发明领域本发明涉及新颖和创新的大豆蛋白质产物，以及制备大豆蛋白质产物的新颖和创新的方法。发明背景在转让给本受让人并且其公开内容通过引用并入本文的美国专利号8,563,071和8,691,318以及于2013年8月1日提交的美国专利申请号13/879,418（于2013年11月28日公开的美国专利公开号2013-0316069）（“s701”）中，描述了用于制备具有极佳溶解性、热稳定性和低ph溶液中的透明度以及清香风味而无豆腥口味的蛋白质产物的程序。在转让给本受让人并且其公开内容通过引用并入本文的于2013年6月24日提交的美国专利申请号13/924,860（于2014年1月9日公开的美国专利公开号2014-0010940）（“s701n2”），以及于2010年12月22日提交的美国专利申请号12/975,805（于2010年7月7日公开的美国专利公开号us2011-0165314）和于2012年9月5日提交的美国专利申请号13/518,217（美国专利公开号us2012-0322980）中，描述了上述大豆蛋白质产物的中性或接近中性ph形式的提供。具有其清香味道的这些产物可用于具有中性或接近中性ph的食物组合物。虽然溶解度仍然是期望的，但在中性或接近中性ph下的食物应用通常不是透明的，并且因此在水中的完全溶解度和透明度不一定是必需的。在上述美国专利号8,563,071和8,691,318以及美国专利申请号13/879,418、13/924,860、12/975,805和13/518,217中描述的程序中，用钙盐溶液实现蛋白质提取。钙盐溶液帮助来自蛋白质源的蛋白质溶解，同时将其与植酸分离，所述植酸沉淀并且与残留的蛋白质源保留。任选用水稀释蛋白质提取物溶液，并且将ph调节至约1.5至约4.4，以提供透明的酸化的蛋白质溶液。虽然不希望受任何特定理论的约束，但认为通过这些程序获得的大豆蛋白质产物的清香风味通过优选与任选的后续膜加工步骤组合的样品的低ph处理得到促进。上述美国专利号8,563,071和8,691,318以及美国专利申请号13/879,418、13/924,860、12/975,805和13/518,217中描述的程序的一个潜在问题是实现蛋白质提取步骤所需的钙盐数量，以及进入该过程的盐数量的成本和问题，以及在该过程的废物流中钙盐的回收或处置。钙盐的减少或消除可以导致蛋白质产物的加工和生产成本中的显著节省。发明概述本发明涉及豆腥味口味极低或基本上不含豆腥味口味的新颖和创新的大豆蛋白质产物，以及用于其制备的新颖和创新的方法，所述方法不包括在从蛋白质源材料中提取蛋白质或任何其他工艺步骤中直接添加和使用钙盐或其他盐。相应地，在本发明的一个方面，提供了生产基于干重具有至少约60重量%、优选至少约90重量%（nx6.25）的蛋白质含量的大豆蛋白质产物的方法，所述方法包括：（a）用水提取大豆蛋白质源，以使得来自蛋白质源的大豆蛋白质溶解并且形成大豆蛋白质水溶液，（b）使大豆蛋白质水溶液与残留的大豆蛋白质源至少部分地分离，（c）将大豆蛋白质水溶液的ph调节至约1.5至约3.6的ph，以产生酸化的大豆蛋白质溶液，（d）使酸不溶性固体材料与酸化的大豆蛋白质溶液分离，（e）通过选择性膜技术任选地浓缩酸化的大豆蛋白质溶液，（f）任选地渗滤所述任选浓缩的大豆蛋白质溶液，（g）任选地干燥所述任选浓缩和任选渗滤的大豆蛋白质溶液。在本发明的一个实施方案中，当在低ph下制备时，本发明的大豆蛋白质产物非常适用于具有低ph的食物应用中。在本发明的一个实施方案中，在任选的干燥步骤之前，将酸化的大豆蛋白质溶液或任选浓缩和任选渗滤的酸化的大豆蛋白质溶液的ph调节至小于约8.0。在本发明的另一个实施方案中，在任选的干燥步骤之前，将酸化的大豆蛋白质溶液或任选浓缩和任选渗滤的酸化的大豆蛋白质溶液的ph调节至约6.0至约8.0。在本发明的另一个实施方案中，在任选的干燥步骤之前，将酸化的大豆蛋白质溶液或任选浓缩和任选渗滤的酸化的大豆蛋白质溶液的ph调节至约6.5至约7.5。在本发明的一个实施方案中，当大豆蛋白质产物以中性或接近中性ph提供时，它是适用于中性或接近中性食物应用的形式，例如中性饮料或条。在本发明的一个实施方案中，将得自本发明的方法且如上文步骤（d）所述收集的酸不溶性固体材料进一步加工，以提供另一种大豆蛋白质产物。与衍生自酸化的大豆蛋白质溶液的产物相比较，该产物一般可以具有较低的纯度和更高水平的豆腥味口味。然而，衍生自酸不溶性固体材料的产物的纯度和风味是这样的，使得它仍然适用于食物和饮料应用。在本发明的一个实施方案中，任选地使酸不溶性固体材料干燥，以形成基于干重具有至少约60重量%（nx6.25）的蛋白质含量的大豆蛋白质产物。在本发明的一个实施方案中，在任选的干燥步骤之前，将酸不溶性固体材料的ph调节至小于约8.0。在本发明的另一个实施方案中，在任选的干燥步骤之前，将酸不溶性材料的ph调节至约6.0至约8.0。在本发明的另一个实施方案中，在任选的干燥步骤之前，将酸不溶性材料的ph调节至约6.5至约7.5。在本发明的一个实施方案中，酸不溶性固体材料通过与约1至约20体积的水混合进行洗涤，所述水具有选自约1.5至约3.6的ph，并且与酸不溶性材料的ph大约相同，并且随后在任选的干燥步骤之前与洗涤水分离。在本发明的一个实施方案中，在任选的干燥步骤之前，将经洗涤的酸不溶性材料的ph调节至小于约8.0。在本发明的另一个实施方案中，在任选的干燥步骤之前，将经洗涤的酸不溶性材料的ph调节至约6.0至约8.0。在本发明的另一个实施方案中，在任选的干燥步骤之前，将经洗涤的酸不溶性材料的ph调节至约6.5至约7.5。在本发明的一个实施方案中，将洗涤水与分离步骤（d）的酸化的大豆蛋白质溶液组合，并且如步骤（e）、（f）和/或（g）中进行加工。在本发明的一个实施方案中，提取步骤（a）在约1℃至约100℃的温度下实现。在本发明的另一个实施方案中，提取步骤（a）在约15℃至约65℃的温度下实现。在本发明的另一个实施方案中，提取步骤（a）在约50℃至约60℃的温度下实现。在本发明的一个实施方案中，用于提取的水含有ph调节剂，使得提取在约6至约11的ph下进行。在本发明的另一个实施方案中，用于提取的水含有ph调节剂，使得提取在约7至约8.5的ph下进行。在本发明的另一个实施方案中，ph调节剂是氢氧化钠、氢氧化钾或任何其他常规食物级碱及其组合。在本发明的一个实施方案中，用于提取的水含有抗氧化剂。在本发明的一个实施方案中，得自分离步骤（b）的大豆蛋白质水溶液具有约5至约50g/l的蛋白质浓度。在本发明的另一个实施方案中，大豆蛋白质水溶液具有约10至约50g/l的蛋白质浓度。在本发明的一个实施方案中，在分离步骤（b）之后并且在酸化步骤（c）之前，用吸附剂处理大豆蛋白质水溶液，以从蛋白质水溶液中去除颜色和/或气味化合物。在本发明的一个实施方案中，在分离步骤（b）之后并且在酸化步骤（c）之前，将大豆蛋白质水溶液调节至约1至约35℃的温度。在另一个实施方案中，将大豆蛋白质水溶液的温度调节至约15至约35℃。在本发明的一个实施方案中，在酸化步骤（c）中将所述大豆蛋白质水溶液的ph调节至约2.0至约2.5。在本发明的一个实施方案中，在分离步骤（d）之后的酸化的蛋白质水溶液经历热处理步骤。在本发明的一个实施方案中，实现热处理步骤以使热不稳定性抗营养因子失活。在本发明的一个实施方案中，抗营养因子是热不稳定性胰蛋白酶抑制剂。在本发明的另一个实施方案中，实现热处理步骤以使酸化的蛋白质水溶液巴氏灭菌。在本发明的一个实施方案中，热处理在约70℃至约160℃的温度下实现约10秒至约60分钟。在本发明的另一个实施方案中，热处理在约80℃至约120℃的温度下实现约10秒至约5分钟。在本发明的另一个实施方案中，热处理在约85℃至约95℃的温度下实现约30秒至约5分钟。在本发明的一个实施方案中，将经热处理的酸化的大豆蛋白质溶液冷却至约2℃至约65℃的温度。在本发明的另一个实施方案中，将经热处理的酸化的大豆蛋白质溶液冷却至约50℃至约60℃的温度。在本发明的一个实施方案中，使酸化的大豆蛋白质水溶液干燥，以提供具有至少约60重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的大豆蛋白质产物。在本发明的一个实施方案中，使酸化的大豆蛋白质水溶液经历浓缩步骤（e）。在本发明的另一个实施方案中，使酸化的大豆蛋白质水溶液经历浓缩步骤（e），以产生具有约50至约300g/l蛋白质浓度的浓缩的酸化的大豆蛋白质溶液。在本发明的另一个实施方案中，使酸化的大豆蛋白质水溶液经历浓缩步骤（e），以产生具有约100至约200g/l蛋白质浓度的浓缩的酸化的大豆蛋白质溶液。在本发明的一个实施方案中，浓缩步骤（e）通过使用具有约1,000至约1,000,000道尔顿的截留分子量的膜的超滤来实现。在本发明的另一个实施方案中，浓缩步骤（e）通过使用具有约1,000至约100,000道尔顿的截留分子量的膜的超滤来实现。在本发明的一个实施方案中，使酸化的大豆蛋白质溶液经历渗滤步骤（f）。在本发明的一个实施方案中，在不存在浓缩步骤（e）的情况下或者在其部分或完全浓缩之前或之后，使用水或酸化水对酸化的大豆蛋白质水溶液实现渗滤步骤（f）。在本发明的一个实施方案中，渗滤步骤（f）使用约1至约40体积的渗滤溶液来实现。在本发明的另一个实施方案中，渗滤步骤（f）使用约2至约25体积的渗滤溶液来实现。在本发明的一个实施方案中，渗滤步骤（f）实现直至渗透物中不存在显著的进一步数量的污染物或可见颜色。在本发明的一个实施方案中，渗滤步骤（f）实现直至渗余物已充分纯化，以便提供具有至少约90重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的大豆蛋白质分离物。在本发明的一个实施方案中，渗滤步骤（f）使用具有约1,000至约1,000,000道尔顿的截留分子量的膜来实现。在本发明的另一个实施方案中，渗滤步骤（f）使用具有约1,000至约100,000道尔顿的截留分子量的膜来实现。在本发明的一个实施方案中，在渗滤步骤（f）的至少部分期间，在渗滤介质中存在抗氧化剂。在本发明的一个实施方案中，浓缩步骤（e）和/或渗滤步骤（f）在约2℃至约65℃的温度下进行。在本发明的另一个实施方案中，浓缩步骤（e）和/或渗滤步骤（f）在约50℃至约60℃的温度下进行。在本发明的一个实施方案中，使任选部分或完全浓缩和任选渗滤的酸化的大豆蛋白质溶液经历热处理步骤。在本发明的一个实施方案中，实现热处理步骤以使热不稳定性抗营养因子包括热不稳定性胰蛋白酶抑制剂失活。在本发明的一个实施方案中，热处理在约70℃至约160℃的温度下实现约10秒至约60分钟。在本发明的另一个实施方案中，热处理在约80℃至约120℃的温度下实现约10秒至约5分钟。在本发明的另一个实施方案中，热处理在约85℃至约95℃的温度下实现约30秒至约5分钟。在本发明的一个实施方案中，将经热处理的大豆蛋白质溶液冷却至约2℃至约65℃的温度。在本发明的另一个实施方案中，将经热处理的大豆蛋白质溶液冷却至约50℃至约60℃的温度。在本发明的一个实施方案中，用吸附剂处理任选浓缩和任选渗滤的酸化的蛋白质溶液，以去除颜色和/或气味化合物。在本发明的一个实施方案中，任选浓缩和任选渗滤的酸化的蛋白质溶液在干燥之前进行巴氏灭菌。在本发明的一个实施方案中，巴氏灭菌步骤在约55℃至约75℃的温度下实现约15秒至约60分钟。在本发明的一个实施方案中，使任选浓缩和任选渗滤的酸化的大豆蛋白质溶液经历干燥步骤（g），以提供具有至少约90重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的大豆蛋白质分离物。申请人已将这种大豆蛋白质分离株鉴定为s810。在本发明的一个实施方案中，在任选的干燥步骤（g）之前，将任选浓缩和任选渗滤的酸化的大豆蛋白质溶液的ph调节至小于约8.0。在本发明的另一个实施方案中，在任选的干燥步骤（g）之前，将任选浓缩和任选渗滤的酸化的大豆蛋白质溶液的ph调节至约6.0至约8.0。在本发明的另一个实施方案中，在任选的干燥步骤（g）之前，将任选浓缩和任选渗滤的酸化的大豆蛋白质溶液的ph调节至约6.5至约7.5。在本发明的一个实施方案中，任选的浓缩和/或任选的渗滤步骤以有利于去除胰蛋白酶抑制剂的方式进行操作。在本发明的一个实施方案中，在提取步骤（a）期间存在还原剂。在本发明的另一个实施方案中，在任选的浓缩步骤（e）和/或任选的渗滤步骤（f）期间存在还原剂。在本发明的另一个实施方案中，将还原剂加入在干燥步骤（g）之前的任选浓缩和任选渗滤的大豆蛋白质溶液和/或干燥的大豆蛋白质产物中。在本发明的一个实施方案中，还原剂选自亚硫酸钠、半胱氨酸、n-乙酰半胱氨酸及其组合。在本发明的一个实施方案中，还原剂的存在预期破坏或重新排列胰蛋白酶抑制剂的二硫键，以达到胰蛋白酶抑制剂活性中的降低。相应地，在本发明的另一个方面，提供了具有至少约60重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的大豆蛋白质产物，并且其无需涉及直接添加盐的方法步骤且无需涉及在约4.0至约5.0的ph下的蛋白质沉淀的方法步骤而进行制备，并且具有很少的豆腥味或不具有豆腥味。在本发明的一个实施方案中，大豆蛋白质产物的生产不需要使用酶。在本发明的另一个实施方案中，大豆蛋白质产物含有超过约1.5重量%d.b的植酸。在本发明的另一个实施方案中，大豆蛋白质产物具有至少约90重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量。在本发明的另一个实施方案中，大豆蛋白质产物具有低的胰蛋白酶抑制剂活性。相应地，在本发明的另一个方面，提供了配制为含有本发明的大豆蛋白质产物的食品。在本发明的一个实施方案中，食品是饮料。相应地，在本发明的另一个方面，提供了大豆蛋白质产物，其具有至少约60重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量，以及在约2的ph下在1%蛋白质w/v的水中在约45至66%之间的蛋白质溶解度，以及在约3的ph下在1%蛋白质w/v的水中在约35至65%之间的蛋白质溶解度，以及在约4的ph下在1%蛋白质w/v的水中小于约35%的蛋白质溶解度，以及在约5的ph下在1%蛋白质w/v的水中小于30%的蛋白质溶解度，以及在约6的ph下在1%蛋白质w/v的水中在约25至约55%之间的蛋白质溶解度，以及在约7的ph下在1%蛋白质w/v的水中在约36至65%之间的蛋白质溶解度。在本发明的一个实施方案中，通过实施例6的方法测定大豆蛋白质产物的溶解度。相应地，在本发明的另一个方面，提供了大豆蛋白质产物，其具有至少约60重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量，以及大于3.0ml/g的持水性，以及在约2至约3的ph下在1%蛋白质w/v的水中大于约45%的蛋白质溶解度，以及在约4的ph下在1%蛋白质w/v的水中小于约25%的蛋白质溶解度，以及在约5的ph下在1%蛋白质w/v的水中小于约30%的蛋白质溶解度，以及在约6的ph下在1%蛋白质w/v的水中小于65%的蛋白质溶解度，以及在约7的ph下在1%蛋白质w/v的水中大于约58%的蛋白质溶解度。在本发明的一个实施方案中，通过实施例6的方法测定大豆蛋白质产物的溶解度。在本发明的另一个实施方案中，通过实施例10的方法测定持水性。相应地，在本发明的另一个方面，提供了大豆蛋白质产物，其具有至少约60重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量，以及大于1.5重量%的植酸含量，以及在约2的ph下在1%蛋白质w/v的水中在约10至约35%之间的蛋白质溶解度，以及在约3的ph下在1%蛋白质w/v的水中小于约40%的溶解度，以及在约4至约5的ph下在1%蛋白质w/v的水中小于约30%的蛋白质溶解度，以及在约6的ph下在1%蛋白质w/v的水中小于约40%的溶解度，以及在约7的ph下在1%蛋白质w/v的水中在约15至约40%之间的溶解度。在本发明的一个实施方案中，通过实施例6的方法测定大豆蛋白质产物的溶解度。相应地，在本发明的另一个方面，提供了具有包含下述的分子量概况的大豆蛋白质产物：约26至约42%大于约100,000da，约31至约52%约15,000至约100,000da，约4至约21%约5,000至约15,000da，以及约3至约25%约1,000至约5,000da。在本发明的一个实施方案中，分子量概况包含：约31至约37%大于约100,000da，约36至约47%约15,000至约100,000da，约9至约16%约5,000至约15,000da，以及约8至约20%约1,000至约5,000da。在本发明的一个实施方案中，在约3.5的ph下测定大豆蛋白质产物的分子量概况。在本发明的一个实施方案中，通过实施例7的方法测定大豆蛋白质产物的分子量概况。在本发明的一个实施方案中，具有前述分子量概况之一的大豆蛋白质产物具有大于约1.5重量%的植酸含量。相应地，在本发明的另一个方面，提供了具有包含下述的分子量概况的大豆蛋白质产物：约22至约85%大于约100,000da，约8至约50%约15,000至约100,000da，约0至约23%约5,000至约15,000da，以及约0至约18%约1,000至约5,000da。在本发明的一个实施方案中，分子量概况包含：约27至约80%大于约100,000da，约13至约45%约15,000至约100,000da，约4至约18%约5,000至约15,000da，以及约2至约13%约1,000至约5,000da。在本发明的一个实施方案中，在约3.5的ph下测定大豆蛋白质产物的分子量概况。在本发明的一个实施方案中，通过实施例7的方法测定大豆蛋白质产物的分子量概况。在本发明的一个实施方案中，具有前述分子量概况之一的大豆蛋白质产物具有大于约1.5重量%的植酸含量。在本发明的另一个实施方案中，具有上述分子量概况之一的大豆蛋白质产物具有大于约2.0重量%的植酸含量。相应地，在本发明的另一个方面，提供了具有包含下述的分子量概况的大豆蛋白质产物：约4至约34%大于约100,000da，约10至约42%约15,000至约100,000da，约2至约22%约5,000至约15,000da，以及约22至约72%约1,000至约5000da。在本发明的一个实施方案中，分子量概况包含：约9至约29%大于约100,000da，约15至约37%约15,000至约100,000da，约7至约17%约5,000至约15,000da，以及约27至约67%约1,000至约5,000da。在本发明的一个实施方案中，在约3.5的ph下测定大豆蛋白质产物的分子量概况。在本发明的一个实施方案中，通过实施例7的方法测定大豆蛋白质产物的分子量概况。在本发明的一个实施方案中，具有前述分子量概况之一的大豆蛋白质产物具有大于约1.5重量%的植酸含量。在本发明的另一个实施方案中，具有上述分子量概况之一的大豆蛋白质产物具有大于约2.0重量%的植酸含量。相应地，在本发明的另一个方面，提供了具有包含下述的分子量概况的大豆蛋白质产物：约11至约35%大于约100,000da，约19至约39%约15,000至约100,000da，约9至约28%约5,000至约15,000da，以及约19至约38%约1,000至约5,000da。在本发明的一个实施方案中，分子量概况包含：约16至约30%大于约100,000da，约24至约34%约15,000至约100,000da，约14至约23%约5,000至约15,000da，以及约21至约33%约1,000至约5,000da。在本发明的一个实施方案中，在约6的ph下测定大豆蛋白质产物的分子量概况。在本发明的一个实施方案中，通过实施例11的方法测定大豆蛋白质产物的分子量概况。在本发明的一个实施方案中，大豆蛋白质产物具有大于约1.5重量%的植酸含量。相应地，在本发明的另一个方面，提供了具有包含下述的分子量概况的大豆蛋白质产物：约2至约32%大于约100,000da，约17至约42%约15,000至约100,000da，约8至约38%约5,000至约15,000da，以及约19至约46%约1,000至约5,000da。在本发明的一个实施方案中，分子量概况包含：约7至约27%大于约100,000da，约22至约37%约15,000至约100,000da，约13至约33%约5,000至约15,000da，以及约24至约41%约1,000至约5,000da。在本发明的一个实施方案中，在约6的ph下测定大豆蛋白质产物的分子量概况。在本发明的一个实施方案中，通过实施例11的方法测定大豆蛋白质产物的分子量概况。在本发明的一个实施方案中，大豆蛋白质产物具有大于约1.5重量%的植酸含量。在本发明的一个实施方案中，大豆蛋白质产物具有大于约2.0重量%的植酸含量。相应地，在本发明的另一个方面，提供了具有包含下述的分子量概况的大豆蛋白质产物：约1至约30%大于约100,000da，约27至约50%约15,000至约100,000da，约6至约36%约5,000至约15,000da，以及约14至约49%约1,000至约5,000da。在本发明的一个实施方案中，分子量概况包含：约6至约25%大于约100,000da，约32至约45%约15,000至约100,000da，约11至约31%约5,000至约15,000da，以及约19至约44%约1,000至约5,000da。在本发明的一个实施方案中，在约6的ph下测定大豆蛋白质产物的分子量概况。在本发明的一个实施方案中，通过实施例11的方法测定大豆蛋白质产物的分子量概况。在本发明的一个实施方案中，大豆蛋白质产物具有大于约1.5重量%的植酸含量。在本发明的一个实施方案中，大豆蛋白质产物具有大于约2.0重量%的植酸含量。相应地，在本发明的另一个方面，提供了大豆蛋白质产物，其具有至少约60重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量，以及大于约2.0重量%的植酸含量，其对于通过溶解足够的蛋白质粉末以在15ml水中供应0.48g蛋白质而制备的溶液具有大于约60的l*读数，对于通过溶解足够的蛋白质粉末以在15ml水中供应0.48g蛋白质而制备的溶液具有小于约26的b*读数，以及在约6的ph下在1%蛋白质w/v的水中在约10至50%之间的蛋白质溶解度。在本发明的另一个实施方案中，提供具有上述l*和b*读数的溶液且在约6的ph的水中具有上述溶解度的大豆蛋白质产物具有大于约3.0%的植酸含量。根据本文公开的本发明方法生产的大豆蛋白质产物适用于广泛多样的蛋白质产物的常规应用，包括但不限于加工食物和饮料的蛋白质强化以及食物和饮料中的功能性成分。本发明的大豆蛋白质产物的其他用途是在宠物食物、动物饲料以及工业和化妆品应用以及个人护理产品中。附图简述图1是本发明方法的一个实施方案的示意性流程图。发明的一般描述提供本发明的大豆蛋白质产物的方法的初始步骤包括从大豆蛋白质源中溶解大豆蛋白质。大豆蛋白质源可以是大豆或者衍生自大豆加工的任何大豆产物或副产物，包括但不限于大豆粕、大豆片、大豆渣（soygrit）和大豆粉。大豆蛋白质源可以以全脂肪形式、部分脱脂形式或完全脱脂形式使用。当大豆蛋白质源含有可观量的脂肪时，在该方法中一般需要油去除步骤。从大豆蛋白质源回收的大豆蛋白质可以是大豆中天然存在的蛋白质，或者蛋白质材料可以是通过遗传操纵修饰但具有天然蛋白质的特有疏水性和极性性质的蛋白质。本发明的大豆蛋白质产物可以通过分批法或连续法或半连续法由大豆蛋白质源制备。来自大豆蛋白质源材料的蛋白质溶解使用水实现。使用的水可以是自来水或具有不同纯度水平的水。反渗透（ro）净化水是优选的。提取物的ph可以是约6至约11，优选约7.0至约8.5。可以将食物级氢氧化钠、氢氧化钾或任何其他常规食物级碱及其组合加入水中，以根据需要调节提取的ph。蛋白质的溶解在约1℃至约100℃、优选约15℃至约65℃、更优选约50℃至约60℃的温度下实现，优选伴随搅动以减少溶解时间，所述溶解时间通常约1至约60分钟。优选实现溶解以从大豆蛋白质源中提取基本上尽可能多的蛋白质，以便提供总体高的产物得率。在连续操作中进行时，来自大豆蛋白质源的蛋白质提取以与实现从大豆蛋白质源的蛋白质连续提取一致的任何方式进行。在一个实施方案中，大豆蛋白质源与水连续混合，并且混合物通过具有一定长度和流速的管道或导管输送，其停留时间足以实现根据本文所述参数的所需提取。在溶解步骤期间，在水中的大豆蛋白质源浓度可能变化很大。典型浓度值为约5至约15%w/v。蛋白质提取步骤具有增溶可能存在于大豆蛋白质源中的脂肪的其他效应，其随后导致脂肪存在于水相中。起因于提取步骤的蛋白质溶液一般具有约5至约50g/l，优选约10至约50g/l的蛋白质浓度。提取的水可以含有抗氧化剂。抗氧化剂可以是任何常规的抗氧化剂，例如亚硫酸钠或抗坏血酸。所采用的抗氧化剂的数量可以从溶液的约0.01到约1重量%不等，优选约0.05重量%。抗氧化剂可以作用于抑制蛋白质溶液中任何酚类的氧化。随后可以以任何常规方式，例如通过采用沉降式离心机，使起因于提取步骤的水相与残留大豆蛋白质源的主体分离。优选地，更细的残留大豆蛋白质源材料留在大豆蛋白质溶液中，但需要时，可以以任何常规方式例如通过盘式离心和/或过滤去除这些更细的固体。分离步骤可以在与提取步骤相同的温度下，或者在约1℃至约100℃、优选约15℃至约65℃、更优选约50℃至约60℃的范围内的任何温度下进行。分离的残留大豆蛋白质源材料可以被干燥用于处置或进一步加工，例如以回收残留蛋白质。通过用淡水重新提取分离的残留大豆蛋白质源可以回收残留蛋白质，并且如下所述，在澄清后产生的蛋白质溶液与初始蛋白质溶液组合用于进一步加工。也可以利用逆流提取程序。分离的残留大豆蛋白质源可以可选地通过任何其他常规程序进行加工，以回收残留蛋白质。大豆蛋白质水溶液可以用消泡剂（例如任何合适的食物级非硅酮基消泡剂）进行处理，以降低在进一步加工时形成的泡沫的体积。所采用的消泡剂的数量一般大于约0.0003%w/v。可选地，可以在提取步骤中加入以所述数量的消泡剂。需要或必需时，经分离的大豆蛋白质水溶液可以经历脱脂操作。经分离的大豆蛋白质水溶液的脱脂可以通过任何常规程序来达到。大豆蛋白质水溶液可以用吸附剂例如颗粒状活性炭进行处理，以去除颜色和/或气味化合物。这种吸附剂处理可以在任何常规条件下进行，一般在经分离的蛋白质水溶液的环境温度下进行。随后通过添加任何常规食物级酸如盐酸、磷酸或任何其他常规食物级酸及其组合，将大豆蛋白质溶液的ph调节至约1.5至约3.6、优选约2.0至约2.5的值。对于大豆蛋白质，等电沉淀通常在约ph4.5下执行。通过在本发明的方法中将ph调节到更低的值，蛋白质的更大部分，优选蛋白质的显著部分，例如约25重量%或更多、优选约60重量%或更多、更优选约80重量%或更多的蛋白质可以溶解于酸化溶液中。剩余的蛋白质包含在称为酸不溶性固体材料的那种中，其通过任何常规方法例如使用碟片式离心机从酸化的大豆蛋白质溶液中去除，并且如下所述进行进一步加工。ph调节可以在大豆蛋白质溶液的温度下完成，但优选地，用于ph调节的大豆蛋白质溶液的温度为1℃至35℃、更优选15℃至35℃，因为增加比例的大豆蛋白质在较低温度下溶解于酸化的蛋白质溶液。需要时，在上述酸化步骤之前，大豆蛋白质溶液可以用水进行稀释。需要时，酸化的蛋白质溶液的ph可以在进一步加工之前进一步降低。酸化的蛋白质溶液的调节ph值仍应该在约1.5至约3.6、优选约2.0至约2.5的范围内。酸化的大豆蛋白质水溶液可以经历热处理，以使热不稳定性抗营养因子例如胰蛋白酶抑制剂失活，所述热不稳定性抗营养因子由于在提取步骤期间从大豆蛋白质源材料中提取而存在于这种溶液中。这种加热步骤还提供了降低微生物负荷的另外益处。一般地，将蛋白质溶液加热至约70℃至约160℃、优选约80℃至约120℃、更优选约85℃至约95℃的温度，共约10秒至约60分钟、优选约10秒至约5分钟、更优选约30秒至约5分钟。随后将经热处理的酸化的大豆蛋白质溶液冷却至约2℃至约65℃、优选约50℃至约60℃的温度，用于如下所述的进一步加工。所得到的酸化的大豆蛋白质水溶液可以直接干燥，以产生大豆蛋白质产物。为了提供具有减少的杂质含量的大豆蛋白质产物，例如大豆蛋白质分离物，酸化的大豆蛋白质水溶液可以在干燥之前如下所述进行加工。还认为如下所述的进一步加工对产物的风味具有有益的作用。可以使酸化的大豆蛋白质水溶液浓缩，以提供具有约50至约300g/l、优选约100至约200g/l的蛋白质浓度的浓缩的大豆蛋白质溶液。浓缩步骤可以以与分批或连续操作一致的任何常规方式实现，例如通过采用任何常规的选择性膜技术，例如超滤或渗滤，使用膜例如中空纤维膜或螺旋缠绕膜，具有合适的截留分子量，例如约1,000至约1,000,000道尔顿、优选约1,000至约100,000道尔顿，考虑到不同的膜材料和配置，并且对于连续操作，尺寸设定为允许当蛋白质水溶液通过膜时所需程度的浓缩。如众所周知的，超滤和类似的选择性膜技术允许低分子量种类通过其中，同时防止更高分子量种类通过。低分子量种类包括从源材料提取的低分子量材料，例如碳水化合物、颜料、低分子量蛋白质和抗营养因子，例如胰蛋白酶抑制剂，其自身为低分子量蛋白质。通常考虑到不同的膜材料和配置来选择膜的截留分子量，以确保将显著部分的蛋白质保留在溶液中，同时使污染物通过。随后可以使浓缩的大豆蛋白质溶液经历使用水的渗滤步骤。渗滤水优选在等于待渗滤的蛋白质溶液的那种的ph下。这种渗滤可以使用约1至约40体积的渗滤溶液、优选约2至约25体积的渗滤溶液来实现。在渗滤操作中，通过使渗透物通过膜，从大豆蛋白质水溶液中去除更多数量的污染物。这使蛋白质水溶液纯化并且还可以降低其粘度。渗滤操作可以实现直至在渗透物中不存在显著的进一步数量的污染物或可见的颜色，或者直至渗余物已被充分纯化，以便提供具有至少约90重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的大豆蛋白质分离物。这种渗滤可以使用与浓缩步骤相同的膜来实现。然而，需要时，考虑到不同的膜材料和配置，渗滤步骤可以使用具有不同截留分子量的分离膜，例如具有在约1,000至约1,000,000道尔顿、优选约1,000至约100,000道尔顿的范围内的截留分子量的膜来实现。可选地，渗滤步骤可以应用于在浓缩之前的酸化的蛋白质水溶液，或应用于部分浓缩的酸化的蛋白水溶液。渗滤也可以在浓缩过程期间的多个点时应用。当渗滤在浓缩之前应用或应用于部分浓缩的溶液时，随后可以另外浓缩所得到的渗滤溶液。当蛋白质溶液浓缩时渗滤多次可以允许达到更高的最终完全浓缩的蛋白质浓度。这降低了待干燥的材料的体积。浓缩步骤和渗滤步骤可以以这样的方式实现，即后续回收的大豆蛋白质产物含有小于约90重量%的蛋白质（nx6.25）d.b，例如至少约60重量%的蛋白质（nx6.25）d.b。通过部分浓缩和/或部分渗滤大豆蛋白质水溶液，能够仅部分去除污染物。随后可以使该蛋白质溶液干燥，以提供具有较低纯度水平的大豆蛋白质产物。在渗滤步骤的至少部分期间，抗氧化剂可以存在于渗滤水中。抗氧化剂可以是任何常规的抗氧化剂，例如亚硫酸钠或抗坏血酸。在渗滤水中采用的抗氧化剂的数量取决于所采用的材料，并且可以从约0.01到约1重量%不等，优选约0.05重量%。抗氧化剂可以作用于抑制大豆蛋白质溶液中存在的任何酚类的氧化。任选的浓缩步骤和任选的渗滤步骤可以在任何常规温度（一般约2℃至约65℃、优选约50℃至约60℃）和实现所需程度的浓缩和渗滤的时间段下实现。使用的温度和其他条件在一定程度上取决于用于实现膜加工的膜设备、溶液的所需蛋白质浓度和渗透物的污染物的去除效率。如较早暗示的，大豆含有抗营养胰蛋白酶抑制剂。最终大豆蛋白质产物中胰蛋白酶抑制剂活性的水平可以通过操纵各种过程变量来加以控制。如上文注意到的，酸化的大豆蛋白质水溶液的热处理可以用于使热不稳定性胰蛋白酶抑制剂失活。部分浓缩或完全浓缩的酸化的大豆蛋白质溶液也可以被热处理，以使热不稳定性胰蛋白酶抑制剂失活。当对部分浓缩的酸化的大豆蛋白质溶液应用热处理时，随后可以使所得到的经热处理的溶液另外浓缩。另外，浓缩和/或渗滤步骤可以以有利于去除渗透物中的胰蛋白酶抑制剂连同其他污染物的方式进行操作。胰蛋白酶抑制剂的去除通过下述得到促进：使用较大孔径例如30,000至1,000,000da的膜，在升高的温度例如约30℃至约65℃、优选约50℃至约60℃下操作该膜，并且采用更大体积例如10至40体积的渗滤介质。相对于在较高ph例如3至3.6下处理该溶液，在较低ph例如1.5至3下酸化和膜加工大豆蛋白质溶液可以降低胰蛋白酶抑制剂活性。当蛋白质溶液在ph范围的低端下进行浓缩和/或渗滤时，可能需要在干燥之前提高溶液的ph。通过添加任何常规食物级碱如氢氧化钠、氢氧化钾及其组合，可以将浓缩和/或渗滤的蛋白质溶液的ph升高至所需值，例如ph3。此外，胰蛋白酶抑制剂活性中的降低可以通过使大豆材料暴露于破坏或重新排列抑制剂的二硫键的还原剂来达到。合适的还原剂包括亚硫酸钠、半胱氨酸、n-乙酰半胱氨酸、任何其他常规还原剂及其组合。这种还原剂的添加可以在总体方法的各个阶段实现。还原剂可以在提取步骤中与大豆蛋白质源材料一起加入，可以在去除残留的大豆蛋白质源材料后加入大豆蛋白质水溶液中，可以在干燥之前加入渗滤的渗余物中，或者可以与干燥的大豆蛋白质产物一起干共混。如上所述，还原剂的添加可以与热处理步骤和膜加工步骤组合。如果需要在蛋白质溶液中保留活性胰蛋白酶抑制剂，则这可以通过下述来达到：消除或降低热处理步骤的强度，而不利用还原剂，在ph范围的高端例如3至3.6下操作任选的浓缩和任选的渗滤步骤，利用具有较小孔径的浓缩和渗滤膜，在较低温度下操作膜并且采用更少体积的渗滤介质。需要时，任选浓缩和任选渗滤的蛋白质溶液可以经历进一步的脱脂操作。任选浓缩和任选渗滤的蛋白质溶液的脱脂可以通过任何常规程序来达到。任选浓缩和任选渗滤的酸化的蛋白质水溶液可以用吸附剂例如颗粒状活性炭进行处理，以去除颜色和/或气味化合物。这种吸附剂处理可以在任何常规条件下进行，一般在蛋白质溶液的环境温度下进行。任选浓缩和任选渗滤的大豆蛋白质水溶液可以在干燥或进一步加工之前进行巴氏灭菌。这种巴氏灭菌可以在任何常规的巴氏灭菌条件下实现。一般地，将任选浓缩和任选渗滤的大豆蛋白质溶液加热至约55℃至约75℃的温度约15秒至约60分钟。随后可以使巴氏灭菌的大豆蛋白质溶液冷却到例如约20℃至约35℃的温度。任选浓缩、任选渗滤和任选巴氏灭菌的大豆蛋白质溶液随后可以通过任何常规方法如喷雾干燥或冷冻干燥进行干燥，以提供大豆蛋白质产物。可选地，在任选的干燥之前，任选浓缩、任选渗滤和任选巴氏灭菌的大豆蛋白质溶液可以将ph调节至小于约8.0、优选约6.0至约8.0、更优选约6.5至约7.5的值。ph可以以任何常规方式升高，例如通过添加氢氧化钠、氢氧化钾或任何其他常规食物级碱溶液及其组合。如果蛋白质溶液在ph调节之前不进行巴氏灭菌，则可以在使用上述条件的ph调节之后进行巴氏灭菌。大豆蛋白质产物（在任选的干燥之前伴随或不伴随ph调节步骤制备）具有大于约60重量%d.b的蛋白质含量。优选地，大豆蛋白质产物是具有超过约90重量%蛋白质（nx6.25）d.b的蛋白质含量的分离物。根据本发明的另一个方面，在将大豆蛋白质溶液的ph调节至约1.5至约3.6、优选约2.0至约2.5的范围之后捕获的酸不溶性固体材料可以任选地用ro水稀释，随后任选地干燥，以形成具有至少约60重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的大豆蛋白质产物。可选地，在任选的干燥之前，任选稀释的酸不溶性固体材料的ph可以通过任何常规方法（例如通过添加氢氧化钠溶液、氢氧化钾或任何其他常规食物级碱溶液及其组合）升高至小于约8.0、优选约6.0至约8.0、更优选约6.5至约7.5的值，以形成具有至少约60重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的大豆蛋白质产物。优选地，洗涤酸不溶性固体材料以便去除污染物并且改善产物的纯度和风味。可以通过使固体悬浮于约1至约20体积、优选约1至约10体积的ro水中来洗涤酸不溶性固体材料，所述ro水具有在约1.5至约3.6范围内的ph，并且优选匹配酸不溶性固体材料的ph。洗涤步骤可以在任何常规温度例如约15℃至约35℃下进行。将酸不溶性固体材料与洗涤溶液混合任何常规时间长度，优选15分钟或更短。随后可以通过任何常规方法，例如通过使用碟片式离心机的离心，使经洗涤的酸不溶性固体材料与酸洗涤溶液分离。可以将酸洗涤溶液加入酸化的蛋白质溶液中，用于进一步加工，如上文讨论的。经洗涤的酸不溶性固体材料可以任选地用ro水稀释，随后任选地通过任何常规方法如喷雾干燥或冷冻干燥进行干燥，以提供具有至少约60重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的大豆蛋白质产物。可选地，在任选的干燥之前，通过任何常规方法，例如通过添加氢氧化钠溶液、氢氧化钾溶液或任何其他常规食物级碱溶液及其组合，任选稀释的经洗涤的酸不溶性固体材料的ph可以调节至小于约8.0、优选约6.0至约8.0、更优选约6.5至约7.5的值。与通过加工酸可溶性蛋白质级分制备的产物相比较，衍生自酸不溶性固体材料的产物的风味一般可能豆腥味很高。然而，衍生自酸不溶性固体材料的产物的风味的这样的，使得该产物适用于食物和饮料应用中。在任选的干燥步骤之前，可以对任选稀释的酸不溶性固体材料或任选稀释的经洗涤的酸不溶性固体材料采用巴氏灭菌步骤。这种巴氏灭菌可以在任何常规的巴氏灭菌条件下实现。一般地，将任选稀释的酸不溶性固体材料或任选稀释的经洗涤的酸不溶性固体材料加热至约55℃至约75℃的温度约15秒至约60分钟。巴氏灭菌的任选稀释的酸不溶性固体材料或任选稀释的经洗涤的酸不溶性固体材料随后可以冷却到例如约20℃至约35℃的温度。如果任选稀释的酸不溶性固体材料或任选稀释的经洗涤的酸不溶性固体材料在ph调节之前不进行巴氏灭菌，则可以在使用上述条件的ph调节之后进行巴氏灭菌。现在参考显示了根据本发明的一个方面的方法10的图1，大豆蛋白质源在12处经历用以ph约6至约11、优选约7.0至约8.5的水的初始提取。蛋白质提取物溶液随后通过在14处去除残留的大豆蛋白质源完全或部分地澄清，其中去除的固体在16处收集。随后在20处将蛋白质提取液18的ph调节至约1.5至约3.6、优选约2.0至约2.5。酸不溶性材料通过在22处的离心去除，得到在24处的酸不溶性固体材料和在26处的酸化的蛋白质溶液。回收的酸不溶性固体材料可以在28处任选地用水进行洗涤，所述水具有与固体相同的ph，即约1.5至约3.6、优选约2.0至约2.5，并且任选洗涤的固体34可以在46处任选地将ph调节至小于约6.0，随后在48处干燥，以在50处提供具有至少约60重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的指定为s810pa的大豆蛋白质产物。可选地，任选洗涤的固体34在36处调节至一般约6.0至约8.0、优选约6.5至约7.5的ph，并且在38处干燥，以在40处提供具有至少约60重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的指定为s810pn的大豆蛋白质产物。来自任选的洗涤步骤28的洗涤浓缩物30可以加入酸化的蛋白质溶液26中。可溶性蛋白质的溶液可以在60处将ph降低至在约1.5至约3.6、优选约2.0至约2.5的范围内。随后使可溶性蛋白质溶液在62处经历任选的浓缩和/或任选的渗滤。来自任选的浓缩和/或任选的渗滤步骤的渗余物64可以在76处任选地将ph调节至小于约6.0的值，随后在78处干燥，以在80处提供具有至少约60重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的指定为s810a的大豆蛋白质产物。优选地，s810a产物是具有至少约90重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的分离物。可选地，将来自任选的浓缩和/或任选的渗滤步骤的渗余物64在66处调节至一般约6.0至约8.0的ph，随后在68处干燥，以在70处提供具有至少约60重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的指定为s810n的大豆蛋白质产物。优选地，s810n产物是具有至少约90重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的分离物。s810a和s810pa蛋白质产物可以单独使用，或者可以通过在84处的干共混组合。可选地，组合的810a/810pa产物可以在86通过下述形成：将任选洗涤的酸不溶性固体材料（在46处任选地调节至小于约6.0的ph）与任选浓缩/任选渗滤的渗余物（在76处任选地调节至小于约6.0的ph）混合，并且使混合物干燥。s810n和s810pn蛋白质产物可以单独使用，或者可以通过在84处的干共混组合。可选地，组合的s810n/s810pn产物产物可以在82处通过下述形成：将任选洗涤的酸不溶性固体材料（在36处调节至约6.0至约8.0、优选约6.5至约7.5的ph）与任选浓缩/任选渗滤的渗余物（在66处调节至约6.0至约8.0、优选约6.5至约7.5的ph）混合，并且使混合物干燥。实施例实施例1本实施例描述了根据本发明方法的一个实施方案的大豆蛋白质产物的制备。将‘a’kg脱脂大豆片连同足够的naoh溶液（50%w/w）一起加入‘b’l反渗透净化水中，以将ph调节至8.5的目标。将混合物在环境温度下搅动30分钟，以提供蛋白质水溶液。检查ph并且在提取时间自始至终定期校正至约8.5。通过使用沉降式离心机的离心去除较粗的悬浮固体。加入‘c’g消泡剂，并且随后使用碟片式离心机去除更细的固体，以产生‘d’l具有按重量计‘e’%的蛋白质含量的蛋白质溶液。随后通过添加hcl溶液（用等体积的水稀释的22béhcl），将蛋白质溶液的ph降低至‘f’的目标ph，并且使用碟片式离心机离心溶液，以提供‘g’l具有ph‘h’的酸化的蛋白质溶液以及‘i’kg酸不溶性固体材料。将具有‘j’重量%的蛋白质含量的酸化的蛋白质溶液加温，随后通过在约‘m’℃的温度下操作的在具有100,000道尔顿的截留分子量的聚醚砜膜上的浓缩，使体积从‘k’l降低到‘l’l。将具有‘n’重量%的蛋白质含量的浓缩蛋白质溶液用‘o’l以ph‘p’的ro水在相同膜上渗滤，其中渗滤操作在约‘q’℃下进行。随后将具有‘r’重量%的蛋白质含量的渗滤的蛋白质溶液进一步浓缩至‘s’重量%的蛋白质含量。获得‘t’渗滤和浓缩的蛋白质溶液，并且代表在酸化步骤之前蛋白质溶液中‘u’%的蛋白质得率。使‘v’kg渗滤和浓缩的蛋白质溶液喷雾干燥，以得到发现具有‘w’%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的产物。该产物被称为‘x’s810a。使用‘aa’naoh/koh溶液将‘y’kg渗滤和浓缩的蛋白质溶液调节至‘z’。随后用‘ac’l水将‘ab’kgph调节的溶液稀释，并且将具有‘ad’的ph的溶液喷雾干燥，以得到发现具有‘ae’%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的产物。该产物被称为‘x’s810n。从碟片式离心机收集的酸不溶性固体材料具有‘af’重量%的蛋白质含量。将这些固体的‘ag’kg部分在环境温度下与在ph‘ai’下的‘ah’lro水混合30分钟，随后再次运行通过碟片式离心机。收集具有‘ak’重量%的蛋白质含量的‘aj’kg经洗涤的酸不溶性固体材料，并且代表在酸化步骤之前的蛋白质溶液中‘al’%的蛋白质得率。随后将经洗涤的酸不溶性固体材料在约‘am’℃下巴氏灭菌‘an’分钟。将‘ao’kg‘ap’酸不溶性固体材料喷雾干燥，以得到发现具有‘aq’%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的产物。该产物被称为‘x’s810pa。使用naoh/koh溶液将‘ar’kg‘ap’酸不溶性固体材料的ph升高至‘as’，并且使样品干燥，以得到发现具有‘at’%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的产物。该产物被称为‘x’s810pn。参数“a”至“at”在下表1中分项列出：表1–用于生产s810产物的参数xs024-c27-14as024-g08-14as024-g14-14aa603030b600300300c002d420235232e3.944.023.51f32.53g380205220h2.922.652.91i18.2423.8830.22j3.963.512.98k280220220l169130103m484946n5.505.025.22o845260206p32.53q505151r5.204.895.00s10.469.839.96t86l63.32kg41.96kgu54.465.851.4v44.131.8221.0w96.8392.0292.43y29.131.5621.0z约ph7.3约ph7.4ph7.27aa3:11:11:1ab15.632.421.5ac15.41210ad未测定7.417.49ae93.6788.1588.64af8.755.446.43ag未记录23.8830.22ah未记录47.7660.44ai约32.53aj2.69.689.76ak6.692.725.42al1.02.86.5am不适用约67℃约66℃an不适用约10分钟约11分钟ao不适用不适用9.76ap经洗涤的经洗涤且巴氏灭菌的经洗涤且巴氏灭菌的aq不适用不适用81.46ar不适用9.58不适用as不适用约7.3不适用at不适用69.65不适用实施例2本实施例描述了根据本发明方法的一个实施方案的大豆蛋白质产物的制备。将‘a’kg脱脂大豆片加入‘b’l反渗透净化(ro)水中，并且根据需要用naoh溶液（50%w/w）和hcl溶液将ph调节至7.5的目标。将混合物在约60℃下搅动30分钟，以提供蛋白质水溶液。检查ph并且在提取时间自始至终定期校正至约7.5。通过使用沉降式离心机的离心去除较粗的悬浮固体，以提供具有‘c’重量%的蛋白质含量的部分澄清的蛋白质溶液，随后将所述蛋白质溶液冷却至约20℃。随后通过添加hcl溶液（用等体积的水稀释的22béhcl），将部分澄清的蛋白质溶液的ph降低至2.0的目标ph，并且使用碟片式离心机离心溶液，以提供‘d’l具有ph‘e’的酸化的蛋白质溶液以及‘f’kg酸不溶性固体材料。将‘f’kg酸不溶性固体材料与‘g’l以ph2的ro水混合，并且随后使用碟片式离心机将样品离心，以提供‘h’l具有ph‘i’的酸化的洗涤溶液以及‘j’kg经洗涤的酸不溶性固体材料。将‘k’l酸化的蛋白质溶液与‘l’l酸化的洗涤溶液组合，以提供膜进料溶液。将具有‘m’重量%的蛋白质含量的膜进料溶液加温，随后通过在约‘p’℃的温度下操作的在具有100,000道尔顿的截留分子量的聚醚砜膜上的浓缩，使体积从‘n’l降低到‘o’l。将具有‘q’重量%的蛋白质含量的浓缩蛋白质溶液用‘r’l以约ph‘s’的ro水在相同膜上渗滤，其中渗滤操作在约‘t’℃下进行。随后将具有‘u’重量%的蛋白质含量的渗滤的蛋白质溶液进一步浓缩至‘v’重量%的蛋白质含量。获得‘w’渗滤和浓缩的蛋白质溶液，并且代表部分澄清的蛋白质溶液中‘x’%的蛋白质得率。用‘z’l水稀释‘y’渗滤和浓缩的蛋白质溶液，并且将具有‘aa’的ph的溶液喷雾干燥，以得到发现具有‘ab’%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的产物。该产物被称为‘ac’s810a。使用naoh/koh溶液将‘ad’渗滤和浓缩的蛋白质溶液调节至ph‘ae’。用‘af’l水将ph调节、渗滤和浓缩的溶液稀释，并且将具有‘ag’的ph的溶液喷雾干燥，以得到发现具有‘ah’%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的产物。该产物被称为‘ac’s810n。将‘j’kg经洗涤的酸不溶性固体材料用‘ai’kg水稀释，并且随后在约‘aj’℃下巴氏灭菌‘ak’秒。所收集的‘al’酸不溶性固体材料具有‘am’重量%的蛋白质含量，并且代表部分澄清的蛋白质溶液中‘an’%的蛋白质得率。使用naoh/koh溶液将‘al’酸不溶性固体材料的ph升高至‘ao’，并且使样品喷雾干燥，以得到发现具有‘ap’%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的产物。该产物被称为‘ac’s810pn。参数‘a’至‘ap’在下表2中分项列出：表2–用于生产s810产物的参数acs024-a15-15as024-d13-15aa6060b600600c4.144.16d440486e2.152.19f67.4436.20g134.8872.40h17992i1.991.98j19.8624.82k440不适用l179不适用m2.91不适用n612不适用o340不适用p49不适用q4.88不适用r1360不适用s未记录不适用t51不适用u4.81不适用v8.42不适用w170kg不适用x65.8不适用y42.5kg不适用z12.5不适用aa未测定不适用ab95.71不适用ad42.5kg不适用ae约7.3不适用af12.5不适用ag7.24不适用ah92.10不适用ai不适用10.20aj不适用71ak不适用16al经洗涤的经洗涤且巴氏灭菌的am5.594.22an5.17.9ao不适用7.43ap不适用62.10实施例3本实施例举例说明了用于实现本发明的进一步实施例的程序。将‘a’kg脱脂大豆片连同足够的naoh溶液一起加入‘b’l反渗透净化（ro）水中，以将ph调节至7.5的目标。将混合物在约60℃下搅动15分钟，以提供蛋白质水溶液。检查ph并且在提取时间自始至终定期校正至约7.5。通过使用沉降式离心机的离心去除较粗的悬浮固体。将具有‘c’重量%的蛋白质含量的所得到的部分澄清的溶液用‘d’lro水稀释，并且随后冷却至大约20℃。随后通过添加hcl溶液（22bé），将蛋白质溶液的ph降低至ph2.0的目标，并且使用碟片式离心机离心溶液，以提供‘e’l具有ph‘f’的酸化的蛋白质溶液。将具有‘g’重量%的蛋白质含量的酸化的蛋白质溶液加温，随后通过在大约‘j’℃的温度下操作的在具有100,000道尔顿的截留分子量的聚醚砜（pes）膜上的浓缩，使体积从‘h’l降低到约‘i’l。与浓缩步骤同时，酸化的蛋白质溶液用‘k’l反渗透净化水渗滤。在渗滤和浓缩步骤自始至终的点处计算渗滤效率。分批捕获浓缩和渗滤的蛋白质溶液，各自具有约‘l’重量%的蛋白质浓度。合起来，渗滤和浓缩的蛋白质溶液代表部分澄清的提取物溶液中‘m’%的蛋白质得率。以大约‘o’x的渗滤效率加工的‘n’kg渗滤和浓缩的蛋白质溶液的等分试样用‘p’lro水稀释并且喷雾干燥，以得到具有‘q’%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的产物。该产物被称为‘r’‘s’。以大约‘u’x的渗滤效率加工的第二份‘t’kg渗滤和浓缩的蛋白质溶液的等分试样用‘v’l反渗透水稀释并且喷雾干燥，以得到具有‘w’%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的产物。该产物被称为‘r’‘x’。表3-用于生产s810产物的参数rs024-b26-15as024-c02-15aa503.44501.42b50005000c3.783.77d32083130e76517394f2.102.14g2.051.98h7321.4约7326i8971244j4849k37844.315792l8.8-10.48.4-10.4m53.0不可用n57.5235.62o6.23.8p6.56q96.8894.96ss810as810a-01t不适用15.84u不适用3.1v不适用3w不适用96.05x不适用s810a-02实施例4本实施例描述了根据上述美国专利号8,563,071和8,691,318以及于2013年8月1日提交的美国专利申请号13/879,418（于2013年11月28日公开的美国专利公开号2013-0316069）的方法生产大豆蛋白质产物（“s701”）。将‘a’kg‘b’与‘c’l‘d’mcacl2溶液在‘e’下组合，并且搅动‘f’分钟以提供蛋白质水溶液。去除残留固体的主体，并且通过用沉降式离心机离心，使所得到的蛋白质溶液部分澄清。向该浓缩物中加入‘g’g消泡剂，并且随后通过用碟片式离心机离心来进一步澄清样品，以提供具有按重量计‘i’%的蛋白质含量的‘h’l浓缩物。通过过滤另外澄清样品，以提供具有按重量计‘k’%的蛋白质含量的‘j’l蛋白质溶液。随后将‘l’l澄清的蛋白质溶液加入‘m’l反渗透净化水中，并用稀释的hcl将样品的ph降低至‘n’。稀释和酸化的蛋白质提取物溶液通过在约‘r’℃的温度下操作的在具有‘q’道尔顿的截留分子量的聚醚砜（pes）膜上的浓缩，使体积从‘o’l降低到‘p’l。具有‘s’重量%的蛋白质含量的酸化的蛋白质溶液用‘t’l反渗透净化水渗滤，其中渗滤操作在约‘u’℃下进行。所得到的渗滤的蛋白质溶液随后为‘v’。具有按重量计‘w’%的蛋白质含量的浓缩和渗滤的蛋白质溶液代表‘x’重量%的初始澄清蛋白质溶液的得率。将‘y’kg浓缩和渗滤的蛋白质溶液用‘z’l水稀释，随后将‘aa’kg样品干燥，以得到发现具有‘ab’%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的产物。该产物被给予指名‘ac’s701。五次运行的参数‘a’至‘ac’在下表4中列出：表4-关于生产s701的运行的参数acs005-k18-08as005-k24-08as005-l08-08as024-j07-13as024-k21-13aa60602060100b脱脂、最低限度热加工的大豆粉脱脂、最低限度热加工的大豆粉脱脂、最低限度热加工的大豆粉脱脂大豆白片脱脂大豆白片c6006002006001000d0.150.150.150.090.09e环境温度环境温度环境温度60℃60℃f6060603030g不适用不适用不适用不适用2h463448167439752i3.593.153.162.733.26j410360170不适用不适用k2.632.532.03不适用不适用l410360170439752m410360170286478n3.073.073.063.233.09o8207203407171215p708149217374q10,00010,00010,000100,000100,000r2928265149s11.2110.946.644.925.68t3504052503261122u2929264950v不适用进一步浓缩的进一步浓缩的进一步浓缩的进一步浓缩的w13.3413.52不可用11.6810.51x89.691.1不可用78.0不可用y36.21kg30.68kg2kg80l12kgz不适用不适用不适用40l8laa36.21kg30.68kg未记录41.32kg20kgab102.71103.19105.5499.14102.77实施例5本实施例描述了根据于2013年6月24日提交的上述美国专利申请号13/924,860（于2014年1月9日公开的美国专利公开号2014-0010940）的方法生产大豆蛋白质产物（“s701n2”）。将‘a’kg脱脂大豆白片与‘b’l‘c’mcacl2溶液在约60℃下组合，并且搅动30分钟以提供蛋白质水溶液。去除残留大豆片的主体，并且通过用沉降式离心机离心，使所得到的蛋白质溶液部分澄清，以产生具有按重量计‘e’%的蛋白质含量的‘d’l浓缩物。向该浓缩物中加入与‘g’l水混合的‘f’g消泡剂，并且随后通过用碟片式离心机离心来进一步澄清样品，以提供具有按重量计‘i’%的蛋白质含量的‘h’l浓缩物。随后将该浓缩物在50℃下加入‘j’l反渗透净化水中，并且用已由水1:1稀释的hcl将样品的ph降低至‘k’。稀释和酸化的蛋白质提取物溶液通过在约‘n’℃的温度下操作的在具有100,000道尔顿的截留分子量的聚醚砜（pes）膜上的浓缩，使体积从‘l’l降低到‘m’l。具有‘o’重量%的蛋白质含量的酸化的蛋白质溶液用‘p’l反渗透净化水渗滤，其中渗滤操作在约‘q’℃下进行。所得到的渗滤的蛋白质溶液进一步浓缩，以提供具有按重量计‘r’%的蛋白质含量的溶液，并且随后用水稀释至按重量计‘s’%的蛋白质含量。随后将‘t’l蛋白质溶液用‘u’l水进一步稀释。随后用‘w’溶液随后为‘x’，将蛋白质溶液的ph调节至约‘v’。具有‘z’的ph、‘aa’重量%的蛋白质含量且代表碟片式浓缩后的‘ab’重量%得率的‘y’ph调节的溶液进行喷雾干燥，以得到发现具有‘ac’重量%（nx6.25）d.b的蛋白质含量的产物。该产物被给予指名‘ad’。关于四次运行的参数‘a’至‘ac’的值在下表5中提供。表5-关于生产s701n2的运行的参数ads110729as-a30-12as701n2-01s024-j31-13as701n2s024-k13-13as701n2s024-k25-13as701n2a301007680b3001000760800c0.10.090.090.10d334.9未记录未记录未记录e3.132.992.813.09f6.7322g93.3不适用不适用不适用h230784590591i2.862.902.722.95j175510365371k3.432.923.143.21l3721280945962m103380260275n47515250o5.105.265.785.65p515570780825q50515151r12.2410.7511.8711.00s6.45不适用不适用不适用t38不适用不适用不适用u38不适用不适用不适用v7.3577.37.3wnaohnaoh/kohnaoh/kohnaoh/kohx不适用用水稀释用水稀释用水稀释，并且随后将ph校正至约7.3y70l50.94kg90l69.12kgz7.356.987.547.40aa3.143.565.504.98ab33.48.030.819.7ac101.0195.5197.3898.39实施例6本实施例举例说明了如实施例1至3所述的根据本发明不使用盐制备的大豆蛋白质产物，如实施例4和5所述使用钙盐制备的大豆蛋白质产物，以及商业大豆蛋白质分离物profam825和875（adm，decatur，il）的蛋白质溶解度。溶解度通过morr等人，j.foodsci.,50:1715-1718的程序的修改版本进行测试。将供应0.5g蛋白质的足够蛋白质粉末称重到烧杯内，并且随后加入少量反渗透（ro）净化水，并且将混合物搅拌直到形成光滑糊状物。随后加入另外的水使体积达到大约45ml。随后使用磁力搅拌器将烧杯的内容物缓慢搅拌60分钟。在分散蛋白质后立即测定ph，并且用稀释的naoh或hcl调节至适当水平（2、3、4、5、6或7）。在60分钟搅拌期间定期测量且校正ph。在搅拌60分钟后，用ro水将样品补足至50ml总体积，得到1%w/v的蛋白质分散体。通过使用leconitrogendeterminator的燃烧分析来测量分散体的蛋白质含量。随后将分散体的等分试样在7,800g下离心10分钟，这使不溶物质沉降并且产生上清液。通过leco分析测定上清液的蛋白质含量，并且产物的溶解度如下计算：溶解度（%）=（上清液中的%蛋白质/初始分散体中的%蛋白质）x100计算为大于100%的值报告为100%。各种产物在不同ph值下的蛋白质溶解度显示于表6中。表6-大豆蛋白质产物在不同ph值下的溶解度如由表6中呈现的结果可见的，本发明的所有产物在4-5的ph范围内具有有限的溶解度。衍生自酸化的蛋白质溶液的产物在ph2-3和ph7下比衍生自酸性不溶性固体材料的产物更可溶。实施例7本实施例举例说明了如实施例1至3所述的根据本发明不使用盐制备的大豆蛋白质产物，如实施例4和5所述使用钙盐制备的大豆蛋白质产物，以及商业大豆蛋白质分离物profam825和875（adm，decatur，il）的分子量概况。通过使用配备有300x7.8mmphenomenexbioseps-2000系列柱的varianprostarhplc系统的尺寸排阻层析测定分子量概况。该柱含有亲水键合的二氧化硅刚性支持介质，5微米直径，具有145埃孔径。在分析大豆蛋白质样品之前，使用biorad蛋白质标准（biorad产品#151-1901）制备标准曲线，所述biorad蛋白质标准含有具有17,000道尔顿（肌球蛋白）至670,000道尔顿（甲状腺球蛋白）的已知分子量的蛋白质，连同作为以1,350道尔顿的低分子量标记物加入的维生素b12。在水中制备蛋白质标准的0.9%w/v溶液，用0.45μm孔径的滤盘过滤，随后使用含有0.02%叠氮化钠的0.05m磷酸盐/0.15mnacl，ph6的流动相，在柱上运行50μl等分试样。流动相流速为1ml/分钟，并且基于在280nm处的吸光度检测组分。基于具有已知分子量的这些分子的保留时间，开发了关于分子量的天然对数与以分钟表示的保留时间的回归公式。保留时间（分钟）=-0.955xln（分子量）+18.502（r2=0.999）。对于大豆蛋白质样品的分析，含有0.02%叠氮化钠的0.05mnacl，ph3.5用作流动相，并且还溶解干燥样品。将蛋白质样品与流动相溶液混合至1%w/v的浓度，置于振荡器上至少1小时，随后用0.45μm孔径的滤盘过滤。样品注射大小为50μl。流动相流速为1ml/分钟，并且基于在280nm处的吸光度检测组分。关于分子量和保留时间的上述回归公式用于计算对应于100,000da、15,000da、5,000da和1,000da的分子量的保留时间。hplcprostar系统用于计算位于这些保留时间范围内的峰面积，并且计算落入给定分子量范围内的蛋白质百分比（（范围峰面积/总蛋白峰面积）x100）。请注意，数据未被蛋白质反应因子校正。如实施例1-5中所述制备的产物和商业产物的分子量概况显示于表8中。表7-各种产物的hplc蛋白质概况如由表7中所示的结果可见的，本发明的产物具有与所测试的商业产物不同的分子量概况。实施例8本实施例含有如实施例1至3所述的根据本发明不使用盐制备的大豆蛋白质产物，如实施例4和5所述使用钙盐制备的大豆蛋白质产物，以及商业大豆蛋白质分离物profam825和875（adm，decatur，il）的植酸含量的评估。使用latta和eskin的方法（j.agric.foodchem.,28:1313-1315）测定植酸含量。获得的结果在下表8中列出。表8-各种产物的植酸含量如由表8中呈现的结果可见的，本发明所有产物的植酸含量均显著高于用钙盐制备的产物的植酸含量，并且还高于商业产物的植酸含量。实施例9本实施例含有如实施例1至3所述的根据本发明不使用盐制备的大豆蛋白质产物，如实施例4和5所述使用钙盐制备的大豆蛋白质产物，以及商业大豆蛋白质分离物profam825和875（adm，decatur，il）溶液的颜色和雾度水平的评估。通过溶解足够的蛋白质粉末以在15mlro水中供应0.48g蛋白质来制备蛋白质产物的溶液。使用ph计测量溶液的ph，并且使用在透射模式下操作的hunterlabcolorquestxe仪器来评价颜色和雾度水平。结果显示于下表9中。表9-关于溶液中的样品的颜色和雾度值如由表9的结果可见的，对于衍生自本发明的酸化的蛋白质溶液的产物溶液确定的l*值比商业大豆蛋白质分离物的溶液更亮。实施例10本实施例含有如实施例1至3所述的不使用盐根据本发明制备的大豆蛋白质产物，以及商业大豆蛋白质分离物profam825和875（adm，decatur，il）的持水性的评估。通过下述程序测定产物的持水性。将蛋白质粉末（1g）称重到已知重量的离心管（50ml）内。向该粉末中加入大约20ml以中性ph的反渗透净化（ro）水。使用旋转混合器将管的内容物以中等速度混合1分钟。将样品在室温下温育4分钟，随后伴随涡旋混合30秒。这随后为在室温下的4.5分钟温育，随后为另外30秒的涡旋混合。随后将样品在20℃下以1,000g离心15分钟。离心后，小心取出上清液，确保所有固体材料均保留在管中。随后重新称重离心管，并且测定水饱和样品的重量。持水性（wbc）计算为：wbc（ml/g）=（水饱和样品的质量-初始样品的质量）/（初始样品的质量x样品的总固体含量的质量）结果显示于表10中。表10–蛋白质产物的持水性产物wbc(ml/g)s024-g14-14as810n5.37s024-a15-15as810n7.47s024-g14-14as810a5.60s024-a15-15as810a8.63s024-b26-15as810a4.02s024-g08-14as810pn4.02s024-d13-15as810pn5.47s024-g14-14as810pa3.91profam8251.87profam8753.18如由表10中呈现的结果可见的，本发明的产物具有比所评估的商业产物更高的持水性。实施例11本实施例举例说明了如实施例1至3所述的根据本发明不使用盐制备的大豆蛋白质产物，如实施例4和5所述使用钙盐制备的大豆蛋白质产物，以及商业大豆蛋白质分离物profam825和875（adm，decatur，il）的分子量概况的另一个举例说明。通过使用配备有300x7.8mmphenomenexbioseps-2000系列柱的varianprostarhplc系统的尺寸排阻层析测定分子量概况。该柱含有亲水键合的二氧化硅刚性支持介质，5微米直径，具有145埃孔径。在分析大豆蛋白质样品之前，使用biorad蛋白质标准（biorad产品#151-1901）制备标准曲线，所述biorad蛋白质标准含有具有17,000道尔顿（肌球蛋白）至670,000道尔顿（甲状腺球蛋白）的已知分子量的蛋白质，连同作为以1,350道尔顿的低分子量标记物加入的维生素b12。在水中制备蛋白质标准的0.9%w/v溶液，用0.45μm孔径的滤盘过滤，随后使用含有0.02%叠氮化钠的0.05m磷酸盐/0.15mnacl，ph6的流动相，在柱上运行50μl等分试样。流动相流速为1ml/分钟，并且基于在280nm处的吸光度检测组分。基于具有已知分子量的这些分子的保留时间，开发了关于分子量的天然对数与以分钟表示的保留时间的回归公式。保留时间（分钟）=-0.865xln（分子量）+17.154（r2=0.98）。对于大豆蛋白质样品的分析，含有0.02%叠氮化钠的0.05m磷酸盐/0.15mnacl，ph6用作流动相，并且还溶解干燥样品。将蛋白质样品与流动相溶液混合至1%w/v的浓度，置于振荡器上至少1小时，随后用0.45μm孔径的滤盘过滤。样品注射大小为50μl。流动相流速为1ml/分钟，并且基于在280nm处的吸光度检测组分。关于分子量和保留时间的上述回归公式用于计算对应于100,000da、15,000da、5,000da和1,000da的分子量的保留时间。hplcprostar系统用于计算位于这些保留时间范围内的峰面积，并且计算落入给定分子量范围内的蛋白质百分比（（范围峰面积/总蛋白峰面积）x100）。请注意，数据未被蛋白质反应因子校正。如实施例1-5中所述制备的产物和商业产物的分子量概况显示于表11中。表11-各种产物的hplc蛋白质概况如由表11中所示的结果可见的，本发明的产物具有与所测试的商业产物不同的分子量概况。技术实现要素：概述在本发明的概述中，提供了具有增强味道的新颖和创新的大豆蛋白质产物，以及生产大豆蛋白质产物的新颖和创新的方法，所述方法不涉及用于从大豆蛋白质源中提取大豆蛋白质或任何其他工艺步骤中直接添加和使用钙盐或其他盐。修改在本发明的范围内是可能的。当前第1页12