使用具有过水解酶活性的酶处理角质纤维的制作方法

专利名称：使用具有过水解酶活性的酶处理角质纤维的制作方法
技术领域：
本发明的组合物和方法涉及在含水条件下使用酶法生成的过酸处理角质纤维和含此类纤维的织物。所述处理减轻了毡化并提高上染率。
背景技术：
当由角质纤维制成的纺织物(诸如羊毛)在湿润状态下经受机械操纵吋，它们具有收缩的趋势(有时很显著)。此类收缩被称为“毡化”。毡化通常是不期望且不可逆的，并且使得织物或衣服无法使用。可通过对纺织物的表面进行化学改性而减轻毡化趋势，所述改性通过减少或掩盖鳞片结构而改变纺织物的摩擦性质。氯化法是用于减轻毡化并提高上染率的最古老、最广为人知的方法。然而，含氯的化合物以及它们的分解产物对环境和纺织工人有害。类似的环境和安全问题与树脂整理相关，因为树脂通常与环氧氯丙烷交联。 使用过酸对羊毛纤维的表面进行改性已被描述(如，美国专利No. 3, 634, 020);然而，此类方法在无水有机溶液中进行。与使用和储存浓缩的过酸溶液和有机溶剂相关的环境和安全问题妨碍此类方法在商业上的可行性。需要用于减轻羊毛和其他由角质纤维制成的织物的毡化并提高它们的上染率的更安全、更环保以及更有效的组合物和方法。

发明内容
描述了用于对角质纤维进行化学改性以便(如)减轻包含此类纤维的纺织物的毡化、提高其上染率和/或降低其针扎感的组合物和方法。在ー些方面，描述了用于减轻由角质纤维制成的羊毛或另外的纺织物的毡化的方法，该方法包括使纺织物接触包含具有过水解酶活性的酶、酶的酯底物和过氧化氢源的含水组合物，其中酶在含水介质中就地生成过酸，并且其中过酸对纺织物进行改性，从而降低纺织物毡化的倾向。在一些实施例中，酶在纺织物与含水组合物接触之前就地生成过酸。在一些实施例中，在纺织物与含水组合物接触之后，酶就地生成过酸。在一些实施例中，纺织物与含水组合物接触和酶就地生成过酸同时发生。在具体的方面，提供了用于减轻羊毛或其它由角质纤维形成的纺织物毡化的方法，该方法包括使纺织物与包含具有过水解酶活性的酶、酶的酯底物和过氧化氢源的含水组合物接触一段足以生成过酸的时间，其中过酸对纺织物进行改性，从而降低纺织物毡化的倾向。在另ー个具体的方面，提供了用于减轻羊毛或其它由角质纤维形成的纺织物毡化的方法，该方法包括(i)提供包含下述物质的含水组合物具有过水解酶活性的酶、酶的酷底物和过氧化氢源，(ii)在含水组合物中就地生成过酸，以及(iii)使包含角质纤维的纺织物与含有过酸的含水组合物接触，从而对纺织物进行改性，以便降低纺织物毡化的趋势。
在又ー个具体的方面，提供了用于减轻羊毛或其它由角质纤维形成的纺织物毡化的方法，该方法包括(i)提供包含下述物质的含水组合物具有过水解酶活性的酶、酶的酷底物和过氧化氢源，(ii)在含水组合物中就地生成过酸，以及(iii)使角质纤维与含有过酸的含水组合物接触，从而对纤维进行改性，以便降低包含所述纤维的纺织物毡化的趋势。在再ー个方面，在用于制造包含角质纤维的纺织物的方法中，提供了用于对所述纤维进行改性以减轻纺织物毡化的方法，包括(i)提供包含下述物质的含水组合物具有过水解酶活性的酶、酶的酯底物和过氧化氢源，(ii)在含水组合物中就地生成过酸，以及
(iii)使角质纤维与含有过酸的含水组合物接触，以对纤维进行改性，从而降低包 含所述纤维的纺织物毡化的趋势。在任何上述方法的一些实施例中，所述角质纤维得自绵羊。在一些实施例中，所述纺织物为羊毛。在任何上述方法的一些实施例中，具有过水解酶活性的酶为这样的多肽，其具有的氨基酸序列与序列标识号I或序列标识号2示出的氨基酸序列具有至少70%的同一性。在一些实施例中，具有过水解酶活性的酶为这样的多肽，其具有的氨基酸序列与序列标识号I或序列标识号2不出的氨基酸序列具有至少80%的同一'注。在一些实施例中，具有过水解酶活性的酶为这样的多肽，其具有的氨基酸序列与序列标识号I或序列标识号2示出的氨基酸序列具有至少90%的同一性。在任何上述方法的一些实施例中，具有过水解酶活性的酶源自耻垢分枝杆菌(Mycobacterium smegmatis)过水解酶。在一些实施例中，具有过水解酶活性的酶为具有置换S54V的耻垢分枝杆菌过水解酶的变体。在任何上述方法的一些实施例中，具有过水解酶活性的酶不是会被技术人员认为是蛋白酶、过氧化物酶或齒代过氧化物酶的酶。在任何上述方法的一些实施例中，酷底物为丙ニ醇ニ醋酸酷(PGDA)、甘油三こ酸酷、こ酸こ酷、三丁酸甘油酯和/或こニ醇ニ醋酸酷(EGDA)。在一些实施例中，过氧化氢源为过氧化氢、过硼酸盐或过碳酸盐。任何上述方法的ー些实施例还包括用亚硫酸钠处理角质纤维或包含角质纤维的纺织物以进ー步减轻纺织物的毡化的步骤。这些方法的ー些实施例还包括用转谷氨酰胺酶处理角质纤维或包含角质纤维的纺织物以改善纺织物強度的步骤。在另一方面，提供了用于进行任何上述方法的试剂套装，该套装包括具有过水解酶活性的酶、酶的酯底物、过氧化氢源以及使用说明。在另ー个方面，提供了通过任何上述方法制备的纺织物。在说明书(包括附图)中，本发明的组合物和方法的这些和其他方面以及实施例将显而易见。


图I为显示用缓冲液处理过的羊毛纤维的形态的扫描电子显微图(放大倍率^ 2，000X )。图2为显示用缓冲液+PGDA+H202处理过的羊毛纤维的形态的扫描电子显微图(放大倍率^ 2，OOOX )。图3为显示用缓冲液+PGDA+H202+芳基酯酶处理过的羊毛纤维的形态的扫描电子显微图(放大倍率^ 2，000X )。图4显示用⑴缓冲液、⑵缓冲液+PGDA+H202以及(3)缓冲液+PGDA+H202+芳基酯酶处理过的羊毛纤维的FTIR/ATR光谱。图5示出用鉴别织物纤维染色剂A对经不同处理的羊毛纤维进行染色的結果。左侧的纤维未经染色(对照物)。右侧的纤维使用鉴别织物纤维染色剂A进行了染色(经染色)。图6显示用缓冲液(左側)、缓冲液+PGDA+H202 (中间)和缓冲液+PGDA+H202+芳基酯酶(右側)处理过的羊毛平针织物样本的收缩量。图7示出放置在处理前的羊毛针织样本上的參考标记(即，棉/聚酯线；以十字形 示出)的位置。图8示出用PGDA+H202 (左側)和PGDA+H202+芳基酯酶(右側)处理过、且如所述进行了洗涤的羊毛双罗纹样本的尺寸。图9和10为显示来自用缓冲液+PGDA+H202 (图9)和缓冲液+PGDA+H202+芳基酯酶(图10)处理过的样本的羊毛纤维形态的扫描电子显微图(放大倍率 2，000X )。图11显示对照羊毛纤维和用酶法生成的过酸处理过的那些羊毛纤维的FTIR/ATR光谱。图12显示用⑴非酶、⑵芳基酯酶、(3)亚硫酸钠、⑷非酶随后是亚硫酸钠以及(4)芳基酯酶随后是亚硫酸钠处理过的羊毛平针织物的FTIR/ATR光谱。
具体实施例方式定义在详细描述本发明组合物和方法之前，为清楚起见定义了以下术语。未定义的术语应当与相关领域中使用的它们的通常含义相一致。如本文所用，“角质纤维”是包含角蛋白的纤维，角蛋白是天然存在于动物细胞中的纤维性结构蛋白家族。角质纤维主要存在于羊毛(參见下文)、毛发、毛皮、指/趾甲和其他动物组织中。如本文所用，角质纤维不仅包括天然存在的纤维，还包括合成的纤维。如本文所用，“羊毛”是指由羊亚科中的动物(主要是绵羊)的角质纤维制成的纺织物。然而，羊毛还涵盖得自山羊的山羊绒和马海毛、得自骆驼科中动物的羊驼毛(vicufm)、羊驼毛和骆驼毛，以及得自兔子的安哥拉毛。用于形成羊毛的角质纤维与毛发或毛皮类似但又与之不同。如本文所用，“毡化”是指包含角质纤维的纺织物沿一个或多个维度收缩。毡化易于(如)在潮湿状态下揉搓此类纺织物而引起，此时角质纤维表面上的鱗片相互作用，从而将纤维拉到一起，并使纺织物收縮。如本文所用，“收缩”是指如沿ー个或多个维度测量的织物的表面积减小。收缩可与密度增大和纹理的改变相关。如本文所用，术语“纺织物”是指纤维、纱线、织物、衣服和非织物。纺织物可为天然的纺织物、合成的(如，制造的)纺织物、或它们的共混物。术语“纺织物”是指未经加工和经加工的纤维、纱线、梭织或针织织物、非织物和衣物。
如本文所用，术语“织物”是指制造的纤维和/或纱线的集合，其具有与其厚度相关的大量表面积，以及用于赋予所述集合有用的机械强度的足够的内聚力。如本文所用，术语“染料”是指对其施加的基底(诸如纺织物)具有亲和カ的有色物质(即，发色团)。如本文所用，术语“染色”是指将发色团施加到基底(诸如纺织物)上，尤其是通过浸泡在染色溶液中。如本文所用，“含水介质”是其中溶剂主要为水的溶液或混合溶液/悬浮液。含水介质基本上不含无机溶剂。如本文所用，“过水解酶”是能够催化导致过酸生成的过氧化氢解反应的酶。优选地，过水解酶显示具有高的过氧化氢解水解比率。过水解酶可具有酰基转移酶和/或芳基 酯酶活性，并可因此而得名。如本文所用，术语“过氧化氢解”是指其中酯底物和过氧化氢被用于产生过酸的反应。如本文所用，“有效量的过水解酶”是指对角质纤维进行改性以减轻由角质纤维制成的织物毡化所必需的过水解酶的量。如本文所用，术语“过酸”是指具有通式RC( = O) OOH的分子，该分子是羧酸酯与过氧化氢反应而形成的高反应性产物。此类过酸产物能够将它们的其中ー个氧原子转移至另ー个分子(诸如角质纤维)。如本文所用，术语“酯底物”是指包含至少ー个酯键的过水解酶底物。包含脂族和/或芳族羧酸和醇类的酯可用作使用过水解酶的底物。如本文所用，术语“酰基”是指具有通式RCO-的有机基团，其可通过移除-OH基团衍生自有机酸。酰基的名称通常具有后缀“氧基”，如，甲酰氧基氯(CH3CO-Cl),其为由甲酸(CH3CO-OH)形成的酰氯。如本文所用，术语“酰化”是指其中分子的一个取代基被酰基所取代的化学转化、或将酰基引入分子内的过程。如本文所用，术语“过氧化氢源”是指能够(如)就地生成过氧化氢的分子。过氧化氢源包括过氧化氢自身、以及自发地或经酶法生成作为反应产物的过氧化氢的分子。如本文所用，短语“过氧化氢解水解比率”是指经酶法制备的过酸与经酶法制备的酸(如，以摩尔为单位)的比率，其中所述过酸和所述酸在限定的条件下和限定的时间内通过过水解酶由酯底物生成。可使用W005/056782中提供的分析法确定通过酶制备的过酸和酸的量。如本文所用，术语“生成过氧化氢的氧化酶”是指催化涉及分子氧(O2)作为电子受体的氧化/还原反应的酶。在此类反应中，氧气被还原为水(H2O)或过氧化氢(H2O2)15本文中适用的氧化酶是作用于其底物生成过氧化氢(与水形成对照)的氧化酶。本文中适用的生成过氧化氢的氧化酶和其底物的例子为葡萄糖氧化酶和葡萄糖。可用于生成过氧化氢的其他氧化酶包括醇氧化酶、こニ醇氧化酶、甘油氧化酶、氨基酸氧化酶等。生成过氧化氢的氧化酶可为碳水化合物氧化酶。如本文所用，术语“多肽”和“蛋白质”可互換使用，是指通过肽键连接的包含氨基酸残基的任意长度的聚合物。本文使用氨基酸残基的常规单字母密码或三字母密码。聚合物可为直链或支链的，其可包含经修饰的氨基酸，并且其可被非氨基酸隔断。所述术语还涵盖天然修饰或通过干预修饰的氨基酸，所述干预为例如形成ニ硫键、糖基化、脂化、こ酰化、磷酸化或任何其他操作或修饰(诸如与标记组分结合)。在所述定义中还包括(例如)包含一个或多个氨基酸(包括，例如非天然氨基酸等)类似物的多肽，以及本领域中已知的其他修改形式。如本文所用，将功能上和/或结构上类似的蛋白质视为“相关蛋白质”。此类蛋白质可源自不同属和/或种的生物体、或甚至不同纲的生物体(如，细菌和真菌)。相关蛋白质还涵盖通过基本序列分析确定的、通过三级结构分析确定的或通过免疫交叉反应性确定的同源物。如本文所用，术语“衍生的多肽/蛋白质”是指这样的蛋白质，其通过将ー个或多个氨基酸添加到N端和/或C端、在氨基酸序列中的ー个或多个不同位点处置换一个或多个氨基酸、和/或在该蛋白质的一端或两端或氨基酸序列中的ー个或多个位点处缺失ー个或多个氨基酸、和/或在该氨基酸序列中的一个或多个位点处插入一个或多个氨基酸而衍生自另ー蛋白质。制备蛋白质衍生物可通过修饰编码天然蛋白的DNA序列、将DNA序列转 到合适的宿主中以及表达经修饰的DNA序列以形成衍生的蛋白质而实现。相关(以及衍生的)蛋白质包括“变体蛋白质”。变体蛋白质由于置換、缺失和/或插入少量的氨基酸残基而不同于參考蛋白质/亲本蛋白质，如野生型蛋白质。不同的氨基酸残基的数量可以为ー个或多个氨基酸残基，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、15、20、30、40、50或更多个氨基酸残基。变体蛋白质与參考蛋白质享有至少约70%、至少约75%、至少约80%、至少约85%、至少约90%、至少约91%、至少约92%、至少约93%、至少约94%、至少约95%、至少约96%、至少约97%、至少约98%、或甚至至少约99%或更高的氨基酸序列同一性。变体蛋白质还可在所选的基序、结构域、表位、保守性区域等中不同于參考蛋白质。如本文所用，术语“类似序列”是指在蛋白质内提供与所关注蛋白质(即，通常是所关注的原始蛋白质)相似的功能、三级结构和/或保守性残基的序列。例如，在包含α-螺旋或β_片层结构的表位区域中，类似序列中的置换氨基酸优选地保持相同的特定结构。所述术语还指核苷酸序列以及氨基酸序列。在一些实施例中，开发了类似序列，使得置换氨基酸导致变体酶显示相似或改进的功能。在一些实施例中，所关注蛋白质中氨基酸的三级结构和/或保守性残基位于所关注区段或片段处或其附近。因此，在所关注区段或片段包含(例如)α -螺旋或β -片层结构的情况下，置换氨基酸优选地保持该特定结构。如本文所用，术语“同源蛋白质”是指与參考蛋白质具有相似活性和/或结构的蛋白质。这并不意味着各同源物一定在进化上相关因此，该术语的意图是涵盖得自不同生物体的相同、相似或相应的酶(即，在结构和功能方面)。在一些实施例中，很希望识别与參考蛋白质具有相似的四级结构、三级结构和/或一级结构的同源物。在一些实施例中，同源蛋白质引起与參考蛋白质相似的免疫应答。在一些实施例中，同源蛋白质被工程化以制备具有所需活性的酶。序列之间同源性的程度可使用本领域中已知的任何合适的方法确定(參见如Smith and Waterman (1981) Adv. Appl. Math. 2:482 (Smith 和 Waterman, 1981 年，《应用数学进展》，第 2 卷第 482 页);Needleman and Wunsch (1970) J. Mol. Biol. , 48:443(Needleman和ffunsch, 1970年，《分子生物学杂志》，第48卷第443页)；Pearson and Lipman(1988)Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85:2444 (Pearson 和 Lipman, 1988 年，《美国国家科学院院刊》，第85卷第2444页)；程序，诸如在威斯康星遗传学软件包(Wisconsin GeneticsSoftware Package,得自威斯康星州麦迪逊市遗传学计算机小组(Genetics ComputerGroup, Madison, WI))中的 GAP、BESTFIT、FASTA 和 TFASTA ;以及 Devereux et al. (1984)Nucleic Acids Res. 12:387_395(Devereux 等人，1984 年，《核酸研究》,第 12 卷第 387-395页))。例如，PILEUP是可用于测定序列同源程度的程序。PILEUP使用渐进式逐对比对从ー组相关序列产生多个序列対比。其还能够绘制显示聚类关系(用于产生比对)的树形图。PILEUP使用Feng和Doolittle的简化渐进式比对方法(Feng and Doolittle(1987) J. Mol. EvoI. 35:35ト360 (Feng 和 Doolittle, 1987 年，《分子进化杂志》，第 35 卷第351-360 页))。所述方法与 Higgins 和 Sharp 描述的方法类似(Higgins and Sharp (1989)CABI0S5:151-153 (Higgins和Sharp, 1989年，《计算机在生物科学中的应用》，第5卷第151-153页))。可用的PILEUP參数包括默认间隙权重3. 00、默认间隙长度权重0. 10，以及加权末端间隙。可用的算法的另ー个例子为Altschul等人描述的BLAST算法(Altschulet al. (1990) J. Mol. Biol. 215:403-410 (Altschul 等人，1990 年，《分子生物学杂志》，第215 卷第 403-410 页)；以及 Karlin et al. (1993) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90:5873-5787(Karlin等人，1993年，《美国国家科学院院刊》，第90卷第5873-5787页))。一种特别有用的BLAST 程序为 WU-BLAST-2 程序(參见 Altschul et al. (1996) Meth. Enzymol. 266:460-480(Altschul等人，1996年，《酶学方法》，第266卷第460-480页))。參数“W”、“T”和“X”确定比对的灵敏度和速度。BLAST程序使用默认值字长(W) 11、BL0SUM62记分矩阵(參见HenikofT and Henikoff (1989)Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89:10915 (Henikoff 和 Henikoff，1989年，《美国国家科学院院刊》，第89卷第10915页))比对(B) 50次、预期(E) 10、M，5、N，-4，对两条链进行比较。如本文所用，在至少两条核酸或多肽的情况下，短语“基本上类似”和“基本上相同”通常意味着多核苷酸或多肽包含的序列与參考(即，野生型)序列相比具有至少约70%的同一性、至少约75%的同一性、至少约80%的同一性、至少约85%的同一性、至少约90%的同一性、至少约91%的同一性、至少约92%的同一』注、至少约93%的同一』注、至少约94%的同一性、至少约95%的同一性、至少约96%的同一性、至少约97%的同一性、至少约98%的同一性、或甚至至少约99%的同一性或更高的同一性。序列同一性可使用诸如BLAST、ALIGN和CLUSTAL之类的已知程序，使用标准參数測定。(參见如Altschul，et al. (1990) J. Mol.Biol. 215:403-410 (Altschul等人，1990年，《分子生物学杂志》，第215卷第403-410页)；Henikoff et al. (1989) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89:10915 (Henikoff 等人，1989 年，《美国国家科学院院刊》，第 89 卷第 10915 页)；Karin et al. (1993)Proc. Natl. Acad Sci USA90:5873 (Karin等人，1993年，《美国国家科学院院刊》，第90卷第5873页)；以及Higginset al. (1988)Gene73:237-244(Higgins 等人，1988 年，《基因》，第 73 卷第 237-244 页))。执行BLAST分析的软件可通过美国生物技术信息中心(National Center for BiotechnologyInformation)公开可用。另外，可使用FASTA对数据库进行搜索(Pearson et al. (1988)Proc. Natl. Acad Sci. USA 85:2444-2448 (Pearson 等人，1988 年，《美国国家科学院院刊》，第85卷第2444-2448页))。两种多肽实质上一致的ー个指示是第一多肽与第二多肽在免疫上交叉反应。通常，因保守氨基酸置换而不同的多肽具有免疫交叉反应性。因此，ー种多肽与第二多肽实质上一致，例如，在此情况下两种多肽仅因保守置换而不同。两种核酸序列实质上一致的另ー个指示是两种分子在严格的条件(如，在中至高严格度的范围内)下彼此杂父。如本文所用，“野生型”和“天然”蛋白质是存在于自然界中的那些蛋白质。术语“野生型序列”和“野生型基因”在本文中互換使用，是指天然的或天然存在于宿主细胞内的序列。在一些实施例中，野生型序列是指为蛋白质工程项目的起始点的所关注序列。编码天然形成的蛋白质的基因可依据本领域内的技术人员已知的一般方法获得。所述方法通常包括合成具有编码所关注蛋白质的区域的推定序列的标记探针、由表达所述蛋白质的生物体制备基因组文库，以及通过杂交至探针对所述文库进行筛选以获得所关注基因。然后对正向杂交克隆进行映射和测序。如本文所用，“包装”是指能够以易于操作和运输的形式提供过水解酶、过水解酶的底物和/或过氧化氢源的容器。示例性的包装包括盒子、桶、罐、圆筒、圆桶、袋子或甚至 是油罐卡车。如本文所用，术语“接触”意味着在存在水溶液的情况下(通常在水溶液中)进行温育。如本文所用，术语“对角质纤维进行改性”是指对角质纤维的任何化学改变，其导致包含改性纤维的织物的毡化减轻。化学改性包括但不限于氧化、形成磺基丙氨酸、以及形成Bunte盐。如本文所用，単数冠词“ー个”、“ー种”和“该”涵盖多个指代物，除非上下文明确地另有所指。本文引用的全部參考文献均据此全文以引用方式并入本文。除非另外指明，否则以下縮写/首字母缩略词具有下列含义
EC酶学委员会
kDa千道尔顿
MW分子量
w/v重量/体积
w/w重量/重量
v/v体积/体积
wt%重量百分比
Γ摄氏度
权利要求
1.一种用于减轻羊毛或另外的由角质纤维形成的纺织物毡化的方法，所述方法包括 使所述纺织物与包含具有过水解酶活性的酶、所述酶的酯底物和过氧化氢源的含水组合物接触， 其中所述酶在含水介质中就地生成过酸，并且 其中所述过酸对所述纺织物进行改性，从而减轻所述纺织物的毡化倾向。
2.根据权利要求I所述的方法，其中所述酶在所述纺织物与所述含水组合物接触之前就地生成过酸。
3.根据权利要求I所述的方法，其中在所述纺织物与所述含水组合物接触之后，所述酶就地生成过酸。
4.根据权利要求I所述的方法，其中所述纺织物与所述含水组合物接触和所述酶就地生成过酸同时发生。
5.根据前述任一项权利要求所述的方法，其中所述纺织物为羊毛。
6.根据前述任一项权利要求所述的方法，其中所述角质纤维得自绵羊。
7.根据前述任一项权利要求所述的方法，其中所述具有过水解酶活性的酶为这样的多肽，其具有的氨基酸序列与序列标识号I或序列标识号2示出的所述氨基酸序列具有至少70%的同一性。
8.根据前述任一项权利要求所述的方法，其中所述具有过水解酶活性的酶为这样的多肽，其具有的氨基酸序列与序列标识号I或序列标识号2示出的所述氨基酸序列具有至少80%的同一性。
9.根据前述任一项权利要求所述的方法，其中所述具有过水解酶活性的酶为这样的多肽，其具有的氨基酸序列与序列标识号I或序列标识号2示出的所述氨基酸序列具有至少90%的同一性。
10.根据前述任一项权利要求所述的方法，其中所述具有过水解酶活性的酶源自耻垢分枝杆菌过水解酶。
11.根据前述任一项权利要求所述的方法，其中所述具有过水解酶活性的酶为具有置换S54V的耻垢分枝杆菌过水解酶的变体。
12.根据前述任一项权利要求所述的方法，其中酯底物为丙二醇二醋酸酯(PGDA)、甘油三乙酸酯、乙酸乙酯、三丁酸甘油酯和/或乙二醇二醋酸酯(EGDA)。
13.根据前述任一项权利要求所述的方法，其中所述过氧化氢源为过氧化氢、过硼酸盐或过碳酸盐。
14.根据前述任一项权利要求所述的方法，还包括下述步骤 用亚硫酸钠处理所述角质纤维或包含所述角质纤维的纺织物以进一步减轻所述纺织物的毡化。
15.根据前述任一项权利要求所述的方法，还包括下述步骤 用转谷氨酰胺酶处理所述角质纤维或包含所述角质纤维的纺织物以改善纺织物强度。
16.用于执行根据前述任一项权利要求所述的方法的试剂套装，包括 具有过水解酶活性的酶， 所述酶的酯底物， 过氧化氢源，以及使用说明。
17.通过前述任一项权利要求所述的方法制备的纺织物。
全文摘要
本发明描述了与在含水介质中用酶法生成的过酸处理角质纤维和包含此类纤维的纺织物相关的组合物和方法。所述处理具有有利的效果，包括减轻毡化、提高上染率以及降低针扎感。
文档编号C12N9/10GK102844491SQ201180016237
公开日2012年12月26日 申请日期2011年3月1日 优先权日2010年3月26日
发明者M-Y·允 申请人:丹尼斯科美国公司