822 1．00 28．35 85785 OW0 WAT V 343 31．176 91．867 30．769 1．00 26．10 8 5827 OW0 WAT V 385 29．284 46．632 44．658 1．00 28．26 85786 OW0 WAT V 344 15．626 67．643 55．543 1．00 26．46 8 5828 OW0 WAT V 386 18．064 50．559 24．862 1．00 28．35 85787 OW0 WAT V 345 21．398 95．678 38．839 1．00 26．79 8 5829 OW0 WAT V 387 35．054 45．412 46．835 1．00 28．58 85788 OW0 WAT V 346 41．099 41．982 39．915 1．00 26．66 8 5830 OW0 WAT V 388 22．478 83．558 13．277 1．00 28．32 85789 OW0 WAT V 347 22．442 79．888 2．661 1．00 26．18 8 5831 OW0 WAT V 389 10．928 67．510 14．236 1．00 28．65 85790 OW0 WAT V 348 44．448 72．532 39．099 1．00 27．08 8 5832 OW0 WAT V 390 33．397 82．246 49．220 1．00 27．37 85791 OW0 WAT V 349 40．265 82．719 10．175 1．00 26．27 8 5833 OW0 WAT V 391 23．434 88．556 18．508 1．00 28．95 85792 OW0 WAT V 350 40．934 43．657 30．662 1．00 27．04 8 5834 OW0 WAT V 392 29．832 42．212 39．251 1．00 28．21 85793 OW0 WAT V 351 -1．666 97．213 32．163 1．00 27．31 8 5835 OW0 WAT V 393 15．076 70．102 51．758 1．00 27．91 85794 OW0 WAT V 352 -8．111 67．221 45．293 1．00 27．12 8 5836 OW0 WAT V 394 35．566 48．453 66．263 1．00 28．16 85795 OW0 WAT V 353 16．355 56．614 42．471 1．00 27．10 8 5837 OW0 WAT V 395 34．691 46．594 49．301 1．00 28．85 85796 OW0 WAT V 354 11．346 65．531 19．934 1．00 27．40 8 5838 OW0 WAT V 396 39．702 74．440 36．238 1．00 28．77 85797 OW0 WAT V 355 11．189 105．275 21．949 1．00 27．29 8 5839 OW0 WAT V 397 50．176 56．086 14．851 1．00 28．75 85798 OW0 WAT V 356 23．545 83．502 8．615 1．00 27．06 8 5840 OW0 WAT V 398 14．115 57．834 59．211 1．00 27．83 85799 OW0 WAT V 357 22．122 49．913 14．384 1．00 27．06 8 5841 OW0 WAT V 399 38．189 49．702 11．383 1．00 29．29 85800 OW0 WAT V 358 6．833 52．668 34．000 1．00 27．79 8 5842 OW0 WAT V 400 3．241 100．941 39．033 1．00 28．47 85801 OW0 WAT V 359 30．479 47．598 56．666 1．00 27．66 8 5843 OW0 WAT V 401 44．298 73．510 63．099 1．00 28．91 85802 OW0 WAT V 360 33．166 42．826 19．802 1．00 27．33 8 5844 OW0 WAT V 402 7．061 75．135 47．544 1．00 28．59 85803 OW0 WAT V 361 24．029 55．851 13．947 1．00 28．08 8 5845 OW0 WAT V 403 5．477 86．910 42．452 1．00 29．56 85804 OW0 WAT V 362 39．488 85．709 20．632 1．00 27．01 8 5846 OW0 WAT V 404 25．564 72．515 56．246 1．00 29．09 85805 OW0 WAT V 363 2．130 49．916 43．049 1．00 27．26 8 5847 OW0 WAT V 405 25．075 41．160 32．189 1．00 29．20 85806 OW0 WAT V 364 35．616 41．373 27．626 1．00 27．13 8 5848 OW0 WAT V 406 2．074 56．387 58．854 1．00 28．86 85807 OW0 WAT V 365 50．664 58．560 41．450 1．00 26．59 8 5849 OW0 WAT V 407 47．163 58．038 33．355 1．00 28．76 85850 OW0 WAT V 408 27．438 44．407 21．116 1．00 28．21 8 5892 OW0 WAT V 450 8．486 84．645 16．251 1．00 30．46 85851 OW0 WAT V 409 32．690 89．765 34．445 1．00 29．13 8 5893 OW0 WAT V 451 17．712 70．200 52．856 1．00 31．30 85852 OW0 WAT V 410 8．726 56．984 33．875 1．00 28．81 8 5894 OW0 WAT V 452 45．187 54．640 9．218 1．00 30．47 85853 OW0 WAT V 411 -2．765 74．847 45．763 1．00 28．58 8 5895 OW0 WAT V 453 23．220 65．098 2．001 1．00 30．15 85854 OW0 WAT V 412 9．880 76．028 48．593 1．00 29．43 8 5896 OW0 WAT V 454 43．353 48．993 23．792 1．00 30．21 85855 OW0 WAT V 413 18．587 55．405 41．191 1．00 28．66 8 5897 OW0 WAT V 455 0．241 76．716 42．809 1．00 30．43 85856 OW0 WAT V 414 0．831 95．595 23．928 1．00 28．90 8 5898 OW0 WAT V 456 38．954 90．362 25．885 1．00 31．19 85857 OW0 WAT V 415 18．167 58．042 65．360 1．00 28．57 8 5899 OW0 WAT V 457 8．998 51．618 42．193 1．00 30．65 85858 OW0 WAT V 416 42．814 47．661 27．620 1．00 29．34 8 5900 OW0 WAT V 458 47．484 70．509 20．484 1．00 30．75 85859 OW0 WAT V 417 19．226 89．316 19．020 1．00 29．13 8 5901 OW0 WAT V 459 26．632 83．732 7．006 1．00 30．86 85860 OW0 WAT V 418 17．933 82．283 11．952 1．00 28．48 8 5902 OW0 WAT V 460 27．887 84．031 46．702 1．00 31．16 85861 OW0 WAT V 419 44．723 79．313 13．493 1．00 30．12 8 5903 OW0 WAT V 461 10．456 52．659 39．931 1．00 31．37 85862 OW0 WAT V 420 34．399 78．316 0．819 1．00 29．81 8 5904 OW0 WAT V 462 25．474 53．247 11．551 1．00 31．54 85863 OW0 WAT V 421 28．282 72．460 57．888 1．00 29．12 8 5905 OW0 WAT V 463 21．666 48．674 41．178 1．00 31．71 85864 OW0 WAT V 422 50．448 63．547 18．793 1．00 29．31 8 5906 OW0 WAT V 464 51．799 63．643 37．234 1．00 30．69 85865 OW0 WAT V 423 43．033 55．323 65．913 1．00 29．32 8 5907 OW0 WAT V 465 17．686 48．668 36．134 1．00 31．38 85866 OW0 WAT V 424 45．865 51．168 51．498 1．00 29．29 8 5908 OW0 WAT V 466 47．081 52．951 49．717 1．00 30．51 85867 OW0 WAT V 425 12．844 59．751 19．386 1．00 29．45 8 5909 OW0 WAT V 467 15．593 93．203 42．768 1．00 30．90 85868 OW0 WAT V 426 -3．707 82．697 22．959 1．00 29．58 8 5910 OW0 WAT V 468 36．480 80．071 53．771 1．00 30．56 85869 OW0 WAT V 427 28．989 45．171 18．941 1．00 29．97 8 5911 OW0 WAT V 469 42．137 47．781 14．882 1．00 31．85 85870 OW0 WAT V 428 14．689 65．149 11．472 1．00 29．76 8 5912 OW0 WAT V 470 22．333 61．351 70．096 1．00 31．36 85871 OW0 WAT V 429 49．962 74．061 53．225 1．00 29．59 8 5913 OW0 WAT V 471 40．228 72．527 72．095 1．00 31．17 85872 OW0 WAT V 430 26．674 46．428 17．647 1．00 29．59 8 5914 OW0 WAT V 472 1．666 74．527 48．132 1．00 31．28 85873 OW0 WAT V 431 32．017 64．281 73．846 1．00 29．67 8 5915 OW0 WAT V 473 14．531 66．936 59．718 1．00 31．26 85874 OW0 WAT V 432 -1．685 89．735 36．396 1．00 29．42 8 5916 OW0 WAT V 474 21．000 68．421 1．879 1．00 31．59 85875 OW0 WAT V 433 35．326 90．671 32．858 1．00 30．08 8 5917 OW0 WAT V 475 37．163 82．170 41．385 1．00 31．32 85876 OW0 WAT V 434 -5．217 86．519 22．737 1．00 30．64 8 5918 OW0 WAT V 476 26．307 62．094 4．445 1．00 31．75 85877 OW0 WAT V 435 22．655 40．619 31．468 1．00 30．18 8 5919 OW0 WAT V 477 51．579 61．409 40．641 1．00 31．25 85878 OW0 WAT V 436 9．970 66．686 21．940 1．00 30．16 8 5920 OW0 WAT V 478 41．761 64．533 7．578 1．00 31．59 85879 OW0 WAT V 437 22．156 103．267 41．579 1．00 28．97 8 5921 OW0 WAT V 479 -7．353 65．632 35．219 1．00 31．13 85880 OW0 WAT V 438 40．919 45．553 23．996 1．00 30．13 8 5922 OW0 WAT V 480 16．514 82．720 36．237 1．00 31．25 85881 OW0 WAT V 439 24．378 42．994 18．498 1．00 30．29 8 5923 OW0 WAT V 481 23．770 75．891 54．586 1．00 31．53 85882 OW0 WAT V 440 27．456 90．485 38．760 1．00 29．87 8 5924 OW0 WAT V 482 50．377 68．458 56．245 1．00 31．72 85883 OW0 WAT V 441 41．628 78．372 57．406 1．00 30．24 8 5925 OW0 WAT V 483 15．979 105．053 38．501 1．00 30．98 85884 OW0 WAT V 442 10．162 67．365 58．879 1．00 30．51 8 5926 OW0 WAT V 484 27．194 93．867 31．829 1．00 31．85 85885 OW0 WAT V 443 7．899 70．258 55．642 1．00 29．98 8 5927 OW0 WAT V 485 39．487 68．664 5．438 1．00 31．02 85886 OW0 WAT V 444 7．439 62．721 58．664 1．00 30．04 8 5928 OW0 WAT V 486 30．446 58．438 75．573 1．00 31．49 85887 OW0 WAT V 445 30．182 60．296 5．170 1．00 30．62 8 5929 OW0 WAT V 487 -2．258 85．349 34．418 1．00 31．74 85888 OW0 WAT V 446 36．835 87．065 16．010 1．00 10．22 8 5930 OW0 WAT V 488 46．873 56．769 65．770 1．00 31．57 85889 OW0 WAT V 447 48．154 58．076 55．789 1．00 30．39 8 5931 OW0 WAT V 489 18．407 47．617 19．229 1．00 31．61 85890 OW0 WAT V 448 9．079 102．838 38．708 1．00 30．45 8 5932 OW0 WAT V 490 2．500 78．686 43．392 1．00 31．62 85891 OW0 WAT V 449 31．488 67．009 5．903 1．00 10．35 8 5933 OW0 WAT V 491 7．727 97．913 42．497 1．00 32．36 85934 OW0 WAT V 492 -5．430 71．658 30．991 1．00 32．45 8 5976 OW0 WAT V 534 35．615 48．266 53．410 1．00 33．74 85935 OW0 WAT V 493 47．547 72．958 21．222 1．00 31．57 8 5977 OW0 WAT V 535 50．581 54．379 41．752 1．00 32．75 85936 OW0 WAT V 494 9．955 91．961 24．393 1．00 32．43 8 5978 OW0 WAT V 536 34．738 50．213 7．372 1．00 33．68 85937 OW0 WAT V 495 12．996 52．420 46．232 1．00 31．76 8 5979 OW0 WAT V 537 42．324 79．266 54．340 1．00 32．72 85938 OW0 WAT V 496 7．952 65．594 58．841 1．00 32．02 8 5980 OW0 WAT V 538 16．132 78．441 8．864 1．00 33．64 85939 OW0 WAT V 497 37．204 88．789 33．415 1．00 31．57 8 5981 OW0 WAT V 539 20．256 45．911 20．702 1．00 33．89 85940 OW0 WAT V 498 36．857 41．938 29．865 1．00 32．38 8 5982 OW0 WAT V 540 37．253 43．882 46．170 1．00 33．73 85941 OW0 WAT V 499 7．220 51．844 54．727 1．00 32．32 8 5983 OW0 WAT V 541 31．158 88．960 12．651 1．00 34．15 85942 OW0 WAT V 500 16．110 76．377 49．777 1．00 32．31 8 5984 OW0 WAT V 542 2．885 65．252 30．182 1．00 33．66 85943 OW0 WAT V 501 24．511 47．736 42．135 1．00 32．37 8 5985 OW0 WAT V 543 24．093 72．008 54．068 1．00 33．53 85944 OW0 WAT V 502 22．783 46．357 48．051 1．00 32．64 8 5986 OW0 WAT V 544 -4．660 58．902 52．534 1．00 34．13 85945 OW0 WAT V 503 27．138 60．897 7．569 1．00 32．20 8 5987 OW0 WAT V 545 20．523 52．571 71．335 1．00 34．29 85946 OW0 WAT V 504 47．227 50．290 36．850 1．00 32．13 8 5988 OW0 WAT V 546 50．389 70．373 43．120 1．00 34．05 85947 OW0 WAT V 505 6．733 67．493 23．991 1．00 32．68 8 5989 OW0 WAT V 547 -1．784 74．917 34．717 1．00 34．27 85948 OW0 WAT V 506 16．514 70．176 56．941 1．00 32．03 8 5990 OW0 WAT V 548 25．051 100．468 31．517 1．00 33．73 85949 OW0 WAT V 507 43．175 79．662 8．514 1．00 31．76 8 5991 OW0 WAT V 549 21．989 83．148 46．194 1．00 34．71 85950 OW0 WAT V 508 -3．757 80．394 22．899 1．00 32．62 8 5992 OW0 WAT V 550 47．521 62．364 11．718 1．00 34．05 85951 OW0 WAT V 509 10．932 85．936 45．262 1．00 32．65 8 5993 OW0 WAT V 551 52．236 59．305 62．786 1．00 33．21 85952 OW0 WAT V 510 3．455 97．650 41．755 1．00 32．31 8 5994 OW0 WAT V 552 40．232 80．510 16．448 1．00 34．62 85953 OW0 WAT V 511 33．419 50．551 69．455 1．00 32．14 8 5995 OW0 WAT V 553 46．253 56．949 70．930 1．00 33．53 85954 OW0 WAT V 512 4．069 99．962 23．550 1．00 33．21 8 5996 OW0 WAT V 554 47．895 53．053 37．454 1．00 33．41 85955 OW0 WAT V 513 -7．206 65．717 41．690 1．00 33．20 8 5997 OW0 WAT V 555 13．358 71．030 49．662 1．00 34．43 85956 OW0 WAT V 514 53．785 60．262 61．406 1．00 33．37 8 5998 OW0 WAT V 556 -0．137 73．990 26．087 1．00 34．05 85957 OW0 WAT V 515 16．599 87．045 17．346 1．00 32．99 8 5999 OW0 WAT V 557 43．973 74．382 6．399 1．00 34．44 85958 OW0 WAT V 516 47．349 54．074 30．752 1．00 32．14 8 6000 OW0 WAT V 558 35．593 60．367 77．022 1．00 33．63 85959 OW0 WAT V 517 7．038 85．163 42．409 1．00 32．78 8 6001 OW0 WAT V 559 6．112 83．592 41．192 1．00 34．97 85960 OW0 WAT V 518 16．879 50．503 27．538 1．00 32．69 8 6002 OW0 WAT V 560 38．614 41．425 25．492 1．00 34．42 85961 OW0 WAT V 519 30．838 91．776 22．385 1．00 33．06 8 6003 OW0 WAT V 561 34．074 88．144 12．960 1．00 34．41 85962 OW0 WAT V 520 33．882 41．296 32．218 1．00 34．59 8 6004 OW0 WAT V 562 40．114 63．213 5．786 1．00 34．56 85963 OW0 WAT V 521 53．502 60．512 23．358 1．00 32．27 8 6005 OW0 WAT V 563 -0．202 64．215 60．019 1．00 34．60 85964 OW0 WAT V 522 41．841 73．003 34．316 1．00 33．63 8 6006 OW0 WAT V 564 4．614 92．264 20．329 1．00 33．82 85965 OW0 WAT V 523 18．807 69．394 5．371 1．00 32．65 8 6007 OW0 WAT V 565 15．212 50．738 32．687 1．00 34．54 85966 OW0 WAT V 524 0．567 102．365 27．670 1．00 32．87 8 6008 OW0 WAT V 566 13．018 70．753 53．378 1．00 35．00 85967 OW0 WAT V 525 28．899 48．822 64．451 1．00 32．62 8 6009 OW0 WAT V 567 37．836 57．700 75．968 1．00 33．91 85968 OW0 WAT V 526 42．766 46．627 21．339 1．00 33．04 8 6010 OW0 WAT V 568 18．054 71．354 7．047 1．00 34．28 85969 OW0 WAT V 527 18．159 66．472 60．034 1．00 33．02 8 6011 OW0 WAT V 569 20．435 57．091 12．782 1．00 34．06 85970 OW0 WAT V 528 22．385 49．518 59．427 1．00 33．48 8 6012 OW0 WAT V 570 -1．113 72．836 30．802 1．00 34．18 85971 OW0 WAT V 529 14．542 53．899 35．438 1．00 32．40 8 6013 OW0 WAT V 571 45．394 47．985 15．576 1．00 34．25 85972 OW0 WAT V 530 0．923 81．260 18．821 1．00 33．19 8 6014 OW0 WAT V 572 18．083 105．524 25．739 1．00 35．26 85973 OW0 WAT V 531 35．980 91．602 25．073 1．00 32．89 8 6015 OW0 WAT V 573 42．363 51．035 61．868 1．00 34．64 85974 OW0 WAT V 532 40．667 67．024 71．313 1．00 32．79 8 6016 OW0 WAT V 574 3．332 65．717 27．045 1．00 35．54 85975 OW0 WAT V 533 8．626 61．294 60．713 1．00 32．69 8 6017 OW0 WAT V 575 0．099 70．672 51．291 1．00 34．72 86018 OW0 WAT V 576 0．045 61．496 31．457 1．00 35．51 8 6060 OW0 WAT V 618 40．907 80．214 52．034 1．00 37．09 86019 OW0 WAT V 577 46．395 53．881 61．040 1．00 34．53 8 6061 OW0 WAT V 619 47．006 72．793 58．223 1．00 36．47 86020 OW0 WAT V 578 52．136 68．150 59．956 1．00 35．10 8 6062 OW0 WAT V 620 20．221 90．473 42．499 1．00 36．27 86021 OW0 WAT V 579 19．009 41．546 26．130 1．00 33．65 8 6063 OW0 WAT V 621 4．100 73．674 21．447 1．00 36．94 86022 OW0 WAT V 580 34．720 74．712 71．942 1．00 34．54 8 6064 OW0 WAT V 622 8．503 104．300 35．973 1．00 36．81 86023 OW0 WAT V 581 37．259 73．783 73．743 1．00 35．82 8 6065 OW0 WAT V 623 30．691 78．729 57．692 1．00 35．94 86024 OW0 WAT V 582 27．833 55．518 10．945 1．00 34．54 8 6066 OW0 WAT V 624 -3．070 94．866 30．332 1．00 36．58 86025 OW0 WAT V 583 46．309 60．566 10．060 1．00 35．04 8 6067 OW0 WAT V 625 46．455 79．736 18．637 1．00 35．97 86026 OW0 WAT V 584 10．952 63．329 18．773 1．00 34．23 8 6068 OW0 WAT V 626 46．537 55．701 59．420 1．00 37．10 86027 OW0 WAT V 585 -1．056 54．481 35．620 1．00 34．65 8 6069 OW0 WAT V 627 43．765 47．227 50．091 1．00 37．02 86028 OW0 WAT V 586 -4．178 63．600 36．602 1．00 35．48 8 6070 OW0 WAT V 628 -0．451 52．302 37．499 1．00 36．00 86029 OW0 WAT V 587 4．690 96．750 20．660 1．00 34．69 8 6071 OW0 WAT V 629 47．301 50．088 41．392 1．00 37．12 86030 OW0 WAT V 588 8．484 73．376 50．572 1．00 35．07 8 6072 OW0 WAT V 630 37．956 80．815 13．060 1．00 37．94 86031 OW0 WAT V 589 44．017 50．506 11．023 1．00 35．68 8 6073 OW0 WAT V 631 17．138 62．973 7．515 1．00 37．42 86032 OW0 WAT V 590 3．744 50．549 36．911 1．00 35．69 8 6074 OW0 WAT V 632 13．837 57．372 18．395 1．00 36．82 86033 OW0 WAT V 591 49．672 55．539 26．394 1．00 35．74 8 6075 OW0 WAT V 633 41．756 55．821 70．896 1．00 36．92 86034 OW0 WAT V 592 27．932 93．666 25．261 1．00 35．64 8 6076 OW0 WAT V 634 25．077 93．998 28．706 1．00 36．97 86035 OW0 WAT V 593 22．451 73．996 54．266 1．00 35．51 8 6077 OW0 WAT V 635 47．608 54．704 64．130 1．00 37．13 86036 OW0 WAT V 594 33．048 48．697 67．743 1．00 35．66 8 6078 OW0 WAT V 636 6．911 105．878 25．141 1．00 36．23 86037 OW0 WAT V 595 12．820 101．046 44．339 1．00 36．16 8 6079 OW0 WAT V 637 42．682 67．557 69．041 1．00 36．92 86038 OW0 WAT V 596 51．198 69．586 53．643 1．00 35．14 8 6080 OW0 WAT V 638 15．363 88．594 48．034 1．00 37．42 86039 OW0 WAT V 597 29．662 79．574 54．942 1．00 35．66 8 6081 OW0 WAT V 639 33．890 42．321 17．015 1．00 37．23 86040 OW0 WAT V 598 32．247 80．128 52．116 1．00 36．54 8 6082 OW0 WAT V 640 9．736 84．033 43．853 1．00 36．17 86041 OW0 WAT V 599 6．142 51．551 37．685 1．00 35．34 8 6083 OW0 WAT V 641 10．886 51．035 46．103 1．00 37．66 86042 OW0 WAT V 600 5．622 70．631 22．637 1．00 35．66 8 6084 OW0 WAT V 642 27．929 72．978 70．610 1．00 37．35 86043 OW0 WAT V 601 22．365 48．081 48．242 1．00 36．08 8 6085 OW0 WAT V 643 1．233 69．664 25．786 1．00 37．56 86044 OW0 WAT V 602 8．288 81．333 15．641 1．00 35．59 8 6086 OW0 WAT V 644 15．151 107．231 33．216 1．00 36．50 86045 OW0 WAT V 603 10．941 74．805 15．117 1．00 35．60 8 6087 OW0 WAT V 645 25．823 98．361 30．305 1．00 36．65 86046 OW0 WAT V 604 35．796 73．953 1．142 1．00 35．09 8 6088 OW0 WAT V 646 34．857 84．394 12．899 1．00 36．71 86047 OW0 WAT V 605 38．777 85．286 9．309 1．00 36．46 8 6089 OW0 WAT V 647 20．425 52．936 41．877 1．00 36．99 86048 OW0 WAT V 606 20．560 52．963 75．539 1．00 37．03 8 6090 OW0 WAT V 648 26．575 49．377 65．800 1．00 37．37 86049 OW0 WAT V 607 -3．377 66．230 32．749 1．00 35．54 8 6091 OW0 WAT V 649 31．193 44．914 15．071 1．00 36．96 86050 OW0 WAT V 608 40．087 44．107 14．031 1．00 36．33 8 6092 OW0 WAT V 650 10．578 49．772 48．688 1．00 36．01 86051 OW0 WAT V 609 -1．635 86．958 36．864 1．00 35．23 8 6093 OW0 WAT V 651 18．128 51．717 38．409 1．00 37．57 86052 OW0 WAT V 610 48．364 69．799 29．088 1．00 35．08 8 6094 OW0 WAT V 652 45．424 54．692 56．844 1．00 37．37 86053 OW0 WAT V 611 18．383 50．939 35．706 1．00 36．23 8 6095 OW0 WAT V 653 28．011 90．646 18．192 1．00 37．91 86054 OW0 WAT V 612 18．334 58．135 13．735 1．00 37．22 8 6096 OW0 WAT V 654 47．536 55．043 51．941 1．00 36．73 86055 OW0 WAT V 613 16．341 55．369 50．997 1．00 35．78 8 6097 OW0 WAT V 655 24．853 98．451 32．915 1．00 37．70 86056 OW0 WAT V 614 20．580 52．384 12．139 1．00 36．07 8 6098 OW0 WAT V 656 27．088 98．198 26．870 1．00 38．56 86057 OW0 WAT V 615 23．108 103．615 38．927 1．00 36．81 8 6099 OW0 WAT V 657 33．663 49．796 11．597 1．00 37．19 86058 OW0 WAT V 616 12．325 79．803 46．301 1．00 35．61 8 6100 OW0 WAT V 658 16．309 55．242 45．035 1．00 37．83 86059 OW0 WAT V 617 21．280 67．375 64．153 1．00 36．55 8 6101 OW0 WAT V 659 20．804 43．210 25．195 1．00 37．72 86102 OW0 WAT V 660 23．932 65．246 70．893 1．00 37．09 8 6144 OW0 WAT V 702 36．514 82．654 34．129 1．00 38．10 86103 OW0 WAT V 661 0．664 53．286 53．271 1．00 38．36 8 6145 OW0 WAT V 703 43．559 50．161 59．718 1．00 39．15 86104 OW0 WAT V 662 40．187 84．151 18．538 1．00 38．05 8 6146 OW0 WAT V 704 41．881 70．064 7．497 1．00 39．49 86105 OW0 WAT V 663 44．129 77．826 7．095 1．00 38．36 8 6147 OW0 WAT V 705 12．039 106．892 30．442 1．00 39．69 86106 OW0 WAT V 664 5．654 103．176 36．651 1．00 38．12 8 6148 OW0 WAT V 706 25．673 81．581 52．252 1．00 39．17 86107 OW0 WAT V 665 -2．551 55．092 37．581 1．00 39．63 8 6149 OW0 WAT V 707 46．855 74．915 26．181 1．00 40．35 86108 OW0 WAT V 666 48．102 56．702 13．267 1．00 37．64 8 6150 OW0 WAT V 708 21．077 93．052 39．231 1．00 39．44 86109 OW0 WAT V 667 27．824 90．475 15．555 1．00 36．41 8 6151 OW0 WAT V 709 28．621 62．328 5．470 1．00 38．56 86110 OW0 WAT V 668 38．699 49．812 63．112 1．00 37．80 8 6152 OW0 WAT V 710 -3．607 57．742 54．506 1．00 38．82 86111 OW0 WAT V 669 -2．199 54．401 53．588 1．00 39．21 8 6153 OW0 WAT V 711 25．913 41．714 29．843 1．00 38．94 86112 OW0 WAT V 670 19．006 53．240 47．228 1．00 38．93 8 6154 OW0 WAT V 712 21．385 95．763 42．160 1．00 39．85 86113 OW0 WAT V 671 46．897 48．817 19．829 1．00 39．11 8 6155 OW0 WAT V 713 39．666 46．565 56．093 1．00 40．16 86114 OW0 WAT V 672 42．301 48．935 12．664 1．00 37．43 8 6156 OW0 WAT V 714 33．043 47．398 12．747 1．00 38．56 86115 OW0 WAT V 673 16．098 53．972 53．322 1．00 38．55 8 6157 OW0 WAT V 715 3．335 48．480 47．523 1．00 40．24 86116 OW0 WAT V 674 16．992 66．360 61．965 1．00 40．47 8 6158 OW0 WAT V 716 -5．954 59．355 43．289 1．00 39．30 86117 0W0 WAT V 675 17．396 84．259 14．592 1．00 37．45 8 6159 OW0 WAT V 717 -2．633 70．380 52．100 1．00 39．49 86118 OW0 WAT V 676 48．023 70．200 38．414 1．00 38．28 8 6160 OW0 WAT V 718 14．943 51．881 28．927 1．00 41．17 86119 OW0 WAT V 677 21．061 60．355 72．008 1．00 38．68 8 6161 OW0 WAT V 719 30．665 55．789 76．270 1．00 36．29 86120 OW0 WAT V 678 25．412 45．777 15．102 1．00 40．05 8 6162 OW0 WAT V 720 38．153 41．243 44．336 1．00 39．61 86121 OW0 WAT V 679 43．705 73．272 1．624 1．00 38．78 8 6163 OW0 WAT V 721 42．857 72．924 4．760 1．00 39．33 86122 OW0 WAT V 680 17．379 67．334 7．173 1．00 38．88 8 6164 OW0 WAT V 722 42．983 45．506 30．086 1．00 39．35 86123 OW0 WAT V 681 19．500 72．583 5．113 1．00 41．12 8 6165 OW0 WAT V 723 8．541 68．671 15．477 1．00 40．10 86124 OW0 WAT V 682 27．135 53．269 75．096 1．00 38．74 8 6166 OW0 WAT V 724 3．357 68．745 24．682 1．00 39．21 86125 OW0 WAT V 683 43．871 76．670 2．397 1．00 38．42 8 6167 OW0 WAT V 725 32．096 74．899 2．155 1．00 38．68 86126 OW0 WAT V 684 32．690 47．277 60．342 1．00 38．23 8 6168 OW0 WAT V 726 -3．316 99．677 31．930 1．00 40．29 86127 OW0 WAT V 685 38．889 50．643 67．387 1．00 38．05 8 6169 OW0 WAT V 727 33．290 44．355 45．552 1．00 39．94 86128 OW0 WAT V 686 15．848 75．816 7．403 1．00 37．86 8 6170 OW0 WAT V 728 50．677 69．314 25．213 1．00 38．89 86129 OW0 WAT V 687 25．036 96．149 30．003 1．00 38．02 8 6171 OW0 WAT V 729 35．441 42．395 37．048 1．00 39．29 86130 OW0 WAT V 688 44．120 49．147 54．661 1．00 39．21 8 6172 OW0 WAT V 730 8．363 53．922 35．516 1．00 38．32 86131 OW0 WAT V 689 31．793 51．208 10．937 1．00 39．53 8 6173 OW0 WAT V 731 -1．713 91．588 39．071 1．00 40．09 86132 OW0 WAT V 690 9．476 96．492 43．783 1．00 37．31 8 6174 OW0 WAT V 732 22．068 82．950 49．452 1．00 38．86 86133 OW0 WAT V 691 8．821 88．129 44．638 1．00 39．95 8 6175 OW0 WAT V 733 -1．449 89．011 21．652 1．00 39．99 86134 OW0 WAT V 692 8．003 80．636 43．644 1．00 37．70 8 6176 OW0 WAT V 734 37．354 59．035 5．289 1．00 40．90 86135 OW0 WAT V 693 14．834 83．314 13．883 1．00 39．80 8 6177 OW0 WAT V 735 20．992 87．687 45．698 1．00 40．19 86136 OW0 WAT V 694 21．370 44．389 41．265 1．00 39．75 8 6178 OW0 WAT V 736 46．650 76．726 54．492 1．00 40．47 86137 OW0 WAT V 695 25．208 85．122 7．995 1．00 38．90 8 6179 OW0 WAT V 737 7．370 47．777 49．173 1．00 41．37 86138 OW0 WAT V 696 34．431 64．498 5．882 1．00 37．43 8 6180 OW0 WAT V 738 14．279 71．404 55．742 1．00 39．06 86139 OW0 WAT V 697 46．857 48．623 44．260 1．00 38．67 8 6181 OW0 WAT V 739 13．276 62．067 63．468 1．00 38．95 86140 OW0 WAT V 698 48．394 49．074 31．806 1．00 38．40 8 6182 OW0 WAT V 740 47．469 55．262 33．788 1．00 41．14 86141 OW0 WAT V 699 6．330 71．875 18．323 1．00 39．24 8 6183 OW0 WAT V 741 35．182 72．963 73．409 1．00 38．69 86142 OW0 WAT V 700 3．567 68．493 56．513 1．00 39．03 8 6184 OW0 WAT V 742 28．993 42．749 41．796 1．00 40．22 86143 OW0 WAT V 701 19．531 67．580 61．273 1．00 38．68 8 6185 OW0 WAT V 743 12．430 51．804 37．400 1．00 39．68 86186 OW0 WAT V 744 5．325 85．408 18．950 1．00 41．26 8 6228 OW0 WAT V 786 19．476 44．845 23．558 1．00 42．02 86187 OW0 WAT V 745 41．721 66．169 73．677 1．00 39．43 8 6229 OW0 WAT V 787 21．294 88．109 18．755 1．00 42．02 86188 OW0 WAT V 746 16．983 83．519 10．040 1．00 40．83 8 6230 OW0 WAT V 788 46．461 57．071 56．124 1．00 41．88 86189 OW0 WAT V 747 -3．245 67．552 51．568 1．00 41．14 8 6231 OW0 WAT V 789 52．975 62．124 50．393 1．00 41．59 86190 OW0 WAT V 748 18．547 72．699 54．390 1．00 40．80 8 6232 OW0 WAT V 790 8．480 108．235 24．221 1．00 42．16 86191 OW0 WAT V 749 50．952 65．503 10．665 1．00 39．71 8 6233 OW0 WAT V 791 18．517 78．200 51．474 1．00 42．31 86192 OW0 WAT V 750 6．873 59．618 31．097 1．00 40．61 8 6234 OW0 WAT V 792 -5．150 51．726 49．471 1．00 40．85 86193 OW0 WAT V 751 44．643 72．249 41．540 1．00 40．21 8 6235 OW0 WAT V 793 36．849 55．447 72．633 1．00 42．13 86194 OW0 WAT V 752 10．333 59．620 21．158 1．00 40．03 8 6236 OW0 WAT V 794 37．563 79．694 42．494 1．00 41．67 86195 OW0 WAT V 753 25．342 99．843 20．985 1．00 40．88 8 6237 OW0 WAT V 795 18．818 84．285 16．222 1．00 43．03 86196 OW0 WAT V 754 13．886 67．341 51．913 1．00 41．40 8 6238 OW0 WAT V 796 36．451 82．759 13．933 1．00 41．71 86197 OW0 WAT V 755 20．669 50．466 56．076 1．00 40．93 8 6239 OW0 WAT V 797 22．906 51．457 67．808 1．00 41．33 86198 OW0 WAT V 756 16．062 51．352 42．439 0．00 41．08 8 6240 OW0 WAT V 798 1．528 102．171 36．053 1．00 41．41 86199 OW0 WAT V 757 -2．323 91．095 34．519 1．00 40．69 8 6241 OW0 WAT V 799 36．684 45．294 51．188 1．00 42．88 86200 OW0 WAT V 758 3．987 63．229 29．353 1．00 41．53 8 6242 OW0 WAT V 800 14．017 67．414 9．706 1．00 41．87 86201 OW0 WAT V 759 20．694 99．900 18．786 1．00 39．84 8 6243 OW0 WAT V 801 47．832 66．788 18．650 1．00 43．94 86202 OW0 WAT V 760 21．098 72．115 58．710 1．00 40．04 8 6244 OW0 WAT V 802 34．436 88．324 36．102 1．00 43．03 86203 OW0 WAT V 761 39．451 41．349 13．513 1．00 40．57 8 6245 OW0 WAT V 803 24．260 67．815 69．741 1．00 42．57 86204 OW0 WAT V 762 3．185 80．792 42．000 1．00 41．27 8 6246 OW0 WAT V 804 13．129 74．685 52．293 1．00 42．14 86205 OW0 WAT V 763 15．866 68．494 52．407 1．00 40．90 8 6247 OW0 WAT V 805 16．572 61．433 12．722 1．00 41．61 86206 OW0 WAT V 764 42．027 79．686 47．257 1．00 40．14 8 6248 OW0 WAT V 806 46．827 51．429 47．524 1．00 42．73 86207 OW0 WAT V 765 41．063 55．022 68．081 1．00 42．98 8 6249 OW0 WAT V 807 26．546 48．730 71．404 1．00 42．47 86208 OW0 WAT V 766 15．728 85．261 16．175 1．00 42．08 8 6250 OW0 WAT V 808 33．308 76．572 61．813 1．00 42．82 86209 OW0 WAT V 767 -8．665 63．541 41．234 1．00 40．98 8 6251 OW0 WAT V 809 16．314 98．564 17．363 1．00 42．43 86210 OW0 WAT V 768 28．828 85．580 44．440 1．00 40．75 8 6252 OW0 WAT V 810 47．038 73．620 61．642 1．00 43．62 86211 OW0 WAT V 769 46．504 46．346 43．773 1．00 40．98 8 6253 OW0 WAT V 811 23．301 74．541 1．386 1．00 44．52 86212 OW0 WAT V 770 52．964 61．429 54．373 1．00 41．49 8 6254 OW0 WAT V 812 23．719 88．481 37．683 1．00 40．46 86213 OW0 WAT V 771 25．001 95．005 39．507 1．00 41．35 8 6255 OW0 WAT V 813 31．440 60．185 76．751 1．00 43．11 86214 OW0 WAT V 772 4．818 62．633 59．449 1．00 41．54 8 6256 OW0 WAT V 814 16．573 101．550 19．316 1．00 43．14 86215 OW0 WAT V 773 18．916 60．160 66．080 1．00 41．09 8 6257 OW0 WAT V 815 4．201 55．069 57．571 1．00 42．80 86216 OW0 WAT V 774 27．033 88．841 12．019 1．00 41．39 8 6258 OW0 WAT V 816 -5．755 72．609 47．268 1．00 41．92 86217 OW0 WAT V 775 13．803 67．385 57．044 1．00 41．01 8 6259 OW0 WAT V 817 23．802 106．033 28．040 1．00 42．13 86218 OW0 WAT V 776 11．356 101．651 18．715 1．00 42．40 8 6260 OW0 WAT V 818 28．580 91．427 35．569 1．00 44．77 86219 OW0 WAT V 777 50．379 57．839 57．286 1．00 38．80 8 6261 OW0 WAT V 819 -6．927 74．495 44．783 1．00 42．39 86220 OW0 WAT V 778 9．739 81．288 44．991 1．00 38．14 8 6262 OW0 WAT V 820 42．898 80．745 21．282 1．00 42．72 86221 OW0 WAT V 779 26．770 45．470 44．155 1．00 39．31 8 6263 OW0 WAT V 821 44．594 48．996 19．414 1．00 42．65 86222 OW0 WAT V 780 51．219 61．900 12．424 1．00 42．17 8 6264 OW0 WAT V 822 22．357 66．608 68．417 1．00 43．63 86223 OW0 WAT V 781 44．665 53．194 62．632 1．00 40．09 8 6265 OW0 WAT V 823 25．576 50．604 10．991 1．00 43．85 86224 OW0 WAT V 782 -4．332 57．891 45．992 1．00 43．38 8 6266 OW0 WAT V 824 47．220 77．741 25．726 1．00 44．91 86225 OW0 WAT V 783 54．313 63．995 27．513 1．00 40．34 8 6267 OW0 WAT V 825 16．600 55．517 47．156 1．00 44．33 86226 OW0 WAT V 784 26．835 56．319 8．446 1．00 41．42 8 6268 OW0 WAT V 826 1．892 50．074 39．116 1．00 42．83 86227 OW0 WAT V 785 53．198 59．584 25．852 1．00 42．12 8 6269 OW0 WAT V 827 24．440 89．039 35．388 1．00 43．51 86270 OW0 WAT V 828 21．480 53．418 43．918 1．00 43．38 8 6312 OW0 WAT V 870 46．779 45．863 33．183 1．00 38．06 86271 OW0 WAT V 829 14．604 82．502 11．170 1．00 41．84 8 6313 OW0 WAT V 871 28．449 47．238 49．410 1．00 44．98 86272 OW0 WAT V 830 14．875 62．765 14．779 1．00 42．12 8 6314 OW0 WAT V 872 31．691 90．618 16．034 1．00 45．59 86273 OW0 WAT V 831 3．701 80．451 16．127 1．00 43．54 8 6315 OW0 WAT V 873 45．269 73．271 25．041 1．00 46．87 86274 OW0 WAT V 832 48．724 69．957 34．245 1．00 43．72 8 6316 OW0 WAT V 874 18．096 50．245 53．261 1．00 45．09 86275 OW0 WAT V 833 33．297 59．385 78．143 1．00 45．08 8 6317 OW0 WAT V 875 -5．062 64．679 39．520 1．00 44．00 86276 OW0 WAT V 834 17．544 53．593 51．513 1．00 46．32 8 6318 OW0 WAT V 876 17．006 54．092 49．423 1．00 46．50 86277 OW0 WAT V 835 12．009 85．638 47．505 1．00 44．72 8 6319 OW0 WAT V 877 39．580 64．107 77．580 1．00 45．16 86278 OW0 WAT V 836 12．936 54．854 19．146 1．00 42．89 8 6320 OW0 WAT V 878 16．405 56．330 66．595 1．00 44．67 86279 OW0 WAT V 837 24．005 43．446 16．058 1．00 42．88 8 6321 OW0 WAT V 879 28．253 74．829 0．308 1．00 44．14 86280 OW0 WAT V 838 2．563 57．015 61．406 1．00 42．80 8 6322 OW0 WAT V 880 26．165 96．027 33．730 1．00 45．73 86281 OW0 WAT V 839 17．292 81．361 47．327 1．00 43．05 8 6323 OW0 WAT V 881 25．024 94．673 31．684 1．00 45．30 86282 OW0 WAT V 840 26．973 97．353 24．292 1．00 43．44 8 6324 OW0 WAT V 882 6．382 101．590 23．078 1．00 45．88 86283 OW0 WAT V 841 24．520 83．741 45．252 1．00 44．48 8 6325 OW0 WAT V 883 20．784 106．032 25．469 1．00 44．92 86284 OW0 WAT V 842 40．943 89．452 22．148 1．00 43．11 8 6326 OW0 WAT V 884 15．678 70．001 59．741 1．00 47．72 86285 OW0 WAT V 843 17．748 68．046 54．218 1．00 43．50 8 6327 OW0 WAT V 885 43．426 78．175 61．043 1．00 46．23 86286 OW0 WAT V 844 53．072 63．513 23．413 1．00 44．03 8 6328 OW0 WAT V 886 10．651 50．358 43．666 1．00 45．79 86287 OW0 WAT V 845 -1．016 97．468 34．805 1．00 44．47 8 6329 OW0 WAT V 887 0．918 49．811 54．685 1．00 45．38 86288 OW0 WAT V 846 14．885 69．989 10．290 1．00 44．92 8 6330 OW0 WAT V 888 24．371 106．460 30．607 1．00 46．20 86289 OW0 WAT V 847 15．800 50．802 20．677 1．00 46．01 8 6331 OW0 WAT V 889 7．425 93．590 16．782 1．00 45．79 86290 OW0 WAT V 848 25．982 102．118 29．899 1．00 44．94 8 6332 OW0 WAT V 890 20．314 66．093 66．469 1．00 48．35 86291 OW0 WAT V 849 0．247 52．205 55．531 1．00 45．62 8 6333 OW0 WAT V 891 12．244 93．829 44．935 1．00 47．03 86292 OW0 WAT V 850 18．884 61．154 6．132 1．00 44．78 8 6334 OW0 WAT V 892 2．847 56．085 32．137 1．00 48．09 86293 OW0 WAT V 851 11．959 71．909 12．344 1．00 44．89 8 6335 OW0 WAT V 893 15．592 72．473 53．588 1．00 46．24 86294 0W0 WAT V 852 -1．246 74．512 28．721 1．00 43．38 8 6336 OW0 WAT V 894 45．552 49．673 29．081 1．00 46．73 86295 OW0 WAT V 853 39．883 48．418 12．157 1．00 44．97 8 6337 OW0 WAT V 895 48．867 72．566 56．249 1．00 45．76 86296 OW0 WAT V 854 25．484 65．082 75．271 1．00 40．98 8 6338 OW0 WAT V 896 51．123 56．932 37．786 1．00 40．59 86297 OW0 WAT V 855 31．943 70．931 74．851 1．00 43．51 8 6339 OW0 WAT V 897 30．394 49．733 9．142 1．00 48．10 86298 OW0 WAT V 856 35．277 49．445 9．697 1．00 45．37 8 6340 OW0 WAT V 898 27．101 98．920 22．257 1．00 46．90 86299 OW0 WAT V 857 51．902 64．035 51．472 1．00 44．46 8 6341 OW0 WAT V 899 14．712 51．617 24．308 1．00 47．17 86300 OW0 WAT V 858 5．381 94．650 19．292 1．00 45．20 8 6342 OW0 WAT V 900 46．781 50．533 27．214 1．00 47．00 86301 OW0 WAT V 859 14．161 52．807 19．941 1．00 44．99 8 6343 OW0 WAT W1 -6．114 65．250 32．669 1．00 47．96 86302 OW0 WAT V 860 0．976 49．582 46．683 1．00 45．54 8 6344 OW0 WAT W2 47．645 71．480 60．598 1．00 45．49 86303 OW0 WAT V 861 11．378 56．649 26．955 1．00 46．98 8 6345 OW0 WAT W3 48．802 54．151 54．398 1．00 46．37 86304 OW0 WAT V 862 23．725 48．499 52．657 1．00 43．58 8 6346 OW0 WAT W4 4．605 105．268 26．990 1．00 46．92 86305 OW0 WAT V 863 31．619 53．767 4．982 1．00 44．03 8 6347 OW0 WAT W5 42．143 73．136 41．061 1．00 45．02 86306 OW0 WAT V 864 21．564 85．158 16．121 1．00 46．34 8 6348 OW0 WAT W6 26．105 89．154 41．563 1．00 47．90 86307 OW0 WAT V 865 48．454 57．833 31．207 1．00 45．05 8 6349 OW0 WAT W7 3．202 48．853 55．140 1．00 47．23 86308 OW0 WAT V 866 13．820 78．070 11．134 1．00 47．52 8 6350 OW0 WAT W8 -2．318 61．724 33．458 1．00 48．00 86309 OW0 WAT V 867 53．268 61．611 27．715 1．00 45．47 8 6351 OW0 WAT W9 38．569 50．803 7．204 1．00 46．95 86310 OW0 WAT V 868 40．661 42．455 21．732 1．00 43．57 8 6352 OW0 WAT W 10 2．160 103．336 25．390 1．00 47．08 86311 OW0 WAT V 869 24．881 97．609 17．754 1．00 41．56 8 6353 OW0 WAT W 11 27．464 41．903 36．189 1．00 42．96 86354 OW0 WAT W 12 49．209 50．152 22．583 1．00 48．25 8 6396 OW0 WAT W 54 49．464 48．219 14．354 1．00 55．58 86355 OW0 WAT W 13 10．266 57．487 62．131 1．00 43．39 8 6397 OW0 WAT W 55 -2．823 49．394 48．028 1．00 50．11 86356 OW0 WAT W 14 54．127 66．185 63．244 1．00 49．78 8 6398 OW0 WAT W 56 22．263 105．611 23．242 1．00 50．89 86357 OW0 WAT W 15 19．083 49．330 63．179 1．00 49．30 8 6399 OW0 WAT W 57 16．395 51．479 56．998 1．00 54．48 86358 OW0 WAT W 16 39．385 74．287 38．793 1．00 46．50 8 6400 OW0 WAT W 58 46．461 51．028 12．082 1．00 51．52 86359 OW0 WAT W 17 -1．255 52．062 41．948 1．00 49．09 8 6401 OW0 WAT W 59 35．996 61．651 5．602 1．00 53．96 86360 OW0 WAT W 18 16．630 69．708 8．569 1．00 48．63 8 6402 OW0 WAT W 60 25．277 46．888 50．958 1．00 53．30 86361 OW0 WAT W 19 29．289 54．314 9．208 1．00 49．09 8 6403 OW0 WAT W 61 15．763 94．604 17．487 1．00 49．77 86362 OW0 WAT W 20 38．590 83．950 31．916 1．00 48．14 8 6404 OW0 WAT W 62 42．937 61．534 7．934 1．00 47．74 86363 OW0 WAT W 21 47．212 44．923 37．558 1．00 49．07 8 6405 OW0 WAT W 63 24．840 46．516 44．072 1．00 51．69 86364 OW0 WAT W 22 2．016 104．557 33．998 1．00 50．31 8 6406 OW0 WAT W 64 29．111 92．028 40．197 1．00 48．35 86365 OW0 WAT W 23 5．910 79．410 15．810 1．00 46．74 8 6407 OW0 WAT W 65 4．689 89．221 19．393 1．00 50．44 86366 OW0 WAT W 24 18．824 46．920 16．693 1．00 44．54 8 6408 OW0 WAT W 66 11．456 93．383 15．046 1．00 58．07 86367 OW0 WAT W 25 21．253 90．457 18．335 1．00 47．12 8 6409 OW0 WAT W 67 15．227 108．500 35．816 1．00 52．43 86368 OW0 WAT W 26 46．674 72．576 34．746 1．00 48．69 8 6410 OW0 WAT W 68 42．860 74．904 32．815 1．00 52．70 86369 OW0 WAT W 27 17．804 54．470 14．884 1．00 50．05 8 6411 OW0 WAT W 69 48．829 69．006 23．605 1．00 55．19 86370 OW0 WAT W 28 -3．319 64．779 54．655 1．00 49．95 8 6412 OW0 WAT W 70 15．485 68．666 11．962 1．00 52．48 86371 OW0 WAT W 29 20．035 59．810 69．328 1．00 47．36 8 6413 OW0 WAT W 71 -5．047 98．836 30．411 1．00 52．33 86372 OW0 WAT W 30 6．598 98．214 19．529 1．00 50．29 8 6414 OW0 WAT W 72 38．899 69．928 3．024 1．00 53．43 86373 OW0 WAT W 31 29．388 57．634 5．275 1．00 49．23 8 6415 OW0 WAT W 73 47．563 47．253 16．948 1．00 53．16 86374 OW0 WAT W 32 25．881 83．371 49．453 1．00 49．89 8 6416 OW0 WAT W 74 8．621 51．721 57．810 1．00 51．63 86375 OW0 WAT W 32 46．828 48．534 13．616 1．00 48．17 8 6417 OW0 WAT W 75 52．887 59．020 49．147 1．00 50．28 86376 OW0 WAT W 34 52．912 62．999 14．852 1．00 46．56 8 6418 OW0 WAT W 76 4．037 61．529 30．846 1．00 54．62 86377 OW0 WAT W 35 2．107 83．103 18．070 1．00 48．10 8 6419 OW0 WAT W 77 4．332 83．232 16．091 1．00 55．82 86378 OW0 WAT W 36 41．486 67．797 7．736 1．00 50．23 8 6420 OW0 WAT W 78 36．037 53．977 74．978 1．00 55．15 86379 OW0 WAT W 37 9．492 94．962 15．817 1．00 48．00 8 6421 OW0 WAT W 79 51．512 53．978 47．701 0．00 54．18 86380 OW0 WAT W 38 28．348 95．134 21．001 1．00 48．19 8 6422 OW0 WAT W 80 14．797 91．920 17．273 1．00 51．87 86381 OW0 WAT W 39 32．401 92．434 25．439 1．00 50．58 8 6423 OW0 WAT W 81 19．801 84．369 8．356 1．00 55．63 86382 OW0 WAT W 40 46．035 46．956 48．050 1．00 50．92 8 6424 OW0 WAT W 82 31．496 46．252 52．107 1．00 55．15 86383 OW0 WAT W 41 34．909 51．572 71．159 1．00 49．38 8 6425 OW0 WAT W 83 -1．823 79．829 19．762 1．00 53．76 86384 OW0 WAT W 42 29．114 76．486 61．672 1．00 49．83 8 6426 OW0 WAT W 84 29．256 92．834 20．731 1．00 53．49 86385 OW0 WAT W 43 -3．044 91．942 40．975 1．00 51．92 8 6427 OW0 WAT W 85 -1．824 76．279 32．563 1．00 55．76 86386 OW0 WAT W 44 -3．395 74．451 28．328 1．00 46．84 8 6428 OW0 WAT W 86 32．061 46．088 49．588 1．00 55．95 86387 OW0 WAT W 45 20．187 89．421 44．602 1．00 49．88 8 6429 OW0 WAT W 87 41．327 42．439 33．669 1．00 55．86 86388 OW0 WAT W 46 -4．080 54．699 41．545 1．00 50．13 8 6430 OW0 WAT W 88 43．153 80．324 3．532 1．00 52．67 86389 OW0 WAT W 47 38．425 87．733 31．621 1．00 49．47 8 6431 OW0 WAT W 89 47．799 76．801 61．841 1．00 55．93 86390 OW0 WAT W 48 4．305 62．413 62．323 1．00 49．60 8 6432 OW0 WAT W 90 35．706 85．333 37．346 1．00 54．64 86391 OW0 WAT W 49 6．229 89．367 44．095 1．00 53．06 8 6433 OW0 WAT W 91 52．110 65．452 56．038 1．00 53．77 86392 OW0 WAT W 50 49．747 66．902 23．155 0．00 51．47 8 6434 OW0 WAT W 92 16．996 79．167 47．458 1．00 56．65 86393 OW0 WAT W 51 40．855 78．417 26．292 1．00 48．79 8 6435 OW0 WAT W 93 27．626 49．502 11．515 1．00 60．46 86394 OW0 WAT W 52 17．489 50．714 66．895 1．00 52．19 8 6436 OW0 WAT W 94 29．317 47．547 14．906 1．00 61．23 86395 OW0 WAT W 53 34．327 92．622 27．782 1．00 49．40 8 6437 OW0 WAT W 95 51．306 65．455 30．794 0．00 67．31 86438 OW0 WAT W 96 21．436 52．799 12．475 1．00 60．39 8 6480 OW0 WAT W 138 38．033 48．935 8．928 1．00 56．21 86439 OW0 WAT W 97 24．857 50．122 68．228 1．00 61．97 8 6481 OW0 WAT W 139 22．720 48．167 43．406 1．00 43．05 86440 OW0 WAT W 98 53．436 60．942 47．809 1．00 59．88 8 6482 OW0 WAT W 140 16．160 51．440 42．398 1．00 42．33 86441 OW0 WAT W 99 26．545 99．863 28．613 1．00 66．13 8 6483 OW0 WAT W 141 51．286 65．520 30．747 0．00 58．93 86442 OW0 WAT W 100 28．187 94．100 34．809 1．00 47．55 8 6484 OW0 WAT W 142 22．870 83．783 -0．279 1．00 39．91 86443 OW0 WAT W 101 46．501 68．477 9．327 1．00 62．49 8 6485 OW0 WAT W 143 23．492 85．411 14．742 1．00 45．55 86444 OW0 WAT W 102 41．335 80．622 32．546 1．00 56．46 8 6486 OW0 WAT W 144 30．609 38．135 34．869 1．00 53．23 86445 OW0 WAT W 103 49．090 47．019 29．937 1．00 51．60 8 6487 OW0 WAT W 145 51．546 53．971 47．725 0．00 54．90 86446 OW0 WAT W 104 29．677 70．505 75．480 1．00 55．52 8 6488 OW0 WAT W 146 37．344 40．493 33．234 1．00 46．02 86447 OW0 WAT W 105 10．580 70．552 56．020 1．00 45．60 8 6489 OW0 WAT W 147 35．805 47．572 62．190 1．00 53．24 86448 OW0 WAT W 106 -5．437 61．460 36．195 1．00 49．58 8 6490 OW0 WAT W 148 32．439 62．293 76．111 1．00 52．51 86449 OW0 WAT W 107 41．636 42．378 28．372 1．00 47．73 8 6491 OW0 WAT W 149 24．077 90．751 37．673 1．00 48．00 86450 OW0 WAT W 108 48．134 51．375 29．584 1．00 53．67 8 6492 OW0 WAT W 150 20．655 50．869 68．464 1．00 51．34 86451 OW0 WAT W 109 20．029 46．534 41．141 1．00 45．69 8 6493 OW0 WAT W 151 42．359 76．800 31．368 1．00 54．68 86452 OW0 WAT W 110 39．076 61．857 77．827 1．00 61．24 8 6494 OW0 WAT W 152 40．991 84．869 28．522 1．00 51．94 86453 OW0 WAT W 111 40．140 79．602 28．296 1．00 58．08 8 6495 OW0 WAT W 153 -3．448 59．486 34．298 1．00 60．14 86454 OW0 WAT W 112 24．479 41．686 38．003 1．00 48．71 8 6496 OW0 WAT W 154 24．275 50．044 65．629 1．00 48．99 86455 OW0 WAT W 113 18．748 86．522 18．736 1．00 54．95 8 6497 OW0 WAT W 155 24．898 47．635 57．042 1．00 50．00 86456 OW0 WAT W 114 26．670 86．155 43．878 1．00 45．83 8 6498 OW0 WAT W 156 46．911 73．376 32．086 1．00 65．97 86457 OW0 WAT W 115 34．014 44．101 58．947 1．00 55．80 8 6499 OW0 WAT W 157 12．448 63．643 14．806 1．00 50．68 86458 OW0 WAT W 116 44．085 44．358 32．579 1．00 66．42 8 6500 OW0 WAT W 158 17．367 83．516 7．750 1．00 59．03 86459 OW0 MAT W 117 2．549 102．526 41．260 1．00 56．37 8 6501 OW0 WAT W 159 38．537 87．429 19．244 1．00 48．05 86460 OW0 WAT W 118 10．042 59．115 64．251 1．00 53．53 8 6502 OW0 WAT W 160 49．397 68．482 30．753 0．00 47．12 86461 OW0 WAT W 119 52．498 59．271 37．676 1．00 46．44 8 6503 OW0 WAT W 161 52．562 62．737 30．460 0．00 55．04 86462 OW0 WAT W 120 49．412 68．479 30．738 0．00 48．32 8 6504 OW0 WAT W 162 17．100 92．730 17．506 1．00 48．89 86463 OW0 WAT W 121 39．604 81．174 29．899 1．00 40．72 8 6505 OW0 WAT W 163 54．143 65．666 53．272 1．00 49．78 86464 OW0 WAT W 122 52．578 62．726 30．463 0．00 55．27 8 6506 OW0 WAT W 164 35．140 89．217 21．335 0．00 49．55 86465 OW0 WAT W 123 32．284 38．992 32．423 1．00 44．19 8 6507 OW0 WAT W 165 40．864 85．144 25．201 1．00 51．96 86466 OW0 WAT W 124 54．342 58．298 13．900 1．00 48．84 8 6508 OW0 WAT W 166 0．129 71．062 53．859 1．00 50．46 86467 OW0 WAT W 125 53．831 60．018 17．609 1．00 53．12 8 6509 OW0 WAT W 167 19．749 95．732 16．395 1．00 54．02 86468 OW0 WAT W 126 37．548 48．910 67．790 1．00 63．29 8 6510 OW0 WAT W 168 45．089 55．696 66．763 1．00 48．69 86469 OW0 WAT W 127 36．364 67．201 64．210 1．00 54．77 8 6511 OW0 WAT W 169 29．920 93．952 27．969 1．00 57．82 86470 OW0 WAT W 128 35．507 88．726 18．930 1．00 44．18 8 6512 OW0 WAT W 170 -1．140 103．281 29．038 1．00 59．68 86471 OW0 WAT W 129 49．585 56．011 59．240 1．00 44．54 8 6513 OW0 WAT W 171 0．493 67．332 27．261 1．00 46．75 86472 OW0 WAT W 130 13．470 54．095 28．765 1．00 39．17 8 6514 OW0 WAT W 172 11．663 49．273 52．961 1．00 47．65 86473 OW0 WAT W 131 11．141 90．680 16．198 1．00 49．46 8 6515 OW0 WAT W 173 19．395 43．670 27．526 0．00 52．64 86474 OW0 WAT W 132 -9．184 65．150 46．616 1．00 52．99 8 6516 OW0 WAT W 174 12．558 73．429 10．221 1．00 52．09 86475 OW0 WAT W 133 44．910 67．182 7．757 1．00 52．67 8 6517 OW0 WAT W 175 47．725 72．168 25．475 1．00 55．03 86476 OW0 WAT W 134 38．968 68．370 71．252 1．00 37．18 8 6518 OW0 WAT W 176 37．354 46．525 53．992 1．00 62．86 86477 OW0 WAT W 135 9．962 106．661 35．598 1．00 48．81 8 6519 OW0 WAT W 177 6．566 77．689 48．060 1．00 54．04 86478 OW0 WAT W 136 -0．018 83．329 37．562 1．00 49．93 8 6520 OW0 WAT W 178 27．239 80．756 54．362 1．00 54．49 86479 OW0 WAT W 137 6．077 95．625 42．890 1．00 41．31 8 6521 OW0 WAT W 179 29．136 79．115 59．854 1．00 51．47 86522 OW0 WAT W 180 51．301 65．512 30．778 1．00 58．87 86523 OW0 WAT W 181 49．729 67．077 23．232 1．00 50．64 86524 OW0 WAT W 182 15．428 63．127 65．725 1．00 53．21 86525 OW0 WAT W 183 28．316 47．473 59．001 1．00 52．58 86526 OW0 WAT W 184 11．167 50．777 21．789 1．00 55．21 86527 OW0 WAT W 185 39．667 45．779 11．484 1．00 50．46 86528 OW0 WAT W 186 9．302 78．481 48．408 1．00 50．14 86529 OW0 WAT W 187 -2．511 95．777 25．082 1．00 50．26 86530 OW0 WAT W 188 49．525 52．221 41．616 1．00 53．78 86531 OW0 WAT W 189 33．219 90．787 32．195 1．00 53．22 86532 OW0 WAT W 190 18．629 63．971 67．355 1．00 54．97 86533 OW0 WAT W 191 6．996 55．402 34．790 1．00 49．49 86534 OW0 WAT W 192 50．269 70．807 60．070 1．00 54．80 86535 OW0 WAT W 193 -3．948 89．479 31．518 0．00 54．80 86536 OW0 WAT W 194 4．036 51．795 57．529 1．00 56．49 86537 OW0 WAT W 195 15．790 48．084 23．036 1．00 52．39 86538 OW0 WAT W 196 22．577 105．708 45．361 1．00 51．14 86539 OW0 WAT W 197 7．453 103．921 23．508 1．00 50．15 86540 OW0 WAT W 198 37．899 80．588 45．384 1．00 52．20 86541 OW0 WAT W 199 19．774 74．879 53．890 1．00 55．07 86542 OW0 WAT W 200 50．055 68．873 30．956 1．00 30．00 86543 OW0 WAT W 201 53．330 63．201 30．956 1．00 37．00 86544 OW0 WAT W 202 35．086 89．130 21．284 1．00 49．00 86545 OW0 WAT W 203 2．339 51．858 35．796 1．00 50．00 86546 OW0 WAT W 204 19．180 43．755 7．572 1．00 50．00 86547 OW0 WAT W 205 51．693 55．504 46．921 1．00 51．00 86548 OW0 WAT W 206 31．811 80．217 54．661 1．00 51．00 86549 OW0 WAT W 207 11．695 77．786 12．093 1．00 51．00 86550 OW0 WAT W 208 29．940 46．996 53．693 1．00 52．00 86551 OW0 WAT W 209 7．251 102．500 40．633 1．00 52．00 86552 OW0 WAT W 210 23．858 91．561 17．414 1．00 52．00 86553 OW0 WAT W 211 6．783 49．832 40．633 1．00 52．00 86554 OW0 WAT W 212 44．910 47．806 22．735 1．00 52．00 86555 OW0 WAT W 213 36．255 46．591 10．158 1．00 52．00 86556 OW0 WAT W 214 27．601 61．581 77．880 1．00 52．00 86557 OW0 WAT W 215 27．133 98．043 33．861 1．00 53．00 86558 OW0 WAT W 216 18．479 55．504 45．470 1．00 53．00 86559 OW0 WAT W 217 9．122 47．401 46．438 1．00 53．00 86560 OW0 WAT W 218 9．590 66．037 16．447 1．00 53．00 86561 OW0 WAT W 219 13．333 91．966 46．438 1．00 53．00 8
序列表<110>NOVO NORDISK A／S<120>麦芽α-淀粉酶变体<130>5443-WO，SLK<140><141><160>14<170>PatentIn Ver．2．0<210>1<211>2160<212>DNA<213>芽孢杆菌属<220><221>CDS<222>(1)．．(2160)<220><221>mat_肽<222>(100)．．(2157)<400>1atg aaa aag aaa acg ctt tct tta ttt gtg gga ctg atg ctc ctc atc 48Met Lys Lys Lys Thr Leu ser Leu Phe Val Gly Leu Met Leu Leu Ile-30 -25 -20ggt ctt ctg ttc agc ggt tct ctt ccg tac aat cca aac gcc gct gaa 96Gly Leu Leu Phe Ser Gly Ser Leu Pro Tyr Asn Pro Asn Ala Ala Glu-15 -10 -5gcc agc agt tcc gca agc gtc aaa ggg gac gtg att tac cag att atc 144Ala Ser Ser Ser Ala Ser Val Lys Gly Asp Val Ile Tyr Gln Ile Ile-1 1 5 10 15att gac cgg ttt tac gat ggg gac acg acg aac aac aat cct gcc aaa 192Ile Asp Arg Phe Tyr Asp Gly Asp Thr Thr Asn Asn Asn Pro Ala Lys20 25 30agt tat gga ctt tac gat ccg acc aaa tcg aag tgg aaa atg tat tgg 240Ser Tyr Gly Leu Tyr Asp Pro Thr Lys Ser Lys Trp Lys Met Tyr Trp35 40 45ggc ggg gat ctg gag ggg gtt cgt caa aaa ctt cct tat ctt aaa cag288Gly Gly Asp Leu Glu Gly Val Arg Gln Lys Leu Pro Tyr Leu Lys Gln50 55 60ctg ggc gta acg aca atc tgg ttg tcc ccg gtt ttg gac aat ctg gat336Leu Gly Val Thr Thr Ile Trp Leu Ser Pro Val Leu Asp Asn Leu Asp65 70 75aca ctg gcg ggc acc gat aac acg ggc tat cac gga tac tgg acg cgc384Thr Leu Ala Gly Thr Asp Asn Thr Gly Tyr His Gly Tyr Trp Thr Arg80 85 90 95gat ttt aaa cag att gag gaa cat ttc ggg aat tgg acc aca ttt gac432Asp Phe Lys Gln Ile Glu Glu His Phe Gly Asn Trp Thr Thr Phe Asp100 105 110acg ttg gtc aat gat gct cac caa aac gga atc aag gtg att gtc gac480Thr Leu Val Asn Asp Ala His Gln Asn Gly Ile Lys Val Ile Val Asp115 120 125ttt gtg ccc aat cat tcg act cct ttt aag gca aac gat tcc acc ttt528Phe Val Pro Asn His Ser Thr Pro Phe Lys Ala Asn Asp Ser Thr Phe130 135 140gcg gaa ggc ggc gcc ctc tac aac aat gga acc tat atg ggc aat tat576Ala Glu Gly Gly Ala Leu Tyr Asn Asn Gly Thr Tyr Met Gly Asn Tyr145 150 155ttt gat gac gca aca aaa ggg tac ttc cac cat aat ggg gac atc agc624Phe Asp Asp Ala Thr Lys Gly Tyr Phe His His Asn Gly Asp Ile Ser160 165 170 175aac tgg gac gac cgg tac gag gcg caa tgg aaa aac ttc acg gat cca672Asn Trp Asp Asp Arg Tyr Glu Ala Gln Trp Lys Asn Phe Thr Asp Pro180 185 190gcc ggt ttc tcg ctt gcc gat ttg tcg cag gaa aat ggc acg att gct720Ala Gly Phe Ser Leu Ala Asp Leu Ser Gln Glu Asn Gly Thr Ile Ala195 200 205caa tac ctg acc gat gcg gcg gtt caa ttg gta gca cat gga gcg gat768Gln Tyr Leu Thr Asp Ala Ala Val Gln Leu Val Ala His Gly Ala Asp210 215 220ggt ttg cgg att gat gcg gtg aag cat ttt aat tcg ggg ttc tcc aaa816Gly Leu Arg Ile Asp Ala Val Lys His Phe Asn Ser Gly Phe Ser Lys225 230 235tcg ttg gcc gat aaa ctg tac caa aag aaa gac att ttc ctg gtg ggg 864Ser Leu Ala Asp Lys Leu Tyr Gln Lys Lys Asp Ile Phe Leu Val Gly240 245 250 255gaa tgg tac gga gat gac ccc gga aca gcc aat cat ctg gaa aag gtc 912Glu Trp Tyr Gly Asp Asp Pro Gly Thr Ala Asn His Leu Glu Lys Val260 265 270cgg tac gcc aac aac agc ggt gtc aat gtg ctg gat ttt gat ctc aac 960Arg Tyr Ala Asn Asn Ser Gly Val Asn Val Leu Asp Phe Asp Leu Asn275 280 285acg gtg att cga aat gtg ttc ggc aca ttt acg caa acg atg tac gat 1008Thr Val Ile Arg Asn Val Phe Gly Thr Phe Thr Gln Thr Met Tyr Asp290 295 300ctt aac aat atg gtg aac caa acg ggg aac gag tac aaa tac aaa gaa 1056Leu Asn Asn Met Val Asn Gln Thr Gly Asn Glu Tyr Lys Tyr Lys Glu305 310 315aat cta atc aca ttt atc gat aac cat gat atg tca aga ttt ctt tcg 1104Asn Leu Ile Thr Phe Ile Asp Asn His Asp Met Ser Arg Phe Leu Ser320 325 330 335gta aat tcg aac aag gcg aat ttg cac cag gcg ctt gct ttc att ctc 1152Val Asn Ser Asn Lys Ala Asn Leu His Gln Ala Leu Ala Phe Ile Leu340 345 350act tcg cgg ggt acg ccc tcc atc tat tat gga acc gaa caa tac atg 1200Thr Ser Arg Gly Thr Pro Ser Ile Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Tyr Met355 360 365gca ggc ggc aat gac ccg tac aac cgg ggg atg atg ccg gcg ttt gat 1248Ala Gly Gly Asn Asp Pro Tyr Asn Arg Gly Met Met Pro Ala Phe Asp370 375 380acg aca acc acc gcc ttt aaa gag gtg tca act ctg gcg ggg ttg cgc 1296Thr Thr Thr Thr Ala Pha Lys Glu Val Ser Thr Leu Ala Gly Leu Arg385 390 395agg aac aat gcg gcg atc cag tac ggc acc acc acc cag cgt tgg atc 1344Arg Asn Asn Ala Ala Ile Gln Tyr Gly Thr Thr Thr Gln Arg Trp Ile400 405 410 415aac aat gat gtt tac att tat gaa cgg aaa ttt ttc aac gat gtc gtg 1392Asn Asn Asp Val Tyr Ile Tyr Glu Arg Lys Phe Phe Asn Asp Val Val420 425 430ttg gtg gcc atc aat cga aac acg caa tcc tcc tat tcg att tcc ggt 1440Leu Val Ala Ile Asn Arg Asn Thr Gln Ser Ser Tyr Ser Ile Ser Gly435 440 445ttg cag acg gcc ttg cca aat ggc agc tat gcg gat tat ctg tca ggg 1488Leu Gln Thr Ala Leu Pro Asn Gly Ser Tyr Ala Asp Tyr Leu Ser Gly450 455 460ctg ttg ggg ggg aac ggg att tcc gtt tcc aat gga agt gtc gct tcg 1536Leu Leu Gly Gly Asn Gly Ile Ser Val Ser Asn Gly Ser Val Ala Ser465 470 475ttc acg ctt gcg cct gga gcc gtg tct gtt tgg cag tac agc aca tcc 1584Phe Thr Leu Ala Pro Gly Ala Val Ser Val Trp Gln Tyr Ser Thr Ser480 485 490 495gct tca gcg ccg caa atc gga tcg gtt gct cca aat atg ggg att ccg 1632Ala Ser Ala Pro Gln Ile Gly Ser Val Ala Pro Asn Met Gly Ile Pro500 505 510ggt aat gtg gtc acg atc gac ggg aaa ggt ttt ggg acg acg cag gga 1680Gly Asn Val Val Thr Ile Asp Gly Lys Gly Phe Gly Thr Thr Gln Gly515 520 525acc gtg aca ttt ggc gga gtg aca gcg act gtg aaa tcc tgg aca tcc 1728Thr Val Thr Phe Gly Gly Val Thr Ala Thr Val Lys Ser Trp Thr Ser530 535 540aat cgg att gaa gtg tac gtt ccc aac atg gcc gcc ggg ctg acc gat 1776Asn Arg Ile Glu Val Tyr Val Pro Asn Met Ala Ala Gly Leu Thr Asp545 550 555gtg aaa gtc acc gcg ggt gga gtt tcc agc aat ctg tat tct tac aat 1824Val Lys Val Thr Ala Gly Gly Val Ser Ser Asn Leu Tyr Ser Tyr Asn560 565 570 575att ttg agt gga acg cag aca tcg gtt gtg ttt act gtg aaa agt gcg 1872Ile Leu Ser Gly Thr Gln Thr Ser Val Val Phe Thr Val Lys Ser Ala580 585 590cct ccg acc aac ctg ggg gat aag att tac ctg acg ggc aac ata ccg 1920Pro Pro Thr Asn Leu Gly Asp Lys Ile Tyr Leu Thr Gly Asn Ile Pro595 600 605gaa ttg ggg aat tgg agc acg gat acg agc gga gcc gtt aac aat gcg 1968Glu Leu Gly Asn Trp Ser Thr Asp Thr ser Gly Ala Val Asn Asn Ala610 615 620caa ggg ccc ctg ctc gcg ccc aat tat ccg gat tgg ttt tat gta ttc 2016Gln Gly Pro Leu Leu Ala Pro Asn Tyr Pro Asp Trp Phe Tyr Val Phe625 630 635agc gtt cca gca gga aag acg att caa ttc aag ttc ttc atc aag cgt 2064Ser Val Pro Ala Gly Lys Thr Ile Gln Phe Lys Phe Phe Ile Lys Arg640 645 650 655gcg gat gga acg att caa tgg gag aat ggt tcg aac cac gtg gcc aca 2112Ala Asp Gly Thr Ile Gln Trp Glu Asn Gly Ser Asn His Val Ala Thr660 665 670act ccc acg ggt gca acc ggt aac att act gtt acg tgg caa aac tag 2160Thr Pro Thr Gly Ala Thr Gly Asn Ile Thr Val Thr Trp Gln Asn675 680 685<210>2<211>719<212>PRT<213>芽孢杆菌属<400>2Met Lys Lys Lye Thr Leu Sar Leu Phe Val Gly Leu Met Leu Leu Ile1 5 10 15Gly Leu Leu Phe Ser G1y Ser Leu Pro Tyr Asn Pro Asn Ala Ala Glu20 25 30Ala Ser Ser Ser Ala Ser Val Lys Gly Asp Val Ile Tyr Gln Ile Ile35 40 45Ile Asp Arg Phe Tyr Asp Gly Asp Thr Thr Asn Asn Asn Pro Ala Lys50 55 60Ser Tyr Gly Leu Tyr Asp Pro Thr Lys Ser Lys Trp Lys Met Tyr Trp65 70 75 80Gly Gly Asp Leu Glu Gly Val Arg Gln Lys Leu Pro Tyr Leu Lys Gln85 90 95Leu Gly Val Thr Thr Ile Trp Leu Ser Pro Val Leu Asp Asn Leu Asp100 105 110Thr Leu Ala Gly Thr Asp Asn Thr Gly Tyr His Gly Tyr Trp Thr Arg115 120 125Asp Phe Lys Gln Ile Glu Glu His Phe Gly Asn Trp Thr Thr Phe Asp130 135 140Thr Leu Val Asn Asp Ala His Gln Asn Gly Ile Lys Val Ile Val Asp145 150 155 160Phe Val Pro Asn His Ser Thr Pro Phe Lys Ala Asn Asp Ser Thr Phe165 170 175Ala Glu Gly Gly Ala Leu Tyr Asn Asn Gly Thr Tyr Met Gly Asn Tyr180 185 190Phe Asp Asp Ala Thr Lys Gly Tyr Phe His His Asn Gly Asp Ile Ser195 200 205Asn Trp Asp Asp Arg Tyr Glu Ala Gln Trp Lys Asn Phe Thr Asp Pro210 215 220Ala Gly Phe Ser Leu Ala Asp Leu Ser Gln Glu Asn Gly Thr Ile Ala225 230 235240Gln Tyr Leu Thr Asp Ala Ala Val Gln Leu Val Ala His Gly Ala Asp245 250 255G1y Leu Arg Ile Asp Ala Val Lys His Phe Asn Ser Gly Phe Ser Lys260 265 270Ser Leu Ala Asp Lys Leu Tyr Gln Lys Lys Asp Ile Phe Leu Val Gly275 280 285Glu Trp Tyr Gly Asp Asp Pro Gly Thr Ala Asn His Leu Glu Lys Val290 295 300Arg Tyr Ala Asn Asn Ser Gly Val Asn Val Leu Asp Phe Asp Leu Asn305 310 315 320Thr Val Ile Arg Asn Val Phe Gly Thr Phe Thr Gln Thr Met Tyr Asp325 330 335Leu Asn Asn Met Val Asn Gln Thr Gly Asn Glu Tyr Lys Tyr Lys Glu340 345 350Asn Leu Ile Thr Phe Ile Asp Asn His Asp Met Ser Arg Phe Leu Ser355 360 365Val Asn Ser Asn Lys Ala Asn Leu His Gln Ala Leu Ala Phe Ile Leu370 375 380Thr Ser Arg Gly Thr Pro Ser Ile Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Tyr Met385 390 395 400Ala Gly Gly Asn Asp Pro Tyr Asn Arg Gly Met Met Pro Ala Phe Asp405 410 415Thr Thr Thr Thr Ala Phe Lys Glu Val Ser Thr Leu Ala Gly Leu Arg420 425 430Arg Asn Asn Ala Ala Ile Gln Tyr Gly Thr Thr Thr Gln Arg Trp Ile435 440 445Asn Asn Asp Val Tyr Ile Tyr Glu Arg Lys Phe Phe Asn Asp Val Val450 455 460Leu Val Ala Ile Asn Arg Asn Thr Gln Ser Ser Tyr Ser Ile Ser Gly465 470 475 480Leu Gln Thr Ala Leu Pro Asn Gly Ser Tyr Ala Asp Tyr Leu Ser Gly485 490 495Leu Leu Gly Gly Asn Gly Ile Ser Val Ser Asn Gly Ser Val Ala Ser500 505 510Phe Thr Leu Ala Pro Gly Ala Val Ser Val Trp Gln Tyr Ser Thr Ser515 520 525Ala Ser Ala Pro Gln Ile Gly Ser Val Ala Pro Asn Met Gly Ile Pro530 535 540Gly Asn Val Val Thr Ile Asp Gly Lys Gly Phe Gly Thr Thr Gln Gly545 550 555 560Thr Val Thr Phe Gly Gly Val Thr Ala Thr Val Lys Ser Trp Thr Ser565 570 575Asn Arg Ile Glu Val Tyr Val Pro Asn Met Ala Ala Gly Leu Thr Asp580 585 590Val Lys Val Thr Ala Gly Gly Val Ser Ser Asn Leu Tyr Ser Tyr Asn595 600 605Ile Leu Ser Gly Thr Gln Thr Ser Val Val Phe Thr Val Lys Ser Ala610 615 620Pro Pro Thr Asn Leu Gly Asp Lys Ile Tyr Leu Thr Gly Asn Ile Pro625 630 635 640Glu Leu Gly Asn Trp Ser Thr Asp Thr Ser Gly Ala Val Asn Asn Ala645 650 655Gln Gly Pro Leu Leu Ala Pro Asn Tyr Pro Asp Trp Phe Tyr Val Phe660 665 670Ser Val Pro Ala Gly Lys Thr Ile Gln Phe Lys Phe Phe Ile Lys Arg675 680 685Ala Asp Gly Thr Ile Gln Trp Glu Asn Gly Ser Asn His Val Ala Thr690 695 700Thr Pro Thr Gly Ala Thr Gly Asn Ile Thr Val Thr Trp Gln Asn705 710 715<210>3<211>38<212>DNA<213>人工序列<220><223>人工序列的描述F188H引物<400>3gcaatggaaa aaccacacgg atccagccgg cttctcgc 38<210>4<211>38<212>DNA<213>人工序列<220><223>人工序列的描述F188E引物<400>4gcaatggaaa aacgagacgg atccagccgg cttctcgc 38<210>5<211>36<212>DNA<213>人工序列<220><223>人工序列的描述F284E引物<400>5ggtgtcaatg tgctggatga agatctcaac acggtg 36<210>6<211>36<212>DNA<213>人工序列<220><223>人工序列的描述F284D引物<400>6ggtgtcaatg ttctagatga tgatctcaac acggtg 36<210>7<211>36<212>DNA<213>人工序列<220><223>人工序列的描述F284K引物<400>7ggtgtcaatg tgctggataa agatctcaac acggtg 26<210>5<211>35<212>DNA<213>人工序列<220><223>人工序列的描述N327D引物<400>8cacatttatc gatgatcatg atatgtcaag atttc 35<210>9<211>34<212>DNA<213>人工序列<220><223>人工序列的描述T288K引物<400>9cctaaaacta gagttgttcc actaggcctt acac 34<210>10<211>34<212>DNA<211>人工序列<220><223>人工序列的描述T288R引物<400>10cctaaaacta gagttgtccc actaggcctt acac 34<210>11<211>22<212>DNA<213>人工序列<220><223>人工序列的描述A189引物<400>11tgggcaatta ttttgatgac gc 22<210>12<211>20<212>DNA<213>人工序列<220><223>人工序列的描述B649引物<400>12tccgctcgta tccgtgctcc 20<210>13<211>20<212>DNA<213>人工序列<220><223>人工序列的描述A82引物<400>13ggggatctgg agggggttcg 20<210>14<211>22<212>DNA<213>人工序列<220><223>人工序列的描述B346引物<400>14tttgtactcg ttccccgtt gg 2权利要求
1.一种生产亲本麦芽α淀粉酶之变体的方法，所述方法包括a)在附录中所述的SEQ ID NO1的三维结构的基础上制作亲本α淀粉酶的模型以得到所述亲本α淀粉酶的三维结构；b)鉴定步骤(a)中得到的三维结构中所述亲本的至少一个结构部分，其中预期所述结构部分的改变将产生所述改变的性质；c)修饰编码亲本α淀粉酶的核酸序列以便在对应于所述结构部分的位置上产生编码一个或多个氨基酸缺失、插入或取代的核酸；和d)在宿主细胞中表达所述修饰的核酸以产生变体α淀粉酶，其中所述变体具有α淀粉酶活性并与亲本相比具有至少一种改变的性质。
2.权利要求1的方法，其中所述改变的性质是pH依赖活性、热稳定性、底物裂解模式、裂解比活性、转糖基作用、降低淀粉退化的能力、减少面包变质的能力、底物特异性、底物结合或钙结合。
3.一种构建亲本麦芽α淀粉酶之变体的方法，所述方法包括a)鉴定所述亲本麦芽α淀粉酶的三维结构中距该淀粉酶活性位点残基15埃内，特别是10埃内，并且涉及与活性位点残基的静电或疏水作用的氨基酸残基；b)用改变活性位点残基的静电和／或疏水环境并且可以容纳在所述结构中的另一氨基酸残基取代所述氨基酸残基；c)任选地循环重复步骤a)和步骤b)；d)任选地，在一个或多个位置处进行不同于b)的氨基酸残基的插入、缺失或取代的改变，e)制备从步骤a)-d)产生的变体；f)检测所述变体的pH依赖活性；和g)任选地循环重复步骤a)-f)；和h)选择与亲本淀粉酶相比具有改变的pH依赖活性的变体。
4.一种构建亲本麦芽α淀粉酶之变体的方法，所述方法包括a)鉴定所述亲本的三维结构中的内腔或裂隙；b)用提高疏水作用和／或填充或减小腔或裂隙的尺寸的另一氨基酸残基取代在所述腔或裂隙附近的氨基酸残基；c)任选地循环重复步骤a)和步骤b)；d)任选地，在一个或多个位置处进行不同于b)的氨基酸残基的插入、缺失或取代的改变，e)制备从步骤a)-d)产生的变体；f)检测所述变体的热稳定性；和g)任选地循环重复步骤a)-f)；和h)选择与亲本淀粉酶相比具有提高的热稳定性的变体。
5.权利要求4的方法，其中所述氨基酸残基的取代导致疏水作用的提高，用脯氨酸取代，用另一氨基酸取代组氨酸，钙结合的稳定，结构域间二硫键的导入，脱酰胺位点的除去，改变氢键接触，用带有较庞大侧基的氨基酸填充内结构腔，结构域间相互作用的导入，改变电荷分布，螺旋加帽或盐桥的导入。
6.一种构建亲本麦芽α淀粉酶之变体的方法，所述方法包括a)鉴定所述淀粉酶三维结构中距钙结合位点10埃内的氨基酸残基；b)用另一氨基酸残基取代所述氨基酸残基以便提高与钙离子的作用；c)任选地循环重复步骤a)和步骤b)；d)任选地，在一个或多个位置进行不同于b)的氨基酸残基的插入、缺失或取代的改变，e)制备从步骤a)-d)产生的变体；f)检测所述变体的热稳定性；和g)任选地循环重复步骤a)-f)；和h)选择与亲本淀粉酶相比具有提高的热稳定性的变体。
7.一种构建亲本麦芽α淀粉酶之变体的方法，所述方法包括a)鉴定所述亲本淀粉酶三维结构模型中的底物结合区；b)通过氨基酸取代、缺失或插入来修饰所述底物结合区；c)任选地循环重复步骤b)；d)任选地，在一个或多个位置进行不同于b)的氨基酸残基的插入、缺失或取代的改变，e)制备从步骤a)-d)产生的变体；f)检测所述变体的底物裂解模式；和g)任选地循环重复步骤a)-f)；和h)选择与亲本淀粉酶相比具有改变的底物裂解模式的变体。
8.一种生产麦芽α淀粉酶变体的方法，所述方法包括a)通过权利要求2-7中任一项的方法构建所述变体；b)用编码所述变体的DNA序列转化微生物；c)在有助于产生所述变体的条件下培养转化的微生物；和d)任选地，从所得培养肉汤中回收所述变体。
9.一种多肽，其a)具有麦芽α淀粉酶活性；b)与SEQ ID NO1有至少70％的同一性；c)与SEQ ID NO1相比，在对应于D127、V129、F188、A229、Y258、V281、F284、T288、N327、M330、G370、N371和／或D372的位置上包括氨基酸修饰；和d)与SEQ ID NO1的多肽相比具有改变的pH依赖活性。
10.权利要求9的多肽，其中所述修饰包括对应于D127N／L、V129S／T／G／V、F188E／K／H、A229S／T／G／V、Y258E／D／K／R／F／N、V281L／T、F284K／H／D／E／Y、T288E／K／R、N327D、M330L／F／I／D／E／K、G370N、N371D／E／G／K和／或D372N／V的取代。
11.一种多肽，其a)具有麦芽α淀粉酶活性；b)与SEQ ID NO1有至少70％的同一性；c)与SEQ ID NO1相比，包括在对应于Q13、I16、D17、N26、N28、P29、A30、S32、Y33、G34、L35、K40、M45、P73、V74、D76、N77、D79、N86、R95、N99、I100、H103、Q119、N120、N131、S141、T142、A148、N152、A163、H169、N171、G172、I174、N176、N187、F188、A192、Q201、N203、H220、N234、G236、Q247、K249、D261、N266、L268、R272、N275、N276、V279、N280、V281、D285、N287、F297、Q299、N305、K316、N320、L321、N327、A341、N342、A348、Q365、N371、N375、M378、G397、A381、F389、N401、A403、K425、N436、S442、N454、N468、N474、S479、A483、A486、V487、S493、T494、S495、A496、S497、A498、Q500、N507、1510、N513、K520、Q526、A555、A564、S573、N575、Q581、S583、F586、K589、N595、G618、N621、Q624、A629、F636、K645、N664和／或T681的位置上的氨基酸修饰；和d)与SEQ ID NO1多肽相比具有改善的稳定性。
12.权利要求11的多肽，其中所述修饰包括在对应于K40、V74、H103、S141、T142、F188、H220、N234、K249、D261、L268、V279、N342、H344、G397、A403、K425、S442、S479、S493、T494、S495、A496、S497、A498、Q500、K520、A555和／或N595位置上；优选是相应于K40R、V74P、H103 Y／V／I／L／F／Y、S141P、T142A、F188I／L、H220Y／L／M、N234P、K249P、D261G、L268P、V279P、N342P、H344E／Q／N／D／Y、G397P、A403P、K425E、S442P、S479P、S493P、T494P、S495P、A496P、S497P、A498P、Q500P、K520R、A555P和／或N595I的取代。
13.权利要求11或12的多肽，其中修饰包括在对应于D17、N28、P29、A30、S32、Y33、G34、R95、H103、N131、H169、I174和／或Q201的位置上的取代例如提高钙协调，优选是相应于D17Q／E、A30D／M／L／A／V／I／E／Q、S32D／E／N／Q、R95M／L／A／V／I／E／Q、H103Y／N／Q／D／E、N131D、H169N／D／E／Q、I174E／Q、Q201E的取代。
14.权利要求11-13中任一项的多肽，其中所述修饰包括在对应于Q13、N26、N77、N86、N99、Q119、N120、N131、N152、N171、N176、N187、Q201、N203、N234、Q247、N266、N275、N276、N280、N287、Q299、N320、N327、N342、Q365、N371、N375、N401、N436、N454、N468、N474、Q500、N507、N513、Q526、N575、Q581、N621、Q624和／或N664位置上的取代例如以除去脱酰胺位点，优选是相应于Q13S／T／A／V／L／I／F／M、N26S／T／A／V／L／I、N77S／T／A／V／L／I、N86S／T／A／V／L／I、N99T／S／V／L、Q119T／S、N120S／T／A／V／L／I、N131S／T／A／V／L／I、N152T／S／V／L、N171Y／D／S／T、N176S／T／A／V／L／I、N187S／T／A／V／L／I、Q201S／T／A／V／L／I／F／M、N203D／S／T／A／V／L／I、N234S／T／A／V／L／I、Q247S／T／A／V／L／I／F／M、N266S／T／A／V／L／I、N275S／T／A／V／L／I、N276S／T／A／V／L／I、N280S／T／A／V／L／I、N287S／T／A／V／L／I、Q299L／T／S、N320S／T／A／V／L／I、N327S／T／A／V／L／I、N342S／T／A／V／L／I、Q364S／T／A／V／L／I、N371S／T／A／V／L／I、N375S／T／A／V／L／I、N401S／T／A／V／L／I、N436S／T／A／V／L／I、N454D／S／T／A／V／L／I、N468D／S／T／A／V／L／I、N474D／S／T／A／V／L／I、Q500S／T／A／V／L／I／F／M、N507S／T／A／V／L／I、N513S／T／A／V／L／I、Q526D／S／T／A／V／L／I、N575S／T／A／V／L／I、Q581S／T／A／V／L／I／F／M、N621S／T／A／V／L／I、Q624S／T／A／V／L／I／F／M和／或N664D／S／T／A／V／L／I的取代。
15.权利要求11-14中任一项的多肽，其中所述修饰包括在对应于I16、L35、M45、P73、D76、D79、A192、I100、A148、A163+G172、L268、V281、D285、L321、F297、N305、K316、S573、A341、M378、A381、F389、A483、A486、I510、A564、F586、K589、F636、K645、A629和／或T681位置上的取代例如以改善氢键接触，优选是相应于I16T／D／N、L35Q、M45K、P73Q、D76E、D79E／Y、A192S／D／N、I100T／S／D／N／E／Q、A148D／N／E／Q／S／T／R／K、A163Y+G172S／D／N、L268R／K、V281／Q、D285R／K、L321Q、F297N／D／Q／E、N305K／R、K316N／D、S573N／D、A341R／K、M378R／K、A381S／D／N、F389Y、A483S／D／N、A486Q／E、I510R／K、A564S／D／N、F586S／D／N、’K589S／D／Q／N、F636Y、K645T、A629N／D／E／Q和／或T681D／N／E／Q／S的取代。
16.权利要求11-15中任一项的多肽，其中所述修饰包括取代例如以便导入一个或多个结构域间二硫键，优选是相应于G236C+S583C、G618C+R272C和／或A348C+V487C。
17.权利要求11-16中任一项的多肽，其中所述取代在对应于L51、L75、L78、G88、G91、T94、V114、I125、V126、T134、G157、L217、S235、G236、V254、V279、V281、L286、V289、I290、V308、L321、I325、D326、L343、F349、S353、I359、I405、L448、Q449、L452、I470、G509、V515、S583、G625、L627、L628和／或A670的位置以便填充内腔或裂隙，优选是相应于L51W、L75F／Y、L78I、G88A／V／T、G91T／S／V／N、T94V／I／L、V114V／I／L、I125L／M／F／Y／W、V126I／L、T134V／I／L／M／F／Y／W、G157A／V／I／L、L217V／I／M／F／Y／W、S235I／L／M／F／Y／W、G236A／V／I／L／M／F／Y／W、V254I／L／M／F／Y／W、V279M／I／L／F、V281I／L／M／F／Y／W、L286F、V289I／L／R、I290M／L／F、V308I／L／M／F／Y／W、L321I／M／F／Y／W、I325L／M／F／Y／W、D326E／Q、L343M／F／Y／W、F349W／Y、S353V／I／L、I359L／M／F／Y／W、I405M／L／Y／F／W、L448Y、Q449Y、L452M／Y／F／W、I470M／L／F、G509A／V／I／L／M／S／T／D／N、V515I／L、S583V／I／L／V、G625A／V／I／L／M／F／Y／W、L627M／F／Y、L628M／I／F／Y／W、A670V／I／L／M／F／Y／W和／或L217与L75的组合(例如L217F／Y与L75F／Y的组合)的取代。
18.权利要求11-17中任一项的多肽，其中所述修饰包括在对应于N106、N320和Q624位置上的取代以便产生盐桥，优选是相应于N106R、N320E／D和／或Q624E的取代。
19.权利要求11-18中任一项的多肽，其中所述修饰包括在对应于K244和／或K316的位置上的取代例如以便改变电荷分布，优选是相应于K244S和／或K316G／N／D的取代。
20.权利要求11-19中任一项的多肽，其中所述修饰包括在对应于V281和／或A629的位置上的取代例如以便改变结合位点，优选是相应于V281Q和／或A629N／D／E／Q的取代。
21.权利要求11-20中任一项的多肽，其中所述修饰包括取代例如以便改变对应于F143+F194+L78、A341+A348+L398+I415+T439+L464+L465、L557、S240+L268、Q208+L628、F427+Q500+N507+M508+S573和／或I510+V620的位置上结构域间的相互作用，优选是相应于F143Y+F194Y+L78Y／F／W／E／Q、A341S／D／N+A348V／I／L+L398E／Q／N／D+I415E／Q+T439D／E／Q／N+L464D／E+L465D／E／N／Q／R／K、L557Q／E／N／D、S240D／E／N／Q+L268D／F／N／Q／R／K、Q208D／E／Q+L628E／Q／N／D、F427E／Q／R／K／Y+Q500Y+N507Q／E／D+M508K／R／E／Q+ S573D／E／N／Q 和／或I510D／E／N／Q／S+V620D／E／N／Q的取代。
22.一种多肽，其a)具有麦芽α淀粉酶活性；b)与SEQ ID NO1有至少70％的同一性；c)与SEQ ID NO1相比，包括在对应于P191、A192、G193、F194和／或S195的位置上的氨基酸修饰；和d)与SEQ ID NO1的多肽相比，具有较高的特异性淀粉酶活性。
23.权利要求22的多肽，其中所述修饰包括缺失，优选是缺失△(191-195)。
24.权利要求22的多肽，其中所述修饰包括插入，优选是192-A-193。
25.一种多肽，其a)具有麦芽α淀粉酶活性；b)与SEQ ID NO1有至少70％的同一性；c)与SEQ ID NO1相比，在对应于A30、K40、N115、T142、F188、T189、P191、A192、G193、F194、S195、D261、T288、N327、K425、K520和／或N595的位置上包括氨基酸修饰；和d)与SEQ ID NO1的多肽相比具有较高的降低淀粉退化和／或面包变质的能力。
26.权利要求25的多肽，其中所述修饰包括A30D、K40R、N115D、T142A、F188L、T189Y、△(191-195)、D261G、T288P、N327S、K425E、K520R和／或N595I。
27.一种编码权利要求9-26中任一项的多肽的核酸序列，优选所述核酸序列可操纵地连接到指导所述变体在适宜表达宿主中表达的一个或多个控制序列上。
28.一种含权利要求27之核酸序列、启动子、转录和翻译终止信号的重组表达载体，优选还含有选择标记。
29.一种含权利要求27的核酸序列或权利要求28的载体的转化的宿主细胞。
30.一种生产权利要求9-26中任一项的多肽的方法，所述方法包括a)有助于表达所述变体的条件下培养权利要求29的转化的宿主细胞；和b)回收所述变体。
31.一种从生面团制备生面或烘烤产品的方法，所述方法包括将权利要求9-26中任一项的多肽或者通过权利要求1-8中的任一项的方法产生的变体以有效延缓面包变质的量加到生面团中。
32.权利要求31的方法，其中将所述变体以0．1-5mg／kg面粉的量，优选以0．5-2mg／kg的量加入。
全文摘要
本发明人以麦芽α淀粉酶Novamyl的三维结构为基础, 已修饰了麦芽α淀粉酶的氨基酸序列以得到具有改善性质的变体。所述变体具有改变的物理化学性质,例如改变的最佳pH值、改善的热稳定性、提高的比活性、改变的裂解模式或者提高的降低淀粉退化或面包变质的能力。
文档编号C12N15/56GK1292028SQ99803315
公开日2001年4月18日 申请日期1999年2月26日 优先权日1998年2月27日
发明者乔尔·R·彻里, 阿伦·斯文森, 卡斯坦·安德森, 拉斯·贝耶尔, 托本·P·弗兰德森 申请人:诺维信公司