纤维素质的制备的制作方法

专利名称：纤维素质的制备的制作方法
技术领域：
本发明涉及处理纤维素质(cellulosic materials)的方法和组合物，更确切地涉及用于退浆(desizing)、脱胶(scouring)和漂白纤维素质的方法和组合物。
背景技术：
将纤维素质、例如棉纤维加工成服装制造原料要牵涉若干步骤将纤维纺成纱；从纱构造编织或针织的织物；随后进行制备、染色和整理操作。制备过程可能牵涉退浆(用于纺织物)、脱胶和漂白，生产出适合于染色或整理的纺织品。
A.退浆纺织物是纺织品织物构造的主要形式。纺织过程要求将弯曲的纱“上浆”，以保护其免受磨损。在纺织过程之后，必须清除浆料，作为制备纺织物的第一步。淀粉、聚乙烯醇、羧甲基纤维素、蜡和丙烯酸粘合剂是工业中常用的典型上浆剂的实例。为了确保白度高和/或染色能力好，浆料和其他涂料必须被彻底清除。普遍认为，有效的退浆对随后的制备过程、即脱胶和漂白过程而言是决定性的。使上浆后的织物——绳状或张开状——与含有退浆剂的加工流体接触。所采用的退浆剂依赖于所要清除的浆料的类型。最常见的棉织物上浆剂是基于淀粉的。因此，经常是借助热水、α-淀粉酶与润湿剂或表面活性剂的组合使纺织棉织物退浆。
B.脱胶脱胶过程清除大多数天然见于棉花中的非纤维素化合物。除了天然的非纤维素杂质以外，脱胶还能够清除残留的制造性引入的材料，例如纺纱、锥流或割裂润滑剂。常规的脱胶过程通常利用高度碱性的化学处理，这不仅清除了杂质，也削弱了纤维或织物的纤维素组分。化学脱胶之后是广泛的清洗，以减少重新沉积杂质的危险。清洗不充分会在织物上形成碱性残余物和杂质的不均匀清除，进而导致在随后的过程中染色不均匀。此外，由于所采用的化学品和从纤维中提取的材料，化学脱胶会在流出物处置上产生环境问题。已经有人提出用酶脱胶作为化学脱胶过程的替代选择，例如WO 98/24965，WO 00/71808，JP 6220772，JP 10088472，美国专利No.5,912,407；Hartzell et al.，Textile Res.68233(1998)；Hsieh et al.，Textile Res.69590(1999)；Buchertet al.，Text.Chem.Col.& Am.Dyestuff Reptr.3248(2000)；Liet al.，Text.Chem.Color.2971(1997)。
C.漂白纺织品的漂白是纺织品织物和服装制造中的最终制备步骤。漂白的目的是完全清除有色杂质，提高吸收性，和实现适当的白度与染色能力。最广泛用在纺织工业中的漂白过程是碱性过氧化氢法。常规的纺织品漂白浴通常含有氢氧化钠、表面活性剂、光学增亮剂、稳定剂和漂白剂。漂白阶段可以在成批、半连续或连续的过程中进行。当在退浆或脱胶过程中使用酶时，为了得到商业化数量纺织品的一致的高质量结果，退浆和脱胶步骤通常是与漂白步骤分开进行的，因为碱性过氧化物漂白要求高温和碱度，所以将酶过程与碱性过氧化物漂白联合在单一阶段中是非常困难的。
发明概述本发明提供纤维素质的单浴(single-bath)退浆、脱胶与漂白方法，纤维素质例如粗纤维、纱、针织(knit)或编织(woven)的纺织品，由棉、亚麻布、亚麻、苎麻、人造丝、大麻、黄麻或者这些纤维彼此或与其他天然或合成纤维的掺合物。
该方法是这样进行的，使纤维素质与(i)酶系统和(ii)漂白系统接触；在含有所要处理的纤维素质的同一溶液中加入酶系统和漂白系统，在退浆、脱胶与漂白步骤之间不排空浴(without emptying the bath)或者清洗纤维素质，也就是单浴过程。可以向溶液同时加入酶系统和漂白系统。作为替代选择，可以向溶液先后加入酶系统和漂白系统，其中(i)使纤维素质在适当条件下与酶系统接触充分时间，以便有效的生物脱胶(bioscouring)和/或退浆，然后(ii)向含有纤维素质和酶系统的溶液直接加入漂白系统。
在本发明的一种实施方式中，公开了处理纤维素质的方法，包含使纤维素质(i)与酶系统接触，用于纤维素质的退浆和/或生物脱胶，和(ii)与漂白系统接触，包含过氧化氢或至少一种在溶于水时生成过氧化氢的化合物或其组合、和至少一种漂白活化剂(bleach activator)，其中向含有纤维素质的单一溶液同时或先后加入酶系统和漂白系统。
在另一种实施方式中，公开了处理纤维素质的方法，包含使纤维素质(i)与酶系统接触，用于纤维素质的退浆和/或生物脱胶，和(ii)与漂白系统接触，包含过氧化氢或至少一种在溶于水时生成过氧化氢的化合物或其组合、和至少一种漂白活化剂，其中向含有纤维素质的单一溶液同时或先后加入酶系统和漂白系统，并且在没有碱的加入下进行接触。
在另一种实施方式中，公开了处理纤维素质的方法，包含使纤维素质(i)与酶系统接触，用于纤维素质的退浆和/或生物脱胶，和(ii)与漂白系统接触，包含过氧化氢或至少一种在溶于水时生成过氧化氢的化合物或其组合、和至少一种漂白活化剂，其中向含有纤维素质的单一溶液同时或先后加入酶系统和漂白系统，并且在高pH下进行接触，优选9以上。
本发明的方法和组合物提供了这样一种产品，它表现为吸湿度(wettability)高、白度(whiteness)高和除尘(mote removal)均匀，同时具有优于常规制备过程的优点，包括(i)加工时间更短；(ii)保存了水分；和(iii)减少了废液流出。
发明详述纤维素质本文所用的“纤维素质”表示所要处理的纤维素底物，非限制性地包含棉花、亚麻布、亚麻、苎麻、人造丝、大麻、黄麻和它们与其他天然或合成纤维的掺合物。纤维素质还可以非限制性地包含粗纤维、纱、针织或编织的纺织品或织物或者服装或成品。
酶系统本发明所用的酶系统表示生物脱胶酶系统和/或退浆酶系统。因此，酶系统可以包含一种或多种生物脱胶酶，有无一种或多种退浆酶均可，或者一种或多种退浆酶，有无一种或多种生物脱胶酶均可。优选地，酶系统与下列条件是相容的(i)漂白是与生物脱胶和/或退浆过程同时进行的，或者(ii)漂白是与生物脱胶和/或退浆过程先后进行的，如本文所述。
退浆酶任何适合的退浆酶都可以用在本发明中。优选地，退浆酶是淀粉分解酶。更优选地，退浆酶是α-或β-淀粉酶及其组合。
适合于本发明的α-和β-淀粉酶包括细菌或真菌来源的那些。在这一点上也包括这类淀粉酶在化学或遗传上经过修饰的突变体。优选的α-淀粉酶例如包括可从芽孢杆菌属菌种得到的α-淀粉酶，具体为地衣形芽孢杆菌菌株，如GB 1296839所详述。更优选的淀粉酶包括DuramylTM，TermamylTM，FungamylTM与BANTM(均可从Novozymes AIS，Bagsvaerd，Denmark获得)和Rapidase与Maxamyl(可从Gist-Brocades，Holland获得)。其他优选的淀粉分解酶有CGT酶(环糊精葡聚糖转移酶，EC2.4.1.19)，例如从芽孢杆菌属、Thermoanaerobactor或Thermoanaero-bacterium菌种得到的那些。
退浆酶也可以优选地从上述酶衍生，其中一个或多个氨基酸已被加入、删去或取代，包括杂种多肽，只要所得多肽表现退浆活性即可。可用于实施本发明的这类变体可以利用常规的诱变工艺产生，例如利用高产量筛选工艺加以鉴别，例如琼脂平板筛选工艺。
向水溶液或洗液(即处理组合物)加入退浆酶的量足以使纤维素质退浆。通常，向处理组合物加入退浆酶、例如α-淀粉酶的量为0.00001％至2％酶蛋白，按组合物的重量计，优选为0.0001％至1％酶蛋白，按组合物的重量计，更优选为0.001％至0.5％酶蛋白，按组合物的重量计，进而更优选为0.01％至0.2％酶蛋白，按组合物的重量计。退浆酶的使用水平优选为约2-30,000KNU/I，更优选为20-30,000KNU/I，最优选为200-300KNU/I，或者约3-50,000NAU/I，优选为30-5,000NAU/I，最优选为350-500NAU/I。
生物脱胶酶任何适合的生物脱胶酶都可以用在本发明中。优选的生物脱胶酶非限制性地包括果胶酶、蛋白酶、脂肪酶、角质酶及其组合，更优选地，生物脱胶酶是果胶酶，进而更优选地，生物脱胶酶是果胶酸盐裂合酶(pectate lyase)。
果胶酶任何具有降解植物细胞壁果胶组合物的能力的果胶分解酶组合物都可以用于实施本发明。适合的果胶酶非限制性地包括真菌或细菌来源的那些。也涵盖化学或遗传修饰的果胶酶。优选地，用在本发明中的果胶酶是重组产生的，是单组分酶。
果胶酶可以根据它们的优先底物——高甲基酯化的果胶或低甲基酯化的果胶和聚半乳糖醛酸(polygalacturonic acid)(果胶酸盐(pectate))，和它们的反应机理，β-消去或水解，加以分类。果胶酶可以是以内-作用性为主，在链内随机位置切割聚合物，得到寡聚物的混合物，或者它们可以是外-作用性的，从聚合物的一个末端攻击，生成单体或二聚物。若干作用于果胶平滑区(smooth region)的果胶酶活性包括在由Enzyme Nomenclature(1992)提供的酶分类中，例如果胶酸盐裂合酶(EC 4.2.2.2)、果胶裂合酶(EC 4.2.2.10)、聚半乳糖醛酸酶(EC3.2.1.15)、外-聚半乳糖醛酸酶(exo-polygalacturonase)(EC3.2.1.67)、外-聚半乳糖醛酸盐裂合酶(EC 4.2.2.9)和外-聚-α-半乳糖醛酸苷酶(EC 3.2.1.82)。
在本发明的优选实施方式中，果胶酶是果胶酸盐裂合酶。本文所用的果胶酸盐裂合酶的酶活性表示借助转移消去作用对果胶酸(也称聚半乳糖醛酸)中α-1，4-糖苷键随机裂解的催化作用。果胶酸盐裂合酶也被称为聚半乳糖醛酸盐裂合酶和聚(1，4-α-D-半乳糖醛酸化物)裂合酶。
任何果胶酸盐裂合酶都可以用于实施本发明。在优选的实施方式中，该方法利用在约70℃以上的温度下表现最大活性的果胶酸盐裂合酶。果胶酸盐裂合酶也可以优选地在约8以上的pH下表现最大活性，和/或在没有加入二价阳离子的存在下表现酶活性，例如钙离子。用在本发明中的果胶酸盐裂合酶的非限制性实例包括已从不同细菌属克隆的果胶酸盐裂合酶，例如欧文氏菌属、假单胞菌属、克雷白氏杆菌属和黄单胞菌属，以及枯草芽孢杆菌(Nasser et al.(1993)FEBS Letts.335319-326)和芽孢杆菌YA-14(Kim et al.(1994)Biosci.Biotech.Biochem.58947-949)。也已描述了在8-10的pH范围内具有最大活性的果胶酸盐裂合酶的纯化，它们是由下列细菌产生的短小芽孢杆菌(Dave and Vaughn(1971)J.Bacteriol.108166-174)、多粘芽孢杆菌(Nagel and Vaughn(1961)Arch.Biochem.Biophys.93344-352)、嗜热脂肪芽孢杆菌(Karbassi and Vaughn(1980)Can.J.Microbiol.26377-384)、芽孢杆菌(Hasegawa and Nagel(1966)J.Food Sci.31838-845)和芽孢杆菌RK9(Kelly and Fogarty(1978)Can.J.Microbiol.241164-1172)。任意上述以及二价阳离子独立性和/或热稳定性果胶酸盐裂合酶都可以用于实施本发明。在优选的实施方式中，果胶酸盐裂合酶包含如Heffron et al.，(1995)Mol.Plant MicrobeInteract.8331-334和Henrissat et al.，(1995)Plant Physiol.107963-976所公开的果胶酸盐裂合酶的氨基酸序列。
在酶水溶液或洗液中掺入果胶酶的量可以是0.00001％至2％酶蛋白，按组合物的重量计，优选为0.0001％至1％酶蛋白，按组合物的重量计，更优选为0.001％至0.5％酶蛋白，按组合物的重量计，进而更优选为0.01％至0.2％酶蛋白，按组合物的重量计。果胶酶的使用水平优选为约2.5至500,000APSU/g织物，更优选为约25至50,000APSU/g织物，最优选为约250至5,000APSU/g织物。
蛋白酶可以采用任何适用于本发明的蛋白酶。适合的蛋白酶包括动物、植物或微生物来源的那些，优选微生物来源的。优选地，蛋白酶可以是丝氨酸蛋白酶或金属蛋白酶，更优选为碱性微生物蛋白酶或胰蛋白酶样蛋白酶。蛋白酶的实例包括氨基肽酶，包括脯氨酰氨基肽酶(3.4.11.5)、X-pro氨基肽酶(3.4.11.9)、细菌亮氨酰氨基肽酶(3.4.11.10)、嗜热氨基肽酶(3.4.11.12)、赖氨酰氨基肽酶(3.4.11.15)、色氨酰氨基肽酶(3.4.11.17)和甲硫氨酰氨基肽酶(3.4.11.18)；丝氨酸内肽酶，包括胰凝乳蛋白酶(3.4.21.1)、胰蛋白酶(3.4.21.4)、cucumisin(3.4.21.25)、brachyurin(3.4.21.32)、cerevisin(3.4.21.48)和枯草杆菌蛋白酶(3.4.21.62)；胱氨酸内肽酶，包括木瓜蛋白酶(3.4.22.2)、ficain(3.4.22.3)、木瓜凝乳蛋白酶(3.4.22.6)、萝蘼蛋白酶(asclepain)(3.4.22.7)、actinidain(3.4.22.14)、caricain(3.4.22.30)和ananain(3.4.22.31)；天冬氨酸内肽酶，包括胃蛋白酶A(3.4.23.1)、曲霉胃蛋白酶I(3.4.23.18)、青霉胃蛋白酶(Penicillopepsin)(3.4.23.20)和糖胃蛋白酶(3.4.23.25)；和金属内肽酶，包括Bacillolysin(3.4.24.28)。
商业上可得到的蛋白酶包括Alcalase、Savinase、Primase、Duralase、Esperase、Kannase和Durazym(Novozymes A/S)、Maxatase、Maxacal、Maxapem、Properase、Purafect、Purafect OxP、FN2、FN3和FN4(Genencor International Inc.)。
也可用于本发明的是蛋白酶变体，例如公开在EP 130,756(Genentech)、EP 214,435(Henkel)、WO 87/04461(Amgen)、WO 87/05050(Genex)、EP 251,446(Genencor)、EP 260,105(Genencor)、Thomas etal.，(1985)，Nature.318，p.375-376、Thomas et al.，(1987)，J.Mol.Biol.，193，pp.803-813、Russel et al.，(1987)，Nature，328，p.496-500、WO 88/08028(Genex)、WO 88/08033(Amgen)、WO 89/06279(Novozymes A/S)、WO 91/00345(Novozymes A/S)、EP 525,610(Solvay)和WO 94/02618(Gist-Brocades N.V.)中的那些。蛋白酶的活性可以如″Methods of Enzymatic Analysis″，第3版，1984，Verlag Chemie，Weinheim，vol.5所述加以测定。
向酶水溶液或洗液掺入蛋白酶的量优选为0.00001％至2％酶蛋白，按组合物的重量计，优选为0.0001％至1％酶蛋白，按组合物的重量计，更优选为0.001％至0.5％酶蛋白，按组合物的重量计，进而更优选为0.01％至0.2％酶蛋白，按组合物的重量计。
脂肪酶可以使用任何适用于本发明的脂肪酶。适合的脂肪酶(也称羧酸酯水解酶)优选地包括细菌或真菌来源的那些，包括三酰甘油脂肪酶(triacylglycerol lipases)(3.1.1.3)和磷脂酶A2(3.1.1.4)。用在本发明中的脂肪酶非限制性地包括来自腐质霉属(同义词为Thermomyces)的脂肪酶，例如来自H.lanuginosa(T.lahuginosus)，如EP 258,068和EP 305,216所述，或者来自H.insolens，如WO 96/13580所述；假单胞菌属脂肪酶，例如来自产碱假单胞菌或类产碱假单胞菌(EP218,272)、葱头假单胞菌(EP 331,376)、司徒茨氏假单胞菌(GB1,372,034)、荧光假单胞菌、假单胞菌菌株SD 705(WO 95/06720和WO96/27002)、P.wisconsinensis(WO 96/12012)；芽孢杆菌属脂肪酶，例如来自枯草杆菌(Dartois et al.，Biochem.Biophys.Acta，1131253-360，1993)、嗜热脂肪芽孢杆菌(JP 64/744992)或短小芽孢杆菌(WO91/16422)。其他实例是如WO 92/05249、WO 94/01541、EP 407,225、EP 260,105、WO 95/35381、WO 96/00292、WO 95/30744、WO 94/25578、WO 95/14783、WO 95/22615、WO 97/04079和WO 97/07202所述的脂肪酶变体。优选的商业上可得到的脂肪酶包括Lipolase与LipolaseUltra、Lipozyme、Palatase、Novozym 435和LecitaseTM(NovovozymesA/S)。脂肪酶的活性可以如″Methods of Enzymatic Analysis″，第3版，1984，Verlag Chemie，Weinhein，vol.4所述加以测定。
向酶水溶液或洗液掺入脂肪酶的量优选为0.00001％至2％酶蛋白，按组合物的重量计，优选为0.0001％至1％酶蛋白，按组合物的重量计，更优选为0.001％至0.5％酶蛋白，按组合物的重量计，进而更优选为0.01％至0.2％酶蛋白，按组合物的重量计。
角质酶可以使用任何适用于本发明的角质酶，例如包括从Humicola insolens角质酶菌株DSM 1800衍生的角质酶，如美国专利No.4,810,414实施例2所述。
向酶水溶液掺入角质酶的量优选为0.00001％至2％酶蛋白，按组合物的重量计，优选为0.0001％至1％酶蛋白，按组合物的重量计，更优选为0.001％至0.5％酶蛋白，按组合物的重量计，进而更优选为0.01％至0.2％酶蛋白，按组合物的重量计。
适合的生物脱胶酶例如还包括从上述酶衍生的生物脱胶酶，其中一个或多个氨基酸已被加入、删去或取代，包括杂种多肽，只要所得多肽表现生物脱胶活性即可。可用于实施本发明的这类变体可以利用常规的诱变工艺产生，例如利用高产量筛选工艺加以鉴别，例如琼脂平板筛选工艺。例如，果胶酸盐裂合酶可以这样测量，在琼脂板(例如LB琼脂)中冲压4mm孔，涂上供试溶液，其中含有0.7％w/v聚半乳糖醛酸钠(SigmaP1879)。然后将平板在特定温度(例如75℃)下培育6小时。然后将平板(i)在1M CaCl2中浸泡0.5小时，或者(ii)在1％混合的溴化烷基三甲铵(MTAB，Sigma M-7635)中浸泡1小时。这两种工艺都导致聚半乳糖醛酸盐沉淀在琼脂内。在所沉淀的半乳糖醛酸盐背景内出现澄清的区域，检测果胶酸盐裂合酶的活性。使用标准果胶酸盐裂合酶制备物的稀释液校准测定灵敏度。
利用根据AATCC试验方法39-1980的滴液试验测量，有效的脱胶通常提高吸湿度。优选地，漂白后的织物的吸湿度为20秒或以下，最优选为10秒或以下。
用在本发明中的退浆与生物脱胶酶可以是从它们的细胞来源衍生的，或者可以是重组产生的，并且可以是纯化的或分离的。本文所用的“纯化的”或“分离的”酶是这样一种酶，它已被处理，以清除非酶材料或其他从细胞衍生的酶，其中它是合成的，能够干扰酶活性。通常，退浆与生物脱胶酶是从细菌或真菌微生物分离的，其中它是作为内源性成分或重组产物而被产生的。如果酶被分泌到培养基中，那么纯化可以包含利用常规方法借助离心、过滤或沉淀来分离培养基与生物质。作为替代选择，可以借助细胞破坏和生物质的分离而从宿主细胞中释放出酶。在有些情况下，可以借助常规的蛋白质纯化方法实现进一步的纯化，非限制性地包括硫酸铵沉淀；酸或离液剂萃取；离子交换，分子筛，和疏水性色谱，包括FPLC和HPLC；制备型等电点聚集；和制备型聚丙烯酰胺凝胶电泳。作为替代选择，可以利用亲合色谱实现纯化，包括免疫亲合色谱。例如，可以使用杂种重组果胶酸盐裂合酶，它具有额外的氨基酸序列，充当亲合性“标记”，这有利于利用适当的固相基质进行纯化。
用在本发明方法中的退浆与生物脱胶酶还可以是经过化学修饰的，以增强一种或多种性质，赋予它们进而更多的优点，例如提高溶解度、降低不稳定性或二价离子依赖性等。修饰作用非限制性地包括磷酸化、乙酰化、硫酸化、酰化或本领域技术人员已知的其他蛋白质修饰作用。
漂白系统任何漂白系统都可以用在本发明中，它与退浆和/或脱胶所用的条件是相容的，无论(i)退浆和/或脱胶是与漂白过程同时进行的，还是(ii)退浆和/或脱胶与漂白过程是先后进行的。优选地，漂白系统包含至少一种漂白化合物、至少一种漂白活化剂和可选的至少一种漂白稳定剂，如下所述。
漂白化合物漂白化合物优选地是过氧化氢或者在溶于水时生成过氧化氢的化合物，例如过氧化合物。适合的在溶于水时生成过氧化氢的化合物的实例有碱金属过硼酸盐或碱金属碳酸盐过氧化氢合物，尤其是钠盐。向水溶液或洗液加入漂白化合物过氧化氢的量优选为约0.01至约10g/l水溶液或洗液，更优选为0.1至5g/l，最优选为0.5至2.5g/l。向水溶液或洗液加入生成过氧化氢的化合物——例如碱金属过硼酸盐或碱金属碳酸盐——的量优选为约0.001至20g/l水溶液或洗液，更优选为约0.1至10g/l，最优选为约0.5至5g/l。
漂白活化剂任何适合的漂白活化剂都可以用在本发明中。按照本发明优选使用的漂白活化剂例如包括下列种类的化合物多酰化糖或糖衍生物可以用作漂白活化剂，它们具有C1-10-酰基原子团，优选乙酰基、丙酰基、辛酰基、壬酰基或苯甲酰基原子团，特别优选乙酰基原子团。可以使用的糖或糖衍生物是单糖或二糖和它们的还原或氧化衍生物，优选葡萄糖、甘露糖、果糖、蔗糖、木糖或乳糖。在这类物质中特别适合的漂白活化剂例如有五乙酰葡萄糖、木糖四乙酸、1-苯甲酰-2，3，4，6-四乙酰葡萄糖和1-辛酰-2，3，4，6-四乙酰葡萄糖。
另一类优选在本发明中用作漂白活化剂的物质包含酰氧基苯磺酸和它们的碱金属与碱土金属盐，例如C1-14-酰基原子团。乙酰基、丙酰基、辛酰基、壬酰基和苯甲酰基原子团是优选的，尤其是乙酰基原子团和壬酰基原子团。在这类物质中特别适合的漂白活化剂是乙酰氧基苯磺酸和苯甲酰氧基苯磺酸。优选地采用它们的钠盐形式。
其他用在本发明中的漂白活化剂包括MMA和OCL，单用或者彼此或与TAED联用；O-酰基肟酯，例如丙酮O-乙酰肟(acetoneO-acetyloxime)、丙酮O-苯甲酰肟、双(丙亚氨基)碳酸酯、双(环己亚氨基)碳酸酯。按照本发明能够用作漂白活化剂的酰化肟例如如EP-A-0028432所述。按照本发明能够用作漂白活化剂的肟酯(oxime esters)例如如EP-A-0267046所述。
另外优选的漂白活化剂包括N-酰基己内酰胺，例如N-乙酰己内酰胺、N-苯甲酰己内酰胺、N-辛酰己内酰胺和羰基双己内酰胺；N，N-二酰化与N，N，N’，N’-四酰化胺，例如N，N，N’，N’-四乙酰亚甲二胺与-乙二胺(TAED)、N，N-二乙酰苯胺、N，N-二乙酰-对-甲苯胺或1，3-二酰化乙内酰脲，例如1，3-二乙酰-5，5-二甲基乙内酰脲；N-烷基-N-磺酰基酰胺，例如N-甲基-N-甲磺酰基乙酰胺或N-甲基-N-甲磺酰基苯甲酰胺；N-酰化环状酰肼、酰化三唑或尿唑，例如单乙酰化马来酰肼；O，N，N-三取代的羟胺，例如O-苯甲酰-N，N-琥珀酰羟胺、O-乙酰-N，N-琥珀酰羟胺或O，N，N-三乙酰羟胺；N，N’-二酰基磺酰胺(diacylsulfamides)，例如N，N’-二甲基-N，N’-二乙酰磺酰胺或N，N’-二乙基-N，N’-二丙酰磺酰胺；三酰基氰尿酸盐，例如三乙酰氰尿酸盐或三苯甲酰氰尿酸盐；羧酸酐，例如苯甲酸酐、氯苯甲酸酐或邻苯二甲酸酐；1，3-二酰基-4，5-二酰氧基咪唑啉，例如1，3-二乙酰-4，5-二乙酰氧基咪唑啉；四乙酰甘脲与四丙酰甘脲；二酰化2，5-二酮基哌嗪，例如1，4-二乙酰-2，5-二酮基哌嗪；丙二脲和2，2-二甲基丙二脲的酰化产物，例如四乙酰丙二脲；α-酰氧基多酰基丙二酰胺，例如α-乙酰氧基-N，N’-二乙酰丙二酰胺；二酰基二氧代六氢-1，3，5-三嗪，例如1，5-二乙酰-2，4-二氧代六氢-1，3，5-三嗪；2-烷基-或2-芳基-(4H)-3，1-苯并噁嗪-4-酮，例如如EP-B1-0332294和EP-B0502013所述，和2-苯基-(4H)-3，1-苯并噁嗪-4-酮与2-甲基-(4H)-3，1-苯并噁嗪-4-酮，阳离子亚硝酸盐，例如EP303520和EP458396A1所述，例如三甲铵代乙腈、N，N-二甲基-N-辛铵代乙腈、2-(三甲铵代)丙腈、2-(三甲铵代)-2-甲基丙腈的甲硫酸盐或甲苯磺酸盐。N-甲基哌嗪代-N，N’-二乙腈和甲基吗啉代乙腈(MMA)的甲硫酸盐也是适合的。
另外用在本发明中的漂白活化剂包括过氨基甲酸(percarbamicacid)或二酰基过氨基甲酸酯及其前体。
漂白活化剂的加入量通常为约0.1至30g/l，更优选为0.5至10g/l。
漂白稳定剂在本发明的另一种优选实施方式中，漂白系统另外含有一种或多种漂白稳定剂。漂白稳定剂包含能够吸附、粘合或配位化合痕量重金属的添加剂。按照本发明能够使用的、具有漂白稳定作用的添加剂的实例有多阴离子化合物，例如多磷酸盐、多羧酸盐、多羟基多羧酸盐、可溶性硅酸盐，它们是完全或部分中和的碱金属或碱土金属盐，确切为中性的Na或Mg盐，它们是相对弱的漂白稳定剂。按照本发明能够使用的强漂白稳定剂的实例有配合剂，例如乙二胺四乙酸盐(EDTA)、二亚乙基三胺五乙酸(DTPA)、次氨基三乙酸(NTA)、甲基甘氨酸二乙酸(MGDA)、β-丙氨酸二乙酸(ADA)、乙二胺-N，N’-二琥珀酸盐(EDDS)和膦酸盐类，例如乙二胺四亚甲基膦酸盐、二亚乙基三胺五亚甲基膦酸盐(DTMPA)或羟基亚乙基-1，1-二膦酸的酸形式或者部分或完全中和的碱金属盐形式。
向处理组合物加入漂白稳定剂的量通常为约0.1至约5g/升组合物，更优选为约0.5至约2g/l，最优选为约1g/l。
根据本发明的漂白组合物优选地含有至少一种漂白稳定剂，更优选为至少一种上述强漂白稳定剂。有效的漂白通常带来一种或多种下列性质(i)所需的白度(借助Ganz白度测量法测定，例如使用Macbethcoloreye)；(ii)除尘均匀性令人满意(借助肉眼检查评估)。优选地，织物的白度是50Ganz单位或更高，最优选为60Ganz单位或更高。
因此，在优选的实施方式中，单浴过程包含酶系统(例如果胶酸盐裂合酶)、过氧化氢、漂白活化剂(例如TAED)和漂白稳定剂。
碱剂碱剂是本领域熟知的。优选用在本发明中的碱剂包括氢氧化钠、碳酸钠、碳酸氢钠、过硼酸钠、硫化钠和亚硫酸钠。不过，在有些实施方式中，优选的是单浴过程是在没有碱剂的存在下进行的，确切而言在处理对碱性敏感的纤维素质时，例如丝绸和羊毛。
额外的组分在有些发明实施方式中，水溶液或洗液进一步包含其他组分，非限制性地包括其他酶，以及表面活性剂、防沫剂、润滑剂、增效系统，它们增强脱胶和/或漂白过程，和/或提供优异的效果，例如与强度、抗成丸性(resistance to pilling)、吸水性和染色能力有关。
适合用在本发明中的酶非限制性地包括如上所述的果胶酶、蛋白酶和脂肪酶；和纤维素酶。纤维素酶归入一系列酶家族，涵盖内-与外-活性以及纤维二糖水解能力。用于实施本发明的纤维素酶可以是从微生物衍生的，已知它们能够产生纤维素分解酶，例如腐质霉属、Thermomyces、芽孢杆菌属、木霉属、镰孢属、毁丝霉属、Phanerochaete、耙菌属、Scytalidium、裂褶菌属、青霉属、曲霉属或地霉属的菌种，确切为Humicola insolens、尖孢镰孢或Trichoderma reesei。适合的纤维素酶的非限制性实例公开在美国专利No.4,435,307、欧洲专利申请No.0495257、PCT专利申请No.WO91/17244和欧洲专利申请No.EP-A2-271004中。
酶可以是从它们的细胞来源分离的，或者可以是重组产生的，并且可以是在化学或遗传上经过修饰的。通常，在水溶液中掺入酶的水平为约0.0001％至约1％酶蛋白，按组合物的重量计，更优选为约0.001％至约0.5％，最优选为0.01％至0.2％。不言而喻的是，利用常规的测定法容易确定关于每种额外与特定生物脱胶酶联合用在本发明方法中的酶的酶活性单位数。
适合用于实施本发明的表面活性剂非限制性地包括非离子型(美国专利No.4,565,647)；阴离子型；阳离子型；和两性离子型表面活性剂(美国专利No.3,929,678)；它们的浓度通常在约0.2％至约15％之间，按重量计，优选从约1％至约10％，按重量计。阴离子型表面活性剂非限制性地包括直链烷基苯磺酸盐、α-烯烃磺酸盐、烷基硫酸盐(脂肪醇硫酸盐)、醇乙氧基硫酸盐、仲烷烃磺酸盐、α-磺基脂肪酸甲酯、烷基-或烯基-琥珀酸和皂类。非离子型表面活性剂非限制性地包括醇乙氧基化物、壬基苯酚乙氧基化物、烷基多苷、烷基二甲基氧化胺、乙氧基化脂肪酸单乙醇酰胺、脂肪酸单乙醇酰胺、多羟基烷基脂肪酸酰胺和葡糖胺的N-酰基N-烷基衍生物(葡糖酰胺(glucamide))。
增效系统非限制性地包括硅铝酸盐、硅酸盐、多羧酸盐、脂肪酸、诸如乙二胺四乙酸盐等材料和金属离子螯合剂，例如氨基多膦酸盐，确切为乙二胺四亚甲基膦酸和二亚乙基三胺五亚甲基膦酸，它们的浓度在约5％至80％之间，按重量计，优选在约5％与约30％之间，按重量计。
防沫剂非限制性地包括硅酮(美国专利No.3,933,672)；DC-544(DowCorning)，它们的浓度通常在约0.01％与约1％之间，按重量计。
组合物还可以含有污垢悬浮剂、污垢释放剂(soil-releasingagent)、光学增亮剂、研磨剂和/或杀菌剂，它们是本领域公知的。
加工条件使含有酶和漂白系统的水溶液与纤维素质接触的方式将依赖于加工制度是否是连续的、不连续的pad-batch或分批的。例如，关于连续的或不连续的pad-batch加工，酶水溶液优选地包含在饱和浴中，随着纤维素质穿过浴而连续涂在其上，在该过程期间纤维素质通常吸收0.5-1.5倍于其重量的加工液。在成批操作中，使纤维素质暴露于酶溶液达约5分钟至24小时，加工液与织物之比为5∶1-50∶1。
水溶液或洗液的pH通常在约4与约11之间。优选地，处理组合物的pH在约5与约10之间，优选在约7至约9之间，最优选为约8至约9。
在一种实施方式中，用于处理纤维素质的单浴法是在没有碱的加入下进行的。优选地，这种处理法用于处理对碱敏感的纤维素质，例如丝绸和羊毛。在另一种实施方式中，用于处理纤维素质的单浴法是在低于9的pH下进行的，更优选低于8，进而更优选低于7。
在另一种实施方式中，用于处理纤维素质的单浴法是在碱的加入下进行的。优选地，接触是在约8或以上的pH下进行的，更优选为pH9或以上，例如pH9-11，优选为9.5-10.5，更优选为10-11。加入碱剂可以控制pH，例如NaOH。加入碱剂的量可以从约0.1至约10％，按织物的重量计，以得到所需的pH为度。不过，正如技术人员将领会到的，加入碱剂的量将依赖于所用漂白化合物的量。
进行联合脱胶和/或退浆与漂白过程的温度浆依赖于所用的过程。在冷pad-batch过程的情况下，脱胶和/或退浆与漂白温度优选地在约15℃与约45℃之间，最优选地在约25℃与约35℃之间。关于连续的和其他成批过程，脱胶和/或退浆温度优选地在约35℃与约75℃之间，最优选地在约45℃与约65℃之间；漂白温度可以在约30℃与约100℃之间，优选地在约50℃与约100℃之间，最优选地在约60℃与约90℃之间。
不言而喻的是，酶、漂白化合物、漂白稳定剂和碱剂(如果使用的话)的最佳剂量与浓度、水溶液或洗液的体积和pH与温度将因下列因素而异(i)纤维的属性，也就是粗纤维、纱或纺织品；(ii)是否同时或先后进行脱胶和漂白；(iii)所用特定的酶和酶的比活度；(iv)进行加工的温度、pH、时间等条件；(v)洗液中其他组分的存在；和(vi)所用加工制度的类型，也就是连续的、不连续的pad-batch或成批的。加工条件的优化可以利用惯用实验方法加以确定，例如建立基础条件，再测试基础中的不同点。例如，酶量、接触温度和总加工时间可以各不相同，之后评价所得纤维素质或纺织品的(a)果胶清除效率；(b)脱胶性质，例如吸湿度；和(c)漂白的质量，例如白度。
在优选的实施方式中，可以调节条件或处理组合物，以有利于退浆、脱胶或漂白过程，例如通过调节pH、润湿剂的浓度或二价阳离子螯合剂——例如乙二胺四乙酸盐——的浓度，进一步促进漂白过程。在优选的实施方式中，先后模式可以进一步包含在步骤(ii)与(iii)之间调节水溶液或洗液组合物的一种或多种性质。例如，可以在步骤(ii)与(iii)之间调节pH、润湿剂的浓度或二价阳离子螯合剂——例如乙二胺四乙酸盐——的浓度，以进一步促进漂白过程。第一次与第二次培育的条件也可以在温度、搅拌速率、时间等方面有所不同。
实施例下面是对本发明的非限制性举例说明。
实施例1利用H2O2同时生物脱胶和漂白A.生物脱胶和漂白从连结型针织织物(4600型，Ramseur Co.，NC)切取重约25克的45cm×21.5cm织物。将织物装入Labomat烧杯(MathisLabomat，Werner Mathis USA，Inc，NC)，然后倒入250ml 20mM磷酸钠缓冲溶液(pH9.2)，其中含有3000APSU/kg纤维的果胶酸盐裂合酶、0.5g/l润湿剂(Kierlon Jet B，BASF)、1.7g/l H2O2和0.75g/l稳定剂(Calgon，Dexter)。将织物在55℃下处理15分钟，之后按5℃/分钟升温至70℃达1小时。然后将织物用自来水彻底洗涤，以清除残留的化学品，在室温下干燥过夜。
B.分析借助Macbeth color eye测量织物的白度，以Ganz单位表示。借助滴液试验测定吸湿度，测量一滴水被织物吸收的时间，以秒表示。
结果列在表1中。织物的白度和吸湿度都是非常低的。本例表明，在没有碱或漂白活化剂的存在下单用过氧化氢漂白针织的织物仅有限地提高白度、吸湿度和除尘效率。
实施例2利用H2O2/TAED同时生物脱胶和漂白使用与上例1相同的织物和设备。按照本质上与例1相同的方式进行实验，除了向生物脱胶/漂白溶液加入20mmol TAED(Aldrich)以外。
结果如表1所示。生物脱胶/漂白浴中TAED的存在戏剧性地提高织物的白度和吸湿度。这也带来显著的除尘效率。
实施例3利用H2O2/TAED/NaOH同时生物脱胶和漂白使用与上例1相同的织物和设备。按照本质上与例1相同的方式进行实验，除了向生物脱胶/漂白溶液加入2g/l NaOH以外。
结果如表1所示。惊人地，不象常规的过氧化物漂白，在生物脱胶/漂白浴中加入氢氧化钠没有进一步提高织物的白度和吸湿度。事实上，这对白度和除尘效率还有一定的负面影响。
实施例4利用H2O2/TAED先后生物脱胶和漂白A.生物脱胶从连结型针织织物(4600型，Ramseur Co.，NC)切取重约25克的45cm×21.5cm织物。将织物装入Labomat烧杯(MathisLabomat，Werner Mathis USA，Inc，NC)，然后倒入250ml 20mM磷酸钠缓冲溶液(pH9.2)，其中含有3000APSU/kg纤维的果胶酸盐裂合酶和0.5g/l润湿剂(Kierlon Jet B，BASF)。将织物在55℃下处理15分钟。
B.漂白向同一烧杯加入H2O2、TAED和Calgon(六偏磷酸钠)。H2O2、TAED和Calgon的最终浓度与上例2相同。按5℃/分钟升高Labomat温度至70℃达1小时，之后排干水。然后将织物用自来水彻底洗涤，以清除残留的碱，在室温下干燥。
结果如表1所示。显然，来自先后生物脱胶和漂白过程模式的织物的白度和吸湿度好于同时模式(例2)。该织物的总体质量在例1-10的织物中是最好的。
实施例5利用H2O2/TAED先后脱胶和漂白使用与上例1-4所述相同的织物和设备。按照本质上与例4相同的方式进行实验，除了在脱胶溶液中不存在果胶酸盐裂合酶以外。
白度和吸湿度结果列在下表1中。织物的吸湿度是非常差的。本例证明，生物脱胶酶的存在对织物的吸湿度而言是决定性的。
实施例6利用H2O2/TAED/NaOH先后生物脱胶和漂白使用与上例1-4所述相同的织物和设备。按照本质上与例4相同的方式进行实验，除了向漂白溶液加入2g/l NaOH以外。
结果如下表1所示。织物的白度大大低于实施例4。本例进一步表明，向漂白浴加入氢氧化钠将消极地影响织物的白度。
表1.针织织物(knitted fabrics)的单浴生物脱胶和漂白
*尘埃等级1最少，5最多实施例7双浴脱胶(two-bath)和漂白按照本质上与上例4相同的方式进行实验，除了在生物脱胶阶段之后排干脱胶溶液并用水代替以外。
结果如下表2所示。织物的吸湿度是良好的，但是织物的白度和除尘分数大大低于同时(实施例2)和先后(实施例4)过程模式。
实施例8双浴生物脱胶和漂白按照本质上与上例7相同的方式进行实验，除了在脱胶溶液中不存在果胶酸盐裂合酶以外。
结果如表2所示。由于在生物脱胶溶液中不存在果胶酸盐裂合酶，织物的吸湿度是非常差的。本例进一步证明，生物脱胶酶对提高织物的吸湿度而言是非常重要的。
实施例9双浴脱胶和漂白按照本质上与上例7相同的方式进行实验，除了向漂白液加入2g/lNaOH以外。
结果如表2所示。向漂白浴加入氢氧化钠提高了织物的白度。这与在同时和先后过程模式中所观察到的结果相反。
实施例10双浴生物脱胶和漂白按照本质上与上例9相同的方式进行实验，除了在脱胶溶液中不存在果胶酸盐裂合酶以外。
结果如表1所示。本例进一步表明，在双阶段过程模式中加入氢氧化钠是提高织物的白度所必需的。
表2.针织织物的双浴生物脱胶和漂白
*尘埃等级1最少，5最多实施例11利用H2O2/NaOH/TAED先后生物脱胶和漂白A.生物脱胶从100％棉针织结(cotton knit interlock)(4600型，Ramseur Co.，NC)切取织物样品(swatch)。样品的大小为19cm×19.5cm，每份样品重约7.5克。将两份样品装入Labomat烧杯(MathisLabomat，Werner Mathis USA，Inc.NC)，然后倒入150ml 5mM碳酸氢钠缓冲液(pH 9.0)，其中含有3000APSU/kg织物的果胶酸盐裂合酶和0.5g/l润湿剂(Kierion Jet B，BASF)。然后将织物在55℃下处理15分钟。
B.漂白向同一烧杯内加入1g/l稳定剂(Prostogen N-S，BASF)、2g/l NaOH、2.5g/l H2O2和1.32g/l TAED。按3℃/分钟升高Labomat温度至70℃达1小时。之后排干水。然后将织物用自来水彻底洗涤，以清除残留的碱，在室温下干燥。
结果如表3所示。由于NaOH的加入，在反应结束时溶液的pH为10.83。借助Macbeth color eye测量织物的白度，以Ganz 82单位表示。利用过氧化物/NaOH/TAED进行酶脱胶和漂白后，白度已经达到67.61。在根据AATCC试验方法79-1995的滴液试验中，织物的吸湿度小于1秒。织物上的尘埃几乎完全消失。
实施例12利用H2O2/NaOH先后生物脱胶和漂白使用与例11所述相同的织物和设备。按照本质上与上例11相同的方式进行实验，除了在漂白溶液中不加入TAED以外。
结果如表3所示。反应溶液的终点pH为11.06，高于实施例11。白度为62.64，大大低于实施例11中的织物白度。处理后在织物上见到一些尘埃。终点pH越高，尘埃越多，织物白度越低，这都是由于没有TAED的存在，因而在实施例12中没有生成更强的的漂白剂。也观察到织物的优异吸湿度，湿润时间为3秒，这说明了酶脱胶的有效性。
实施例13利用H2O2/NaOH/TAED先后缓冲脱胶和漂白使用与实施例11所述相同的织物和设备。按照本质上与上例11相同的方式进行实验，除了在生物脱胶溶液中不加入果胶酸盐裂合酶以外。
结果如表3所示。反应溶液的终点pH为10.88，与实施例11相似。脱胶和漂白后在织物上观察到几乎没有尘埃，也与实施例11相似。织物的白度为64.66，这低于实施例11中的织物白度。织物的吸湿度超过60秒，这大大差于实施例11。较低的吸湿度和白度是由于在脱胶中没有酶的存在。
表3
*尘埃等级1最少，5最多实施例14利用H2O2/NaOH/TAED先后生物脱胶和漂白A.生物脱胶从100％棉针织结(4600型，Ramseur Co.，NC)切取重约7.5克的19cm×19.5cm织物样品。将两份样品装入Labomat烧杯(Mathis Labomat，Werner Mathis USA，Inc.NC)，然后倒入150ml 5mM碳酸氢钠缓冲液(pH9.0)，其中含有0.1g/l果胶酸盐裂合酶(即3000APSU/kg织物)和0.5g/l润湿剂(Kierion Jet B，BASF)。然后将织物在55℃下处理15分钟。
B.漂白向同一烧杯内加入4g/l稳定剂(Prostogen N-S，BASF)、4g/l NaOH、10g/l H2O2和5.3g/l TAED。按3℃/分钟升高Labomat温度至70℃达1小时。之后排干水。然后将织物用自来水彻底洗涤，以清除残留的碱，在室温下干燥。
结果如表4所示。与实施例11相比，在本例中进行相同的酶脱胶。小于1秒的吸水时间表明，达到了优异的织物吸湿度。另一方面，在更高化学品剂量下进行漂白，包括更高浓度的NaOH、H2O2、稳定剂和TAED。作为更高化学品浓度的结果，与实施例11所得织物白度67.61相比，达到了更高的织物白度72.46(Ganz 82)。在本例中织物上的所有尘埃都被完全清除了。
实施例15利用NaOH/H2O2先后生物脱胶和漂白使用与实施例14所述相同的织物和设备。按照本质上与上例14相同的方式进行实验，除了在漂白溶液中使用2g/l稳定剂、5g/l H2O2以外。
如表4所示，织物的白度为71.56。织物的白度低于实施例14，这说明了TAED的有效性。织物也具有优异的吸湿度，在滴液试验中吸水时间小于1秒。尘埃被完全清除。
实施例16利用H2O2/NaOH/TAED先后缓冲脱胶和漂白使用与实施例14所述相同的织物和设备。按照本质上与上例14相同的方式进行实验，除了在生物脱胶溶液中不加入果胶酸盐裂合酶以外。
结果如表4所示。与实施例14所得结果相比，本例中的织物不具有工业上可接受的吸湿度(例如＜5秒)。由于缺乏脱胶效果，织物的白度也低于实施例14。织物上的尘埃被完全清除。
实施例17利用NaOH/H2O2先后缓冲脱胶和漂白使用与实施例14所述相同的织物和设备。按照本质上与上例14相同的方式进行实验，除了在生物脱胶溶液中不加入果胶酸盐裂合酶并且在漂白溶液中不加入TAED以外。
结果如表4所示。大大长于实施例15的吸水时间证明了果胶酸盐裂合酶在脱胶中的有效性。不过，短于实施例6的吸水时间表明，TAED的加入对织物吸湿度没有影响或者具有负面影响。另一方面，织物白度71.17低于实施例16中的织物白度71.94。这再次表明，TAED的加入导致织物白度的增加。
表4
实施例18NaOH在先后生物脱胶和漂白中的效果A.生物脱胶从100％棉针织结(4600型，Ramseur Co.，NC)切取重约7.5克的19cm×19.5cm织物样品。将两份样品装入Labomat烧杯(Mathis Labomat，Werner Mathis USA，Inc.NC)，然后倒入150ml 5mM碳酸氢钠缓冲液(pH9.0)，其中含有0.1g/l果胶酸盐裂合酶(即3000APSU/kg织物)和0.5g/l润湿剂(Kierion Jet B，BASF)。然后将织物在55℃下处理15分钟。
B.漂白向同一烧杯内加入1g/l稳定剂(Prostogen N-S，BASF)、2.5g/l H2O2(Dexter Chemical)和1.32g/l TAED(Peractive AN，它具有84-88％活性TAED含量，来自Clariant Co.)。因此，H2O2与TAED的摩尔比为14.7。NaOH浓度从0-4g/l不等。按3℃/分钟升高Labomat温度至70℃达1小时。在结束时测量液体pH后，排干水。然后将织物用自来水彻底洗涤，以清除残留的碱，在室温下干燥。
结果如表5所示。随着NaOH浓度增加，终点pH增加，吸湿度也增加，以吸水时间(秒)表示，如表5所示。织物白度以Ganz 82表示。最初加入少量NaOH时(相当于终点pH在5-8范围内)，织物的白度并不增加。当向漂白浴加入相对大量的NaOH时，织物的白度才有实质性增加。
实施例19NaOH在先后生物脱胶和漂白中的效果使用与实施例18所述相同的织物和设备。按照与上例18相同的方式进行实验，除了使用2.65g/l TAED代替1.32g/l以外。因此，本例中H2O2与TAED的摩尔比为7.35。
结果如表5所示。得到非常相似的结果和结论。随着NaOH浓度增加，终点pH增加，吸湿度也增加，以吸水时间(秒)表示，如表5所示。最初加入少量NaOH时(相当于终点pH在5-8范围内)，织物的白度并不增加。当向漂白浴加入相对大量的NaOH时，织物的白度才有实质性增加。
此外，对比本例样本G与实施例18样本A的织物白度，显然，当没有NaOH加入时，在织物G处理中更高的TAED剂量产生更高的白度。这说明了TAED在酸性条件下的有效性。不过，当加入大量NaOH时(例如织物e对j)，尽管TAED从1.32g/l增至2.65g/l，也没有观察到白度的实质性差异。
表5
本文引用的所有专利、专利申请和参考文献都全文结合在此作为参考。上述详细说明将启发本领域技术人员很多本发明的变化。这类明显的变化都属于权利要求书的范围。
权利要求
1.处理纤维素质的方法，包含使纤维素质(i)与酶系统接触，用于纤维素质的退浆和/或生物脱胶，和(ii)与漂白系统接触，包含过氧化氢或至少一种在溶于水时生成过氧化氢的化合物或其组合、和至少一种漂白活化剂，其中向含有纤维素质的单一溶液同时或先后加入酶系统和漂白系统。
2.权利要求1的方法，其中的接触是在没有碱的加入下进行的。
3.权利要求1或2的方法，其中向含有纤维素质的溶液同时加入酶系统和漂白系统。
4.权利要求1或2的方法，其中向含有纤维素质的溶液先后加入酶系统和漂白系统，包含(i)加入酶系统，培育，随后(ii)加入漂白系统，培育。
5.权利要求1或2的方法，其中使纤维素质与酶系统和漂白系统接触，形成吸湿度为20秒或以下、白度为至少50Ganz单位的织物。
6.权利要求1或2的方法，其中(i)使纤维素质与酶系统接触，形成吸湿度为20秒或以下的织物，之后(ii)向含有纤维素质的溶液加入漂白系统。
7.权利要求4的方法，进一步包含在所述(i)与所述(ii)之间，调节溶液的性质，所述性质选自由pH、离子强度、温度、表面活性剂的浓度、二价阳离子螯合剂的浓度和任意上述的组合组成的组。
8.权利要求1或2的方法，其中的该酶系统包含至少一种使纤维素质退浆的酶和至少一种用于生物脱胶纤维素质的酶。
9.权利要求1或2的方法，其中该酶系统是生物脱胶酶系统。
10.权利要求1或2的方法，其中该酶系统是退浆酶系统。
11.权利要求1或2的方法，其中该退浆酶系统包含至少一种退浆酶，选自由α-淀粉酶和β-淀粉酶及其组合组成的组。
12.权利要求1或2的方法，其中该生物脱胶酶系统包含至少一种生物脱胶酶，选自由果胶酶、蛋白酶、脂肪酶和任意上述的组合组成的组。
13.权利要求1或2的方法，其中该生物脱胶酶系统包含至少一种生物脱胶酶，选自由果胶酸盐裂合酶、果胶裂合酶、聚半乳糖醛酸酶、外-聚半乳糖醛酸酶、外-聚半乳糖醛酸盐裂合酶和外-聚-α-半乳糖醛酸苷酶组成的组。
14.权利要求1或2的方法，其中该生物脱胶酶系统包含果胶酸盐裂合酶。
15.权利要求1或2的方法，其中该生物脱胶酶系统包含蛋白酶，选自由氨基肽酶、丝氨酸内肽酶、半胱氨酸内肽酶、天冬氨酰内肽酶和金属内肽酶组成的组。
16.权利要求1或2的方法，其中该生物脱胶酶系统包含脂肪酶，选自由三酰甘油脂肪酶和磷脂酶组成的组。
17.权利要求1或2的方法，其中该生物脱胶酶系统包含这样一种果胶酸盐裂合酶，在约70℃以上的温度下表现最大的果胶酸盐裂合酶的酶活性。
18.权利要求1或2的方法，其中该生物脱胶酶系统包含这样一种果胶酸盐裂合酶，在约8以上的pH下表现最大的果胶酸盐裂合酶的酶活性。
19.权利要求1或2的方法，其中该漂白活化剂选自下列种类的物质N-酰基己内酰胺、N，N-二酰化与N，N，N’，N’-四酰化胺、O-酰基肟酯、N-烷基-N-磺酰基酰胺、N-酰化环状酰肼、O，N，N-三取代的羟胺、N，N’-二酰基磺酰胺、三酰基氰尿酸盐、羧酸酐、酰氧基苯磺酸与它们的碱金属和碱土金属盐、1，3-二酰基-4，5-二酰氧基咪唑啉、二酰化2，5-二酮基哌嗪、丙二脲和2，2-二甲基丙二脲的酰化产物、α-酰氧基多酰基丙二酰胺、二酰基二氧代六氢-1，3，5-三嗪、2-烷基-或2-芳基-(4H)-3，1-苯并噁嗪-4-酮、阳离子亚硝酸盐和具有C1-10-酰基原子团的多酰化糖或糖衍生物。
20.权利要求19的方法，其中该漂白系统包含漂白稳定剂，选自由乙二胺四乙酸盐(EDTA)、二亚乙基三胺五乙酸(DTPA)、次氨基三乙酸(NTA)、甲基甘氨酸二乙酸(MGDA)、β-丙氨酸二乙酸(ADA)、乙二胺-N，N’-二琥珀酸盐(EDDS)、乙二胺四亚甲基膦酸盐、二亚乙基三胺五亚甲基膦酸盐(DTMPA)或羟基亚乙基-1，1-二膦酸组成的组。
21.权利要求1或2的方法，其中该纤维素质包含纺织品。
22.权利要求22的方法，其中所述纺织品是棉。
23.权利要求1或2的方法，其中所述单浴溶液进一步包含一种或多种缓冲剂、表面活性剂、螯合剂和/或润滑剂，或任意上述的盐。
24.处理纤维素质的方法，包含使纤维素质(i)与酶系统接触，用于纤维素质的退浆和/或生物脱胶，和(ii)与漂白系统接触，包含过氧化氢或至少一种在溶于水时生成过氧化氢的化合物或其组合、和至少一种漂白活化剂，其中向含有纤维素质的单一溶液同时或先后加入酶系统和漂白系统，并且在8以上的pH下进行接触。
25.权利要求24的方法，其中的接触是在9或以上的pH下进行的。
26.权利要求24的方法，其中的接触是在9至11的pH下进行的。
27.权利要求24的方法，其中的接触是在10至11的pH下进行的。
26.权利要求24的方法，其中向含有纤维素质的溶液同时加入酶系统和漂白系统。
27.权利要求24的方法，其中向含有纤维素质的溶液先后加入酶系统和漂白系统，包含(i)加入酶系统，培育，随后(ii)加入漂白系统，培育。
28.权利要求27的方法，进一步包含在所述(i)与所述(ii)之间，调节溶液的性质，选自由pH、离子强度、温度、表面活性剂的浓度、二价阳离子螯合剂的浓度和任意上述的组合组成的组。
29.权利要求24的方法，其中该酶系统包含至少一种使纤维素质退浆的酶和至少一种生物脱胶纤维素质的酶。
30.权利要求24的方法，其中该酶系统是生物脱胶酶系统。
31.权利要求24的方法，其中该酶系统是退浆酶系统。
32.权利要求30的方法，其中该生物脱胶酶系统包含果胶酸盐裂合酶。
33.权利要求30的方法，其中该生物脱胶酶系统包含这样一种果胶酸盐裂合酶，在约8以上的pH下表现最大的果胶酸盐裂合酶的酶活性。
34.权利要求24的方法，其中至少一种漂白活化剂选自下列种类的物质N-酰基己内酰胺、N，N-二酰化与N，N，N’，N’-四酰化胺、O-酰基肟酯、N-烷基-N-磺酰基酰胺、N-酰化环状酰肼、O，N，N-三取代的羟胺、N，N’-二酰基磺酰胺、三酰基氰尿酸盐、羧酸酐、酰氧基苯磺酸与它们的碱金属和碱土金属盐、1，3-二酰基-4，5-二酰氧基咪唑啉、二酰化2，5-二酮基哌嗪、丙二脲和2，2-二甲基丙二脲的酰化产物、α-酰氧基多酰基丙二酰胺、二酰基二氧代六氢-1，3，5-三嗪、2-烷基-或2-芳基-(4H)-3，1-苯并噁嗪-4-酮、阳离子亚硝酸盐和具有C1-10-酰基原子团的多酰化糖或糖衍生物。
35.权利要求24的方法，其中该漂白系统包含漂白稳定剂，选自由乙二胺四乙酸盐(EDTA)、二亚乙基三胺五乙酸(DTPA)、次氨基三乙酸(NTA)、甲基甘氨酸二乙酸(MGDA)、β-丙氨酸二乙酸(ADA)、乙二胺-N，N’-二琥珀酸盐(EDDS)、乙二胺四亚甲基膦酸盐、二亚乙基三胺五亚甲基膦酸盐(DTMPA)或羟基亚乙基-1，1-二膦酸组成的组。
36.权利要求24的方法，其中该纤维素质包含纺织品。
37.处理纤维素质的方法，包含使纤维素质(i)与酶系统接触，用于纤维素质的退浆和/或生物脱胶，和(ii)与漂白系统接触，包含过氧化氢或至少一种在溶于水时生成过氧化氢的化合物或其组合、和至少一种漂白活化剂，其中向含有纤维素质的单一溶液同时或先后加入酶系统和漂白系统，并且在没有碱的加入下进行接触。
全文摘要
本发明提供退浆、脱胶和漂白纤维素质的方法和组合物，在单浴过程中使纤维素质同时或先后与酶系统和漂白系统接触，漂白系统包含过氧化氢或至少一种在溶于水时生成过氧化氢的过氧化合物或其组合、和至少一种漂白活化剂。
文档编号D06L1/14GK1723272SQ02813063
公开日2006年1月18日 申请日期2002年7月1日 优先权日2001年6月29日
发明者徐辉, 刘纪印, 埃里克·奥托, 布赖恩·康登 申请人:诺维信北美公司