观察加热处理后的乳碱性蛋 白质级分。对于pH值为2至9的各样品，即使在130°C温度下加热处理10分钟之后仍未观 察到凝集或沉淀，并发现乳碱性蛋白质级分的条带。这些实验结果清楚地表明即使在蒸煮 灭菌处理之后蛋白质组合物仍可充分地保持乳碱性蛋白质级分的活性。
[0095] [试验例3]
[0096] 将参考例产品A的乳碱性蛋白质级分溶解在去离子水中至100mg%浓度（溶液 A)，并将作为稳定剂的果胶0. 2重量％溶解在去离子水中（溶液B)。将溶液A和B通过用 超声波分散器（ULTRA-TURRAX T-25 ;IKA Japan制）在8000rpm和40°C温度下搅拌3分钟 来混合在一起以制备蛋白质组合物。然后将乳酸或氢氧化钠溶液添加至蛋白质组合物作为 pH调节剂，以制备pH值分别为1至10的十个样品。将各样品（2ml)分配至安瓿管中，然 后在90°(：、100°(：、110°(：、120°(：或130°(：的温度下加热4分钟。作为对照，将包含乳碱性蛋 白质级分但不包含任何稳定剂的溶液（即溶液A)调节为具有上述pH值，并将所得样品在 ll〇°C温度下加热4分钟。目视分析加热处理后的各样品和对照样品的凝集和沉淀。为了 测定加热处理后乳碱性蛋白质级分的降解程度，将加热处理后的各样品和对照样品进行如 试验例1中的聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE)以分析乳碱性蛋白质级分的条带谱。结果 如表6所示。
[0097] [表 6]
[0098]
[0099] 注）1 :凝集和沉淀的目视观察 [0100]" "表示由于无凝集或沉淀而透明。
[0101] "土 "表示半透明，但无凝集或沉淀。
[0102] " + "表示存在凝集或沉淀。
[0103] 注）2 :通过电泳（SDS-PAGE)的观察
[0104] "〇"表示通过SDS-PAGE观察到蛋白质类的条带。
[0105] " A "表示通过SDS-PAGE观察到轻微的蛋白质类的条带。
[0106] " X "表示通过SDS-PAGE未观察到蛋白质类的条带。
[0107] 表6中示出的结果表明对于包含含有乳碱性蛋白质级分和果胶的蛋白质组合物 的溶液在2至9的pH值下目视未观察到凝集或沉淀，并通过SDS-PAGE发现乳碱性蛋白质 级分的条带。此类结果表明蛋白质组合物在酸性pH区域中稳定并且在中性和碱性pH区域 中具有非常高的热稳定性。还将各样品加热更长一段时间以观察加热处理后的乳碱性蛋白 质级分。对于pH值为2至9的各样品，即使在120°C温度下加热处理8分钟之后仍未观察 到凝集或沉淀，并发现乳碱性蛋白质级分的条带。这些实验结果清楚地表明即使在蒸煮灭 菌处理之后蛋白质组合物仍可充分地保持乳碱性蛋白质级分的活性。
[0108] [试验例4]
[0109] 将参考例产品B的乳碱性蛋白质级分溶解在去离子水中至100mg%浓度（溶液 A)，并将作为稳定剂的阿拉伯胶0. 1重量％溶解在去离子水中（溶液B)。将溶液A和B通 过用超声波分散器（ULTRA-TURRAX T-25 ;IKA Japan制）在8000rpm和40°C温度下搅拌3 分钟来混合在一起以制备蛋白质组合物。然后将乳酸或氢氧化钠溶液添加至蛋白质组合物 作为pH调节剂，以制备pH值分别为1至10的十个样品。将各样品（2ml)分配至安瓿管中， 然后在90°(：、100°(：、110°(：、120°(：或130°(：的温度下加热4分钟。作为对照，将包含乳碱性 蛋白质级分但不包含任何稳定剂的溶液（即溶液A)调节为具有上述pH值，并将所得样品 在ll〇°C温度下加热4分钟。目视分析加热处理后的各样品和对照样品的凝集和沉淀。为 了测定加热处理后乳碱性蛋白质级分的降解程度，将加热处理后的各样品和对照样品进行 如试验例1中的聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE)以分析乳碱性蛋白质级分的条带谱。
[0110] 试验例4的结果表明对于包含含有乳碱性蛋白质级分和阿拉伯胶的蛋白质组合 物的溶液在3至5的pH值下目视未观察到凝集或沉淀，并通过SDS-PAGE发现乳碱性蛋白 质级分的条带。此类结果表明蛋白质组合物在酸性pH区域中具有非常高的热稳定性。还 将各样品加热更长一段时间以观察加热处理后的乳碱性蛋白质级分。对于pH值为3至5 的各样品，即使在120°C温度下加热处理7分钟之后仍未观察到凝集或沉淀，并发现乳碱性 蛋白质级分的条带。这些实验结果清楚地表明即使在蒸煮灭菌处理之后蛋白质组合物仍可 充分地保持乳碱性蛋白质级分的活性。
[0111] [试验例5]
[0112] 将参考例产品A的乳碱性蛋白质级分溶解在去离子水中至100mg%浓度（溶液 A)，并将作为稳定剂的茄替胶0. 1重量％溶解在去离子水中（溶液B)。将溶液A和B通过 用超声波分散器（ULTRA-TURRAX T-25 ;IKA Japan制）在8000rpm和40°C温度下搅拌4分 钟来混合在一起以制备蛋白质组合物。然后将乳酸或氢氧化钠溶液添加至蛋白质组合物作 为pH调节剂，以制备pH值分别为1至10的十个样品。将各样品（2ml)分配至安瓿管中， 然后在90°(：、100°(：、110°(：、120°(：或130°(：的温度下加热4分钟。作为对照，将包含乳碱性 蛋白质级分但不包含任何稳定剂的溶液（即溶液A)调节为具有上述pH值，并将所得样品 在ll〇°C温度下加热4分钟。目视分析加热处理后的各样品和对照样品的凝集和沉淀。为 了测定加热处理后乳碱性蛋白质级分的降解程度，将加热处理后的各样品和对照样品进行 如试验例1中的聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE)以分析乳碱性蛋白质级分的条带谱。
[0113] 试验例5的结果表明对于包含含有乳碱性蛋白质级分和茄替胶的蛋白质组合物 的溶液在3至8的pH值下目视未观察到凝集或沉淀，并通过SDS-PAGE发现乳碱性蛋白质 级分的条带。此类结果表明蛋白质组合物在酸性pH区域中稳定并且在中性和碱性pH区域 中具有非常高的热稳定性。还将各样品加热更长一段时间以观察加热处理后的乳碱性蛋白 质级分。对于pH值为3至8的各样品，即使在120°C温度下加热处理7分钟之后仍未观察 到凝集或沉淀，并发现乳碱性蛋白质级分的条带。这些实验结果清楚地表明即使在蒸煮灭 菌处理之后蛋白质组合物仍可充分地保持乳碱性蛋白质级分的活性。
[0114] [试验例6]
[0115] 将参考例产品B的乳碱性蛋白质级分溶解在去离子水中至100mg%浓度（溶液 A)，并将作为稳定剂的角叉菜胶0. 2重量％溶解在去离子水中（溶液B)。将溶液A和B通 过用超声波分散器（ULTRA-TURRAX T-25 ;IKA Japan制）在8000rpm和40°C温度下搅拌3 分钟来混合在一起以制备蛋白质组合物。然后将乳酸或氢氧化钠溶液添加至蛋白质组合物 作为pH调节剂，以制备pH值分别为1至10的十个样品。将各样品（2ml)分配至安瓿管中， 然后在90°(：、100°(：、110°(：、120°(：或130°(：的温度下加热4分钟。作为对照，将包含乳碱性 蛋白质级分但不包含任何稳定剂的溶液（即溶液A)调节为具有上述pH值，并将所得样品 在ll〇°C温度下加热4分钟。目视分析加热处理后的各样品和对照样品的凝集和沉淀。为 了测定加热处理后乳碱性蛋白质级分的降解程度，将加热处理后的各样品和对照样品进行 如试验例1中的聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE)以分析乳碱性蛋白质级分的条带谱。
[0116] 试验例6的结果表明对于包含含有乳碱性蛋白质级分和角叉菜胶的蛋白质组合 物的溶液在4至8的pH值下目视未观察到凝集或沉淀，并通过SDS-PAGE发现乳碱性蛋白 质级分的条带。此类结果表明蛋白质组合物在酸性pH区域中稳定并且在中性和碱性pH区 域中具有非常高的热稳定性。还将各样品加热更长一段时间以观察加热处理后的乳碱性蛋 白质级分。对于pH值为4至8的各样品，即使在120°C温度下加热处理6分钟之后仍未观 察到凝集或沉淀，并发现乳碱性蛋白质级分的条带。这些实验结果清楚地表明即使在蒸煮 灭菌处理之后蛋白质组合物仍可充分地保持乳碱性蛋白质级分的活性。
[0117] [试验例7]
[0118] 将参考例产品A的乳碱性蛋白质级分溶解在去离子水中至100mg%浓度（溶液 A)，并将作为稳定剂的刺槐豆胶0. 15重量％溶解在去离子水中（溶液B)。将溶液A和B通 过用超声波分散器（ULTRA-TURRAX T-25 ;IKA Japan制）在8000rpm和40 °C温度下搅拌3 分钟来混合在一起以制备蛋白质组合物。然后将乳酸或氢氧化钠溶液添加至蛋白质组合物 作为pH调节剂，以制备pH值分别为1至10的十个样品。将各样品（2ml)分配至安瓿管中， 然后在90°(：、100°(：、110°(：、120°(：或130°(：的温度下加热4分钟。作为对照，将包含乳碱性 蛋白质级分但不包含任何稳定剂的溶液（即溶液A)调节为具有上述pH值，并将所得样品 在ll〇°C温度下加热4分钟。目视分析加热处理后的各样品和对照样品的凝集和沉淀。为 了测定加热处理后乳碱性蛋白质级分的降解程度，将加热处理后的各样品和对照样品进行 如试验例1中的聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE)以分析乳碱性蛋白质级分的条带谱。
[0119] 试验例7的结果表明对于包含含有乳碱性蛋白质级分和刺槐豆胶的蛋白质组合 物的溶液在4至7的pH值下目视未观察到凝集或沉淀，并通过SDS-PAGE发现乳碱性蛋白 质级分的条带。此类结果表明蛋白质组合物在酸性pH区域中稳定并且在中性pH区域中具 有非常高的热稳定性。还将各样品加热更长一段时间以观察加热处理后的乳碱性蛋白质级 分。对于pH值为4至7的各样品，即使在120°C温度下加热处理5分钟之后仍未观察到凝