使用脂质酰基转移酶精炼食用油的方法

专利名称：：使用脂质酰基转移酶精炼食用油的方法
技术领域：
：本发明涉及使用脂质酰基转移酶精炼食用油(优选植物油)的方法。本发明还涉及使用脂质酰基转移酶处理食用油(优选未加工食用油(crudeedibleoil)，例如植物油)和/或食用油(优选植物油)胶相的方法。
背景技术：
：已知脂质酰基转移酶在食品应用中具有优点。已经发现脂质酰基转移酶在食物中具有显著的酰基转移酶活性。这种活性在食物的制备方法中有令人惊奇的有益应用。例如，WO2004/064537公开了通过使用脂质酰基转移酶来原位制备乳化剂的方法和与其相关的优点。国际专利申请No.PCT/IB2001/000558教导了脂质酰基转移酶在(异源)宿主细胞中的表达，并且该申请通过引用并入本文。精炼食用油的目的是为了除去影响品质(例如，口感、气味和外观)和贮存能力的不良杂质。由于各种不同杂质，如游离脂肪酸、金属离子、有色化合物、气味、胶等的存在，通常采用一系列的化学和物理性方法进行精炼(参见，例如Bailey的IndustrialOilandFatProducts-2006JohnWiley&Sons-第六版)。通常用于油脱胶的两种方法为物理脱胶法和化学脱胶法。在所谓化学精炼中，通过使用大量过量NaOH的初步处理除去几乎所有的游离脂肪酸成分。还将磷脂含量降低至通常低于IOppm的磷水平。随后，将油脱色并除臭。所谓物理精炼通常由水脱胶步骤，以及其后的酸脱胶、中和、脱色、气提以除去游离脂肪酸和除臭步骤组成。在物理精炼期间，开发了用于代替使用酸脱胶的酶促脱胶。酶促脱胶法的开发以胰腺磷脂酶的应用为基础。由于这种酶并不适合，最终由微生物磷脂酶Al(LecitaseUltra-Novozymes,Denmark)取代了磷脂酶(OilMillGazetteer,Vol111July2005pp2_4)。酶促法具有优于化学或物理脱胶法的多个优点，包括节约成本、产量高并且是更为环保的方法。酶促油脱胶法的基础是向已经水脱胶的油中添加磷脂酶。W02006/008508中教导了将脂质酰基转移酶用于食用油酶促脱胶。W02006/008508教导了向经水脱胶的油中添加脂质酰基转移酶，或向未加工油(crudeoil)中添加脂质酰基转移酶而无需对油进行水脱胶过程。通常可通过常规“水脱胶法”获得“经水脱胶的油”，其中所述“水脱胶法”包括将1-2%w/w的热软水与温(70-90°C)的未加工油混合(AOCSIntroductiontotheProcessingofFatsandOils-Table8-DegummingProcesses~http://www,aocs.ors/meetings/education/mod3sample.pdf)。根据经验法则，向未加工油中添加的水量通常约等于未加工油中的磷脂量。通常的处理时间为30-60分钟。水脱胶步骤除去在水合时在油中变为不溶的磷脂和粘胶。可通过沉降、过滤或离心从油分离水合磷脂和胶，其中离心的应用较为普遍。上述水脱胶法的主要目的是为了从油中分离水合磷脂。如上所述，在本文中应当将热水与油的混合广义地理解为按照本领域中的标准水脱胶程序将水溶液与油混合。在传统的水脱胶法中，大部分磷脂转移到重胶相中。在水脱胶法结束时，将胶相与油相分离。尽管可将胶相进一步加工成商品，但通常将胶相视为油精炼的副产品。具有商业重要性的是油相。然而，因为磷脂能够成为良好的乳化剂，所以一些油在水脱胶期间不可避免地损失到胶相中。这导致水脱胶后油相中的油产量下降。随着油价的上涨，以及对作为生物柴油的植物油需求增加，优化食用油的加工以获得高油产量具有重要意义。
发明内容本发明的各个方面体现于权利要求书和以下说明中。现已惊奇地发现，通过在进行水脱胶方法期间或之前向未加工食用油中添加一种或多种脂质酰基转移酶，可以显著提高油相中的油产量。也就是说，可以显著减少油损失在胶相中。此外，还令人惊奇地发现，通过在进行水脱胶方法期间或之前向未加工食用油中添加一种或多种脂质酰基转移酶，所得胶相的粘度降低很多。这可允许使用更有利的离心参数。还令人惊奇地发现，通过在进行水脱胶方法期间或之前向未加工食用油中添加一种或多种脂质酰基转移酶，将由此方法获得的胶相温育或贮存，(由于残留的活性脂质酰基转移酶)可观察到胶相中磷脂的进一步水解。随后，本发明的发明人发现可以分离胶相中含有游离脂肪酸(酸性油)和剩余甘油三酯的油相。此酸性油可以以高于添加到膳食(meal)中的通常胶相的价格销售。此外，还令人惊奇地发现(分离酸性油后)剩余的固相具有高于通常胶的磷水平，由此可以用作有机磷源。还令人惊奇地发现，一种或多种脂质酰基转移酶和一种或多种磷脂酶C(PLC)的组合当用于食用油(例如植物油)脱胶时产生了协同作用。发明详述根据本发明的第一方面，本文提供了食用油(优选未加工食用油)的水脱胶方法，所述方法包括以下步骤a)将约0.1-5%w/w水与食用油(优选未加工食用油)和脂质酰基转移酶混合，b)将混合物在约45°C至约90°C下搅动(agitate)约10分钟至180分钟，和c)分离油相和胶相。根据本发明的第二方面，本文提供了脂质酰基转移酶在食用油的水脱胶期间(优选在未加工食用油的水脱胶期间)用于提高在水脱胶过程完成后油相中的油产量的应用。根据本发明的第三方面，本文提供了脂质酰基转移酶在食用油的水脱胶期间(优选在未加工食用油的水脱胶期间)用于降低在水脱胶过程完成后胶相的粘度的应用。所述产量提高和/或粘度下降是与(用水脱胶和酶促水脱胶)而没有使用脂质酰基转移酶脱胶的相当的油(comparableoil)的油相和/或胶相进行比较。根据本发明的第四方面，本文提供了食用油(优选未加工食用油)的水脱胶方法，所述方法包括以下步骤a)将约0.1-5%w/w水与食用油(优选未加工食用油)和脂质酰基转移酶混合，b)将混合物在约45°C至约90°C下搅动约10分钟至180分钟，c)分离油相和胶相，d)温育包含活性脂质酰基转移酶的胶相最少约2小时至最长7天的时间(适合地长达约1-2天)，和e)(例如通过离心)从胶相分离油。本发明还提供了用于处理胶相(优选可通过食用油的脱胶获得或通过食用油的脱胶获得，所述脱胶例如水脱胶或酶促脱胶或其组合)的方法，其中将胶相与一种或多种(活性)脂质酰基转移酶(单独的，或与一种或多种磷脂酶C组合的)一起温育最少约2小时至最长7天的时间(适合地长达约1-2天)，和(例如通过离心)从胶相分离油。本发明还进一步提供了脂质酰基转移酶(单独，或与磷脂酶C组合)在胶相(可通过食用油脱胶获得或通过食用油脱胶获得，所述脱胶例如水脱胶或酶促脱胶或其组合)温育中用于提高油产量和/或(在分离酸性油后)产生磷水平比通常胶改进的固相的应用。因为酸性油可以用于生产脂肪酸，所以酶的应用提高了酸性油与胶相比的价值。与添加到膳食中的胶相比，脂肪酸具有更高的价值。所述改进和/或提高是与未经脂质酰基转移酶(单独，或与磷脂酶C组合)处理的胶相进行比较。适合地，胶相中的一种或多种脂质酰基转移酶可具有残余的活性酶，其可在食用油的酶促脱胶后被转移到胶相。或者，胶相中的脂质酰基转移酶可以是添加的脂质酰基转移酶，该酶可以在胶相的温育开始时或进行期间添加。值得注意地，在第四方面中所述方法(以及胶相的其他处理)结束时的油是“酸性油”。此酸性油的销售价高于添加到膳食中的通常胶相。剩余的胶相(在分离酸性油后)有时也被称作固相。还令人惊奇地发现剩余的固相(分离酸性油后)具有高于通常胶的磷水平，由此可以用作有机磷源。适合地，可将胶相与脂质酰基转移酶(单独，或与一种或多种磷脂酶C组合)一起在约30°C至约70°C温育，优选约40°C至约60°C温育，优选约40°C至约50°C温育，优选约40°C至约45°C温育。优选地，可将由脂质酰基转移酶对未加工油进行酶促水脱胶而获得的胶相在约30V至约70V温育，优选约40V至约60V温育，优选约40V至约50V温育，优选约40V至约45°C温育。适合地，所述脂质酰基转移酶是按照酶命名法分类而归类的酶(E.C.2.3.1.43)。在一个实施方式中，优选将脂质酰基转移酶与磷脂酶C(E.C.3.1.4.3)组合使用。在一个优选的实施方式中，将脂质酰基转移酶(E.C.2.3.1.43)与磷脂酶C(E.C.3.1.4.3)组合使用。因此，根据本发明的一个方面，本文提供了食用油(优选未加工食用油)的水脱胶方法，所述方法包括以下步骤a)将约0.1-5%w/w水与食用油(优选未加工食用油)和脂质酰基转移酶和磷脂酶C的组合混合，b)将混合物在约45°C至约90°C下搅动约10分钟至180分钟，和c)分离油相和胶相。尽管不希望受到理论束缚，但已令人惊奇地发现脂质酰基转移酶能够使用(通过磷脂酶C的反应产生的)甘油二酯作为受体分子以产生甘油三酯。因此，将脂质酰基转移酶与磷脂酶C组合使用时，这些酶之间的相互作用导致与包含任意单独一种酶的相当的油或不含酶的相当的油相比，包含这两种酶的油中的甘油三酯的量协同的增加(synergisticincrease)。有利地，将脂质酰基转移酶与磷脂酶C组合使用时，这些酶之间的相互作用导致与包含任意单独一种酶的相当的油或不含酶的相当的油相比，包含这两种酶的油中的甘油二酯的量协同的降低。将脂质酰基转移酶与磷脂酶C组合使用时，这些酶之间的相互作用导致与包含其中任意单独一种的相当的油或不含酶的相当的油相比，包含这两种酶的油中的油产量协同的增加。因为甘油二酯对油的“发烟点”具有不利影响和/或会对较多饱和脂肪源的结晶性质产生不利影响，因此甘油二酯在油中的累积(其可在单独使用磷脂酶C时发生)会对油有害，所以使用这些酶的组合具有优于单独使用磷脂酶C的显著优点。因此，在本发明中使用脂质酰基转移酶(特别是在与磷脂酶C组合时)的另一个优点是能够使油中甘油二酯的量比不含脂质酰基转移酶的相当的油和/或特别是单独使用磷脂酶C处理的相当的油减少。根据本发明的另一方面，本文提供了脂质酰基转移酶与磷脂酶C的组合在食用油的水脱胶期间(优选在未加工食用油的水脱胶期间)用于提高油产量和/或提高水脱胶过程完成后油相中的甘油三酯水平和/或降低在水脱胶过程完成后油相中的甘油二酯水平的应用。根据本发明的另一方面，本文提供了脂质酰基转移酶与磷脂酶C的组合在食用油的水脱胶期间(优选在未加工食用油的水脱胶期间)用于降低在水脱胶过程完成后胶相的粘度的应用。这些提高和/或降低是与未经脂质酰基转移酶与磷脂酶C的组合处理的相当的脱胶食用油进行比较。通常，本文讨论的所述提高和/或降低是与未经脂质酰基转移酶(单独，或与磷脂酶C组合)处理的相当的方法或相当的油进行比较。根据本发明的另一方面，本文提供了食用油(优选未加工食用油)的水脱胶方法，所述方法包括以下步骤a)将约0.1-5%w/w水与食用油(优选未加工食用油)和脂质酰基转移酶和磷脂酶C的组合混合，b)将混合物在约45°C至约90°C下搅动约10分钟至180分钟，c)分离油相和胶相，d)温育包含活性脂质酰基转移酶的胶相最少约2小时至最长7天的时间(适合地长达约1-2天)，和e)(例如通过离心)从胶相分离油。将磷脂分解酶(优选脂质酰基转移酶)与磷脂酶C组合使用时，可在添加脂质酰基转移酶之前、同时或之后添加磷脂酶C。在一个实施方式中，优选在脂质酰基转移酶之前添加磷脂酶C。已令人惊奇地发现，使用脂质酰基转移酶与磷脂酶C的组合显著提高了水脱胶过程完成后油相中的油产量。尽管不希望被理论束缚，但设想磷脂酶C将磷脂(例如磷脂酰胆碱)水解成甘油二酯(例如1，2-甘油二酯)和磷酸部分(例如磷酸胆碱)，随后脂质酰基转移酶将脂肪酸转移到由磷脂酶C产生的甘油二酯，从而形成更多的甘油三酯并提高油产量。这种作用导致油产量的协同的(即优选多于加和的)增加。在一个实施方式中，适合地，本发明的食用油脱胶方法和/或应用可在约45-90°C之间进行，优选在约45至约70°C之间。在另一个实施方式中，合适地，本发明的食用油脱胶方法和/或应用可在约44°C以上进行，更优选在约45°C以上进行，更优选约50°C以上进行。在另一个实施方式中，合适地，本发明的方法和/或应用可在低于约60°C进行，优选在低于约65°C进行，优选低于约70°C进行。在另一个实施方式中，合适地，本发明的方法和/或应用可在约45-70°C之间进行，优选在约45-68°C之间进行，更优选低于约50-65°C之间进行。适合地，在与酶混合时，油和/或水的温度可在期望的反应温度。可在添加酶之前和/或期间，将油和/或水加热和/或冷却到期望的温度。因此，在一个实施方式中，设想本发明的另一个步骤可以是将油和/或水冷却和/或加热。优选用于本发明方法的水含量可以在约0.之间，更优选在约0.1-3%w/w之间，更优选约0.5-3%w/w之间。在一个实施方式中，用于本发明方法的水含量可在约1-3%w/w之间。在一个实施方式中，用于本发明方法的水含量可以小于约3%w/w，适合地小于约2%ο在一个实施方式中，用于本方法的水含量可以小于1%。将水量减少至小于约能够导致水脱胶方法中的显著成本优势。因此，如果能够将水量减少至约1%，就能够产生显著的成本下降。适合地，反应时间(即搅动混合物的时间)可以在约10分钟至约180分钟之间，优选约15分钟至约180分钟之间，更优选约15分钟至60分钟之间，更优选约15分钟至约35分钟之间。在一个实施方式中，适合的反应时间可在约30分钟至约180分钟之间，优选在约30分钟至约60分钟之间。在一个实施方式中，所述方法优选在约pH4.5以上，约pH5以上或约pH6以上进行。所述方法优选在约pH4.6至约pH10.0之间进行，更优选约pH5.0至约pH10.0之间，更优选约PH6.0至约pH10.0之间，更优选约pH5.0至约pH7.0之间，更优选约pH5.0至约pH6.5之间，甚至更优选约pH5.5和pH6.0之间。在一个实施方式中，所述方法可在约pH5.3-8.3之间的pH下进行。在一个实施方式中，所述方法可在约pH6-6.5之间的pH下进行，优选约6.3。适合地，在本发明的方法和/或应用中的PH可以是中性(约pH5.0-约pH7.0)。优选在脱胶过程期间进行酶处理，而不对油和/或水进行pH调节。因此，pH通常为约5.5-7.5。这样获得了优于使用磷脂酶A的现有技术方法的显著优点，其中磷脂酶A通常仅在酸性PH条件，SPpH4-5具有高度活性。因此，在现有技术方法(例如使用磷脂酶A)中，必须将油的PH调整到更为酸性的条件。此外，与使用所述磷脂酶A和磷脂酶C相比，使用脂质酰基转移酶与磷脂酶C具有显著的优势，这是因为脂质酰基转移酶的最适PH通常与磷脂酶C的最适pH更好地符合。因此，在将脂质酰基转移酶与磷脂酶C组合使用时，通常没有“pH冲突”。这与将磷脂酶A与磷脂酶C组合使用的情况截然相反。因此，由于脂质酰基转移酶与磷脂酶C能够在其最佳PH范围内同时发挥作用，这两种酶的组合应用提供了显著的改进。可通过任意常规分离方法进行油相和胶相的分离。优选通过离心进行分离。使用脂质酰基转移酶(单独的，或优选与磷脂酶C组合)的一个显著的优点在于，酶处理使其能够调整离心过程以控制最终油中的磷含量。尽管不希望被理论束缚，其实现的原因在于，与未经脂质酰基转移酶(单独的，或优选与磷脂酶C组合)处理的油相比，油的粘度显著下降。这是优于现有技术方法的显著进步。在常规脱胶方法中，离心通常使油中的磷水平为约50ppm。实际上，根据食用油中磷水平的规格指导说明，食用油中磷水平应低于200ppm。实际上，最好使油的磷水平尽可能地接近200ppm的水平。使用脂质酰基转移酶(单独的，或优选与磷脂酶C组合)可以获得经离心后约100-200ppm磷水平的油品，优选约170-190ppm，更优选约180ppm。在本发明之前，这样的磷水平很难通过调整离心而实现，因此这也构成了本发明显著改进方面。适合地，可在与酶混合之前或同时，将水与食用油混合。或者可在与水混合之前，将食用油与酶混合。在一个实施方式中，可将油、水和酶流同时或基本同时通过混合器泵入并进入存储罐中。适合地，可在所述方法期间和/或结束时将酶灭活。可在油相与胶相分离之前或之后将酶灭活。适合地，可通过在75_85°C之间或在92°C以上加热10分钟，将酶热灭活。在一个实施方式中，适合地，胶相中的酶可以不进行灭活。因此，在收集并温育胶相时，酶可进一步分解胶相中的磷脂。在将胶相延期温育后，可进行进一步的分离(例如，通过离心)以从胶相回收更多的油。这可进一步提高油的产量。尽管不希望被理论束缚，但认为酶将胶相中的磷脂降解成游离脂肪酸，由此释放此前被磷脂乳化的三酰甘油。这降低了胶相的粘度，并且允许例如通过离心分离三酰甘油和游离脂肪酸。在一个实施方式中，适合地，可实施本发明方法而不添加碱，例如NaOH。在另一个实施方式中，适合地，在存在碱，例如NaOH的情况下实施本发明的方法。在添加NaOH时，优选其添加量不超过每IOOg油中约0.2ml(4%溶液)NaOH。适合用于本发明方法和/或应用的酶可具有使用以下“转移酶试验(胆固醇磷脂)(TrU)”测定的脂质酰基转移酶活性。10转移酶活性的测定转移酶试验(胆固醇磷脂)(TrU)底物将50mg胆固醇(SigmaC8503)和450mg大豆卵磷脂(PC)，Avanti#441601溶于氯仿，并在40°C真空蒸发氯仿。在40°C，将300mgPC胆固醇(91)分散在IOml50mMHEPES缓冲液(pH7)中。酶解在40°C，将250μ1底物添加到带盖玻璃器中。添加25μ1酶溶液，并在搅动下于40°C温育10分钟。在试验中，所添加的酶应当将2-5%的胆固醇酯化。此外，同样分析使用25μ1水代替酶溶液的空白对照。10分钟后，添加5ml己烷异丙醇(3:2)。使用胆甾醇硬脂酸酯(SigmaC3549)作为校准标准品，通过HPTLC分析胆固醇酯的量。计算在试验条件下每分钟形成的胆固醇酯量，作为转移酶活性。一个转移酶单位(TrU)被定义为根据上文所述的转移酶试验，在40°C，pH7的条件下，酶分钟产生胆固醇酯的μπιο数。优选在本发明方法和应用中使用的脂质酰基转移酶具有至少25TrU/mg酶蛋白的每mg酶比转移酶单位(TrU)。适合地，用于本发明的脂质酰基转移酶的加入量为每g油中0.0550TrU，适合地为每g油中0.55TrU。更优选地，适合用于本发明方法和/或应用的酶可具有通过以下方案限定的脂质酰基转移酶活性用于测定酰基转移酶活性％的方案在酶反应后，可使用CHCl3CH3OH(21)提取添加了本发明脂质酰基转移酶的食用油，分离包含脂质材料的有机相，并按照下文详述的方法通过GLC和HPLC分析所述有机相。根据GLC和HPLC分析测定游离脂肪酸以及一种或多种留醇酯/留烷醇酯的量。以相同的方式分析没有添加本发明酶的对照食用油。计算根据GLC和HPLC分析的结果，可按照下式计算游离脂肪酸和留醇/留烷醇酯的增加脂肪酸脂肪酸(酶脂肪酸(对照)；Mv脂肪酸=脂肪酸的平均分子量；A=Δ%甾醇酯/Mv甾醇酯(其中Δ%甾醇酯甾醇酯/甾烷醇酯(酶甾醇酯/甾烷醇酯(对照)，且Mv甾醇酯=甾醇酯/甾烷醇酯的平均分子量)；计算作为总酶活性的百分比的转移酶活性Ax100%转移酶活性=-Α+Δ%脂肪酸/(Mv脂肪酸)如果食用油中的游离脂肪酸增加，优选其没有明显增加，即没有增加到显著的程度。也就是说，游离脂肪酸的增加没有对食用油的品质产生不良影响。用于酰基转移酶试验的食用油优选是补充了植物留醇(1%)和磷脂酰胆碱(2%)的大豆油，并使用以下方法进行通过在搅动下加热至95°C，将植物留醇和磷脂酰胆碱溶解在大豆油中。随后，将油冷却至40°C，并添加酶。添加水到油相5%的总浓度。在磁力搅拌下，将样品保持在40°C，并在4和20小时后取出样品，并通过TLC分析。对于本试验，所使用的酶剂量优选为0.2TIPU-K/g油，更优选0.08TIPU-K/g油，优选0.01TIPU-K/g油。优选在0.5、1、2、4和20小时后，更优选在20小时后测定油中存在的磷脂水平和/或留醇转化％。当所使用的酶是脂质酰基转移酶时，优选温育时间能够确保至少5%的转移酶活性，优选至少10%的转移酶活性，优选至少15%,20%,25%,26%,28%,30%,40%,50%,60%或75%转移酶活性。可通过上述教导的方案测定转移酶活性％(即，作为总酶活性百分数的转移酶活性)。在本发明的某些方面，本文使用的术语“基本没有增加游离脂肪酸”表示用本发明的脂质酰基转移酶处理的食用油中游离脂肪酸的量小于用不是本发明的脂质酰基转移酶的酶处理的食用油中产生的游离脂肪酸的量，例如小于用常规磷脂酶，例如，LecitaseUltra(NovozymesA/S,Denmark)时产生的游离脂肪酸的量。此外，或作为替代，也可采用下文标题为“鉴定用于本发明的脂质酰基转移酶的方法”评估(上述)油中的转移酶活性％，以鉴定最优选用于本发明方法的脂质酰基转移酶。鉴定脂质酰基转移酶的方法本发明的脂质酰基转移酶是产生以下结果的酶i)去除在补充了植物甾醇(1%)和磷脂酰胆碱(2%)的大豆油中存在的磷脂(使用以下方法进行通过在搅动下加热至95°C，将植物留醇和卵磷脂溶解在大豆油中。随后，将油冷却至40°C，并添加酶。在磁力搅拌下，将样品保持在40°C，并在0.5、1、2、4和20小时后取出样品，并通过TLC分析)；禾口/或ii)所添加甾醇到甾醇酯的转化(转化％)(使用上述i)中教导的方法)。可使用如实施例2中教导的用于测定甾醇和甾醇酯的GLC方法。对于本试验，所使用的酶剂量可以是0.2TIPU-K/g油，优选0.08TIPU-K/g油，优选0.01TIPU-K/g油。优选在0.5、1、2、4和20小时后，更优选在20小时后测定油中存在的磷脂水平和/或留醇的转化(转化％)。在用于鉴定脂质酰基转移酶的方法中，在酶处理后，优选添加5%的水，并与油彻底混合。随后，使用离心将油分离成油相和水相(参见，“Enzyme-catalyzeddegummingofvegetableoils"byBuchold,H.andLaurgiA.-G.,FettWissenschaftTechnologie(1993)，95(8)，300-4，ISSN=0931-5985)，然后使用以下方法(“磷含量试验”)分析油相的磷含量磷含量试验水脱胶后油中存在的磷脂水平的测定如下首先根据AOACOfficialMethod12999.10(>Lead,Cadmium,Zinc,Copper,andIroninFoodsAtomicAbsorptionSpectrophotometryafterMicrowaveDigestion,FirstAction1999NMKL-AOACMethod)制备油样品。随后，根据AOACOfficialMethodCa20-99AnalysisofPhosphorusinoilbyinductivelyCoupledPlasmaOpticalEmissionSpectroscopy通过分析油样品中的磷含量测定油中的磷脂量。使用本发明后油相中存在的磷量通常与常规水脱胶(即没有酶)后油相中的磷含量没有显著区别。与使用常规水脱胶法(即没有酶)后的油相相比，使用本发明的油相中本发明的油产量通常明显增加。适合地，与进行没有添加酶的相同水脱胶法处理的相同油相比，本发明的方法和/或应用使产量提高约0.25%7%，例如约0.25%3%，或约0.52%，或约12%。令人惊奇地发现，与使用没有添加酶的相当的水脱胶方法获得的相当的油相相比，在本发明方法中添加的酶使油相中的油产量显著提高，但并不一定显著减少油相的磷含量。适合地，根据本发明的方法或应用处理油时，油相中的磷含量可以比使用没有添加酶的相当的水脱胶法获得的油相的磷含量少0-80%，适合地少0-50%，适合地少0-10%，适合地少0-1%ο值得注意地，可将本发明方法获得的油相进一步脱胶以除去磷脂(phospholipid)和/或磷脂质(phosphatide)。例如，可对油相进行酶促脱胶和/或酸脱胶。油中存在的甾醇的转化％为至少1%，优选至少5%，优选至少10%，优选至少20%，优选至少30%，优选至少40%，优选至少50%，优选至少60%，优选至少70%，优选至少80%，优选至少90%，优选至少95%。在一个实施方式中，油中存在的甾醇的转化％为至少5%，优选至少20%。在某些方面，用于本发明任一方法和/或应用的脂质酰基转移酶可以包含GDSx基序和/或GANDY基序。优选地，将所述脂质酰基转移酶表征为具有酰基转移酶活性并包含氨基酸序列基序GDSX的酶，其中X是以下氨基酸残基中的一种或多种:L、A、V、I、F、Y、H、Q、T、N、M或S。适合地，用于本发明任一方法和/或应用的编码脂质酰基转移酶的核苷酸序列或脂质酰基转移酶可以获自于，优选获自于以下一个或多个属的生物气单孢菌属(Aeromonas)、链霉菌属(Streptomyces)、酵母菌属(Saccharomyces)、乳球菌属(Lactococcus)、分支杆菌属(Mycobacterium)、链球菌属(Streptococcus)、乳杆菌属(Lactobacillus)、脱亚硫酸菌属(Desulfitobacterium)、芽孢杆菌属(Bacillus)、弯曲胃M(Campylobacter)>^M(Vibrionaceae)>ff^M(Xylella)>ψι^Pf^M(Sulfolobus)、曲霉属(Aspergillus)、裂殖酵母属(Schizosaccharomyces)、李斯特菌属(Listeria)、奈瑟菌属(Neisseria)、中慢生根瘤菌属(Mesorhizobium)、雷尔氏菌属(Ralstonia)、黄单胞菌属(Xanthomonas)和念珠菌属(Candida)。优选地，所述脂质酰基转移酶可以获自于，优选获自于气单孢菌属的生物。在本发明的一些方面，用于本发明任一方法和/或应用中的编码脂质酰基转移酶的核苷酸序列所编码的脂质酰基转移酶在对应于SEQIDNo.35所示的嗜水气单胞菌13(Aeromonashydrophila)脂质酰基转移酶的氨基酸序列中的N-80位置上包含天冬氨酸残基。在本发明的一些方面，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶是在对应于SEQIDNo.35所示的嗜水气单胞菌脂质酰基转移酶的氨基酸序列中的N-80位置上包含天冬氨酸残基的脂质酰基转移酶。此外或可选地，用于本发明任一方法和/或应用中的编码脂质酰基转移酶的核苷酸序列编码的脂质酰基转移酶可以包含SEQIDNo.16所示的氨基酸序列，或与其具有75%或更高同一性的氨基酸序列。适合地，编码脂质酰基转移酶的核苷酸序列所编码的脂质酰基转移酶可以包含SEQIDNo.16所示的氨基酸序列。此外或可选地，用于本发明任一方法和/或应用中的编码脂质酰基转移酶的核苷酸序列编码的脂质酰基转移酶可以包含SEQIDNo.68所示的氨基酸序列，或与其具有75%或更高同一性的氨基酸序列。适合地，编码脂质酰基转移酶的核苷酸序列所编码的脂质酰基转移酶可以包含SEQIDNo.68所示的氨基酸序列。在一个实施方式中，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶具有SEQIDNo.16或SEQIDNo.68所示的氨基酸序列，或者具有与其具有至少75%的同一性，优选与其具有至少80%，优选至少85%，优选至少95%，优选至少98%的同一性的氨基酸序列。在一个实施方式中，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶由SEQIDNo.49所示的核苷酸序列编码，或者由与SEQIDNo.49具有至少75%的同一性，优选与其具有至少80%，优选至少85%，优选至少95%，优选至少98%的同一性的核苷酸序列编码。在一个实施方式中，优选用于本发明任一方法和/或应用的脂质酰基转移酶是通过使用SEQIDNo.1所示核苷酸序列或与其具有至少75%同一性(更优选至少80%，更优选至少85%，更优选至少95%，更优选至少98%同一性)的核苷酸序列转化的地衣芽孢杆菌(Bacilluslicheniformis)，培养所述地衣芽孢杆菌，并分离其中产生的脂质酰基转移酶，从而由地衣芽孢杆菌表达的脂质酰基转移酶。本文所用的术语“食用油”可包括植物油。优选在本发明处理前的食用油是未加工食用油，其包含约50-3000ppm的非水合磷含量，更优选在约50-1400ppm的范围，更优选在约200-1400ppm的范围，更优选在约400-1200ppm的范围。一方面，在实施本发明方法之前，所述未加工食用油具有350ppm以上的磷含量，更优选400ppm以上，更优选500ppm以上，最优选600ppm以上。优选地，所述食用油是植物油。本发明方法所涵盖的油可包括，但不限于大豆油、菜籽油(canolaoil)、玉米油、棉籽油、棕榈油、椰子油、米糠油、花生油、橄榄油、红花油、棕榈仁油、油菜籽油(rapeseedoil)和葵花油中的一种或多种。优选所述油是大豆油、玉米油、葵花油和油菜籽油(有时也称作菜籽油)中的一种或多种。更优选所述油是大豆油、葵花油或油菜籽油中的一种或多种。更优选所述油是大豆油。本文所用的“未加工油”(本文中也称作未脱胶油)可以是压榨油或提取油或其混合物。未加工油中的磷脂含量可在0.5-3%w/w之间变化，对应的磷含量在200-1200ppm的范围，更优选在250-1200ppm的范围。除磷脂外，未加工油还可包含低浓度的碳水化合物、糖化合物以及Ca、Mg和Fe的金属/磷脂酸复合物。有利的是，本发明的方法和应用能够在低水(<5%，优选小于2%，更优选小于1%)环境中进行食用油的脱胶。因此，可在加水量少于使用常规水脱胶方法的情况下进行水脱胶。本发明的另一个优点是在油相中产生甾醇酯。适合地，酶的剂量可以在约0.01-10TIPU-K/g油的范围，适合地，酶的剂量可以在约0.05-1.5TIPU-K/g油的范围，更优选0.2-lTIPU-K/g油。当所述酶是脂质酰基转移酶时，合适地，其剂量可以在约0.OlTIPU-K单位/g油至5TIPU-K单位/g油的范围。在一个实施方式中，脂质酰基转移酶的剂量可在约0.1至约ITIPU-K单位/g油的范围，更优选脂质酰基转移酶的剂量在约0.1至约0.5TIPU-K单位/g油的范围，更优选脂质酰基转移酶的剂量在约0.1至约0.3TIPU-K单位/g油的范围。当所述酶是磷脂酶时，合适地，其适合的剂量在约0.5-10TIPU-K单位/g油的范围。在一个实施方式中，磷脂酶的剂量可在约0.5-5TIPU-K单位/g油的范围，优选磷脂酶的剂量在约0.5-1.5TIPU-K单位/g油的范围。适合地，磷脂酶的剂量在约1.0-3TIPU-K单位/g油的范围。磷脂酶活性，TIPU-K底物1.75%L-植物磷脂酰胆碱95%(441601，AvantiPolarLipids),6.3%TritonX-100(#T9284,Sigma)和溶于50mmHepes(pH7.0)的5mMCaCl20试验方法将样品、标准品和对照稀释到IOmMHEPES(pH7.0),0.1%TritonX-100(#T9284,Sigma)中。使用KonelabAutoanalyzer(Thermo,Finland)进行分析。试验在30°C进行。在添加4μL样品前，将34μL底物热稳定180秒。酶解持续600秒。在酶解期间使用NEFACkit(999-75406,WAK0,Germany)测量释放的游离脂肪酸量。添加56μLNEFAΑ，并将混合物温育300秒。然后，添加113μLNEFAB，并将混合物温育300秒。随后测量OD520nm。基于标准酶制剂计算酶活性(ymolFFA/minmL)。计算在试验条件下每分钟产生的游离脂肪酸(FFA)微摩尔数，作为酶活性TIPU-Ko在本发明中，优选此方法不是碱中和方法(即，不是酸-水脱胶法和/或不是酸-碱脱胶法)。也就是说，此方法优选不包括添加酸(例如磷酸、柠檬酸、抗坏血酸、硫酸、富马酸、马来酸、盐酸和/或乙酸)或碱(例如，KOH和NaOH)，或不包括添加大量的酸或碱。也就是说，如果在本发明的方法中添加酸和/或碱，其添加量小于0.004%。为了便于参考，在适合的部分标题下讨论本发明的这些和其他方面。然而，在每个部分中的教导并不一定局限于每个具体的部分。磷脂酶C如上所述，磷脂分解酶(优选脂质酰基转移酶)可以与磷脂酶C(E.C.3.1.4.3)组合使用。磷脂酶C可以是任何可获得的磷脂酶C，并且可选自以下磷脂酶C中的一种或多种Purifine(可得自于Verenium，US)；来自产气荚膜梭菌(Clostridiumperfringens)的磷脂酶C(例如，可得自于Sigma，RefP7633的磷脂酶C)；来自蜡状芽孢杆菌(Bacilluscereus)的磷脂酶C(例如，可得自于Sigma，RefP6621的磷脂酶C)；W02008/036863(并入本文作为参考)中教导的磷脂酶C。优点本发明的一个优点是在水脱胶过程结束时获得的油产量提高。所述油产量的增加是与未添加本发明酶的相当的水脱胶方法进行比较的。尽管不希望被理论束缚，所述产量增加可能是由于磷脂向胶相的转移而导致乳化作用降低造成的。磷脂是良好的乳化剂，并可与三酰甘油一起乳化，因此，当磷脂被转移到胶相时，三酰甘油(油)形式的一些油也被转移。由磷脂的降解导致的胶相粘度的降低有助于防止油损失到胶相中(由于分离的是胶相，而油更容易)。此外或可选地(不希望被理论束缚)，按照本发明使用脂质酰基转移酶时，通过将脂肪酸部分从磷脂转移到留醇而形成留醇酯。在油相中发现了通过脂质酰基转移酶反应而与甾醇酯化的脂肪酸部分，但在胶相中没有发现。在常规的水脱胶方法(没有添加脂质酰基转移酶)中，这些脂肪酸部分损失到胶相中。本发明的另一个优点是，在使用脂质酰基转移酶时，无需调节水脱胶过程中的pH(约pH5.0或5.5，或约pH6.5或7)。此pH导致脂质酰基转移酶的高反应性。本发明的另一个优点是，当使用脂质酰基转移酶时，来自磷脂的脂肪酸被转移到甾醇上，形成留醇酯。这可以独立地在油相中产生0.1-0.15%的产量增加。本发明(特别是使用脂质酰基转移酶时)的另一个优点是与没有添加本发明酶的相当的水脱胶方法相比，胶相的粘度更低。胶相粘度较低导致更易于其与油相分离，即通过离心分离。此外，胶相可具有较少的含水量，因此，更易于干燥。本发明的另一个优点是胶相中甘油三酯的浓度降低。本发明的方法可在加工厂中产生较少的污垢。这意味着工厂的清洗更加容易。尽管不希望受到理论束缚，但已令人惊奇地发现脂质酰基转移酶能够使用(通过磷脂酶C的反应产生的)甘油二酯作为受体分子以产生甘油三酯。因此，将脂质酰基转移酶与磷脂酶C组合使用时，这些酶之间的相互作用导致与包含其中任意单独一种的相当的油或不含酶的相当的油相比，包含这两种酶的油中的甘油三酯的量协同的增加。将脂质酰基转移酶与磷脂酶C组合使用时，这些酶之间的相互作用导致与包含其中任意单独一种的相当的油或不含酶的相当的油相比，包含这两种酶的油中的油产量协同的增加。因为甘油二酯对油的“发烟点”具有不利影响和/或会对较多饱和脂肪源的结晶性质产生不利影响，甘油二酯在油中的累积(其可在单独使用磷脂酶C时发生)会对油有害，所以使用这些酶的组合具有优于单独使用磷脂酶C的显著优点。因此，在本发明中使用脂质酰基转移酶(特别是在与磷脂酶C组合时)的另一个优点是能够使油中甘油二酯的量比不含脂质酰基转移酶的相当的油和/或特别是单独使用磷脂酶C处理的相当的油减少。使用本发明的酶能够将方法中所需的水量减少到小于约1%。这能够在水脱胶过程中产生显著的经济优势。因此，如果能够将水量减少至约1%，就能够产生显著的成本下降。优选在脱胶过程期间进行酶处理，而不对油和/或水进行pH调节。这产生了由于使用磷脂酶A的现有技术方法的显著优势，其中所述磷脂酶A通常仅在酸性pH条件下具有高度活性。在现有技术方法(例如使用磷脂酶A)中，必须在脱胶过程之前和/或期间调整油的pH。这对于本发明不是必须的。此外，与使用所述磷脂酶A和磷脂酶C相比，使用脂质酰基转移酶与磷脂酶C的组合具有显著的优势，这是因为脂质酰基转移酶的最适PH通常与磷脂酶C的最适pH更好的符合。因此，在将脂质酰基转移酶与磷脂酶C组合使用时，通常没有“pH冲突”。这与将磷脂酶A与磷脂酶C组合使用的情况截然相反。因此，由于脂质酰基转移酶与磷脂酶C能够在其最佳PH范围内同时发挥作用，因此，这两种酶的组合应用提供了显著的改进。值得注意地，在包括使用脂质酰基转移酶(单独的，或与磷脂酶C组合)处理胶相的方法中，在此方法结束时产生的“酸性油”可以以高于添加到膳食中的通常胶相的价格销售。此外，还令人惊奇地发现剩余的固相(分离酸性油后)具有高于通常胶的磷水平，由此可以用作有机磷源。宿主细胞所述宿主生物可以是原核或真核生物。在本发明的一个实施方式中，本发明的脂质酰基转移酶在宿主细胞中表达，例如在细菌细胞中，例如在芽孢杆菌，例如在地衣芽孢杆菌(Bacilluslicheniformis)宿主细胞中表达。可选择的宿主细胞有，例如真菌、酵母或植物。已经发现与其它生物如枯草芽孢杆菌(Bacillussubtilis)相比，使用地衣芽孢杆菌宿主细胞可使脂质酰基转移酶的表达增加。已经将来自于杀鲑气单胞菌(Aeromonassalmonicida)的脂质酰基转移酶插入到多个常规表达载体中，所述表达载体经设计分别最适宜在枯草芽孢杆菌、多型汉逊酵母(Hansenulapolymorpha)、粟酒裂殖酵母(Schizosaccharomycespombe)禾口塔宾曲霉(Aspergillustubigensis)中表达。然而，在多型汉逊酵母、粟酒裂殖酵母和塔宾曲霉中仅检测到极低的水平。这些表达水平低于1μg/ml,因此不可能选择出产生足量蛋白以起始商业生产的细胞(结果未显示)。相反，地衣芽孢杆菌能够产生对商业可行的生产具有吸引力的蛋白水平。具体而言，已经发现地衣芽孢杆菌中的表达比在aprE启动子控制下的枯草芽孢杆菌表达高约100倍，或比在A4启动子控制下并与纤维素融合时变铅青链霉菌(S.Iividans)中的表达高约100倍(结果未显示在本文中)。除枯草芽孢杆菌外，所述宿主细胞还可以为任何芽孢杆菌细胞。优选地，所述芽孢杆菌宿主细胞可以是以下物种中的一种地衣芽孢杆菌、嗜碱芽孢杆菌(B.alkalophilus)、解淀粉芽孢杆菌(B.amyloliquefaciens)、环状芽孢杆菌(B.circulans)、克劳氏芽孢杆菌(B.clausii)、凝结芽孢杆菌(B.coagulans)、坚强芽孢杆菌(B.firmus)、灿烂芽孢杆菌(B.Iautus)、缓慢芽孢杆菌(B.Ientus)、巨大芽孢杆菌(B.megaterium)、短小芽孢杆菌(B.pumilus)或嗜热月旨肪芽孢杆菌(B.stearothermophiIus)。本发明涉及的术语“宿主细胞”包括具有以下特征的任何细胞包含本文所定义的编码脂质酰基转移酶的核苷酸序列或本文所定义的表达载体，且用于重组制备具有如本文所定义的特异性质的脂质酰基转移酶。适合地，所述宿主细胞可以是蛋白酶缺陷或蛋白酶阴性细胞株(proteaseminusstrain)和/或α-淀粉酶缺陷或α-淀粉酶阴性细胞株(α-amylaseminusstrain)。本文所用的术语“异源”是指源自分离的遗传资源或物种的序列。异源序列是非宿主序列、修饰的序列、来自不同宿主细胞株的序列、或来自宿主细胞的不同染色体位置的同源序列。“同源”序列是指在相同遗传资源或物种中发现的序列，即其天然存在于宿主细胞的相关物种中。本文所用的术语“重组脂质酰基转移酶”是指已经通过遗传重组的方式制备的脂质酰基转移酶。例如，将编码脂质酰基转移酶的核苷酸序列插入克隆载体，得到以存在异源脂质酰基转移酶为特征的地衣芽孢杆菌细胞。调控序列在一些应用中，可通过如下获得用于本发明方法和/或应用中的脂质酰基转移酶序列将其编码序列可操作地连接到能够通过例如所选宿主细胞(如地衣芽孢杆菌细胞)提供核苷酸序列表达的调控序列。例如，可以使用包含可操作地连接到此调控序列的本发明核苷酸序列的载体，即所述载体是表达载体。术语“可操作地连接”是指并列放置(juxtaposition)，其中所述组件的关系允许它们能以其希望的方式发挥功能。“可操作地连接”到编码序列的调控序列的连接方式使其能在与控制序列相容的条件下实现编码序列的表达。术语“调控序列”包括启动子和增强子以及其它表达调控信号。所用的术语“启动子”为本领域的一般含义，如RNA聚合酶结合位点。也可以通过选择调控区(如启动子、分泌引导子和终止子区)来实现编码具有如本文所定义的特定性质的酶的核苷酸序列的增强表达，其中所述终止子区本质上不是编码所述酶的核苷酸序列的调控区。适合地，可以将本发明的核苷酸序列至少可操作地连接到启动子。适合地，编码脂质酰基转移酶的核苷酸序列可以可操作地连接编码终止子序列的核苷酸序列。用于本发明载体、宿主细胞、方法和/或应用中任一项的适合的终止子序列的实例包括α-淀粉酶终止子序列(例如，CGGGACTTACCGAAAGAAACCATCAATGATGGTTTCTTTTTTGTTCATAAA-SEQIDNo.64)、碱性蛋白酶终止子序列(例如，CAAGACTAAAGACCGTTCGCCCGTTTTTGCAATAAGCGGGCGAATCTTACATAAAAATA-SEQIDNo.65)、谷氨酸特异性终止子序列(例如，ACGGCCGTTAGATGTGACAGCCCGTTCCAAAAGGAAGCGGGCTGTCTTCGTGTATTATTGT-SEQIDNo.66)、果聚糖酶终止子序列(例如，TCTTTTAAAGGAAAGGCTGGAATGCCCGGCATTCCAGCCACATGATCATCGTTT-SEQIDNo.67)和枯草杆菌蛋白酶E终止子序列(如，GCTGACAAATAAAAAGAAGCAGGTATGGAGGAACCTGCTTCTTTTTACTATTATTG)。适合地，可以将编码脂质酰基转移酶的核苷酸序列可操作地连接到α-淀粉酶终止子，如地衣芽孢杆菌α-淀粉酶终止子。启动子根据本发明所用的启动子序列可以与编码脂质酰基转移酶的序列异源或同源。所述启动子序列可以是能够指导脂质酰基转移酶在所选宿主细胞中表达的任何启动子序列。适合地，所述启动子序列可以与芽孢杆菌(如地衣芽孢杆菌)同源。优选地，所述启动子序列与所选宿主细胞同源。适合地，所述启动子序列可以与宿主细胞同源。“与宿主细胞同源”是指来源于宿主生物内；即，在宿主生物中自然发现的启动子序列。适合地，所述启动子序列可以选自由编码以下启动子的核苷酸序列组成的组α-淀粉酶启动子、蛋白酶启动子、枯草杆菌蛋白酶启动子、谷氨酸特异性蛋白酶启动子和果聚糖蔗糖酶启动子。适合地，所述启动子序列可以是编码以下启动子的核苷酸序列LAT(如，来自地衣芽孢杆菌的α"淀粉酶启动子，也称作AmyL)、AprL(如，枯草杆菌蛋白酶Carlsberg启动子),EndoGluC(如，来自地衣芽孢杆菌的谷氨酸特异性启动子)、AmyQ(如，来自解淀粉芽孢杆菌α"淀粉酶启动子的α"淀粉酶启动子)和SacB(如，枯草芽孢杆菌的果聚糖蔗糖酶启动子)。适合在本发明方法中指导核酸序列转录的启动子的其它实例包括缓慢芽孢杆菌碱性蛋白酶基因(aprH)的启动子、枯草芽孢杆菌α-淀粉酶基因(amyE)的启动子、嗜热脂肪芽孢杆菌麦芽糖淀粉酶基因(amyM)的启动子、地衣芽孢杆菌青霉素酶基因(penP)的启动子、枯草芽孢杆菌xylA和xylB基因的启动子、和/或苏云金芽胞杆菌拟步行甲亚种(Bacillusthuringiensissubsp·tenebrionis)CryIIIA基因的启动子。在优选的实施方式中，所述启动子序列为α-淀粉酶启动子(如地衣芽孢杆菌α-淀粉酶启动子)。优选地，所述启动子序列包含地衣芽孢杆菌α-淀粉酶启动子的-35至"10序列(参见图53和图55)。所述“_35至-10序列”描述的是相对于转录起始位点的位置。“-35”和“-10”均为框，即多个核苷酸，各包含6个核苷酸，且这些框被17个核苷酸分开。这17个核苷酸通常被称为“间隔子”。图55对此进行了说明，其中-35框和-10框被加下划线。为了避免混淆，本文所用的“_35至-10序列”是指从-35框的起点至-10框的终点的序列，即包括-35框、长度为17个核苷酸的间隔子和-10框。信号肽根据所用的序列和/或载体，通过由宿主细胞表达编码脂质酰基转移酶的核苷酸序列所产生的脂质酰基转移酶可以被分泌出或包含在细胞内。信号序列可以用于指导编码序列分泌通过特定的细胞膜。所述信号序列对脂质酰基转移酶编码序列来说可以是天然的或外源的。例如，所述信号肽编码序列可以是从芽孢杆菌，优选从地衣芽孢杆菌获得的淀粉酶或蛋白酶基因。可以由一种或多种以下基因获得适合的信号肽编码序列麦芽糖α-淀粉酶基因、枯草杆菌蛋白酶基因、内酰胺酶基因、中性蛋白酶基因、PrsA基因和/或酰基转移酶基因。19优选地，所述信号肽为地衣芽孢杆菌α-淀粉酶的信号肽、气单孢菌酰基转移酶的信号肽(如，mkkwfvcllglialtvqa-SEQIDNo.21)、枯草芽孢杆菌枯草杆菌蛋白酶的信号肽(如，mrskklwisiIfaltliftmafsnmsaqa-SEQIDNo.22)或地衣芽孢杆菌枯草杆菌蛋白酶的信号肽(如，mmrkksfwfgmltafmlvftmefsdsasa-SEQIDNo.23)。适合地，所述信号肽可以为地衣芽孢杆菌α-淀粉酶的信号肽。然而，可以使用能够指导所表达的脂质酰基转移酶进入所选芽孢杆菌宿主细胞(优选为地衣芽孢杆菌宿主细胞)分泌途径的任何信号肽编码序列。在本发明的一些实施方式中，可以将编码信号肽的核苷酸序列可操作地连接到编码所选脂质酰基转移酶的核苷酸序列。所选脂质酰基转移酶可以在本文所定义的宿主细胞中作为融合蛋白表达。表达载体术语“表达载体”是指能够在体内或体外表达的构建体。优选地，所述表达载体被引入到生物(如地衣芽孢杆菌宿主)的基因组中。术语“引入”优选涵盖稳定的引入到基因组中。如本文所定义的编码脂质酰基转移酶的核苷酸序列可以存在于载体中，在该载体中所述核苷酸序列可操作地连接到调控序列，使得所述调控序列能够通过适合的宿主生物(如地衣芽孢杆菌)表达所述核苷酸序列，即所述载体是表达载体。本发明的载体可以被转化到上述的适合宿主细胞中，以表达具有如本文所定义的脂质酰基转移酶活性的多肽。通常根据其将被引入的宿主细胞来选择载体(如质粒、粘粒、病毒或噬菌体载体、基因组插入物)。本发明可以涵盖发挥等同功能且本领域已知或可知的其它形式的表达载体。一旦转化到所选择的宿主细胞中，载体可以不依赖宿主细胞的基因组而复制并发挥功能，或可以自行整合进入基因组。所述载体可以包含一个或多个选择性标记基因，如提供抗生素抗性的基因，如提供氨苄青霉素抗性、卡那霉素抗性、氯霉素抗性或四环素抗性的基因。或者，也可以通过共转化完成选择(如W091/17243中所述)。载体可以在体外使用，例如，用于制备RNA或用于转染或转化宿主细胞。所述载体可以进一步包含能使该载体在所述宿主细胞中复制的核苷酸序列。所述序列的实例为质粒pUC19、pACYC177、pUB110、pE194、pAMBl和pIJ702的复制起点。脂质酰基转移酶用于本发明任一方法和/或应用的编码脂质酰基转移酶的核苷酸序列可编码天然脂质酰基转移酶或脂质酰基转移酶变体。用于本发明任一方法和/或应用的脂质酰基转移酶可以是天然脂质酰基转移酶或脂质酰基转移酶变体。例如，用于本发明的编码脂质酰基转移酶的核苷酸序列可以是W02004/064537、W02004/064987、W02005/066347或W02006/008508中所述的一种。这些文献通过引用并入本文。本文所用的术语“脂质酰基转移酶”优选地是指具有酰基转移酶活性的酶(通常被归类为E.C.2.3.1.X，如2.3.1.43)，其中所述酶能够将酰基基团从脂质转移到一个或多个受体底物，例如以下的一种或多种留醇；留烷醇(stanol)；碳水化合物；蛋白；蛋白亚基；糖醇，如抗坏血酸和/或甘油，优选甘油和/或留醇，如胆固醇。优选地，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶是能够将酰基基团从磷脂(如本文所定义)转移到糖醇(如抗坏血酸和/或甘油和/或留醇，优选甘油或甾醇，最优选留醇(例如胆固醇))的脂质酰基转移酶。在一些方面，本发明的“酰基受体”可以是包含羟基基团(-0H)的任何化合物，例如多元醇，包括甘油；留醇；留烷醇；碳水化合物；羟酸，包括果酸、柠檬酸、酒石酸、乳酸和抗坏血酸；蛋白或其亚基，如氨基酸、蛋白水解产物和肽(部分水解的蛋白)；和其混合物和衍生物。优选地，根据本发明的“酰基受体”不是水。优选地，所述酰基受体不为甘油单酯。在一个实施方式中，所述酰基受体可以是甘油二酯。一方面，优选用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶能够将酰基基团从脂质转移到留醇和/或留烷醇。另一方面，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶能够将酰基基团从脂质转移到留醇和/或留烷醇，此外还能够将酰基基团从脂质转移到以下的一种或多种物质碳水化合物、蛋白、蛋白亚基、甘油、脂肪醇。适合地，所述酰基受体可以天然存在于油中。或者，可向油中添加所述酰基受体(例如，所述酰基受体对于油而言是外源的)。例如，在一些实施方式中，在脱胶过程之前或期间向油中添加留醇和/或留烷醇。如果酰基受体的量限制酰基转移酶反应的速率，这一点特别重要。与没有添加额外酰基受体的油相比，添加酰基受体可导致游离脂肪酸减少和/或形成更多的酰基受体酯。优选地，脂质酰基作用的脂质底物是以下脂质中的一种或多种磷脂，如卵磷脂，如磷脂酰胆碱和/或磷脂酰乙醇胺。所述脂底物在本文中可以被称为“脂质酰基供体”。本文所用的术语卵磷脂涵盖磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰肌醇、磷脂酰丝氨酸和磷脂酰甘油。用于本发明的优选脂质酰基转移酶是鉴定为具有高活性，例如在油环境中对磷脂具有高磷脂水解活性或高磷脂转移酶活性的那些，用于本发明的最优选的脂质酰基转移酶具有磷脂到留醇的高转移酶活性。如上所述，可通过与pFam00657共有序列(SEQIDNo.1)比对，和/或与⑶Sx酰基转移酶例如SEQIDNo.28比对，鉴定⑶Sx、GANDY和HPT区的存在，从而鉴定适合用于本发明方法的其他酰基转移酶。为了评估其用于脱胶的适宜性，即鉴定这些酶是否具有占总酶活性至少5%的转移酶活性，更优选至少10%，更优选至少20%，更优选至少30%，更优选至少40%，更优选至少50%，更优选至少60%，更优选至少70%，更优选至少80%，更优选至少90%，更优选至少98%的转移酶活性，使用上文详述的“用于测定酰基转移酶活性％的方法”试验测试此类酰基转移酶。在一些方面，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶优选为不能或基本不能作用于甘油三酯和/或1-甘油单酯和/或2-甘油单酯的脂质酰基转移酶。在一些方面，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶优选为不表现出三酰甘油(triacylglycerol)脂肪酶活性(E.C.3.1.1.3)或不表现出显著的三酰甘油脂肪酶活性(E.C.3.1.1.3)的脂质酰基转移酶。水解甘油三酯的能力(E.C.3.1.1.3活性)可以根据FoodChemicalCodex(3rdEd.，1981，pp492-493)(其中修改为以葵花油，pH5.5替代橄榄油，pH6.5)测定的脂肪酶活性来测定。脂肪酶活性以LUS(葵花油的脂肪酶单位)来计量，其中将ILUS定义为在以上试验条件下每分钟可以从葵花油中释放Iymol脂肪酸的酶量。或者，也可以使用如W09845453中定义的LUT试验。此文献通过引用并入本文。用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以为基本上不能作用于甘油三酯的脂质酰基转移酶，所述脂质酰基转移酶的LUS/mg可以小于1000，如小于500、如小于300，优选为小于200、更优选为小于100、更优选为小于50、更优选为小于20、更优选为小于10，如小于5、小于2、更优选为小于1LUS/mgο或者，LUT/mg活性小于500，如小于300，优选为小于200、更优选为小于100、更优选为小于50、更优选为小于20、更优选为小于10，如小于5、小于2、更优选为小于lLUT/mg。用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是基本上不能作用于甘油单酯的脂质酰基转移酶。所述脂质酰基转移酶可以在LUS试验中使用单油酸酯(M77651-油酰-rac-甘油99%)以替代葵花油来测定。将IMGHU定义为在所述试验条件下每分钟可以从甘油单酯中释放1μmol脂肪酸的酶量。用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是优选基本上不能作用于甘油三酯的脂质酰基转移酶，所述脂质酰基转移酶具有的MGHU/mg可以小于5000，如小于1000、如小于500、如小于300，优选为小于200、更优选为小于100、更优选为小于50、更优选为小于20、更优选为小于10，如小于5、小于2，更优选为小于lMGHU/mg。适合地，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶是可以表现出一种或多种以下磷脂酶活性的脂质酰基转移酶磷脂酶A2活性(E.C.3.1.1.4)和/或磷脂酶Al活性(E.C.3.1.1.32)。所述脂质酰基转移酶也可以具有磷脂酶B活性(E.C.3.1.1.5)。适合地，在一些方面，所述脂质酰基转移酶可以能够将酰基基团从磷脂转移到甾醇和/或留烷醇，优选为胆固醇。在一些方面，优选用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶编码能够将酰基基团从磷脂转移到留醇和/或留烷醇以至少形成留醇酯和/或留烷醇酯的脂质酰基转移酶。因此，在一个实施方式中，本发明的“酰基受体”可以为植物留醇和/或留烷醇。优选地，所述脂质酰基转移酶可以使用以下标准进行表征所述酶具有可以被定义为酯转移活性的酰基转移酶活性，由此将脂质酰基供体的原始酯键的酰基部分转移到酰基受体以形成新的酯；和所述酶包含氨基酸序列基序GDSX，其中X是以下氨基酸残基中的一种或多种L、A、V、I、F、Y、H、Q、Τ、N、M或S。优选地，⑶SX基序的X为L或Y。更优选地，⑶SX基序的X为L。因此，优选本发明的酶包含氨基酸序列基序GDSL。GDSX基序由四个保守的氨基酸构成。优选地，该基序中的丝氨酸为所述脂质酰基转移酶的催化丝氨酸。适合地，⑶SX基序的丝氨酸的位置对应于Brumlik和Buckley(JournalofBacteriologyApr.1996，Vol.178，No.7，p2060_2064)中教导的嗜水气单胞菌脂质酰基转移酶的Ser-16。为了测定蛋白是否具有本发明的⑶SX基序，优选使用W02004/064537或W02004/064987(均通过引用并入本文)中公开的方法，将序列与pfam数据库的隐马尔可夫模型谱(hiddenmarkovmodelprofile)(HMM谱)进行比较。优选地，所述脂质酰基转移酶可以使用Pfam00657共有序列进行比对(有关完整的解释可参见W02004/064537或W02004/064987)。优选地，与pfam00657结构域家族的隐马尔可夫模型谱(HMM谱)的阳性匹配表示存在本发明的⑶SL或⑶SX结构域。优选地，当与Pfam00657共有序列进行比对时，用于本发明方法和/或应用的脂质酰基转移酶可以具有至少一个，优选为多于一个、更优选为多于两个的下述区(block)⑶Sx区、GANDY区、HPT区。适合地，所述脂质酰基转移酶可以具有⑶Sx区和GANDY区。或者，所述酶可以具有GDSx区和HPT区。优选地，所述酶至少包含GDSx区。更多细节请参见W02004/064537或W02004/064987。优选地，GANDY基序的残基选自GANDY、GGNDA,GGNDL,最优选为GANDY。优选地，当与Pfam00657共有序列进行比对时，与嗜水气单胞菌多肽参考序列即SEQIDNo.1相比，用于本发明方法和/或应用的酶具有以下氨基酸残基中的至少一个，优选多于两个，优选多于三个，优选多于四个，优选多于五个，优选多于六个，优选多于七个，优选多于八个，优选多于九个，优选多于十个，优选多于十一个，优选多于十二个，优选多于十三个，优选多于十四个28hid、29hid、30hid、31hid、32gly、33Asp、34Ser、35hid、130hid、131Gly、132Hid、133Asn、134Asp、135hid、309His。pfam00657⑶SX结构域是区分有此结构域的蛋白和其它酶的独特标志。图3中显示了pfam00657共有序列(SEQIDNo.2)。其源自于对第6版数据库pfam家族00657(在本文中也可以称为pfam00657.6)的鉴定。所述共有序列可以通过使用较新版pfam数据库来升级(如参见W02004/064537或W02004/064987)。在一个实施方式中，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶是可以使用以下标准进行表征的脂质酰基转移酶(i)所述酶具有可以被定义为酯转移活性的酰基转移酶活性，由此将脂质酰基供体的原始酯键的酰基部分转移到酰基受体以形成新的酯；(ii)所述酶包含氨基酸序列基序GDSX，其中X是以下氨基酸残基中的一种或多种丄、八、￥、1、卩、丫、!1、0、1\1]\1或3;(iii)所述酶包含His-309或在对应于图2和4(SEQIDNo.1或SEQIDNo.3)中所示的嗜水气单胞菌脂质酰基转移酶中His-309的位置上包含组氨酸残基。优选地，所述⑶SX基序的氨基酸残基为L。在SEQIDNo.3或SEQIDNo.1中，起始的18个氨基酸残基形成信号序列。全长序列(即包含信号序列的蛋白)中的His-309等同于蛋白的成熟部分(即不含信号序列的序列)中的His-291。在一个实施方式中，用于本发明任一方法和应用中的脂质酰基转移酶为包含以下催化三联体的脂质酰基转移酶Ser-34、Asp-306和His_309，或在分别对应于图4(SEQIDNo.3)或图2(SEQIDNo.1)中所示嗜水气单胞菌脂质酰基转移酶中Ser_34、Asp-306和His-309的位置上包含丝氨酸残基、天冬氨酸残基和组氨酸残基。如上所述，在SEQIDNo.3或SEQIDNo.1所示的序列中，起始的18个氨基酸残基形成信号序列。长序列(即包含信号序列的蛋白)中的Ser-34、Asp-306和His-309等同于蛋白的成熟部分(即不含信号序列的序列)中的Ser-16、Asp-288和His-291。在图3(SEQIDNo.2)所示的pfam00657共有序列中，活性位点残基相应于Ser-7、Asp-345和His_348。在一个实施方式中，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶是可以使用以下标准进行表征的脂质酰基转移酶所述酶具有可以被定义为酯转移活性的酰基转移酶活性，由此将第一脂质酰基供体的原始酯键的酰基部分转移到酰基受体以形成新的酯；和所述酶至少包含Gly-32、Asp-33、Ser-34、Asp-134和His-309，或在分别对应于SEQIDNo.3或SEQIDNo.1所示的嗜水气单胞菌脂质酰基转移酶中Gly-32、Asp-33、Ser-34、Asp-306和His-309的位置上包含甘氨酸残基、天冬氨酸残基、丝氨酸残基、天冬氨酸残基和组氨酸残基。适合地，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以由以下核苷酸序列中之一编码(a)SEQIDNo.36所示的核苷酉堯序列参见图29)(b)SEQIDNo.38所示的核苷酉堯序列参见图31)(c)SEQIDNo.39所示的核苷酉堯序列参见图32)(d)SEQIDNo.42所示的核苷酉堯序列参见图35)(e)SEQIDNo.44所示的核苷酉堯序列参见图37)(f)sEQIDNo.46所示的核苷酉堯序列参见图39)(g)SEQIDNo.48所示的核苷酉堯序列参见图41)(h)SEQIDNo.49所示的核苷酉堯序列参见图57)(i)SEQIDNo.50所示的核苷酉堯序列参见图58)(j)SEQIDNo.51所示的核苷酉堯序列参见图59)(k)SEQIDNo.52所示的核苷酉堯序列参见图60)(I)SEQIDNo.53所示的核苷酉堯序列参见图61)(m)SEQIDNo.54所示的核苷酉堯序列参见图62)(η)SEQIDNo.55所示的核苷酉堯序列参见图63)(ο)SEQIDNo.56所示的核苷酉堯序列参见图64)(P)SEQIDNO.57所示的核苷酉堯序列参见图65)(q)SEQIDNo.58所示的核苷酉堯序列参见图66)(r)SEQIDNo.59所示的核苷酉堯序列参见图67)(s)SEQIDNo.60所示的核苷酉堯序列参见图68)(t)SEQIDNo.61所示的核苷酉堯序列参见图69)(u)SEQIDNo.62所示的核苷酉堯序列参见图70)(ν)SEQIDNo.63所示的核苷酉堯序列参见图71)(w)与SEQIDNo.36、SEQIDNo.38、SEQIDNo.39、SEQIDNo.42,SEQIDNo.44、SEQIDNo.46,SEQIDNo.48,SEQIDNo.49,SEQIDNo.50、SEQIDNo.5USEQIDNo.52、SEQIDNo.53,SEQIDNo.54、SEQIDNo.55、SEQIDNo.56、SEQIDNo.57、SEQIDNo.58、SEQIDNo.59、SEQIDNo.60、SEQIDNo.61、SEQIDNo.62或sEQIDNo.63中所示的任一序列具有70%或更高，优选为75%或更高同一性的核苷酸序列。适合地，所述核苷酸序列可以与SEQIDNo.36、SEQIDNo.38、SEOIDNo.39、SEQIDNo.42,SEQIDNo.44,SEQIDNo.46,SEQIDNo.48,SEQIDNo.49,SEQIDNo.50,SEQIDNo.5USEQIDNo.52,SEQIDNo.53,SEQIDNo.54,SEQIDNo.55,SEQIDNo.56,SEQIDNo.57,SEQIDNo.58,SEQIDNo.59,SEQIDNo.60,SEQIDNo.6USEQIDNo.62或SEQIDNo.63中所示的任一序列具有80%或更高，优选为85%或更高，更优选为90%或更高，更优选为95%或更高同一性。在一个实施方式中，编码用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶的核苷酸序列为与SEQIDNo.49、SEQIDNo.50、SEQIDNo.51、SEQIDNo.62和SEQIDNo.63中所示的任一序列具有70%或更高，优选为75%或更高同一性的核苷酸序列。适合地，所述核苷酸序列可以与SEQIDNo.49,SEQIDNo.50,SEQIDNo.51,SEQIDNo.62和SEQIDNo.63中所示的任一序列具有80%或更高，优选为85%或更高，更优选为90%或更高，更优选为95%或更高同一性。在一个实施方式中，编码用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶的核苷酸序列为与SEQIDNo.49中所示的序列具有70%或更高，75%或更高，80%或更高，优选为85%或更高，更优选为90%或更高，更优选为95%或更高同一性的核苷酸序列。适合地，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以为包含一个或多个以下氨基酸序列的脂质酰基转移酶(i)SEQIDNo.68所示的氨基酸序列(ii)SEQIDNo.3所示的氨基酸序列(iii)SEQIDNo.4所示的氨基酸序列(iv)SEQIDNo.5所示的氨基酸序列(v)SEQIDNo.6所示的氨基酸序列(vi)SEQIDNo.7所示的氨基酸序列(vii)SEQIDNo.8所示的氨基酸序列(viii)SEQIDNo.9所示的氨基酸序列(ix)SEQIDNo.10所示的氨基酸序列(X)SEQIDNo.11所示的氨基酸序列(xi)SEQIDNo.12所示的氨基酸序列(xii)SEQIDNo.13所示的氨基酸序列(xiii)SEQIDNo.14所示的氨基酸序列(xiv)SEQIDNo.1所示的氨基酸序列(XV)SEQIDNo.15所示的氨基酸序列(xvi)SEQIDNo.16所示的氨基酸序列(xvii)SEQIDNo.17所示的氨基酸序列(xix)SEQIDNo.18所示的氨基酸序列(x)SEQIDNo.34所示的氨基酸序列(XX)SEQIDNo.35所示的氨基酸序列，或与SEQIDNo.68、SEQIDNo.1、SEQIDNo.3、SEQIDNo.4、SEQIDNo.5、SEQIDNo.6、SEQIDNo.7、SEQIDNo.8、SEQIDNo.9、SEQIDNo.10、SEQIDNo.IUSEQIDNo.12、SEQIDNo.13、SEQIDNo.14或SEQIDNo.15、SEQIDNo.16、SEQIDNo.17、SEQIDNo.18、SEQIDNo.34或SEQIDNo.35中所示的任一序列具有75%、80%、85%、90%、95%、98%或更高同一性的氨基酸序列。适合地，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是包含SEQIDNo.68或SEQIDNo.3或SEQIDNo.4或SEQIDNo.1或SEQIDNo.15或SEQIDNo.16或SEQIDNo.34或SEQIDNo.35所示的氨基酸序列，或包含与SEQIDNo.68所示的氨基酸序列，或与SEQIDNo.3所示的氨基酸序列，或与SEQIDNo.4所示的氨基酸序列，或与SEQIDNo.1所示的氨基酸序列，或与SEQIDNo.15所示的氨基酸序列，或与SEQIDNo.16所示的氨基酸序列，或与SEQIDNo.34所示的氨基酸序列，或与SEQIDNo.35所示的氨基酸序列具有75%或更高，优选为80%或更高，优选为85%或更高，优选为90%或更高，优选为95%或更高同一性的氨基酸序列的脂质酰基转移酶。适合地，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是包含与SEQIDNo.68、SEQIDNo.3、SEQIDNo.4、SEQIDNo.5、SEQIDNo.6、SEQIDNo.7、SEQIDNo.8、SEQIDNo.9、SFQIDNo.10、SEQIDNo.11、SEQIDNo.12、SEQIDNo.13、SEQIDNo.14、SEQIDNo.USEQIDNo.15、SEQIDNo.16、SEQIDNo.17、SEQIDNo.18、SEQIDNo.34或SEQIDNo.35中所示的任一序列具有80%或更高，优选为85%或更高，更优选为90%或更高，更优选为95%或更高的同一性的氨基酸序列的脂质酰基转移酶。适合地，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是包含一个或多个以下氨基酸序列的脂质酰基转移酶(a)SEQIDNo.3或SEQIDNo.1的氨基酸残基1-100所示的氨基酸序列；(b)SEQIDNo.3或SEQIDNo.1的氨基酸残基101-200所示的氨基酸序列；(c)SEQIDNo.3或SEQIDNo.1的氨基酸残基201-300所示的氨基酸序列；或(d)与以上(a)至(C)中所定义的氨基酸序列中任一序列具有75%或更高，优选为85%或更高，更优选为90%或更高，更优选为95%或更高的同一性的氨基酸序列。适合地，用于本发明方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以包含一个或多个以下氨基酸序列(a)SEQIDNo.3或SEQIDNo.1的氨基酸残基28_39所示的氨基酸序列；(b)SEQIDNo.3或SEQIDNo.1的氨基酸残基77_88所示的氨基酸序列；(c)SEQIDNo.3或SEQIDNo.1的氨基酸残基126-136所示的氨基酸序列；(d)SEQIDNo.3或SEQIDNo.1的氨基酸残基163-175所示的氨基酸序列；(e)SEQIDNo.3或SEQIDNo.1的氨基酸残基304-311所示的氨基酸序列；或(f)与以上(a)至(e)中所定义的氨基酸序列中任一序列具有75%或更高，优选为85%或更高，更优选为90%或更高，更优选为95%或更高的同一性的氨基酸序列。一方面，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是如EP127526711中教导的来自于近平滑假丝酵母(Candidaparapsilosis)的脂质酰基转移酶的脂质酰基转移酶。因此，一方面，用于本发明方法和应用中的脂质酰基转移酶可以为包含SEQIDNo.17或SEQIDNo.18所教导的氨基酸序列之一的脂质酰基转移酶。优选地，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶是可以为包含SEQIDNo.16所示的氨基酸序列的脂质酰基转移酶，或者包含与SEQIDNo.16具有75%或更高，优选为85%或更高，更优选为90%或更高，更优选为95%或更高，更优选为98%或更高、或更优选为99%或更高的同一性的氨基酸序列的脂质酰基转移酶的脂质酰基转移酶。该酶可以认为是酶变体。一方面，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶是可以为卵磷脂胆固醇酰基转移酶(LCAT)或其变体(如由分子进化产生的变体)的脂质酰基转移酶。适合的LCAT为本领域已知的，且可以获自于一种或多种如下的生物，如哺乳动物、大鼠、小鼠、鸡、黑腹果蝇(Drosophilamelanogaster)、植物(包括拟南芥(Arabidopsis)和水稻(Oryzasativa))、线虫、真菌和酵母。在一个实施方式中，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶是这样的脂质酰基转移酶，其可以是可获自于，优选获自于含有pPetUaAhydro和pPetUaASalmo的大肠杆菌株TOP10的脂质酰基转移酶，其中所述大肠杆菌株TOP10由丹麦哥本哈根K，DK-1001，Langebrogade1的丹尼斯科公司(DaniscoA/SofLangebrogade1，DK-1001CopenhagenK，Denmark)根据国际承认用于专利程序的微生物保藏布达佩斯条约保藏在英国苏格兰阿伯丁圣马恰尔街23号英国食品工业与海洋细菌菌种保藏中心(NationalCollectionofIndustrial,MarineandFoodBacteria(NCIMB)23St.MacharStreet,AberdeenScotland，GB)，保藏日为2003年12月22日，保藏号分别为NCIMB41204和NCIMB41205。用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是磷脂甘油酰基转移酶。磷脂甘油酰基转移酶包括分离自气单孢菌，优选为嗜水气单胞菌或杀鲑气单胞菌，最优选为杀鲑气单胞菌或其变体的磷脂甘油酰基转移酶。用于本发明的最优选脂质酰基转移酶由SEQIDNo.1、3、4、15、16、34和35编码。本领域技术人员可以理解，优选酰基转移酶的信号肽在转移酶的表达过程中已被切割掉。SEQIDNo.1、3、4、15和16的信号肽为氨基酸1-18。因此，最优选的区域为SEQIDNo.1和SEQIDNo.3(嗜水气单胞菌)中的氨基酸19-335，和SEQIDNo.4、SEQIDNo.15和SEQIDNo.16(杀鲑气单胞菌)中的氨基酸19-336。当用于测定氨基酸序列同一性的同源性时，优选使用成熟序列进行本文所述的比对。在一个实施方式中，适合用于本发明的脂质酰基转移酶包含SEQIDNo.16所示的氨基酸序列(或由SEQIDNo.16所示的氨基酸序列组成)，或包含与SEQIDNo.16具有至少70%、至少75%、至少85%、至少90%、至少95%、至少98%同一性的氨基酸序列(或由与SEQIDNo.16具有至少70%、至少75%、至少85%、至少90%、至少95%、至少98%同一性的氨基酸序列组成)。在一个实施方式中，适合用于本发明的脂质酰基转移酶由编码SEQIDNo.68所示氨基酸序列(或由SEQIDNo.68所示氨基酸序列组成)的氨基酸序列的核苷酸序列编码，或包含与SEQIDNo.68具有至少70%、至少75%、至少85%、至少90%、至少95%、至少98%同一性的氨基酸序列或由与SEQIDNo.68具有至少70%、至少75%、至少85%、至少90%、至少95%、至少98%同一性的氨基酸序列组成。因此，确定同源性(同一性)的最优选区域为SEQIDNo.1和3(嗜水气单胞菌)中的氨基酸19-335，和SEQIDNo.4、15和16(杀鲑气单胞菌)中的氨基酸19-336。SEQIDNo.34和35是来分别来自嗜水气单胞菌和杀鲑气单胞菌的脂质酰基转移酶的成熟蛋白序列，其可以经历或可以未经历翻译后修饰。用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是还可分离自喜热裂孢菌(Thermobifida)，优选为褐色喜热裂孢菌(T.fusca)，最优选由SEQIDNo.28编码的脂质酰基转移酶。适合本发明应用和/或本发明方法的脂质酰基转移酶可以包含以下任一氨基酸序列和/或由以下核苷酸序列编码a)核酸，其编码表现出脂质酰基转移酶活性和与SEQIDNo.16所示的多肽序列或与SEQIDNo.68所示的多肽序列具有至少70%同一性(优选至少80%同一性，更优选至少90%同一性)的多肽；b)(分离的)多肽，其包含SEQIDNo.16或SEQIDNo.68所示的氨基酸序列(或由SEQIDNo.16或SEQIDNo.68所示的氨基酸序列组成)，或包含与SEQIDNo.16或SEQIDNo.68具有至少70%同一性(优选至少80%同一性，更优选至少90%同一性)的氨基酸序列(或由与SEQIDNo.16或SEQIDNo.68具有至少70%同一性(优选至少80%同一性，更优选至少90%同一性)的氨基酸序列组成)；c)编码脂质酰基转移酶的核酸，所述核酸包含SEQIDNo.49所示的核苷酸序列(或由SEQIDNo.49所示的核苷酸序列组成)，或包含与SEQIDNo.49所示的核苷酸序列具有至少70%同一性(优选至少80%同一性，更优选至少90%同一性)的核苷酸序列(或由与SEQIDNo.49所示的核苷酸序列具有至少70%同一性(优选至少80%同一性，更优选至少90%同一性)的核苷酸序列组成)；d)核酸，所示核酸在中等或高严谨条件下与包含SEQIDNo.49所示核苷酸序列的核酸探针杂交，且编码表现出脂质酰基转移酶活性的多肽；e)核酸，其是a)、C)或d)所指核酸序列的片段；或f)多肽，其是b)所指多肽的片段。用于本发明任一方法和应用中的脂质酰基转移酶可以是还可分离自链霉菌属，优选为阿维链霉菌(S.avermitis)，最优选由SEQIDNo.32编码的脂质酰基转移酶。用于本发明的来自链霉菌的其它可能的酶包括由SEQIDNo.5、6、9、10、11、12、13、14、31和33编码的那些酶。用于本发明的酶也可以分离自棒状杆菌属(Corynebacterium)，优选为C.efficiens，最优选由SEQIDNo.29编码。适合地，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是包含SEQIDNo.37、38、40、41、43、45或47所示的任一氨基酸序列，或与其具有至少70%、75%、80%、85%、90%、95%、96%、97%或98%同一性的氨基酸序列的脂质酰基转移酶，或可以由SEQIDNo.36、39、42、44、46或48所示的任一核苷酸序列所编码，或由与其具有至少70%、75%、80%、85%、90%、95%、96%、97%或98%同一性的核苷酸序列所编码。28在一个实施方式中，编码用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶的核苷酸序列选自由以下组成的组a)包含SEQIDNo.36所示的核苷酸序列的核酸；b)由于遗传密码简并性而与SEQIDNo.36的核苷酸序列相关的核酸；和c)包含与SEQIDNo.36所示的核苷酸序列具有至少70%同一性的核苷酸序列的核酸。在一个实施方式中，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶是包含SEQIDNo.37所示的氨基酸序列或与其具有至少60%同一性的氨基酸序列的脂质酰基转移酶。在另一个实施方式中，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是包含SEQIDNo.37、38、40、41、43、45或47所示的任一氨基酸序列，或与其具有至少70%、75%、80%、85%、90%、95%、96%、97%或98%同一性的氨基酸序列的脂质酰基转移酶，或由SEQIDNo.39、42、44、46或48所示的任一核苷酸序列所编码，或由与其具有至少70%、75%、80%、85%、90%、95%、96%、97%或98%同一性的核苷酸序列所编码。在另一实施方式中，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是包含SEQIDNo.38、40、41、45或47所示的任一氨基酸序列，或与其具有至少70%、75%、80%、85%、90%、95%、96%、97%或98%同一性的氨基酸序列的脂质酰基转移酶，以用于本发明所述的应用。在另一实施方式中，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是包含SEQIDNo.38、40或47所示的任一氨基酸序列，或与其具有至少70%、75%、80%、85%、90%、95%、96%、97%或98%同一性的氨基酸序列脂质酰基转移酶，以用于本发明所述的应用。更优选地，在一个实施方式中，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是包含SEQID似.47所示的氨基酸序列，或与其具有至少70%、75%、80%、85%、90%、95%、96%、97%或98%同一性的氨基酸序列的脂质酰基转移酶。在另一实施方式中，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是包含SEQIDNo.43或44所示的氨基酸序列，或与其具有至少80%、85%、90%、95%、96%、97%或98%同一性的氨基酸序列的脂质酰基转移酶。在另一实施方式中，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是包含SEQIDNo.41所示的氨基酸序列，或与其具有至少70%、75%、80%、85%、90%、95%、96%、97%或98%同一性的氨基酸序列的脂质酰基转移酶。在一个实施方式中，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以由选自以下组成的组的核酸编码a)包含SEQIDNo.36所示核苷酸序列的核酸；b)由于遗传密码简并性而与SEQIDNo.36的核苷酸序列相关的核酸；和c)包含与SEQIDNo.36所示的核苷酸序列具有至少70%同一性的核苷酸序列的核酸。在一个实施方式中，根据本发明的脂质酰基转移酶可以是可获自于，优选获自于链霉菌株L130或L131的脂质酰基转移酶，所述链霉菌株L130或L131由丹麦哥本哈根K，DK-1001，Langebrogade1的丹尼斯科公司(DaniscoA/SofLangebrogade1，DK-1001CopenhagenK，Denmark)根据国际承认用于专利程序的微生物保藏布达佩斯条约保藏在英国苏格兰阿伯丁圣马恰尔街23号英国食品工业与海洋细菌菌种保藏中心(NationalCollectionofIndustrial,MarineandFoodBacteria(NCIMB)23St.MacharStreet,AberdeenScotland，GB)，保藏日为2004年6月25日，保藏号分别为NCIMB41226和NCIMB41227。适合地，编码用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶的核苷酸序列可以是编码脂质酰基转移酶(SEQIDNo.16或SEQIDNo.68)的多核苷酸；或可以编码脂质酰基转移酶(SEQIDNo.16或SEQIDNo.68)的氨基酸序列。适合地，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是可使用AlignX(使用默认设置的VectorNTI的ClustalW成对比对算法)通过与L131(SEQIDNo.37)序列的比对而鉴定的氨基酸序列。L131与来自灰色链霉菌(S.avermitilis)和褐色喜热裂孢菌的同源物的比对说明了GDSx基序(L131以及灰色链霉菌和褐色喜热裂孢菌中为GDSY),GANDY框(其为GGNDA或GGNDL)和HPT区(被认为是保守的催化组氨酸)的保守性。这三个保守区突出标记在图42中。与pfamPfam00657共有序列(如W004/064987中所述)和/或本文公开的L131序列(SEQIDNo.37)比对时，可以鉴定出三个保守区，GDSx区、GANDY区和HTP区(更多细节请参见W004/064987)。与pfamPfam00657共有序列(如W004/064987中所述)和/或本文公开的L131序列(SEQIDNo.37)比对时，i)用于本发明任一方法和应用中的脂质酰基转移酶可以是具有GDSx基序，更优选为选自GDSL或GDSY基序的GDSx基序的脂质酰基转移酶；和/或ii)用于本发明任一方法和应用中的编码脂质酰基转移酶可以是具有GANDY区，更优选包含氨基GGNDx(更优选为GGNDA或GGNDL)的GANDY区的脂质酰基转移酶；和/或iii)用于本发明任一方法和应用中的脂质酰基转移酶可以是优选具有HTP区的脂质酰基转移酶；和优选地，iv)用于本发明任一方法和应用中的脂质酰基转移酶可以是优选具有GDSx或⑶SY基序，和包含氨基GGNDx(优选为GGNDA或GGNDL)的GANDY区，和HTP区(保守的组氨酸)的脂质酰基转移酶。在一个实施方式中，本发明的酶优选不是磷脂酶，如被归类为E.C.3.1.1.32的磷脂酶Al或被归类为E.C.3.1.1.4的磷脂酶A2。脂质酰基转移酶变体在优选的实施方式中，用于本发明任一方法和/或应用中的编码脂质酰基转移酶的核苷酸序列所编码的脂质酰基转移酶可以是脂质酰基转移酶变体。可以使用对磷脂的活性增加的变体，如对磷脂的水解活性增加和/或转移酶活性增加的变体，优选为对磷脂的转移酶活性增加的变体。优选地，通过如上定义的脂质酰基转移酶的一个或多个氨基酸修饰来制备所述脂质酰基转移酶变体。适合地，当用于本发明任一方法和应用中的脂质酰基转移酶可以为脂质酰基转移酶变体的脂质酰基转移酶，在此情况中，所述酶的特征为所述酶包含氨基酸序列基序GDSX，其中X是下列氨基酸残基L、A、V、I、F、Y、H、Q、T、N、M或S中的一种或多种，且其中所述酶变体相对于亲本序列在第2组、第4组、第6组或第7组(如W02005/066347和下文所定义)限定的一个或多个氨基酸残基处包含任意一个或多个氨基酸修饰。例如，脂质酰基转移酶变体可以被表征为所述酶包含氨基酸序列基序GDSX，其中X是下列氨基酸残基中的一种或多种L、A、V、I、F、Y、H、Q、Τ、N、M或S，且其中酶变体相对于亲本序列在第2组、第4组、第6组或第7组(如W02005/066347和下文所定义)限定的一个或多个氨基酸残基处包含任意一个或多个氨基酸修饰，其中所述组是通过所述亲本序列与本文定义的Ρ10480结构模型的结构比对而鉴定出来的，其优选是通过Ρ10480晶体结构等同物(crystalstructurecoordinates)与如W02005/066347和下文所定义的1IVN.PDB和/或1DE0.PDB的结构比对而获得的。在另一个实施方式中，用于本发明任一方法和/或应用中的脂质酰基转移酶可以是脂质酰基转移酶变体，其可以被表征为所述酶包含氨基酸序列基序GDSX，其中X是下列氨基酸残基中的一种或多种L、A、V、I、F、Y、H、Q、Τ、N、M或S，且其中酶变体相对于亲本序列在第2组所教导的一个或多个氨基酸残基处包含一个或多个氨基酸修饰，所述第2组是在将所述亲本序列与Pfam共有序列(SEQIDNo.2-图3)比对时被鉴定出来的，并根据Ρ10480的结构模型进行修饰以确保如W02005/066347和下文所定义的最佳匹配重叠(bestfitoverlap)。适合地，用于本发明任一方法和应用中的脂质酰基转移酶可以是包含以下氨基酸序列的脂质酰基转移酶变体，其中所述氨基酸序列如SEQIDNo.68,SEQIDNo.16,SEQIDNo.34,SEQIDNo.3、SEQIDNo.4、SEQIDNo.5、SEQIDNo.6、SEQIDNo.7、SEQIDNo.8、SEQIDNo.9,SEQIDNo.10,SEQIDNo.IUSEQIDNo.12,SEQIDNo.13,SEQIDNo.14、SEQIDNo.USEQIDNo.15,SEQIDNo.25,SEQIDNo.26,SEQIDNo.27,SEQIDNo.28、SEQIDNo.29、SEQIDNo.30、SEQIDNo.32、SEQIDNo.33或SEQIDNo.35所示，但在如TO2005/066347和下文所定义的第2组、第4组、第6组或第7组限定的一个或多个氨基酸残基处有一个或多个氨基酸修饰，所述组是通过与SEQIDNo.34的序列比对而鉴定出来的。或者，所述脂质酰基转移酶可以是包含以下氨基酸序列的脂质酰基转移酶变体，其中所述氨基酸序列如SEQIDNo.34、SEQIDNo.3、SEQIDNo.4、SEQIDNo.5、SEQIDNo.6、SEQIDNo.7、SEQIDNo.8、SEQIDNo.9、SEQIDNo.10、SEQIDNo.11、SEQIDNo.12、SEQIDNo.13、SEQIDNo.14、SEQIDNo.USEQIDNo.15、SEQIDNo.25、SEQIDNo.26、SEQIDNo.27、SEQIDNo.28、SEQIDNo.29、SEQIDNo.30、SEQIDNo.16、SEQIDNo.68,SEQIDNo.32、SEQIDNo.33或SEQIDNo.35所示，但在如W02005/066347和下文所定义的第2组、第4组、第6组或第7组限定的一个或多个氨基酸残基处有一个或多个氨基酸修饰，所述组是通过所述亲本序列与本文定义的P10480的结构模型的结构比对而鉴定出来的，其优选是通过P10480晶体结构等同物与如W02005/066347和下文所教导的1IVN.PDB和/或1DE0.PDB的结构比对而获得的。或者，所述脂质酰基转移酶可以是包含以下氨基酸序列的脂质酰基转移酶变体，其中所述氨基酸序列如SEQIDNo.34、SEQIDNo.3、SEQIDNo.4、SEQIDNo.5、SEQIDNo.6、SEQIDNo.7、SEQIDNo.8、SEQIDNo.9、SEQIDNo.10、SEQIDNo.11、SEQIDNo.12、SEQIDNo.13、SEQIDNo.14、SEQIDNo.USEQIDNo.15、SEQIDNo.25、SEQIDNo.26、SEQIDNo.27、SEQIDNo.28、SEQIDNo.29、SEQIDNo.30、SEQIDNo.32、SEQIDNo.33、SEQIDNo.16、SEQIDNo.68或SEQIDNo.35所示，但在第2组所教导的一个或多个氨基酸残基处有一个或多个氨基酸修饰，所述第2组是在将所述亲本序列与pfam共有序列(SEQIDNo.2)比对时被鉴定出来的，并根据P10480的结构模型进行修饰以确保如W02005/066347和下文所教导的最佳匹配重叠。优选地，所述亲本酶是包含SEQIDNo.34和/或SEQIDNo.15和/或SEQIDNo.35所示氨基酸序列或与它们同源的酶。优选地，所述脂质酰基转移酶可以是包含以下氨基酸序列的脂质酰基转移酶变体，其中所述氨基酸序列如SEQIDNo.34或SEQIDNo.35所示，但在如W02005/066347和下文所定义的第2组、第4组、第6组或第7组限定的任意一个或多个氨基酸残基处有一个或多个氨基酸修饰。组的定义第1组氨基酸第1组氨基酸(注意这些是图53和图54的IIVN中的氨基酸)Gly8.Asp9.SerlO.LeulUSerl2、Tyrl5、Gly44、Asp45、Thr46、Glu69、Leu70、Gly71、Gly72、Asn73、Asd74、Gly75、Leu76、Glnl06、Ilel07、Argl08、Leul09、ProllO、Tyrll3、Phel21、Phel39、Phel40、Metl41、Tyrl45、Metl51、Aspl54、Hisl57、Glyl55、Ilel56、Pro158高度保守的基序，如GDSx和催化残基从第1组中取消选定(标有下划线的残基)。为了避免争议，第1组定义了在IIVN模型活性位点中的甘油中心碳原子IOA以内的氨基酸残基。第2组氨基酸第2组氨基酸(注意氨基酸的编号是指P10480成熟序列中的氨基酸)Leul7、Lys22、Met23、Gly40、Asn80、Pro81、Lys82、Asn87、Asn88、Trplll、Valll2、Alall4、Tyrll7、Leull8、Prol56、Glyl59、Glnl60、Asnl61、Prol62、Serl63、Alal64、Argl65、Serl66、Glnl67、Lysl68、Vall69、Vall70、Glul71、Alal72、Tyrl79、Hisl80、Asnl81、Met209、Leu210、Arg211、Asn215、Lys284、Met285、Gln289和Val290。第1组中所选残基与第2组的比较表3权利要求食用油(优选未加工食用油)的水脱胶方法，所述方法包括以下步骤a)将约0.15％w/w水与食用油(优选未加工食用油)和脂质酰基转移酶混合，b)将混合物在约45℃至约90℃下搅动约10分钟至180分钟，和c)分离油相和胶相。2.如权利要求1所述的方法，其中所述方法进一步包括d)温育包含活性脂质酰基转移酶的胶相最少约2小时至最长7天的时间，和e)从所述胶相分离油。3.用于处理胶相(优选可通过食用油脱胶获得或通过食用油脱胶获得，所述脱胶例如为水脱胶或酶促脱胶或其组合)的方法，其中将胶相与单独的一种或多种脂质酰基转移酶一起温育或者与一种或多种脂质酰基转移酶和一种或多种磷脂酶C的组合一起温育最少约2小时至最长7天的时间，并从所述胶相分离油。4.如权利要求1-3中任一项所述的方法，其中所述方法的pH在约pH5.0至约pH10.0之间。5.如权利要求1-4中任一项所述的方法，其中所述脂质酰基转移酶包含GDSx基序和/或GANDY基序。6.如前述权利要求中任一项所述的方法，其中所述脂质酰基转移酶的特征在于其为具有酰基转移酶活性并包含氨基酸序列基序GDSX的酶，在GDSX中X是以下氨基酸残基L、A、V、I、F、Y、H、Q、T、N、M或S中的一个或多个。7.如前述权利要求中任一项所述的方法，其中用于本发明任一方法和/或应用的脂质酰基转移酶可获自于，优选获自于一种或多种以下属的生物气单胞菌属(Aeromonas)、链霉菌属(Streptomyces)、酵母菌属(Saccharomyces)、乳球菌属(Lactococcus)、分枝杆菌属(Mycobacterium)>IjIit^M(Streptococcus)>ILff^M(Lactobacillus)^Ι^Μρτβ'属(Desulfitobacterium)、芽孢杆菌属(Bacillus)、弯曲杆菌属(Campylobacter)、弧菌属(Vibrionaceae)、木杆菌属(Xylella)、硫叶菌属(Sulfolobus)、曲霉属(Aspergillus)、裂殖酵母属(Schizosaccharomyces)、李斯特菌属(Listeria)、奈瑟氏菌属(Neisseria)、中慢生根瘤菌属(Mesorhizobium)、雷尔氏菌属(Ralstonia)、黄单胞菌属(Xanthomonas)禾口假丝酵母属(Candida)。8.如权利要求7所述的方法，其中所述脂质酰基转移酶可获自于，优选获自于气单胞菌属的生物。9.如前述权利要求中任一项所述的方法，其中所述脂质酰基转移酶是具有脂质酰基转移酶活性的多肽，所述多肽是通过表达以下所示的任一核苷酸序列或与其具有75%或更高同一性的核苷酸序列获得的SEQIDNo.49,SEQIDNo.36,SEQIDNo.38,SEQIDNo.39、SEQIDNo.42,SEQIDNo.44,SEQIDNo.46、SEQIDNo.48、SEQIDNo.50、SEQIDNo.51、SEQIDNo.52,SEQIDNo.53、SEQIDNo.54、SEQIDNo.55、SEQIDNo.56、SEQIDNo.57、SEQIDNo.58,SEQIDNo.59、SEQIDNo.60,SEQIDNo.6USEQIDNo.62或SEQIDNo.63。10.如前述任一项权利要求所述的方法，其中所述脂质酰基转移酶是具有脂质酰基转移酶活性的多肽，所述多肽是通过表达以下序列获得的a)SEQIDNo.49所示的核苷酸序列，或与其具有75%或更高同一性的核苷酸序列；b)编码所述多肽的核酸，其中所述多肽与SEQIDNo.16所示的多肽序列或SEQIDNo.68所示的多肽序列具有至少70%同一性；或c)在中度严谨条件下与包含SEQIDNo.49所示核苷酸序列的核酸探针杂交的核酸。11.如权利要求10所述的方法，其中所述脂质酰基转移酶是通过在地衣芽孢杆菌中表达所述核酸序列而获得的。12.如前述权利要求中任一项所述的方法，其中所述脂质酰基转移酶是具有脂质酰基转移酶活性的多肽，所述多肽包含以下所示的任一氨基酸序列或与其具有75%或更高同一性的氨基酸序列SEQIDNo.68,SEQIDNo.16,SEQIDNo.USEQIDNo.3、SEQIDNo.4、SEQIDNo.5,SEQIDNo.6,SEQIDNo.7,SEQIDNo.8,SEQIDNo.9,SEQIDNo.10,SEQIDNo.11、SEQIDNo.12、SEQIDNo.13、SEQIDNo.14、SEQIDNo.15、SEQIDNo.17、SEQIDNo.17、SEQIDNo.18、SEQIDNo.34、SEQIDNo.35。13.如前述权利要求中任一项所述的方法，其中所述脂质酰基转移酶是具有脂质酰基转移酶活性的多肽，所述多肽包含SEQIDNo.68所示的氨基酸序列或与其具有75%或更高同一性的氨基酸序列。14.如前述权利要求中任一项所述的方法，其中另外将磷脂酶C与油和/或水和/或脂质酰基转移酶混合。15.脂质酰基转移酶在食用油水脱胶中用于提高在水脱胶过程完成后油相中的油产量的应用。16.脂质酰基转移酶在食用油水脱胶中用于降低在水脱胶过程完成后胶相的粘度的应用。17.脂质酰基转移酶与磷脂酶C的组合在食用油水脱胶中用于提高油产量和/或用于提高在水脱胶过程完成后油相中的甘油三酯水平和/或用于降低在水脱胶过程完成后油相中的甘油二酯水平的应用。18.脂质酰基转移酶(或脂质酰基转移酶与磷脂酶C的组合)在胶相(可通过食用油脱胶获得或通过食用油脱胶获得，所述脱胶例如为水脱胶、酶促脱胶或其组合)温育中用于提高油产量和/或与未处理胶相比产生具有改进的磷水平的固相(分离酸性油之后)的应用。19.如权利要求15-18中任一项所述的应用，其中将0.1-4%w/w的水与食用油混合。20.如权利要求15-19中任一项所述的应用，其中在约45°C至约90°C范围的温度下将所述酶添加到食用油中。21.如权利要求15-20中任一项所述的应用，其中所述脱胶过程的pH在约pH5.0至约pH10.0之间。22.如权利要求15-21中任一项所述的应用，其中所述脂质酰基转移酶与所述食用油反应约10分钟至180分钟之间。23.如权利要求15-22中任一项所述的应用，其中所述脂质酰基转移酶包含GDSx基序和/或GANDY基序。24.如权利要求15-23中任一项所述的应用，其中所述脂质酰基转移酶的特征在于其为具有酰基转移酶活性并包含氨基酸序列基序GDSX的酶，在GDSX中X是以下氨基酸残基L、A、V、I、F、Y、H、Q、Τ、N、M或S中的一个或多个。25.如权利要求15-24中任一项所述的应用，其中所述脂质酰基转移酶可获自于，优选获自于一种或多种以下属的生物气单胞菌属、链霉菌属、酵母菌属、乳球菌属、分枝杆菌属、链球菌属、乳杆菌属、脱亚硫酸菌属、芽孢杆菌属、弯曲杆菌属、弧菌属、木杆菌属、硫叶菌属、曲霉属、裂殖酵母属、李斯特菌属、奈瑟氏菌属、中慢生根瘤菌属、雷尔氏菌属、黄单胞菌属和假丝酵母属。26.如权利要求25所述的应用，其中所述脂质酰基转移酶可获自于，优选获自于气单胞菌属的生物。27.如权利要求15-26中任一项所述的应用，其中所述脂质酰基转移酶是通过表达以下所示的任一核苷酸序列或与其具有75%或更高同一性的核苷酸序列获得的SEQIDNo.49,SEQIDNo.36,SEQIDNo.38,SEQIDNo.39,SEQIDNo.42,SEQIDNo.44,SEQIDNo.46,SEQIDNo.48,SEQIDNo.50,SEQIDNo.51,SEQIDNo.52,SEQIDNo.53,SEQIDNo.54、SEQIDNo.55、SEQIDNo.56、SEQIDNo.57、SEQIDNo.58、SEQIDNo.59、SEQIDNo.60、SEQIDNo.61、SEQIDNo.62或SEQIDNo.63。28.如权利要求15-27中任一项所述的应用，其中所述脂质酰基转移酶是通过表达以下序列获得的多肽a)SEQIDNo.49所示的核苷酸序列，或与其具有75%或更高同一性的核苷酸序列；b)编码所述多肽的核酸，其中所述多肽与SEQIDNo.16所示的多肽序列或SEQIDNo.68所示的多肽序列具有至少70%同一性；或c)在中度严谨条件下与包含SEQIDNo.49所示核苷酸序列的核酸探针杂交的核酸。29.如权利要求28所述的应用，其中所述脂质酰基转移酶是通过在地衣芽孢杆菌中表达所述核酸序列而获得的。30.如权利要求15-29中任一项所述的应用，其中所述脂质酰基转移酶是包含以下所示的任一氨基酸序列或与其具有75%或更高同一性的氨基酸序列SEQIDNo.68、SEQIDNo.16,SEQIDNo.1、SEQIDNo.3,SEQIDNo.4,SEQIDNo.5,SEQIDNo.6,SEQIDNo.7、SEQIDNo.8、SEQIDNo.9、SEQIDNo.10、SEQIDNo.11、SEQIDNo.12、SEQIDNo.13、SEQIDNo.14、SEQIDNo.15、SEQIDNo.17、SEQIDNo.18、SEQIDNo.34、SEQIDNo.35。31.如权利要求15-30中任一项所述的应用，其中所述脂质酰基转移酶是包含SEQIDNo.68所示的氨基酸序列或与其具有75%或更高同一性的氨基酸序列的多肽。32.如权利要求15-31中任一项所述的应用，其中所述脂质酰基转移酶与磷脂酶C组合使用。33.参照本文实施例和附图，基本如本文定义的方法。34.参照本文实施例和附图，基本如本文定义的应用。全文摘要本发明涉及食用油(优选未加工食用油)的水脱胶方法，所述方法包括以下步骤a)将约0.1-5％w/w水与食用油(优选未加工食用油)和脂质酰基转移酶混合，b)将混合物在约45℃至约90℃下搅动约10分钟至180分钟，和c)分离油相和胶相。优选所述脂质酰基转移酶是具有脂质酰基转移酶活性的多肽，所述多肽是通过表达SEQIDNo.49所示的核苷酸序列或与其具有70％或更高同一性的核苷酸序列获得的；和/或通过表达在中度严谨条件下与包含SEQIDNo.49所示核苷酸序列的核酸探针杂交的核酸获得的；和/或是具有脂质酰基转移酶活性的多肽，所述多肽包含SEQIDNo.68所示的氨基酸序列或与其具有70％或更高同一性的氨基酸序列。在一个实施方式中，优选将所述脂质酰基转移酶与磷脂酶C组合使用。本发明还教导了使用脂质酰基转移酶改进脱胶油的胶相的方法。文档编号C11B3/00GK101978037SQ200880126854公开日2011年2月16日申请日期2008年12月11日优先权日2007年12月21日发明者安妮·维多利亚·布朗,约恩·博尔奇·瑟申请人:丹尼斯科公司